簡介：生物化學第四版課后答案生物化學第四版課后答案2蛋白質化學1用于測定蛋白質多肽鏈N端、C端的常用方法有哪些基本原理是什么解答（1）N末端測定法常采用二硝基氟苯法、EDMAN降解法、丹磺酰氯法。①二硝基氟苯DNFB或FDNB法多肽或蛋白質的游離末端氨基與二硝基氟苯（DNFB）反應（SANGER反應），生成DNP多肽或DNP蛋白質。由于DNFB與氨基形成的鍵對酸水解遠比肽鍵穩(wěn)定，因此DNP多肽經(jīng)酸水解后，只有N末端氨基酸為黃色DNP氨基酸衍生物，其余的都是游離氨基酸。②丹磺酰氯DNS法多肽或蛋白質的游離末端氨基與與丹磺酰氯（DNSCL）反應生成DNS多肽或DNS蛋白質。由于DNS與氨基形成的鍵對酸水解遠比肽鍵穩(wěn)定，因此DNS多肽經(jīng)酸水解后，只有N末端氨基酸為強烈的熒光物質DNS氨基酸，其余的都是游離氨基酸。③苯異硫氰酸脂（PITC或EDMAN降解）法多肽或蛋白質的游離末端氨基與異硫氰酸苯酯（PITC）反應（EDMAN反應），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白質。在酸性有機溶劑中加熱時，N末端的PTC氨基酸發(fā)生環(huán)化，生成苯乙內酰硫脲的衍生物并從肽鏈上掉下來，除去N末端氨基酸后剩下的肽鏈仍然是完整的。④氨肽酶法氨肽酶是一類肽鏈外切酶或叫外肽酶，能從多肽鏈的N端逐個地向里切。根據(jù)不同的反應時間測出酶水解釋放的氨基酸種類和數(shù)量，按反應時間和殘基釋放量作動力學曲線，就能知道該蛋白質的N端殘基序列。3指出下面PH條件下，各蛋白質在電場中向哪個方向移動，即正極，負極，還是保持原點（1）胃蛋白酶（PI10），在PH50；（2）血清清蛋白（PI49），在PH60；（3）Α脂蛋白（PI58），在PH50和PH90；解答（1）胃蛋白酶PI10＜環(huán)境PH50，帶負電荷，向正極移動；（2）血清清蛋白PI49＜環(huán)境PH60，帶負電荷，向正極移動；（3）Α脂蛋白PI58＞環(huán)境PH50，帶正電荷，向負極移動；Α脂蛋白PI58＜環(huán)境PH90，帶負電荷，向正極移動。4何謂蛋白質的變性與沉淀二者在本質上有何區(qū)別

簡介：1競賽輔導練習競賽輔導練習生物化學習題（氨基酸和蛋白質）生物化學習題（氨基酸和蛋白質）收集、整理楊思想收集、整理楊思想一、填空題一、填空題1、天然氨基酸中，不含不對稱碳原子，故無旋光性。2、常用于檢測氨基酸的顏色反應是。3、通?？捎米贤夥止夤舛确y定蛋白質含量，這是因為蛋白質分子中的、和（三字符表示）三種氨基酸殘基有紫外吸收能力。4、寫出四種沉淀蛋白質的方法、、和。5、蛋白質多肽鏈中的肽鍵是通過一個氨基酸殘基的和另一氨基酸的連接而形成的。6、大多數(shù)蛋白質中氮的含量較恒定，平均為16，如測得1G樣品含氮量為10MG，則蛋白質含量為。7、在20種氨基酸中，酸性氨基酸有和兩種，具有羥基的氨基酸是和，能形成二硫鍵的氨基酸是。8、蛋白質中的、和三種氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白質在280NM處有最大光吸收。9、精氨酸的PI為1076，將其溶于PH7的緩沖液，并置于電場中，則精氨酸應向電場的方向移動。10、蛋白質的二級結構最基本的有兩種類型，分別是和。11、Α螺旋是由同一肽鏈的和間的鍵維持的，螺距為，每圈螺旋含個氨基酸殘基，每個氨基酸殘基沿軸上升高度為。天然蛋白質分子中的Α螺旋大都屬于手螺旋。12、球狀蛋白質分子中有側鏈的氨基酸殘基長位于分子表面與水結合，而又側鏈的氨基酸位于分子內部。3了鏈內鍵的形成，因此構象相當穩(wěn)定。26、將相對分子質量分別為A（90，000），B（45，000）C（110，000）的三種蛋白質混合溶液進行凝膠過濾層析，洗脫先后順序為。27、肌紅蛋白的含鐵量034，其最小相對分子質量為；血紅蛋白的含鐵量也是034，但每分子含4個鐵原子，其相對分子質量為。28、一Α螺旋片段含180個氨基酸殘基，該片段中有圈螺旋，該螺旋的軸長為。29、使蛋白質水解的方法通常有、和。30、紙層析分離氨基酸時，固定相是，流動相是；由于不同氨基酸在兩相中的不同，因而在濾紙上的移動速率也不同；所分離的氨基酸可用溶液顯色定位。31、膠原蛋白是由股肽鏈組成的超螺旋結構，并含稀有的與。32、和是破壞蛋白質Α螺旋的氨基酸，前者不是一個真正的氨基酸，后者沒有同分異構體。33、血紅蛋白與氧的結合呈現(xiàn)效應，這是通過血紅蛋白的作用實現(xiàn)的。34、胰蛋白酶屬酶，專一性地水解肽鏈中和的羧基形成的肽鍵。35、組氨酸的PK1（ΑCOOH）182，PK2（咪唑基）600，PK3（ΑNH3）917，它的等電點是。二、選擇題二、選擇題1、在PH70時，下列哪種氨基酸帶正電荷（）A、GLUB、PROC、HISD、THR2、苯丙氨酸的等電點最接近（）A、3B、6C、10D、133、（）含有四級結構A、肌紅蛋白B、膠原蛋白C、牛胰島素D、血紅蛋白

簡介：第一章第一章蛋白質化學蛋白質化學I主要內容主要內容一、蛋白質的生物學意義一、蛋白質的生物學意義蛋白質是生物體內最為重要的有機化學物質之一，它幾乎參與了生物體所有的生命活動，如生物體的構成、機體的運動、化學催化、機體的免疫保護、生物遺傳信息的傳遞與表達等等，可以說蛋白質是一切生命活動的重要支柱，沒有蛋白質就沒有生命現(xiàn)象的存在，因此，蛋白質化學是生物化學中一個重要的研究方面。二、二、蛋白質的元素組成蛋白質的元素組成蛋白質是由C、H、O、N、S等幾種元素構成，其中C5055、H68、O2030、N1517、S04，且含量基本相同，因此通過測定蛋白質樣品中元素含量就可以推測出樣品中蛋白質的含量。三、三、蛋白質的氨基酸組成蛋白質的氨基酸組成（一）氨基酸的結構及特點（一）氨基酸的結構及特點一般的蛋白質都是由20種氨基酸構成，這些氨基酸都是在蛋白質的合成過程中直接加進去的，并有專門的遺傳密碼與其對應，這些構成蛋白質的基本氨基酸稱為天然氨基酸通用氨基酸。天然氨基酸具有如下特點120種天然氨基酸均有專門的遺傳密碼與其對應，它們在蛋白質的合成中是直接加上去的。2除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一個手性碳原子。3除脯氨酸外，其它氨基酸均為氨基酸。4氨基酸雖有D、L–型之分，但存在于天然蛋白質中的氨基酸均為L型氨基酸。（二）天然氨基酸的分類（二）天然氨基酸的分類1根據(jù)氨基酸分子中氨基和羧基的相對數(shù)量進行分類2根據(jù)氨基酸分子結構分類3根據(jù)氨基酸側鏈基團極性分類氨基酸根據(jù)其側鏈基團在近中性的PH條件下是否帶電荷以及帶電荷的種類分成四類非極性氨基酸、極性不帶電荷氨基酸、極性帶正電荷氨基酸、極性帶負電荷氨基酸。（三）稀有蛋白質氨基酸（三）稀有蛋白質氨基酸這部分主要是指雖然在蛋白質中有所存在，含量卻較少的一類氨基酸。蛋白質中的稀有氨基酸是在蛋白質合成后的加工過程中通過化學的方法在天然氨基酸的基礎上增加某些基團而形成的。（四）非蛋白質氨基酸（四）非蛋白質氨基酸非蛋白質氨基酸是細胞中不參與天然蛋白質合成的一類氨基酸。（五）氨基酸的重要理化性質（五）氨基酸的重要理化性質1一般理化性質2氨基酸的酸堿性質與等電點3氨基酸的主要化學性質（1）茚三酮反應（2）桑格反應（SANGERREACTION）（3）埃德曼反應（EDMANREACTION）4氨基酸的光學性質由于氨基酸分子中除甘氨酸外都有不對稱碳原子的存在，因此，天然氨基酸中除甘氨酸外均有旋光現(xiàn)象的存在。20種天然氨基酸在可見光范圍內都沒有明顯的光吸收現(xiàn)象，但在紫外區(qū)有三種氨基酸確有明顯的光吸收作用。五、蛋白質的分子結構五、蛋白質的分子結構為研究方便，人們將蛋白質結構分成不同的層次，1952年LINDERSTRONLANG將蛋白質分成三個結構層次，1953年BERNAL又提出四級結構，此后人們又在結構與功能的研究中提出了超二級結構及結構域概念，因此，目前，目前人們認為蛋白質可以分成六個結構層次進行研究。（一）蛋白質的一級結構（一）蛋白質的一級結構五維持蛋白質空間構象的作用力維持蛋白質空間構象的作用力在不同蛋白質結構中起主要作用的穩(wěn)定因素不同，在蛋白質一級結構中起主要穩(wěn)定作用的因素是共價鍵；在蛋白質二級結構中起主要作用的穩(wěn)定因素是氫鍵；在蛋白質三、四級結構中起最主要作用的因素是疏水力。五、蛋白質分子結構與功能的關系五、蛋白質分子結構與功能的關系（一）蛋白質一級結構與功能的關系（一）蛋白質一級結構與功能的關系蛋白質一級結構是決定蛋白質空間結構及其生物學功能的重要基礎，在細胞內特定的環(huán)境條件下，蛋白質一級結構決定蛋白質的空間結構，蛋白質一級結構通過決定蛋白質空間結構的方式間接地決定和影響蛋白質的生物學功能。蛋白質一級結構與生物進化的關系、蛋白質一級結構與分子病的關系是生物化學中研究較為清楚的兩個例子。二蛋白質空間結構與功能的關系蛋白質空間結構與功能的關系蛋白質空間結構直接決定和影響蛋白質的功能，蛋白質空間結構的變化必然導致蛋白質生物功能的改變，如核糖核酸酶空間結構變化與功能關系、血紅蛋白空間結構變化與功能關系以及調節(jié)酶結構變化與酶活性變化等。II習題一、一、名詞解釋名詞解釋１Ｎ端與Ｃ端２蛋白質一級結構３氨基酸殘基４ＳN3613５肽單位、肽平面６寡聚蛋白７蛋白質變性8超二級結構與結構域二、是非題二、是非題判斷下列各句話意思的正確與否，正確的在題后括號內畫“√”，錯誤的畫“”，如果是錯誤的，請說明其理由1組成蛋白質的20種氨基酸，它們至少含有一個不對稱碳原子。2氨基酸立體異構體雖有Ｄ型和Ｌ型之分，但在蛋白質中所發(fā)現(xiàn)的氨基酸均為Ｌ－型。3等摩爾的ＤＡLA和ＬＡLA混合液，不能引起偏振光平面的偏轉。4從蛋白質酸水解液中可以得到所有20種天然氨基酸。5氨基酸在水溶液或固體狀態(tài)是以兩性離子形式存在的。6內部氫鍵的形成的是驅使蛋白質折疊的主要力量。7在外界環(huán)境一定的條件下，蛋白質的空間結構主要是由它的一級結構所決定的。8原來溶于水的蛋白質，經(jīng)加熱后從水中析出主要是因為蛋白質的空間結構破壞，原來位于分子內部的疏水氨基酸外露的結果。9天然蛋白質中多肽鏈的螺旋構象都是右旋的。10SDS－聚丙烯酰胺電泳測定白質分子量的方法是根椐蛋白質所帶電荷的不同。11某一蛋白質樣品，當其酸性氨基酸數(shù)目等于堿性氨基酸數(shù)目時，此蛋白質樣品的等電點PH是７。12在膠原蛋白質中，由于組分中主要是甘氨酸、脯氨酸和羥脯氨酸，它們在參于肽鍵形成后，不再含有可供形成氫鍵的氫原子，故不能形成?。菪?，膠原蛋白中多肽鏈構象主要是Β－折疊結構。13血紅蛋白和細胞色素Ｃ都是含鐵卟啉的色蛋白，兩者的功能雖然不同，但它們的作用機制相同，都是通過鐵離子化合價的變化來實現(xiàn)的。14用層析技術分離氨基酸是根據(jù)各種氨基酸的極性不同。15用凝膠電泳技術分離蛋白質是根據(jù)各種蛋白質的分子大小和電荷不同。16從細胞內提取出某種物質，用羧肽酶A不能使其水解，與茚三酮反應呈陰性，因此可以肯定地判斷它是非肽物質。17蛋白質構象的變化伴隨自由能的變化，最穩(wěn)定的構象自由能最低。18剛性平面結構的肽單位是蛋白質主鏈骨架的重復單位。19蛋白質分子的亞基就是蛋白質的結構域。20脯氨酸不能維持Α螺旋，凡有脯氨酸的部位肽鏈都發(fā)生彎轉。

簡介：臨床醫(yī)學1第一章蛋白質的結構與功能第一章蛋白質的結構與功能第一節(jié)蛋白質的分子組成一、組成蛋白質的元素一、組成蛋白質的元素1、主要有、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白質含有少量磷或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、，有些蛋白質含有少量磷或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬，個別蛋白質還含有碘鉬，個別蛋白質還含有碘。2、蛋白質元素組成的特點各種蛋白質的含氮量很接近，平均為、蛋白質元素組成的特點各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16％。％。3、由于體內的含氮物質以蛋白質為主，因此，只要測定生物樣品中的含氮量，就可以根據(jù)、由于體內的含氮物質以蛋白質為主，因此，只要測定生物樣品中的含氮量，就可以根據(jù)以下公式推算出蛋白質的大致含量以下公式推算出蛋白質的大致含量100克樣品中蛋白質的含量克樣品中蛋白質的含量G每克樣品含氮每克樣品含氮克數(shù)克數(shù)625100二、氨基酸二、氨基酸組成蛋白質的基本單位組成蛋白質的基本單位（一）氨基酸的分類（一）氨基酸的分類1非極性氨基酸（非極性氨基酸（9）甘氨酸）甘氨酸（GLY）丙氨酸丙氨酸（ALA）纈氨酸（）纈氨酸（VAL）亮氨酸）亮氨酸（LEU）異亮氨酸（）異亮氨酸（ILE）苯丙氨酸）苯丙氨酸（PHE）脯氨酸（）脯氨酸（PRO）色氨酸（色氨酸（TRY）蛋氨酸）蛋氨酸（MET）2、不帶電荷極性氨基酸（不帶電荷極性氨基酸（6）絲氨酸（）絲氨酸（SERSER）酪氨酸酪氨酸TRYTRY半胱氨半胱氨酸CYSCYS天冬酰胺天冬酰胺ASNASN谷氨酰胺谷氨酰胺GLNGLN蘇氨酸蘇氨酸THRTHR3、帶負電荷氨基酸（酸性氨基酸）帶負電荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）天冬氨酸天冬氨酸ASP谷氨酸谷氨酸GLU4、帶正電荷氨基酸（堿性氨基酸）帶正電荷氨基酸（堿性氨基酸）（3）賴氨酸賴氨酸LYS精氨酸精氨酸ARG組氨酸組氨酸HIS（二）氨基酸的理化性質（二）氨基酸的理化性質1兩性解離及等電點兩性解離及等電點等電點等電點在某一在某一PH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性。此時溶液的性離子，呈電中性。此時溶液的PH值稱為該氨基酸的等電點。值稱為該氨基酸的等電點。2紫外吸收紫外吸收1色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280NM附近。附近。（2）大多數(shù)蛋白質含有這兩種氨基酸殘基，所以測定蛋白質溶液）大多數(shù)蛋白質含有這兩種氨基酸殘基，所以測定蛋白質溶液280NM的光吸收值是分的光吸收值是分析溶液中蛋白質含量的快速簡便的方法。析溶液中蛋白質含量的快速簡便的方法。3茚三酮反應茚三酮反應氨基酸與茚三酮水合物共熱，可生成藍紫色化合物，其最大吸收峰在氨基酸與茚三酮水合物共熱，可生成藍紫色化合物，其最大吸收峰在570NM處。由于此吸處。由于此吸收峰值與氨基酸的含量存在正比關系，因此可作為氨基酸定量分析方法收峰值與氨基酸的含量存在正比關系，因此可作為氨基酸定量分析方法三、肽三、肽（一）肽（一）肽1、肽鍵是由一個氨基酸的、肽鍵是由一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基脫水縮合而形成的化學鍵。氨基脫水縮合而形成的化學鍵。2、肽是由氨基酸通過肽鍵縮合而形成的化合物。、肽是由氨基酸通過肽鍵縮合而形成的化合物。3、由十個以內氨基酸相連而成的肽稱為寡肽，由更多的氨基酸相連形成的肽稱多肽由十個以內氨基酸相連而成的肽稱為寡肽，由更多的氨基酸相連形成的肽稱多肽4、肽鏈中的氨基酸分子因為脫水縮合而基團不全，被稱為氨基酸殘基肽鏈中的氨基酸分子因為脫水縮合而基團不全，被稱為氨基酸殘基5、多肽鏈是指許多氨基酸之間以肽鍵連接而成的一種結構。、多肽鏈是指許多氨基酸之間以肽鍵連接而成的一種結構。6、多肽鏈有兩端多肽鏈有兩端N末端多肽鏈中有末端多肽鏈中有自由氨基自由氨基的一端的一端C末端多肽鏈中有末端多肽鏈中有自由羧基自由羧基的一端的一端（二）（二）幾種生物活性肽幾種生物活性肽1谷胱甘肽谷胱甘肽2多肽類激素及神經(jīng)肽多肽類激素及神經(jīng)肽第二節(jié)蛋白質的分子結構一、蛋白質的一級結構一、蛋白質的一級結構1、定義、定義蛋白質的一級結構指多肽鏈中氨基酸的連接方式、排列順序和二硫鍵的位置。蛋白質的一級結構指多肽鏈中氨基酸的連接方式、排列順序和二硫鍵的位置。臨床醫(yī)學31、核苷的形成堿基和核糖（脫氧核糖）通過糖苷鍵連接形成核苷（脫氧核苷）、核苷的形成堿基和核糖（脫氧核糖）通過糖苷鍵連接形成核苷（脫氧核苷）。2、核苷、核苷ARGRURCR脫氧核苷脫氧核苷DARDGRDTRDCR3、核苷酸的結構核苷（脫氧核苷）和磷酸以磷酸酯鍵連接形成核苷酸（脫氧核苷酸）、核苷酸的結構核苷（脫氧核苷）和磷酸以磷酸酯鍵連接形成核苷酸（脫氧核苷酸）。4、核苷酸、核苷酸AMPGMPUMPCMP脫氧核苷酸脫氧核苷酸DAMPDGMPDTMPDCMP第二節(jié)第二節(jié)核酸的分子結構核酸的分子結構一、核酸的一級結構一、核酸的一級結構1、定義核酸中核苷酸的排列順序。由于核苷酸間的差異主要是堿基不同，所以也稱為堿、定義核酸中核苷酸的排列順序。由于核苷酸間的差異主要是堿基不同，所以也稱為堿基序列?；蛄?。二、核酸的空間結構與功能二、核酸的空間結構與功能（一）（一）DNA的空間結構與功能的空間結構與功能1、DNA的二級結構的二級結構雙螺旋結構雙螺旋結構（1）DNA雙螺旋結構模型要點雙螺旋結構模型要點①DNA分子由兩條相互平行但走向相反的脫氧核糖核苷分子由兩條相互平行但走向相反的脫氧核糖核苷酸鏈組成，磷酸、脫氧核糖在外圍構成骨架，中間是堿基對平面，堿基嚴格按照堿基互補酸鏈組成，磷酸、脫氧核糖在外圍構成骨架，中間是堿基對平面，堿基嚴格按照堿基互補配對原則。配對原則。（ATGC）②右手雙螺旋結構，螺旋一圈右手雙螺旋結構，螺旋一圈10對堿基，螺距對堿基，螺距34NM，表面有間隔排列的大溝、和小溝。，表面有間隔排列的大溝、和小溝。③互補堿基的氫鍵維持雙鏈橫向穩(wěn)定性，堿基堆積力維持雙鏈縱向穩(wěn)定性?；パa堿基的氫鍵維持雙鏈橫向穩(wěn)定性，堿基堆積力維持雙鏈縱向穩(wěn)定性。2、DNA的三級結構的三級結構在二級結構的基礎上，在二級結構的基礎上，DNA雙螺旋結構進一步折疊、盤繞成為更為復雜的結構雙螺旋結構進一步折疊、盤繞成為更為復雜的結構（1）原核生物）原核生物DNA的高級結構的高級結構DNA超螺旋閉合環(huán)狀雙螺旋，正超螺旋、負超螺旋超螺旋閉合環(huán)狀雙螺旋，正超螺旋、負超螺旋（2）DNA在真核生物細胞內真核生物染色體由在真核生物細胞內真核生物染色體由DNA和蛋白質構成，其基本單位是核小和蛋白質構成，其基本單位是核小體（3）核小體的組成）核小體的組成①DNA約約200BP（堿基對）（堿基對）②組蛋白組蛋白H1、H2A、H2B、H3、H43、DNA的功能的功能DNA的基本功能是以基因的形式荷載遺傳信息，并作為基因的基本功能是以基因的形式荷載遺傳信息，并作為基因復制和轉錄的模板。它是生命遺傳的物質基礎，也是個體生命活動的信息基礎復制和轉錄的模板。它是生命遺傳的物質基礎，也是個體生命活動的信息基礎（二）（二）RNA的空間結構與功能的空間結構與功能1、MRNA含量少，種類多，壽命短含量少，種類多，壽命短（1）MRNA的功能的功能攜帶遺傳信息（攜帶遺傳信息（DNA），作為蛋白質翻譯的模板。，作為蛋白質翻譯的模板。（2）MRNA結構特點結構特點①5末端形成帽子結構末端形成帽子結構M7GPPPNM②3末端有一個多聚腺苷酸末端有一個多聚腺苷酸POLYA80250尾2、TRNA（1）TRNA的一級結構特點的一級結構特點①7393個核苷酸（分子量最?。﹤€核苷酸（分子量最?。诤?020（715個）個）稀有堿基，如稀有堿基，如DHU等③3末端為末端為CCAOH，5末端大多是末端大多是G（2）TRNA的二級結構的二級結構三葉草形三葉草形結構有氨基酸臂結構有氨基酸臂DHU環(huán)及臂環(huán)及臂反密碼環(huán)及臂反密碼環(huán)及臂TΨC環(huán)及臂環(huán)及臂額外環(huán)額外環(huán)（3）TRNA的三級結構的三級結構倒L形（4）RNA的功能活化、搬運氨基酸到核糖體，參與蛋白質的翻譯。的功能活化、搬運氨基酸到核糖體，參與蛋白質的翻譯。（三）（三）RRNA（1）RRNA的結構空間結構，較為復雜的結構空間結構，較為復雜（2）RRNA的功能的功能參與組成核糖體，作為蛋白質生物合成的場所。參與組成核糖體，作為蛋白質生物合成的場所。（3）RRNA的種類（根據(jù)沉降系數(shù)）的種類（根據(jù)沉降系數(shù)）①真核生物真核生物5SRRNA、58SRRNA、18SRRNA、28SRRNA②原核生物原核生物5S5SRRNARRNA、16S16SRRNARRNA、23S23SRRNARRNA第三節(jié)核酸的理化性質

簡介：安溪衛(wèi)校藥學專業(yè)生物化學期末考試卷選擇題安溪衛(wèi)校藥學專業(yè)生物化學期末考試卷選擇題班級班級_____________姓名姓名_____________座號座號_________一、單項選擇題（每小題一、單項選擇題（每小題1分，共分，共30分）分）1、蛋白質中氮的含量約占A、625B、105C、16D、19E、252、變性蛋白質分子結構未改變的是A、一級結構B、二級結構C、三級結構D、四級結構E、空間結構3、中年男性病人，酗酒嘔吐，急腹癥，檢查左上腹壓痛，疑為急性胰腺炎，應測血中的酶是A、堿性磷酸酶B、乳酸脫氫酶C、谷丙轉氨酶D、膽堿酯酶E、淀粉酶4、酶與一般催化劑相比所具有的特點是A、能加速化學反應速度B、能縮短反應達到平衡所需的時間C、具有高度的專一性D、反應前后質和量無改E、對正、逆反應都有催化作用5、酶原之所以沒有活性是因為A、酶蛋白肽鏈合成不完全B、活性中心未形成或未暴露C、酶原是普通的蛋白質D、缺乏輔酶或輔基E、是已經(jīng)變性的蛋白質6、影響酶促反應速度的因素A、酶濃度B、底物濃度C、溫度D、溶液PHE、以上都是7、肝糖原能直接分解葡萄糖，是因為肝中含有A、磷酸化酶B、葡萄糖6磷酸酶C、糖原合成酶D、葡萄糖激酶E、己糖激酶8、下列不是生命活動所需的能量形式是A、機械能B、熱能C、ATPD、電能E、化學能9、防止動脈硬化的脂蛋白是A、CMB、VLDLC、LDLD、HDLE、IDL10、以下不是血脂的是A、必需脂肪酸B、磷脂C、脂肪D、游離脂肪酸E、膽固醇11、一分子軟脂酸在體內徹底氧化凈生成多少分子ATPA、38B、131C、129D、146E、3612、沒有真正脫掉氨基的脫氨基方式是A、氧化脫氨基B、轉氨基C、聯(lián)合脫氨基D、嘌呤核苷酸循環(huán)E、以上都是13、構成DNA分子的戊糖是A、葡萄糖B、果糖C、乳糖D、脫氧核糖E、核糖14、糖的有氧氧化的主要生理意義是A、機體在缺氧情況下獲得能量以供急需的有效方式B、是糖在體內的貯存形式C、糖氧化供能的主要途徑D、為合成磷酸提供磷酸核糖E、與藥物、毒物和某些激素的生物轉化有關15、體內氨的主要運輸、貯存形式是A、尿素B、谷氨酰胺C、谷氨酸D、胺E、嘌呤、嘧啶16、DNA作為遺傳物質基礎，下列敘述正確的是A、DNA分子含有體現(xiàn)遺傳特征的密碼B、子代DNA不經(jīng)遺傳密碼即可復制而成C、DNA通過AT、GC把遺傳信息轉錄傳遞給MRNAD、通過TRNA直接把DNA上的遺傳信息翻譯成特定的蛋白質E、遺傳信息只能從DNA遺傳給RNA安溪衛(wèi)校藥學專業(yè)生物化學期末考試卷答題卡安溪衛(wèi)校藥學專業(yè)生物化學期末考試卷答題卡班級班級_____________姓名姓名_____________座號座號_________成績成績_________一、單項選擇題（每小題一、單項選擇題（每小題1分，共分，共30分）分）123456789101112131415161718192021222324252627282930二、多項選擇題（每小題二、多項選擇題（每小題2分，共分，共10分）分）12345三、填空題（每空三、填空題（每空1分，共分，共20分）分）1、血清ALT活性顯著升高，可輔助診斷為____________________。2、酮體包括_____________、________________、______________。3、核酸中嘌呤堿主要有________________和______________兩種。4、K對心肌的興奮性有__________作用，CA2對心肌的興奮性有__________作用。5、蛋白質的一級結構是指蛋白質多肽鏈中_________________的排列順序。6、TRNA的作用是________________________________________。7、NADHH和FADH2進入呼吸鏈分別生成______分子ATP和______分子ATP。8、岡崎片段是__________合成時的中間產物9、劇烈嘔吐丟失大量胃液，可能發(fā)生__________________，嚴重腹瀉時可能發(fā)生____________________。10、糞便顏色的主要來源是_____________，尿的顏色主要來自______________。尿三膽是指尿中______________、______________、______________。

簡介：生物化學第一章蛋白質化學測試題一、單項選擇題1測得某一蛋白質樣品的氮含量為040G，此樣品約含蛋白質多少B每克樣品625A200GB250GC640GD300GE625G2下列含有兩個羧基的氨基酸是EA精氨酸B賴氨酸C甘氨酸D色氨酸E谷氨酸3維持蛋白質二級結構的主要化學鍵是DA鹽鍵B疏水鍵C肽鍵D氫鍵E二硫鍵三級結構4關于蛋白質分子三級結構的描述，其中錯誤的是BA天然蛋白質分子均有的這種結構B具有三級結構的多肽鏈都具有生物學活性C三級結構的穩(wěn)定性主要是次級鍵維系D親水基團聚集在三級結構的表面E決定盤曲折疊的因素是氨基酸殘基5具有四級結構的蛋白質特征是EA分子中必定含有輔基B在兩條或兩條以上具有三級結構多肽鏈的基礎上，肽鏈進一步折疊，盤曲形成C每條多肽鏈都具有獨立的生物學活性D依賴肽鍵維系四級結構的穩(wěn)定性E由兩條或兩條以上具在三級結構的多肽鏈組成6蛋白質所形成的膠體顆粒，在下列哪種條件下不穩(wěn)定CA溶液PH值大于PIB溶液PH值小于PIC溶液PH值等于PID溶液PH值等于74E在水溶液中7蛋白質變性是由于DA氨基酸排列順序的改變B氨基酸組成的改變C肽鍵的斷裂D蛋白質空間構象的破壞E蛋白質的水解8變性蛋白質的主要特點是DA粘度下降B溶解度增加C不易被蛋白酶水解D生物學活性喪失E容易被鹽析出現(xiàn)沉淀A溶解度顯著下降B生物學活性喪失C易被蛋白酶水解D凝固或沉淀三、填空題1組成蛋白質的主要元素有___碳______，_氫_______，____氧_____，__氮_______。2不同蛋白質的含_氮_量頗為相近，平均含量為16。3蛋白質具有兩性電離性質，大多數(shù)在酸性溶液中帶正電荷，在堿性溶液中帶負電荷。當?shù)鞍踪|處在某一PH值溶液中時，它所帶的正負電荷數(shù)相待，此時的蛋白質成為兩性離子，該溶液的PH值稱為蛋白質的等電點。4蛋白質的一級結構是指氨基酸在蛋白質多肽鏈中的排列順序5在蛋白質分子中，一個氨基酸的Α碳原子上的__氨基_與另一個氨基酸Α碳原子上的_羧基__脫去一分子水形成的鍵叫__肽鍵__，它是蛋白質分子中的基本結構鍵。6蛋白質顆粒表面的_電荷層_和_水化膜__是蛋白質親水膠體穩(wěn)定的兩個因素。7蛋白質變性主要是因為破壞了維持和穩(wěn)定其空間構象的各種___次級鍵__鍵，使天然蛋白質原有的_物理化學_與_生物學__性質改變。8按照分子形狀分類，蛋白質分子形狀的長短軸之比小于10的稱為___球狀蛋白質____，蛋白質分子形狀的長短軸之比大于10的稱為___纖維狀蛋白質______。按照組成分分類，分子組成中僅含氨基酸的稱____單純蛋白質___，分子組成中除了蛋白質部分還分非蛋白質部分的稱___結合蛋白質______，其中非蛋白質部分稱_輔基___。生物化學第二章核酸化學測試題1自然界游離核苷酸中，磷酸最常見是位于AA戊糖的C5′上B戊糖的C2′上C戊糖的C3′上D戊糖的C2′和C5′上E戊糖的C2′和C3′上2可用于測量生物樣品中核酸含量的元素是DA碳B氫C氧D磷E氮

簡介：1生物化學B一、選擇題A型1、下列說法符合糖原概念的是A含有Α13糖苷鍵和Α14糖苷鍵B含有Α13糖苷鍵和Α16糖苷鍵C支鏈短而密，每隔6～8個葡萄糖單位有1個分支D支鏈長而疏，每隔20～30個葡萄糖單位有1個分支E支鏈短而少2、屬于戊糖的是A2脫氧核糖B蔗糖C葡萄糖D半乳糖E果糖3、下列說法符合脂肪概念的是A脂肪是類脂B脂酰甘油就是脂肪C脂肪中含有不飽和脂肪酸多D脂肪中含有磷酸基E脂肪是三脂酰甘油4、不屬于卵磷脂組成成分的是A甘油B乙醇胺C膽堿D油酸E花生四烯酸5、兩種蛋白質A和B，現(xiàn)經(jīng)分析確知A的等電點比B高，所以下面一種氨基酸在A的含量可能比B多，它是A苯丙氨酸B賴氨酸C天冬氨酸D甲硫氨酸E谷氨酸6、維系蛋白質Α螺旋結構的化學鍵是A肽鍵B離子鍵C二硫鍵D氫鍵E疏水鍵7、蛋白質變性是由于A氨基酸排列順序的改變B氨基酸組成的改變C肽鍵的斷裂D蛋白質空間構象的破壞E蛋白質的水解8、連接核酸結構單位的化學鍵是A肽鍵B磷酸二酯鍵C二硫鍵D氫鍵E糖苷鍵9、核酸分子儲存、傳遞遺傳信息的關鍵部位是A磷酸戊糖B核苷C堿基序列D堿基堆積力E磷酸二酯鍵10、某DNA分子含20的胸腺嘧啶，則胞嘧啶的含量應為A20B30C40D60E80、酶原的激活是由于A激活劑將結合在酶原分子上的抑制劑除去B激活劑使酶原的空間構象發(fā)生變化C激活劑攜帶底物進入酶原的活性中心D激活劑活化酶原分子的催化基團E激活劑使酶原分子的一段肽水解脫落，從而形成活性中心，或使活性中心暴露12、當KM值等于025S時，反應速度為最大速度的A70B75C80D85E90、磺胺藥的作用機理是A反競爭性抑制作用B反饋抑制作用C非競爭性抑制作用D競爭性抑制作用E使酶變性失活3A腺嘌呤B黃嘌呤C鳥嘌呤D胸腺嘧啶E尿嘧啶31、決定酶的專一性的是A酶蛋白B輔酶C輔基D催化基團E活性中心以外的必需基團32、KM值是A反應速度為最大速度一半時的底物濃度B反應速度為最大速度一半時的酶濃度C反應速度為最大速度一半時的溫度D反應速度為最大速度一半時的抑制劑濃度E以上都不是33、哪一種情況可用增加S的方法減輕抑制程度A不可逆性抑制作用B競爭性抑制作用C非競爭性抑制作用D反競爭性抑制作用E反饋性抑制作用34、關于VIT的正確敘述是AVIT是含氮的有機化合物BVIT不經(jīng)修飾即可作為輔酶基C所有的輔酶（輔基）都是VITD前列腺素由脂溶性VIT生成E大多數(shù)B族VIT是輔酶或輔基的前體35、參與體內一碳單位轉移的物質是AVITDBVITB1CCOADFH4E硫辛酸36、下列有關生物氧化的敘述，錯誤的是A三大營養(yǎng)素為能量主要來源B生物氧化又稱組織呼吸或細胞呼吸C物質經(jīng)生物氧化或體外燃燒產能相等D生物氧化中CO2經(jīng)有機酸脫羧生成E生物氧化中被氧化的物質稱受氫體或受電子體37、哪個代謝不是在線粒體中進行的A糖酵解B三羧酸循環(huán)C電子傳遞D氧化磷酸化E脂肪酸Β氧化38、哪個化合物不是呼吸鏈的組分ANADBFADCCOADCOQECYT39、二硝基苯酚是氧化磷酸化的A激活劑B抑制劑C解偶聯(lián)劑D促偶聯(lián)劑E無影響物40、關于糖酵解的正確描述是A全過程是可逆的B在細胞漿中進行C生成38分子ATPD不消耗ATPE終產物是CO2和水41下列說法符合糖原概念的是A含有Α13糖苷鍵和Α14糖苷鍵B含有Α13糖苷鍵和Α16糖苷鍵C支鏈短而密，每隔6～8個葡萄糖單位有1個分支D支鏈長而疏，每隔20～30個葡萄糖單位有1個分支E支鏈短而少42屬于多不飽和脂肪酸的是A亞麻酸B油酸C棕櫚酸D棕櫚油酸E月桂酸43膽固醇不能轉化成A膽汁酸B乙醇胺C維生素D3D糞固醇E醛固酮44蛋白質中沒有的氨基酸是A半胱氨酸B甲硫氨酸C瓜氨酸D胱氨酸E絲氨酸

簡介：生物化學（第三版）課后習題解答1第一章糖類提要糖類是四大類生物分子之一，廣泛存在于生物界，特別是植物界。糖類在生物體內不僅作為結構成分和主要能源，復合糖中的糖鏈作為細胞識別的信息分子參與許多生命過程，并因此出現(xiàn)一門新的學科，糖生物學。多數(shù)糖類具有CH2ON的實驗式，其化學本質是多羥醛、多羥酮及其衍生物。糖類按其聚合度分為單糖，1個單體；寡糖，含220個單體；多糖，含20個以上單體。同多糖是指僅含一種單糖或單糖衍生物的多糖，雜多糖指含一種以上單糖或加單糖衍生物的多糖。糖類與蛋白質或脂質共價結合形成的結合物稱復合糖或糖復合物。單糖，除二羥丙酮外，都含有不對稱碳原子C或稱手性碳原子，含C的單糖都是不對稱分子，當然也是手性分子，因而都具有旋光性，一個C有兩種構型D和L型或R和S型。因此含N個C的單糖有2N個旋光異構體，組成2N1對不同的對映體。任一旋光異構體只有一個對映體，其他旋光異構體是它的非對映體，僅有一個C的構型不同的兩個旋光異構體稱為差向異構體。單糖的構型是指離羧基碳最遠的那個C的構型，如果與D甘油醛構型相同，則屬D系糖，反之屬L系糖，大多數(shù)天然糖是D系糖FISCHERE論證了己醛糖旋光異構體的立體化學，并提出了在紙面上表示單糖鏈狀立體結構的FISCHER投影式。許多單糖在水溶液中有變旋現(xiàn)象，這是因為開漣的單糖分子內醇基與醛基或酮基發(fā)生可逆親核加成形成環(huán)狀半縮醛或半縮酮的緣故。這種反應經(jīng)常發(fā)生在C5羥基和C1醛基之間，而形成六元環(huán)砒喃糖如砒喃葡糖或C5經(jīng)基和C2酮基之間形成五元環(huán)呋喃糖如呋喃果糖。成環(huán)時由于羰基碳成為新的不對稱中心，出現(xiàn)兩個異頭差向異構體，稱Α和Β異頭物，它們通過開鏈形式發(fā)生互變并處于平衡中。在標準定位的HSWTH式中D單糖異頭碳的羥基在氧環(huán)面下方的為Α異頭物，上方的為Β異頭物，實際上不像HAWTH式所示的那樣氧環(huán)面上的所有原子都處在同一個平面，吡喃糖環(huán)一般采取椅式構象，呋喃糖環(huán)采取信封式構象。單糖可以發(fā)生很多化學反應。醛基或伯醇基或兩者氧化成羧酸，羰基還原成醇；一般的羥基參與成脂、成醚、氨基化和脫氧等反應；異頭羥基能通過糖苷鍵與醇和胺連接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中單糖與另一單糖通過O糖苷鍵相連，在核苷酸和核酸中戊糖經(jīng)N糖苷鍵與心嘧啶或嘌呤堿相連。生物學上重要的單糖及其衍生物有GLCGAL，MANFRUGLCNACGALNACLFUCNEUNACSIAGLCUA等它們是寡糖和多糖的組分許多單糖衍生物參與復合糖聚糖鏈的組成，此外單糖的磷酸脂，如6磷酸葡糖，是重要的代謝中間物。蔗糖、乳糖和麥芽糖是常見的二糖。蔗糖是由ΑGLA和ΒFRU在兩個異頭碳之間通過糖苷鍵連接而成，它已無潛在的自由醛基，因而失去還原，成脎、變旋等性質，并稱它為非還原糖。乳糖的結構是GALΒ14GLC，麥芽糖是GLCΑ14GLC它們的末端葡萄搪殘基仍有潛在的自由醛基，屬還原糖。環(huán)糊精由環(huán)糊精葡糖基轉移酶作用于直鏈淀粉生成含67或8個葡萄糖殘基，通過Α14糖苷鍵連接成環(huán)，屬非還原糖，由于它的特殊結構被用作穩(wěn)定劑、抗氧化劑和增溶劑等。淀粉、糖原和纖維素是最常見的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的貯存養(yǎng)料，屬貯能多糖，是人類食物的主要成分之一。糖原是人和動物體內的貯能多糖。淀粉可分直鏈淀粉和支鏈淀粉。直鏈淀粉分子只有Α14連鍵，支鏈淀粉和糖原除Α14連鍵外尚有Α16連鍵形成分支，糖原的分支程度比支鏈淀粉高。纖維素與淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通過Β14糖苷鍵連接而成的，這一結構特點使纖維素具有適于作為結構成分的物理特性，它屬于結構多糖。肽聚糖是細菌細胞壁的成分，也屬結構多糖。它可看成由一種稱胞壁肽的基本結構單位重復排列構成。胞壁肽是一個含四有序側鏈的二糖單位，G1CNACΒ14MURNAC，二糖單位問通過Β14連接成多糖，鏈相鄰的多糖鏈通過轉肽作用交聯(lián)成一個大的囊狀分子。青霉素就是通過抑制轉肽干擾新的細胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革蘭氏陽性細菌細胞壁的特有成分脂多糖是陰性細菌細胞壁的特有成分。生物化學（第三版）課后習題解答3A、ΒDFFRU；B、ΑLPGLC；C、R；D、S5L7葡萄糖的Α和Β異頭物的比旋ΑD20分別為1122和1870。當ΑD吡喃葡糖晶體樣品溶于水時，比旋將由1122降至平衡值5270。計算平衡混合液中Α和Β異頭物的比率。假設開鏈形式和呋喃形式可忽略。Α異頭物的比率為365，Β異頭物為635解設Α異頭物的比率為X，則有1122X1871－X527解得X365，于是1－X635。6將500MG糖原樣品用放射性氰化鉀（K14CN處理，被結合的14CN正好是0193ΜMOL，另一500MG同一糖原樣品，用含3HCL的無水甲醇處理，使之形成還原末端的甲基葡糖苷。然后用高碘酸處理這個還原端成為甲基葡糖苷的糖原，新產生的甲酸準確值是347ΜMOL。計算A糖原的平均相對分子質量B分支的程度分支點A259106B1124解AMR050193106259106B34710616305113}葡萄糖在31℃水中平衡時，Α吡喃葡糖和Β吡喃葡糖的相對摩爾含量分別為373和627。計算D葡萄糖在31℃時由Α異頭物轉變?yōu)棣愵^物的標準自由能變化。氣體常數(shù)R為8314JMOLK。ΔG0131KJMOL解ΔG0RTLNC2C18314300LN627373130KJMOL8竹子系熱帶禾本科植物，在最適條件下竹子生長的速度達03MD高，假定竹莖幾乎完全由纖維素纖維組成，纖維沿生長方向定位。計算每秒鐘酶促加入生長著的纖維素鏈的單糖殘基數(shù)目。纖維素分子中每一葡萄糖單位約長045NM。7800殘基S解032436000451097800殘基S9經(jīng)還原可生成山梨醇D葡萄醇的單糖有哪些L山梨糖D葡萄糖L古洛糖；D果糖10寫出麥芽糖Α型、纖維二糖Β型、龍膽糖和水蘇糖的正規(guī)系統(tǒng)名稱的簡單形式，并指出其中哪些個是還原糖，哪些（個是非還原糖。解麥芽糖Α型GLCΑ1→4GLC纖維二糖Β型GLCΒ1→4GLC龍膽糖GLCΒ1→6GLC水蘇糖GALΑ1→6GALΑ1→6GLCΑ1←→Β2FRU11纖維素和糖原雖然在物理性質上有很大的不同，但這兩種多糖都是14連接的D葡萄糖聚合物，相對分子質量也相當，是什么結構特點造成它們在物理性質上的如此差別解釋它們各自性質的生物學優(yōu)點。12革蘭氏陽性細菌和陰性細菌的細胞壁在化學組成上有什么異同肽聚糖中的糖肽鍵和糖蛋白中的糖肽鍵是否有區(qū)別答肽聚糖革蘭氏陽性細菌和陰性細菌共有；磷壁酸革蘭氏陽性細菌特有；脂多糖革蘭氏陰性

簡介：河南科技學院20142015學年第二學期期終考試生物化學試卷B第１頁共2頁河南科技學院20142015學年第二學期期終考試生物化學試題（A）適用班級園林131134注意事項1該考試為閉卷考試；2考試時間為考試周；3滿分為100分，具體見評分標準。一、名詞解釋（每題3分，共計15分）1、蛋白質的變性作用2、氨基酸的等電點3、氧化磷酸化4、乙醛酸循環(huán)5、逆轉錄2、選擇題（每題1分，共15分）1、蛋白質多肽鏈形成Α螺旋時，主要靠哪種次級鍵維持（）A疏水鍵；B肽鍵C氫鍵；D二硫鍵。2、在蛋白質三級結構中基團分布為（）。A疏水基團趨于外部，親水基團趨于內部；B疏水基團趨于內部，親水基團趨于外部；C疏水基團與親水基團隨機分布；D疏水基團與親水基團相間分布。3、雙鏈DNA的TM較高是由于下列哪組核苷酸含量較高所致（）題號一二三四五總分閱卷人得分得分閱卷人得分閱卷人試卷編號2015060643A院（系）___________________專業(yè)_________________班級_____________姓名___________________準考證號________________________密封線河南科技學院20142015學年第二學期期終考試生物化學試卷B第３頁共2頁A速冷B加熱C慢冷D加解鏈酶三、是非判斷題（每題1分，共10分）1核酸和蛋白質不同，不是兩性電解質，不能進行電泳。2真核細胞中有些結構基因是不連續(xù)的，即為斷裂基因。3酶原的激活只涉及到蛋白質三級結構的變化。4酶的必需基團全部位于酶的活性部位。5氨基酸的共同代謝包括脫氨基作用和脫羧基作用兩個方面。6生物體中ATP的主要來源是通過氧化磷酸化而產生7丙酮酸脫羧酶在糖酵解和糖異生作用中都起作用。8脂肪主要是作為生物膜結構的主要原料。9脂肪酸從頭合成時需要NADHH╋作為還原反應的供氫體。10氨基酸的共同代謝包括脫氨基作用和脫羧基作用兩個方面。四、簡述題（每題5分，共計30分）1、糖酵解途徑的生理意義2、簡述WATSONCRICK雙螺旋結構的要點。3、簡述化學滲透學說的主要論點4、簡述生物氧化的特點及發(fā)生部位。5、何謂糖酵解糖異生與糖酵解代謝途徑有哪些差異得分閱卷人得分閱卷人

簡介：生物化學實驗生物化學實驗考試試題考試試題11說說離子交換層析中洗脫液的選擇原則說說離子交換層析中洗脫液的選擇原則①陰離子交換劑選用陽離子緩沖液（如氨基乙酸、銨鹽、TRIS等），陽離子交換劑選用陰離子緩沖液（如乙酸鹽、磷酸鹽等），以防緩沖離子參與交換過程，降低交換劑的交換容量。②緩沖液PH值的選擇要使被分離物質的電荷與平衡離子電荷的正負性相同。③選用的緩沖系統(tǒng)對分離過程無干擾。④要確定一定的離子強度。12、離子交換層析的原理、離子交換層析的原理離子交換層析法是以具有離子交換性能的物質作固定相利用它與流動相中的離子能進行可逆的交換性質來分離離子型化合物的一種方法。13、親和層析的原理、親和層析的原理親和層析是應用生物高分子與配基可逆結合的原理將配基通過共價鍵牢固結合于載體上而制得的層析系統(tǒng)。這種可逆結合的作用主要是靠生物高分子對它的配基的空間結構的識別。14、吸附層析的原理、吸附層析的原理組份在吸附劑表面吸附固定相是固體吸附劑各能力不同而進行分離的方法。15、試述凝膠層析原理，并列出常用凝膠名稱、試述凝膠層析原理，并列出常用凝膠名稱凝膠層析柱裝有多孔凝膠，當含有各組分的混合液流經(jīng)凝膠層析柱時，各組分在層析柱內同時進行兩種不同的運動。一種是隨著溶液流動而進行的垂直向下的移動，另一種是無定向的分子擴散運動。大分子物質由于分子直徑大，不能進入凝膠微孔，只能分布于凝膠顆粒的間歇中以較快速度流過凝膠柱。較小的分子能進入凝膠微孔，不斷進出一個個顆粒的微孔內外，因此流動速度較慢，從而使混合溶液中各組分按照相對分子量由大到小順序先后流出層析柱得到分離。常用凝膠葡聚糖凝膠、瓊脂糖凝膠、聚丙烯酰胺凝膠。16、說明紙層析和離子交換層析分離氨基酸混合物的方法是根據(jù)氨基酸的什么性質說明紙層析和離子交換層析分離氨基酸混合物的方法是根據(jù)氨基酸的什么性質紙層析是分配層析，利用分配系數(shù)不同，即氨基酸在兩相中的溶解能力不同。離子交換層析利用氨基酸是兩性物質，在一定PH下不同氨基酸帶電性質和帶電量不同，因此交換能力不同。17、簡述薄層層析法分離糖類的原理、簡述薄層層析法分離糖類的原理薄層層析的實質就是吸附層析，也就是在鋪有吸附劑的薄層上，經(jīng)過反復地被吸附劑吸附以及被擴展劑擴展的過程。而吸附劑對不同的物質的吸附力不同，從而使糖在薄層上的涌動速度不同達到分離的目的紙層析分離氨基酸紙層析分離氨基酸1為什么苯丙氨酸的為什么苯丙氨酸的RF值大于賴氨酸值大于賴氨酸因為水與濾紙的吸附性很強，故擴散的慢，郵寄溶劑與濾紙吸附性差，故擴散的快。苯丙氨酸是非極性氨基酸，其易隨著有機溶劑一起擴散，而賴氨酸正好相反。故最后苯丙氨酸走的更遠些，因而使苯丙氨酸RF較大些。2為什么脯氨酸和茚三酮加熱后是黃色斑點為什么脯氨酸和茚三酮加熱后是黃色斑點脯氨酸等伯胺氨基酸與茚三酮反應可生成黃色化合物。4紙層析和柱層析的一般操作步驟紙層析和柱層析的一般操作步驟紙層析點樣、層析、標記前沿、烘干、顯色、得到層析圖譜、標記色斑

簡介：一、選擇題一、選擇題1、蛋白質一級結構的主要化學鍵是EA、氫鍵B、疏水鍵C、鹽鍵D、二硫鍵E、肽鍵、肽鍵2、蛋白質變性后可出現(xiàn)下列哪種變化DA、一級結構發(fā)生改變B、構型發(fā)生改變C、分子量變小D、構象發(fā)生改變、構象發(fā)生改變E、溶解度變大3、下列沒有高能鍵的化合物是BA、磷酸肌酸B、谷氨酰胺、谷氨酰胺C、ADPD、1，3一二磷酸甘油酸E、磷酸烯醇式丙酮酸4、嘌呤核苷酸從頭合成中，首先合成的是AA、IMPIMPB、AMPC、GMPD、XMPE、ATP6、體內氨基酸脫氨基最主要的方式是BA、氧化脫氨基作用B、聯(lián)合脫氨基作用、聯(lián)合脫氨基作用C、轉氨基作用D、非氧化脫氨基作用E、脫水脫氨基作用7、關于三羧酸循環(huán)，下列的敘述哪條不正確DA、產生NADH和FADH2B、有GTP生成C、氧化乙酰COAD、提供草酰乙酸凈合成、提供草酰乙酸凈合成E、在無氧條件下不能運轉8、膽固醇生物合成的限速酶是CA、HMGCOA合成酶B、HMGCOA裂解酶C、HMGHMGCOACOA還原還原酶D、乙酰乙酰COA脫氫酶E、硫激酶9、下列何種酶是酵解過程中的限速酶DA、醛縮酶B、烯醇化酶C、乳酸脫氫酶D、磷酸果糖激酶、磷酸果糖激酶18、關于DNA復制，下列哪項是錯誤的DA、真核細胞DNA有多個復制起始點B、為半保留復制C、親代DNA雙鏈都可作為模板D、子代、子代DNADNA的合成都是連續(xù)進行的合成都是連續(xù)進行的E、子代與親代DNA分子核苷酸序列完全相同19、肌糖元不能直接補充血糖，是因為肌肉組織中不含DA、磷酸化酶B、已糖激酶C、6一磷酸葡萄糖脫氫酶D、葡萄糖、葡萄糖6磷酸酶磷酸酶E、醛縮酶20、肝臟合成最多的血漿蛋白是CA、Α球蛋白B、Β球蛋白C、清蛋白、清蛋白D、凝血酶原E、纖維蛋白原21、體內能轉化成黑色素的氨基酸是AA、酪氨酸、酪氨酸B、脯氨酸C、色氨酸D、蛋氨酸E、谷氨酸22、磷酸戊糖途徑是在細胞的哪個部位進行的CA、細胞核B、線粒體C、細胞漿、細胞漿D、微粒體E、內質網(wǎng)23、合成糖原時，葡萄糖的供體是CA、G－1－PB、G－6－PC、UDPGUDPGD、CDPGE、GDPG24、下列關于氨基甲酰磷酸的敘述哪項是正確的DA、它主要用來合成谷氨酰胺B、用于尿酸的合成C、合成膽固醇

簡介：1生物化學檢驗題庫第一章緒論第二章生物化學檢驗的標本一、名詞解釋一、名詞解釋1血液抗凝二、填空題二、填空題1是目前臨床上測定血清總蛋白的常規(guī)方法，其成人參考范圍是。2血漿中含量最多的蛋白質是；分子量最大的蛋白質是。3正常白蛋白球蛋白比值為___________，如比值小于1稱為___________表明_____________。4血清白蛋白測定的方有、、、。5C反應蛋白測定的免疫化學方法有、、、。6肝硬化時血清、、和等蛋白質含量明顯降低。7利用蛋白質分子中酪氨酸和色氨酸殘基測定蛋白質含量的方法有和。三、選擇題三、選擇題1普通血清管的頭蓋顏色為A紅色B黃色C紫色D綠色E黑色224小時尿蛋白測定時常用的防腐劑是A濃鹽酸B甲苯C冰醋酸D麝香草酚E甲醛3以下關于羊水分析敘述錯誤的是A是產前診斷的良好材料B從羊水成分的變化可以了解胎兒的成熟度，有否先天性缺陷及宮內感染C應掌握好羊水分析的指征及穿刺技術，在妊娠16周羊水達到200ML以上才能進行D由臨床醫(yī)生行羊膜穿刺術取得E一次取量一般為100200ML4血糖測定常用的抗凝劑為A肝素BEDTA鹽C枸櫞酸鈉D草酸鹽E草酸鉀氟化鈉5以下那個是導致分析前誤差大的原因A初診錯誤B標本錯誤C分析錯誤D結果報告錯誤E操作誤差3第三章生物化學檢驗實驗室基本知識一、名詞解釋一、名詞解釋1醫(yī)學決定水平2金標準3回收試驗4系統(tǒng)誤差二、填空題二、填空題1IFCC根據(jù)實驗方法的與的不同，將其分為___、和三級。2一級標準品用于校正，評價和校正以及為定值。3準確度是指測定結果與接近的程度。一般用和表示。4方法評價試驗包括___________、___________、____________、_____________。5系統(tǒng)誤差可分為和，引起系統(tǒng)誤差的主要原因有和。三、選擇題三、選擇題1回收試驗中加入標準液的體積一般應小于樣品體積的A1B5C10D20E502方法比較試驗最好選擇下列哪種方法作為對比方法A決定性方法B參考方法C常規(guī)方法D推薦方法E以上均可3同位素稀釋質譜分析法應該屬于A偏差已知方法B參考方法C決定性方法D偏差未知方法E常規(guī)方法4某生化指標在人群中呈正態(tài)分布，制定其參考值范圍常用A均值1SDB均值2SDC均值25SDD均值3SDE均值4SD5實驗方法的選擇原則哪項不對A微量快速B操作復雜C安全可靠D成本低廉E準確可靠6以下可代表檢出限的是A空白讀數(shù)B空白讀數(shù)3SC空白讀數(shù)3SD空白讀數(shù)2SE空白讀數(shù)2S7做回收試驗時，分析樣本是在病人標本中加入A蒸餾水B生理鹽水C正常人血清D病人血清E被測物標準液8能反映實際工作情況的重復性試驗是A批內重復性試驗B天內重復性試驗

簡介：作業(yè)題作業(yè)題一、填空題一、填空題1、組成蛋白質分子的堿性氨基酸有賴氨酸賴氨酸、精氨酸精氨酸和組氨酸組氨酸。酸性氨基酸有天冬氨酸冬氨酸和谷氨酸谷氨酸。2、在生理條件下（PH70左右），蛋白質分子中的精氨酸精氨酸側鏈和賴氨酸賴氨酸側鏈幾乎完全帶正電荷，但是組氨酸組氨酸側鏈則帶部分正電荷3、脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應產生黃色黃色的物質，而其他氨基酸與茚三酮反應產生紫色紫色的物質4、常用的拆開蛋白質分子中二硫鍵的方法有氧化氧化法，常用的試劑為過甲酸過甲酸；還原法，常用的試劑為Β巰基乙醇巰基乙醇或巰基乙酸巰基乙酸5、維持蛋白質構像的化學鍵有肽鍵肽鍵、二硫鍵二硫鍵、氫鍵氫鍵、疏水鍵疏水鍵、離子鍵離子鍵和范德華范德華力。6、當溶液中鹽離子強度低時，可增加蛋白質的溶解度，這種現(xiàn)象稱鹽溶鹽溶。當溶液中鹽離子強度高時，可使蛋白質沉淀，這種現(xiàn)象稱鹽析鹽析。7、蛋白質的二級結構是指ΑΑ螺旋螺旋、Β折疊折疊、Β轉角轉角、無規(guī)則卷曲無規(guī)則卷曲等幾種類型8、測定蛋白質濃度的方法主要有凱氏定氮法凱氏定氮法、雙縮脲法雙縮脲法、LOWRYLOWRY法、紫外吸收紫外吸收法。9、天冬氨酸天冬氨酸和賴氨酸賴氨酸是尿素合成途徑中重要的氨基酸10大多數(shù)蛋白質中氮的含量較恒定，平均為1616，如測得1G樣品含氮量為10MG則蛋白質含量為625625、組成蛋白質的氨基酸分子結構中含有羥基的有酪氨酸酪氨酸，絲氨酸絲氨酸，蘇氨酸蘇氨酸12、組成蛋白質的20種氨基酸中，含有咪唑環(huán)的氨基酸是組氨酸組氨酸，含硫的氨基酸是甲硫氨酸甲硫氨酸，半胱氨酸半胱氨酸，胱氨酸胱氨酸13、蛋白質中的苯丙氨酸苯丙氨酸，酪氨酸酪氨酸，和色氨酸色氨酸3種氨基酸具有特性，因而使蛋白質在280NM處有最大吸收值。14鑒定蛋白質多肽鏈氨基末端常用的方法有肼解法肼解法和羧肽酶法羧肽酶法15肽鍵實際上是一個共振共振雜化體，因此肽鍵具有部分雙鍵雙鍵的性質16最早提出蛋白質變性理論的科學家是吳憲吳憲二、判斷題二、判斷題1、天然氨基酸都具有一個不對稱Α碳原子答錯。因為甘氨酸并沒有不對稱的答錯。因為甘氨酸并沒有不對稱的ΑΑ碳原子。碳原子。2、雙縮脲反應是肽和蛋白質特有的反應，二肽也有雙縮脲反應答錯。雙縮脲只能與含有兩個或兩個以上肽鍵的蛋白質或多肽反應，二肽只答錯。雙縮脲只能與含有兩個或兩個以上肽鍵的蛋白質或多肽反應，二肽只有一個肽鍵，無法發(fā)生雙縮脲反應。有一個肽鍵，無法發(fā)生雙縮脲反應。3、組氨酸是人體的一種半必須氨基酸答對。因為在幼兒時候，組氨酸是必需氨基酸，無法自身合成；而到了成人，答對。因為在幼兒時候，組氨酸是必需氨基酸，無法自身合成；而到了成人，人體自身就能合成組氨酸，就成為了非必需氨基酸。人體自身就能合成組氨酸，就成為了非必需氨基酸。4、在一次實驗中，蛋白質順序儀可以測定肽鏈長度為200個氨基酸殘基的氨基酸順序答錯誤。答錯誤。5、維持蛋白質三級結構最重要的作用力是氫鍵答錯誤。維持蛋白質三級結構最重要的結構應該是疏水鍵。答錯誤。維持蛋白質三級結構最重要的結構應該是疏水鍵。6、蛋白質三維結構的構象特征主要取決于BA、氨基酸的組成、順序和數(shù)目B、氫鍵、離子鍵、范德華力和疏水作用等構象維系力C、溫度、PH和離子強度等環(huán)境條件D、各氨基酸間彼此借以相連的肽鍵7、典型的Α螺旋是CA2610B310C3613D40158、對一個富含HIS殘基的蛋白質，在使用離子交換層析時應優(yōu)先考慮（C）（A）嚴格控制蛋白質上樣液的濃度（B）嚴格控制鹽梯度（C）嚴格控制洗脫液的PH值（D）嚴格控制洗脫液的體積9、用凝膠過濾法（亦稱為分子篩層析）分離含有溶菌酶（MR14000）、胰凝乳蛋白酶原（MR25000）、卵清蛋白（MR45000）和醛縮酶（MR150000）的蛋白質混合物。最后從層析柱上洗脫下來的蛋白質是DA醛縮酶B胰凝乳蛋白酶原C卵清蛋白D溶菌酶10、下面是關于天然蛋白質肽鍵的某些敘述，其中正確的是（D）A肽鍵氫原子和氧原子總是處于C－N鍵相反的兩側B肽鍵可以自由旋轉C肽鍵的C－N鍵比一般的C－N鍵短D肽鍵的C－N鍵具有部分雙鍵的性質11蛋白質變性伴隨有結構上的變化是（C）A肽鏈的斷裂B氨基酸殘基的化學修飾C一些側鏈基團的暴露D氨基酸排列順序的改變12含有ALAASPLYSCYS的混合液，PI依次分別為60，277，974，507，PH9中電泳分離這四種氨基酸，自正極開始，電泳區(qū)帶的順序是（B）AALACYSLYSASPBASPCYSALALYSCLYSALACYSASPDCYSLYSALAASP13能保護巰基酶不被氧化的物質是（A）AGSHB尿素CSDSDDNFB14下列哪種情況最可能形成Β折疊（B）APOLYPROBALAVALALAVALALAVALCPOLYGLYDGLYSERGLYALAGLYALA15下列關于蛋白質結構敘述不正確的是（B）A三級結構具有空間構象B各種蛋白質均具有一、二、三和四級結構C無規(guī)則卷曲是在一級結構基礎上形成的DΑ螺旋屬二級結構16變性蛋白質的主要特點是DA粘度下降B溶解度增加C不易被蛋白酶水解D生物學活性降低或喪失4、簡答題簡答題1、為什么說蛋白質是生命活動最重要的物質基礎答蛋白質是生命活動的主要承擔者，蛋白質具有的作用包括答蛋白質是生命活動的主要承擔者，蛋白質具有的作用包括11許多蛋白質是構成細胞和生物體結構的重要物質，稱為結構蛋白。許多蛋白質是構成細胞和生物體結構的重要物質，稱為結構蛋白。

簡介：1生物化學習題集生物化學習題集第一章第一章蛋白質化學蛋白質化學一、選擇題一、選擇題（）1、下列氨基酸哪個含有吲哚環(huán)A蛋氨酸；B苯丙氨酸；C色氨酸；D結氨酸；E組氨酸。（）2、含有咪唑環(huán)的氨基酸是A色氨酸；B酪氨酸；C組氨酸；D苯丙氨酸；E精氨酸。（）3、在PH60時，帶正電荷的氨基酸為A谷氨酸；B精氨酸；C亮氨酸；D丙氨酸；E色氨酸。（）4、氨基酸在等電點時，應具有的特點是A不具正電荷；B不具負電荷；CAB；D溶解度最大；E在電場中不移動。（）5、在PH10時的谷氨酸溶液中，下列哪一種結構形式占優(yōu)勢A羧基氨基都解離；B羧基氨基都不解離；C只Α羧基解離；D只Γ羧基解離；EΑ羧基Γ羧基都解離。（）6、天冬氨酸的PK1209，PK2386，PK3982，則其等電點為A209；B297；C386；D684；E982。（）7、分子中含有兩個不對稱碳原子的氨基酸是A脯氨酸；B酪氨酸；C絲氨酸；D精氨酸；E蘇氨酸。（）8、下列關于還原型谷胱甘肽結構或性質的敘述，哪一種是錯誤的A含有兩個肽鍵；B胱代表半胱氨酸；C谷氨酸的Γ羧基參與了肽鍵的形成；D含有一個硫基；E變成氧化型谷胱甘肽時脫去的兩個氫原子是由同一個還原型谷胱甘肽分子提供的。（）9、關于催產素和加壓素功能方面的敘述，正確的是A催產素具有減少排尿的功效；B加壓素可以促進子宮和乳腺平滑肌收縮；C加壓素參與記憶過程；D催產素可使血壓升高；E催產素可促進血管平滑肌收縮。3A氫鍵斷裂；B疏水作用的破壞；C亞基解聚；D生物活性喪失；E分子量變小。（）20、蛋白質中多肽鏈形成Α螺旋時，主要靠下列哪種鍵A疏水鍵；B氫鍵；C離子鍵；D范德華力；E以上都不是。（）21、下列關于Β折疊片層結構的敘述，哪項是正確的AΒ折疊片層常呈左手螺旋；BΒ折疊片層只有在兩條不同的肽鏈間形成；CΒ折疊片層主要靠鏈間氫鍵來穩(wěn)定；DΒ折疊片層主要靠鏈間的疏水作用來穩(wěn)定；EΒ折疊片層主要靠鏈內氫鍵來穩(wěn)定。（）22、下列關于蛋白質的Α螺旋的敘述，哪一項是正確的A屬于蛋白質的三級結構；B多為右手Α螺旋，36個氨基酸殘基升高一圈；C二硫鍵起穩(wěn)定作用；D鹽鍵起穩(wěn)定作用；E以上都不是。（）23、下列關于人胰島素的敘述，哪一項是正確的A由60個氨基酸殘基組成，分成A、B和C三條鏈；B由51個氨基酸殘基組成，分成A、B兩條鏈；C由46個氨基酸殘基組成，分成A、B兩條鏈；D由65個氨基酸殘基組成，分成A、B和C三條鏈；E由86個氨基酸殘基組成，分成A、B兩條鏈。（）24、下列關于血紅蛋白的敘述哪項是正確的A是由兩個Α亞基和兩個Β亞基組成；B是由兩個Α亞基和兩個Γ亞基組成；C是由兩個Β亞基和兩個Γ亞基組成；D是由兩個Β亞基和兩個Δ亞基組成；E是由兩個Α亞基和兩個Δ亞基組成。（）25、具有四級結構的蛋白質特征是A分子中必定含有輔基；B含有兩條或兩條以上的多肽鏈；C每條多肽鏈都具有獨立的生物學活性；D依賴肽鍵維系蛋白質分子的穩(wěn)定；E以上都不是。（）26、關于蛋白質亞基的描述哪項是正確的A一條多肽鏈卷曲成螺旋結構；B兩條以上多肽鏈卷曲成二級結構；

簡介：一、名詞解釋一、名詞解釋（每題2分，共20分）1、同工酶2、酶活性中心3、蛋白質等電點4、底物水平磷酸化5、葡萄糖異生作用6、磷氧比PO7、呼吸鏈8、增色效應9、啟動子10、半保留復制二、判斷題二、判斷題（每題1分，共10分）1、蛋白質的變性是蛋白質立體結構的破壞，不涉及肽鍵的斷裂。2、KM是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質有關，與酶的底物無關。3、酶活性部位的基團都是必需基團；且必需基團一定在活性部位上。4、底物水平磷酸化、氧化磷酸化都需要氧的參與。5、競爭性抑制作用引起酶促反應動力學變化是KM變大，VMAX不變。6、脂肪酸從頭合成途徑的最終產物是棕櫚酸（C15H31COOH）。7、DNA的TM值隨（AT）（GC）比值的增加而減少。8、原核細胞和真核細胞中許多MRNA都是多順反子轉錄產物。9、原核細胞RNA生物合成中，RNA鏈的延長是由RNA聚合酶全酶催化的。10、考馬斯亮藍染料與蛋白質（多肽）結合后形成顏色化合物，在534NM波長下具有最大吸收光。9、維持蛋白質二級結構穩(wěn)定的主要因素是A肽鍵B二硫鍵C離子鍵D氫鍵10、下面哪種試劑可與DNA發(fā)生顯色反應，用于DNA的定量測定A考馬斯亮藍試劑B二苯胺試劑C地衣酚試劑DDNS試劑四、填空題四、填空題（每空1分，共30分）1、20種天然氨基酸中_____和色氨酸只有一個密碼子。2、某一種TRNA的反密碼子是UGA，它識別的密碼子序列是___。3、PI為488的蛋白質在PH86的緩沖液將向電場的_______極移動。4、核酸的基本結構單元是__，蛋白質的基本結構單元是__。5、糖酵解途徑的限速酶是__、__、__。6、大腸桿菌RNA聚合酶全酶由_______組成；參與識別起始信號的是_____因子。7、3磷酸甘油穿梭和蘋果酸天冬氨酸穿梭可將___產生的___所攜帶的電子轉入線粒體內膜。8、某DNA模板鏈核酸序列為5’TTACTGCAATGCGCGATGCAT3’，其轉錄產物MRNA的核苷酸排列順序是____，此MRNA編碼的多肽鏈N端第一個氨基酸為___，此多肽含__個肽鍵。9、糖酵解中間產物鑒定實驗中，碘乙酸主要抑制了___酶，使中間產物大量積累，實驗中產生的氣體是______。10、完成下列反應①丙酮酸COASHNAD→____NADHHCO2催化此反應的酶是__；其它輔因子包括__、___、硫辛酸、MG2。