簡介：1一、一、單選題單選題1、ATP含有幾個高能磷酸鍵（）A、1個B、2個C、3個D、4個2、糖酵解途徑中的最主要的限速酶是（）A、磷酸果糖激酶B、己糖激酶C、葡萄糖激酶D、丙酮酸激酶3、一分子乙酰COA徹底氧化可產(chǎn)生（）ATPA、12個或10個B、38個或36個C、15或13個D、20個或18個4、血漿脂蛋白中的高密度脂蛋白是指（）A、CMB、VLDLC、LDLD、HDL5、下列哪種脂蛋白中膽固醇和膽固醇酯含量高（）A、VLDLB、LDLC、IDLD、CM6、體內(nèi)酮體合成的原料是（）A、膽固醇B、甘氨酸C、乳酸D、乙酰COA7、降低血糖的激素是指（）A、胰高血糖素B、腎上腺素C、胰島素D、生長素8、下列哪種脂蛋白具有抗動脈粥樣硬化作用（）A、LDLB、HDLC、VLDLD、CM9、氨的貯存及運輸形式是（）A、谷氨酸B、天冬氨酸C、天冬酰胺D、谷氨酰胺10、血氨的主要代謝去路是（）A、合成尿素B、合成谷氨酰胺C、合成嘌呤D、合成嘧啶11、ADP中含有幾個高能磷酸鍵（）A、1個B、2個C、3個D、4個12、一分子12碳的脂肪酸徹底氧化可產(chǎn)生（）ATPA、96個B、38個C、12個D、130個13、血漿脂蛋白中的極低密度脂蛋白是指（）A、CMB、VLDLC、LDLD、HDL14、下列哪種脂蛋白是轉(zhuǎn)運內(nèi)源性膽固醇酯的（）A、VLDLB、LDLC、HDLD、CM答案BAADBDCBDAAABB二、填空題1、維持蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的主要化學(xué)鍵是肽鍵；2、體內(nèi)堿性最強的氨基酸是精氨酸；3、磷酸戊糖途徑主要生理作用是提供了NADPHH和磷酸核糖；4、一分子丙酮酸徹底氧化可產(chǎn)生15ATP；5、乙酰COA在體內(nèi)可合成脂肪（酸）、膽固醇、酮體等化合物；6、體內(nèi)膽固醇合成的原料是乙酰輔酶A，限速酶是HMGCOA還原酶；3答因為糖（葡萄糖）在體內(nèi)容易轉(zhuǎn)變成脂肪酸（脂肪酰輔酶A）和甘油（Α磷酸甘油），然后，進而合成脂肪，且效率很高。脂肪難轉(zhuǎn)變成糖是因為體內(nèi)一分子脂肪（甘油三酯）可水解成一分子甘油和三分子脂肪酸。只有甘油部分經(jīng)活化成Α磷酸甘油，再脫氫成磷酸二羥丙酮后，可經(jīng)糖異生途徑轉(zhuǎn)變（合成）葡萄糖或糖原。而脂肪酸（占大部分碳源）經(jīng)Β氧化成乙酰輔酶A后，乙酰輔酶A不能逆行合成葡萄糖或糖原。故體內(nèi)糖易轉(zhuǎn)變成脂肪，而脂肪難轉(zhuǎn)變成糖。一、選擇（20240分）1正常成人每天的尿量為（）A500MLB1000MLC1500MLD2000ML2下列哪種氨基酸屬于亞氨基酸（）A絲氨酸B脯氨酸C亮氨酸D組氨酸3維持蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的主要作用力是（）A鹽鍵B疏水鍵C氫鍵D二硫鍵4處于等電點狀態(tài)的蛋白質(zhì)（）A分子不帶電荷B分子最不穩(wěn)定，易變C總電荷為零D溶解度最大5試選出血漿脂蛋白密度由低到高的正確順序（）ALDL、VLDA、CMBCM、VLDL、LDL、HDLCCM、VLDL、LDL、IDLDVLDL、LDL、CM、HDL6一碳單位不包括（）ACH3BCH2CCO2DCHNH7不出現(xiàn)蛋白質(zhì)中的氨基酸是（）A半胱氨基酸B瓜氨酸C精氨酸D賴氨酸8維系蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的最主要的化學(xué)鍵是（）A離子鍵B二硫鍵C肽鍵D氫鍵9、關(guān)于Α螺旋的概念下列哪項是錯誤的（）A一般為右手螺旋B36個氨基酸為一螺旋C主要以氫鍵維系D主要二硫鍵維系10結(jié)合酶在下列哪種情況下才有活性A酶蛋白單獨存在B輔酶單獨存在C酶基單獨存在D全酶形式存在E有激動劑存在11關(guān)于KM值的意義，不正確的是AKM是酶的特性常數(shù)BKM值與酶的結(jié)構(gòu)有關(guān)CKM等于反應(yīng)為最大速度一半時的酶的濃度DKM值等于反應(yīng)速度為最大度一半時的底物濃度12維生素B2是下列哪種輔基或輔酶的組成成分（）ANADBNADPHC磷酸吡哆醛DFAD13、1MOL乙酰COA徹底氧化生成多少MOLATP（）A11B12C13D1414、合成DNA的原料是A、DATP、DGTP、DCTP、DTTPB、ATP、DGTP、CTP、TTPC、ATP、UTP、CTP、TTPD、DATP、DUTP、DCTP、DTTP15、合成RNA的原料是A、ATP、GTP、UTP、CTPB、DATP、DGTP、DUTP、DCTP

簡介：生物化學(xué)畢業(yè)清考論文專業(yè)專業(yè)環(huán)境工程環(huán)境工程學(xué)號學(xué)號100909108100909108姓名姓名丁朋凱丁朋凱對生物化學(xué)課程的理解和認識2中國古代在生物化學(xué)的發(fā)展上，是有一定貢獻的。但是由于歷代封建王朝的尊經(jīng)崇儒，斥科學(xué)為異端，所以近代生物化學(xué)的發(fā)展，歐洲就處于領(lǐng)先地位。18世紀中葉，SCHEELE研究生物體（植物及動物）各種組織的化學(xué)組成，一般認為這是奠定現(xiàn)代生物化學(xué)基礎(chǔ)的工作。隨后，LAVOISIER于1785年證明，在呼吸過程中，吸進的氧氣被消耗，呼出二氧化碳，同時放出熱能，這意味著呼吸過程包含有氧化作用，這是生物氧化及能代謝研究的開端。接著，BEAUMONT（1833年）及BERNARD1877年）在消化基礎(chǔ)上，PASTEUR（1822～1895年）在發(fā)酵上，以及LIEBIG（1803～1873年）在生物物質(zhì)的定量分析上，都作出顯著的貢獻。1828年WOHLER在實驗室里將氰酸銨轉(zhuǎn)變成尿素，人工合成尿素的成功，不但為有機化學(xué)掃清了障礙，也為生物化學(xué)發(fā)展開辟了廣闊的道路。自此直到20世紀初葉，對生物體內(nèi)的物質(zhì)，如脂類、糖類及氨基酸的研究，核質(zhì)及核酸的發(fā)現(xiàn)，多肽的合成等，而更有意義的則是在1897年BUCHNER制備的無細胞酵母提取液，在催化糖類發(fā)酵上獲得成功，開辟了發(fā)酵過程在化學(xué)上的研究道路，奠定了酶學(xué)的基礎(chǔ)。9年之后，HARDEN與YOUNG又發(fā)現(xiàn)發(fā)酵輔酶的存在，使酶學(xué)的發(fā)展更向前推進一步。以上包括我國古代及歐洲的發(fā)明創(chuàng)造、研究發(fā)現(xiàn)，均可算是生物化學(xué)的萌芽時期，雖然也有生物體內(nèi)的一些化學(xué)過程的發(fā)現(xiàn)和研究，但總的說來，還是以分析和研究組成生物體的成分及生物體的分泌物和排泄物為主，所以這一時期可以看作敘述生物化學(xué)階段。22動態(tài)生物化學(xué)階段動態(tài)生物化學(xué)階段從20世紀開始，生物化學(xué)進入了一個蓬蓬勃勃的發(fā)展時期。在營養(yǎng)方面，研究了人體對蛋白質(zhì)的需要及需要量，并發(fā)現(xiàn)了必需氨基酸、必需脂肪酸、多種維生素及一些不可或缺的微量元素等。在內(nèi)分泌方面，發(fā)現(xiàn)了各種激素。許多維生素及激素不但被提純，而且還被合成。在酶學(xué)方面SUMNER于1926年分離出尿酶，并成功地將其做成結(jié)晶。這樣，酶的蛋白質(zhì)性質(zhì)就得到了肯定，對其性質(zhì)及功能才能有詳盡的了解，使體內(nèi)新陳代謝的研究易于推進。在這一時期，我國生物化學(xué)家吳憲等在血液分析方面創(chuàng)立了血濾液的制備及血糖的測定等方法，至今還為人們所采用；在蛋白質(zhì)的研究中，提出了蛋白質(zhì)變性學(xué)說；在免疫化學(xué)上，首先使用定量分析方法，研究抗原抗體反應(yīng)的機制；自此以后，生物化學(xué)工作者逐漸具備了一些先進手段，如放射性核素示蹤法，能夠深入探討各種物質(zhì)在生物體內(nèi)的化學(xué)變化，故對各種物質(zhì)代謝途徑及其中心環(huán)節(jié)的三羧酸循環(huán)，已有了一定的了解。第二次世界大戰(zhàn)后，特別從50年代開始，生物化學(xué)的進展突飛猛進；對體內(nèi)各種主要物質(zhì)的代謝途徑均已基本搞清楚，所以，這個時期可以看作動態(tài)生物化學(xué)階段。23機能生物化學(xué)階段機能生物化學(xué)階段近20多年來，除早已在研究代謝途徑時所使用的放射性核素示蹤法之外，還建立了許多先進技術(shù)及離生物大分子的超速離心法；在測定物質(zhì)的化學(xué)組成時，可使用自動分析儀，如氨基酸自動分析儀等；還有不少近代的物理方法和儀器（如紅外、紫外、X線等各種儀器），用以測定生物分子的性質(zhì)和結(jié)構(gòu)。在知道生物分子的結(jié)構(gòu)之后，就有可能了解其功能，還有可能用人工方法合成。1965年我國的生物化學(xué)工作者和有機化學(xué)工作者首先人工合成了有生物學(xué)活性的胰島素，開闊了人工合成生物分子的途徑。除此之外，生物化學(xué)家也常常采用人工培養(yǎng)的細胞及繁殖迅速的細菌，作為研究材料，并用現(xiàn)代的先進手段，把糖類、脂類及蛋白質(zhì)的分解代謝途徑弄得更清楚，不但測出了某些有生物學(xué)活性的重要蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)（包括一、二、三及四級結(jié)構(gòu)），尤其是一些酶的活性部位，而且還測出了一些脫氧核糖核酸（DNA）及核糖核酸（RNA〕的結(jié)構(gòu)，從而確定了它們在蛋白質(zhì)生物合成及遺傳中的作用。體內(nèi)構(gòu)成各種器官及組織的組成成分都有其特殊的功能，而功能則來源于各種組成的分子結(jié)構(gòu)；有特殊機能的器官和組織，無疑是由具有特殊結(jié)構(gòu)的生物分子所構(gòu)成。探索結(jié)構(gòu)與功能之間的關(guān)系正是現(xiàn)時期的任務(wù)。所以，可以認為生物化學(xué)已進入機能生物化學(xué)階段。3開展生物化學(xué)研究的意義和重要性開展生物化學(xué)研究的意義和重要性生物化學(xué)對其他各門生物學(xué)科的深刻影響首先反映在與其關(guān)系比較密切的細胞學(xué)、微生物學(xué)、遺傳學(xué)、生理學(xué)等領(lǐng)域。通過對生物高分子結(jié)構(gòu)與功能進行的深入研究，揭示了生物體物質(zhì)代謝、能量轉(zhuǎn)換、遺傳信息傳遞、光合作用、神經(jīng)傳導(dǎo)、肌肉收縮、激素作用、免疫和細胞間通訊等許多奧秘，使人

簡介：生物化學(xué)復(fù)習(xí)重點1生物化學(xué)名生物化學(xué)名詞解釋匯總釋匯總第一章第一章蛋白質(zhì)1兩性離子（DIPOLARION）2必需氨基酸（ESSENTIALAMINOACID）3等電點ISOELECTRICPOINTPI4稀有氨基酸RAREAMINOACID5非蛋白質(zhì)氨基酸NONPROTEINAMINOACID6構(gòu)型CONFIGURATION7蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)PROTEINPRIMARYSTRUCTURE8構(gòu)象CONFMATION9蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)PROTEINSECONDARYSTRUCTURE10結(jié)構(gòu)域DOMAIN11蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)PROTEINTERTIARYSTRUCTURE12氫鍵HYDROGENBOND13蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)PROTEINQUATERNARYSTRUCTURE14離子鍵IONICBOND15超二級結(jié)構(gòu)SUPERSECONDARYSTRUCTURE16疏水鍵HYHOBICBOND17范德華力VANDERWAALSFCE18鹽析SALTINGOUT19鹽溶SALTINGIN20蛋白質(zhì)的變性DENATURATION21蛋白質(zhì)的復(fù)性RENATURATION22蛋白質(zhì)的沉淀作用PRECIPITATION23凝膠電泳（GELELECTROPHESIS）24層析（CHROMATOGRAPHY）第二章第二章核酸1單核苷酸MONONUCLEOTIDE2磷酸二酯鍵（PHOSPHODIESTERBONDS）3不對稱比率（DISSYMMETRYRATIO）4堿基互補規(guī)律COMPLEMENTARYBASEPAIRING5反密碼子（ANTICODON）6順反子（CISTRON）7核酸的變性與復(fù)性（DENATURATION、RENATURATION）8退火（ANNEALING）9增色效應(yīng)（HYPERCHROMICEFFECT）10減色效應(yīng)（HYPOCHROMICEFFECT）11噬菌體（PHAGE）12發(fā)夾結(jié)構(gòu)（HAIRPINSTRUCTURE）13DNA的熔解溫度（MELTINGTEMPERATURETM）14分子雜交（MOLECULARHYBRIDIZATION）15環(huán)化核苷酸CYCLICNUCLEOTIDE第三章第三章酶與輔酶酶與輔酶1米氏常數(shù)（KM值）2底物專一性（SUBSTRATESPECIFICITY）3輔基（PROSTHETICGROUP）4單體酶（MONOMERICENZYME）5寡聚酶（OLIGOMERICENZYME）6多酶體系（MULTIENZYMESYSTEM）7激活劑（ACTIVAT）8抑制劑（INHIBITINHIBITON）9變構(gòu)酶（ALLOSTERICENZYME）10同工酶（ISOZYME）11誘導(dǎo)酶（INDUCEDENZYME）12酶原（ZYMOGEN）13酶的比活力（ENZYMATICCOMPAREENERGY）14活性中心（ACTIVECENTER）第四章第四章生物氧化與氧化磷酸化生物氧化與氧化磷酸化1生物氧化（BIOLOGICALOXIDATION）2呼吸鏈（RESPIRATYCHAIN）3氧化磷酸化（OXIDATIVEPHOSPHYLATION）4磷氧比PO（PO）5底物水平磷酸化（SUBSTRATELEVELPHOSPHYLATION）6能荷（ENERGYG第五章第五章糖代謝1糖異生GLYCOGENOLYSIS2Q酶QENZYME3乳酸循環(huán)LACTATECYCLE4發(fā)酵FERMENTATION5變構(gòu)調(diào)節(jié)ALLOSTERICREGULATION6糖酵解途徑GLYCOLYTICPATHWAY7糖的有氧氧化AEROBICOXIDATION8肝糖原分解GLYCOGENOLYSIS9磷酸戊糖途徑PENTOSEPHOSPHATEPATHWAY生物化學(xué)復(fù)習(xí)重點3第一章第一章蛋白蛋白質(zhì)1兩性離子指在同一氨基酸分子上含有等量的正負兩種電荷，又稱兼性離子或偶極離子。2必需氨基酸指人體（和其它哺乳動物）自身不能合成，機體又必需，需要從飲食中獲得的氨基酸。3氨基酸的等電點指氨基酸的正離子濃度和負離子濃度相等時的PH值，用符號PI表示。4稀有氨基酸指存在于蛋白質(zhì)中的20種常見氨基酸以外的其它罕見氨基酸，它們是正常氨基酸的衍生物。5非蛋白質(zhì)氨基酸指不存在于蛋白質(zhì)分子中而以游離狀態(tài)和結(jié)合狀態(tài)存在于生物體的各種組織和細胞的氨基酸。6構(gòu)型指在立體異構(gòu)體中不對稱碳原子上相連的各原子或取代基團的空間排布。構(gòu)型的轉(zhuǎn)變伴隨著共價鍵的斷裂和重新形成。7蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序，以及二硫鍵的位置。8構(gòu)象指有機分子中，不改變共價鍵結(jié)構(gòu)，僅單鍵周圍的原子旋轉(zhuǎn)所產(chǎn)生的原子的空間排布。一種構(gòu)象改變?yōu)榱硪环N構(gòu)象時，不涉及共價鍵的斷裂和重新形成。構(gòu)象改變不會改變分子的光學(xué)活性。9蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)指在蛋白質(zhì)分子中的局部區(qū)域內(nèi)，多肽鏈沿一定方向盤繞和折疊的方式。10結(jié)構(gòu)域指蛋白質(zhì)多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進一步卷曲折疊成幾個相對獨立的近似球形的組裝體。11蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上借助各種次級鍵卷曲折疊成特定的球狀分子結(jié)構(gòu)的構(gòu)象。12氫鍵指蛋白質(zhì)在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上借助各種次級鍵卷曲折疊成特定的球狀分子結(jié)構(gòu)的構(gòu)象。13蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)指多亞基蛋白質(zhì)分子中各個具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈以適當(dāng)方式聚合所呈現(xiàn)的三維結(jié)構(gòu)。14離子鍵帶相反電荷的基團之間的靜電引力，也稱為靜電鍵或鹽鍵。15超二級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)分子中相鄰的二級結(jié)構(gòu)單位組合在一起所形成的有規(guī)則的、在空間上能辨認的二級結(jié)構(gòu)組合體。16疏水鍵非極性分子之間的一種弱的、非共價的相互作用。如蛋白質(zhì)分子中的疏水側(cè)鏈避開水相而相互聚集而形成的作用力。17范德華力中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產(chǎn)生的一種弱的分子間的力。當(dāng)兩個原子之間的距離為它們的范德華半徑之和時，范德華力最強。18鹽析在蛋白質(zhì)溶液中加入一定量的高濃度中性鹽（如硫酸氨），使蛋白質(zhì)溶解度降低并沉淀析出的現(xiàn)象稱為鹽析。19鹽溶在蛋白質(zhì)溶液中加入少量中性鹽使蛋白質(zhì)溶解度增加的現(xiàn)象。20蛋白質(zhì)的變性作用蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象遭到破壞導(dǎo)致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在受到光照、熱、有機溶劑以及一些變性劑的作用時，次級鍵遭到破壞導(dǎo)致天然構(gòu)象的破壞，但其一級結(jié)構(gòu)不發(fā)生改變。21蛋白質(zhì)的復(fù)性指在一定條件下，變性的蛋白質(zhì)分子恢復(fù)其原有的天然構(gòu)象并恢復(fù)生物活性的現(xiàn)象。22蛋白質(zhì)的沉淀作用在外界因素影響下，蛋白質(zhì)分子失去水化膜或被中和其所帶電荷，導(dǎo)致溶解度降低從而使蛋白質(zhì)變得不穩(wěn)定而沉淀的現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的沉淀作用。23凝膠電泳以凝膠為介質(zhì)，在電場作用下分離蛋白質(zhì)或核酸等分子的分離純化技術(shù)。24層析按照在移動相（可以是氣體或液體）和固定相（可以是液體或固體）之間的分配比例將混合成分分開的技術(shù)。第二章第二章核酸核酸1單核苷酸MONONUCLEOTIDE核苷與磷酸縮合生成的磷酸酯稱為單核苷酸。2磷酸二酯鍵（PHOSPHODIESTERBONDS）單核苷酸中，核苷的戊糖與磷酸的羥基之間形成的磷酸酯鍵。3不對稱比率（DISSYMMETRYRATIO）不同生物的堿基組成由很大的差異，這可用不對稱比率（AT）（GC）示。4堿基互補規(guī)律COMPLEMENTARYBASEPAIRING在形成雙螺旋結(jié)構(gòu)的過程中，由于各種堿基的大小與結(jié)構(gòu)的不同，使得堿基之間的互補配對只能在GC（或CG）和AT（或TA）之間進行，這種堿基配對的規(guī)律就稱為堿基配對

簡介：生物化學(xué)習(xí)題庫生物化學(xué)習(xí)題庫一選擇題一選擇題1、對于肌糖原下列哪個說法是錯誤的A在缺氧的情況下可生成乳酸B含量較為恒定C能分解產(chǎn)生葡萄糖D只能由葡萄糖合成E貯存量較大2、丙酮酸羧化酶催化生成的產(chǎn)物是A乳酸B丙酮酸C蘋果酸D丙二酸單酰COAE草酰乙酸3、糖有氧氧化、糖酵解和糖原合成的交叉點是在A1磷酸葡萄糖B6磷酸果糖C3磷酸甘油醛D6磷酸葡萄糖E5磷酸核糖4、糖異生過程經(jīng)過下列哪條途徑A磷酸戊糖途徑B丙酮酸羧化支路C三羧酸循環(huán)D乳酸循環(huán)E糖醛酸途徑5、人體內(nèi)不能合成的脂肪酸是A油酸B亞油酸C硬脂酸D軟脂酸E月桂酸6、機體中以下哪種物質(zhì)不足會導(dǎo)致脂肪肝A丙氨酸B磷酸二羥丙酮CVITAD檸檬酸E膽堿7、利用酮體的酶不存在于下列哪個組織A肝B腦C腎D心肌E骨骼肌8、下列哪一項不是呼吸鏈的組成成分ANADHBNADPHCFADH2DFMNH2ECYTAA39、下列哪一種是磷酸化抑制劑A魚藤酮B抗霉素AC寡霉素DCOENAN310、下列哪一組全部為必需氨基酸A蘇氨酸色氨酸苯丙氨酸賴氨酸B異高氨酸絲氨酸蘇氨酸纈氨酸C亮氨酸蛋氨酸脯氨酸苯丙氨酸D亮氨酸絲氨酸纈氨酸谷氨酸E亮氨酸丙氨酸組氨酸酪氨酸11、轉(zhuǎn)氨酶的輔酶是A維生素B1的衍生物B維生素B2C維生素B12的衍生物D生物素E維生素B6的磷酸脂磷酸吡哆醛12、維生素D的最高活性形式是A25羥維生素D3B維生素D3C125二羥維生素D3D7脫氫膽固醇E12425三羥維生素D313、下述哪種分離方法可得到不變性的蛋白質(zhì)制劑A苦味酸沉淀B硫酸銅沉淀C常溫下乙醇沉淀D硫酸鈉沉淀E加熱14、某一符合米曼氏方程的酶當(dāng)S2KM時其反應(yīng)速度V等于AVMAXB23VMAXC32VMAXAHMGCOA還原酶B琥珀酰COA轉(zhuǎn)硫酶C硫解酶D硫激酶EHMGCOA合成酶28、在下列哪種情況下，可導(dǎo)致脂肪肝的發(fā)生A高糖飲食B膽堿的缺乏C腦磷脂缺乏D胰島素分泌增加E胰高血糖素分泌增加29、CYTAA3的輔基為AFMNBFADCCOQ10D血紅素AE血紅素30、呼吸鏈抑制劑抗霉素A專一抑制以下哪一處的電子傳遞ANADH→COQBCOQ→CYTBCCYTE→CYTAA3DCYTAA3→O2EFAD→COQ31、下列哪一種是氧化磷酸化的解偶聯(lián)劑A寡霉素CCOD魚藤酮E24二硝基酚DNP32、下列哪一種氨基酸是非必需氨基酸A酪氨酸B苯丙氨酸C亮氨酸D異亮氨酸E賴氨酸33、轉(zhuǎn)氨酶的輔酶來自A維生素B1B維生素B2C維生素B6D維生素B12E維生素C34、下列哪一種氨基酸為生酮氨基酸A絲氨酸B亮氨酸C蘇氨酸D組氨酸E蛋氨酸35、構(gòu)成天然蛋白質(zhì)的基本單位是ALΑ氨基酸BDΑ氨基酸C多肽DΑ螺旋E核苷酸36維持蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的鍵是A氫鍵B鹽鍵C疏水鍵D肽鍵E35磷酸二酯鍵37有關(guān)輔酶的正確敘述是A本質(zhì)為蛋白質(zhì)B決定酶的特異性C組成單位為氨基酸D所有酶結(jié)構(gòu)中都含有輔酶E一種輔酶能與多種酶蛋白結(jié)合形成具有不同特異性的全酶38把酶蛋白完全水解其產(chǎn)物為A輔酶或輔基B多肽C寡肽D氨基酸E核苷酸39用來治療壞血病的維生素是A維生素AB維生素B族C維生素CD維生素DE維生素E40體內(nèi)直接供能物質(zhì)主要是AATPBCTPCGTPDUTPETTP41使血糖降低的激素有A胰島素B胰高糖素C腎上腺素D生長激素E糖皮質(zhì)激素42、糖與脂肪的分解代謝不能生成ACO2BH2OCATPDNADHEH2S43、氰化物中毒是因為它阻斷了呼吸鏈的哪個環(huán)節(jié)ANAD→FMNBFMN→COQCFAD→COQDCOQ→CYTECYT→O244、RNA的生物合成是指ADNA復(fù)制B轉(zhuǎn)錄C反轉(zhuǎn)錄D修復(fù)E翻譯45、反密碼子位于ADNABMRNACRRNADTRNAE核蛋白體46、DNA半保留復(fù)制不需要A岡崎片段B引物酶CDNA聚合酶D氨基酰TRNA合成酶EDNA連接酶47各種蛋白質(zhì)含氮量很接近，平均為A24B55C16D625、蛋白質(zhì)不同于氨基酸的理化性質(zhì)為A等電點B兩性電離C呈色反應(yīng)D膠體性

簡介：9增色效應(yīng)（HYPERCHROMICEFFECT）當(dāng)DNA從雙螺旋結(jié)構(gòu)變?yōu)閱捂湹臒o規(guī)則卷曲狀態(tài)時，它在260NM處的吸收便增加，這叫“增色效應(yīng)”。10減色效應(yīng)（HYPOCHROMICEFFECT）DNA在260NM處的光密度比在DNA分子中的各個堿基在260NM處吸收的光密度的總和小得多（約少3540）這現(xiàn)象稱為“減色效應(yīng)”。8退火（ANNEALING）當(dāng)將雙股鏈呈分散狀態(tài)的DNA溶液緩慢冷卻時，它們可以發(fā)生不同程度的重新結(jié)合而形成雙鏈螺旋結(jié)構(gòu)，這現(xiàn)象稱為“退火”7核酸的變性、復(fù)性（DENATURATION、RENATURATION）當(dāng)呈雙螺旋結(jié)構(gòu)的DNA溶液緩慢加熱時，其中的氫鍵便斷開，雙鏈DNA便脫解為單鏈，這叫做核酸的“溶解”或變性。在適宜的溫度下，分散開的兩條DNA鏈可以完全重新結(jié)合成和原來一樣的雙股螺旋。這個DNA螺旋的重組過程稱為“復(fù)性”。13DNA的熔解溫度（TM值）引起DNA發(fā)生“熔解”的溫度變化范圍只不過幾度，這個溫度變化范圍的中點稱為熔解溫度（TM）。14分子雜交CULARHYBRIDIZATION）不同的DNA片段之間，DNA片段與RNA片段之間，如果彼此間的核苷酸排列順序互補也可以復(fù)性，形成新的雙螺旋結(jié)構(gòu)。這種按照互補堿基配對而使不完全互補的兩條多核苷酸相互結(jié)合的過程稱為分子雜交。1DNA雙螺旋（DNADOUBLEHELIX）是一種核酸的構(gòu)象，在該構(gòu)象中，兩條反向平行的多核苷酸鏈相互纏繞形成一個右手的雙螺旋結(jié)構(gòu)。2核小體是由DNA和組蛋白形成的染色質(zhì)基本結(jié)構(gòu)單位。2必需氨基酸指人體（和其它哺乳動物）自身不能合成，機體又必需，需要從飲食中獲得的氨基酸。3氨基酸的等電點指氨基酸的正離子濃度和負離子濃度相等時的PH值，用符號PI表示。4蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序，以及二硫鍵的位置。9蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)指在蛋白質(zhì)分子中的局部區(qū)域內(nèi)，多肽鏈沿一定方向盤繞和折疊的方式。10結(jié)構(gòu)域指蛋白質(zhì)多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進一步卷曲折疊成幾個相對獨立的近似球形的組裝體。11蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上借助各種次級鍵卷曲折疊成特定的球狀分子結(jié)構(gòu)的構(gòu)象。13蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)指多亞基蛋白質(zhì)分子中各個具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈以適當(dāng)方式聚合所呈現(xiàn)的三維結(jié)構(gòu)。15超二級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)分子中相鄰的二級結(jié)構(gòu)單位組合在一起所形成的有規(guī)則的、在空間上能辨認的二級結(jié)構(gòu)組合體。18鹽析在蛋白質(zhì)溶液中加入一定量的高濃度中性鹽（如硫酸氨），使蛋白質(zhì)溶解度降低并沉淀析出的現(xiàn)象稱為鹽析。19鹽溶在蛋白質(zhì)溶液中加入少量中性鹽使蛋白質(zhì)溶解度增加的現(xiàn)象。20蛋白質(zhì)的變性作用蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象遭到破壞導(dǎo)致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在受到光照、熱、有機溶劑以及一些變性劑的作用時，次級鍵遭到破壞導(dǎo)致天然構(gòu)象的破壞，但其一級結(jié)構(gòu)不發(fā)生改變。21蛋白質(zhì)的復(fù)性指在一定條件下，變性的蛋白質(zhì)分子恢復(fù)其原有的天然構(gòu)象并恢復(fù)生物活性的現(xiàn)象。10同源蛋白質(zhì)不同物種中具有相同或相似功能的蛋白質(zhì)或具有明顯序列同源性的蛋白質(zhì)。3輔基酶的輔因子或結(jié)合蛋白質(zhì)的非蛋白部分，與酶或蛋白質(zhì)結(jié)合得非常緊密，用透析胞氧化”。生物氧化包括有機碳氧化變成CO2；底物氧化脫氫、氫及電子通過呼吸鏈傳遞、分子氧與傳遞的氫結(jié)成水；在有機物被氧化成CO2和H2O的同時，釋放的能量使ADP轉(zhuǎn)變成ATP。2呼吸鏈有機物在生物體內(nèi)氧化過程中所脫下的氫原子，經(jīng)過一系列有嚴格排列順序的傳遞體組成的傳遞體系進行傳遞，最終與氧結(jié)合生成水，這樣的電子或氫原子的傳遞體系稱為呼吸鏈或電子傳遞鏈。電子在逐步的傳遞過程中釋放出能量被用于合成ATP，以作為生物體的能量來源。3氧化磷酸化在底物脫氫被氧化時，電子或氫原子在呼吸鏈上的傳遞過程中伴隨ADP磷酸化生成ATP的作用，稱為氧化磷酸化。氧化磷酸化是生物體內(nèi)的糖、脂肪、蛋白質(zhì)氧化分解合成ATP的主要方式。6能荷能荷是細胞中高能磷酸狀態(tài)的一種數(shù)量上的衡量，能荷大小可以說明生物體中ATPADPAMP系統(tǒng)的能量狀態(tài)。能荷ATP12ADPATPADPAMP5底物水平磷酸化在底物被氧化的過程中，底物分子內(nèi)部能量重新分布產(chǎn)生高能磷酸鍵（或高能硫酯鍵），由此高能鍵提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的過程稱為底物水平磷酸化。此過程與呼吸鏈的作用無關(guān)，以底物水平磷酸化方式只產(chǎn)生少量ATP。如在糖酵解（EMP）的過程中，3磷酸甘油醛脫氫后產(chǎn)生的13二磷酸甘油酸，在磷酸甘油激酶催化下形成ATP的反應(yīng)，以及在2磷酸甘油酸脫水后產(chǎn)生的磷酸烯醇式丙酮酸，在丙酮酸激酶催化形成ATP的反應(yīng)均屬底物水平的磷酸化反應(yīng)。另外，在三羧酸環(huán)（TCA）中，也有一步反應(yīng)屬底物水平磷酸化反應(yīng)，如Α酮戊二酸經(jīng)氧化脫羧后生成高能化合物琥珀?！獵OA，其高能硫酯鍵在琥珀酰COA合成酶的催化下轉(zhuǎn)移給GDP生成GTP。然后在核苷二磷酸激酶作用下，GTP又將末端的高能磷酸根轉(zhuǎn)給ADP生成ATP。4、磷氧比電子經(jīng)過呼吸鏈的傳遞作用最終與氧結(jié)合生成水，在此過程中所釋放的能量用于ADP磷酸化生成ATP。經(jīng)此過程消耗一個原子的氧所要消耗的無機磷酸的分子數(shù)（也是生成ATP的分子數(shù)）稱為磷氧比值（P／O）。如NADH的磷氧比值是3，F(xiàn)ADH2的磷氧比值是2。5解偶聯(lián)劑是指一類能抑制偶聯(lián)磷酸化的化合物。這些化合物能使呼吸鏈中電子傳遞所產(chǎn)生的能量不能用于ADP的磷酸化而只能以熱的形式散發(fā)亦即解除了氧化和磷酸化的偶聯(lián)作用因此解偶聯(lián)劑又可稱為拆偶聯(lián)劑。6高能磷酸化合物是指水解時釋放的能量在2092KJMOL以上的磷酸化合物。7凡是能夠阻斷電子傳遞鏈中某部位電子傳遞的物質(zhì)稱為電子傳遞抑制劑。1必需脂肪酸為人體生長所必需但有不能自身合成，必須從事物中攝取的脂肪酸。在脂肪中有三種脂肪酸是人體所必需的，即亞油酸，亞麻酸，花生四烯酸。2Α氧化Α氧化作用是以具有318碳原子的游離脂肪酸作為底物，有分子氧間接參與，經(jīng)脂肪酸過氧化物酶催化作用，由Α碳原子開始氧化，氧化產(chǎn)物是DΑ羥脂肪酸或少一個碳原子的脂肪酸。3脂肪酸的Β氧化脂肪酸的Β氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在Α碳原子和Β碳原子之間斷裂，Β碳原子氧化成羧基生成含2個碳原子的乙酰COA和比原來少2個碳原子的脂肪酸。4脂肪酸Ω氧化Ω氧化是C5、C6、C10、C12脂肪酸在遠離羧基的烷基末端碳原子被氧化成羥基，再進一步氧化而成為羧基，生成ΑΩ二羧酸的過程。酮（TNG）體（KETONEBODY）在肝臟中，脂肪酸氧化分解的中間產(chǎn)物乙酰乙酸、Β羥基丁酸及丙酮，三者統(tǒng)稱為酮體。4生物固氮利用微生物中固氮酶的作用，在常溫常壓條件下將大氣中的氮還原為氨的過程（N23H2→2NH3）

簡介：19糖代謝糖代謝1假設(shè)細胞勻漿中存在代謝所需要的酶和輔酶等必需條件若葡萄糖的C1處用14C標記那么在下列代謝產(chǎn)物中能否找到14C標記。（1）CO2；（2）乳酸；（3）丙氨酸。解答解答（1）能找到14C標記的CO2葡萄糖→→丙酮酸C1→氧化脫羧生成標記的CO2。（2）能找到14C標記的乳酸丙酮酸C1加NADHH還原成乳酸。（3）能找到14C標記的丙氨酸丙酮酸C1加谷氨酸在谷丙轉(zhuǎn)氨酶作用下生成14C標記的丙氨酸。2某糖原分子生成N個葡糖1磷酸，該糖原可能有多少個分支及多少個?。?6）糖苷鍵（設(shè)糖原與磷酸化酶一次性作用生成）如果從糖原開始計算，LMOL葡萄糖徹底氧化為CO2和H2O，將凈生成多少MOLATP解答解答經(jīng)磷酸化酶作用于糖原的非還原末端產(chǎn)生N個葡萄糖1磷酸則該糖原可能有N1個分支及N1個?。?6）糖苷鍵。如果從糖原開始計算，LMOL葡萄糖徹底氧化為CO2和H2O將凈生成33MOLATP。3試說明葡萄糖至丙酮酸的代謝途徑在有氧與無氧條件下有何主要區(qū)別解答解答1葡萄糖至丙酮酸階段，只有甘油醛3磷酸脫氫產(chǎn)生NADHH。NADHH代謝去路不同在無氧條件下去還原丙酮酸在有氧條件下進入呼吸鏈。2生成ATP的數(shù)量不同凈生成2MOLATP有氧條件下凈生成7MOLATP。葡萄糖至丙酮酸階段，在無氧條件下，經(jīng)底物磷酸化可生成4MOLATP（甘油酸13二磷酸生成甘油酸3磷酸，甘油酸2磷酸經(jīng)烯醇丙酮酸磷酸生成丙酮酸），葡萄糖至葡糖6磷酸，果糖6磷酸至果糖16二磷酸分別消耗了1MOLATP在無氧條件下凈生成2MOLATP。在有氧條件下，甘油醛3磷酸脫氫產(chǎn)生NADHH進入呼吸鏈將生成225MOLATP，所以凈生成7MOLATP。4O2沒有直接參與三羧酸循環(huán)但沒有O2的存在三羧酸循環(huán)就不能進行為什么丙二酸對三羧酸循環(huán)有何作用解答解答三羧酸循環(huán)所產(chǎn)生的3個NADHH和1個FADH2需進入呼吸鏈，將H和電子傳遞給O2生成H2O。沒有O2將造成NADHH和FADH2的積累，而影響三羧酸循環(huán)的進行。丙二酸是琥珀酸脫氫酶的竟爭性抑制劑，加入丙二酸會使三羧酸循環(huán)受阻。5患腳氣病病人丙酮酸與Α–酮戊二酸含量比正常人高（尤其是吃富含葡萄糖的食物后），請說明其理由。解答解答因為催化丙酮酸與Α–酮戊二酸氧化脫羧的酶系需要TPP作酶的輔因子TPP是VB1的衍生物患腳氣病病人缺VB1丙酮酸與Α–酮戊二酸氧化受阻因而含量比正常人高。6油料作物種子萌發(fā)時脂肪減少糖増加，利用生化機制解釋該現(xiàn)象，寫出所經(jīng)歷的主要生化反應(yīng)歷程。解答解答油料作物種子萠發(fā)時脂肪減少，糖増加表明脂肪轉(zhuǎn)化成了糖。轉(zhuǎn)化途徑是脂肪酸氧化分解成乙酰輔酶A乙酰輔酶A經(jīng)乙醛酸循環(huán)中的異檸檬酸裂解酶與蘋果酸合成酶催化生成草酰乙酸再經(jīng)糖異生轉(zhuǎn)化為糖。7激烈運動后人們會感到肌肉酸痛幾天后酸痛感會消失利用生化機制解釋該現(xiàn)象。解答解答激烈運動時肌肉組織中氧氣供應(yīng)不足酵解作用加強生成大量的乳酸會感到肌肉酸痛經(jīng)過代謝乳酸可轉(zhuǎn)變成葡萄糖等其他物質(zhì)或徹底氧化為CO2和H2O因乳酸含量減少酸痛感會消失。8寫出UDPG的結(jié)構(gòu)式。以葡萄糖為原料合成糖原時每增加一個糖殘基將消耗多少ATP解答解答以葡萄糖為原料合成糖原時每增加一個糖殘基將消耗3MOLATP。過程如3飽和脂肪酸的氧化除要有Β氧化的全部酶外還需要△3順△2反烯脂酰COA異構(gòu)酶和△2反，△4順二烯脂酰COA還原酶。詳見10225“不飽和脂肪酸的氧化”。不飽和脂肪酸C161比相同碳原子數(shù)的飽和脂肪酸少生成15個ATP。5酮體是如何產(chǎn)生和氧化的為什么肝中產(chǎn)生的酮體要在肝外組織才能被利用解答解答丙酮、乙酰乙酸、Β羥丁酸在醫(yī)學(xué)上稱為酮體，其如何產(chǎn)生和氧化詳見10241“酮體的生成”和10242“酮體的氧化”。肝產(chǎn)生的酮體要在肝外組織才能被利用，是因為肝中有活力很強的生成酮體的酶，但缺少利用酮體的酶。6脂肪酸是如何進行生物合成的解答解答詳見1032“脂肪酸的生物合成”。71MOL三辛脂酰甘油在生物體內(nèi)分解成CO2和H2O時，可凈產(chǎn)生多少摩爾ATP解答解答1MOL三辛脂酰甘油在生物體內(nèi)加H2O分解成1MOL甘油和3MOL辛酸。甘油氧化成CO2和H2O時，可凈產(chǎn)生185MOLATP，3MOL辛酸經(jīng)3次Β氧化，生成4MOL乙酰COA。3MOL辛酸3【1532531042】150MOLATP，1MOL三辛脂酰甘油可凈產(chǎn)生1685MOLATP。8試以磷脂酰膽堿為例敘述磷脂合成和分解的途徑。解答解答磷脂酰膽堿的合成詳見104節(jié)，分解見1012“磷脂的酶促水解”。9膽固醇在體內(nèi)是如何生成、轉(zhuǎn)化和排泄的解答解答詳見105節(jié)。11蛋白質(zhì)分解和氨基酸代謝蛋白質(zhì)分解和氨基酸代謝1蛋白質(zhì)在細胞內(nèi)不斷地降解又合成有何生物學(xué)意義解答解答細胞不停地將氨基酸合成蛋白質(zhì)，并又將蛋白質(zhì)降解為氨基酸。這種看似浪費的過程對于生命活動是非常必要的。首先可去除那些不正常的蛋白質(zhì)，它們的積累對細胞有害。其次，通過降解多余的酶和調(diào)節(jié)蛋白來調(diào)節(jié)物質(zhì)在細胞中的代謝。研究表明降解最迅速的酶都位于重要的代謝調(diào)控位點上，這樣細胞才能有效地應(yīng)答環(huán)境變化和代謝的需求。另外細胞也可以蛋白質(zhì)的形式貯存養(yǎng)分，在代謝需要時將其降解產(chǎn)生能量供機體需要。2何謂氨基酸代謝庫解答解答所謂氨基酸代謝庫即指體內(nèi)氨基酸的總量。3氨基酸脫氨基作用有哪幾種方式為什么說聯(lián)合脫氨基作用是生物體主要的脫氨基方式解答解答氨基酸的脫氨基作用主要有氧化脫氨基作用、轉(zhuǎn)氨基作用、聯(lián)合脫氨基作用和非氧化脫氨基作用。生物體內(nèi)L氨基酸氧化酶活力不高，而L谷氨酸脫氫酶的活力卻很強，轉(zhuǎn)氨酶雖普遍存在，但轉(zhuǎn)氨酶的作用僅僅使氨基酸的氨基發(fā)生轉(zhuǎn)移并不能使氨基酸真正脫去氨基。故一般認為L氨基酸在體內(nèi)往往不是直接氧化脫去氨基，主要以聯(lián)合脫氨基的方式脫氨。詳見1121氨基酸的脫氨基作用。4試述磷酸吡哆醛在轉(zhuǎn)氨基過程中的作用。解答解答轉(zhuǎn)氨酶的種類雖多，但其輔酶只有一種，即吡哆醛5￠磷酸，它是維生素B6的磷酸酯。吡哆醛5￠磷酸能接受氨基酸分子中的氨基而變成吡哆胺5￠磷酸，同時氨基酸則變成Α酮酸。吡哆胺5￠磷酸再將其氨基轉(zhuǎn)移給另一分子Α酮酸，生成另一種氨基酸，而其本身又變成吡哆醛5￠磷酸，吡哆醛5￠磷酸在轉(zhuǎn)氨基作用中起到轉(zhuǎn)移氨基的作用。5假如給因氨中毒導(dǎo)致肝昏迷的病人注射鳥氨酸、谷氨酸和抗生素，請解釋注射這幾種物質(zhì)的用意何在解答解答人和哺乳類動物是在肝中依靠鳥氨酸循環(huán)將氨轉(zhuǎn)變?yōu)闊o毒的尿素。鳥氨酸作為C和N的載體，可以促進鳥氨酸循環(huán)。谷氨酸可以和氨生成無毒的谷氨酰胺?？股乜梢砸种颇c道微生物的生長，減少氨的生成。6什么是鳥氨酸循環(huán)，有何實驗依據(jù)合成LMOL尿素消耗多少高能磷酸鍵

簡介：糖代謝糖代謝1三、典型試題分析一A型題1，位于糖酵解、糖異生、磷酸戊糖途徑、糖原合成及糖原分解各條代謝途徑交匯點上的化合物是1997年生化試題A1磷酸葡萄糖B6磷酸葡萄糖C1，6磷酸果糖D3磷酸甘油醛E6磷酸果糖答案B2糖的氧化分解、糖異生和糖原合成的交叉點是1。999年生化試題A1磷酸葡萄糖B6磷酸果糖C，6磷酸葡萄糖D磷酸二羥丙酮E丙酮酸答案C3肌糖原不能分解補充血糖，是因為缺乏A丙酮酸激酶B，磷酸烯醇式丙酮酸C糖原磷酸化酶D葡萄糖6磷酸酶E脫枝酶答案D4三羧酸循環(huán)中不提供氫和電子對的步驟是1997年研究生考題A檸檬酸→異檸檬酸B，異檸檬酸→Α酮戊二酸CΑ酮戊二酸→琥珀酸D琥珀酸→延胡索酸E蘋果酸→草酰乙酸答案A5下列哪個酶在糖酵解和糖異生中都起作用1998年研究生考題A丙酮酸激酶B，3磷酸甘油醛脫氫酶C果糖二磷酸酶D己糖激酶E，葡萄糖6磷酸酶答案B二X型題1，糖酵解的關(guān)鍵酶有1996年生化試題A己糖激酶B磷酸果糖激酶C，丙酮酸激酶D乳酸脫氫酶答案A、B、C2，天冬氨酸、乳酸和甘油異生為糖經(jīng)歷的共同反應(yīng)是1997年生化試題）A磷酸烯醇式丙酮酸一2磷酸甘油酸B3磷酸甘油醛磷酸二羥丙酮C3磷酸甘油酸一1，3二磷酸甘油酸D1，6二磷酸果糖一6磷酸果糖答案B、DE丙酮酸激酶13，糖酵解時哪一對代謝物提供高能磷酸鍵使ADP生成ATPA3磷酸甘油醛及磷酸果糖B，1，3二磷酸甘油酸及磷酸烯醇式丙酮酸CΑ磷酸甘油酸及6磷酸葡萄糖D，1磷酸葡萄糖及磷酸烯醇式丙酮酸E1，6二磷酸果糖及1，3二磷酸甘油酸14糖原的1個葡萄糖殘基無氧酵解時凈生成幾個ATPA，1個B2個C3個D4個E5個15磷酸果糖激酶1最強的變構(gòu)激活劑是AAMPBADPCATPD2，6二磷酸果糖E1，6二磷酸果糖166磷酸葡萄糖轉(zhuǎn)變?yōu)?，6二磷酸果糖，需要A磷酸葡萄糖變位酶及磷酸化酶B磷酸葡萄糖變位酶及醛縮酶C磷酸葡萄糖異構(gòu)酶及磷酸果糖激酶D磷酸葡萄糖變位酶及磷酸果糖激酶E磷酸葡萄糖異構(gòu)酶及醛縮酶17醛縮酶的底物是A6磷酸果糖B1磷酸葡萄糖C6磷酸葡萄糖D1，62，磷酸果糖E1，62磷酸葡萄糖18成熟紅細胞主要以糖酵解供能的原因是A缺氧B，缺少TPPC缺少輔酶AD缺少線粒體E缺少微粒體19以下哪一種物質(zhì)可以作為己糖激酶的底物A核糖B，甘露糖C半乳糖D木糖E阿拉伯糖20半乳糖激酶催化半乳糖生成A，乳糖B1磷酸乳糖C6磷酸乳糖D6磷酸半乳糖E1磷酸半乳糖21丙酮酸羧化支路中有幾種核苷酸成分參與A1B，2C，3D4E522下列哪一種酶與丙酮酸生成糖無關(guān)A果糖二磷酸酶B丙酮酸激酶C，丙酮酸羧化酶D醛縮酶E磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶23下述對丙酮酸羧化支路的描述，哪個是不正確的A是許多非糖物質(zhì)異生為糖的必由之路B此過程先后由丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化C此過程在胞液中進行D是丙酮酸轉(zhuǎn)變成磷酸烯醇式丙酮酸的過程E，是個耗能過程24，2分子丙酮酸異生為葡萄糖需消耗幾個高能磷酸鍵A2個B3個C4個D6個E8個25，必須在線粒體內(nèi)進行的糖異生步驟是A乳酸一丙酮酸B丙酮酸一草酰乙酸

簡介：課后習(xí)題參考答案第二章核酸的化學(xué)1列表說明DNA和RNA在化學(xué)組成、分子結(jié)構(gòu)和生物學(xué)功能各方面主要特點。答化學(xué)組成分子結(jié)構(gòu)生物學(xué)功能DNA含有D2脫氧核糖含有胞嘧啶、胸腺嘧啶鳥嘌呤、腺嘌呤Α雙螺旋DNA中的核苷酸序列決定了生物體的遺傳特征RNA含有D核糖含有胞嘧啶、尿嘧啶含有嘌呤、腺嘌呤大多數(shù)為一條單鏈在DNA的復(fù)制、轉(zhuǎn)錄翻譯中起到一定的調(diào)控作用，與細胞內(nèi)或細胞間的一些物質(zhì)的運輸核定位有關(guān)2列述DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的要點，從分子大小和形成氫鍵兩個方面AT配對和GC配對是堿基配對的最佳方案，概要說明堿基配對規(guī)律在生命科學(xué)中的意義。答雙螺旋的要點（1）DNA分子是由兩條方向相反的平行的多核苷酸鏈構(gòu)成的一條鏈的5’末端與另一條的3’末端相對兩條鏈的主鏈都是右手螺旋，由共同的螺旋軸。（2）兩條鏈上的堿基均在主鏈的內(nèi)側(cè)A與T配對，G與C配對。（3）成對的堿基大致處于同一平面，改平面與螺旋軸基本垂直。（4）大多數(shù)DNA屬雙鏈DNA（DSDNA），某些病毒DNA的單鏈DNA（SSDNA）。（5）雙鏈上的化學(xué)鍵手堿基配對等因素的影響旋轉(zhuǎn)手限制。使DNA分子比較剛硬，呈比較伸展的結(jié)構(gòu)。亦可作進一步的扭曲成三堿基互補配對規(guī)律保證了遺傳信息在傳遞和遺傳過程中的準確性。3簡要說明松弛環(huán)形DNA，解鏈環(huán)形DNA，負超螺旋DNA的結(jié)構(gòu)特點。答松弛環(huán)形DNA僅有雙螺旋，無扭曲張力。連環(huán)數(shù)等于扭轉(zhuǎn)數(shù)。解鏈環(huán)形DNA鏈中有突環(huán)，存在扭曲張力，即突環(huán)部分有形成超螺旋的趨勢。負超螺旋DNA由于雙鏈兩端處于固定狀態(tài)，兩條鏈之間的扭曲引起雙鏈環(huán)向右手方向扭曲，形成超螺旋結(jié)構(gòu)致密，體積較小。4分別簡述原核生物和真核生物基因組的特點。答真核生物基因組的特點是（1）基因組通常比較大，為雙螺旋的DNA分子；（2）含有內(nèi)含子序列；（3）有大量重復(fù)序列；（4）表達調(diào)控較復(fù)雜。原核生物基因組的特點（1）除了調(diào)節(jié)序列和信號序列外，DNA的大部分是蛋白質(zhì)編碼的結(jié)構(gòu)基因，且每個基因在DNA分子中只出現(xiàn)一次或幾次；（2）功能相關(guān)的基因常串聯(lián)在一起，并轉(zhuǎn)錄在同一MRNA分子中；（3）有基因重疊現(xiàn)象。5如果人有10個細胞，每個細胞的DNA含量為64X10BP，則人體DNA的總長度為多14910簡述酶法測定DNA堿基序列的基本原理。答酶法，也稱雙脫氧末端終止法。這種方法生成相互獨立的若干組帶放射性標記的寡核苷酸，每組核苷酸都有共同的起點，卻隨機終止于一種或多種特定的殘基形成一系列以某一特定核苷酸為末端的長度，各不相同的寡核苷酸混合物，這些寡核苷酸的長度由這個特定堿基，在待測DNA片段上的位置所決定。然后通過高分辨率的變性聚丙烯酰胺凝膠電泳，經(jīng)放射自顯影后從放射自顯影膠片上，直接讀出待測DNA上的核苷酸順序。第五章酶1、什么是酶答酶是一類由活細胞產(chǎn)生的，對其特異底物有催化作用的蛋白質(zhì)或者RNA。酶的催化作用具有專一性和高效性的特點，但酶的催化活力受到底物濃度、溫度、PH和激活劑等因素的影響。2、發(fā)現(xiàn)RIBOZYME的意義。答（1）核酶是一類以RNA為化學(xué)本質(zhì)的酶，是生物催化劑。它的發(fā)現(xiàn)打破了酶是蛋白質(zhì)的傳統(tǒng)觀念。（2）核酶的發(fā)現(xiàn)表明自然界存在多是多樣的自我剪切加工方式。（3）對核酶的深入研究，已經(jīng)認識到核酶在遺傳病，腫瘤和病毒性疾病上的潛力。（4）核酶的發(fā)現(xiàn)，尤其是錘頭狀核酶，為白血病的基因治療帶來了新的希望。3、簡述目前采用的酶的分類法及其優(yōu)點答國際酶學(xué)委員會曾制定一套完整的酶的分類系統(tǒng)主要根據(jù)酶催化反應(yīng)的類型，把酶分為六大類，在每一大類酶中，又根據(jù)不同的原則分為幾個亞類，每個亞類再分為幾個亞亞類。最終把酶按順序排好做成酶表，每一種酶都可以用一個包含4個數(shù)字統(tǒng)一的編號來表示，第一個數(shù)字表示酶所屬的大類，第二個數(shù)字表示大類中的某一亞類，第三個數(shù)字表示亞類中的某一亞亞類，第四個數(shù)字表示這種酶在亞亞類中的順序號。如乳糖脫氫酶可表示為EC11127。優(yōu)點一切新發(fā)現(xiàn)的酶都能按照這個系統(tǒng)得到適當(dāng)?shù)木幪柖皇瞧茐脑瓉硪延械南到y(tǒng)為不斷發(fā)現(xiàn)的新酶編號留下了無限的余地。4、解釋酶的活性部位、必需基團及二者關(guān)系答活性部位是指酶分子中能夠直接，并和酶催化作用直接有關(guān)的部位；必需基團指與酶活性有關(guān)的基團，可以分為4類，1）接觸殘基，指參與底物的化學(xué)轉(zhuǎn)變的基團2）輔助殘基，指對接觸殘基的功能有促進作用的基團3）結(jié)構(gòu)殘基，指不與酶的活性發(fā)生直接聯(lián)系，但可以穩(wěn)定酶的分子構(gòu)象，特別是活性中心的構(gòu)象4）非貢獻殘基，指對酶的活性沒有貢獻的殘基。所以活性部位的基團都是必需基團但是必需基團也可以包括那些活性部位以外的對維持酶的空間構(gòu)象必需的基團酶除了活性部位以外其它部位不是可有可無的5、試述酶催化的作用機理

簡介：第1頁共5頁1酮體生成和利用的生理意義。酮體生成和利用的生理意義。1酮體是脂酸在肝內(nèi)正常的中間代謝產(chǎn)物，是甘輸出能源的一種形式；（2）酮體是肌肉尤其是腦的重要能源。酮體分子小，易溶于水，容易透過血腦屏障。體內(nèi)糖供應(yīng)不足（血糖降低）時，大腦不能氧化脂肪酸，這時酮體是腦的主要能源物質(zhì)。2試述乙酰試述乙酰COACOA在脂質(zhì)代謝中的作用在脂質(zhì)代謝中的作用在機體脂質(zhì)代謝中，乙酰COA主要來自脂肪酸的Β氧化也可來自甘油的氧化分解；乙酰COA在肝中可被轉(zhuǎn)化為酮體向肝外運送，也可作為脂肪酸生物合成及細胞膽固醇合成的基本原料。3試述人體膽固醇的來源與去路試述人體膽固醇的來源與去路來源⑴從食物中攝?、茩C體細胞自身合成去路⑴在肝臟可轉(zhuǎn)換成膽汁酸⑵在性腺腎上腺皮質(zhì)可以轉(zhuǎn)化為類固醇激素⑶在欺負可以轉(zhuǎn)化為維生素D3⑷用于構(gòu)成細胞膜⑸酯化成膽固醇酯，儲存在細胞液中⑹經(jīng)膽汁直接排除腸腔，隨糞便排除體外。4酶的催化作用有何特點酶的催化作用有何特點①具有極高的催化效率如酶的催化效率可比一般的催化劑高1081020倍；②具有高度特異性即酶對其所催化的底物具有嚴格的選擇性，包括絕對特異性、相對特異性、立體異構(gòu)特異性；③酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性酶促反應(yīng)受多種因素的調(diào)控，以適應(yīng)機體不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動的需要。5距離說明酶的三種特異性距離說明酶的三種特異性定義、分類、舉例定義、分類、舉例。一種酶僅作用于一種或一種化合物或一定化學(xué)鍵催化一定的化學(xué)反應(yīng)產(chǎn)生一定的產(chǎn)物這種現(xiàn)象稱為酶作用的特異性或?qū)Ｒ恍?。根?jù)其選擇底物嚴格程度不同分為三類①絕對特異性一種酶只能作用于一種專一的化學(xué)反應(yīng)生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物稱為絕對特異性如脲酶僅能催化尿素水解產(chǎn)生CO2和NH3對其它底物不起作用②相對特異性一種酶作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵催化一類化學(xué)反應(yīng)對底物不太嚴格的選擇性稱為相對特異性。如各種水解酶類屬于相對特異性舉例磷酸酶對一般的磷酸酯鍵都有水解作用既可水解甘油與磷酸形成的酯鍵也可水解酚與磷酸形成的酯鍵③立體異構(gòu)特異性對底物的立體構(gòu)型有要求是一種嚴格的特異性。作用于不對稱碳原子產(chǎn)生的立體異構(gòu)體或只作用于某種旋光異構(gòu)體D型或L型其中一種如乳酸脫氫酶僅催化L型乳酸脫氫，不作用于D乳酸等。6簡述簡述KMKM與VMVM的意義。的意義。⑴KM等于當(dāng)VVM2時的S。⑵KM的意義①KM值是酶的特征性常數(shù)代表酶對底物的催化效率。當(dāng)S相同時KM小V大；②KM值可近似表示酶與底物的親和力1KM大，親和力大；1KM小，親和力??；③可用以判斷酶的天然底物KM最小者為該酶的天然底物。⑶VM的意義VM是酶完全被底物飽和時的反應(yīng)速率，與酶濃度成正比。7溫度對酶促反應(yīng)有何影響。溫度對酶促反應(yīng)有何影響。1溫度升高對V的雙重影響①與一般化學(xué)反應(yīng)一樣，溫度升高可增加反應(yīng)分子的碰撞機會，使V增大；②溫度升高可加速酶變性失活，使酶促反應(yīng)V變小2溫度對V影響的表現(xiàn)①溫度較低時，V隨溫度升高而增大低溫時由于活化分子數(shù)目減少，反應(yīng)速度降低，但溫度升高時，酶活性又可恢復(fù)②達到某一溫度時，V最大。使酶促反應(yīng)V達到最大時的反應(yīng)溫度稱為酶的最適反應(yīng)溫度酶的最適溫度不是酶的特征性常數(shù)③反應(yīng)溫度達到或超過最適溫度后，隨著反應(yīng)溫度的升高，酶蛋白變性，V下降。8競爭性抑制作用的特點是什么競爭性抑制作用的特點是什么1競爭性抑制劑與酶的底物結(jié)構(gòu)相似2抑制劑與底物相互競爭與酶的活性中心結(jié)合3抑制劑濃度越大則抑制作用越大，但增加底物濃度可使抑制程度減小甚至消除4動力學(xué)參數(shù)KM值增大，VM值不變。9說明酶原與酶原激活的意義。說明酶原與酶原激活的意義。（1）有些酶（絕大多數(shù)蛋白酶）在細胞內(nèi)合成或初分泌時沒有活性，這些無活性的酶的前身物稱為酶原。酶原激活是指酶原在一定條件下轉(zhuǎn)化為有活性的酶的過程。酶原激活的機制酶原分子內(nèi)肽鏈一處或多處斷裂，棄去多余的肽段，構(gòu)象變化，活性中心形成，從而使酶原激活。2酶原激活的意義①消化道內(nèi)蛋白酶以酶原形式分泌，保護消化器官自身不受酶的水解（如胰蛋白酶），保證酶在特定部位或環(huán)境發(fā)揮催化作用；②酶原可以視為酶的貯存形式（如凝血酶和纖維蛋白溶解酶），一旦需要轉(zhuǎn)化為有活性的酶，發(fā)揮其對機體的保護作用。1010什么叫同工酶有何臨床意義什么叫同工酶有何臨床意義（1）同工酶是指催化的化學(xué)反應(yīng)相同，而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)及免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶下稱為同工酶。（2）其臨床意義①屬同工酶的幾種酶由于催化活性有差異及體內(nèi)分布不同，有利于體內(nèi)代謝的協(xié)調(diào)。②同工酶的檢測有助于對某些疾病的診斷及鑒別診斷當(dāng)某組織病變時可能有特殊的同工酶釋放出來使該同工酶活性升高。第3頁共5頁2020何謂蛋白質(zhì)的變性作用何謂蛋白質(zhì)的變性作用引起蛋白質(zhì)變性的因素有哪些引起蛋白質(zhì)變性的因素有哪些蛋白質(zhì)變性的本質(zhì)是什么蛋白質(zhì)變性的本質(zhì)是什么變性后有何特性變性后有何特性1蛋白質(zhì)的變性作用是指蛋白質(zhì)分子在某些理化因素作用下其特定的空間結(jié)構(gòu)被破壞而導(dǎo)致理化性質(zhì)改變及生物學(xué)活性喪失的現(xiàn)象。2引起蛋白質(zhì)變性的因素物理因素有加熱、紫外線、X射線、高壓、超聲波等化學(xué)因素有極端PH值強酸、強堿、重金屬鹽、丙酮等有機溶劑。3蛋白質(zhì)變性的本質(zhì)是次級鍵斷鏈空間結(jié)構(gòu)破壞一級結(jié)構(gòu)不受影響。4變性后的特性①活性喪失空間結(jié)構(gòu)破壞使PR的活性部位解體②易發(fā)生沉淀疏水基團外露親水性下降③易被蛋白酶水解肽鍵暴露出來④擴散常數(shù)降低，溶液的粘度增加。2121比較比較DNADNA和RNARNA分子組成的異同分子組成的異同組成成分DNARNA磷酸磷酸P磷酸P戊糖2脫氧核糖（DR）核糖（R）堿基腺嘌呤A、鳥嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T腺嘌呤A、鳥嘌呤G、胞嘧啶C、尿嘧啶U2222細胞內(nèi)有哪幾類主要的細胞內(nèi)有哪幾類主要的RNARNA其主要功能是什么其主要功能是什么RNA功能核糖體RNA（RRNA）核糖體組成成分信使RNAMRNA蛋白質(zhì)合成模板轉(zhuǎn)運RNATRNA轉(zhuǎn)運氨基酸不均一核RNAHNRNA成熟MRNA的前提小核RNA（SNRNA）參與HNRNA的剪接、轉(zhuǎn)運核仁小RNA（SNNA）RRNADE加工和修飾胞質(zhì)小RNA（SCRNA7SLRNA）蛋白質(zhì)內(nèi)質(zhì)網(wǎng)定位合成的信號識別體的組成成分2323簡述簡述DNADNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型的要點雙螺旋結(jié)構(gòu)模型的要點①反向平行，右雙螺旋；②堿基在螺旋內(nèi)側(cè)，磷酸核糖的骨架在外側(cè)；③堿基配對ATGC；④螺旋的穩(wěn)定因素為氫鍵和堿基堆砌力⑤10BP螺旋，螺旋的螺距為34NM，直徑為2NM；⑥有大溝，小溝。2424TRNATRNA二級結(jié)構(gòu)的基本特點。二級結(jié)構(gòu)的基本特點。答為三葉草結(jié)構(gòu)，具有①四環(huán)DHU環(huán)、反密碼環(huán)、TΨ環(huán)、可變環(huán)；②四臂DHU臂、反密碼臂、TΨ臂、氨基酸臂；③一末端3’－CCAOH末端2525符號的中文名稱符號的中文名稱ATP三磷酸腺苷ADP二磷酸腺苷AMP一磷酸腺苷UTP三磷酸尿苷CTP三磷酸胞苷GTP三磷酸鳥苷CAMP環(huán)化腺苷酸CGMP環(huán)化鳥苷酸～P高能磷酸鍵2626何謂目的基因，寫出其主要來源或途徑。何謂目的基因，寫出其主要來源或途徑。答分離獲取某一段感興趣的基因或DNA序列就是目的基因來源或途徑主要有①化學(xué)合成②構(gòu)基因組文庫③CDNA文庫；④PCR2727試述乙酰試述乙酰COACOA在物質(zhì)代謝中的作用在物質(zhì)代謝中的作用乙酰COA是糖脂蛋白質(zhì)代謝共有的重要中間代謝產(chǎn)物也是三大營養(yǎng)物質(zhì)代謝聯(lián)系的樞紐乙酰COA的生成糖有氧氧化脂肪酸Β氧化酮體氧化分解氨基酸分解代謝甘油及乳酸分解乙酰COA的代謝去路進入三羧酸循環(huán)徹底氧化分解在肝細胞線粒體生成酮體為缺糖時的重要能源之一合成膽固醇合成神經(jīng)地質(zhì)乙酰膽堿2828饑餓饑餓4848小時后體內(nèi)糖脂蛋白質(zhì)代謝的特點小時后體內(nèi)糖脂蛋白質(zhì)代謝的特點饑餓48小時屬短期饑餓此時血糖趨于降低引起胰島素分泌減少胰高血糖素分泌增加糖代謝糖原已基本耗竭糖異生作用加強組織對葡萄糖的氧化利用降低大腦仍以葡萄糖為主要能源脂代謝脂肪動員加強酮體生成增加肌肉以脂酸分解方式供能蛋白質(zhì)代謝肌肉蛋白分解加強

簡介：中南大學(xué)現(xiàn)代遠程教育課程考試（?？疲?fù)習(xí)題及參考答案中南大學(xué)現(xiàn)代遠程教育課程考試（?？疲?fù)習(xí)題及參考答案生物化學(xué)生物化學(xué)一、選擇題一、選擇題（一）單項選擇題（在每小題的備選答案中，選擇一個最佳答案，把你認為最佳答案的題號，（一）單項選擇題（在每小題的備選答案中，選擇一個最佳答案，把你認為最佳答案的題號，填入題干的括號內(nèi)）填入題干的括號內(nèi)）1組成蛋白質(zhì)的基本單位是A、氨基酸B、碳原子C、氨基D、單核苷酸2正常人的血液PH為A、535555B、635645C、735745D、7657753機體利用非糖物質(zhì)轉(zhuǎn)變?yōu)樘堑倪^程稱為A、糖的異生作用B、糖原合成C、有氧氧化D、糖酵解作用4酮體不包括下列哪種成分A、Β羥丁酸B、丙酮酸C、丙酮D、乙酰乙酸5關(guān)于對酶促反應(yīng)特點的描述哪項錯誤A、酶能加速化學(xué)反應(yīng)B、酶所催化的反應(yīng)都是不可逆的C、酶在反應(yīng)前后無質(zhì)和量的變化D、酶對所催化的反應(yīng)有選擇性6人體活動的直接供能物質(zhì)主要是A、ATPB、磷酸肌醇C、NADPHD、GTP7本質(zhì)為小分子有機化合物是指A、蛋白質(zhì)B、脂肪C、維生素D、糖原8核酸是屬于A、酸性電解質(zhì)B、兩性電解質(zhì)C、能量物質(zhì)D、堿性電解質(zhì)9維持蛋白質(zhì)分子一級結(jié)構(gòu)的主鍵是A、氫鍵B、肽鍵C、3，5，磷酸二酯鍵D、二硫鍵10聯(lián)合脫氨基作用是體內(nèi)最重要的A、氨基酸轉(zhuǎn)氨基方式B、氨基酸脫氨基方式C、Α酮酸的生成方式D、氨基化方式11關(guān)于單核苷酸的基本組成成分A、核糖、堿基、磷酸B、已糖、堿基、磷酸C、核糖、磷酸、N原子D、核糖、堿基、ATP12在酶促反應(yīng)中被酶催化的物質(zhì)稱為A、生物催化劑B、酶的產(chǎn)物C、酶的失活D、酶的底物13降低血糖的激素是A、胰島素B、甲狀腺激素C、腎上腺激素D、胰高血糖素14遺傳信息傳遞中的DNA復(fù)制方式主要是A、全保留復(fù)制B、半保留復(fù)制C、不均一復(fù)制D、局部節(jié)段復(fù)制15體內(nèi)的CO2主要來自于A、生物轉(zhuǎn)化過程B、氧化還原反應(yīng)C、有機酸的脫羧D、酶促反應(yīng)16細胞色素氧化酶一般是指A、CYTAA3B、CYTP450C、CYTBD、CYTA17酮體是哪種化合物在肝臟氧化分解產(chǎn)生的正常代謝中間產(chǎn)物A、維生素B、脂肪酸C、蛋白質(zhì)D、糖類18蛋白質(zhì)膠體顆粒表面的電荷和水化膜使37膽色素不包括下列哪種化合物A、膽汁酸B、膽紅素C、膽素D、膽綠素38下列哪種氨基酸是酸性氨基酸A、甘氨酸B、苯丙氨酸C、天冬氨酸D、色氨酸39對維生素C功能的評價，錯誤說法是A、參與體內(nèi)氧化還原反應(yīng)B、具有催花功能C、促進膠原的形成D、有保護巰基的作用40合成代謝所需的供氫體NADPH主要來自于A、糖的無氧氧化B、糖異生作用C、糖的有氧氧化D、糖的磷酸戊糖途徑41肝臟生物轉(zhuǎn)化作用中的第二相反應(yīng)是指A、氧化反應(yīng)B、結(jié)合反應(yīng)C、水解反應(yīng)D、還原反應(yīng)42氨基酸是下列哪種物質(zhì)的基本組成單位A、蛋白質(zhì)B、核酸C、糖類D、脂類化合物43糖的無氧氧化反應(yīng)的終產(chǎn)物是A、丙酮酸B、單核苷酸C、乳酸D、尿酸44在細胞內(nèi)合成或初分泌時，沒有催化活性，這種酶的前身物質(zhì)稱A、酶蛋白B、酶的活性中心C、輔酶D、酶原45將肝臟合成的膽固醇轉(zhuǎn)運到肝外組織是下列哪種血漿脂蛋白的主要功能A、低密度脂蛋白B、高密度脂蛋白C、乳糜微粒D、極低密度脂蛋白46因為肌肉組織缺乏下列哪種酶，所以肌肉組織不能直接利用乳酸A、己糖激酶B、葡萄糖6磷酸酶C、乳酸脫氫酶D、脂肪酶47成熟紅細胞能量主要來源于A、血糖B、氨基酸C、酮體D、維生素48IMP是下列哪類物質(zhì)合成的重要中間產(chǎn)物A、嘌呤核苷酸B、氨基酸C、嘧啶核苷酸D、維生素49在適宜的溫度條件下，變性DNA的兩條鏈重新恢復(fù)雙螺旋結(jié)構(gòu)稱為A、核酸的分子雜交B、核酸的變性C、核酸的探針技術(shù)D、核酸的復(fù)性501分子葡萄糖在有氧的條件下徹底氧化分解可凈生成ATP數(shù)是A、2或3B、38或36C、40或50D、15或20三、多項選擇題（在每小題的備選答案中，有兩個或兩個以上正確答案，請把你認為正確答案的三、多項選擇題（在每小題的備選答案中，有兩個或兩個以上正確答案，請把你認為正確答案的題號，填入題干的括號內(nèi)）題號，填入題干的括號內(nèi)）1氨基酸的脫氨基方式包括①氧化脫氨基②轉(zhuǎn)氨基作用③生成酮體④聯(lián)合脫氨基2、機體氮平衡的類型有①總氮平衡②正氮平衡③負氮平衡④維持氮平衡3、糖的主要分解代謝途徑主要有①有氧氧化②糖酵解途徑③磷酸戊糖通路④乳酸循環(huán)4、能破壞蛋白質(zhì)的水化膜使蛋白質(zhì)沉淀的物質(zhì)有①乙醇②甲醇③丙酮④中性鹽5、脂?；趸倪B續(xù)反應(yīng)步驟包括①脫氫②硫解③再脫氫④水化

簡介：1、營養(yǎng)不良的人飲酒，或者劇烈運動后飲酒，常出現(xiàn)低血糖。試分析酒精干預(yù)了體內(nèi)糖代謝的哪些環(huán)節(jié)（P1413題）答酒精對于糖代謝途徑的影響主要有肝臟的糖異生與糖原分解反應(yīng)，也就是來源與去路的影響。1研究認為，酒精可以誘導(dǎo)低血糖主要取決于體內(nèi)糖原儲備是否充足，然而在人營養(yǎng)不良或者劇烈運動后，體內(nèi)糖原過度消耗，酒精又能抑制肝糖原的分解，飲酒后容易出現(xiàn)低血糖。2）抑制糖異生①酒精的氧化抑制了蘋果酸天冬氨酸轉(zhuǎn)運系統(tǒng)，導(dǎo)致細胞間質(zhì)中還原當(dāng)量代謝紊亂，使丙酮酸濃度下降，從而抑制糖異生；②酒精能影響糖異生關(guān)鍵酶活性非活性的轉(zhuǎn)換，酶總量，酶合成或降解，從而抑制糖異生，如果糖二磷酸酶1活性的抑制，磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶的表達降低等；3）影響葡萄糖6磷酸酶的活性，導(dǎo)致乳酸循環(huán)受阻，不利于血糖升高。4）酒精使胰島A細胞功能降低，促進胰島素的分泌，抑制胰高血糖素的分泌，從而抑制糖原分解，促進糖酵解，造成低血糖。5）酒精還會影響小腸對糖分的吸收，從而造成低血糖。2、列舉幾種臨床上治療糖尿病的藥物，想一想他們?yōu)槭矀冇薪档脱堑淖饔肞1414題答1）胰島素它能增加組織對葡萄糖的攝取和利用，促進糖原的合成抑制糖異生，減少血糖來源，似血糖降低；2）胰島素促泌劑磺脲類藥物，格列苯脲等，通過刺激胰島BETA細胞分泌胰島素，增加體內(nèi)胰島素水平而降低血糖；格列奈類，如瑞格列奈，通過刺激胰島素的早起合成分泌而降低餐后血糖。3）胰島素曾敏劑如噻唑烷二酮類的羅格列酮可以通過增加靶細胞對胰島素的敏感性而降低血糖。另外如雙胍類藥，如二甲雙胍，它能降低血漿中脂肪酸的濃度而增加胰島素的敏感性，增加周圍組織對胰島素的敏感性，增加胰島素介導(dǎo)的葡萄糖的利用，也能增加非胰島素依賴的組織對葡萄糖的攝取和利用。4）A糖苷酶抑制劑，如阿卡波糖，在腸道內(nèi)競爭性的抑制葡萄糖苷水解酶，降低多糖或蔗糖分解成葡萄糖，抑制小腸對碳水化合物的吸收而降低餐后血糖。3、治療血漿膽固醇異常升高有哪些可能的措施理論依據(jù)是什么P1743題答1）血漿膽固醇異常升高的治療措施主要有調(diào)整生活方式與飲食結(jié)構(gòu)、降脂藥物治療、血漿凈化治療、外科治療和基因治療。具體的治療方案則應(yīng)根據(jù)患者的血漿LDL膽固醇水平和冠心病的危險因素情況而決定。而且，降脂治療的目標亦取決于患者的冠心病危險因素。一般而言，危險因素越多，則對其降脂的要求就越高即目標血脂水平越低。2）但是繼發(fā)型高脂血癥的治療主要是積極治療原發(fā)病，并可適當(dāng)?shù)亟Y(jié)合飲食控制和降脂藥物治療。A控制理想體重。肥胖人群的平均血漿膽固醇和三酰甘油水平顯著高于同齡的術(shù)，它可以直接減少脂肪組織。另外，中醫(yī)的針灸，可以調(diào)理臟腑，運行氣血，疏通筋脈，再加以飲食控制，可以達到減肥的效果。5、腫瘤細胞的糖代謝特點答（1）腫瘤細胞的功能獨立于饑餓飽食循環(huán)之外，需要葡萄糖持續(xù)供能，能與肝臟建立葡萄糖乳酸鹽循環(huán)。處于腫瘤核心的細胞通常缺氧，引起低氧誘導(dǎo)因子（HIF）的增多，激活編碼葡萄糖轉(zhuǎn)運體和糖酵解酶的基因，產(chǎn)生腫瘤細胞生長額侵襲轉(zhuǎn)移需要的能量。（2）但有一種新的機制腫瘤細胞即使在有氧的條件下，主要也通過無氧糖酵解獲得能量，而非三羧酸循環(huán)和氧化磷酸化途徑。這種有氧糖酵解現(xiàn)象叫做WARBURG效應(yīng)。這種現(xiàn)象產(chǎn)生的原因可能是，癌細胞內(nèi)線粒體的功能障礙所致，也可能與酶譜的變化有關(guān)。尤其是三個關(guān)鍵酶（己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶）活性增加和同工酶譜的改變，以及糖異生關(guān)鍵酶活性的降低有關(guān)。6、血漿脂蛋白與動脈粥樣硬化的關(guān)系答動脈粥樣硬化（AS）是指在動脈壁細胞之間有大量的膽固醇酯的堆積，繼而形成粥樣斑塊。而這些膽固醇主要來自于血漿脂蛋白。1）VLDL與AS的關(guān)系ΒVLDL含豐富的?POB和APOE，能與巨噬細胞表面特殊高親和力受體作用進入胞內(nèi)，使CE增加；2）LDL與AS的關(guān)系A(chǔ)、LDL的主要成分是膽固醇，在動脈壁堆積過久會損傷內(nèi)膜，形成粥樣斑塊；另外它還能刺激平滑肌細胞的增生；B、巨噬細胞表面存在清道夫受體，能吞噬受修飾的LDL，且無負反饋作用，導(dǎo)致大量膽固醇蓄積變成泡沫細胞；C、APOB是LDL主要的蛋白，氧化的APOB釋放多種炎性產(chǎn)物，產(chǎn)物在動脈壁上蔓延，加速AS，APOB100是識別肝細胞及其周圍靶細胞LDL受體的決定性蛋白，平衡膽固醇代謝，其肝素結(jié)合區(qū)和動脈壁內(nèi)的糖胺多糖結(jié)合利于脂蛋白酶作用，加速AS。3）HDL與AS的關(guān)系A(chǔ)、HDL抗AS作用首先，它能醋精膽固醇逆轉(zhuǎn)運，清除巨噬細胞內(nèi)膽固醇；定向調(diào)節(jié)造血干細胞的增值，增加單核細胞數(shù)量；抑制巨噬細胞的Ⅰ型干擾素反應(yīng)；抑制LDL與血管內(nèi)皮細胞和平滑肌細胞受體的結(jié)合；抑制動脈平滑肌細胞的增值抑制其合成氨基葡聚糖；B、氧化的HDL其膽固醇轉(zhuǎn)運作用下降，抗AS的能力下降，且會加速其發(fā)生發(fā)展；C、APOA1是HDL的主要成分，在膽固醇轉(zhuǎn)運中的關(guān)鍵，且具有抗氧化，抗炎，抗血栓內(nèi)皮功能保護，抑制AS多種作用。44其他還有一些重要的載脂蛋白如APOE具有抗AS的作用，具體機制機制細胞信號傳導(dǎo)以及防止細胞進入G1期而抑制血小板生長因子（PGF）誘導(dǎo)的SMC的增值和遷移；激活NO合酶，刺激血小板產(chǎn)生足夠的NO釋放到胞外，抑制血小板的聚集；增加外周細胞膽固醇流出及血漿中膽固醇脂蛋白的清除；抑制脂蛋白的氧化，減少氧化型低密度脂蛋白（XOLDL）和氧化型極低密度脂蛋白（XOVLDL）形成，減少泡沫細胞的生成。7、常見的呼吸鏈電子傳遞抑制劑有哪些CO中毒可致呼吸停止，其在機制是什么（P1952題）答1）常見的呼吸鏈電子傳遞抑制劑魚藤酮、粉蝶霉素A、異戊巴比妥、萎銹靈、抗霉

簡介：生物化學(xué)習(xí)題3第11章維生素與輔酶一、名詞解釋1、維生素2、維生素缺乏癥3、脂溶性維生素4、水溶性維生素二、填空題1、缺乏維生素B1可使神經(jīng)組織中__________堆積，引起__________病。2、脂溶性維生素包括__________、___________、__________和__________。3、維生素B6包括__________、___________、___________三種物質(zhì)，其中__________和___________在體內(nèi)可以互變，它們的活性形式是_____________。三、判斷題1、維生素是維持機體正常生命活動不可缺少的一類高分子有機物。2、維生素是各種生物需求量很小，機體又不能合成的一類小分子有機化合物。3、機體缺少某種維生素會導(dǎo)致缺乏病，這是因為缺乏維生素能使物質(zhì)代謝發(fā)生障礙。4、多數(shù)B族維生素參與輔酶或輔基的組成，參加機體的代謝過程。5、維生素B1的輔酶形式是TPP，在糖代謝中參與Α酮酸的氧化脫羧作用。6、維生素B1缺乏必然帶來TPP含量減少，導(dǎo)致機體脂代謝障礙，臨床上稱為腳氣病。7、維生素B2稱為核試驗黃素，其輔酶形式是NAD和NADP。8、泛酸是脂溶性維生素，食物中含量豐富，不易缺乏。9、輔酶A是含泛酸的復(fù)合核苷酸，代謝中作為?；d體起作用。10、維生素C是抗壞血酸，其本身就是輔酶。四、選擇題1、下列哪個化合物的名稱與所給出的維生素名稱不符AΑ生育酚維生素EB硫胺素維生素B1C抗壞血酸維生素CD吡哆醛吡哆醛維生素維生素B22、下列哪一個輔酶不是來自維生素ACOQBFADCNADDPLP3、分子中具有醌式結(jié)構(gòu)的是A維生素AB維生素B1C維生素CD維生素維生素K4、具有抗氧化作用的脂溶性維生素是A維生素AB維生素B1C維生素CD維生素維生素E5、下列維生素中含有噻唑環(huán)的是A維生素B2B維生素維生素B1C維生素PPD葉酸6、成人及兒童因缺乏哪種維生素而導(dǎo)致干眼病A維生素B5B維生素維生素AC維生素B6D維生素K7、下列哪種維生素可轉(zhuǎn)化為甲基和甲酰基載體的輔酶A硫胺素B葉酸C維生素AD泛酸泛酸8、轉(zhuǎn)氨酸的輔酶是下列化合物中的哪一個A尼克酸B泛酸C硫胺素D磷酸吡哆醛磷酸吡哆醛9、下列哪一個敘述是錯誤的A維生素A是一種高分子醇B維生素C也稱抗壞血酸C維生素維生素B1與維生素與維生素B2具有類似的化學(xué)結(jié)構(gòu)和生理功能具有類似的化學(xué)結(jié)構(gòu)和生理功能D維生素E是脂溶性維生素10、人的飲食中長期缺乏蔬菜、水果會導(dǎo)致哪種維生素的缺乏A維生素B1B維生素B2C維生素PPD維生素維生素C11、下面的化合物哪種是維生素EA脂肪酸B生育酚生育酚C膽固醇D丙酮酸12、下列哪種化合物是一種維生素A原A視黃醛BΒ胡蘿卜素胡蘿卜素C麥角固醇D膽固醇13、下列哪種維生素衍生出了TPPA維生素維生素B1B維生素B2C維生素PPD維生素C參考答案二、1丙酮酸；腳氣病2維生素A、維生素D、維生素E、維生素K3吡哆醇、吡哆醛上、吡哆胺；吡哆醛、吡哆胺；磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺三、1錯2錯3對4對5對6錯7錯8錯9對10對

簡介：第一章第一章蛋白質(zhì)化學(xué)蛋白質(zhì)化學(xué)教學(xué)目標教學(xué)目標1掌握蛋白質(zhì)的概念、重要性和分子組成。2掌握Α氨基酸的結(jié)構(gòu)通式和20種氨基酸的名稱、符號、結(jié)構(gòu)、分類；掌握氨基酸的重要性質(zhì)；熟悉肽和活性肽的概念。3掌握蛋白質(zhì)的一、二、三、四級結(jié)構(gòu)的特點及其重要化學(xué)鍵。4了解蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能間的關(guān)系。5熟悉蛋白質(zhì)的重要性質(zhì)和分類導(dǎo)入100年前，恩格斯指出“蛋白體是生命的存在形式”；今天人們?nèi)绾握J識蛋白質(zhì)的概念和重要性1839年荷蘭化學(xué)家馬爾德（GJMULDER）研究了乳和蛋中的清蛋白并按瑞典化學(xué)家BERZELIUS的提議把提取的物質(zhì)命名為蛋白質(zhì)（PROTEIN，源自希臘語，意指“第一重要的”）。德國化學(xué)家費希爾EFISCHER研究了蛋白質(zhì)的組成和結(jié)構(gòu)，在1907年奠立蛋白質(zhì)化學(xué)。英國的鮑林LPAULING在1951年推引出蛋白質(zhì)的螺旋；桑格FSANGER在1953年測出胰島素的一級結(jié)構(gòu)。佩魯茨MFPERUTZ和肯德魯JCKENDREW在1960年測定血紅蛋白和肌紅蛋白的晶體結(jié)構(gòu)。1965年，我國生化學(xué)者首先合成了具有生物活性的蛋白質(zhì)胰島素（INSULIN）。蛋白質(zhì)是由LΑ氨基酸通過肽鍵縮合而成的，具有較穩(wěn)定的構(gòu)象和一定生物功能的生物大分子（BIOMACROMOLECULE）。蛋白質(zhì)是生命活動所依賴的物質(zhì)基礎(chǔ)，是生物體中含量最豐富的大分子。單細胞的大腸桿菌含有3000多種蛋白質(zhì)，而人體有10萬種以上結(jié)構(gòu)和功能各異的蛋白質(zhì)，人體干重的45是蛋白質(zhì)。生命是物質(zhì)運動的高級形式，是通過蛋白質(zhì)的多種功能來實現(xiàn)的。新陳代謝的所有的化學(xué)反應(yīng)幾乎都是在酶的催化下進行的，已發(fā)現(xiàn)的酶絕大多數(shù)是蛋白質(zhì)。生命活動所需要的許多小分子物質(zhì)和離子，它們的運輸由蛋白質(zhì)來完成。生物的運動、生物體的防御體系離不開蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)在遺傳信息的控制、細胞膜的通透性，以及高等動物的記憶、識別機構(gòu)等方面都起著重要的作用。隨著蛋白質(zhì)工程和蛋白質(zhì)組學(xué)的興起和發(fā)展，人們對蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能的認識越來越深刻。第一節(jié)第一節(jié)蛋白質(zhì)的分子組成蛋白質(zhì)的分子組成一、蛋白質(zhì)的元素組成經(jīng)元素分析，主要有C（50～55）、H（6～7）、O（19～24）、N（13～19）、S（0～4）。有些蛋白質(zhì)還含微量的P、FE、CU、ZN、MN、CO、MO、I等。各種蛋白質(zhì)的含氮量很接近，平均為16。因此，可以用定氮法來推算樣品中蛋白質(zhì)的大致含量。每克樣品含氮克數(shù)625100100G樣品中蛋白質(zhì)含量（G）二、蛋白質(zhì)的基本組成單位氨基酸蛋白質(zhì)在酸、堿或蛋白酶的作用下，最終水解為游離氨基酸（AMINOACID），即蛋白質(zhì)組成單體或構(gòu)件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余種，但合成蛋白質(zhì)的氨基酸僅20種（稱編碼氨基酸），最先發(fā)現(xiàn)的是天門冬氨酸（1806年），最后鑒定的是蘇氨酸（1938年）。（一）氨基酸的結(jié)構(gòu)通式組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸有共同的結(jié)構(gòu)特點1氨基連接在ΑC上，屬于Α氨基酸（脯氨酸為Α亞氨基酸）。2R是側(cè)鏈，除甘氨酸外都含手性C，有D型和L型兩種立體異構(gòu)體。天然蛋白質(zhì)中的氨基酸都是L型。注意構(gòu)型是指分子中各原子的特定空間排布，其變化要求共價鍵的斷裂和重新形成。旋光性是異構(gòu)體的光學(xué)活性，是使偏振光平面向左或向右旋轉(zhuǎn)的性質(zhì)，（）表示左旋，（）表示右旋。構(gòu)型與旋光性沒有直接對應(yīng)關(guān)系。（二）氨基酸的分類1按R基的化學(xué)結(jié)構(gòu)分為脂肪族、芳香族、雜環(huán)、雜環(huán)亞氨基酸四類。2按R基的極性和在中性溶液的解離狀態(tài)分為非極性氨基酸、極性不帶電荷、極性帶負電荷或帶正電荷的四類。帶有非極性R（烴基、甲硫基、吲哚環(huán)等，共9種）甘（GLY）、丙（ALA）、纈（VAL）、亮（LEU）、異亮（ILE）、苯丙（PHE）、甲硫（MET）、脯（PRO）、色（TRP）帶有不可解離的極性R（羥基、巰基、酰胺基等，共6種）絲（SER）、蘇（THR）、天胺（ASN）、谷胺（GLN）、酪（TYR）、半（CYS）帶有可解離的極性R基（共5種）天（ASP）、谷（GLU）、賴（LYS）、精（ARG）、組（HIS），前兩個為酸性氨基酸，后三個是堿性氨基酸。蛋白質(zhì)分子中的胱氨酸是兩個半胱氨酸脫氫后以二硫鍵結(jié)合而成，膠原蛋白中的羥脯氨酸、羥賴氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白質(zhì)加工修飾而成。酶水解將蛋白質(zhì)裂解成大小不同的肽段，測出它們的序列，對照不同水解制成的兩套肽段，找出重疊片段，最后推斷蛋白質(zhì)的完整序列。重組DNA法是基于分子克隆的分子生物學(xué)方法，比較簡單而高效，不必先純化該種蛋白質(zhì)，而是先要得到編碼該種蛋白質(zhì)的基因（DNA片段），測定DNA中核苷酸的序列，再按三個核苷酸編碼一個氨基酸的原則推測蛋白質(zhì)的完整序列。這兩種方法可以相互印證和補充。目前，國際互聯(lián)網(wǎng)蛋白質(zhì)數(shù)據(jù)庫已有3千多種一級結(jié)構(gòu)清楚。蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)是空間結(jié)構(gòu)和特異生物學(xué)功能的基礎(chǔ)。二、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)（SECONDARYSTRUCTURE）蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)是指其分子中主鏈原子的局部空間排列，是主鏈構(gòu)象（不包括側(cè)鏈R基團）。構(gòu)象是分子中原子的空間排列，但這些原子的排列取決于它們繞鍵的旋轉(zhuǎn)，構(gòu)象不同于構(gòu)型，一個蛋白質(zhì)的構(gòu)象在不破壞共價鍵情況下是可以改變的。但是蛋白質(zhì)中任一氨基酸殘基的實際構(gòu)象自由度是非常有限的，在生理條件下，每種蛋白質(zhì)似乎是呈現(xiàn)出稱為天然構(gòu)象的單一穩(wěn)定形狀。20世紀30年代末，LPANLING和RBCEY應(yīng)用X射線衍射分析測定了一些氨基酸和寡肽的晶體結(jié)構(gòu)，獲得了一組標準鍵長和鍵角，提出了肽單元（PEPTIDEUNIT）的概念還提出了兩種主鏈原子的局部空間排列的分子模型（Α螺旋）和（Β折疊）。1肽單位肽鍵及其兩端的ΑC共6個原子處于同一平面上，組成了肽單位（所在的平面稱肽鍵平面）。肽鍵CN鍵長為0132NM，比相鄰的單鍵（0147NM）短，而較CN雙鍵（0128NM）長，有部分雙鍵的性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)。肽鍵平面上各原子呈順反異構(gòu)關(guān)系，肽鍵平面上的O、H以及2個Α碳原子為反式構(gòu)型（TRANSCONFIGURATION）。主鏈中的CΑC和CΑN單鍵可以旋轉(zhuǎn)，其旋轉(zhuǎn)角Φ、Ψ決定了兩個相鄰的肽鍵平面相對關(guān)系。由于肽鍵平面的相對旋轉(zhuǎn)，使主鏈可以以非常多的構(gòu)象出現(xiàn)。事實上，肽鏈在構(gòu)象上受到很大限制，因為主鏈上有13不能自由旋轉(zhuǎn)的肽鍵，另外主鏈上有很多側(cè)鏈R的影響。蛋白質(zhì)的主鏈骨架由許多肽鍵平面連接而成。2Α螺旋ΑHELIXΑ螺旋是肽鍵平面通過Α碳原子的相對旋轉(zhuǎn)形成的一種緊密螺旋盤繞，是有周期的一種主鏈構(gòu)象。其特點是①螺旋每轉(zhuǎn)一圈上升36個氨基酸殘基，螺距約054NM（每個殘基上升015NM，旋轉(zhuǎn)100O）。②相鄰的螺圈之間形成鏈內(nèi)氫鍵，氫鍵的取向幾乎與中心軸平行。典型Α螺旋一對氫鍵O與N之間共有13個原子（3613），前后間隔3個殘基。③螺旋的走向絕大部分是右手螺旋，殘基側(cè)鏈伸向外側(cè)。R基團的大小、荷電狀態(tài)及形狀均對Α螺旋的形成及穩(wěn)定有影響。3Β折疊ΒPLEATEDSHEETΒ折疊是一種肽鏈相當(dāng)伸展的周期性結(jié)構(gòu)。①相鄰肽鍵平面間折疊成110O角，呈鋸齒狀。②兩個以上具Β折疊的肽鏈或同一肽鏈內(nèi)不同肽段相互平行排列，形成Β折疊片層，其穩(wěn)定因素是肽鏈間的氫鍵。③逆向平行的片層結(jié)構(gòu)比順向平行的穩(wěn)定。Α螺旋和Β折疊是蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要形式。毛發(fā)中的Α角蛋白和蠶絲中的絲心蛋白是其典型，在許多球蛋白中也存在，但所占比例不一樣。膠原蛋白中存在的螺旋結(jié)構(gòu)不同于一般的Α螺旋，是由3條具有左手螺旋的鏈相互纏繞形成右手超螺旋分子。鏈間氫鍵以及螺旋和超螺旋的反向盤繞維持其穩(wěn)定性。4Β轉(zhuǎn)角（ΒTURN）為了緊緊折疊成球蛋白的緊密形狀，多肽鏈180O回折成發(fā)夾或Β轉(zhuǎn)角。其處由4個連續(xù)的氨基酸殘基構(gòu)成，常有GLY和PRO存在，穩(wěn)定Β轉(zhuǎn)角的作用力是第一個氨基酸殘基羰基氧（O）與第四個氨基酸殘基的氨基氫（H）之間形成的氫鍵。Β轉(zhuǎn)角常見于連接反平行Β折疊片的端頭。5無規(guī)卷曲（ROMCOIL）多肽鏈的主鏈呈現(xiàn)無確定規(guī)律的卷曲。典型球蛋白大約一半多肽鏈是這樣的構(gòu)象。6超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域是蛋白質(zhì)二級至三級結(jié)構(gòu)層次的一種過渡態(tài)構(gòu)象。超二級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)中兩個或三個具有二級結(jié)構(gòu)的肽段在空間上相互接近，形成一特殊的組合體，又稱為模體（MOTIF）。通常有ΑΑ，ΒΒ，ΒΑΒ等，例如鈣結(jié)合蛋白質(zhì)中的螺旋環(huán)螺旋模序及鋅指結(jié)構(gòu)。結(jié)構(gòu)域是球狀蛋白質(zhì)的折疊單位，是在超二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上進一步繞曲折疊有獨特構(gòu)象和部分生物學(xué)功能的結(jié)構(gòu)。對于較小的蛋白質(zhì)分子或亞基，結(jié)構(gòu)域和三級結(jié)構(gòu)是一個意思，即這些蛋白質(zhì)是單結(jié)構(gòu)域的；對于較大的蛋白質(zhì)分子或亞基，多肽鏈往往由兩個或兩個以上的相對獨立的結(jié)構(gòu)域締合成三級結(jié)構(gòu)。三、蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)（TERTIARYSTRUCTURE）指一條多肽鏈中所有原子的整體排布，包括主鏈和側(cè)鏈。維系三級結(jié)構(gòu)的作用力主要是次級鍵（疏水相互作用、靜電力、氫鍵等）。在序列中相隔較遠的氨基酸疏水側(cè)鏈相互靠近，形成“洞穴”或“口袋”狀結(jié)構(gòu)，結(jié)合蛋白質(zhì)的輔基往往鑲嵌其內(nèi)，形成功能活性部

簡介：1生物化學(xué)（上冊）課后習(xí)題生物化學(xué)（上冊）課后習(xí)題第一章第一章糖類糖類1、環(huán)狀己醛糖有多少個可能的旋光異構(gòu)體為什么、環(huán)狀己醛糖有多少個可能的旋光異構(gòu)體為什么2532因為環(huán)狀己醛糖含有5個不對稱碳原子。單糖由直鏈變成環(huán)狀結(jié)構(gòu)后，羰基碳原子成為新的手性中心，導(dǎo)致C1差向異構(gòu)化，產(chǎn)生兩個非對映異構(gòu)體。羰基碳上形成的差向異構(gòu)體稱異頭物。2、含、含DD吡喃半乳糖和吡喃半乳糖和DD吡喃葡萄糖的雙糖可能含有多少個異構(gòu)體（不包括異吡喃葡萄糖的雙糖可能含有多少個異構(gòu)體（不包括異頭物）含同樣殘基的糖蛋白上的二糖將有多少個異構(gòu)體頭物）含同樣殘基的糖蛋白上的二糖將有多少個異構(gòu)體每個單糖單位都能作為羰基供體，與另一個單糖單位的5個羥基形成糖苷3纖維素鏈的單糖殘基數(shù)目。纖維素分子中每一葡萄糖單位約長纖維素鏈的單糖殘基數(shù)目。纖維素分子中每一葡萄糖單位約長045NM045NM。【03（243600）】0451097800殘基S9、經(jīng)還原可生成山梨醇（、經(jīng)還原可生成山梨醇（DD葡萄糖）的單糖有哪些葡萄糖）的單糖有哪些L山梨糖、D葡萄糖、L古洛糖、D果糖1010、寫出麥芽糖（Α型）、寫出麥芽糖（Α型）、纖維二糖（Β型）、纖維二糖（Β型）、龍膽糖和水蘇糖的正規(guī)（系統(tǒng)）、龍膽糖和水蘇糖的正規(guī)（系統(tǒng)）名稱的簡單形式，并指出其中哪些是還原糖，哪些是非還原糖名稱的簡單形式，并指出其中哪些是還原糖，哪些是非還原糖麥芽糖（Α型）GLCΑ（1→4）GLC還原糖纖維二糖（Β型）GLCΒ（1→4）GLC還原糖龍膽糖GLCΒ（1→6）GLC還原糖水蘇糖GAL?。?→6）GALΑ（1→6）GLC（Α1←→Β2）FRU非還原糖1111、纖維素和糖原雖然在物理性質(zhì)上有很大的不同，但這兩種糖都是、纖維素和糖原雖然在物理性質(zhì)上有很大的不同，但這兩種糖都是1→4連接連接的DD葡萄糖聚合物，相對分子質(zhì)量也相當(dāng)，是什么結(jié)構(gòu)造成它們在物理性質(zhì)上葡萄糖聚合物，相對分子質(zhì)量也相當(dāng)，是什么結(jié)構(gòu)造成它們在物理性質(zhì)上的如此差別解釋它們各自的生物學(xué)優(yōu)點的如此差別解釋它們各自的生物學(xué)優(yōu)點原因纖維素主要是通過Β（1→4）糖苷鍵連接的，而糖原是以Α（1→4）糖苷鍵連接的，即纖維素主要是以ΒDGLC為組成單元，而糖原是以ΑDGLC為組成單元。糖原又稱動物淀粉，以顆粒形式存在于動物細胞的細胞液內(nèi)，其結(jié)構(gòu)與支鏈淀粉結(jié)構(gòu)相似，分支較多，平均每812個殘基發(fā)生一次分支。糖原高度的分支結(jié)構(gòu)一則可以增加分子的溶解度，二則將有更多的非還原端同時受到降解酶的作用，加速聚合物轉(zhuǎn)化為單體，有利于及時動用葡萄糖庫以供生物體代謝的急需。纖維素是線性葡聚糖，殘基間通過Β（1→4）糖苷鍵連接的纖維二糖單位；纖維素鏈中的每個殘基相對前一個旋轉(zhuǎn)180，使鏈采取完全伸展的構(gòu)象。相鄰、平行的伸展鏈在殘基環(huán)面的水平向通過鏈內(nèi)和鏈間的氫鍵網(wǎng)形成片狀結(jié)構(gòu)。若干條鏈聚集成周期性晶格的分子束（微晶或膠束）。多個膠束形成微纖維，在植物細胞中，纖維素包埋在果膠、半纖維素、木質(zhì)素、伸展蛋白等組成的基質(zhì)中。纖維素與基質(zhì)粘合在一起增強了細胞壁的抗張強度和機械性能，以適應(yīng)植物抵抗高滲透壓和支撐高大植株的需要。1212、革蘭氏陽性菌和陰性細菌的細胞壁在化學(xué)組成上有何異同肽聚糖中的糖、革蘭氏陽性菌和陰性細菌的細胞壁在化學(xué)組成上有何異同肽聚糖中的糖

簡介：生物化學(xué)記憶歌訣（生物化學(xué)記憶歌訣（ZT）生物化學(xué)記憶歌訣人體八種必須氨基酸（第一種較為順口）1“一兩色素本來淡些”（異亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、蘇氨酸、苯丙氨酸、賴氨酸、蛋氨酸、纈氨酸）。2“寫一本膽量色素來”（纈氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、蘇氨酸、賴氨酸）。3雞旦酥，晾（亮）一晾（異亮），本色賴。借來一兩本淡色書。生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸生酮生糖兼生酮“一兩色素本來老”（異亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、蘇氨酸、苯丙氨酸、賴氨酸、酪氨酸），其中生酮氨基酸為“亮賴”；除了這7個氨基酸外，其余均為生糖氨基酸。酸性氨基酸天谷酸天上的谷子很酸，（天冬氨酸、谷氨酸）堿性氨基酸賴精組芳香族氨基酸在280NM處有最大吸收峰色老笨只可意會不可言傳一碳單位的來源肝膽阻塞死（甘氨酸、蛋氨酸、組氨酸、色氨酸、絲氨酸）。（色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸），順序一定要記清，色酪苯丙，酶的競爭性抑制作用按事物發(fā)生的條件、發(fā)展、結(jié)果分層次記憶1“競爭”需要雙方底物與抑制劑之間；2為什么能發(fā)生“競爭”二者結(jié)構(gòu)相似；3“競爭的焦點”酶的活性中心；4“抑制劑占據(jù)酶活性中心”酶活性受抑。糖醛酸，合成維生素C的酶古龍?zhí)粕ǖ模﹥?nèi)子（愛）養(yǎng)畫眉（古洛糖酸內(nèi)酯氧化酶）再加Β羥丁酸，生成部位是在肝，肝臟生酮肝不用，體小易溶往外送，容易攝入組織中，氧化分解把能功。