簡介：1為什么說蛋白質的一級結構決定其高級結構為什么說蛋白質的一級結構決定其高級結構一級結構也就是氨基酸序列，像是一些堿性氨基酸或是帶電荷氨基酸會對蛋白質的2級結構產生決定性的作用，由于組成蛋白質的20種氨基酸各具特殊的側鏈，側鏈基團的理化性質和空間排布各不相同，當它們按照不同的序列關系組合時，就可形成多種多樣的空間結構和不同生物學活性的蛋白質分子。比如脯氨酸經常出現(xiàn)在肽鏈的折疊處；基酸的性質決定了他們的疏水或親水，這樣折疊時親水的基團在外，疏水的在內。樣下來組成蛋白一級結構的氨基酸間形成像氫鍵、二硫鍵這樣的次級鍵，導致了蛋白2級結構的形成，如A折疊、B片層等。三級結構又是由2級結構所決定的，多個2級結構形成結構域，而4級結構又是由幾個3級結構組成的，所以說蛋白質的一級結構決定了高級結構。2試論述蛋白質二級結構的三種基本類型的特點有哪些試論述蛋白質二級結構的三種基本類型的特點有哪些Α螺旋螺旋蛋白質中常見的一種二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第N個）的羰基氧與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第N4個）的酰胺氮形成氫鍵。在典型的右手Α螺旋結構中，螺距為054NM，每一圈含有36個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升015NM。螺旋的半徑為023NM。特點特點①肽鏈以螺旋狀盤卷前進，每圈螺旋由36個氨基酸構成，螺圈間距（螺距）為544埃；②螺旋結構被規(guī)則排布的氫鍵所穩(wěn)定，氫鍵排布的方式是每個氨基酸殘基的NH與其氨基側相間三個氨基酸殘基的CO形成氫鍵。這樣構成的由一個氫鍵閉合的環(huán)，包含13個原子。因此，Α螺旋常被準確地表示為3613螺旋。螺旋的盤繞方式一般有右手旋轉和左手旋轉，在蛋白質分子中實際存在的是右手螺旋。Β折疊折疊在Β折疊中，兩條以上氨基酸鏈（肽鏈），或同一條肽鏈之間的不同部分形成平行或反平行排列，成為“股”。肽平面之間呈手風琴狀折疊，股與股之間會通過氫鍵固定，但氫鍵主要在股間而不是股內。氨基酸殘基的R側鏈分布在片層的上下。Β折疊層并不是平的，因為側鏈的存在使得它看上去像手風琴一樣波紋起伏。這樣每一股會更緊密排列，氫鍵更容易建立。氫鍵的距離為7埃。在蛋白質結構中Β折疊通常會用箭頭表示。肽鏈的氮端在同側為順式，兩殘基間距為065NM；不在同側為反式，兩殘基間距為070NM。反式較順式平行折疊更加穩(wěn)定。能形成Β折疊的氨基酸殘基一般不大，而且不帶同種電荷，這樣有利于多肽鏈的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在Β折疊中出現(xiàn)的幾率最高。Β轉角轉角也是多肽鏈中常見的二級結構，連接蛋白質分子中的二級結構（Α螺旋和Β折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復多肽區(qū)，一般含有2～16個氨基酸殘基。含有5個氨基酸殘基以上的轉角又常稱之環(huán)（LOOPS）。常見的轉角含有4個氨基酸殘基，有兩種類型。轉角I的特點是第1個氨基酸殘基羰基氧與第4個殘基的酰胺氮之間形成氫鍵；轉角II的第3個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第2個殘基大都是脯氨酸。由四個連續(xù)的氨基酸殘基構成，主鏈骨架本身以大約180℃返回折迭。第一個氨基酸殘基的CO與第四個氨基酸的NH形成氫鍵，從而穩(wěn)定轉折的構象用化學方法水解核酸能夠得到什么產物取決于核酸分子中磷酸二酯鍵和N糖苷鍵對酸、堿的相對穩(wěn)定性。RNA中，核糖與堿基之間的N糖苷鍵對堿穩(wěn)定，RNA主鏈中的磷酸二酯鍵一般也對堿穩(wěn)定，因此RNA通常應該不被水解。但是，RNA分子由于核糖上有2′羥基，存在鄰接基團參與效應，在堿催化下，RNA分子中的磷酰基發(fā)生轉移，生成2′，3′環(huán)狀單核苷酸中間產物，環(huán)核苷酸再進一步水解成2′核苷酸和3′核苷酸。DNA則一般不被堿水解。堿水解RNA時，A、C、G、U、I、T的單核甘酸和幾種甲基化堿基是穩(wěn)定的，M1A轉變?yōu)镸6A，M3C轉變?yōu)镸3U，而M7G、M1I、TC6A、M6TC8A會被堿破壞。修飾組分2′O甲基核糖核苷酸由于不能形成2′，3′環(huán)核苷酸，因此該處的磷酸二酸鍵不被堿水解，產物中出現(xiàn)NMNP和NMNMNP等寡核苷酸。大腸桿菌16SRRNA中的M62AM62AP也有很強的抗堿性，用1MOL∕LNAOH，37℃水解9小時后仍有38殘存，而通常RNA用03MOL∕LNAOH，37℃作用18小時即可完全水解。一噬菌體裂解途徑和溶源化途徑的調控噬菌體裂解途徑和溶源化途徑的調控①溶源途徑噬菌體感染ECOLI后，將其基因組整合到細菌染色體上，隨著細菌染色體的復制而復制。整合有噬菌體基因組的細菌稱為溶源菌，這一過程稱為溶源途徑。溶源化細菌一般不被同種噬菌體再行感染，這一現(xiàn)象稱為免疫性。②溶菌途徑噬菌體感染宿主后也可以利用細菌細胞內的養(yǎng)料進行繁殖，最終使宿主裂解而死亡，這一過程稱為溶菌途徑。溶源化的細菌受某些外界物理或化學因素如紫外線、絲裂霉素C等的作用原噬茵體便脫離細菌染色體而進行自主復制，于是細菌裂解，游離出大量的噬菌體，這一過程稱為誘導。蛋白質分離主要根據(jù)五種原理分子大小、溶解度、電荷、吸附性質、對配體分子的生物學親和力等。DNA的基因表達調控的基因表達調控抗終止作用抗終止作用PHAGE的轉錄調控決定了它的裂解途徑或溶原途徑，它于其它體系比較的最大特點在于抗終止?？菇K止蛋白可解除弱終止子的作用而使轉錄進行進行。如PN作用于TL1和TR1。PN在左操縱子上的作用部位稱為NUTL（NUTILIZATIONSITE），PN在右操縱子上的作用部位為NUTR，NUT緊鄰終止子處?？菇K止蛋白結合于NUT，當RNAPOL轉錄通過NUT位點時，RNAPOL與NUT位點的PN結合，使RNAPOL構象發(fā)生改變，而不為弱終止子終止。當NUTL突變時，N不能抑制TL1位點的終止。說明N蛋白參與可抗終止（TL1和TR1），N蛋白為可擴散的堿性蛋白（14KD）它識別特異的NUT位點，故其不能使細菌轉錄終止。噬菌體基因組調控區(qū)有6個啟動子，PL、PR1分別負責啟動向左向右的轉錄，PE、PM是轉錄CⅠ基因的兩個啟動子，PRE主管建立溶源REPRESSFESTABLISHMENTOFLYSOGENY，PRM主管維持溶源REPRESSFMAINTENANCEOFLYSOGENY。PRE的啟動需要CⅡ、CⅢ蛋白，PI啟動轉錄INT基因（整合酶），PI的起始也需要CⅡCⅢ蛋白，PR2或PR’是最強的啟動子，負責后期一切基因的轉錄。PL、PE、PM、PI是啟動左向轉錄，而PRL、PR2則啟動右向轉錄。噬菌體進入溶源或溶菌途徑決定于噬菌體進入溶源或溶菌途徑決定于CⅠ與Ⅰ與CRO的相對量的相對量。PHAGE以原噬菌體形式整合在宿主染色體上。

簡介：浙江大學遠程教育學院生物化學（藥）生物化學（藥）課程作業(yè)（必做）課程作業(yè)（必做）姓名姓名朱明學號號712206222001年級年級2012年春藥學年春藥學學習中心學習中心金華學習中心金華學習中心第二章第二章蛋白質化學蛋白質化學一、填空題一、填空題1答案鹽溶鹽析2答案肽鍵氨基羧基共價鍵3答案色氨酸酪氨酸殘基蛋白質的含量4答案生物學活性溶解性理化5答案16氨基酸20種甘氨酸脯氨酸L氨基酸6答案螺旋Β折疊Β轉角無規(guī)卷曲7答案分子構象變構效應劑8答案氨基羧基穩(wěn)定平行9答案負電荷正極負極10答案氫鍵離子鍵鹽鍵疏水作用范德華力11答案亞基12答案顆粒表面水化膜表面帶有同種電荷，13答案空間構象空間構象14答案酸堿二、名詞解釋二、名詞解釋1肽鍵答案由蛋白質分子中氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基脫水形成的共價鍵（CONH），又稱酰胺鍵。2蛋白質一級結構答案指肽鏈中通過肽鍵連接起來的氨基酸排列順序，這種順序13蛋白質的等電點答案當?shù)鞍踪|處于某一PH環(huán)境中，所帶正、負電荷為零，呈兼性離子，此時溶液的PH值被稱為蛋白質的等電點。14蛋白質變性答案蛋白質在外界的一些物理因素或化學試劑因素作用下，其次級鍵遭到破壞，引起空間結構的改變，從而引起了理化性質的改變，喪失生物活性，但蛋白質的一級結構并沒有被破壞，這種現(xiàn)象稱為蛋白質變性。15蛋白質沉淀答案蛋白質分子相互聚集而從溶液中析出的現(xiàn)象稱為沉淀。變性后的蛋白質由于疏水基團的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白質不一定都是變性后的蛋白質。16鹽析答案在蛋白質溶液中加大量中性鹽，以破壞蛋白質的膠體性質，使蛋白質從溶液中沉淀析出，稱為鹽析。17變構效應答案蛋白質空間構象的改變伴隨其功能的變化，稱為變構效應。具有變構效應的蛋白質稱為變構蛋白，常有四級結構。以血紅蛋白為例，一分子氧與一個血紅素輔基結合，引起亞基構象變化，進而引進相鄰亞基構象變化，更易與氧氣結合。18肽答案一個氨基酸分子的Α羧基與另一個氨基酸分子的Α氨基在適當?shù)臈l件下經脫水縮合即生成肽鍵，多個氨基酸以肽鍵連接成的反應產物稱為肽。三、問答題三、問答題1什么是蛋白質的二級結構它主要有哪幾種各有何特征答案蛋白質二級結構是指多肽鏈主鏈原子的局部空間排布，不包括側鏈的構象。它主要有?。菪?、Β－折疊、Β－轉角和無規(guī)卷曲四種。在?。菪Y構中，多肽鏈主鏈圍繞中心軸以右手螺旋方式旋轉上升，每隔36個氨基酸殘基上升一圈。氨基酸殘基的側鏈伸向螺旋外側。每個氨基酸殘基的亞氨基上的氫與第四個氨基酸殘基羰基上的氧形成氫鍵，以維持?。菪€(wěn)定。在Β－折疊結構中，多肽鏈的肽鍵平面折疊成鋸齒狀結構，側鏈交錯位于鋸齒狀結構的上下方。兩條以上肽鏈或一條肽鏈內的若干肽段平行排列，通過鏈間羰基氧和亞氨基氫形成氫鍵，維持Β－折疊構象穩(wěn)定。在球狀蛋白質分子中，肽鏈主鏈常出現(xiàn)180回折，回折部分稱為Β－轉角。Β－轉角通常有4個氨基酸殘基組成，第二個殘基常為輔氨酸。無規(guī)卷曲是指肽鏈中沒有確定規(guī)律的結構。2什么是蛋白質變性變性與沉淀的關系如何答案蛋白質在某些理化因素的作用下，其嚴格的空間構象受到破壞，從而改變其理

簡介：1第三章第三章氨基酸氨基酸提要Α氨基酸是蛋白質的構件分子，當用酸、堿或蛋白酶水解蛋白質時可獲得它們。蛋白質中的氨基酸都是L型的。但堿水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。參與蛋白質組成的基本氨基酸只有20種。此外還有若干種氨基酸在某些蛋白質中存在，但它們都是在蛋白質生物合成后由相應是基本氨基酸（殘基）經化學修飾而成。除參與蛋白質組成的氨基酸外，還有很多種其他氨基酸存在與各種組織和細胞中，有的是Β、?；颚ぐ被幔行┦荄型氨基酸。氨基酸是兩性電解質。當PH接近1時，氨基酸的可解離基團全部質子化，當PH在13左右時，則全部去質子化。在這中間的某一PH（因不同氨基酸而異），氨基酸以等電的兼性離子（H3NCHRCOO）狀態(tài)存在。某一氨基酸處于凈電荷為零的兼性離子狀態(tài)時的介質PH稱為該氨基酸的等電點，用PI表示。所有的Α氨基酸都能與茚三酮發(fā)生顏色反應。ΑNH2與24二硝基氟苯（DNFB）作用產生相應的DNP氨基酸（SANGER反應）；ΑNH2與苯3母符號字母符號字母符號字母符號丙氨酸ALANINEALAA亮氨酸LEUCINELEUL精氨酸ARGININEARGR賴氨酸LYSINELYSK天冬酰氨ASPARAGINESASNN甲硫氨酸蛋氨酸METHIONINEMETM天冬氨酸ASPARTICACIDASPD苯丙氨酸PHENYLALANINEPHEF半胱氨酸CYSTEINECYSC脯氨酸PRALINEPROP谷氨酰氨GLUTAMINEGLNQ絲氨酸SERINESERS谷氨酸GLUTAMICACIDGLUE蘇氨酸THREONINETHRT甘氨酸GLYG色氨酸TRW

簡介：1糖代謝糖代謝一、選擇題一、選擇題1果糖激酶所催化的反應產物是CA、F1PB、F6PC、F162PD、G6PE、G1P2醛縮酶所催化的反應產物是EA、G6PB、F6PC、13二磷酸甘油酸D、3－磷酸甘油酸E、磷酸二羥丙酮314C標記葡萄糖分子的第14碳原子上經無氧分解為乳酸，14C應標記在乳酸的EA、羧基碳上B、羥基碳上C、甲基碳上D、羥基和羧基碳上E、羧基和甲基碳上4哪步反應是通過底物水平磷酸化方式生成高能化合物的CA、草酰琥珀酸→－酮戊二酸B、－酮戊二酸→琥珀酰COAC、琥珀酰COA→琥珀酸D、琥珀酸→延胡羧酸E、蘋果酸→草酰乙酸5糖無氧分解有一步不可逆反應是下列那個酶催化的BA、3－磷酸甘油醛脫氫酶B、丙酮酸激酶C、醛縮酶D、磷酸丙糖異構酶E、乳酸脫氫酶6丙酮酸脫氫酶系催化的反應不需要下述那種物質DA、乙酰COAB、硫辛酸C、TPPD、生物素E、NAD7三羧酸循環(huán)的限速酶是DA、丙酮酸脫氫酶B、順烏頭酸酶C、琥珀酸脫氫酶D、異檸檬酸脫氫酶E、延胡羧酸酶8糖無氧氧化時，不可逆轉的反應產物是DA、乳酸B、甘油酸－3－PC、F－6－PD、乙醇9三羧酸循環(huán)中催化琥珀酸形成延胡羧酸的琥珀酸脫氫酶的輔助因子是CA、NADB、COASHC、FADD、TPPE、NADP10下面哪種酶在糖酵解和糖異生作用中都起作用CA、丙酮酸激酶B、丙酮酸羧化酶C、3磷酸甘油酸脫氫酶D、己糖激酶E、果糖16二磷酸酯酶11催化直鏈淀粉轉化為支鏈淀粉的酶是CA、R酶B、D酶C、Q酶D、－16糖苷酶12支鏈淀粉降解分支點由下列那個酶催化DA、和－淀粉酶B、Q酶C、淀粉磷酸化酶D、R酶13三羧酸循環(huán)的下列反應中非氧化還原的步驟是AA、檸檬酸→異檸檬酸B、異檸檬酸→－酮戊二酸C、－酮戊二酸→琥珀酸D、琥珀酸→延胡羧酸14一分子乙酰COA經三羧酸循環(huán)徹底氧化后產物是DA、草酰乙酸B、草酰乙酸和CO2C、CO2H2OD、CO2，NADH和FADH215關于磷酸戊糖途徑的敘述錯誤的是BA、6－磷酸葡萄糖轉變?yōu)槲焯荁、6－磷酸葡萄糖轉變?yōu)槲焯菚r每生成1分子CO2，同時生成1分子NADH＋HC、6－磷酸葡萄糖生成磷酸戊糖需要脫羧D、此途徑生成NADPH＋H和磷酸戊糖310磷酸戊糖途徑可分為2個階段，分別稱為氧化和非氧化，其中兩種脫氫酶是6磷酸葡萄糖脫氫酶和6磷酸葡萄糖酸脫氫酶，它們的輔酶是NADP。11由葡萄糖合成蔗糖和淀粉時，葡萄糖要轉變成活化形式，其主要活化形式是ADPG和UDPG。12葡萄糖是糖類在動物體內運輸?shù)闹饕问健?3在HMP途徑的不可逆氧化階段中，6磷酸葡萄酸被6磷酸葡萄糖酸脫氫酶氧化脫羧生成5磷酸核酮糖、CO2和NADPH＋H。14丙酮酸脫氫酶系受共價調節(jié)、反饋調節(jié)、能荷調節(jié)三種方式調節(jié)15在丙酮酸羧化酶、PEP羧激酶、果糖二磷酸酶和6磷酸葡萄糖酶4種酶的參與情況下，糖酵解可以逆轉。16丙酮酸還原為乳酸，反應中的NADH＋H來自3磷酸甘油醛的氧化。17丙酮酸形成乙酰COA是由丙酮酸脫氫酶系催化的，該酶是一個包括丙酮酸脫氫酶、二氫硫辛酸轉乙酰酶和二氫硫辛酸脫氫酶的復合體。18淀粉的磷酸解通過淀粉磷酸化酶降解14糖苷鍵，通過支鏈淀粉6葡聚糖水解酶酶降解16糖苷鍵。三、是非題三、是非題1在高等植物體內蔗糖酶即可催化蔗糖的合成，又催化蔗糖的分解。2劇烈運動后肌肉發(fā)酸是由于丙酮酸被還原為乳酸的結果?！?在有氧條件下，檸檬酸能變構抑制磷酸果糖激酶?！?糖酵解過程在有氧和無氧條件下都能進行?！?由于大量NADH＋H存在，雖然有足夠的氧，但乳酸仍可形成。6糖酵解過程中，因葡萄糖和果糖的活化都需要ATP，故ATP濃度高時，糖酵解速度加快。7在缺氧條件下，丙酮酸還原為乳酸的意義之一是使NAD再生?！?在生物體內NADH＋H和NADPH＋H的生理生化作用是相同的。9高等植物中淀粉磷酸化酶即可催化14糖苷鍵的形成，也可催化14糖苷鍵的分解。√10植物體內淀粉的合成都是在淀粉合成酶催化下進行的。11HMP途徑的主要功能是提供能量。12TCA中底物水平磷酸化直接生成的是ATP。13三羧酸循環(huán)中的酶本質上都是氧化酶。14糖酵解是將葡萄糖氧化為CO2和H2O的途徑。15三羧酸循環(huán)提供大量能量是因為經底物水平磷酸化直接生成ATP。16糖的有氧分解是能量的主要來源，因此糖分解代謝愈旺盛，對生物體愈有利。17三羧酸循環(huán)被認為是需氧途徑，因為氧在循環(huán)中是一些反應的底物。18甘油不能作為糖異生作用的前體。19在丙酮酸經糖異生作用代謝中，不會產生NAD20糖酵解中重要的調節(jié)酶是磷酸果糖激酶。√脂代謝一、填空題

簡介：生物化學習題集作者楊吉平第1頁生物化學習題集一、名詞解釋一、名詞解釋1、氨基酸的等電點在某一PH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢機程度相等2、蛋白質的二級結構3、蛋白質的變性作用4、蛋白質的別構作用5、鹽析6、核酸的變性11、酶的活性部位12、寡聚酶14、同工酶15、必需基團16、單體酶17、別構酶18、輔酶19、輔基20、酶原的激活生物化學習題集作者楊吉平第3頁3、變性的蛋白質會沉淀和凝固。4、蛋白質分子中所有的氨基酸GLY除外都是右旋的。5、蛋白質發(fā)生別構作用后，其生物活性和生理功能喪失。6、蛋白質分子中所有氨基酸（除GLY外）都是L構型。7、紙電泳分離氨基酸是根據(jù)它們的極性性質。8、蛋白質的變性是由于肽鍵的斷裂引起高級結構的變化所致。9、雙縮脲反應是測試多肽和蛋白質的一種方法，所以，凡是能發(fā)生雙縮脲反應的物質必為多肽或蛋白質。10、所有的DNA均為線狀雙螺旋結構。11、幾乎所有的TRNA都有三葉草型的三級結構。12、幾乎所有的RRNA的二級結構都是三葉草型葉型結構。13、幾乎所有的TRNA都有倒L型的二級結構。14、幾乎所有的TRNA都具有倒L型的三級結構。15、變性必定伴隨著DNA分子中共價鍵的斷裂。16、在TM時，DNA雙鏈中所有GC堿基對都消失。17、類病毒是不含蛋白質的RNA分子。18、核酸和蛋白質不同，不是兩性電解質，不能進行電泳。19、真核細胞中有些結構基因是不連續(xù)的，即為斷裂基因。20、酶原的激活只涉及到蛋白質三級結構的變化。21、增加底物濃度可以抵消競爭性抑制作用。22、酶的最適溫度是酶的特征性常數(shù)。23、當SKM時，酶促反應速度與ET成正比。24、當SKM時，酶促反應速度與S成正比。25、當SET時，酶促反應速度與ET成正比。26、酶的活性部位都位于酶分子表面，呈裂縫狀。27、碘乙酸可抑制巰基酶。28、測定酶活力時，底物濃度不必大于酶的濃度。29、同工酶是一組結構和功能均相同的酶。30、對于結合蛋白酶而言，全酶酶蛋白輔助因子。31、如果加入足夠的底物，即使在非競爭性抑制劑存在下，酶促反應速度也能達到正常的VMAX。32、酶原的激活只涉及到蛋白質三級結構的變化。33、當?shù)孜餄舛群艽髸r，酶促反應的速度與酶濃度成正比。34、在有競爭性抑制劑存在時，增加底物濃度難以消除抑制劑對酶促反應速度的影響。35、酶的必需基團全部位于酶的活性部位。36、米氏常數(shù)KM是當VVMAX2時的底物濃度。

簡介：第一章第一章核酸一名詞解釋1單核苷酸核苷與磷酸縮合生成的磷酸酯稱為單核苷酸。核苷與磷酸縮合生成的磷酸酯稱為單核苷酸。2磷酸二酯鍵單核苷酸中，核苷的戊糖與磷酸的羥基之間形成的磷酸酯鍵。單核苷酸中，核苷的戊糖與磷酸的羥基之間形成的磷酸酯鍵。3不對稱比率不同生不同生物的堿基組成由很大的差異，這可用不對稱比率（物的堿基組成由很大的差異，這可用不對稱比率（AT）（GC）表示。）表示。4堿基互補規(guī)律在形成雙螺旋結構的過程中，由于各種堿基的大小與結構的不同，使得堿基之間在形成雙螺旋結構的過程中，由于各種堿基的大小與結構的不同，使得堿基之間的互補配對只能在的互補配對只能在GC（或（或CG）和）和AT（或（或TA）之間進行，這種堿基配對的規(guī)律就稱為堿）之間進行，這種堿基配對的規(guī)律就稱為堿基配對規(guī)律（互補規(guī)律）基配對規(guī)律（互補規(guī)律）。5反密碼子在TRNA鏈上有三個特定的堿基，組成一個密碼子，由這些反密碼子按堿基配對原則鏈上有三個特定的堿基，組成一個密碼子，由這些反密碼子按堿基配對原則識別識別MRNA鏈上的密碼子。反密碼子與密碼子的方向相反。鏈上的密碼子。反密碼子與密碼子的方向相反。6順反子基因功能的單位；一段染色體，它是一種多肽鏈的密碼；一種結構基因。基因功能的單位；一段染色體，它是一種多肽鏈的密碼；一種結構基因。7核酸的變性與復性當呈雙螺旋結構的當呈雙螺旋結構的DNA溶液緩慢加熱時，其中的氫鍵便斷開，雙鏈溶液緩慢加熱時，其中的氫鍵便斷開，雙鏈DNA便脫解為單鏈，這叫做核酸的“溶解”或變性。在適宜的溫度下，分散開的兩條脫解為單鏈，這叫做核酸的“溶解”或變性。在適宜的溫度下，分散開的兩條DNA鏈可以完全重新鏈可以完全重新結合成和原來一樣的雙股螺旋。這個結合成和原來一樣的雙股螺旋。這個DNA螺旋的重組過程稱為“復性”螺旋的重組過程稱為“復性”。8退火當將雙股鏈呈分散狀態(tài)的當將雙股鏈呈分散狀態(tài)的DNA溶液緩慢冷卻時，它們可以發(fā)生不同程度的重新結合而形成溶液緩慢冷卻時，它們可以發(fā)生不同程度的重新結合而形成雙鏈螺旋結構，這現(xiàn)象稱為“退火”雙鏈螺旋結構，這現(xiàn)象稱為“退火”。9增色效應當當DNA從雙螺旋結構變?yōu)閱捂湹臒o規(guī)則卷曲狀態(tài)時，它在從雙螺旋結構變?yōu)閱捂湹臒o規(guī)則卷曲狀態(tài)時，它在260NM處的吸收便增加，處的吸收便增加，這叫“增色效應”這叫“增色效應”。10減色效應DNA在260NM處的光密度比在處的光密度比在DNA分子中的各個堿基在分子中的各個堿基在260NM處吸收的光密度的處吸收的光密度的總和小得多（約少總和小得多（約少3540）這現(xiàn)象稱為“減色效應”這現(xiàn)象稱為“減色效應”。11噬菌體一種病毒，它可破壞細菌，并在其中繁殖。也叫細菌的病毒。一種病毒，它可破壞細菌，并在其中繁殖。也叫細菌的病毒。12發(fā)夾結構RNA是單鏈線形分子，只有局部區(qū)域為雙鏈結構。這些結構是由于是單鏈線形分子，只有局部區(qū)域為雙鏈結構。這些結構是由于RNA單鏈分子通單鏈分子通過自身回折使得互補的堿基對相遇，形成氫鍵結合而成的，稱為發(fā)夾結構。過自身回折使得互補的堿基對相遇，形成氫鍵結合而成的，稱為發(fā)夾結構。13DNA的熔解溫度引起引起DNA發(fā)生“熔解”的溫度變化范圍只不過幾度，這個溫度變化范圍的中發(fā)生“熔解”的溫度變化范圍只不過幾度，這個溫度變化范圍的中點稱為熔解溫度（點稱為熔解溫度（TM）。14分子雜交不同的不同的DNA片段之間，片段之間，DNA片段與片段與RNA片段之間，如果彼此間的核苷酸排列順序片段之間，如果彼此間的核苷酸排列順序互補也可以復性，形成新的雙螺旋結構。這種按照互補堿基配對而使不完全互補的兩條多核苷酸相互互補也可以復性，形成新的雙螺旋結構。這種按照互補堿基配對而使不完全互補的兩條多核苷酸相互結合的過程稱為分子雜交。結合的過程稱為分子雜交。15環(huán)化核苷酸單核苷酸中的磷酸基分別與戊糖的單核苷酸中的磷酸基分別與戊糖的3’OH及5，磷酸磷酸OH環(huán)化形成酯鍵，這種磷酸環(huán)化形成酯鍵，這種磷酸內酯的結構稱為環(huán)化核苷酸。內酯的結構稱為環(huán)化核苷酸。（二）填空題1DNA雙螺旋結構模型是_WATSONCRICK___于__1953__年提出的。2核酸的基本結構單位是_核苷酸核苷酸___。3脫氧核糖核酸在糖環(huán)__2’____位置不帶羥基。4兩類核酸在細胞中的分布不同，DNA主要位于_細胞核細胞核___中，RNA主要位于__細胞質細胞質__中。5核酸分子中的糖苷鍵均為__Β___型糖苷鍵。糖環(huán)與堿基之間的連鍵為__糖苷糖苷___鍵。核苷與核苷之間通過__磷酸二酯鍵磷酸二酯鍵___鍵連接成多聚體。6核酸的特征元素__磷__。7堿基與戊糖間是CC連接的是__假尿嘧啶假尿嘧啶___核苷。8DNA中的__胸腺胸腺__嘧啶堿與RNA中的__尿___嘧啶堿的氫鍵結合性質是相似的。A25400B2540C29411D2941E3505根據(jù)根據(jù)WATSONCRICKWATSONCRICK模型，每對堿基間的距離為模型，每對堿基間的距離為034NM034NM，那么，那么1ΜMDNAMDNA雙螺旋平均含有雙螺旋平均含有1000NM034NM1000NM034NM個核苷酸對個核苷酸對數(shù)，即數(shù)，即29412941對。對。E5構成多核苷酸鏈骨架的關鍵是A2′3′磷酸二酯鍵B2′4′磷酸二酯鍵C2′5′磷酸二酯鍵D3′4′磷酸二酯鍵E3′5′磷酸二酯鍵核苷酸是通過核苷酸是通過35磷酸二酯鍵連結成多核苷酸鏈的。磷酸二酯鍵連結成多核苷酸鏈的。C6與片段TAGAP互補的片段為AAGATPBATCTPCTCTAPDUAUAP核酸是具有極性的分子，習慣上以核酸是具有極性的分子，習慣上以5’→3’的方向表示核酸片段，的方向表示核酸片段，TAGAP互補的片段也要按互補的片段也要按5’→3’的方向書寫，即的方向書寫，即TCTAP。C7含有稀有堿基比例較多的核酸是A胞核DNAB線粒體DNACTRNADMRNATRNA含有稀有堿基比例較多的核酸含有稀有堿基比例較多的核酸B8真核細胞MRNA帽子結構最多見的是AM7APPPNMPNMPBM7GPPPNMPNMPCM7UPPPNMPNMPDM7CPPPNMPNMPEM7TPPPNMPNMP真核細胞真核細胞MRNA帽子結構最多見的是通過帽子結構最多見的是通過5’5’磷酸二酯鍵連接的甲基鳥嘌呤核苷酸，即磷酸二酯鍵連接的甲基鳥嘌呤核苷酸，即M7GPPPNMP。B9DNA變性后理化性質有下述改變A對260NM紫外吸收減少B溶液粘度下降C磷酸二酯鍵斷裂D核苷酸斷裂核酸的變性指核酸雙螺旋區(qū)的氫鍵斷裂，變成單鏈的無規(guī)則的線團，并不涉及共價鍵的斷裂。一系列物化性質也隨之發(fā)生改變粘度核酸的變性指核酸雙螺旋區(qū)的氫鍵斷裂，變成單鏈的無規(guī)則的線團，并不涉及共價鍵的斷裂。一系列物化性質也隨之發(fā)生改變粘度降低，浮力密度升高等，同時改變二級結構，有時可以失去部分或全部生物活性。降低，浮力密度升高等，同時改變二級結構，有時可以失去部分或全部生物活性。DNA變性后，由于雙螺旋解體，堿基堆積已不存變性后，由于雙螺旋解體，堿基堆積已不存在，藏于螺旋內部的堿基暴露出來，這樣就使得變性后的在，藏于螺旋內部的堿基暴露出來，這樣就使得變性后的DNA對260NM紫外光的吸光率比變性前明顯升高（增加）紫外光的吸光率比變性前明顯升高（增加），這種現(xiàn)象稱為增，這種現(xiàn)象稱為增色效應。因此判斷只有色效應。因此判斷只有B對。對。D10雙鏈DNA的TM較高是由于下列哪組核苷酸含量較高所致AAGBCTCATDGCEAC因為因為G≡C對比對比AT對更為穩(wěn)定，故對更為穩(wěn)定，故G≡C含量越高的含量越高的DNA的變性是的變性是TM值越高，它們成正比關系。值越高，它們成正比關系。D11密碼子GΨA，所識別的密碼子是ACAUBUGCCCGUDUACE都不對Ψ為假尿苷酸，其中的Ψ為假尿苷酸，其中的U可以與可以與A配對，所以反密碼子配對，所以反密碼子GΨA，所識別的密碼子是，所識別的密碼子是UAC。D12真核生物MRNA的帽子結構中，M7G與多核苷酸鏈通過三個磷酸基連接，連接方式是A2′5′B3′5′C3′3′D5′5′E3′3′參照選擇題參照選擇題8。C13在PH35的緩沖液中帶正電荷最多的是AAMPBGMPCCMPDUMP在PH35的緩沖液中，的緩沖液中，C是四種堿基中獲得正電荷最多的堿基。是四種堿基中獲得正電荷最多的堿基。A14下列對于環(huán)核苷酸的敘述，哪一項是錯誤的ACAMP與CGMP的生物學作用相反B重要的環(huán)核苷酸有CAMP與CGMPCCAMP是一種第二信使DCAMP分子內有環(huán)化的磷酸二酯鍵在生物細胞中存在的環(huán)化核苷酸，研究得最多的是在生物細胞中存在的環(huán)化核苷酸，研究得最多的是3’5’環(huán)腺苷酸（環(huán)腺苷酸（CAMP）和）和3’5’環(huán)鳥苷酸（環(huán)鳥苷酸（CGMP）。它們是由其分子內的磷酸。它們是由其分子內的磷酸與核糖的與核糖的3’5’碳原子形成雙酯環(huán)化而成的。都是一種具有代謝調節(jié)作用的環(huán)化核苷酸。常被稱為生物調節(jié)的第二信使。碳原子形成雙酯環(huán)化而成的。都是一種具有代謝調節(jié)作用的環(huán)化核苷酸。常被稱為生物調節(jié)的第二信使。

簡介：1生物化學（第三版）課后習題詳細解答第三章氨基酸提要Α氨基酸是蛋白質的構件分子，當用酸、堿或蛋白酶水解蛋白質時可獲得它們。蛋白質中的氨基酸都是L型的。但堿水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。參與蛋白質組成的基本氨基酸只有20種。此外還有若干種氨基酸在某些蛋白質中存在，但它們都是在蛋白質生物合成后由相應是基本氨基酸（殘基）經化學修飾而成。除參與蛋白質組成的氨基酸外，還有很多種其他氨基酸存在與各種組織和細胞中，有的是Β、?；颚ぐ被幔行┦荄型氨基酸。氨基酸是兩性電解質。當PH接近1時，氨基酸的可解離基團全部質子化，當PH在13左右時，則全部去質子化。在這中間的某一PH（因不同氨基酸而異），氨基酸以等電的兼性離子（H3NCHRCOO）狀態(tài)存在。某一氨基酸處于凈電荷為零的兼性離子狀態(tài)時的介質PH稱為該氨基酸的等電點，用PI表示。所有的Α氨基酸都能與茚三酮發(fā)生顏色反應。ΑNH2與24二硝基氟苯（DNFB）作用產生相應的DNP氨基酸（SANGER反應）；ΑNH2與苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相應氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（EDMAN反應）。胱氨酸中的二硫鍵可用氧化劑（如過甲酸）或還原劑（如巰基乙醇）斷裂。半胱氨酸的SH基在空氣中氧化則成二硫鍵。這幾個反應在氨基酸荷蛋白質化學中占有重要地位。除甘氨酸外Α氨基酸的Α碳是一個手性碳原子，因此Α氨基酸具有光學活性。比旋是Α氨基酸的物理常數(shù)之一，它是鑒別各種氨基酸的一種根據(jù)。參與蛋白質組成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外區(qū)有光吸收，這是紫外吸收法定量蛋白質的依據(jù)。核磁共振（NMR）波譜技術在氨基酸和蛋白質的化學表征方面起重要作用。氨基酸分析分離方法主要是基于氨基酸的酸堿性質和極性大小。常用方法有離子交換柱層析、高效液相層析（HPLC）等。習題1寫出下列氨基酸的單字母和三字母的縮寫符號精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。見表31表31氨基酸的簡寫符號名稱三字母符號單字母符號名稱三字母符號單字母符號丙氨酸ALANINEALAA亮氨酸LEUCINELEUL精氨酸ARGININEARGR賴氨酸LYSINELYSK天冬酰氨ASPARAGINESASNN甲硫氨酸蛋氨酸METHIONINEMETM天冬氨酸ASPARTICACIDASPD苯丙氨酸PHENYLALANINEPHEFASN和或ASPASXB半胱氨酸CYSTEINECYSC脯氨酸PRALINEPROP谷氨酰氨GLUTAMINEGLNQ絲氨酸SERINESERS谷氨酸GLUTAMICACIDGLUE蘇氨酸THREONINETHRTGLN和或GLUGLSZ甘氨酸GLYCINEGLYG色氨酸TRYPTOPHANTRPW組氨酸HISTIDINEHISH酪氨酸TYROSINETYRY3克（1）第4管和第3管；（2）512MGGLY24MGPHE和384MGGLY36MGPHE解根據(jù)逆流分溶原理，可得對于GLYKDCACB4Q動相P（靜相）PQ115454個分溶管分溶3次（1545）3112521254812564125對于PHEKDCACB2Q動相P（靜相）PQ113234個分溶管分溶3次（1323）31276271227827故利用4個分溶管組成的分溶系統(tǒng)中，甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和第3管中含量最高，其中第4管GLY64125100512MGPHE8278124MG第3管GLY48125100384MGPHE12278136MG14、指出在正丁醇醋酸水的系統(tǒng)中進行紙層析時，下列混合物中氨基酸的相對遷移率（假定水相的PH為45）1ILELYS2PHESER3ALAVALLEU4PROVAL5GLUASP6TYRALASERHISILELYS；PHESER；LEUVALALA；VALPRO；GLUASP；TYRALASER≌HIS解根據(jù)P151圖325可得結果。15將含有天冬氨酸PI298、甘氨酸PI597、亮氨酸PI653和賴氨酸PI598的檸檬酸緩沖液，加到預先同樣緩沖液平衡過的強陽離交換樹脂中，隨后用愛緩沖液析脫此柱，并分別收集洗出液，這5種氨基酸將按什么次序洗脫下來ASPTHRGLYLEULYS解在PH3左右，氨基酸與陽離子交換樹脂之間的靜電吸引的大小次序是減刑氨基酸A2中性氨基酸A酸性氨基酸A0。因此氨基酸的洗出順序大體上是酸性氨基酸、中性氨基酸，最后是堿性氨基酸，由于氨基酸和樹脂之間還存在疏水相互作用，所以其洗脫順序為ASPTHRGLYLEULYS。

簡介：第一章第一章核酸化學核酸化學二、填空1沃森和克里克2核苷酸32’位4細胞核，細胞質5糖苷鍵，3’5’磷酸二酯鍵6磷7349，349，1518–CCA，三葉草，倒L，接受氨基酸，識別MRNA上的密碼子9260，堿基的共軛雙鍵10復性1145105，153106NM12胸腺，尿13反向平行互補14胸腺嘧啶1534NM，10，36O16大，高17信使（M），轉運（T）18升高，減小，增大，喪失19窄20寬，低，高，121多，5，DNA，蛋白質22DNA濃度，片段大小，溶液離子強度，樣品均一度，溫度23堿基堆積力，氫鍵，離子鍵，范德華力24CAMP，CGMP，第二信使，3’，5’25M7G，POLYA，帽子結構有防止MRNA被降解和識別翻譯起始信號的作用，POLYA尾巴與MRNA穩(wěn)定性有關26單鏈，雙鏈三、選擇題1D2D3AB4C5D6AC7C8D9A10A11AB12C13B14E15D16E17C18B19B20D21D22D四、判斷題115610√√√1215√√√1620√第三章第三章酶學與維生素酶學與維生素二、填空題1、生物細胞，生物催化劑2、鄰近效應，張力與形變，酸堿催化，共價催化，活性中心微環(huán)境3、競爭性4、S型，米氏方程（雙曲線），寡聚5、酶蛋白，輔因子，酶蛋白，輔因子6、輔酶，輔基，輔基，輔酶，透析7、核酶8、氧化還原類，轉移酶類，水解酶類，異構酶類，裂合酶類連接酶類（合成酶類）9、結構專一性，立體異構專一性10、催化部位，結合部位，結合部位，催化部位11、酶催化一定化學反應的能力，一定條件下催化某一化學反應的反應速率12、初13齊變、序變14、溫度升高，反應速度加快；隨溫度升高，酶蛋白逐漸變性失活，使酶反應速率下降15、絕對，立體異構16、1KM，1VMAX17、專一性，高效性，可調節(jié)，易失活18、不可逆，可逆19、ASP52–ΒCOOH，GLU35ΓCOO20、4105S121、13，422、結合，催化，專一性，催化能力23、酶濃度，底物濃度，溫度，PH，抑制劑，激活劑24、57，S125、13，0、5MMMIN26、9027、（微量）小分子，輔酶或輔基28、溶解，脂溶性，水溶性29、磷酸吡哆衍生物，B6，磷酸吡哆醇，磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺，磷酸吡哆醛，轉氨酶，脫羧酶，消旋酶30、二氫葉酸，四氫葉酸，一碳單位31、嘧啶環(huán)，噻唑環(huán)，亞甲基，TPP，脫羧酶，轉酮酶32、核糖醇，二甲基異咯嗪，二甲基異咯嗪的第1，5位N33、ΑΓ二羥基ΒΒ二甲基丁酸，Β丙氨酸，肽鍵，Β巰基乙胺，焦磷酸，3’AMP，A，代謝，?；?4、吡啶，尼克酸，尼克酰胺，NAD，NADP，脫氫，氫35、噻吩環(huán)，尿素，戊酸，羧化酶，CO236、金屬離子，咕啉環(huán)，核苷酸，5’脫氧腺苷鈷氨素，甲基鈷氨素37、黃素腺嘌呤二核苷酸，煙酰胺腺嘌呤二核苷酸，黃素單核苷酸，傳遞氫和電子38、VB3，?；D移酶的輔酶，生物素，羧化酶的輔酶，焦磷酸硫胺素，脫羧酶和轉酮酶的輔酶，四氫葉酸，轉移一碳單位

簡介：生化復習資料生化復習資料第一章第一章一、蛋白質的生理功能蛋白質是生物體的基本組成成分之一，約占人體固體成分的45左右。蛋白質在生物體內分布廣泛，幾乎存在于所有的組織器官中。蛋白質是一切生命活動的物質基礎，是各種生命功能的直接執(zhí)行者，在物質運輸與代謝、機體防御、肌肉收縮、信號傳遞、個體發(fā)育、組織生長與修復等方面發(fā)揮著不可替代的作用。二、蛋白質的分子組成特點蛋白質的基本組成單位是氨基酸編碼氨基酸自然界存在的氨基酸有300余種，構成人體蛋白質的氨基酸只有20種，且具有自己的遺傳密碼。各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16％。每100MG樣品中蛋白質含量（MG）每克樣品含氮質量（MG）625100。氨基酸的分類所有的氨基酸均為L型氨基酸（甘氨酸）除外。根據(jù)側鏈基團的結構和理化性質，20種氨基酸分為四類。1非極性疏水性氨基酸甘氨酸（GLY）、丙氨酸（ALA）、纈氨酸（VAL）、亮氨酸（LEU）、異亮氨酸（ILE）、苯丙氨酸（PHE）、脯氨酸（PRO）。2極性中性氨基酸色氨酸（TRP）、絲氨酸（SER）、酪氨酸（TYR）、半胱氨酸（CYS）、蛋氨酸（MET）、天冬酰胺（ASN）、谷胺酰胺（GLN）、蘇氨酸（THR）。3酸性氨基酸天冬氨酸（ASP）、谷氨酸（GLU）。4堿性氨基酸賴氨酸（LYS）、精氨酸（ARG）、組氨酸（HIS）。含有硫原子的氨基酸蛋氨酸（又稱為甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子構成的巰基－SH）、胱氨酸（由兩個半胱氨酸通過二硫鍵連接而成）。芳香族氨基酸色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。唯一的亞氨基酸脯氨酸，其存在影響Α螺旋的形成。營養(yǎng)必需氨基酸八種，即異亮氨酸、甲硫氨酸、纈氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蘇氨酸、賴氨酸。可用一句話概括為“一家寫兩三本書來”，與之諧音。氨基酸的理化性質氨基酸的兩性解離性質所有的氨基酸都含有能與質子結合成NH4＋的氨基；含有能與羥基結合成為COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有兩性解離的特性。在某一PH環(huán)境溶液中，氨基酸解離生成的陽郭子及陰離子的趨勢相同，成為兼性離子。此時環(huán)境的PH值稱為該氨基酸的等電點（PI），氨基酸帶有的凈電荷為零，在電場中不泳動。PI值的計算如下PI＝12（PK1PK2）PK1和PK2分別為Α羧基和Α氨基的解離常數(shù)的負對數(shù)值。氨基酸的紫外吸收性質吸收波長280NM結構特點分子中含有共軛雙鍵光譜吸收能力色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸呈色反應氨基酸與茚三酮水合物共加熱，生成的藍紫色化合物在570NM波長處有最大吸收峰；藍紫色化合物＝（氨基酸加熱分解的氨）＋（茚三酮的還原產物）＋（一分子茚三酮）。肽的相關概念寡肽小于10分子氨基酸組成的肽鏈。多肽大于10分子氨基酸組成的肽鏈。氨基酸殘基肽鏈中因脫水縮合而基團不全的氨基酸分子。肽鍵連接兩個氨基酸分子的酰胺鍵。肽單元參與肽鍵的6個原子CΑ1、C、O、N、H、CΑ2位于同一平面，組成肽單元。三、蛋白質分子結構特點見表11。蛋白質膠體溶液穩(wěn)定的兩個因素水化膜、表面電荷。蛋白質的變性在某些物理和化學因素作用下，其特定的空間構象被破壞，導致理化性質的改變和生物活性的喪失。變性的本質二硫鍵與非共價鍵的破壞，不涉及肽鍵的斷裂變性后特點生物學活性喪失、溶解度下降、粘度增加、結晶能力消失、易被蛋白酶水解變性的因素加熱、乙醇、強酸、強堿、重金屬離子及生物堿試劑等蛋白質復性變性程度較輕，去除變性因素后，仍可恢復或部分恢復其原有的構象和功能蛋白質的凝固作用蛋白質經強酸或強堿變性后，仍能溶解于該溶液中。若調節(jié)PH值至其等電點時，變性蛋白質呈絮狀析出，再加熱，形成堅固的凝塊。蛋白質的復性若蛋白質變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質仍可恢復或部分恢復其原有的構象和功能，稱為復性。蛋白質的紫外吸收含有具有共軛雙鍵的三種芳香族氨基酸，于280NM波長處有特征吸收峰。蛋白質的呈色反應茚三酮反應蛋白質水解后可產生游離的氨基酸，原理同前雙縮脲反應肽鍵與堿性硫酸銅共熱，呈現(xiàn)紫色或紅色。氨基酸不出現(xiàn)此反應，當?shù)鞍踪|不斷水解時，氨基酸濃度上升，其雙縮脲呈色濃度逐漸下降，因此可以檢測蛋白質的水解程度。七、蛋白質的分離純化透析利用透析袋把大分子蛋白質與小分子化合物分開的方法。超濾法應用正壓或離心力使蛋白質溶液透過有一定截留分子量的超濾膜的方法。丙酮沉淀04℃低溫；丙酮的體積10倍于被沉淀蛋白質；蛋白質沉淀后應迅速分離。鹽析硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等中性鹽放入蛋白質溶液中，破壞水化膜并中和表面電荷，導致蛋白質膠體的穩(wěn)定因素去除而沉淀。免疫沉淀法利用特異抗體識別相應的抗原蛋白，形成抗原抗體復合物，從蛋白質混合溶液中分離獲得抗原蛋白的方法。電泳蛋白質在高于或低于其等電點的溶液中，受到電場力的作用向正極或負極泳動。SDSPAGE電泳加入負電荷較多的SDS（十二烷基磺酸鈉），導致蛋白質分子間的電荷差異消失，此時蛋白質在電場中的泳動速率只和蛋白質顆粒大小有關，用于蛋白質分子量的測定。等電聚焦電泳在電場中形成一個連續(xù)而穩(wěn)定的線性PH梯度，電泳時被分離的蛋白質泳動至其等電點相等的PH值區(qū)域時，凈電荷為零不再受電場力移動，該法用于根據(jù)蛋白質等電點的差異進行分離。層析待分離蛋白質溶液（流動相）經過一個固態(tài)物質（固定相）時，根據(jù)溶液中待分離的蛋白質顆粒大小、電荷多少及親和力等，使待分離的蛋白質在兩相中反復分配，并以不同速度流經固定相而達到分離蛋白質的目的。陰離子交換層析負電量小的蛋白質首先被洗脫凝膠過濾分子量大的蛋白質最先洗脫超速離心既可分離純化蛋白質也可測定蛋白質的分子量；對于球形蛋白質而言，沉降系數(shù)S大體上和分子量成正比關系S（未知）S（標準）＝｛MR（未知）MR（標準）｝23八、多肽鏈氨基酸序列分析方法及關鍵試劑名稱氨基酸序列分析步驟一分析已純化蛋白質的氨基酸組成步驟二測定多肽鏈的氨基末端與羧基末端為何種氨基酸。以前用二硝基氟苯，現(xiàn)多用丹酰氯步驟三將肽鏈水解成片段（表12）。表12三種肽鏈水解方式的比較胰蛋白酶胰凝乳蛋白質酶溴化氫法作用部位賴氨酸或精氨酸羧基側的肽鍵芳香族氨基羧基側的肽鍵甲硫氨酸羧基側的肽鍵步驟四測定各肽段的氨基酸排列順序，采用EDMAN降解法，試劑為異硫氰酸苯酯步驟五統(tǒng)計學分析，組合排列對比，得到完整肽鏈氨基酸排列順序

簡介：一名詞解釋1帽子結構（CAP）真核生物MRNA5′端有M7G5PPP5′NM2′PNP的特殊結構，它抗5′～核酸外切酶的降解，與蛋白質合成的正確起始作用有關。這一特殊結構稱為帽子結構。（3分）2反義RNA（ANTI～SENSERNA）反義RNA是指與有意義鏈互補，并能通過互補的堿基序列與特定的MRNA相結合，從而抑制或調節(jié)其翻譯功能的一類RNA。（3分）3DNA限制性內切酶圖譜（DNARESTRICTIONMAP）各種限制性內切酶切點在DNA分子或其片段上的線性排列，稱限制性內切酶圖譜，或稱物理圖譜，切點間的距離用堿基對表示。（3分）4TM熔解溫度MELTINGTEMPERATURE雙鏈DNA或雙鏈RNA熱變性即解鏈時的溫度；通常以其物化特性，例如OD260增色效應達12增量時的溫度代表TM值。（3分）能專一性地識別和切斷雙鍵DNA分子上特定的堿基序列內的酯鍵，使雙鍵DNA產生切口的內切酶。（3分）5中心法則（CENTRALDOGMA）在遺傳過程中，DNA一方面進行自我復制，另一方面作為模板合成MRNA。MRNA又作為模板合成蛋白質。在某些病毒和少數(shù)正常細胞中也能以RNA為模板合成DNA?？砂堰@些遺傳信息的流向歸納為一個式子此即中心法則。（3分）6減色效應HYPOCHROMICEFFECT在變性核酸的復性過程中，其A260光吸收值逐漸降低，最后回復至變性前的水平，這種現(xiàn)象稱為減色效應。（3分）7信號肽SIGNALPEPTIDE分泌蛋白和膜內在蛋白新生肽的N末端均含一肽段，其作用是引導正合成的肽鏈跨過內質網膜，過膜后信號肽被信號肽酶水解掉。（3分）分））8超二級結構SUPERSECONDARYSTRUCTURE是指酶的一類輔助因子或蛋白質的非蛋白部分，它們與酶或蛋白質結合得很牢用透析法不能被除去。（3分）17PK值可解離基團的解離程度與溶液的PH值有關，當某一基團解離一半時溶液的PH值稱為該基團的PK值。（3分）18第二信使SECONDMESSENGER在激素對物質代謝的調節(jié)中，通常將激素稱為第一信使，而CAMP、CGMP等在激素作用中起著信息的傳遞和放大作用，故將它們稱為第二信使。（3分）19乙醛酸循環(huán)GLYOXYLATECYCLE乙醛酸循環(huán)是存在于植物和微生物中的糖有氧氧化途徑，它能將二碳單位乙酸或乙酰COA轉變成四碳二羧酸琥珀酸和蘋果酸，從而增加三羧酸循環(huán)中間物的濃度，或轉變成其它生物活性物質。因該途徑有中間產物乙醛酸生成而得名。（3分）20必需氨基酸ESSENTIALAMINOACID機體維持正常生長所必需，但體內又不能合成，必須由食物或外界補充的氨基酸稱為必需氨基酸。（3分）21SHINEDALGARNO順序或SD順序SHINEDALGARNOSEQUENCE指存在于原核生物MRNA的起始密碼子上游約10個核苷酸區(qū)有一段富含嘌呤核苷酸的順序，能與16SRRNA的3末端的順序相互補，在蛋白質合成中起著起始信號的作用。（3分）22循環(huán)光合磷酸化CYCLICPHOTOPHOSPHYLATION光合作用中，產生ATP而不同時形成NADPH。從光系統(tǒng)I的作用中心到鐵氧還蛋白，再經由質體醌，細胞色素BF和質體藍素而回到作用中心的電子循環(huán)，產生質子梯度，此梯度用于推動ATP形成。（3分）23回文結構在同一DNA分子上，兩個相鄰的顛倒重復順序INVERTEDREPEAT構成回文結構，回文結構具有二倍對稱性，許多限制酶識別順序具有回文結構。（5分）

簡介：生物化學試題及答案生物化學試題及答案維生素一、一、名詞解釋名詞解釋1、維生素二、二、填空題填空題1、維生素的重要性在于它可作為酶的組成成分，參與體內代謝過程。2、維生素按溶解性可分為和。3、水溶性維生素主要包括和VC。4、脂脂性維生素包括為、、和。三、三、簡答題簡答題1、簡述B族維生素與輔助因子的關系?！緟⒖即鸢浮俊緟⒖即鸢浮恳?、一、名詞解釋名詞解釋1、維生素維持生物正常生命過程所必需，但機體不能合成，或合成量很少，必須食物供給一類小分子有機物。二、二、填空題填空題1、輔因子；2、水溶性維生素、脂性維生素；3、B族維生素；4、VA、VD、VE、VK；三、三、簡答題簡答題1、V需要該因子的酶生化作用有機輔因子名稱及符號B1脫羧酶轉移羧基TPP（焦磷酸硫胺素）B2氧化酶傳遞氫（電子）FMN（黃素單核苷酸）FAD（黃素腺嘌呤二核苷酸）B3?；皋D移?；鵆OASH（COA）ACYLCARRIERPROTEINACP酰10在NADH氧化呼吸鏈中，氧化磷酸化偶聯(lián)部位分別是____、____、____，此三處釋放的能量均超過____KJ。12ATP生成的主要方式有____和____。14胞液中Α磷酸甘油脫氫酶的輔酶是____，線粒體中Α磷酸甘油脫氫酶的輔基是____。16呼吸鏈中未參與形成復合體的兩種游離成分是____和____。26NADH經電子傳遞和氧化磷酸化可產生____個ATP，琥珀酸可產生____個ATP。三、問答題1試比較生物氧化與體外物質氧化的異同。2描述NADH氧化呼吸鏈和琥珀酸氧化呼吸鏈的組成、排列順序及氧化磷酸化的偶聯(lián)部位。7簡述化學滲透學說。【參考答案】一、名詞解釋1物質在生物體內進行的氧化反應稱生物氧化。2代謝物脫下的氫通過多種酶與輔酶所催化的連鎖反應逐步傳遞，最終與氧結合為水，此過程與細胞呼吸有關故稱呼吸鏈。3代謝物脫下的氫經呼吸鏈傳遞給氧生成水，同時伴有ADP磷酸化為ATP，此過程稱氧化磷酸化。4物質氧化時每消耗1摩爾氧原子所消耗的無機磷的摩爾數(shù)，即生成ATP的摩爾數(shù)，此稱PO比值。二、填空題1有機分子氧化分解可利用的能量3釋放的自由能大于2092KJMOLATP通貨4線粒體線粒體內膜5生物氧化底物氧H＋E生物合成6NADHCOQCYTBCYTCCYTAA3O29復合體Ⅱ泛醌復合體Ⅲ細胞色素C復合體Ⅳ10NADH→泛醌泛醌→細胞色素C細胞色素AA3→O230512氧化磷酸化底物水平磷酸化14NADFAD

簡介：所有試卷資料免費下載所有試卷資料免費下載CUNDUM整理1第一章糖類提要糖類是四大類生物分子之一，廣泛存在于生物界，特別是植物界。糖類在生物體內不僅作為結構成分和主要能源，復合糖中的糖鏈作為細胞識別的信息分子參與許多生命過程，并因此出現(xiàn)一門新的學科，糖生物學。多數(shù)糖類具有CH2ON的實驗式，其化學本質是多羥醛、多羥酮及其衍生物。糖類按其聚合度分為單糖，1個單體；寡糖，含220個單體；多糖，含20個以上單體。同多糖是指僅含一種單糖或單糖衍生物的多糖，雜多糖指含一種以上單糖或加單糖衍生物的多糖。糖類與蛋白質或脂質共價結合形成的結合物稱復合糖或糖復合物。單糖，除二羥丙酮外，都含有不對稱碳原子C或稱手性碳原子，含C的單糖都是不對稱分子，當然也是手性分子，因而都具有旋光性，一個C有兩種構型D和L型或R和S型。因此含N個C的單糖有2N個旋光異構體，組成2N1對不同的對映體。任一旋光異構體只有一個對映體，其他旋光異構體是它的非對映體，僅有一個C的構型不同的兩個旋光異構體稱為差向異構體。單糖的構型是指離羧基碳最遠的那個C的構型，如果與D甘油醛構型相同，則屬D系糖，反之屬L系糖，大多數(shù)天然糖是D系糖FISCHERE論證了己醛糖旋光異構體的立體化學，并提出了在紙面上表示單糖鏈狀立體結構的FISCHER投影式。許多單糖在水溶液中有變旋現(xiàn)象，這是因為開漣的單糖分子內醇基與醛基或酮基發(fā)生可逆親核加成形成環(huán)狀半縮醛或半縮酮的緣故。這種反應經常發(fā)生在C5羥基和C1醛基之間，而形成六元環(huán)吡喃糖如吡喃葡糖或C5經基和C2酮基之間形成五元環(huán)呋喃糖如呋喃果糖。成環(huán)時由于羰基碳成為新的不對稱中心，出現(xiàn)兩個異頭差向異構體，稱Α和Β異頭物，它們通過開鏈形式發(fā)生互變并處于平衡中。在標準定位的HSWTH式中D單糖異頭碳的羥基在氧環(huán)面下方的為Α異頭物，上方的為Β異頭物，實際上不像HAWTH式所示的那樣氧環(huán)面上的所有原子都處在同一個平面，吡喃糖環(huán)一般采取椅式構象，呋喃糖環(huán)采取信封式構象。單糖可以發(fā)生很多化學反應。醛基或伯醇基或兩者氧化成羧酸，羰基還原成醇；一般的羥基參與成脂、成醚、氨基化和脫氧等反應；異頭羥基能通過糖苷鍵與醇和胺連接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中單糖與另一單糖通過O糖苷鍵相連，在核苷酸和核酸中戊糖經N糖苷鍵與心嘧啶或嘌呤堿相連。生物學上重要的單糖及其衍生物有GLCGAL，MANFRUGLCNACGALNACLFUCNEUNACSIAGLCUA等它們是寡糖和多糖的組分許多單糖衍生物參與復合糖聚糖鏈的組成，此外單糖的磷酸脂，如6磷酸葡糖，是重要的代謝中間物。蔗糖、乳糖和麥芽糖是常見的二糖。蔗糖是由ΑGLC和ΒFRU在兩個異頭碳之間通過糖苷鍵連接而成，它已無潛在的自由醛基，因而失去還原，成脎、變旋等性質，并稱它為非還原糖。乳糖的結構是GALΒ14GLC，麥芽糖是GLCΑ14GLC它們的末端葡萄搪殘基仍有潛在的自由醛基，屬還原糖。環(huán)糊精由環(huán)糊精葡糖基轉移酶作用于直鏈淀粉生成含67或8個葡萄糖殘基，通過Α14糖苷鍵連接成環(huán)，屬非還原糖，由于它的特殊結構被用作穩(wěn)定劑、抗氧化劑和增溶劑等。淀粉、糖原和纖維素是最常見的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的貯存養(yǎng)料，屬貯能多糖，是人類食物的主要成分之一。糖原是人和動物體內的貯能多糖。淀粉可分直鏈淀粉和支鏈淀粉。直鏈淀粉分子只有Α14連鍵，支鏈淀粉和糖原除Α14連鍵外尚有Α16連鍵形成分支，糖原的分支程度比支鏈淀粉高。纖維素與淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通過Β14糖苷鍵連接而成的，這一結構特點使纖維素具有適于作為結構成分的物理特性，它屬于結構多糖。肽聚糖是細菌細胞壁的成分，也屬結構多糖。它可看成由一種稱胞壁肽的基本結構單位重復排列構成。胞壁肽是一個含四有序側鏈的二糖單位，G1CNACΒ14MURNAC，二糖單位問通過Β14連接成多糖，鏈相鄰的多糖鏈通過轉肽作用交聯(lián)成一個大的囊狀分子。青霉素就是通過抑制轉肽干擾新的細胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革蘭氏陽性細菌細胞壁的特有成分脂多糖是陰性細菌細胞壁的特有成分。所有試卷資料免費下載所有試卷資料免費下載CUNDUM整理3A、ΑDFFRU；B、ΑLPGLC；C、R；D、S5L7葡萄糖的Α和Β異頭物的比旋ΑD20分別為1122和1870。當ΑD吡喃葡糖晶體樣品溶于水時，比旋將由1122降至平衡值5270。計算平衡混合液中Α和Β異頭物的比率。假設開鏈形式和呋喃形式可忽略。Α異頭物的比率為365，Β異頭物為635解設Α異頭物的比率為X，則有1122X1871－X527解得X365，于是1－X635。6將500MG糖原樣品用放射性氰化鉀（K14CN處理，被結合的14CN正好是0193ΜMOL，另一500MG同一糖原樣品，用含3HCL的無水甲醇處理，使之形成還原末端的甲基葡糖苷。然后用高碘酸處理這個還原端成為甲基葡糖苷的糖原，新產生的甲酸準確值是347ΜMOL。計算A糖原的平均相對分子質量B分支的程度分支點A259106B1124解AMR050193106259106B34710616305113}葡萄糖在31℃水中平衡時，Α吡喃葡糖和Β吡喃葡糖的相對摩爾含量分別為373和627。計算D葡萄糖在31℃時由Α異頭物轉變?yōu)棣愵^物的標準自由能變化。氣體常數(shù)R為8314JMOLK。ΔG0131KJMOL解ΔG0RTLNC2C18314300LN627373130KJMOL8竹子系熱帶禾本科植物，在最適條件下竹子生長的速度達03MD高，假定竹莖幾乎完全由纖維素纖維組成，纖維沿生長方向定位。計算每秒鐘酶促加入生長著的纖維素鏈的單糖殘基數(shù)目。纖維素分子中每一葡萄糖單位約長045NM。7800殘基S解032436000451097800殘基S9經還原可生成山梨醇D葡萄醇的單糖有哪些L山梨糖D葡萄糖L古洛糖；D果糖10寫出麥芽糖Α型、纖維二糖Β型、龍膽糖和水蘇糖的正規(guī)系統(tǒng)名稱的簡單形式，并指出其中哪些個是還原糖，哪些（個是非還原糖。解麥芽糖Α型GLCΑ1→4GLC纖維二糖Β型GLCΒ1→4GLC龍膽糖GLCΒ1→6GLC水蘇糖GALΑ1→6GALΑ1→6GLCΑ1←→Β2FRU11纖維素和糖原雖然在物理性質上有很大的不同，但這兩種多糖都是14連接的D葡萄糖聚合物，相對分子質量也相當，是什么結構特點造成它們在物理性質上的如此差別解釋它們各自性質的生物學優(yōu)點。答糖原是人和動物餐間以及肌肉劇烈運動時最易動用的葡萄糖貯庫。纖維素是植物的結構多糖，是他們的細胞壁的主要組成成分。12革蘭氏陽性細菌和陰性細菌的細胞壁在化學組成上有什么異同肽聚糖中的糖肽鍵和糖蛋白中的糖肽鍵是否有區(qū)別

簡介：1第一章第一章蛋白質化學蛋白質化學一名詞解釋1蛋白質的等電點蛋白質的等電點當?shù)鞍踪|溶液處在某一PH值時，蛋白質解離成正、負離子的趨勢和程度相等，即稱為兼性離子或兩性離子，凈電荷為零，此時溶液的PH值稱為該蛋白質的等電點。、2蛋白質的一級結構蛋白質的一級結構是指多肽鏈中氨基酸（殘基）的排列的序列，若蛋白質分子中含有二硫鍵，一級結構也包括生成二硫鍵的半胱氨酸殘基位置。維持其穩(wěn)定的化學鍵是肽鍵。蛋白質二級結構蛋白質二級結構是指多肽鏈中相鄰氨基酸殘基形成的局部肽鏈空間結構，是其主鏈原子的局部空間排布。蛋白質二級結構形式主要是周期性出現(xiàn)的有規(guī)則的Α螺旋、Β片層、Β轉角和無規(guī)則卷曲等。蛋白質的三級結構蛋白質的三級結構是指整條多肽鏈中所有氨基酸殘基，包括相距甚遠的氨基酸殘基主鏈和側鏈所形成的全部分子結構。因此有些在一級結構上相距甚遠的氨基酸殘基，經肽鏈折疊在空間結構上可以非常接近。蛋白質的四級結構蛋白質的四級結構是指各具獨立三級結構多肽鏈再以各自特定形式接觸排布后，結集所形成的蛋白質最高層次空間結構。3蛋白質的變性蛋白質的變性在某些理化因素的作用下，蛋白質的空間結構受到破壞，從而導致其理化性質的改變和生物學活性的喪失，這種現(xiàn)象稱為蛋白質的變性作用。蛋白質變性的實質是空間結構的破壞。4蛋白質沉淀蛋白質沉淀蛋白質從溶液中聚集而析出的現(xiàn)象。二填空題1不同蛋白質種含氮量頗為接近，平均為162組成蛋白質的基本單位是氨基酸。3蛋白質能穩(wěn)定地分散在水中，主要靠兩個因素水化膜和電荷層4堿性氨基酸有三種，包括精氨酸、組氨酸和賴氨酸。5維系蛋白質一級結構的化學鍵是肽鍵，蛋白質變性時一級結構不被破壞。6蛋白質最高吸收峰波長是280NM7維系蛋白質分子中Α螺旋的化學鍵是氫鍵。8蛋白質的二級結構形式有Α螺旋、Β折疊、Β轉角和無規(guī)則卷曲等9在280NM波長處有吸收峰的氨基酸為酪氨酸、色氨酸第二章第二章核酸化學核酸化學一、填空題1DNA分子中的堿基配對主要依賴氫鍵。2核酸的基本組成單位是核苷酸，它們之間的連接方式是磷酸二酯鍵。3堿基尿嘧啶U只存在于RNA中，堿基胸腺嘧啶T只存在于DNA中。3COA泛酸?；蛐了崃蛐了狨；挵匪仡惥S生素B12烷基生物素生物素二氧化碳磷酸吡哆醛維生素6氨基四氫葉酸葉酸一碳單位33將維生素D3羥化成25羥維生素D3的器官是肝臟。第四章第四章酶一、名詞解釋1酶是由活細胞產生的，對其特異的底物具有催化作用的蛋白質。2酶的活性中心酶的活性中心在酶分子表面有必需基團組成的能和底物結合并催化底物發(fā)生反應，生成相應產物的部分區(qū)域。3酶原的激活酶原的激活酶原是不具催化活性的酶的前體。某種物質作用于酶原使之轉變成有活性的酶的過程稱為酶原的激活。酶原激活的本質是酶活性中心的形成或暴露的過程。4同工酶同工酶能催化相同的化學反應，但酶蛋白的分子結構、理化性質和免疫學特性不同的一組酶。二、填空題1酶的催化作用不同于一般催化劑，主要是其具有高效性和特異性的特點。2根據(jù)酶對底物選擇的嚴格程度不同，又將酶的特異性分為絕對特異性、相對特異性、立體異構特異性。3影響酶促反應速度的主要因素有底物濃度、酶濃度、溫度、PH值、激活劑、抑制劑。4磺胺藥物的結構和對氨基苯甲酸結構相似，它可以競爭性抑制細菌體內的二氫葉酸合成酶的活性（或二氫葉酸的合成）。5所有的酶都必須有催化活性中心。6酶原的激活實質上是酶活性中心的形成或暴露的過程。6化學路易士氣（有機砷化合物）是巰基酶的抑制劑。有機磷農藥是生物體內羥基酶（膽堿酯酶）的抑制劑。7含LDH1豐富的組織是心肌，含LDH5豐富的組織是肝臟。8酶蛋白決定酶的特異性，輔助因子決定反應的類型、可起傳遞電子或原子的作用。三、簡答題1什么是競爭性抑制競爭性抑制作用的特點，試12舉例說明。答抑制劑與酶作用的底物結構相似，可與底物競爭性結合酶的活性中心，阻礙底物結合而使酶的活性降低，這種抑制作用稱為競爭性抑制。

簡介：生物化學試題庫蛋白質化學蛋白質化學一、填空題1構成蛋白質的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側鏈（R）的大小分為側鏈氨基酸和側鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側鏈基團的共同特怔是具有性；而后一類氨基酸側鏈（或基團）共有的特征是具有性。堿性氨基酸（PH6～7時荷正電）有兩種，它們分別是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有兩種，分別是氨基酸和氨基酸。2紫外吸收法（280NM）定量測定蛋白質時其主要依據(jù)是因為大多數(shù)可溶性蛋白質分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。3絲氨酸側鏈特征基團是；半胱氨酸的側鏈基團是；組氨酸的側鏈基團是。這三種氨基酸三字母代表符號分別是4氨基酸與水合印三酮反應的基團是，除脯氨酸以外反應產物的顏色是；因為脯氨酸是亞氨基酸，它與水合印三酮的反應則顯示色。5蛋白質結構中主鍵稱為鍵，次級鍵有、、、、；次級鍵中屬于共價鍵的是鍵。6鐮刀狀貧血癥是最早認識的一種分子病，患者的血紅蛋白分子亞基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一種氨基酸為性側鏈氨基酸，后者為性側鏈氨基酸，這種微小的差異導致紅血蛋白分子在氧分壓較低時易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性貧血。7EDMAN反應的主要試劑是；在寡肽或多肽序列測定中，EDMAN反應的主要特點是。8蛋白質二級結構的基本類型有、、和。其中維持前三種二級結構穩(wěn)定鍵的次級鍵為鍵。此外多肽鏈中決定這些結構的形成與存在的根本性因與、、有關。而當我肽鏈中出現(xiàn)脯氨酸殘基的時候，多肽鏈的螺旋往往會。9蛋白質水溶液是一種比較穩(wěn)定的親水膠體，其穩(wěn)定性主要因素有兩個，分別是和。10蛋白質處于等電點時，所具有的主要特征是、。11在適當濃度的巰基乙醇和8M脲溶液中，RNASE（牛）喪失原有活性。這主要是因為RNA酶的被破壞造成的。其中巰基乙醇可使RNA酶分子中的鍵破壞。而8M脲可使鍵破壞。當用透析方法去除巰基乙醇和脲的情況下，RNA酶又恢復原有催化功能，這種現(xiàn)象稱為。12細胞色素C，血紅蛋白的等電點分別為10和71，在PH85的溶液中它們分別荷的電性是、。13在生理PH條件下，蛋白質分子中氨酸和氨酸殘基的側鏈幾乎完全帶負電，而氨酸、氨酸或氨酸殘基側鏈完全荷正電（假設該蛋白質含有這些氨基酸組分）。14包含兩個相鄰肽鍵的主肽鏈原子可表示為，單個肽平面及包含的原子可表示為。15當氨基酸溶液的PH＝PI時，氨基酸（主要）以離子形式存在；當PH＞PI時，氨基生物化學試題庫A、理化因素致使氫鍵破壞B、疏水作用破壞C、蛋白質空間結構破壞D、蛋白質一級結構破壞，分子量變小12加入下列試劑不會導致蛋白質變性的是（）A、尿素（脲）B、鹽酸胍C、十二烷基磺酸SDSD、硫酸銨13血紅蛋白的氧合動力學曲線呈S形，這是由于（）A、氧可氧化FE（Ⅱ），使之變?yōu)镕E（Ⅲ）B、第一個亞基氧合后構象變化，引起其余亞基氧合能力增強C、這是變構效應的顯著特點，它有利于血紅蛋白質執(zhí)行輸氧功能的發(fā)揮D、亞基空間構象靠次級鍵維持，而亞基之間靠次級鍵締合，構象易變14下列因素中主要影響蛋白質螺旋形成的是（）A、堿性氨基酸的相近排列B、酸性氨基酸的相近排列C、脯氨酸的存在D、甘氨酸的存在15蛋白質中多肽鏈形成螺旋時，主要靠哪種次級鍵維持（）A、疏水鍵B、肽鍵C、氫鍵D、二硫鍵16關于蛋白質結構的敘述，哪項不恰當（）A、胰島素分子是由兩條肽鏈構成，所以它是多亞基蛋白，具有四級結構B、蛋白質基本結構（一級結構）中本身包含有高級結構的信息，所以在生物體系中，它具有特定的三維結構C、非級性氨基酸側鏈的疏水性基團，避開水相，相互聚集的傾向，對多肽鏈在二級結構基礎上按一定方式進一步折疊起著重要作用D、亞基間的空間排布是四級結構的內容，亞基間是非共價締合的17有關亞基的描述，哪一項不恰當（）A、每種亞基都有各自的三維結構B、亞基內除肽鍵外還可能會有其它共價鍵存在C、一個亞基（單位）只含有一條多肽鏈D、亞基單位獨立存在時具備原有生物活性18關于可溶性蛋白質三級結構的敘述，哪一項不恰當（）A、疏水性氨基酸殘基盡可能包裹在分子內部B、親水性氨基酸殘基盡可能位于分子內部C、羧基、氨基、胍基等可解離基團多位于分子表面D、苯丙氨酸、亮氨酸、異亮氨酸等殘基盡可能位于分子內部19蛋白質三級結構形成的驅動力是（）A、范德華力B、疏水作用力C、氫鍵D、離子鍵20引起蛋白質變性原因主要是（）A、三維結構破壞B、肽鍵破壞C、膠體穩(wěn)定性因素被破壞D、亞基的解聚21以下蛋白質中屬寡聚蛋白的是（）A、胰島素B、RNASEC、血紅蛋白D、肌紅蛋白22下列測定蛋白質分子量的方法中，哪一種不常用（）A、SDSPAGE法B、滲透壓法C、超離心法D、凝膠過濾（分子篩）法23分子結構式為HS－CH2－CH－COO－的氨基酸為（）A、絲氨酸B、蘇氨酸C、半胱氨酸D、賴氨酸24下列氨基酸中為酪氨酸的是（）A、CH2－CH－COO－B、HO－－CH2－CH－COO－NH3NH3C、CH2－CH－COO－D、CH3－S－CH2－CH2－CH－COO－HNNH

簡介：第一章第一章核酸核酸一名詞解釋1單核苷酸核苷與磷酸縮合生成的磷酸酯稱為單核苷酸。核苷與磷酸縮合生成的磷酸酯稱為單核苷酸。2磷酸二酯鍵單核苷酸中，核苷的戊糖與磷酸的羥基之間形成的磷酸酯鍵。單核苷酸中，核苷的戊糖與磷酸的羥基之間形成的磷酸酯鍵。3不對稱比率不同生物的堿基組成由很大的差異，這可用不對稱比率（不同生物的堿基組成由很大的差異，這可用不對稱比率（AT）（GC）表示。）表示。4堿基互補規(guī)律在形成雙螺旋結構的過程中，由于各種堿基的大小與結構的不同，使得堿基之間在形成雙螺旋結構的過程中，由于各種堿基的大小與結構的不同，使得堿基之間的互補配對只能在的互補配對只能在GC（或（或CG）和）和AT（或（或TA）之間進行，這種堿基配對的規(guī)律就稱為堿）之間進行，這種堿基配對的規(guī)律就稱為堿基配對規(guī)律（互補規(guī)律）基配對規(guī)律（互補規(guī)律）。5反密碼子在TRNA鏈上有三個特定的堿基，組成一個密碼子，由這些反密碼子按堿基配對原則鏈上有三個特定的堿基，組成一個密碼子，由這些反密碼子按堿基配對原則識別識別MRNA鏈上的密碼子。反密碼子與密碼子的方向相反。鏈上的密碼子。反密碼子與密碼子的方向相反。6順反子基因功能的單位；一段染色體，它是一種多肽鏈的密碼；一種結構基因?；蚬δ艿膯挝唬灰欢稳旧w，它是一種多肽鏈的密碼；一種結構基因。7核酸的變性與復性當呈雙螺旋結構的當呈雙螺旋結構的DNA溶液緩慢加熱時，其中的氫鍵便斷開，雙鏈溶液緩慢加熱時，其中的氫鍵便斷開，雙鏈DNA便脫解為單鏈，這叫做核酸的“溶解”或變性。在適宜的溫度下，分散開的兩條脫解為單鏈，這叫做核酸的“溶解”或變性。在適宜的溫度下，分散開的兩條DNA鏈可以完全重新鏈可以完全重新結合成和原來一樣的雙股螺旋。這個結合成和原來一樣的雙股螺旋。這個DNA螺旋的重組過程稱為“復性”螺旋的重組過程稱為“復性”。8退火當將雙股鏈呈分散狀態(tài)的當將雙股鏈呈分散狀態(tài)的DNA溶液緩慢冷卻時，它們可以發(fā)生不同程度的重新結合而形成溶液緩慢冷卻時，它們可以發(fā)生不同程度的重新結合而形成雙鏈螺旋結構，這現(xiàn)象稱為“退火”雙鏈螺旋結構，這現(xiàn)象稱為“退火”。9增色效應當當DNA從雙螺旋結構變?yōu)閱捂湹臒o規(guī)則卷曲狀態(tài)時，它在從雙螺旋結構變?yōu)閱捂湹臒o規(guī)則卷曲狀態(tài)時，它在260NM處的吸收便增加，處的吸收便增加，這叫“增色效應”這叫“增色效應”。10減色效應DNA在260NM處的光密度比在處的光密度比在DNA分子中的各個堿基在分子中的各個堿基在260NM處吸收的光密度的處吸收的光密度的總和小得多（約少總和小得多（約少3540）這現(xiàn)象稱為“減色效應”這現(xiàn)象稱為“減色效應”。11噬菌體一種病毒，它可破壞細菌，并在其中繁殖。也叫細菌的病毒。一種病毒，它可破壞細菌，并在其中繁殖。也叫細菌的病毒。12發(fā)夾結構RNA是單鏈線形分子，只有局部區(qū)域為雙鏈結構。這些結構是由于是單鏈線形分子，只有局部區(qū)域為雙鏈結構。這些結構是由于RNA單鏈分子通單鏈分子通過自身回折使得互補的堿基對相遇，形成氫鍵結合而成的，稱為發(fā)夾結構。過自身回折使得互補的堿基對相遇，形成氫鍵結合而成的，稱為發(fā)夾結構。13DNA的熔解溫度引起引起DNA發(fā)生“熔解”的溫度變化范圍只不過幾度，這個溫度變化范圍的中發(fā)生“熔解”的溫度變化范圍只不過幾度，這個溫度變化范圍的中點稱為熔解溫度（點稱為熔解溫度（TM）。14分子雜交不同的不同的DNA片段之間，片段之間，DNA片段與片段與RNA片段之間，如果彼此間的核苷酸排列順序片段之間，如果彼此間的核苷酸排列順序互補也可以復性，形成新的雙螺旋結構。這種按照互補堿基配對而使不完全互補的兩條多核苷酸相互互補也可以復性，形成新的雙螺旋結構。這種按照互補堿基配對而使不完全互補的兩條多核苷酸相互結合的過程稱為分子雜交。結合的過程稱為分子雜交。15環(huán)化核苷酸單核苷酸中的磷酸基分別與戊糖的單核苷酸中的磷酸基分別與戊糖的3’OH及5，磷酸磷酸OH環(huán)化形成酯鍵，這種磷酸環(huán)化形成酯鍵，這種磷酸內酯的結構稱為環(huán)化核苷酸。內酯的結構稱為環(huán)化核苷酸。（二）填空題1DNA雙螺旋結構模型是_WATSONCRICK___于__1953__年提出的。2核酸的基本結構單位是_核苷酸核苷酸___。3脫氧核糖核酸在糖環(huán)__2’____位置不帶羥基。4兩類核酸在細胞中的分布不同，DNA主要位于_細胞核細胞核___中，RNA主要位于__細胞質細胞質__中。5核酸分子中的糖苷鍵均為__Β___型糖苷鍵。糖環(huán)與堿基之間的連鍵為__糖苷糖苷___鍵。核苷與核苷之間通過__磷酸二酯鍵磷酸二酯鍵___鍵連接成多聚體。6核酸的特征元素__磷__。7堿基與戊糖間是CC連接的是__假尿嘧啶假尿嘧啶___核苷。8DNA中的__胸腺胸腺__嘧啶堿與RNA中的__尿___嘧啶堿的氫鍵結合性質是相似的。A25400B2540C29411D2941E3505根據(jù)根據(jù)WATSONCRICKWATSONCRICK模型，每對堿基間的距離為模型，每對堿基間的距離為034NM034NM，那么，那么1ΜMDNAMDNA雙螺旋平均含有雙螺旋平均含有1000NM034NM1000NM034NM個核苷酸對個核苷酸對數(shù)，即數(shù)，即29412941對。對。E5構成多核苷酸鏈骨架的關鍵是A2′3′磷酸二酯鍵B2′4′磷酸二酯鍵C2′5′磷酸二酯鍵D3′4′磷酸二酯鍵E3′5′磷酸二酯鍵核苷酸是通過核苷酸是通過35磷酸二酯鍵連結成多核苷酸鏈的。磷酸二酯鍵連結成多核苷酸鏈的。C6與片段TAGAP互補的片段為AAGATPBATCTPCTCTAPDUAUAP核酸是具有極性的分子，習慣上以核酸是具有極性的分子，習慣上以5’→3’的方向表示核酸片段，的方向表示核酸片段，TAGAP互補的片段也要按互補的片段也要按5’→3’的方向書寫，即的方向書寫，即TCTAP。C7含有稀有堿基比例較多的核酸是A胞核DNAB線粒體DNACTRNADMRNATRNA含有稀有堿基比例較多的核酸含有稀有堿基比例較多的核酸B8真核細胞MRNA帽子結構最多見的是AM7APPPNMPNMPBM7GPPPNMPNMPCM7UPPPNMPNMPDM7CPPPNMPNMPEM7TPPPNMPNMP真核細胞真核細胞MRNA帽子結構最多見的是通過帽子結構最多見的是通過5’5’磷酸二酯鍵連接的甲基鳥嘌呤核苷酸，即磷酸二酯鍵連接的甲基鳥嘌呤核苷酸，即M7GPPPNMP。B9DNA變性后理化性質有下述改變A對260NM紫外吸收減少B溶液粘度下降C磷酸二酯鍵斷裂D核苷酸斷裂核酸的變性指核酸雙螺旋區(qū)的氫鍵斷裂，變成單鏈的無規(guī)則的線團，并不涉及共價鍵的斷裂。一系列物化性質也隨之發(fā)生改變粘度核酸的變性指核酸雙螺旋區(qū)的氫鍵斷裂，變成單鏈的無規(guī)則的線團，并不涉及共價鍵的斷裂。一系列物化性質也隨之發(fā)生改變粘度降低，浮力密度升高等，同時改變二級結構，有時可以失去部分或全部生物活性。降低，浮力密度升高等，同時改變二級結構，有時可以失去部分或全部生物活性。DNA變性后，由于雙螺旋解體，堿基堆積已不存變性后，由于雙螺旋解體，堿基堆積已不存在，藏于螺旋內部的堿基暴露出來，這樣就使得變性后的在，藏于螺旋內部的堿基暴露出來，這樣就使得變性后的DNA對260NM紫外光的吸光率比變性前明顯升高（增加）紫外光的吸光率比變性前明顯升高（增加），這種現(xiàn)象稱為增，這種現(xiàn)象稱為增色效應。因此判斷只有色效應。因此判斷只有B對。對。D10雙鏈DNA的TM較高是由于下列哪組核苷酸含量較高所致AAGBCTCATDGCEAC因為因為G≡C對比對比AT對更為穩(wěn)定，故對更為穩(wěn)定，故G≡C含量越高的含量越高的DNA的變性是的變性是TM值越高，它們成正比關系。值越高，它們成正比關系。D11密碼子GΨA，所識別的密碼子是ACAUBUGCCCGUDUACE都不對Ψ為假尿苷酸，其中的Ψ為假尿苷酸，其中的U可以與可以與A配對，所以反密碼子配對，所以反密碼子GΨA，所識別的密碼子是，所識別的密碼子是UAC。D12真核生物MRNA的帽子結構中，M7G與多核苷酸鏈通過三個磷酸基連接，連接方式是A2′5′B3′5′C3′3′D5′5′E3′3′參照選擇題參照選擇題8。C13在PH35的緩沖液中帶正電荷最多的是AAMPBGMPCCMPDUMP在PH35的緩沖液中，的緩沖液中，C是四種堿基中獲得正電荷最多的堿基。是四種堿基中獲得正電荷最多的堿基。A14下列對于環(huán)核苷酸的敘述，哪一項是錯誤的ACAMP與CGMP的生物學作用相反B重要的環(huán)核苷酸有CAMP與CGMPCCAMP是一種第二信使DCAMP分子內有環(huán)化的磷酸二酯鍵在生物細胞中存在的環(huán)化核苷酸，研究得最多的是在生物細胞中存在的環(huán)化核苷酸，研究得最多的是3’5’環(huán)腺苷酸（環(huán)腺苷酸（CAMP）和）和3’5’環(huán)鳥苷酸（環(huán)鳥苷酸（CGMP）。它們是由其分子內的磷酸與。它們是由其分子內的磷酸與核糖的核糖的3’5’碳原子形成雙酯環(huán)化而成的。都是一種具有代謝調節(jié)作用的環(huán)化核苷酸。常被稱為生物調節(jié)的第二信使。碳原子形成雙酯環(huán)化而成的。都是一種具有代謝調節(jié)作用的環(huán)化核苷酸。常被稱為生物調節(jié)的第二信使。