最全的生物化學(xué)筆記_考研復(fù)習(xí)重點(diǎn)22頁(yè)

1、醫(yī)學(xué)考研┆醫(yī)學(xué)院校┆執(zhí)業(yè)醫(yī)師┆執(zhí)業(yè)藥師┆執(zhí)業(yè)護(hù)士┆衛(wèi)生資格醫(yī)學(xué)圖譜┆資源下載┆醫(yī)學(xué)英語(yǔ)┆臨床技能┆理論教學(xué)┆藥學(xué)理論論壇┆網(wǎng)校┆博客網(wǎng)站地圖最新更新主站精華論壇精華院校首頁(yè)|北京大學(xué)|中國(guó)協(xié)和|復(fù)旦大學(xué)|中山大學(xué)|浙江大學(xué)|中南大學(xué)|同濟(jì)大學(xué)|更多....|考研論壇您現(xiàn)在的位置：醫(yī)學(xué)全在線考研院校華東地區(qū)1復(fù)旦大學(xué)報(bào)考指南正文:復(fù)旦大學(xué)醫(yī)學(xué)考研生物化學(xué)筆記完整版復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)筆記完整版來源：醫(yī)學(xué)全在線醫(yī)學(xué)考研論壇第一篇生物大分子的結(jié)構(gòu)

2、與功能第一章氨基酸和蛋白質(zhì)一、組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸的分類１、非極性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、極性氨基酸極性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、絲氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸第一篇生物大分子的結(jié)構(gòu)與功能第一章氨基酸和蛋白質(zhì)一、組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸的分類１、非極性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、極性氨基酸極性中性氨基酸：色氨酸、酪

3、氨酸、絲氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸堿性氨基酸：賴氨酸、精氨酸、組氨酸其中：屬于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸屬于亞氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸注意：在識(shí)記時(shí)可以只記第一個(gè)字，如堿性氨基酸包括：賴精組二、氨基酸的理化性質(zhì)１、兩性解離及等電點(diǎn)氨基酸分子中有游離的氨基和游離的羧基，能與酸或堿類物質(zhì)結(jié)合成鹽，故它是一種兩性電解質(zhì)。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解離

4、成陽(yáng)離子和陰離子的趨勢(shì)及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時(shí)溶液的ＰＨ稱為該氨基酸的等電點(diǎn)。２、氨基酸的紫外吸收性質(zhì)芳香族氨基酸在280nm波長(zhǎng)附近有最大的紫外吸收峰，由于大多數(shù)蛋白質(zhì)含有這些氨基酸殘基，氨基酸殘基數(shù)與蛋白質(zhì)含量成正比，故通過對(duì)280nm波長(zhǎng)的紫外吸光度的測(cè)量可對(duì)蛋白質(zhì)溶液進(jìn)行定量分析。３、茚三酮反應(yīng)氨基酸的氨基與茚三酮水合物反應(yīng)可生成藍(lán)紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波長(zhǎng)處。由于此吸收峰值的大小與氨基酸釋放

5、出的氨量成正比，因此可作為氨基酸定量分析方法。三、肽兩分子氨基酸可借一分子所含的氨基與另一分子所帶的羧基脫去１分子水縮合成最簡(jiǎn)稱正協(xié)同效應(yīng)。結(jié)合氧后由緊張態(tài)變?yōu)樗沙趹B(tài)。六、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)１、蛋白質(zhì)的兩性電離：蛋白質(zhì)兩端的氨基和羧基及側(cè)鏈中的某些基團(tuán)，在一定的溶液ＰＨ條件下可解離成帶負(fù)電荷或正電荷的基團(tuán)。２、蛋白質(zhì)的沉淀：在適當(dāng)條件下，蛋白質(zhì)從溶液中析出的現(xiàn)象。包括：a.丙酮沉淀，破壞水化層。也可用乙醇。b.鹽析，將硫酸銨、硫酸鈉或氯化

6、鈉等加入蛋白質(zhì)溶液，破壞在水溶液中的穩(wěn)定因素電荷而沉淀。３、蛋白質(zhì)變性：在某些物理和化學(xué)因素作用下，其特定的空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)的改變和生物活性的喪失。主要為二硫鍵和非共價(jià)鍵的破壞，不涉及一級(jí)結(jié)構(gòu)的改變。變性后，其溶解度降低，粘度增加，結(jié)晶能力消失，生物活性喪失，易被蛋白酶水解。常見的導(dǎo)致變性的因素有：加熱、乙醇等有機(jī)溶劑、強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、重金屬離子及生物堿試劑、超聲波、紫外線、震蕩等。４、蛋白質(zhì)的紫外吸收：由于蛋白質(zhì)分子中含

7、有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm處有特征性吸收峰，可用蛋白質(zhì)定量測(cè)定。５、蛋白質(zhì)的呈色反應(yīng)a.茚三酮反應(yīng)：經(jīng)水解后產(chǎn)生的氨基酸可發(fā)生此反應(yīng)，詳見二、３b.雙縮脲反應(yīng)：蛋白質(zhì)和多肽分子中肽鍵在稀堿溶液中與硫酸酮共熱，呈現(xiàn)紫色或紅色。氨基酸不出現(xiàn)此反應(yīng)。蛋白質(zhì)水解加強(qiáng)，氨基酸濃度升高，雙縮脲呈色深度下降，可檢測(cè)蛋白質(zhì)水解程度。七、蛋白質(zhì)的分離和純化１、沉淀，見六、２２、電泳：蛋白質(zhì)在高于或低于其等電點(diǎn)的溶液中是帶電的，在電場(chǎng)中能

8、向電場(chǎng)的正極或負(fù)極移動(dòng)。根據(jù)支撐物不同，有薄膜電泳、凝膠電泳等。３、透析：利用透析袋把大分子蛋白質(zhì)與小分子化合物分開的方法。４、層析：a.離子交換層析，利用蛋白質(zhì)的兩性游離性質(zhì)，在某一特定ＰＨ時(shí)，各蛋白質(zhì)的電荷量及性質(zhì)不同，故可以通過離子交換層析得以分離。如陰離子交換層析，含負(fù)電量小的蛋白質(zhì)首先被洗脫下來。b.分子篩，又稱凝膠過濾。小分子蛋白質(zhì)進(jìn)入孔內(nèi)，滯留時(shí)間長(zhǎng)，大分子蛋白質(zhì)不能時(shí)入孔內(nèi)而徑直流出。５、超速離心：既可以用來分離純化蛋白