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2、與功能第一章氨基酸和蛋白質一、組成蛋白質的20種氨基酸的分類1、非極性氨基酸包括:甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸2、極性氨基酸極性中性氨基酸:色氨酸、酪氨酸、絲氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸第一篇生物大分子的結構與功能第一章氨基酸和蛋白質一、組成蛋白質的20種氨基酸的分類1、非極性氨基酸包括:甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸2、極性氨基酸極性中性氨基酸:色氨酸、酪
3、氨酸、絲氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸堿性氨基酸:賴氨酸、精氨酸、組氨酸其中:屬于芳香族氨基酸的是:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸屬于亞氨基酸的是:脯氨酸含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸注意:在識記時可以只記第一個字,如堿性氨基酸包括:賴精組二、氨基酸的理化性質1、兩性解離及等電點氨基酸分子中有游離的氨基和游離的羧基,能與酸或堿類物質結合成鹽,故它是一種兩性電解質。在某一PH的溶液中,氨基酸解離
4、成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等,成為兼性離子,呈電中性,此時溶液的PH稱為該氨基酸的等電點。2、氨基酸的紫外吸收性質芳香族氨基酸在280nm波長附近有最大的紫外吸收峰,由于大多數蛋白質含有這些氨基酸殘基,氨基酸殘基數與蛋白質含量成正比,故通過對280nm波長的紫外吸光度的測量可對蛋白質溶液進行定量分析。3、茚三酮反應氨基酸的氨基與茚三酮水合物反應可生成藍紫色化合物,此化合物最大吸收峰在570nm波長處。由于此吸收峰值的大小與氨基酸釋放
5、出的氨量成正比,因此可作為氨基酸定量分析方法。三、肽兩分子氨基酸可借一分子所含的氨基與另一分子所帶的羧基脫去1分子水縮合成最簡稱正協同效應。結合氧后由緊張態(tài)變?yōu)樗沙趹B(tài)。六、蛋白質的理化性質1、蛋白質的兩性電離:蛋白質兩端的氨基和羧基及側鏈中的某些基團,在一定的溶液PH條件下可解離成帶負電荷或正電荷的基團。2、蛋白質的沉淀:在適當條件下,蛋白質從溶液中析出的現象。包括:a.丙酮沉淀,破壞水化層。也可用乙醇。b.鹽析,將硫酸銨、硫酸鈉或氯化
6、鈉等加入蛋白質溶液,破壞在水溶液中的穩(wěn)定因素電荷而沉淀。3、蛋白質變性:在某些物理和化學因素作用下,其特定的空間構象被破壞,從而導致其理化性質的改變和生物活性的喪失。主要為二硫鍵和非共價鍵的破壞,不涉及一級結構的改變。變性后,其溶解度降低,粘度增加,結晶能力消失,生物活性喪失,易被蛋白酶水解。常見的導致變性的因素有:加熱、乙醇等有機溶劑、強酸、強堿、重金屬離子及生物堿試劑、超聲波、紫外線、震蕩等。4、蛋白質的紫外吸收:由于蛋白質分子中含
7、有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm處有特征性吸收峰,可用蛋白質定量測定。5、蛋白質的呈色反應a.茚三酮反應:經水解后產生的氨基酸可發(fā)生此反應,詳見二、3b.雙縮脲反應:蛋白質和多肽分子中肽鍵在稀堿溶液中與硫酸酮共熱,呈現紫色或紅色。氨基酸不出現此反應。蛋白質水解加強,氨基酸濃度升高,雙縮脲呈色深度下降,可檢測蛋白質水解程度。七、蛋白質的分離和純化1、沉淀,見六、22、電泳:蛋白質在高于或低于其等電點的溶液中是帶電的,在電場中能
8、向電場的正極或負極移動。根據支撐物不同,有薄膜電泳、凝膠電泳等。3、透析:利用透析袋把大分子蛋白質與小分子化合物分開的方法。4、層析:a.離子交換層析,利用蛋白質的兩性游離性質,在某一特定PH時,各蛋白質的電荷量及性質不同,故可以通過離子交換層析得以分離。如陰離子交換層析,含負電量小的蛋白質首先被洗脫下來。b.分子篩,又稱凝膠過濾。小分子蛋白質進入孔內,滯留時間長,大分子蛋白質不能時入孔內而徑直流出。5、超速離心:既可以用來分離純化蛋白
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