生物化學與分子生物學重點掌握內容

1、第一章第一章蛋白質的結構與功能蛋白質的結構與功能1、蛋白質的基本組成單位和平均含氮量。蛋白質的基本組成單位和平均含氮量?；窘M成單位為氨基酸。組成蛋白質的元素：主要有C、H、O、N和S。有些蛋白質還含有少量的P、Fe、Cu、Mn、Zn、Se、I等。各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16％2、2020種氨基酸的結構及三字母英文縮寫。種氨基酸的結構及三字母英文縮寫。（P9P9）含羥基的氨基酸：Ser、Tyr、Thr，其易被磷酸化。含硫的氨基酸

2、：半胱氨酸（SH）、胱氨酸、蛋氨酸（SCH3，又叫甲硫氨酸）。芳香族氨基酸：Tyr、Trp、Phe天冬酰胺、谷氨酰胺：酰胺基團(CONH2)脯氨酸：屬于亞氨基酸（NH）酸性氨基酸：Asp、Glu堿性氨基酸：Arg、Lys、His3、氨基酸的理化性質。氨基酸的理化性質。①氨基酸具有兩性解離的性質：等電點（isoelectricpointpI）在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性。此時溶液的

3、pH值稱為該氨基酸的等電點。②含共軛雙鍵的氨基酸具有紫外線吸收性質：測定蛋白質溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白質含量的快速簡便的方法。③氨基酸與茚三酮反應生成藍紫色化合物，最大吸收峰在570nm處。4、蛋白質一級、二級、三級和四級結構的概念及維系其穩(wěn)定的化學鍵。蛋白質一級、二級、三級和四級結構的概念及維系其穩(wěn)定的化學鍵。①氨基酸的排列順序決定蛋白質的一級結構（primarystructureofprotein）：指蛋白質多肽鏈從

4、N端至C端的氨基酸殘基排列順序即氨基酸的線性序列。在基因編碼的蛋白質中，這種序列是由mRNA中的核苷酸序列決定的。一級結構主要的化學鍵：肽鍵②多肽鏈的局部主鏈構象為蛋白質二級結構(secondarystructureofprotein)：蛋白質分子中某一段肽鏈的局部空間結構即該段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。維系二級結構的化學鍵：氫鍵③三級結構是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，即肽鏈中所有原子在三

5、維空間的排布位置。主要的化學鍵——次級鍵。疏水作用、離子鍵、氫鍵、VanderWaals力。④含有二條以上多肽鏈的蛋白質才可能具有四級結構：蛋白質分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質的四級結構。亞基之間的結合力主要是氫鍵和離子鍵非共價鍵5、肽單元和蛋白質二級結構的主要類型。肽單元和蛋白質二級結構的主要類型。肽單元：參與肽鍵的6個原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，此同一平面上的6個原子構成了所謂的

6、肽單元（peptideunit）。這一平面又被稱為肽平面(peptideplane)或酰胺平面(aeplane)。肽單元是肽鏈折疊盤曲的基本單位。二級結構的類型：α螺旋、β折疊、β轉角、無規(guī)卷曲6、蛋白質超二級結構、模體、結構域、亞基、蛋白質等電點的概念。蛋白質超二級結構、模體、結構域、亞基、蛋白質等電點的概念。超二級結構超二級結構：在許多蛋白質分子中，可發(fā)現(xiàn)二個或三個具有二級結構的肽段，在空間上相互接近，形成一個有規(guī)則的二級結構組合，

7、被稱為超二級結構。模體模體：是蛋白質分子中具有特定空間構象和特定功能的結構成分，其中一類就是具有特殊功能的超二級結構。一個模體總有其特征性的氨基酸序列，并發(fā)揮特殊的功能。結構域結構域：分子量較大的蛋白質常可折疊成多個結構較為緊密且穩(wěn)定的區(qū)域，并各行其功度等）作用下，DNA雙鏈的互補堿基對之間的氫鍵斷裂，解開成兩條單鏈的現(xiàn)象。DNA變性的本質是雙鏈間氫鍵的斷裂，只改變其二級結構，不改變其核苷酸排列順序。在去除變性因素，并在適當條件下，變性

8、DNA的兩條互補單鏈可恢復天然的雙螺旋構象，這一現(xiàn)象稱為復性(renaturation)。101010、、DNADNADNA的增色效應和解鏈溫度的概念：的增色效應和解鏈溫度的概念：的增色效應和解鏈溫度的概念：的增色效應和解鏈溫度的概念：增色效應（hyperchromiceffect）：在DNA解鏈過程中，由于有更多的共軛雙鍵得以暴露，DNA在260nm處的吸光度隨之增加。。在解鏈過程中，紫外吸光度的變化ΔA260達到最大變化值的一半時所

9、對應的溫度稱為DNA的解鏈溫度（融解溫度），又稱Tm。其大小與GC含量成正比。熟悉熟悉:DNADNA的超螺旋結構（的超螺旋結構（P43)P43)。核酸的分子雜交。核酸的分子雜交(P53)(P53)。第三章第三章酶1、酶、酶：酶是由活細胞產生的、對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質是機體內催化代謝反應最主要的催化劑。2、單純酶、單純酶：有些酶其分子結構僅由氨基酸殘基組成，沒有輔助因子。這類酶稱為單純酶（simpleenzyme）。

10、3、結合酶、結合酶：結合酶（conjugatedenzyme）是除了在其組成中含有由氨基酸組成的蛋白質部分外，還含有非蛋白質部分。酶的分子組成，酶蛋白和輔因子的作用。4、必需基團、必需基團：必需基團(essentialgroup)酶分子氨基酸殘基側鏈的化學基團中，一些與酶活性密切相關的化學基團。5、酶活性中心的概念、酶活性中心的概念：酶的活性中心或活性部位（activesite）是酶分子中能與底物特異地結合并催化底物轉變?yōu)楫a物的具有特定

11、三維結構的區(qū)域。6、同工酶的概念：、同工酶的概念：同工酶(isoenzymeais?uenzaim)是指催化相同的化學反應，但酶蛋白的分子結構、理化性質乃至免疫學性質不同的一組酶。7、酶促反應的特點：、酶促反應的特點：1、酶促反應具有極高的效率:2、酶促反應具有高度的特異性3、酶促反應具有可調節(jié)性4、酶促反應高度的不穩(wěn)定性8、酶促反應特異性的類型：酶促反應特異性的類型：絕對特異性(absolutespecificity)：只能作用于特定

12、結構的底物，進行一種專一的反應，生成一種特定結構的產物。相對特異性(relativespecificity)：作用于一類化合物或一種化學鍵。9、影響酶促反應速度的因素：、影響酶促反應速度的因素：酶濃度、底物濃度、pH、溫度、抑制劑、激活劑等。10、米氏方程及、米氏方程及Km的意義：的意義：v=vmax[s](km[s])[S]：底物濃度v：不同[S]時的反應速度Vmax：最大反應速度(maximumvelocity)Km：米氏常數(shù)(Mi

13、chaelisconstant)1Km值等于酶促反應速率為最大反應速率一半時的底物濃度2Km值是酶的特征性常數(shù)3Km在一定條件下可表示酶對底物的親和力.Km越大，表示酶對底物的親和力越??；Km越小，表示酶對底物的親和力越大。4Vmax是酶被底物完全飽和時的反應速率11、不可逆抑制作用：、不可逆抑制作用：抑制劑以共價鍵與酶活性中心的必需基團相結合，使酶失活。12、可逆性抑制作用：、可逆性抑制作用：①競爭性抑制作用：抑制劑與底物的結構相似，

14、能與底物競爭結合酶的活性中心，從而阻礙酶底物復合物的形成，使酶活性受到抑制，稱為競爭性抑制作用。抑制程度取決于抑制劑與酶的相對親和力和與底物濃度的相對比例。②非競爭性抑制作用有些抑制劑與酶活性中心外的必需基團相結合，不影響酶與底物的結合，酶和底物的結合也不影響酶與抑制劑的結合。底物和抑制劑之間無競爭關系。但酶底物抑制劑復合物(ESI)不能進一步釋放出產物。這種抑制作用稱作非競爭性抑制作用。③反競爭性抑制作用：抑制劑僅與酶和底物形成的中間