簡介：專業(yè)課復習資料（最新版）專業(yè)課復習資料（最新版）封面2細胞膜表面糖蛋白的寡糖鏈參與細胞間的識別。一些細胞的細胞膜表面含有糖分子或寡糖鏈，構成細胞的天線，參與細胞通信。紅細胞表面ABO血型決定簇就含有巖藻糖。第一節(jié)單糖一、單糖的結構1、單糖的鏈狀結構確定鏈狀結構的方法（葡萄糖）A與FEHLING試劑或其它醛試劑反應，含有醛基。B與乙酸酐反應，產生具有五個乙?；难苌铩用鈉、汞劑作用，生成山梨醇。圖2最簡單的單糖之一是甘油醛GLYCERALDEHYDES，它有兩種立體異構形式STEREOISMERICFORM，圖73。這兩種立體異構體在旋光性上剛好相反，一種異構體使平面偏振光PLANEPOLARIZEDLIYOT的偏振面沿順時針方向偏轉，稱為右旋型異構體DEXTROROTARY，或D型異構體。另一種異構體則使平面偏振不的編振機逆時針編轉，稱左旋異構體LEVOROTARY,L或L型異構體。像甘油醛這樣具有旋光性差異的立體異構體又稱為光學異構體CPTICALLSMER，常用D，L表示。以甘油醛的兩種光學異構體作對照，其他單糖的光學異構構與之比較而規(guī)定為D型或L型。差向異構體EPIMER又稱表異構體，只有一個不對稱碳原子上的基因排列方式不同的非對映異構體，如D等等糖與D半乳糖。鏈狀結構一般用FISHER投影式表示碳骨架、豎直寫；氧化程度最高的碳原子在上方，2、單糖的環(huán)狀結構在溶液中，含有4個以上碳原子的單糖主要以環(huán)狀結構。單糖分子中的羥基能與醛基或酮基可逆縮合成環(huán)狀的半縮醛EMIACETAL。環(huán)化后，羰基C就成為一個手性C原子稱為端異構性碳原子ANOMERICCARBONATOM，環(huán)化后形成的兩種非對映異構體稱為端基異構體，或頭異構體ANOMER，分別稱為?型及?型頭異構體。

簡介：專業(yè)課復習資料（最新版）專業(yè)課復習資料（最新版）封面三、填空題1、纖維素是由________________組成，它們之間通過________________糖苷鍵相連。2、人血液中含量最豐富的糖是________________，肝臟中含量最豐富的糖是________________，肌肉中含量最豐富的糖是________________。3、現欲分離某蛋白質溶液中的四個蛋白質成分，它們分子量和等電點列于表內蛋白質MRPIA1200010B620004C280007D90005如不考慮次要因素，它們在葡聚糖凝膠G75柱上分離時，流出的先后次序將是最先，，其次，最后流出的蛋白質是。如選用羧甲基纖維素柱分離上面四種蛋白質，并用鹽濃度梯度洗脫，流出的先后次序將是、、、。4、脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有專一性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，僅生成甘油1磷酸一種底物，因此它具有專一性。5、影響酶促反應速度的因素有、、、、和。

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簡介：臨床生物化學檢驗技術試題及答案臨床生物化學檢驗技術試題及答案第八章第八章微量元素與維生素異常的生物化學檢驗微量元素與維生素異常的生物化學檢驗一、A型題1碘的排泄主要是通過哪種器官（）A汗腺B唾液腺C腎臟D肺E乳腺2下列關于水溶性維生素的敘述正確的是（）A不易溶于水，吸收難B體內儲存量大C它們多是構成酶的輔酶或輔基組分D不需要經常攝人E全部來自食物3正常成年人體內含鋅的總量為（）A14～21MGB20～25MGC80～100MGD15～25GE3～5G4維生素D的生化作用是（）A促進鈣和磷的吸收B促進鈣和磷的排泄C降低鈣和磷的吸收D降低鈣和磷的排泄E促進胃對鈣和磷的吸收D維生素CE泛酸10以下生理所需的微量元素是（）A鈷B鎘C砷D鋁E鉛1L泛酸是下列哪種輔酶或輔基的組成成分（）AFMNBFADCNADDTPPECOASH12維生素B2是下列哪種輔酶或輔基的組成成分（）ANADBCOASHCTPPDFMNENADP13維生素D主要儲存在（）A骨和軟骨中B肌肉組織中C神經組織中D脂肪組織中E血液中14維生素D的活性形式是（）A1，24（OH）2D3

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簡介：第二章第二章臨床生物化學檢驗基本知識臨床生物化學檢驗基本知識一、一、A型題型題標本采集標本采集1．生化檢驗項目如需要普通血清管則真空采血管的蓋子顏色是（．生化檢驗項目如需要普通血清管則真空采血管的蓋子顏色是（）A．綠色．綠色B．紅色．紅色C．橙色．橙色D．紫色．紫色本題答案本題答案B2．如果是急診生化項目，則選用的真空采血管為（．如果是急診生化項目，則選用的真空采血管為（）A．普通血清管．普通血清管B．快速血清管．快速血清管C．肝素抗凝管．肝素抗凝管D．EDTA抗凝管抗凝管本題答案本題答案B3．標本條碼下有．標本條碼下有10個阿拉伯數字，其中第個阿拉伯數字，其中第4～5位表示（位表示（）A．標本號．標本號B．標本類型．標本類型C．組合號．組合號D．月份．月份E．日期．日期本題答案本題答案C4．有關血液采集過程中．有關血液采集過程中不會不會引起其成分改變的操作是（引起其成分改變的操作是（）A．穿刺不順利．穿刺不順利B．止血帶使用時間過長．止血帶使用時間過長C．在輸液同側采血．在輸液同側采血D．取下針頭將血液注入試管內．取下針頭將血液注入試管內本題答案本題答案D5．靜脈采血時，止血帶壓迫時間過長，會導致血清下列哪種物質含量降低（．靜脈采血時，止血帶壓迫時間過長，會導致血清下列哪種物質含量降低（）A．總蛋白．總蛋白B．主要由于膽汁酸有存在使血漿呈黃色．主要由于膽汁酸有存在使血漿呈黃色C．血液的主要蛋白質是．血液的主要蛋白質是Β球蛋白球蛋白D．血清與血漿相比，前者沒有纖維蛋白原．血清與血漿相比，前者沒有纖維蛋白原E．制備血清必須添加抗凝劑．制備血清必須添加抗凝劑本題答案本題答案D抗凝劑抗凝劑11．血氣分析標本所用的抗凝劑為（．血氣分析標本所用的抗凝劑為（）A．草酸鉀．草酸鉀氟化鈉氟化鈉B．甲苯．甲苯C．濃鹽酸．濃鹽酸D．肝素．肝素本題答案本題答案D12．肝素的抗凝作用是（．肝素的抗凝作用是（）A．阻止凝血酶形成．阻止凝血酶形成B．鈣離子沉淀．鈣離子沉淀C．有助于血小板聚集．有助于血小板聚集D．纖維蛋白原降解．纖維蛋白原降解E．溶解纖維蛋白．溶解纖維蛋白本題答案本題答案A13．關于肝素抗凝劑，下列哪項是錯誤的（．關于肝素抗凝劑，下列哪項是錯誤的（）A．肝素含有帶強大負電荷的基團．肝素含有帶強大負電荷的基團B．能阻止血小板聚集．能阻止血小板聚集C．能抑制凝血活酶形成．能抑制凝血活酶形成D．能增強凝血活酶的形成．能增強凝血活酶的形成本題答案本題答案D14．在血糖測定中，選用何種抗凝劑最適合（．在血糖測定中，選用何種抗凝劑最適合（）A．肝素．肝素B．草酸鉀．草酸鉀C．氟化鈉．氟化鈉草酸鉀草酸鉀D．氟化鈉．氟化鈉

簡介：生物化學各章節(jié)知識點輔導及習題集錦生物化學各章節(jié)知識點輔導及習題集錦第一章蛋白質一、知識要點（一）氨基酸的結構蛋白質是重要的生物大分子，其組成單位是氨基酸。組成蛋白質的氨基酸有20種，均為Α氨基酸。每個氨基酸的Α碳上連接一個羧基，一個氨基，一個氫原子和一個側鏈R基團。20種氨基酸結構的差別就在于它們的R基團結構的不同。根據20種氨基酸側鏈R基團的極性，可將其分為四大類非極性R基氨基酸（8種）；不帶電荷的極性R基氨基酸（7種）；帶負電荷的R基氨基酸（2種）；帶正電荷的R基氨基酸（3種）。（二）氨基酸的性質氨基酸是兩性電解質。由于氨基酸含有酸性的羧基和堿性的氨基，所以既是酸又是堿，是兩性電解質。有些氨基酸的側鏈還含有可解離的基團，其帶電狀況取決于它們的PK值。由于不同氨基酸所帶的可解離基團不同，所以等電點不同。除甘氨酸外，其它都有不對稱碳原子，所以具有D型和L型2種構型，具有旋光性，天然蛋白質中存在的氨基酸都是L型的。酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280NM處有最大吸收值，大多數蛋白質都具有這些氨基酸，所以蛋白質在280NM處也有特征吸收，這是紫外吸收法定量測定蛋白質的基礎。氨基酸的Α羧基和Α氨基具有化學反應性，另外，許多氨基酸的側鏈還含有羥基、氨基、羧基等可解離基團，也具有化學反應性。較重要的化學反應有（1）茚三酮反應，除脯氨酸外，所有的Α氨基酸都能與茚三酮發(fā)生顏色反應，生成藍紫色化合物，脯氨酸與茚三酮生成黃色化合物。（2）SANGER反應，ΑNH2與2,4二硝基氟苯作用產生相應的DNB氨基酸。（3）EDMAN反應，ΑNH2與苯異硫氰酸酯作用產生相應的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT氨基酸）。SANGER反應和EDMEN反應均可用于蛋白質多肽鏈N端氨基酸的測定。氨基酸通過肽鍵相互連接而成的化合物稱為肽，由2個氨基酸組成的肽稱為二肽，由3個氨基酸組成的肽稱為三肽，少于10個氨基酸肽稱為寡肽，由10個以上氨基酸組成的肽稱為多肽。（三）蛋白質的結構蛋白質是具有特定構象的大分子，為研究方便，將蛋白質結構分為四個結構水平，包括一級結構、二級結構、三級結構和四級結構。一般將二級結構、三級結構和四級結構稱為三維構象或高級結構。一級結構指蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序。肽鍵是蛋白質中氨基酸之間的主要連接方式，即由一個氨基酸的Α氨基和另一個氨基酸的Α之間脫去一分子水相互連接。肽鍵具有部分雙鍵的性質，所以整個肽單位是一個剛性的平面結構。在多肽鏈的含有游離氨基的一端稱為肽鏈的氨基端或N端，而另一端含有一個游離羧基的一端稱為肽鏈的羧基端或C端。蛋白質的二級結構是指多肽鏈骨架盤繞折疊所形成的有規(guī)律性的結構。最基本的二級結構類型有Α螺旋結構和Β折疊結構，此外還有Β轉角和自由回轉。右手Α螺旋結構是在纖維2．蛋白質空間結構與功能的關系蛋白質的空間結構與功能之間有密切相關性，其特定的空間結構是行使生物功能的基礎。以下兩方面均可說明這種相關性。（1）核糖核酸酶的變性與復性及其功能的喪失與恢復核糖核酸酶是由124個氨基酸組成的一條多肽鏈，含有四對二硫鍵，空間構象為球狀分子。將天然核糖核酸酶在8MOL/L脲中用Β巰基乙醇處理，則分子內的四對二硫鍵斷裂，分子變成一條松散的肽鏈，此時酶活性完全喪失。但用透析法除去Β巰基乙醇和脲后，此酶經氧化又自發(fā)地折疊成原有的天然構象，同時酶活性又恢復。（2）血紅蛋白的變構現象血紅蛋白是一個四聚體蛋白質，具有氧合功能，可在血液中運輸氧。研究發(fā)現，脫氧血紅蛋白與氧的親和力很低，不易與氧結合。一旦血紅蛋白分子中的一個亞基與O2結合，就會引起該亞基構象發(fā)生改變，并引起其它三個亞基的構象相繼發(fā)生變化，使它們易于和氧結合，說明變化后的構象最適合與氧結合。從以上例子可以看出，只有當蛋白質以特定的適當空間構象存在時才具有生物活性。（五）蛋白質的重要性質蛋白質是兩性電解質，它的酸堿性質取決于肽鏈上的可解離的R基團。不同蛋白質所含有的氨基酸的種類、數目不同，所以具有不同的等電點。當蛋白質所處環(huán)境的PH大于PI時，蛋白質分子帶負電荷，PH小于PI時，蛋白質帶正電荷，PH等于PI時，蛋白質所帶凈電荷為零，此時溶解度最小。蛋白質分子表面帶有許多親水基團，使蛋白質成為親水的膠體溶液。蛋白質顆粒周圍的水化膜（水化層）以及非等電狀態(tài)時蛋白質顆粒所帶的同性電荷的互相排斥是使蛋白質膠體系統穩(wěn)定的主要因素。當這些穩(wěn)定因素被破壞時，蛋白質會產生沉淀。高濃度中性鹽可使蛋白質分子脫水并中和其所帶電荷，從而降低蛋白質的溶解度并沉淀析出，即鹽析。但這種作用并不引起蛋白質的變性。這個性質可用于蛋白質的分離。蛋白質受到某些物理或化學因素作用時，引起生物活性的喪失，溶解度的降低以及其它性質的改變，這種現象稱為蛋白質的變性作用。變性作用的實質是由于維持蛋白質高級結構的次級鍵遭到破壞而造成天然構象的解體，但未涉及共價鍵的斷裂。有些變性是可逆的，有些變性是不可逆的。當變性條件不劇烈時，變性是可逆的，除去變性因素后，變性蛋白又可從新回復到原有的天然構象，恢復或部分恢復其原有的生物活性，這種現象稱為蛋白質的復性。（六）測定蛋白質分子量的方法1．凝膠過濾法凝膠過濾法分離蛋白質的原理是根據蛋白質分子量的大小。由于不同排阻范圍的葡聚糖凝膠有一特定的蛋白質分子量范圍，在此范圍內，分子量的對數和洗脫體積之間成線性關系。因此，用幾種已知分子量的蛋白質為標準，進行凝膠層析，以每種蛋白質的洗脫體積對它們的分子量的對數作圖，繪制出標準洗脫曲線。未知蛋白質在同樣的條件下進行凝膠層析，根據其所用的洗脫體積，從標準洗脫曲線上可求出此未知蛋白質對應的分子量。2．SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳法蛋白質在普通聚丙烯酰胺凝膠中的電泳速度取決于蛋白質分子的大小、分子形狀和所帶電荷的多少。SDS（十二烷基磺酸鈉）是一種去污劑，可使蛋白質變性并解離成亞基。當蛋白質樣品中加入SDS后，SDS與蛋白質分子結合，使蛋白質分子帶上大量的強負電荷，并

簡介：醫(yī)學生物化學題庫基礎醫(yī)學院生物化學教研室二〇〇九年五月2A、穩(wěn)定性增加B、表面凈電荷不變C、表面凈電荷增加D、溶解度最小對15、蛋白質分子中SS斷裂的方法是A、加尿素B、透析法C、加過甲酸對D、加重金屬鹽16、下列關于IGG結構的敘述哪一個是不正確的A、由兩條輕鏈和兩條重鏈組成B、其分子形狀為Y型結構C、重鏈和輕鏈之間主要靠非共價鍵連接對D、輕鏈有兩個結構域，重鏈有四個結構域組成17、下列哪種方法可得到蛋白質的“指紋圖譜”A、酸水解，然后凝膠過濾B、徹底堿水解并用離子交換層析測定氨基酸組成C、用氨肽酶水解并測定被釋放的氨基酸組成D、用胰蛋白酶降解，然后進行紙層析或紙電泳對18、下面關于蛋白質結構與功能的關系的敘述哪一個是正確的A、從蛋白質的氨基酸排列順序可推知其生物學功能對B、蛋白質氨基酸排列順序的改變會導致其功能異常C、只有具特定的二級結構的蛋白質才有活性D、只有具特定的四級結構的蛋白質才有活性19、下列關于肽鏈部分斷裂的敘述哪一個是正確的A、溴化氰斷裂蘇氨酸的羧基形成的肽鍵B、胰蛋白酶專一性水解堿性氨基酸的羧基形成的肽鍵對C、胰蛋白酶專一性水解芳香組氨基酸的羧基形成的肽鍵D、胰凝乳蛋白酶專一性水解芳香組氨基酸的氨基形成的肽鍵20、下列有關PHELYSALAVALPHELEULYS的敘述哪個是正確的A、是一個六肽B、是一個堿性多肽對C、對脂質表面無親和力D、是一個酸性多肽參考答案一、選擇題1C2C3B4C5B6B7D8C9D10B11D12B13C14D15C16C17D18A19B20B第三章核酸一、選擇題1、熱變性的DNA分子在適當條件下可以復性，條件之一是

簡介：臨床生物化學檢驗技術試題及答案臨床生物化學檢驗技術試題及答案一、一、名詞解釋名詞解釋1臨床檢驗生物化學CLINICALBIOCHEMISTRY2組合試驗PROFILETESTS二、二、問答題問答題1試述臨床檢驗生物化學的研究領域。2試述臨床檢驗生物化學在醫(yī)學中的地位及應用。3簡述臨床檢驗生物化學的進展及發(fā)展趨勢。第一章第一章緒論答案緒論答案一、一、名詞解釋名詞解釋1臨床檢驗生物化學CLINICALBIOCHEMISTRY臨床檢驗生物化學是在人體正常生物化學基礎上，研究病理狀態(tài)下生物化學改變，尋找這些改變的特征性標志并建立可靠實用檢測方法，通過對這些特征性標志物的檢測，為健康評估、疾病預防、診斷、治療、病情和預后判斷等提供生物化學信息和決策依據的一門學科。2組合試驗PROFILETESTS在循證檢驗醫(yī)學基礎上，將某些疾病或器官系統功能的有關檢驗項目，進行科學合理的組合，以便獲取更全面完整的病理生物化學信息的方法。如了解肝臟功能的組合試驗。二、問答題二、問答題11試述臨床檢驗生物化學的研究領域。試述臨床檢驗生物化學的研究領域。臨床檢驗生物化學的學科領域主要包括以下三方面1揭示有關疾病的病理生物化學改變，從本質上闡明疾病發(fā)生、發(fā)展、轉歸的生物化學機制，為疾病的預防、診斷、療效及預后評估，提供理論基礎。2在上述研究基礎上，尋找具有疾病特異性的生物化學標志物，并建立特異度、靈敏度高，簡便而高性價比的檢測方法，從而在臨床開展有關項目的檢測，提供反映這些標志物改變的客觀數據。3將檢測項目的數據，轉化為預防、診斷和療效及預后評價信息。3．酶的活性國際單位U是指A．在25℃及其他最適條件下，每分鐘催化LMOL底物反應所需的酶量B．在特定的條件下，每分鐘催化1ΜMOL底物發(fā)生反應所需的酶量C．在37℃條件下，每分鐘催化LMMOL底物發(fā)生反應所需的酶量D．在規(guī)定條件下，每秒鐘催化LMOL底物反應所需的酶量E．在最適條件下，每小時催化LMOL底物發(fā)生反應所需的酶量4．目前我國臨床實驗室測定酶活性濃度推薦溫度為A．25±01℃B．37±05℃C．37±03℃D．37±01℃E．37±1℃5．下列哪種酶是血漿特異酶A．淀粉酶B．凝血酶原C．堿性磷酸酶D．酸性磷酸酶E．脂肪酶6．下列哪一種酶只位于細胞漿A．酸性磷酸酶B．谷氨酸脫氫酶C．乳酸脫氫酶D．天冬氨酸脫氫酶E．異檸檬酸脫氫酶7．在正常妊娠過程中血清酶增高最明顯的是A．LDB．ALPC．CKD．AMYE．LPS

簡介：臨床生物化學檢驗技術試題及答案臨床生物化學檢驗技術試題及答案第十一章第十一章腎臟疾病的生物化學診斷腎臟疾病的生物化學診斷一、A型題1．腎單位不包括A腎小球B集合管C髓袢降支D髓袢升支E近曲小管22腎小管的重吸收最重要的部位是AA近曲小管B遠曲小管C髓袢細段D髓袢粗段E．集合管3正常人每日通過腎小球濾過的原尿達A50LB80LC100LD180LE300L4幾乎不被腎小管重吸收的物質是A肌酐B氨基酸C尿素D谷胱甘肽E肌酸5腎小球可以濾過血漿是依靠A有效濾過壓作用B有效滲透壓作用C易化擴散D逆流倍增作用E主動轉運6理想的清除試驗是A葡萄糖清除試驗B菊粉清除試驗CBUN清除試驗DDNA清除試驗E內生肌酐清除試驗7關于血肌酐和尿素的敘述錯誤的是A酶偶聯法測定肌酐特異性高，但價格昂貴B尿素的濃度取決于機體氮的分解代謝和腎臟的排泄能力C血尿素測定比血肌酐測定能更準確地反映腎小球濾過功能DSCR和尿素濃度可反映腎小球濾過功能E尿素酶法測定尿素反應專一、特異性強8所謂選擇性蛋白尿是1616尿素氮測定（二乙酰一肟法）其血清中尿素在氨基硫脲存在下與二乙酰一肟在A弱酸性溶液中生成黃色復合物B熱強酸溶液中生成紅色復合物C熱強酸溶液中生成藍色復合物D中性榕液中生成紫紅色復合物E強堿溶液中生成藍色復合物1717尿素氮測定脲酶法時,無蛋白血濾液中之尿素經尿素酶作用后可產生ANADB碳酸鈉C氨D硫酸鈉E氨基硫脲1818堿性苦味酸與肌酐的紅色反應叫做JAFFE氏反應，有一些非肌酐物質也可產生JAFFE陽性反應,它們叫做非肌酐色原（NONCREATINECHROMOGEAS），下列物質不屬于非肌酐色原但除外的是A膽紅素B果糖C乙酰乙酸D丙酮酸E丙酮1919腎病綜合征時，可出現A血漿清蛋白下降B尿蛋白陰性C腎小球濾過功能正常D血漿總蛋白正常E血漿Γ球蛋白相對升高2020急性腎小球腎炎時,腎小球的濾過功能改變是A增高B大部分病人正常C下降D正常E正?；蛟龈叨型題（1～8題共用備選答案）A腎小管水、電解質調節(jié)功能檢查B腎小球濾過功能檢查C泌尿系統感染D腎小管酸堿平衡調節(jié)功能檢查E腎小管排泌功能檢查F腎小球濾膜屏障功能檢查G腎小管重吸收功能檢查H腎血流量檢查

簡介：臨床生物化學檢驗技術試題及答案臨床生物化學檢驗技術試題及答案第十七章第十七章妊娠的生物化學檢驗妊娠的生物化學檢驗一、A型題1正常胎盤限制性被動運輸的物質有A甲狀腺素B母體IGMC母體IGAD游離脂肪酸E母體和胎兒紅細胞2正常胎盤被動運輸的物質是A脂溶性物質B游離脂肪酸C母體IGMD甾體類硫酸鹽E母體IGA3正常胎盤跨細胞膜主動運輸的是A母體IGMB葡萄糖C游離脂肪酸D母體IGGE母體IGA4正常胎盤運輸經受體介導的細胞攝取的有Ａ．ＣA2Ｂ．氧Ｃ．母體IGGＤ．二氧化碳Ｅ．母體IGM5正常早期孕婦雌酮、雌二醇主要來源于Ａ．卵巢Ｂ．子宮Ｃ．血液11HＣＧΒ峰值出現在妊娠何時達最高峰Ａ．妊娠４－８周Ｂ．妊娠８－１０周Ｃ．妊娠１０－１２周Ｄ．妊娠１２－１４周Ｅ．妊娠１６－１８周12在所有已知人類激素中分泌量最高的激素是Ａ．HＣＧＢ．ＦＳＨＣ．ＰＬＤ．ＴＳＨＥ．ＬＨ13胎兒最重要的能量物質為Ａ．葡萄糖Ｂ．脂肪Ｃ．蛋白質Ｄ．膽固醇Ｅ．磷脂14胎盤生乳素（ＰＬ）是由下列哪項分泌的Ａ．滋養(yǎng)層細胞Ｂ．合體滋養(yǎng)層細胞Ｃ．細胞滋養(yǎng)層細胞Ｄ．囊胚Ｅ．絨毛膜15正常妊娠３８周時，羊水量為Ａ．３０MLＢ．１００MLＣ．４０MLＤ．５００MLＥ．１０００ML16正常妊娠足月時羊水量為Ａ．８００ML

簡介：臨床生物化學檢驗技術試題及答案臨床生物化學檢驗技術試題及答案一、一、名詞解釋名詞解釋1臨床檢驗生物化學CLINICALBIOCHEMISTRY2組合試驗PROFILETESTS二、二、問答題問答題1試述臨床檢驗生物化學的研究領域。2試述臨床檢驗生物化學在醫(yī)學中的地位及應用。3簡述臨床檢驗生物化學的進展及發(fā)展趨勢。第一章第一章緒論答案緒論答案一、一、名詞解釋名詞解釋1臨床檢驗生物化學CLINICALBIOCHEMISTRY臨床檢驗生物化學是在人體正常生物化學基礎上，研究病理狀態(tài)下生物化學改變，尋找這些改變的特征性標志并建立可靠實用檢測方法，通過對這些特征性標志物的檢測，為健康評估、疾病預防、診斷、治療、病情和預后判斷等提供生物化學信息和決策依據的一門學科。2組合試驗PROFILETESTS在循證檢驗醫(yī)學基礎上，將某些疾病或器官系統功能的有關檢驗項目，進行科學合理的組合，以便獲取更全面完整的病理生物化學信息的方法。如了解肝臟功能的組合試驗。二、問答題二、問答題11試述臨床檢驗生物化學的研究領域。試述臨床檢驗生物化學的研究領域。臨床檢驗生物化學的學科領域主要包括以下三方面1揭示有關疾病的病理生物化學改變，從本質上闡明疾病發(fā)生、發(fā)展、轉歸的生物化學機制，為疾病的預防、診斷、療效及預后評估，提供理論基礎。2在上述研究基礎上，尋找具有疾病特異性的生物化學標志物，并建立特異度、靈敏度高，簡便而高性價比的檢測方法，從而在臨床開展有關項目的檢測，提供反映這些標志物改變的客觀數據。3將檢測項目的數據，轉化為預防、診斷和療效及預后評價信息。3．酶的活性國際單位U是指A．在25℃及其他最適條件下，每分鐘催化LMOL底物反應所需的酶量B．在特定的條件下，每分鐘催化1ΜMOL底物發(fā)生反應所需的酶量C．在37℃條件下，每分鐘催化LMMOL底物發(fā)生反應所需的酶量D．在規(guī)定條件下，每秒鐘催化LMOL底物反應所需的酶量E．在最適條件下，每小時催化LMOL底物發(fā)生反應所需的酶量4．目前我國臨床實驗室測定酶活性濃度推薦溫度為A．25±01℃B．37±05℃C．37±03℃D．37±01℃E．37±1℃5．下列哪種酶是血漿特異酶A．淀粉酶B．凝血酶原C．堿性磷酸酶D．酸性磷酸酶E．脂肪酶6．下列哪一種酶只位于細胞漿A．酸性磷酸酶B．谷氨酸脫氫酶C．乳酸脫氫酶D．天冬氨酸脫氫酶E．異檸檬酸脫氫酶7．在正常妊娠過程中血清酶增高最明顯的是A．LDB．ALPC．CKD．AMYE．LPS

簡介：20202020年四川輕化工大學生物化學考研真題年四川輕化工大學生物化學考研真題一、單選題每題2分，共10分1、蛋白質變性時不會出現的變化是A蛋白質分子個別肽鍵破壞C蛋白質的天然構象破壞B失去原有的生理功能D蛋白質分子中各種次級鍵被破壞2、下列關于酶活性中心的敘述中哪一項是正確的A酶活性中心是酶分子上在空間靠近的幾個氨基酸殘基構成的一個空間區(qū)域。B所有酶的活性中心都含有輔酶。C酶的活性中心是由一級結構中離得很近的幾個氨基酸殘基構成。D所有的抑制劑都作用于酶的活性中心，3、下列物質徹底氧化時，哪一種生成ATP最多A3分子葡萄糖B1分子硬脂酸D6分子丙酮酸C9分子乙酰COA4、在脂肪酸的合成中，每次碳鏈的延長都需要什么直接參加A乙酰COAB草酰乙酸D甲硫氨酸C丙二酸單酰COA5、共價調節(jié)酶五、問答與計算題共6題，每題15分，共90分1、從下列信息中求八肽的順序。A酸水解得ALA，ARG，THR，LEU，MET，PHE，2VALBSANGER試劑處理得DNPALAC胰蛋白酶處理得ALA，ARG，THR和LEU，MET，PHE，2VAL，以SANGER試劑分別處理得DNPAAL和DNPVAL。D以溴化氰處理得ALA，ARG，高絲氨酸內酯，THR，2VAL和LEU，PHE，以SANGER試劑分別處理得DNPALA和DNPLEU。2、下圖是酶促反應的LINEWEAVERBURK作圖，求出1KM和VM2KM和VM3I是什么類型的抑制作用3、在動物體內糖類與脂肪能否相互轉化，如果能轉化，請寫出轉化的主要過程。4、請從組成和結構上比較DNA和RNA的相同和不同之處。5、雖然氧分子并不直接參與TCA循環(huán)，但該循環(huán)的運行必須在有氧條件下才能發(fā)生，為什么6、簡述鳥氨酸循環(huán)的功能和特點。

簡介：1GLOSSARYFORBIOCHEMISTRYAACETYLCOACARBOXYLASEANENZYMETHATCATALYZESTHEATPDEPENDENTSYNTHESISOFMALONYLCOAFROMACETYLCOAANDCARBONDIOXIDE,THECOMMITTEDSTEPINFATTYACIDSYNTHESISACETYLCHOLINEACOMMONNEUROTRANSMITTERTHATEXERTSITSEFFECTSBYFIRSTBINDINGTOTHEACETYLCHOLINERECEPTORACETYLCHOLINERECEPTORALIGANDGATEDCHANNELTHATPROMOTESALARGEINWARDCURRENTOFSODIUMIONSANDTRIGGERSANACTIONPOTENTIALCOMPOSEDOFAPENTAMEROFFOURKINDSOFPOLYPEPTIDESUBUNITS,THECHANNELOPENSTOALLOWPASSAGEOFSODIUMANDPOTASSIUMIONSWHENTWOACETYLCHOLINEMOLECULESPROMOTETRANSIENTOPENINGOFTHECHANNELACTIVATEDCARRIERSSMALLMOLECULESCARRYINGACTIVATEDFUNCTIONALGROUPSTHATCANBEDONATEDTOOTHERMOLECULESFORINSTANCE,ATPCARRIESACTIVATEDPHOSPHATEGROUPSANDCOACARRIESACTIVATEDACYLGROUPSACTIVATIONDOMAINTHESTRUCTURALREGIONOFATRANSCRIPTIONFACTORTHATFACILITATESTRANSCRIPTIONINSOMEMANNERSEEALSODNABINDINGDOMAINACTIVESITEASPECIFICREGIONOFANENZYMETHATBINDSTHESUBSTRATEANDCARRIESOUTCATALYSISACTIVETRANSPORTTHETRANSPORTOFANIONORAMOLECULEAGAINSTACONCENTRATIONGRADIENT,WHEREDGFORTHETRANSPORTEDSPECIESISPOSITIVETHEPROCESSMUSTBECOUPLEDTOANINPUTOFFREEENERGYFROMASOURCESUCHASATP,ANELECTROCHEMICALGRADIENTOFNAORK,ORLIGHTACYLADENYLATEAMIXEDANHYDRIDEINWHICHTHECARBOXYLGROUPOFAMOLECULEISLINKEDTOTHEPHOSPHORYLGROUPOFAMPTHEFORMATIONOFACYLADENYLATESISAMEANSOFACTIVATINGCARBOXYLGROUPSINBIOCHEMICALREACTIONS,SUCHASTHEFORMATIONOFFATTYACYLCOAMOLECULESFROMAFREEFATTYACIDANDCOENZYMEAACYLCARRIERPROTEINACPABACTERIALPOLYPEPTIDETHATISLINKEDTOPHOSPHOPANTETHEINEANDACTSASACARRIEROFTHEGROWINGFATTYACYLCHAINDURINGFATTYACIDBIOSYNTHESISADDITIONTOORFORMATIONOFDOUBLEBONDAREACTIONINWHICHAFUNCTIONALGROUPISADDEDTOADOUBLEBONDORAGROUPISREMOVEDFROMAMOLECULETOFORMADOUBLEBONDADENYLATECYCLASEANENZYMETHATGENERATESCAMP,ASECONDMESSENGER,FROMATPADIPOCYTESMAMMALIANCELLSTHATARETHEMAJORSTORAGESITEFORTRIACYLGLYCEROLSAEROBICGLYCOLYSISTHEUSEOFLACTICACIDFERMENTATIONTOGENERATEATPEVENTHEPRESENCEOFENOUGHOXYGENTOSUPPORTCELLULARRESPIRATIONAEROBICINTHEPRESENCEOFOXYGENAFFINITYCHROMATOGRAPHYAPROTEINPURIFICATIONTECHNIQUEBASEDONTHEHIGHAFFINITYOFMANYPROTEINSFORSPECIFICCHEMICALGROUPSSUCHGROUPSAREATTACHEDTOANINERTMATRIX,ANDTHEPROTEINSAMPLEISAPPLIEDONLYTHOSEPROTEINSWITHANAFFINITYFORTHEGROUPSWILLBINDAFFINITYLABELINGAMEANSOFMAPPINGTHEACTIVESITEOFANENZYMEBYUSINGASUBSTRATEANALOGTHATBINDSTOTHEACTIVESITEANDFORMSACOVALENTBONDWITHANEARBYAMINOACIDAGONISTSMOLECULESTHATBINDTORECEPTORPROTEINSANDTRIGGERSIGNALINGPATHWAYSALCOHOLICFERMENTATIONTHEANAEROBICCONVERSIONOFGLUCOSEINTOETHANOLWITHTHECONCOMITANTPRODUCTIONOFATPALDOLASEANENZYMETHATCLEAVESANALDOLALDOLASESAREIMPORTANTINCARBOHYDRATEMETABOLISMALDOSEAMONOSACCHARIDEWHOSEC1CARBONATOMCONTAINSANALDEHYDEGROUP3ANTAGONISTAMOLECULETHATBINDSTOARECEPTORPROTEINBUTDOESNOTTRIGGERTHESIGNALINGPATHWAYSUCHMOLECULESARELIKECOMPETITIVEINHIBITORSFORENZYMESANTIBODYAPROTEINSYNTHESIZEDBYANANIMALINRESPONSETOTHEPRESENCEOFAFOREIGNSUBSTANCE,ORANTIGENOFTENBINDSTOTHEANTIGEN,NEUTRALIZINGITORMARKINGITFORDESTRUCTIONANTICODONTHREENUCLEOTIDESEQUENCEOFTRNATHATBASEPAIRSWITHACODONINMRNAANTIGENAFOREIGNSUBSTANCETHATELICITSTHESYNTHESISOFANANTIBODYANTIGENICDETERMINANTSITEONANANTIGENTOWHICHANANTIBODYBINDSALSOCALLEDANEPITOPEANTIGENICDETERMINANTTHESPECIFICSITEONANANTIGENTHATISRECOGNIZEDBYANANTIBODYALSOKNOWNASANEPITOPEANTIMYCINAANANTIBIOTICFROMSTREPTOMYCESTHATINHIBITSTHERESPIRATORYCHAINBYBLOCKINGELECTRONTRANSFERINTHECYTOCHROMEREDUCTASECOMPLEXANTISERUMSERUMPREPAREDFROMTHEBLOODOFANIMMUNIZEDANIMALCONTAININGSOLUBLEANTIBODIESSPECIFICFORAPARTICULARANTIGENAPOPTOSISACASCADEOFPROTEOLYTICENZYMESTHATRESULTSINCONTROLLEDCELLDEATHINRESPONSETOSIGNIFICANTCELLDAMAGEORSPECIFICDEVELOPMENTALPROGRAMSALSOCALLEDPROGRAMMEDCELLDEATHARCHAEATHEDOMAINOFLIFETHATCOMPRISESSINGLECELLORGANISMSLACKINGANUCLEUSFORMERLYBELIEVEDTOBEMEMBEROFTHEDOMAINBACTERIA,ARCHAEAARENOWKNOWNTOHAVEAUNIQUEEVOLUTIONARYHISTORYWITHBIOCHEMICALCHARACTERISTICSDIFFERENTFROMTHEOTHERTWODOMAINSOFLIFEASCORBATEVITAMINCAWATERSOLUBLEVITAMINTHATFUNCTIONSASANANTIOXIDANTANDISREQUIREDFORTHEHYDROXYLATIONOFCOLLAGENSCURVYRESULTSIFASCORBATEISDEFICIENTASSAYATESTFORSOMEUNIQUEIDENTIFYINGPROPERTYOFAPROTEINTOBEPURIFIEDATPADENOSINE5TRIPHOSPHATEANUCLEOTIDECONSISTINGOFADENINE,RIBOSE,ANDTRIPHOSPHATEUNITSTHATSERVESASTHECELLULARENERGYCURRENCYATPSYNTHASEMOLECULARASSEMBLYOFTHEINNERMITOCHONDRIALMEMBRANERESPONSIBLEFORTHERESPIRATORYCHAINDRIVENSYNTHESISOFATPALSOCALLEDCOMPLEXV,MITOCHONDRIALATPASE,HATPASE,ORF0F1ATPASEATPASEENZYMESTHATCATALYZETHEHYDROLYSISOFADENOSINETRIPHOSPHATEATPTOFORMADENOSINEDIPHOSPHATEADPANDINORGANICPHOSPHATEPIANDUSETHEENERGYRELEASEDTOPOWEROTHERWISEENDERGONICREACTIONSATPDRIVENPUMPMEMBRANEPROTEINSTHATUSETHEENERGYOFATPHYDROLYSISTODRIVETHETHERMODYNAMICALLYUPHILLTRANSPORTOFIONSORMOLECULESAUTORADIOGRAPHYAMEANSOFDETECTINGRADIOACTIVEMOLECULESIMMOBILIZEDINASEPARATIONMEDIUMSUCHASPOLYACRYLAMIDETHERADIOACTIVITYOFTHEMOLECULESWILLBLACKENXRAYFILMBBACTERIATHEDOMAINOFLIFETHATCOMPRISESSINGLECELLORGANISMSLACKINGANUCLEUSMEMBERSOFTHISDOMAINDIFFEREVOLUTIONARILYANDBIOCHEMICALLYFROMTHEARCHAEA,WITHWHOMTHEYWEREFORMERLYGROUPEDBACTERIALARTIFICIALCHROMOSOMEANARTIFICIALBACTERIALCHROMOSOME,AHIGHLYENGINEEREDVERSIONOFTHEECOLIFERTILITYFFACTOR,THATCANSERVEASACLONINGVECTORFORINSERTSASLARGESAS300KBBACTERIORHODOPSINA26KDINTEGRALMEMBRANEPROTEINTHATABSORBSLIGHTANDCONVERTSITSENERGYINTOPROTONMOTIVEFORCE,WHICHISTHENUSEDTOSYNTHESIZEATP

簡介：生物化學復習題第一章緒論1名詞解釋生物化學生物化學指利用化學的原理和方法，從分子水平研究生物體的化學組成，及其在體內的代謝轉變規(guī)律，從而闡明生命現象本質的一門科學。其研究內容包括①生物體的化學組成，生物分子的結構、性質及功能②生物分子的分解與合成，反應過程中的能量變化③生物信息分子的合成及其調控，即遺傳信息的貯存、傳遞和表達。生物化學主要從分子水平上探索和解釋生長、發(fā)育、遺傳、記憶與思維等復雜生命現象的本質2問答題（1）生物化學的發(fā)展史分為哪幾個階段生物化學的發(fā)展主要包括三個階段①靜態(tài)生物化學階段（20世紀之前）是生物化學發(fā)展的萌芽階段，其主要工作是分析和研究生物體的組成成分以及生物體的排泄物和分泌物②動態(tài)生物化學階段（20世紀初至20世紀中葉）是生物化學蓬勃發(fā)展的階段，這一時期人們基本弄清了生物體內各種主要化學物質的代謝途徑③功能生物化學階段（20世紀中葉以后）這一階段的主要研究工作是探討各種生物大分子的結構與其功能之間的關系。（2）組成生物體的元素有多少種第一類元素和第二類元素各包含哪些元素組成生物體的元素共28種第一類元素包括C、H、O、N四中元素，是組成生命體的最基本元素。第二類元素包括S、P、CL、CA、NA、MG，加上C、H、O、N是組成生命體的基本元素。第二章蛋白質1名詞解釋（1）蛋白質蛋白質是由許多氨基酸通過肽鍵相連形成的高分子含氮化合物（2）氨基酸等電點當氨基酸溶液在某一定PH時，是某特定氨基酸分子上所帶的正負電荷相等，稱為兩性離子，在電場中既不向陽極也不向陰極移動，此時溶液的PH即為該氨基酸的等電點（3）蛋白質等電點當蛋白質溶液處于某一PH時，蛋白質解離形成正負離子的趨勢相等，即稱為兼性離子，凈電荷為0，此時溶液的PH稱為蛋白質的等電點（4）N端與C端N端（也稱N末端）指多肽鏈中含有游離Α氨基的一端，C端（也稱C末端）指多肽鏈中含有Α羧基的一端（5）肽與肽鍵肽鍵是由一個氨基酸的Α羧基與另一個氨基酸的Α氨基脫水縮合而形成的化學鍵，許多氨基酸以肽鍵形成的氨基酸鏈稱為肽（6）氨基酸殘基肽鏈中的氨基酸不具有完整的氨基酸結構，每一個氨基酸的殘余部分稱為氨基酸殘基（7）肽單元（肽單位）多肽鏈中從一個Α碳原子到相鄰Α碳原子之間的結構，具有以下三個基本特征①肽單位是一個剛性的平面結構②肽平面中的羰基與氧大多處于相反位置③Α碳和NH間的化學鍵與Α碳和羰基碳間的化學鍵是單鍵，可自由旋轉（8）結構域多肽鏈的二級或超二級結構基礎上進一步繞曲折疊而形成的相對獨立的三維實體稱為結構域。結構域具有以下特點①空間上彼此分隔，具有一定的生物學功能②結構域與分子整體以共價鍵相連，一般難以分離（區(qū)別于蛋白質亞基）③不同蛋白質分子中結構域數目不同，同一蛋白質分子中的幾個結構域彼此相似或很不相同（9）分子病由于基因突變等原因導致蛋白質的一級結構發(fā)生變異，使蛋白質的生物學功能減退或喪失，甚至造成生理功能的變化而引起的疾?。?0）蛋白質的變構效應蛋白質（或亞基）因與某小分子物質相互作用而發(fā)生構象變化，導致蛋白質（或亞基）功能的變化，稱為蛋白質的變構效應（酶的變構效應稱為別構效應）（11）蛋白質的協同效應一個寡聚體蛋白質的一個亞基與其配體結合后，能影響此寡聚體中另一個亞基與配體結合能力的現象，稱為協同效應，其中具有促進作用的稱為正協同效應，具有抑制作用的稱為負協同效應（12）蛋白質變性在某些物理和化學因素作用下，蛋白質分子的特定空間構象被破壞，從而導致其理化性質改變和生物活性的喪失，變性的本質是非共價鍵和二硫鍵的破壞，但不改變蛋白質的一級結構。造成變性的因素有加熱、乙醇等有機溶劑、強堿、強酸、重金屬離子和生物堿等，變形后蛋白質的溶解度降低、粘度增加，結晶能力消失、生物活性喪失、易受蛋白酶水解（14）蛋白質復性若蛋白質的變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質仍可部分恢復其原有的構象和功能，稱為復性2問答題（1）組成生物體的氨基酸數量是多少氨基酸的結構通式、氨基酸的等電點及計算公式組成生物的氨基酸有22種，組成人體和大多數生物的為20種，結構酪氨酸（中性氨基酸，不帶電）TYRY天冬酰胺（中性氨基酸，不帶電）ASNN谷氨酰胺（中性氨基酸，不帶電）GLNQ天冬氨酸（酸性氨基酸，帶負電）ASPD谷氨酸（酸性氨基酸，帶負電）GLUE種）極性氨基酸（親水，12種）賴氨酸（堿性氨基酸，帶正電）LYSK精氨酸（堿性氨基酸，帶正電）ARGR極性氨基酸（親水，12種）組氨酸（堿性氨基酸，帶正電）HISH（3）蛋白質中氮含量是多少，如何測定粗蛋白的氮含量各種蛋白質的氮含量很接近，平均為16。生物樣品中，每得得1G氮就相當于100/16625G蛋白質。通常采用定氮法測量蛋白質含量，其中較為經典的是凱氏定氮法（粗蛋白測定的經典方法）（4）蛋白質的二級結構有哪幾種形式其要點包括什么蛋白質的二級結構包括Α螺旋、Β折疊、Β轉角和無規(guī)卷曲四種。①Α螺旋要點多肽鏈主鏈圍繞中心軸形成右手螺旋，側鏈伸向螺旋外側；每圈螺旋含36個氨基酸，螺距為054NM；每個肽鍵的亞胺氫和第四個肽鍵的羰基氧形成的氫鍵保持螺旋穩(wěn)定，氫鍵與螺旋長軸基本平行②Β折疊要點多肽鏈充分伸展，相鄰肽單元之間折疊形成鋸齒狀結構，側鏈位于鋸齒的上下方；兩段以上的Β折疊結構平行排列，兩鏈間可以順向平行，也可以反向平行；兩鏈間肽鍵之間形成氫鍵，以穩(wěn)固Β折疊，氫鍵與螺旋長軸垂直③Β轉角要點肽鏈內形成180°回折；含4個氨基酸殘基，第一個氨基酸殘基與第四個氨基酸殘基形成氫鍵；第二個氨基酸殘基常為PRO（脯氨酸）④無規(guī)卷曲要點沒有確定規(guī)律性的肽鏈結構；是蛋白質分子的一些沒有規(guī)律的松散的肽鏈構象，對蛋白質分子的生物功能有重要作用，可使蛋白質在功能上具有可塑性（5）一個螺旋片段含有180個氨基酸殘基，該片段中共有多少圈螺旋計算該片段的軸