簡介：專業(yè)課復習資料（最新版）專業(yè)課復習資料（最新版）封面發(fā)點是利用進行分離。10在接近生物體液PH值的條件下，既可作為質(zhì)子供體，又可作為質(zhì)子受體在酶促反應中發(fā)揮催化作用的集團是，該基團作為質(zhì)子供體發(fā)揮作用時，其催化機制稱為。11酶與過渡態(tài)底物類似物的親和力比酶與底物的親和力要。12對于一個單底物酶促反應，當?shù)孜餄舛葹?KM時，反應速率與VMAX之比應為。13維生素B1的輔酶形勢是，維生素A的活性形勢是。14DNA的終止法測序中，用于終止DNA合成的化合物為，用于分離各核算片斷的方法是。15變形DNA在緩慢冷卻時，可以復興，此過程又成為。16解開DNA復性時雙螺旋結(jié)構(gòu)的酶是。17合成DNA復制時所需的RNA引物的酶是。18參與復制真核生物線性DNA末端的酶。19真核細胞蛋白質(zhì)生物合成時，MRNA首先與結(jié)合。20在蛋白質(zhì)生物合成時，SD序列的作用是。21參與真核生物肽鏈延伸的因子是。22鵝膏蕈堿抑制的活力。23內(nèi)含子的剪接位點的特征是。24色氨酸操縱子的調(diào)節(jié)過程中有和。25CAMP在原核生物轉(zhuǎn)錄調(diào)控中的作用。26真核生物在DNA復制水平的調(diào)控由、和等。27參與尿素循環(huán)過程的氨基酸有、和。28在生物的物質(zhì)代謝過程中能產(chǎn)生乙酰輔酶A的代謝途徑有和等。29糖代謝過程的關鍵酶有、和等。30生物體內(nèi)催化核糖核酸還原生成脫氧核糖核酸的酶和蛋白為、和等。三、簡答

簡介：西南大學網(wǎng)絡與繼續(xù)教育學院課程代碼1129學年學季20192單項選擇題單項選擇題1、機體生命活動的能量直接供應者是、機體生命活動的能量直接供應者是（（）1葡萄糖2蛋白質(zhì)3脂肪4ATP2、氨升高的可能主要原因是（、氨升高的可能主要原因是（）1F腎功能障礙2肝功能障礙3肥皂水（堿性）灌腸，腸道氨的吸收增多4食入蛋白質(zhì)過多3、組成蛋白質(zhì)的基本單位是、組成蛋白質(zhì)的基本單位是（）1LΒ氨基酸2DΒ氨基酸3LΑ氨基酸4DΑ氨基酸4、維持蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要化學鍵是、維持蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要化學鍵是（）1疏水鍵4無COA9、蛋白質(zhì)對紫外線有吸收，是因為其含有（、蛋白質(zhì)對紫外線有吸收，是因為其含有（）。1亮氨酸2甘氨酸3色氨酸4纈氨酸1010、體內(nèi)氨的貯存及運輸形式是（、體內(nèi)氨的貯存及運輸形式是（）。）。1谷氨酸2谷胱甘肽3丙氨酸4谷氨酰胺1111、有關生物氧化哪項是錯誤的（、有關生物氧化哪項是錯誤的（）1氧化過程中能量逐步釋放2生物氧化是一系列酶促反應3線粒體中的生物氧化可伴有ATP生成4與體外氧化結(jié)果相同，但釋放的能量不同1212、下列過程中需要、下列過程中需要DNADNA連接酶的是連接酶的是（）1DNA復制2DNA斷裂和修飾3DNA的甲基化4RNA轉(zhuǎn)錄1313、嘌呤核苷酸從頭合成的原料不包括（、嘌呤核苷酸從頭合成的原料不包括（）

簡介：生化教研室封毅,維生素,維生素分類,,分類,水溶性維生素B族維生素、維生素C,脂溶性維生素維生素A、D、E、K,WATERSOLUBLEVITAMIN,FATSOLUBLEVITAMIN,﹡易溶于水，故易隨尿液排出。﹡體內(nèi)不易儲存，必須經(jīng)常從食物中攝取。,特點,種類B族維生素和維生素C,水溶性維生素WATERSOLUBLEVITAMIN,B族維生素輔酶形式,維生素輔酶形式主要生化作用主要缺乏病,B族維生素,（一）維生素B1，又稱硫胺素THIAMINE,輔酶硫胺素焦磷酸THIAMINEPYROPHOSPHATE，TPP,維生素B1缺乏癥腳氣病,以消化、循環(huán)和神經(jīng)系統(tǒng)為主要表現(xiàn)的全身性疾病。消化系統(tǒng)腸蠕動減慢腹脹和便秘。循環(huán)系統(tǒng)心臟肥大和擴張、心動過速。神經(jīng)系統(tǒng)疲乏、記憶力減退、失眠。嚴重時可引起精神錯亂、眼肌麻痹，甚至昏迷。有些患者還會出現(xiàn)兩側(cè)對稱性的腳趾感覺異常、足部灼痛、腓腸肌痙攣、觸痛、蹲坐位起立困難以及腿部水腫等。,維生素B1來源,維生素B2,水溶液呈黃綠色熒光，故又名核黃素RIBOFLAVIN,主要起輔酶（遞氫體）作用。,維生素B2缺乏癥唇炎、舌炎、口角炎、陰囊皮炎、眼瞼炎等癥,維生素B2來源,維生素C,膠原蛋白的合成需要維生素C參加，所以VC缺乏，膠原蛋白不能正常合成，導致細胞連接障礙。預防動脈硬化。可促進膽固醇的排泄，防止膽固醇在動脈內(nèi)壁沉積，甚至可以使沉積的粥樣斑塊溶解。是一種水溶性的強有力的抗氧化劑。治療貧血。促進腸道對鐵的吸收，提高肝臟對鐵的利用。防癌。保護細胞、解毒，保護肝臟。提高人體的免疫力。,維生素C又稱抗壞血酸,壞血病毛細血管脆性增加，易出血。開始的時候癥狀是四肢無力，精神消退，煩躁不安，肌肉疼痛。牙齦出血，牙齒脫落，口臭。皮膚下大片出血。最后是嚴重疲憊﹑腹瀉、呼吸困難，肝腎衰竭而致死亡。,VC來源,共同特點,不溶于水，易溶于脂肪及有機溶劑服用過多時，易引起中毒可在肝內(nèi)儲存,種類維生素A、D、E、K,脂溶性維生素,一、維生素A,生化作用1視覺細胞內(nèi)感光物質(zhì)2維持上皮組織結(jié)構(gòu)的完整性3促進生長發(fā)育4有一定的防癌、抗癌作用,維生素A的缺乏病夜盲癥干眼病兒童生長發(fā)育緩慢，免疫力下降,,維生素A來源,維生素D生化作用促進小腸和腎重吸收鈣、磷提高血鈣和血磷濃度促進骨的生成和鈣化,維生素D的缺乏病嬰兒手足抽搐、驚厥兒童佝僂病成人骨軟化癥，骨質(zhì)疏松癥,維生素D的來源,三、維生素E，又稱生育酚,生化作用維持動物生育功能2抗氧化作用、抗衰老作用3促進血紅素合成,維生素E的來源,四、維生素K它是凝血酶原的主要成分。,促進血液正常凝固；防止新生嬰兒出血疾?。活A防內(nèi)出血及痔瘡；減少生理期大量出血。,

簡介：上海交通大學生命科學院生物化學考試大綱一、考試內(nèi)容緒論生物化學的定義、研究對象和任務、生物化學的發(fā)展簡史、生物化學與工農(nóng)醫(yī)的關系。第一章蛋白質(zhì)1、蛋白質(zhì)的化學組成及分類；蛋白質(zhì)的分子大小與形狀；蛋白質(zhì)生物功能的多樣性；2、氨基酸的基本結(jié)構(gòu)；氨基酸的分類20種氨基酸的英文名稱、縮寫符號及結(jié)構(gòu)式及其分類標準；氨基酸的理化性質(zhì)；氨基酸的分離和分析鑒定。3、肽的化學結(jié)構(gòu)；肽的物理化學性質(zhì)；天然存在的活性肽；多肽合成；肽鏈上氨基酸的排列順序，N端、C端；氨基酸順序測定的一般步驟；4、蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的研究方法；多肽鏈折疊的空間限制；蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)；纖維狀蛋白；А角蛋白和Β角蛋白，膠原蛋白與三股螺旋構(gòu)象，彈性蛋白、肌纖維。超二級結(jié)構(gòu)、結(jié)構(gòu)域和三級結(jié)構(gòu)，球狀蛋白質(zhì)構(gòu)象的基本特征、蛋白質(zhì)分子中的次級鍵、次級鍵在維系蛋白質(zhì)空間構(gòu)象中的作用；蛋白質(zhì)的變性和復性。5、寡聚蛋白質(zhì)的構(gòu)象和四級結(jié)構(gòu)；蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)決定高級結(jié)構(gòu)；細胞色素C的種屬差異與生物進化；蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的變異與分子?。患〖t蛋白與血紅蛋白的結(jié)構(gòu)和功能；蛋白質(zhì)的分離純化和鑒定。第二章酶學酶在生命活動中的重要性；酶催化作用的特點；酶的化學本質(zhì)及其分子組成；酶的命名和分類；酶的專一性；酶活力測定和酶的分離純化；核酶和抗體酶；酶促反應動力學；酶的作用機理和酶的調(diào)節(jié)；酶的活性中心；酶促反應機理；酶活性的調(diào)節(jié)控制；同工酶、誘導酶的定義及生物學意義。第三章維生素和輔酶脂溶性維生素的結(jié)構(gòu)和功能；水溶性維生素的結(jié)構(gòu)和功能第四章核酸1、核酸的分類、分布2、核酸的生物學功能DNA是遺傳物質(zhì)的基礎（細菌的轉(zhuǎn)化實驗、病毒轉(zhuǎn)導），RNA與蛋白質(zhì)合成。3、核酸的結(jié)構(gòu)核酸的基本組成單位核苷酸；核酸的一級結(jié)構(gòu)；GAFF法則；DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型、左手螺旋（ZDNA），DNA的三級結(jié)構(gòu)超螺旋。RNA的高級結(jié)構(gòu)。RNA的類型，RNA的堿基組成等4、核酸的理化性質(zhì)核酸的水解；核酸的酸堿性質(zhì)；核酸的紫外吸收特性；核酸的變性、復性和分子雜交；熱變性和TM值，DNA復性動力學。核酸的分離提純與定量測定。二、考試要求考生應全面掌握生物化學的基本概念和理論；掌握生命物質(zhì)的基本變化規(guī)律；掌握這些規(guī)律的相關性及反應機制，并能用這些理論解釋一般生命現(xiàn)象及分析和解決生產(chǎn)實踐中出現(xiàn)的一般性問題。三、試卷結(jié)構(gòu)客觀題（包括名詞解釋、填空題、選擇題和判斷題等）占60；主觀題（包括簡答題和問答題）占40。四、考試方式及時間考試方式為筆試，時間為3小時。

簡介：基礎生物化學（本科）19年6月在線作業(yè)0001試卷總分100得分100一、單選題共20道試題共100分1米氏常數(shù)KM是一個可以用來度量（）A酶和底物親和力大小的常數(shù)B酶促反應速度大小的常數(shù)C酶被底物飽和程度的常數(shù)D酶的穩(wěn)定性的常數(shù)正確答案A2在下列氨基酸溶液中不引起偏振光旋轉(zhuǎn)的氨基酸是（）A丙氨酸B亮氨酸C甘氨酸D絲氨酸正確答案C3下列核酸中稀有堿基含量最多的是（）ARRNABMRNACTRNADHNRNA正確答案C4（）在檸檬酸循環(huán)中有相應的Α酮酸中間物A丙氨酸B瓜氨酸C絲氨酸D天冬氨酸正確答案D5熱變性的DNA分子在適當條件下可以復性，條件之一是（）A驟然冷卻B緩慢冷卻C濃縮D加入濃的無機鹽正確答案B6非競爭性抑制劑使（）正確答案A12酶的競爭性抑制劑對酶促反應的影響是（）AVMAX不變，KM增大BVMAX不變，KM減小CVMAX增大，KM不變DVMAX減小，KM不變正確答案A13根據(jù)米氏方程，有關S與KM之間關系的說法不正確的是（）A當SKM時，反應速度與底物濃度無關。D當S23KM時，V25％VMAX正確答案D14目前公認的酶與底物結(jié)合的學說是（）A活性中心說B誘導契合學說C鎖匙學說D中間產(chǎn)物學說正確答案B15DNA復制需要1DNA聚合酶Ⅲ；2解鏈蛋白；3DNA聚合酶Ⅰ；4DNA指導的RNA聚合酶；5DNA連接酶參加。其作用的順序是（）A43125B24135C23415D42135正確答案B16維系DNA雙螺旋穩(wěn)定的最主要的力是（）A氫鍵B離子鍵C堿基堆積力D范德華力正確答案A

簡介：西南大學網(wǎng)絡與繼續(xù)教育學院課程代碼0876學年學季20192單項選擇題單項選擇題1、在嘧啶核苷酸的生物合成中不需要下列哪種物質(zhì)、在嘧啶核苷酸的生物合成中不需要下列哪種物質(zhì)BDERBOX“1氨甲酰磷酸2天冬氨酸3谷氨酰氨4核糖焦磷酸2、合成嘌呤和嘧啶都需要的一種氨基酸是、合成嘌呤和嘧啶都需要的一種氨基酸是BDERBOX“1S2GLN3GLY4ASN3、在尿素循環(huán)中，尿素由下列哪種物質(zhì)產(chǎn)生、在尿素循環(huán)中，尿素由下列哪種物質(zhì)產(chǎn)生BDERBOX“1鳥氨酸2精氨酸3瓜氨酸4半胱氨酸4、LL谷氨酸脫氫酶的輔酶含有哪種維生素谷氨酸脫氫酶的輔酶含有哪種維生素BDERBOX“1B1223B31Α酮戊二酸2琥珀酰3琥珀酸COA4蘋果酸1010、三羧酸循環(huán)中哪一個化合物前后各放出一個分子、三羧酸循環(huán)中哪一個化合物前后各放出一個分子CO2CO2BDERBOX“1檸檬酸2乙酰COA3琥珀酸4Α酮戊二酸1111、下列化合物中哪個不含腺苷酸組分、下列化合物中哪個不含腺苷酸組分BDERBOX“1COA2FMN3FAD4NAD1212、多食肉類，需補充、多食肉類，需補充BDERBOX“1維生素B12維生素B23維生素B54維生素B61313、下列輔酶中的哪個不是來自于維生素、下列輔酶中的哪個不是來自于維生素BDERBOX“1COA2COQ

簡介：,蛋白質(zhì)存在于所有的生物細胞中，是構(gòu)成生物體最基本的結(jié)構(gòu)物質(zhì)和功能物質(zhì)。蛋白質(zhì)是生命活動的物質(zhì)基礎，它參與了幾乎所有的生命活動過程。,第一章蛋白質(zhì)PROTEIN,第一節(jié)概述,,一、蛋白質(zhì)的定義蛋白質(zhì)是一切生物體中普遍存在的，由天然氨基酸通過肽鍵連接而成的生物大分子；其種類繁多，各具有一定的相對分子質(zhì)量，復雜的分子結(jié)構(gòu)和特定的生物功能；是表達生物遺傳性狀的一類主要物質(zhì)。二、蛋白質(zhì)在生命中的重要性早在1878年，思格斯就在反杜林論中指出“生命是蛋白體的存在方式，這種存在方式本質(zhì)上就在于這些蛋白體的化學組成部分的不斷的自我更新?！笨梢钥闯?，第一，蛋白體是生命的物質(zhì)基礎；第二，生命是物質(zhì)運動的特殊形式，是蛋白體的存在方式；第三，這種存在方式的本質(zhì)就是蛋白體與其外部自然界不斷的新陳代謝?，F(xiàn)代生物化學的實踐完全證實并發(fā)展了恩格斯的論斷,,1蛋白質(zhì)是生物體內(nèi)必不可少的重要成分,蛋白質(zhì)占干重人體中（中年人）人體45水55細菌5080蛋白質(zhì)19真菌1452脂肪19酵母菌1450糖類＜1白地菌50無機鹽7,2蛋白質(zhì)是一種生物功能的主要體現(xiàn)者,（1）酶的催化作用（2）調(diào)節(jié)作用多肽類激素（3）運輸功能（4）運動功能（5）免疫保護作用干擾素（6）接受、傳遞信息的受體（7）毒蛋白,,,3外源蛋白質(zhì)有營養(yǎng)功能，可作為生產(chǎn)加工的對象,三、蛋白質(zhì)的組成,1元素組成蛋白質(zhì)是一類含氮有機化合物，除含有碳、氫、氧外，還有氮和少量的硫。某些蛋白質(zhì)還含有其他一些元素，主要是磷、鐵、碘、碘、鋅和銅等。這些元素在蛋白質(zhì)中的組成百分比約為碳50％氫7％氧23％氮16硫03％其他微量,,,,氮占生物組織中所有含氮物質(zhì)的絕大部分。因此，可以將生物組織的含氮量近似地看作蛋白質(zhì)的含氮量。由于大多數(shù)蛋白質(zhì)的含氮量接近于16，所以，可以根據(jù)生物樣品中的含氮量來計算蛋白質(zhì)的大概含量,,★蛋白質(zhì)含量的測定凱氏定氮法測定氮的經(jīng)典方法優(yōu)點對原料無選擇性，儀器簡單，方法也簡單；缺點易將無機氮如核酸中的氮都歸入蛋白質(zhì)中,不精確。一般，樣品含氮量平均在16，取其倒數(shù)100/16625，即為蛋白質(zhì)換算系數(shù)，其含義是樣品中每存在1G元素氮，就說明含有625G蛋白質(zhì)）；故※蛋白質(zhì)含量氮的量100/16625,,除了上法外，還有紫外比色法雙縮脲法FOLIN酚考馬斯亮蘭G250比色法（條件蛋白質(zhì)必須是可溶的）,2化學組成（兩種類型）單純蛋白質(zhì)水解為Α氨基酸結(jié)合蛋白質(zhì)單純蛋白質(zhì)輔基,,,,,第二節(jié)氨基酸化學,一、氨基酸的結(jié)構(gòu)與分類,,2除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的Α碳原子都為不對稱碳原子,所以A氨基酸都具有旋光性。B每一種氨基酸都具有D型和L型兩種立體異構(gòu)體。目前已知的天然蛋白質(zhì)中氨基酸都為L型。,1氨基酸的結(jié)構(gòu)氨基酸是蛋白質(zhì)水解的最終產(chǎn)物，是組成蛋白質(zhì)的基本單位。從蛋白質(zhì)水解物中分離出來的氨基酸有二十種，除脯氨酸和羥脯氨酸外，這些天然氨基酸在結(jié)構(gòu)上的共同特點為,1與羧基相鄰的Α碳原子上都有一個氨基，因而稱為Α氨基酸,COOHH2NCHΑ碳原子基團RR基團,,,,,,Α氨基酸基本結(jié)構(gòu)通式,,2常見氨基酸的分類,中性AA（1）按R基團的酸堿性分酸性AA堿性AA（2）按R基團的疏水性R基團AA電性質(zhì)分不帶電荷極性R基團的AA帶電荷R基團的AA,脂肪族A（3）按R基團的化學結(jié)構(gòu)分芳香族AA雜環(huán)族AA,,,,,,,,,,,3構(gòu)成蛋白質(zhì)的20種氨基酸,,,4人體所需的八種必需氨基酸賴氨酸LYS纈氨酸VAL蛋氨酸MET色氨酸TRY亮氨酸LEU異亮氨酸ILE酪氨酸THR苯丙氨酸PHE嬰兒時期所需精氨酸ARG、組氨酸HIS早產(chǎn)兒所需色氨酸TRY、半胱氨酸CYS,５幾種重要的不常見氨基酸在少數(shù)蛋白質(zhì)中分離出一些不常見的氨基酸，通常稱為不常見蛋白質(zhì)氨基酸。這些氨基酸都是由相應的基本氨基酸衍生而來的。其中重要的有4羥基脯氨酸、5羥基賴氨酸、N甲基賴氨酸、和3,5二碘酪氨酸等。這些不常見蛋白質(zhì)氨基酸的結(jié)構(gòu)如下,,,二氨基酸的重要理化性質(zhì)1一般物理性質(zhì)常見氨基酸均為無色結(jié)晶,其形狀因構(gòu)型而異,溶解性各種氨基酸在水中的溶解度差別很大，并能溶解于稀酸或稀堿中，但不能溶解于有機溶劑。通常酒精能把氨基酸從其溶液中沉淀析出。2熔點氨基酸的熔點極高，一般在200℃以上。3味感其味隨不同氨基酸有所不同，有的無味、有的為甜、有的味苦，谷氨酸的單鈉鹽有鮮味，是味精的主要成分。旋光性除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋轉(zhuǎn)，左旋者通常用（）表示，右旋者用（）表示。5光吸收構(gòu)成蛋白質(zhì)的20種氨基酸在可見光區(qū)都沒有光吸收，但在遠紫外區(qū)97以上）；B知道蛋白質(zhì)的分子量；C知道蛋白質(zhì)由幾個亞基組成；D測定蛋白質(zhì)的氨基酸組成；并根據(jù)分子量計算每種氨基酸的個數(shù)。E測定水解液中的氨量，計算酰胺的含量。,2測定步驟①多肽鏈的拆分由多條多肽鏈組成的蛋白質(zhì)分子，必須先進行拆分。幾條多肽鏈借助非共價鍵連接在一起，稱為寡聚蛋白質(zhì)，如，血紅蛋白為四聚體，烯醇化酶為二聚體；可用8MOL/L尿素或6MOL/L鹽酸胍處理，即可分開多肽鏈亞基,,②測定蛋白質(zhì)分子中多肽鏈的數(shù)目通過測定末端氨基酸殘基的摩爾數(shù)與蛋白質(zhì)分子量之間的關系，即可確定多肽鏈的數(shù)目。③二硫鍵的斷裂幾條多肽鏈通過二硫鍵交聯(lián)在一起?？稍诳捎?MOL/L尿素或6MOL/L鹽酸胍存在下，用過量的?巰基乙醇處理，使二硫鍵還原為巰基，然后用烷基化試劑保護生成的巰基，以防止它重新被氧化?？梢酝ㄟ^加入鹽酸胍方法解離多肽鏈之間的非共價力；應用過甲酸氧化法或巰基還原法拆分多肽鏈間的二硫鍵。,,,★巰基的保護,④測定每條多肽鏈的氨基酸組成，并計算出氨基酸成分的分子比；⑤分析多肽鏈的N末端和C末端★末端氨基酸的測定多肽鏈端基氨基酸分為兩類，N端氨基酸和C端氨基酸。在肽鏈氨基酸順序分析中，最重要的是N端氨基酸分析法。末端氨基酸測定的主要方法有,,二硝基氟苯（DNFB）法丹磺酰氯法在堿性條件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯）可以與N端氨基酸的游離氨基作用，得到丹磺酰氨基酸。此法的優(yōu)點是丹磺酰氨基酸有很強的熒光性質(zhì)，檢測靈敏度可以達到1?109MOL。,肼解法此法是多肽鏈C端氨基酸分析法。多肽與肼在無水條件下加熱，C端氨基酸即從肽鏈上解離出來，其余的氨基酸則變成肼化物。肼化物能夠與苯甲醛縮合成不溶于水的物質(zhì)而與C端氨基酸分離。,,氨肽酶法氨肽酶是一種肽鏈外切酶，它能從多肽鏈的N端逐個的向里水解。根基不同的反應時間測出酶水解所釋放出的氨基酸種類和數(shù)量，按反應時間和氨基酸殘基釋放量作動力學曲線，從而知道蛋白質(zhì)的N末端殘基順序。最常用的氨肽酶是亮氨酸氨肽酶，水解以亮氨酸殘基為N末端的肽鍵速度最大。羧肽酶法羧肽酶是一種肽鏈外切酶，它能從多肽鏈的C端逐個的水解。根基不同的反應時間測出酶水解所釋放出的氨基酸種類和數(shù)量，從而知道蛋白質(zhì)的C末端殘基順序。目前常用的羧肽酶有四種A,B,C和Y；A和B來自胰臟；C來自柑桔葉；Y來自面包酵母。羧肽酶A能水解除PRO,ARG和LYS以外的所有C末端氨基酸殘基；B只能水解ARG和LYS為C末端殘基的肽鍵。,,⑥多肽鏈斷裂成多個肽段，可采用兩種或多種不同的斷裂方法將多肽樣品斷裂成兩套或多套肽段或肽碎片，并將其分離開來。多肽的選擇性降解的方法有,,,,,,,,,,酶解法胰蛋白酶，糜蛋白酶，胃蛋白酶，嗜熱菌蛋白酶，羧肽酶和氨肽酶化學法溴化氰水解法，它能選擇性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽鍵。,⑦測定每個肽段的氨基酸順序。⑧確定肽段在多肽鏈中的次序利用兩套或多套肽段的氨基酸順序彼此間的交錯重疊，拼湊出整條多肽鏈的氨基酸順序。⑨確定原多肽鏈重二硫鍵的位置一般采用胃蛋白酶處理沒有斷開二硫鍵的多肽鏈，再利用雙向電泳技術(shù)分離出各個肽段，用過甲酸處理后，將每個肽段進行組成及順序分析，然后同其它方法分析的肽段進行比較，確定二硫鍵的位置。,三蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)1蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的二級SECONDARY結(jié)構(gòu)是指肽鏈的主鏈在空間的排列,或規(guī)則的幾何走向、旋轉(zhuǎn)及折疊。它只涉及肽鏈主鏈的構(gòu)象及鏈內(nèi)或鏈間形成的氫鍵。主要有?螺旋、?折疊、?轉(zhuǎn)角。1?螺旋,在?螺旋中肽平面的鍵長和鍵角一定,肽鍵的原子排列呈反式構(gòu)型,相鄰的肽平面構(gòu)成兩面角①多肽鏈中的各個肽平面圍繞同一軸旋轉(zhuǎn)，形成螺旋結(jié)構(gòu)，螺旋一周，沿軸上升的距離即螺距為054NM,含36個氨基酸殘基；兩個氨基酸之間的距離015NM②肽鏈內(nèi)形成氫鍵，氫鍵的取向幾乎與軸平行，第一個氨基酸殘基的酰胺基團的CO基與第四個氨基酸殘基酰胺基團的NH基形成氫鍵。③蛋白質(zhì)分子為右手?螺旋。,左手和右手螺旋,,（2）?折疊?折疊是由兩條或多條幾乎完全伸展的肽鏈平行排列，通過鏈間的氫鍵交聯(lián)而形成的。肽鏈的主鏈呈鋸齒樁折疊構(gòu)象。①在?折疊中，?碳原子總是處于折疊的角上，氨基酸的R基團處于折疊的棱角上并與棱角垂直，兩個氨基酸之間的軸心距為035NM②?折疊結(jié)構(gòu)的氫鍵主要是由兩條肽鏈之間形成的；也可以在同一肽鏈的不同部分之間形成。幾乎所有肽鍵都參與鏈內(nèi)氫鍵的交聯(lián)，氫鍵與鏈的長軸接近垂直。③?折疊有兩種類型。一種為平行式，即所有肽鏈的N端都在同一邊。另一種為反平行式，即相鄰兩條肽鏈的方向相反。,（3）?轉(zhuǎn)角在?轉(zhuǎn)角部分，由四個氨基酸殘基組成四個形成轉(zhuǎn)角的殘基中，第三個一般均為甘氨酸殘基．彎曲處的第一個氨基酸殘基的CO和第四個殘基的–NH之間形成氫鍵，形成一個不很穩(wěn)定的環(huán)狀結(jié)構(gòu)。這類結(jié)構(gòu)主要存在于球狀蛋白分子中。,（４）自由回轉(zhuǎn)沒有一定規(guī)律的松散肽鏈結(jié)構(gòu)，但仍是緊密有序的穩(wěn)定結(jié)構(gòu)，通過主鏈間及主鏈與側(cè)鏈間氫鍵維持其構(gòu)象．不同的蛋白質(zhì)，自由回轉(zhuǎn)的數(shù)量和形式各不相同．分兩類①緊密環(huán)②連接條帶,２．超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域（１）超二級結(jié)構(gòu)在蛋白質(zhì)分子中，由若干相鄰的二級結(jié)構(gòu)單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的、在空間上能辨認的二級結(jié)構(gòu)組合體。幾種類型的超二級結(jié)構(gòu)Α?。沪ⅵ?；ΒΑΒ；ΒΒΒ．★超二級結(jié)構(gòu)在結(jié)構(gòu)層次上高于二級結(jié)構(gòu)，但沒有聚集成具有功能的結(jié)構(gòu)域．,ΑΑ,ΒΒ,ΒΑΒ,（２）結(jié)構(gòu)域?qū)τ谳^大的蛋白質(zhì)分子或亞基，多肽鏈往往由兩個或兩個以上相對獨立的三維實體締合而成三級結(jié)構(gòu)。這種相對獨立的三維實體就稱結(jié)構(gòu)域。結(jié)構(gòu)域通常是幾個超二級結(jié)構(gòu)的組合，對于較小的蛋白質(zhì)分子，結(jié)構(gòu)域與三級結(jié)構(gòu)等同，即這些蛋白為單結(jié)構(gòu)域。結(jié)構(gòu)域一般由100200個氨基酸殘基組成，但大小范圍可達40400個殘基。氨基酸可以是連續(xù)的，也可以是不連續(xù)的．結(jié)構(gòu)域之間常形成裂隙，比較松散，往往是蛋白質(zhì)優(yōu)先被水解的部位。酶的活性中心往往位于兩個結(jié)構(gòu)域的界面上．結(jié)構(gòu)域之間由“鉸鏈區(qū)”相連，使分子構(gòu)象有一定的柔性，通過結(jié)構(gòu)域之間的相對運動，使蛋白質(zhì)分子實現(xiàn)一定的生物功能。在蛋白質(zhì)分子內(nèi)，結(jié)構(gòu)域可作為結(jié)構(gòu)單位進行相對獨立的運動，水解出來后仍能維持穩(wěn)定的結(jié)構(gòu)，甚至保留某些生物活性．,★結(jié)構(gòu)域與功能域的關系有時一個結(jié)構(gòu)域就是蛋白質(zhì)的功能域，但不總是．包含一個但通常是多個結(jié)構(gòu)域３．蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)的基礎上進一步盤旋、折疊，從而生成特定的空間結(jié)構(gòu)。包括主鏈和側(cè)鏈的所有原子的空間排布．一般非極性側(cè)鏈埋在分子內(nèi)部，形成疏水核，極性側(cè)鏈在分子表面．,４．蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)許多蛋白質(zhì)是由兩個或兩個以上獨立的三級結(jié)構(gòu)通過非共價鍵結(jié)合成的多聚體，稱為寡聚蛋白。寡聚蛋白中的每個獨立三級結(jié)構(gòu)單元稱為亞基。蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)是指亞基的種類、數(shù)量以及各個亞基在寡聚蛋白質(zhì)中的空間排布和亞基間的相互作用。如，血紅蛋白的四級結(jié)構(gòu)得測定由佩魯茨1958年完成，其結(jié)構(gòu)要點為球狀蛋白，寡聚蛋白，含四個亞基兩條Α鏈，兩條Β鏈，Α2Β2Α鏈141個殘基；Β鏈146個殘基分子量65000含四個血紅素輔基親水性側(cè)鏈基團在分子表面，疏水性基團在分子內(nèi)部,三．蛋白質(zhì)分子中的共價鍵與次級鍵一級結(jié)構(gòu)→二級結(jié)構(gòu)→超二級結(jié)構(gòu)→結(jié)構(gòu)域→三級結(jié)構(gòu)→亞基→四級結(jié)構(gòu),維系蛋白質(zhì)分子的一級結(jié)構(gòu)肽鍵、二硫鍵維系蛋白質(zhì)分子的二級結(jié)構(gòu)氫鍵維系蛋白質(zhì)分子的三級結(jié)構(gòu)疏水相互作用力、氫鍵、范德華力、鹽鍵維系蛋白質(zhì)分子的四級結(jié)構(gòu)范德華力、鹽鍵,A鹽鍵（離子鍵）B氫鍵C疏水相互作用力D范德華力E二硫鍵F酯鍵,氫鍵、范德華力、疏水相互作用力、鹽鍵，均為次級鍵氫鍵、范德華力雖然鍵能小，但數(shù)量大疏水相互作用力對維持三級結(jié)構(gòu)特別重要鹽鍵數(shù)量小二硫鍵對穩(wěn)定蛋白質(zhì)構(gòu)象很重要，二硫鍵越多，蛋白質(zhì)分子構(gòu)象越穩(wěn)定,離子鍵,氫鍵,范德華力,疏水相互作用力,第四節(jié)蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)與功能的關系,一蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關系研究蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關系主要是研究多肽鏈中不同部位的殘基與生物功能的關系。進行這方面的研究常用的方法有同源蛋白質(zhì)氨基酸順序相似性分析、氨基酸殘基的化學修飾及切割實驗等。例1鐮刀形貧血病患者血紅細胞合成了一種不正常的血紅蛋白（HBS）它與正常的血紅蛋白（HBA）的差別僅僅在于Β鏈的N末端第6位殘基發(fā)生了變化（HBA）第6位殘基是極性谷氨酸殘基，（HBS）中換成了非極性的纈氨酸殘基使血紅蛋白細胞收縮成鐮刀形，輸氧能力下降，易發(fā)生溶血這說明了蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)與功能關系的高度統(tǒng)一性,例2一級結(jié)構(gòu)的局部斷裂與蛋白質(zhì)的激活體內(nèi)的某些蛋白質(zhì)分子初合成時，常帶有抑制肽，呈無活性狀態(tài)，稱為蛋白質(zhì)原蛋白質(zhì)原的部分肽鏈以特定的方式斷裂后，才變?yōu)榛钚苑肿永葝u素，在剛合成時，是一個比成熟的胰島素分子大一倍多的單鏈多肽，稱為前胰島素原前胰島素原的N末端有一段肽鏈，稱為信號肽信號肽被切去，剩下的是胰島素原。胰島素原比胰島素分子多一段C肽，只有當C肽被切除后才成為有51個殘基，分A、B兩條鏈的胰島素分子單體,例3同源蛋白同源蛋白是指在不同有機體中實現(xiàn)同一功能的蛋白質(zhì)同源蛋白中的一級結(jié)構(gòu)中有許多位置的氨基酸對所有種屬來說都是相同的，稱為不變殘基；其他位置的氨基酸稱可變殘基不同種屬的可變殘基有很大變化可用于判斷生物體間親緣關系的遠近例細胞色素C60個物種中，有27個位置上的氨基酸殘基完全不變，是維持其構(gòu)象中發(fā)揮特有功能所必要的部位，屬于不變殘基可變殘基可能隨著進化而變異，而且不同種屬的細胞色素C氨基酸差異數(shù)與種屬之間的親緣關系相關。親緣關系相近者，氨基酸差異少，反之則多（進化樹）,黃色不變殘基（INVARIABLERESIDUES）藍色保守氨基酸（CONSERVATIVERESIDUES）未標記可變殘基（VARIABLERESIDUES）,二蛋白質(zhì)的構(gòu)象與功能的關系別構(gòu)效應又稱變構(gòu)效應，是指寡聚蛋白與配基結(jié)合，改變蛋白質(zhì)構(gòu)象，導致蛋白質(zhì)生物活性改變的現(xiàn)象它是細胞內(nèi)最簡單的調(diào)節(jié)方式例血紅蛋白的別構(gòu)效應一個亞基與氧結(jié)合后，引起該亞基構(gòu)象改變進而引起另三個亞基的構(gòu)象改變整個分子構(gòu)象改變與氧的結(jié)合能力增加,第五節(jié)蛋白質(zhì)的性質(zhì),一蛋白質(zhì)的分子大小蛋白質(zhì)是分子量很大的生物分子，相對分子質(zhì)量大于10000最高可達40000000（煙草花葉病毒）．蛋白質(zhì)相對分子質(zhì)量的測定方法1根據(jù)化學成分測定最小相對分子質(zhì)量此法首先利用化學分析方法測定蛋白質(zhì)分子中某一特殊成分的百分含量然后，假定蛋白質(zhì)分子中該成分只有一個，據(jù)其百分含量可計算出最低相對分子質(zhì)量最小相對分子質(zhì)量＝（已知成分的相對分子、原子質(zhì)量）/已知成分的百分含量如果蛋白質(zhì)分子中所含已知成分不是一個單位，則真實相對分子質(zhì)量等于最小相對分子質(zhì)量的倍數(shù)。2超離心法在60000～80000R/MIN的高速離心力作用下，蛋白質(zhì)分子會沿旋轉(zhuǎn)中心向外周方向移動用光學方法測定界面移動的速度即為蛋白質(zhì)的離心沉降速度蛋白質(zhì)的沉降速度與分子大小和形狀有關,沉降系數(shù)是溶質(zhì)顆粒在單位離心場中的沉降速度，用S表示。一個S單位，為11013秒相對分子質(zhì)量越大，S值越大蛋白質(zhì)的沉降系數(shù)1～200S由沉降系數(shù)S可根據(jù)斯維得貝格〔SVEDBERG〕方程計算蛋白質(zhì)分子的相對分子質(zhì)量MRST/D〔1－IΡ〕R氣體常數(shù)T絕對溫度D擴散系數(shù)Ρ溶劑的密度3凝膠過濾法凝膠過濾所用介質(zhì)為凝膠珠，其內(nèi)部為多孔網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)一定型號的凝膠網(wǎng)孔大小一定，只允許相應大小的分子進入凝膠顆粒內(nèi)部，大分子則被排阻在外洗脫時大分子隨洗脫液從顆粒間隙流下來，洗脫液體積小；小分子在顆粒網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)中穿來穿去，歷程長，后洗脫下來，洗脫體積大測定蛋白質(zhì)分子量一般用葡聚糖，商品名SEPHADEX,測得幾種標準蛋白質(zhì)的洗脫體積〔VE〕以相對分子質(zhì)量對數(shù)（LOGM）對VE作圖，得標準曲線再測出未知樣品洗脫體積〔VE〕從標準曲線上可查出樣品蛋白質(zhì)的相對分子質(zhì)量4SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳法SDS十二烷基硫酸鈉，變性劑普通蛋白質(zhì)電泳的泳動速率取決于荷質(zhì)比（凈電荷、大小、形狀）用SDS和巰基乙醇（打開二硫鍵）處理蛋白質(zhì)變性（肽鏈伸展）并與SDS結(jié)合，形成SDS蛋白質(zhì)復合物不同蛋白質(zhì)分子的均帶負電（SDS帶負電）；且荷質(zhì)比相同（蛋白質(zhì)分子大，結(jié)合SDS多；分子小，結(jié)合SDS少）不同蛋白質(zhì)分子具有相似的構(gòu)象用幾種標準蛋白質(zhì)相對分子質(zhì)量的對數(shù)值對它們的遷移率作圖測出待測樣品的遷移率從標準曲線上查出樣品的相對分子質(zhì)量,,★影響遷移率的主要因素凝膠的分子篩效應對長短不同的棒形分子會產(chǎn)生不同的阻力〔主要因素〕凝膠的濃度和交聯(lián)度同一電泳條件下，分子小，受阻小，游動快，遷移率大。相對分子質(zhì)量大者，遷移率小★優(yōu)點快速，樣品用量少，可同時測幾個樣品缺點誤差大，約為±10％（誤差主要來源于遷移距離的測量誤差）★此方法只能測得亞基肽鏈的相對分子質(zhì)量二蛋白質(zhì)的兩性離解和電泳現(xiàn)象蛋白質(zhì)與多肽一樣，能夠發(fā)生兩性離解，也有等電點。在等電點時ISOELECTRICPOINTPI，蛋白質(zhì)的溶解度最小，在電場中不移動。在不同的PH環(huán)境下，蛋白質(zhì)的電學性質(zhì)不同。在等電點偏酸性溶液中，蛋白質(zhì)粒子帶負電荷，在電場中向正極移動；在等電點偏堿性溶液中，蛋白質(zhì)粒子帶正電荷，在電場中向負極移動。這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)電泳ELECTROPHORESIS。,蛋白質(zhì)在等電點PH條件下，不發(fā)生電泳現(xiàn)象。利用蛋白質(zhì)的電泳現(xiàn)象，可以將蛋白質(zhì)進行分離純化。,三蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)由于蛋白質(zhì)的分子量很大，它在水中能夠形成膠體溶液。蛋白質(zhì)溶液具有膠體溶液的典型性質(zhì)，如丁達爾現(xiàn)象、布郎運動等。由于膠體溶液中的蛋白質(zhì)不能通過半透膜，因此可以應用透析法將非蛋白的小分子雜質(zhì)除去。四蛋白質(zhì)的沉淀作用蛋白質(zhì)膠體溶液的穩(wěn)定性與它的分子量大小、所帶的電荷和水化作用有關。改變?nèi)芤旱臈l件，將影響蛋白質(zhì)的溶解性質(zhì)在適當?shù)臈l件下，蛋白質(zhì)能夠從溶液中沉淀出來。,,,1可逆沉淀1在溫和條件下，通過改變?nèi)芤旱腜H或電荷狀況，使蛋白質(zhì)從膠體溶液中沉淀分離。2在沉淀過程中，結(jié)構(gòu)和性質(zhì)都沒有發(fā)生變化，在適當?shù)臈l件下，可以重新溶解形成溶液，所以這種沉淀又稱為非變性沉淀。3可逆沉淀是分離和純化蛋白質(zhì)的基本方法，如等電點沉淀法、鹽析法和有機溶劑沉淀法等。2不可逆沉淀1在強烈沉淀條件下，不僅破壞了蛋白質(zhì)膠體溶液的穩(wěn)定性，而且也破壞了蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)，產(chǎn)生的蛋白質(zhì)沉淀不可能再重新溶解于水。2由于沉淀過程發(fā)生了蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)的變化，所以又稱為變性沉淀。3如加熱沉淀、強酸堿沉淀、重金屬鹽沉淀和生物堿沉淀等都屬于不可逆沉淀。五蛋白質(zhì)的變性蛋白質(zhì)的性質(zhì)與它們的結(jié)構(gòu)密切相關。某些物理或化學因素，能夠破壞蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)狀態(tài)，引起蛋白質(zhì)理化性質(zhì)改變并導致其生理活性喪失。這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性,變性蛋白質(zhì)通常都是固體狀態(tài)物質(zhì)，不溶于水和其它溶劑，也不可能恢復原有蛋白質(zhì)所具有的性質(zhì)。所以，蛋白質(zhì)的變性通常都伴隨著不可逆沉淀。引起變性的主要因素是熱、紫外光、激烈的攪拌以及強酸和強堿等。,六蛋白質(zhì)的紫外吸收大部分蛋白質(zhì)均含有帶芳香環(huán)的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。這三種氨基酸的在280NM附近有最大吸收。因此，大多數(shù)蛋白質(zhì)在280NM附近顯示強的吸收。利用這個性質(zhì)，可以對蛋白質(zhì)進行定性鑒定。七蛋白質(zhì)的顏色反應1雙縮脲反應兩分子雙縮脲與堿性硫酸銅作用，生成粉紅色的復合物含有兩個或兩個以上肽鍵的化合物，能發(fā)生同樣的反應肽鍵的反應，肽鍵越多顏色越深受蛋白質(zhì)特異性影響小蛋白質(zhì)定量測定；測定蛋白質(zhì)水解程度,,,,2米倫氏反應酪氨酸的顯色反應（酚羥基反應）米倫試劑為硝酸、亞硝酸、硝酸汞、亞硝酸汞的混合物蛋白溶液中，加入米倫試劑，產(chǎn)生白色沉淀，加熱后變成紅色3乙醛酸反應在蛋白質(zhì)溶液中加入HCOCOOH，將濃硫酸沿管壁緩慢加入，不使相混，在液面交界處，即有紫色環(huán)形成色氨酸的反應（吲哚環(huán)的反應）鑒定蛋白質(zhì)中是否含有色氨酸明膠中不含色氨酸4坂口反應精氨酸的反應（胍基的反應）精氨酸與Α萘酚在堿性次氯酸鈉（或次溴酸鈉）溶液中發(fā)生反應，產(chǎn)生紅色產(chǎn)物鑒定蛋白質(zhì)中是否含有精氨酸定量測定精氨酸,5福林試劑反應酪氨酸、色氨酸的反應（還原反應）福林試劑磷鉬酸磷鎢酸與雙縮脲法結(jié)合LOWRY法在堿性條件下，蛋白質(zhì)與硫酸銅發(fā)生反應蛋白質(zhì)銅絡合物，將福林試劑還原，產(chǎn)生磷鉬藍和磷鎢藍混合物靈敏度提高100倍6茚三酮反應靈敏度差7黃蛋白反應濃硝酸與酪氨酸、色氨酸的反應生成黃色化合物指甲、皮膚、毛發(fā)8考馬斯亮藍G250本身為紅色，與蛋白質(zhì)反應呈藍色與蛋白的親和力強，靈敏度高11000微克/毫升,第六節(jié)蛋白質(zhì)的分類,一依據(jù)蛋白質(zhì)的外形分類按照蛋白質(zhì)的外形可分為球狀蛋白質(zhì)和纖維狀蛋白質(zhì)。1球狀蛋白質(zhì)（GLOBULARPROTEIN）外形接近球形或橢圓形，溶解性較好，能形成結(jié)晶，大多數(shù)蛋白質(zhì)屬于這一類。2纖維狀蛋白質(zhì)FIBROUSPROTEIN分子類似纖維或細棒。它又可分為可溶性纖維狀蛋白質(zhì)和不溶性纖維狀蛋白質(zhì)。二依據(jù)蛋白質(zhì)的組成分類按照蛋白質(zhì)的組成，可以分為1簡單蛋白SIMPLEPROTEIN又稱為單純蛋白質(zhì)；這類蛋白質(zhì)只含由?氨基酸組成的肽鏈，不含其它成分。（1）清蛋白和球蛋白ALBUMINANDGLOBULIN廣泛存在于動物組織中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。（2）谷蛋白GLUTELIN和醇溶谷蛋白PROLAMIN植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀堿中，后者可溶于70－80％乙醇中。（3）精蛋白和組蛋白堿性蛋白質(zhì)，存在與細胞核中。（4）硬蛋白存在于各種軟骨、腱、毛、發(fā)、絲等組織中，分為角蛋白、膠原蛋白、彈性蛋白和絲蛋白。,2結(jié)合蛋白CONJUGATEDPROTEIN由簡單蛋白與其它非蛋白成分結(jié)合而成（1）色蛋白由簡單蛋白與色素物質(zhì)結(jié)合而成。如血紅蛋白、葉綠蛋白和細胞色素等。（2）糖蛋白由簡單蛋白與糖類物質(zhì)組成。如細胞膜中的糖蛋白等。（3）脂蛋白由簡單蛋白與脂類結(jié)合而成。如血清?，?脂蛋白等。（4）核蛋白由簡單蛋白與核酸結(jié)合而成。如細胞核中的核糖核蛋白等。（5）色蛋白由簡單蛋白與色素結(jié)合而成。如血紅素、過氧化氫酶、細胞色素C等。（6）磷蛋白由簡單蛋白質(zhì)和磷酸組成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、彈性蛋白、絲心蛋白等。,本章小節(jié),蛋白質(zhì)的生物學作用功能蛋白、結(jié)構(gòu)蛋白蛋白質(zhì)的組成（元素組成、化學組成）及蛋白質(zhì)含量的測定二十種氨基酸的結(jié)構(gòu)、分類及名稱（三字縮寫符、單字縮寫符）氨基酸的重要理化性質(zhì)兩性解離、茚三酮顯色、與2,4二硝基氟苯（DNFB）反應、與異硫氰酸苯酯（PITC）的反應蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)肽、肽鍵、活性多肽及一級結(jié)構(gòu)的測定蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)二級結(jié)構(gòu)單元（?螺旋、?折疊、?轉(zhuǎn)角、自由回轉(zhuǎn)）、三級與四級結(jié)構(gòu)（超二級結(jié)構(gòu)、結(jié)構(gòu)域、亞基）及結(jié)構(gòu)與功能的關系蛋白質(zhì)的性質(zhì)大分子性質(zhì)、蛋白質(zhì)分子量的測定（離心法、凝膠過濾法、SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳法）、兩性解離（等電點、電泳、離子交換）、膠體性質(zhì)、蛋白質(zhì)沉淀（可逆沉淀、不可逆沉淀）、蛋白質(zhì)變性、紫外吸收及顏色反應蛋白質(zhì)的分類按外形及組成分類,第二章酶ENZYME,1酶的概念酶是一類由活性細胞產(chǎn)生的具有催化作用和高度專一性的特殊蛋白質(zhì)。簡單說，酶是一類由活性細胞產(chǎn)生的生物催化劑。,一、酶的概念,2酶催化作用的特點1酶和一般催化劑的共性加快反應速度；不改變平衡常數(shù)；自身不參與反應。2酶催化作用特性條件溫和常溫、常壓、PH7；高效率反應速度與不加催化劑相比可提高108～1020，與加普通催化劑相比可提高107～1013；專一性即酶只能對特定的一種或一類底物起作用，這種專一性是由酶蛋白的立體結(jié)構(gòu)所決定的?？煞譃榻^對專一性有些酶只作用于一種底物，催化一個反應，而不作用于任何其它物質(zhì)。相對專一性這類酶對結(jié)構(gòu)相近的一類底物都有作用。包括鍵專一性和簇（基團）

簡介：生物化學生物化學本科本科1單選題單選題1關于腐敗作用敘述正確的是AA是腸道細菌對蛋白質(zhì)或蛋白質(zhì)消化產(chǎn)物的作用B主要是氨基酸脫羧基、脫氨基的分解作用C主要在大腸進行D腐敗作用產(chǎn)生的都是有害物質(zhì)是細菌本身的代謝過程，以有氧分解為主2PKA主要使哪種氨基酸殘基磷酸化A酪氨酸B甘氨酸C酪氨酸甘氨酸D甘氨酸絲氨酸蘇氨酸絲氨酸3在線粒體內(nèi)進行的代謝途徑是A糖酵解B磷酸戊糖途徑C糖原合成與分解D脂酸合成脂酸Β氧化4引起血中丙酮酸含量升高是由于缺乏AA硫胺素ADNA模板上的不連續(xù)DNA片段B隨從鏈上生成的不連續(xù)DNA片段C前導鏈上生成的不連續(xù)DNA片段D引物酶催化合成的RNA片段由DNA連接酶合成的DNA片段9結(jié)合酶表現(xiàn)有活性的條件是CA輔酶單獨存在B有激動劑存在C全酶形式存在D亞基單獨存在酶蛋白單獨存在10基因表達過程中僅在原核生物中出現(xiàn)而真核生物沒有的是ATRNA的稀有堿基BAUG用作起始密碼子C岡崎片段DDNA連接酶Σ因子11關于“基因表達”的概念敘述錯誤的是AA其過程總是經(jīng)歷基因轉(zhuǎn)錄及翻譯的過程B經(jīng)歷基因轉(zhuǎn)錄及翻譯等過程C某些基因表達產(chǎn)物是蛋白質(zhì)分子D某些基因表達產(chǎn)物不是蛋白質(zhì)分子某些基因表達產(chǎn)物是RNA分子

簡介：茶葉生物化學茶葉生物化學試題庫試題庫（一）填空１、影響酶促反應速度的因素有２、酶按其構(gòu)成可分為簡單酶類和復合酶類、復合酶的非蛋白質(zhì)部分稱為（）或（）３、影響酶活性的主要因素有；。４、是指在最適測定條件下，２５℃時，每分鐘內(nèi)使１UMOL的底物發(fā)生變化的酶量。５、是指在一定條件下酶催化特異化學反應的速度。６、成品茶中的蛋白質(zhì)可分為和。７、茶樹鮮葉中蛋白質(zhì)含量的變化趨勢是幼嫩葉成熟葉。８、用于制茶的高級鮮葉中，一般含有占干重的氮，其中左右是蛋白質(zhì)和游離氨基酸。１０、用于制茶的高級鮮葉中，一般含有占干重（）左右的蛋白質(zhì)和（）的游離氨基酸。１１、茶葉中的三碳糖主要有；茶葉中的七碳糖主要有，１２、茶葉中的單糖主要是已糖有、１３、Ｄ吡喃果糖胺可進行漢遜重排成為。１４、茶葉中戊糖主要有１５、六員環(huán)狀半縮醛結(jié)構(gòu)的糖叫做五員環(huán)狀半縮醛結(jié)構(gòu)的糖叫做１６、天然存在的單糖都是型糖。１７、連接糖基與配基的鍵叫。１８、Ｄ吡喃葡萄糖胺可發(fā)生重排生成１氨基１脫氧Ｄ吡喃果糖。１９、茶葉果膠物質(zhì)存在于兩個相鄰細胞壁間中膠層中，是茶葉成份之一茶鮮葉原果膠素約占干物質(zhì)的％左右，可溶性果膠約占干物質(zhì)的％左右，故茶鮮葉中果膠物質(zhì)總量約為％左右。２０、茶葉中二糖主要有２１、茶葉中的三糖主要有，茶葉中的四糖主要有２２、何謂寡糖，茶葉有哪幾類寡糖２３、果糖在游離態(tài)存在時，其分子結(jié)構(gòu)為型，在結(jié)合整存在時，其分子結(jié)構(gòu)為型。２４、茶葉中的脂多糖是屬于多糖，它是由單糖及其衍生物和物質(zhì)等三部分組成的，的多約占茶葉干物的左右。２５、植物界中分布最廣的多糖是它是植物細胞壁的主要成分，它溶于水，溶于機溶劑，很水介，但它可以在的作用下，逐漸水介成為。２６、在茶樹各器官中，淀粉含量以最多，約占干物質(zhì)的（）左右，茶樹新梢芽葉中淀粉含量為左右，并且高于２７、茶葉中甜味物質(zhì)主要有（）２８、水蘇糖約占茶葉干物質(zhì)的％左右，茶籽中約占干重％左右，茶花的花瓣和雄蕊中也有微量存在。２９、棉子糖約占茶葉干物質(zhì)重的％、茶籽中約占干重％左右，茶花的花瓣和雄蕊中也有量存在。３０、麥芽糖在紅茶的制過程中，有少量的形成，它約占紅茶干物重％，茶籽中也含有麥芽糖，約占干物質(zhì)重％左右，花茶中也有少量存在。３１、稱為轉(zhuǎn)化糖，茶葉中糖稱為轉(zhuǎn)化糖。３２、茶葉中多糖主要有３３、茶葉中主要糖苷化合物有。７４、茶葉中主要脂溶性色素有７５、茶籽干物質(zhì)中，粗脂肪含量約為％。７６、茶皂素遇酸、堿起反應。７７、皂素的溶血作用最低濃度稱為７８、茶皂素是味物質(zhì)。７９、（）和（）的差異是影響多酚類含量的主要環(huán)境因子。８０、茶園施氮使茶葉葉片顏色變，這是因為氮有利于成分的形成。８１、增施氮肥會使氨基酸含量，而多酚類含量。８２、構(gòu)成紅茶茶湯滋味的極為重要的成分是，。８３、紅茶茶湯的鮮爽度主要由，，以及等物質(zhì)所決定。８４、紅茶葉底的形成是所致。８５、紅茶發(fā)酵是以兒茶素類氧化為主體的酶促氧化及。８６、紅茶中茶黃素含量一般約為，高者可達以上。８７、紅茶茶湯的湯色，主要由等色素構(gòu)成，其中以色素含量最高８８、LECDGC。８９、茶鮮葉的干物質(zhì)中，約含兒茶素類％，在化學上屬于類化合物。９０、LEGCGLEGC。９１、紅茶茶湯的滋味濃度主要由，，決定。９２、LEC沒食子酸［０］９３、紅茶中約含茶紅素％。９４、LEGCLEC［０］９５、LECG沒食子酸［０］９６、LEGCGLE［０］９７、LEGCGLECG［０］９８、紅茶茶湯的強度主要由，以及與的協(xié)調(diào)關系所決定。９９、紅茶香氣主要在制茶的工序中產(chǎn)生。１００、紫蘿酮在茶葉加工中形成，它還可以進一步轉(zhuǎn)化成和等香氣物質(zhì)。１０１、導致紅茶湯色發(fā)暗的主要物質(zhì)是。１０２、影響紅茶湯色“亮”度的色素成分是。１０３、茶鮮中沒有發(fā)現(xiàn)紫蘿酮，成品茶中的紫蘿酮是茶葉加工中由物質(zhì)轉(zhuǎn)化而來。１０４、紅茶加工中，在揉捻和發(fā)酵兩工序中，葉綠素的破壞主要產(chǎn)生反應。１０５、茶鮮葉胡蘿卜素含量約干物量的MG％。１０６、聯(lián)苯酚醌H１０７、紅茶中約含雙黃烷醇，是構(gòu)成茶湯，和的綜合滋味因子之一。１０８、紅茶制造中“烏條”現(xiàn)象產(chǎn)生的原因主要是。１０９、綠茶制造中，影響茶葉內(nèi)含物質(zhì)變化的主要因素是（）與（）。１１０、綠茶制造中，主要是利用（）鈍化鮮葉中（）的活性，使原料中各成分在（）作用下，產(chǎn)生一系列化學變化。１１２、綠茶制造過程中，多酚類化合物在（）的作用下，產(chǎn)生一系列的（）、（）、（）、（），但沒有紅茶制造中如此強烈和復雜。１１３、綠茶品質(zhì)形成的關鍵因子是由（）而引起的（）。１１４、綠茶制造中，多酚類化合物在（）的作用下自動氧化，形成（），它與蛋白質(zhì)結(jié)合成大分子的不溶物，可以減少綠茶的（）味。它又與氨基酸作用，形成綠茶的（）。１１５、綠茶制造中，加熱炒和烘中，氨基酸類化合物脫水，形成（）化合物，具有（）香氣。１１６、組成綠茶苦味因子的化合物主要有（）、（）和（）。１１７、綠茶中鮮味物質(zhì)主要是游離氨基酸類物質(zhì)，其中主要有（）、（）、

簡介：生物化學的一些總結(jié)（藥學專業(yè)用）各代謝生理意義★EMP1在無氧和缺氧條件下，作為糖分解供能的補充途徑⑴骨骼肌在劇烈運動時的相對缺氧；⑵從平原進入高原初期；⑶嚴重貧血、大量失血、呼吸障礙、肺及心血管疾患所致缺氧。2在有氧條件下，作為某些組織細胞主要的供能途徑如表皮細胞，紅細胞及視網(wǎng)膜等，由于無線粒體，故只能通過無氧酵解供能。成熟紅細胞完全依賴糖酵解供能，神經(jīng)、白細胞、骨髓等代謝極為活躍，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。3紅細胞內(nèi)1，3二磷酸甘油酸轉(zhuǎn)變成的2，３二磷酸甘油酸可與血紅蛋白結(jié)合，使氧氣與血紅蛋白結(jié)合力下降，釋放氧氣。4肌肉中產(chǎn)生的乳酸、丙氨酸（由丙酮酸轉(zhuǎn)變）在肝臟中能作為糖異生的原料，生成葡萄糖?！颰CA1是糖在體內(nèi)分解供能的主要途徑⑴生成的ATP數(shù)目遠遠多于糖的無氧酵解生成的ATP數(shù)目；⑵機體內(nèi)大多數(shù)組織細胞均通過此途徑氧化供能。2是糖、脂、蛋白質(zhì)氧化供能的最終共同途徑糖、脂、蛋白質(zhì)的分解產(chǎn)物主要經(jīng)此途徑徹底氧化分解供能。3是糖、脂、蛋白質(zhì)相互轉(zhuǎn)變的樞紐有氧氧化途徑中的中間代謝物可以由糖、脂、蛋白質(zhì)分解產(chǎn)生，某些中間代謝物也可以由此途徑逆行而相互轉(zhuǎn)變。是三大代謝聯(lián)系的樞紐?！颒MS1是體內(nèi)生成NADPH的主要代謝途徑NADPH在體內(nèi)可用于⑴作為供氫體，參與體內(nèi)的合成代謝如參與合成脂肪酸、膽固醇等。從乙酰輔酶A合成脂酸、膽固醇；Α酮戊二酸與NADPH及氨生成谷氨酸，谷氨酸可與其他Α酮酸進行轉(zhuǎn)氨基反應而生成相應的氨基酸。⑵參與羥化反應作為加單氧酶的輔酶，參與對代謝物的羥化。有些羥化反應與生物合成有關，如從膽固醇合成膽汁酸、類固醇激素等；有些羥化反應則與生物轉(zhuǎn)化有關。⑶維持巰基酶的活性。⑷使氧化型谷胱甘肽還原。NADPH是谷胱甘肽還原酶的輔酶，對維持細胞中還原型谷胱甘肽的正常含量進而保護巰基酶的活性及維持紅細胞膜完整性很重要，并可保持血紅蛋白鐵于二價。⑸維持紅細胞膜的完整性由于6磷酸葡萄糖脫氫酶遺傳性缺陷可導致蠶豆病，表現(xiàn)為溶血性貧血。2是體內(nèi)生成5磷酸核糖的唯一代謝途徑體內(nèi)合成核苷酸和核酸所需的核糖或脫氧核糖均以5磷酸核糖的形式提供，其生成方式可以由G6P脫氫脫羧生成，也可以由3磷酸甘油醛和F6P經(jīng)基團轉(zhuǎn)移的逆反應生成。3提供能量在需要時，NADPH可通過轉(zhuǎn)氫酶的作用，使NAD還原為NADH，NADH通過呼吸鏈生成ATP提供能量需要，一分子6磷酸葡萄糖可獲得36分子ATP?！锾钱惿?在饑餓情況下維持血糖濃度的相對恒定在較長時間饑餓的情況下，空腹或饑餓時依賴氨基酸、甘油等異生成糖，以維持血糖水平恒定。機體需要靠糖異生作用生成葡萄糖其生成不僅是解氨毒的重要方式，而且也是氨運輸和貯存形式。GLN主要從腦、肌肉等組織向肝或腎運輸氨，在腎，GLN受谷氨酰胺酶的催化作用水解，釋出的氨與腎小管中的酸結(jié)合生成銨鹽由尿排出，這對調(diào)節(jié)機體的酸堿平衡有重要作用。而且，GLN可參與體內(nèi)嘌呤、嘧啶和非必需氨基酸的合成。各代謝的關鍵酶代謝名稱關鍵酶糖酵解EMP①己糖激酶（肝中為葡萄糖激酶）②6磷酸果糖激酶1③丙酮酸激酶TCA循環(huán)①丙酮酸脫氫酶復合體②異檸檬酸合成酶③異檸檬酸脫氫酶④Α酮戊二酸脫氫酶復合體磷酸戊糖途徑HMS或HMP6磷酸葡萄糖脫氫酶糖原合成糖原合成酶糖原分解糖原磷酸化酶糖異生①丙酮酸羧化酶（需生物素）②磷酸烯醇式丙酮酸PEP羧激酶③16二磷酸果糖磷酸酶1④6磷酸葡萄糖磷酸酶脂肪分解甘油三酯脂肪酶，又稱為激素敏感脂肪酶HSL脂肪酸的Β－氧化肉堿脂肪酰轉(zhuǎn)移酶Ⅰ酮體的生成HMGCOA合成酶脂肪酸的合成乙酰COA羧化酶（需生物素）甘油磷脂的合成途徑中的甘油二酯合成途徑脂肪酰甘油轉(zhuǎn)移酶膽固醇合成HMGCOA還原酶初級膽汁酸合成7Α羥化酶尿素循環(huán)精氨酸代琥珀酸縮合酶合成多胺鳥氨酸脫羧酶ECOLI生物合成CTPATC酶，即ASP轉(zhuǎn)氨甲?；负铣珊塑账崃姿岷颂墙沽姿峒っ窹RPP合成酶合成嘌呤磷酸核糖酰胺轉(zhuǎn)移酶含金屬的蛋白質(zhì)酶名稱所含金屬及其他1嗜熱菌蛋白酶FE和CAFE為酶活力所必需、CA與酶熱穩(wěn)定性有關

簡介：生物化學說課,,說課主要內(nèi)容,,說教法與教學手段,說大綱和教材,說教學計劃,說學情,,生物化學說課,,,,,A,D,B,C,說大綱,,,護理專業(yè)學科要求,教學大綱,,,,,掌握扎實基礎知識,解釋常見病生化機理,看懂常見生化檢驗單,熟悉簡單的生化術(shù)語,說教材,,,,主要使用的教材，為基本講授教材,內(nèi)容較為前沿，最新研究動態(tài),臨床專業(yè)用書，與基本教材搭配使用,護理專業(yè)教材,前沿性質(zhì)用書,臨床專業(yè)教材,,,,內(nèi)容較為全面，教師選用為工具書性質(zhì),工具性質(zhì)用書,,,從五個方面分析教材,教材分析,分析結(jié)果,教材分析,,,從五個方面分析教材,教材分析,分析結(jié)果,教材分析,地位作用,基礎專業(yè)性學科,地位與作用,,,,生物化學的地位,生物化學的作用,,是醫(yī)學主干課程，臨床醫(yī)學的理論基礎，生物學的重要組成部分,,,,與基礎醫(yī)學聯(lián)系緊密,臨床醫(yī)學的理論基礎,生物學的重要組成部分,,生物化學是研究人體化學組成及其代謝以及化學成分之間相互作用的學科，為重要的基礎性學科。,地位,作用,,,,提高理論及實踐水平,物質(zhì)結(jié)構(gòu)及其功能,促進學生可持續(xù)發(fā)展,從化學本質(zhì)闡明人體化學結(jié)構(gòu)及功能，夯實理論基礎，促進可持續(xù)發(fā)展,,,從五個方面分析教材,教材分析,分析結(jié)果,教材分析,地位作用,培養(yǎng)目標,基礎專業(yè)性學科,技術(shù)型、應用型人才,,培養(yǎng)目標分為知識、能力、素質(zhì)目標三個層次,,素質(zhì)目標實事求是的工作作風，牢固專業(yè)素養(yǎng)，職業(yè)道德和為人類健康服務的奉獻精神，健康的體魄和良好心理素質(zhì),能力目標掌握常見臨床生化指標，具備生化實驗基本技能，運用生化基礎理論知識在分子水平上探討病因和發(fā)病機制。,知識目標分掌握、熟悉、了解三個層次。重點掌握生物大分子的結(jié)構(gòu)功能、代謝過程，能解釋常見的遺傳病機制。,培養(yǎng)目標,,,從五個方面分析教材,教材分析,分析結(jié)果,教材分析,地位作用,培養(yǎng)目標,教材設計,基礎專業(yè)性學科,技術(shù)型、應用型人才,學生夠用、實用性強,教材設計,,,,生物化學中國醫(yī)藥科技出版社出版，系我校教師參編的國家規(guī)劃教材,結(jié)構(gòu)特點體現(xiàn)基本內(nèi)容，重點難點分明。,生物化學教材2009年中國醫(yī)藥科技出版社出版，陳明雄主編,編寫思路以多年實踐教學經(jīng)驗為指導，根據(jù)我校實際情況選擇的符合高職高專學生學習，具有適用性。,,,從五個方面分析教材,教材分析,分析結(jié)果,教材分析,地位作用,培養(yǎng)目標,教材設計,課時分布,基礎專業(yè)性學科,技術(shù)型、應用型人才,學生夠用、實用性強,理論、實驗兼顧,課程時數(shù)分配,分為糖、蛋白、酶及維生素、脂類及核酸四大塊內(nèi)容，總48學時，理論與實驗課時比為2︰1,,,,,,,50,40,40,17,酶及維生素,脂類、核酸,總12學時，實驗占50,總14學時，實驗占40,總12學時，實驗占17,蛋白,糖類,總10學時，實驗占40,,,從五個方面分析教材,教材分析,分析結(jié)果,教材分析,地位作用,培養(yǎng)目標,教材設計,課時分布,重點難點,基礎專業(yè)性學科,技術(shù)型、應用型人才,學生夠用、實用性強,理論、實驗兼顧,大分子結(jié)構(gòu)、功能及代謝過程,,,,大分子結(jié)構(gòu),生物學功能,代謝和途徑,整個課程的講授順序按照先靜態(tài)，后動態(tài)的順序講授，這也符合學生的理解順序，邏輯思維習慣。,,重點是各種生物大分子的結(jié)構(gòu)和功能，難點在于各種大分子的代謝途徑和生物學功能。,重點難點分析,說課主要內(nèi)容,,說教法與教學手段,說大綱和教材,說教學計劃,說學情,,生物化學說課,,,,,A,D,B,C,說學情,,學生情況分析,,課程特點,,,知識基礎,高中起點，基礎知識總體欠佳，且多為文科生，缺乏扎實的化學知識基礎,,,學生特點,,,心理狀態(tài),部分學生心理承受能力差，應激刺激反應遲緩，難適應新環(huán)境，獨立學習和生活能力弱。,學生以女生為主，課堂紀律好，學習積極性高，態(tài)度端正，因此整體學習氛圍好,課程內(nèi)容抽象、途徑繁雜、更新快、教學難度大等特點,說課主要內(nèi)容,,說教法與教學手段,說大綱和教材,說教學計劃,說學情,,生物化學說課,,,,,A,D,B,C,,,,,,,B理念,F考核,D內(nèi)容,E形式,在護理專業(yè)技能的基礎地位,以何種思路設計教學,教學考核方式及要求,教學內(nèi)容及課時安排,以何種理念設計教學,教學中的表現(xiàn)形式,A基礎,C思路,教學計劃,教學計劃,A在護理專業(yè)技能的基礎地位,,,,,,,臨床實踐技能,專業(yè)核心課程,生物化學基礎,解剖學病原微生物及免疫學藥理學,認知見習臨床實習護士職業(yè)資格認定,護理基礎內(nèi)科護理、外科護理婦產(chǎn)科護理、兒科護理,,,,,,,B理念,F考核,D內(nèi)容,E形式,在護理專業(yè)技能的基礎地位,以何種思路設計教學,教學考核方式及要求,教學中的內(nèi)容及課時安排,以何種理念設計教學,教學中的表現(xiàn)形式,A基礎,C思路,教學計劃,說教學計劃,B教學設計理念,,,,,,緊扣高職高專護理專業(yè)人才培養(yǎng)目標,學習與實踐結(jié)合，設計情景學習,加大實踐教學力度，強化職業(yè)能力,以職業(yè)崗位應用為導向，調(diào)整教學內(nèi)容,高級專門技術(shù)型人才,整門課程的設計理念緊扣高職高專培養(yǎng)目標，以職業(yè)崗位要求為導向，著重動手能力培養(yǎng)，最終強化職業(yè)能力。,,,,,,,B理念,F考核,D內(nèi)容,E形式,在護理專業(yè)技能的基礎地位,以何種思路設計教學,教學考核方式及要求,教學中的內(nèi)容及課時安排,以何種理念設計教學,教學中的表現(xiàn)形式,A基礎,C思路,教學計劃,說教學計劃,,,,生物大分子性質(zhì)及結(jié)構(gòu)生物大分子代謝途徑,驗證自己的血糖、尿糖對自己的唾液淀粉酶活性測定,對比糖代謝及脂代謝的差異了解三大營養(yǎng)物質(zhì)的代謝聯(lián)系,,,,C教學設計思路,重點難點突出,理論聯(lián)系實際,系統(tǒng)分類歸納,重點難點突出講解后，給學生更多實際驗證的機會，最后再系統(tǒng)分類歸納，得到較好的學習效果,,,,,,,B理念,F考核,D內(nèi)容,E形式,在護理專業(yè)技能的基礎地位,以何種思路設計教學,教學考核方式及要求,具體教學內(nèi)容及課時安排,以何種理念設計教學,教學中的表現(xiàn)形式,A基礎,C思路,教學計劃,說教學計劃,D教學內(nèi)容及時間安排,,,,,,,B理念,F考核,D內(nèi)容,E形式,在護理專業(yè)技能的基礎地位,以何種思路設計教學,教學考核方式及要求,具體教學內(nèi)容及課時安排,以何種理念設計教學,教學中的表現(xiàn)形式,A基礎,C思路,教學計劃,說教學計劃,E教學表現(xiàn)形式,,,表現(xiàn)形式,,,,,,,自制PPT教學課件逐步完善通用型課件的制作,鼓勵教師積極參編教材為課程編寫規(guī)劃教材打牢基礎,,,,,自制題庫及復習指導,參編教材,申報示范課程,自制PPT課件,積極申報校級示范課程為精品課程申報奠定基礎,教研室為單位編寫題庫及習題集最終達到教師授課與考核分離,,,,,,,B理念,F考核,D內(nèi)容,E形式,在護理專業(yè)技能的基礎地位,以何種思路設計教學,教學考核方式及要求,具體教學內(nèi)容及課時安排,以何種理念設計教學,教學中的表現(xiàn)形式,A基礎,C思路,教學計劃,說教學計劃,F考核形式及要求,,,,10,,,60,30,考核形式以期末閉卷筆試為主，輔以實驗操作成績和平時成績，構(gòu)成課程的整個成績,,實驗成績,,平時成績,筆試成績,說課主要內(nèi)容,,說教法與教學手段,說大綱和教材,說教學計劃,說學情,,生物化學說課,,,,,A,D,B,C,教學方法與手段,教學內(nèi)容重點難點剖析,主要教學方法,教學中采取的主要手段,教學模式設計創(chuàng)新,不足與提高之處,A教法,B手段,C重難點,D模式,E不足,,案例模式,多媒體,,實踐教學,,自學形式,,,,,A,B,C,D,以動畫、視頻、音頻為基礎的講授法為主，提高課件質(zhì)量，全方位調(diào)動學生學習熱情，提高教學效果。,設計臨床案例，引發(fā)學生思索，調(diào)動積極性，發(fā)揮其學習的主觀能動性，改變了他們長期被動填鴨式的學習，取得較好的效果。,實驗強化所學理論知識，增加實驗教學比例，加入設計性實驗，使之積極探索并學習知識，增加動手操作能力。,由于課時原因，生物化學課程中部分被設置為自學，課后再提問檢查效果，以培養(yǎng)學生的自學能力、分析和解決問題的能力。,以4種形式為主要教學手段，課程中綜合靈活應用。,A教學方法,B教學手段,,,,,,對比教學法,PBL教學法,情景教學法,虛擬實驗室教學法,網(wǎng)絡新媒體教學法,較為先進實用的教學手段,,,其他教學手段多采用現(xiàn)代化教學設備，先進的通信技術(shù)為基礎來開展的。,C重點難點剖析,,,,,,,,,,,,,,,,聯(lián)系臨床實際,多媒體動畫,結(jié)合基礎學科,具備扎實的化學基礎知識，緊密結(jié)合生理、藥學等基礎學科，才能理解各種大分子的代謝機制。,可采用FLASH詮釋DNA的復制、轉(zhuǎn)錄、翻譯作用機制，效果比文字描述佳。,講授酶的抑制作用時，加入相關的致毒作用機制，加深理解，提高學生學習興趣。,D教學模式設計創(chuàng)新,,,,,,,,,以“培養(yǎng)實踐技能型人才”為指導思想,根據(jù)教學目標和教學內(nèi)設計教學活動,以教師為主導，但是以學生為主體,學生發(fā)揮主人翁精神分組討論學習,完成教學目標,E不足及改進之處,,,,,,,結(jié)合現(xiàn)代教學手段，完善考核系統(tǒng)，建立題庫，教學考核分開。,逐步完善理論課和多媒體課件，體現(xiàn)本課程專業(yè)特色。,護理技能與該課程要實現(xiàn)結(jié)合，融匯，做到相輔相成。,逐步開展核酸、分子生物學內(nèi)容的實驗課。,,BAOSHANCOLLEGEOFTRADITIONALCHINESEMEDICINEWWWYNBSYZCN,THANKYOU,

簡介：1揚州大學揚州大學20172017年攻讀碩士學位研究生入學考試試題年攻讀碩士學位研究生入學考試試題重要知識點匯編重要知識點匯編（動物生物化學）（動物生物化學）一緒論與酶1名詞解釋生物化學簡稱生命的化學；是從分子水平上闡明生命有機體化學本質(zhì)的一門學科。酶由生物活細胞產(chǎn)生，具有高度專一性和極高催化效率的生物催化劑。酶原在細胞內(nèi)最初合成或分泌時并沒有催化活性，必須經(jīng)過適當物質(zhì)的作用才具有催化活性的酶的前體。同工酶是指催化相同的化學反應，但酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)和免疫學性質(zhì)不同的一組酶。酶原的激活使無活性的酶原轉(zhuǎn)變成有活性的酶的過程。維生素維持細胞正常功能所必需，但需要量很少，動物體內(nèi)不能合成，必須由食物供給的一類有機化合物。酶活性部位酶分子中能直接與底物相結(jié)合并催化底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的部位?；罨軓姆磻锍鯌B(tài)轉(zhuǎn)化成中間產(chǎn)物過渡態(tài)所需要的能量。必需基團直接參與對底物分子結(jié)合和催化的基團以及參與維持酶分子構(gòu)象的基團。誘導契合學說酶活力酶催化底物化學反應的能力２酶催化作用的特征P2答1酶具有很高的催化效率2酶具有高度的專一性3反應條件溫和4體內(nèi)的酶活性是受調(diào)控5酶易變性失活3單純酶和結(jié)合酶單純酶只含有蛋白質(zhì)成分，如脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。結(jié)合酶除蛋白質(zhì)組分外，還有非蛋白質(zhì)的小分子物質(zhì)，只有兩者同時存在才有催化功能。4維生素與輔酶P3名稱輔酶形式主要作用缺乏病B1TPP丙酮酸脫氫酶的輔酶腳氣病B2FMNFAD脫氫酶的輔酶，遞氫口角炎等B3COA?；D(zhuǎn)移酶的輔酶B5NAD、NADP脫氫酶的輔酶，遞氫、遞電子作用癩皮病B6磷酸吡哆醛氨基轉(zhuǎn)移的載體B7生物素羧化酶的輔酶B9FH4一碳基團的載體巨紅細胞貧血B12變位酶的輔酶，甲基的載體惡性貧血5酶催化機理P4答過渡態(tài)和活化能酶能降低化學反應所需的活化能中間產(chǎn)物學說誘導契合學說6酶活力及其單位3檸檬酸循環(huán)的意義1）是葡萄糖生成ATP的主要途徑，也是糖、脂肪、蛋白質(zhì)分解的最終代謝通路；2）是三大物質(zhì)糖類、脂類、蛋白質(zhì)）代謝聯(lián)系的樞紐；3）可為其他合成代謝提供小分子前體。6三羧酸循環(huán)反應的全過程7磷酸戊糖途徑的特點及生理意義21蠶豆病機理1特點6磷酸葡萄糖是直接脫氫和脫羧即可徹底分解氫受體為NADP重要產(chǎn)物是NADPH和磷酸戊糖2生理意義生成的5磷酸核糖供核苷酸的生物合成生成的還原型輔酶ⅡNADPH可供還原性的生物合成如脂肪酸、類固醇等同時可保護生物膜被氧化劑的破壞。與糖酵解、有氧氧化相聯(lián)系3磷酸甘油醛是三條途徑的交匯點。8葡萄糖完全氧化產(chǎn)生的ATP9磷酸戊糖途徑的特點及生理意義1特點6磷酸葡萄糖是直接脫氫和脫羧即可徹底分解氫受體為NADP重要產(chǎn)物是NADPH和磷酸戊糖2生理意義生成的5磷酸核糖供核苷酸的生物合成生成的還原型輔酶ⅡNADPH可供還原性的生物合成如脂肪酸、類固醇等同時可保護生物膜被氧化劑的破壞。與糖酵解、有氧氧化相聯(lián)系3磷酸甘油醛是三條途徑的交匯點。10糖異生的意義1維持血糖濃度恒定空腹，饑餓；反芻動物2補充肝糖原3調(diào)節(jié)酸堿平衡（乳酸異生為糖防止乳酸堆積造成酸中毒）11名詞解釋血糖血液中所含的葡萄糖糖酵解在無氧的情況下，葡萄糖生成乳酸并產(chǎn)生ATP的過程底物水平磷酸化底物在脫氫或脫水的過程中引起原子發(fā)生重排而生成高能磷酸鍵，把生成的高能磷酸基轉(zhuǎn)給ADP而生成ATP的過程。糖有氧氧化在有氧條件下，葡萄糖被氧化分解成和，并以ATP形式貯備大量能量CO2OH2的過程。三羧酸循環(huán)（TAC或TCA乙酰COA與草酰乙酸縮合成含有三個羧基的檸檬酸開始，葡萄糖異生作用由非糖物質(zhì)轉(zhuǎn)變成葡萄糖的過程。糖原由G分子聚合而成的含有很多分枝的大分子高聚物統(tǒng)稱為葡聚糖。三生物氧化1生物氧化的特點26

簡介：120002017年全國中學生生物學聯(lián)賽年全國中學生生物學聯(lián)賽試題試題和答案解析答案解析生物化學部分生物化學部分2000年聯(lián)賽年聯(lián)賽8血液運輸氧的化合物含有的元素主要是AC、H、O、N、PBC、H、O、6、KCC、O、B、6、FEDC、H、N、CA、CU10營養(yǎng)物質(zhì)中，體外燃燒和體內(nèi)氧化產(chǎn)熱量相等而耗氧量較小的是A糖類B脂肪C蛋白質(zhì)D脂肪和蛋白質(zhì)40將乳清蛋白、淀粉、胃蛋白酶、唾液淀粉酶和適量水混合裝人一容器內(nèi)，調(diào)整PH值至20，保存于37℃的水浴鍋內(nèi)。過一段時間后，容器內(nèi)剩余的物質(zhì)是A淀粉、胃蛋白酶、多肽、水；B唾液淀粉酶、胃蛋白酶、多肽、水C唾液淀粉酶、麥芽糖，胃蛋白酶、多肽、水；D唾液淀粉酶、淀粉。胃蛋白酶、水答案8、答案A。解析血液中運輸氧的化合物是含F(xiàn)Ｅ的血紅蛋白，蛋白質(zhì)都含有C、H、O、N。所以答案為A。10、答案A。解析蛋白質(zhì)在體外燃燒比在體內(nèi)氧化產(chǎn)熱量要多，因為，蛋白質(zhì)體內(nèi)氧化后所產(chǎn)生的尿素中還含有能量。糖類和脂肪在體外燃燒和體內(nèi)氧化的產(chǎn)熱量相等，但脂肪分子中的CH比糖類小，所以氧化脂肪比氧化糖類所需的氧要多。40、答案A。解析調(diào)整PH值至20，保存于37℃水浴鍋內(nèi)后，胃蛋白酶、唾液淀粉酶中只有胃蛋白酶具有活性了。所以，乳清蛋白、唾液淀粉酶會被分解為多肽。因為沒有淀粉酶，所以淀粉不會被分解。所以，過一段時間后，容器內(nèi)剩余的物質(zhì)是淀粉、胃蛋白酶、多肽、水。2001年聯(lián)賽年聯(lián)賽39從某種病毒中提取出核酸，經(jīng)測定，其堿基的組成中A與T含量相等，C與G的含量相等。以下有關這種病毒核酸種類的結(jié)論哪個正確ARNAB單鏈DNAC雙鏈DNAD環(huán)狀DNA40在PH512時進行電泳，哪種蛋白質(zhì)既不向正極移動，也不向負極移動A血紅蛋白（PI707）B胸腺組蛋白（PI108）CΒ一球蛋白（PI512）D血清清蛋白（PI464）41組成MRNA分子的4種單核著酸能組成多少種密碼子A16B32C46D6442天然蛋白質(zhì)中不存在的氨基酸是＿。A半胱氨酸B脯氨酸C瓜氨酸D絲氨酸43三羧酸循環(huán)第一步反應產(chǎn)物是＿。A檸檬酸B草酸乙酸C乙酰COADCO244以RNA為模板，即按照RNA中核尊酸順序合成DNA（稱逆轉(zhuǎn)錄）此過程中需要的酶是＿。ADNA指導的DNA聚合酶BRNA指導的RNA聚合酶CRNA指導的DNA聚合酶DDNA指導的RNA聚合酶45巴斯德效應指的是＿。A由于氧化磷酸化作用增強，因而已糖激酶活性增強B由厭氧代謝轉(zhuǎn)變?yōu)樾柩醮x時，由丙酮酸生成乙醇增多C由厭氧代謝轉(zhuǎn)變?yōu)樾柩醮x時，葡萄糖利用減少D由厭氧代謝轉(zhuǎn)變?yōu)樾柩醮x時，葡萄糖利用增加46下列哪種物質(zhì)產(chǎn)生的熱量最高A1克的糖BL克的脂肪C1克的蛋白質(zhì)D1克維生素31下列氨基酸1234適合哪一類型ABCD①半胱氨酸A酸性氨基酸②天門冬氨酸B堿性氨基酸③賴氨酸C含硫的氨基酸④苯丙氨酸D芳香族氨基酸2從下列的每種雙糖中選擇它們所對應的單糖①蔗糖A葡萄糖②乳糖B葡萄糖和果糖③麥芽糖C葡萄糖和半乳糖④纖維二糖D果糖和半乳糖E以上都不是3RNA合成方式及其所對應的酶①轉(zhuǎn)錄ARNA聚合酶②RNA復制B復制酶③RNA轉(zhuǎn)錄CRNA轉(zhuǎn)錄酶答案26D27C52D53B54B58D59C60B100C232830√31√33√3435√36√2003年聯(lián)賽年聯(lián)賽3氨基酸在等電點時具有的特點是A不具正電荷B不具負電荷C溶解度最大D在電場中不泳動4氨基酸與蛋白質(zhì)共有的特性是A膠體性質(zhì)B沉淀反應C兩性性質(zhì)D雙縮尿反應5DNA與RNA分類的主要依據(jù)是A空間結(jié)構(gòu)的不同B所含堿基不同C所含戊糖不同D在細胞中存在的部位不同6酶促反應的初速度A與E（酶的濃度）成正比B與S（底物濃度）無關C與KM（米氏常數(shù)）成正比D與I（抑制劑濃度）成正比7脂肪酶是一種限速酶，具有負調(diào)節(jié)作用的激素是A腎上腺素B胰島素C胰高血糖素D腎上腺皮質(zhì)激素9成熟紅細胞的主要能量來源是A糖的有氧氧化B脂肪酸Β氧化C糖酵解D磷酸戊糖途徑酶答案3D解當氨基酸處于等電點時，凈電荷為0，并不是不帶電荷，此時不泳游。由于處于凈電荷為0時，氨基酸離子間排斥力最小，溶解度應為最小。4C解只有蛋白質(zhì)具有膠體性質(zhì)，氨基酸小分子不具備；蛋白質(zhì)能在各種條件下（如重金屬）產(chǎn)生沉淀反應，而氨基酸不能；不管蛋白質(zhì)還是氨基酸均具備了氨基（堿性）和羧基（酸性），因此都具有兩性性質(zhì)；蛋白質(zhì)可用雙縮脲試劑鑒定產(chǎn)生紫色現(xiàn)象，氨基酸沒有此現(xiàn)象。選C5C解DNA中文名稱脫氧核酸，RNA全稱核糖核酸?；締挝痪扇糠謽?gòu)成磷酸、戊糖和含氮堿基。磷酸均相同；戊糖DNA為脫氧核糖RNA為核糖；含氮堿基DNA含T不含U，RNA含U不含T其它堿基（ACG）相同?？臻g結(jié)構(gòu)DNA有可能是雙鏈也可能單鏈，而RNA是單鏈；存在部位DNA主要在細胞核中，也可存在細胞質(zhì)中；RNA主要存在細胞質(zhì)中，也可以存在細胞核中。所以只能選擇C

簡介：1揚州大學揚州大學2017年攻讀碩士學位研究生入學考試試題年攻讀碩士學位研究生入學考試試題重要知識點匯編重要知識點匯編（食品生物化學）（食品生物化學）第一章生物化學的的概念生物化學（BIOCHEMISTRY）是利用化學的原理與方法去探討生命的一門科學，是研究生命的化學本質(zhì)的科學。它是介于化學、生物學及物理學之間的一門邊緣學科。二、生物化學的發(fā)展1靜態(tài)生物化學階段是生物化學發(fā)展的萌芽階段，其主要的工作是分析和研究生物體的組成成分以及生物體的分泌物和排泄物。2動態(tài)生物化學階段是生物化學蓬勃發(fā)展的時期。就在這一時期，人們基本上弄清了生物體內(nèi)各種主要化學物質(zhì)的代謝途徑。3分子生物學階段這一階段的主要研究工作就是探討各種生物大分子的結(jié)構(gòu)與其功能之間的關系。三、生物化學研究的主要方面1生物體的物質(zhì)組成、結(jié)構(gòu)與功能高等生物體主要由蛋白質(zhì)、核酸、糖類、脂類以及水、無機鹽等組成，此外還含有一些低分子物質(zhì)。通過對生物大分子結(jié)構(gòu)的理解，揭示結(jié)構(gòu)與功能之間的關系。2物質(zhì)代謝與調(diào)控物質(zhì)代謝的基本過程主要包括三大步驟消化、吸收→中間代謝→排泄。其中，中間代謝過程在細胞內(nèi)進行的，是最為復雜的化學變化過程，它包括合成代謝，分解代謝，物質(zhì)互變，代謝調(diào)控，能量代謝幾方面的內(nèi)容。5遺傳信息的傳遞與表達對生物體遺傳與繁殖的分子機制的研究，也是現(xiàn)代生物化學與分子生物學研究的一個重要內(nèi)容。四、學習生物化學的方法第二章蛋白的結(jié)構(gòu)與功能重點蛋白質(zhì)的性質(zhì)與結(jié)構(gòu)33、根據(jù)R基團的帶電性質(zhì)分為疏水性氨基酸、帶電荷極性氨基酸、不帶電荷的極性氨基酸。三氨基酸的理化性質(zhì)1、一般性質(zhì)2、化學性質(zhì)（1）氨基酸的兩性電離與等電點兩性電解質(zhì)在同一分子中帶有性質(zhì)相反的酸、堿兩種解離基團的化合物，稱為兩性電解質(zhì)。等電點在一定的PH溶液中，氨基酸帶正、負電荷為零，凈電荷為零，此時溶液的PH值為該氨基酸的等電點。（2）氨基酸分子之間頭脫水生成肽（3）呈色反應印三酮反應、羰氨反應第三節(jié)蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)一蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是指肽鏈中氨基酸排列順序二蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)1蛋白質(zhì)的二級SECONDARY結(jié)構(gòu)是指肽鏈的主鏈在空間的排列或規(guī)則的幾何走向、旋轉(zhuǎn)及折疊。它只涉及肽鏈主鏈的構(gòu)象及鏈內(nèi)或鏈間形成的氫鍵。二級結(jié)構(gòu)的常見類型Α右手螺旋、Β折疊、無規(guī)卷曲、U型回折。2蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)TERTIARYSTRUCTURE是指在二級結(jié)構(gòu)基礎上，肽鏈的不同區(qū)段的側(cè)鏈基團相互作用在空間進一步盤繞、折疊形成的包括主鏈和側(cè)鏈構(gòu)象在內(nèi)的特征三維結(jié)構(gòu)。維系這種特定結(jié)構(gòu)的力主要有氫鍵、疏水鍵、離子鍵和范德華力等。尤其是疏水鍵，在蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)中起著重要作用。3蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)QUATERNARYSTRUCTURE是指由多條各自具有一、二、三級結(jié)構(gòu)的肽鏈通過非共價鍵連接起來的結(jié)構(gòu)形式；各個亞基在這些蛋白質(zhì)中的空間排列方式及亞基之間的相互作用關系。這種蛋白質(zhì)分子中，最小的單位通常稱為亞基或亞單位SUBUNIT，它一般由一條肽鏈構(gòu)成，無生理活性；維持亞基之間的化學鍵主要是疏水力。由多個亞基聚集而成的蛋白質(zhì)常常稱為寡聚蛋白；

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