簡介：專業(yè)課復(fù)習(xí)資料（最新版）專業(yè)課復(fù)習(xí)資料（最新版）封面2細(xì)胞膜表面糖蛋白的寡糖鏈參與細(xì)胞間的識(shí)別。一些細(xì)胞的細(xì)胞膜表面含有糖分子或寡糖鏈，構(gòu)成細(xì)胞的天線，參與細(xì)胞通信。紅細(xì)胞表面ABO血型決定簇就含有巖藻糖。第一節(jié)單糖一、單糖的結(jié)構(gòu)1、單糖的鏈狀結(jié)構(gòu)確定鏈狀結(jié)構(gòu)的方法（葡萄糖）A與FEHLING試劑或其它醛試劑反應(yīng)，含有醛基。B與乙酸酐反應(yīng)，產(chǎn)生具有五個(gè)乙酰基的衍生物。C用鈉、汞劑作用，生成山梨醇。圖2最簡單的單糖之一是甘油醛GLYCERALDEHYDES，它有兩種立體異構(gòu)形式STEREOISMERICFORM，圖73。這兩種立體異構(gòu)體在旋光性上剛好相反，一種異構(gòu)體使平面偏振光PLANEPOLARIZEDLIYOT的偏振面沿順時(shí)針方向偏轉(zhuǎn)，稱為右旋型異構(gòu)體DEXTROROTARY，或D型異構(gòu)體。另一種異構(gòu)體則使平面偏振不的編振機(jī)逆時(shí)針編轉(zhuǎn)，稱左旋異構(gòu)體LEVOROTARY,L或L型異構(gòu)體。像甘油醛這樣具有旋光性差異的立體異構(gòu)體又稱為光學(xué)異構(gòu)體CPTICALLSMER，常用D，L表示。以甘油醛的兩種光學(xué)異構(gòu)體作對照，其他單糖的光學(xué)異構(gòu)構(gòu)與之比較而規(guī)定為D型或L型。差向異構(gòu)體EPIMER又稱表異構(gòu)體，只有一個(gè)不對稱碳原子上的基因排列方式不同的非對映異構(gòu)體，如D等等糖與D半乳糖。鏈狀結(jié)構(gòu)一般用FISHER投影式表示碳骨架、豎直寫；氧化程度最高的碳原子在上方，2、單糖的環(huán)狀結(jié)構(gòu)在溶液中，含有4個(gè)以上碳原子的單糖主要以環(huán)狀結(jié)構(gòu)。單糖分子中的羥基能與醛基或酮基可逆縮合成環(huán)狀的半縮醛EMIACETAL。環(huán)化后，羰基C就成為一個(gè)手性C原子稱為端異構(gòu)性碳原子ANOMERICCARBONATOM，環(huán)化后形成的兩種非對映異構(gòu)體稱為端基異構(gòu)體，或頭異構(gòu)體ANOMER，分別稱為?型及?型頭異構(gòu)體。

簡介：專業(yè)課復(fù)習(xí)資料（最新版）專業(yè)課復(fù)習(xí)資料（最新版）封面三、填空題1、纖維素是由________________組成，它們之間通過________________糖苷鍵相連。2、人血液中含量最豐富的糖是________________，肝臟中含量最豐富的糖是________________，肌肉中含量最豐富的糖是________________。3、現(xiàn)欲分離某蛋白質(zhì)溶液中的四個(gè)蛋白質(zhì)成分，它們分子量和等電點(diǎn)列于表內(nèi)蛋白質(zhì)MRPIA1200010B620004C280007D90005如不考慮次要因素，它們在葡聚糖凝膠G75柱上分離時(shí)，流出的先后次序?qū)⑹亲钕龋?，其次，最后流出的蛋白質(zhì)是。如選用羧甲基纖維素柱分離上面四種蛋白質(zhì)，并用鹽濃度梯度洗脫，流出的先后次序?qū)⑹恰?、、?、脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有專一性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，僅生成甘油1磷酸一種底物，因此它具有專一性。5、影響酶促反應(yīng)速度的因素有、、、、和。

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簡介：臨床生物化學(xué)檢驗(yàn)技術(shù)試題及答案臨床生物化學(xué)檢驗(yàn)技術(shù)試題及答案第八章第八章微量元素與維生素異常的生物化學(xué)檢驗(yàn)微量元素與維生素異常的生物化學(xué)檢驗(yàn)一、A型題1碘的排泄主要是通過哪種器官（）A汗腺B唾液腺C腎臟D肺E乳腺2下列關(guān)于水溶性維生素的敘述正確的是（）A不易溶于水，吸收難B體內(nèi)儲(chǔ)存量大C它們多是構(gòu)成酶的輔酶或輔基組分D不需要經(jīng)常攝人E全部來自食物3正常成年人體內(nèi)含鋅的總量為（）A14～21MGB20～25MGC80～100MGD15～25GE3～5G4維生素D的生化作用是（）A促進(jìn)鈣和磷的吸收B促進(jìn)鈣和磷的排泄C降低鈣和磷的吸收D降低鈣和磷的排泄E促進(jìn)胃對鈣和磷的吸收D維生素CE泛酸10以下生理所需的微量元素是（）A鈷B鎘C砷D鋁E鉛1L泛酸是下列哪種輔酶或輔基的組成成分（）AFMNBFADCNADDTPPECOASH12維生素B2是下列哪種輔酶或輔基的組成成分（）ANADBCOASHCTPPDFMNENADP13維生素D主要儲(chǔ)存在（）A骨和軟骨中B肌肉組織中C神經(jīng)組織中D脂肪組織中E血液中14維生素D的活性形式是（）A1，24（OH）2D3

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簡介：第二章第二章臨床生物化學(xué)檢驗(yàn)基本知識(shí)臨床生物化學(xué)檢驗(yàn)基本知識(shí)一、一、A型題型題標(biāo)本采集標(biāo)本采集1．生化檢驗(yàn)項(xiàng)目如需要普通血清管則真空采血管的蓋子顏色是（．生化檢驗(yàn)項(xiàng)目如需要普通血清管則真空采血管的蓋子顏色是（）A．綠色．綠色B．紅色．紅色C．橙色．橙色D．紫色．紫色本題答案本題答案B2．如果是急診生化項(xiàng)目，則選用的真空采血管為（．如果是急診生化項(xiàng)目，則選用的真空采血管為（）A．普通血清管．普通血清管B．快速血清管．快速血清管C．肝素抗凝管．肝素抗凝管D．EDTA抗凝管抗凝管本題答案本題答案B3．標(biāo)本條碼下有．標(biāo)本條碼下有10個(gè)阿拉伯?dāng)?shù)字，其中第個(gè)阿拉伯?dāng)?shù)字，其中第4～5位表示（位表示（）A．標(biāo)本號．標(biāo)本號B．標(biāo)本類型．標(biāo)本類型C．組合號．組合號D．月份．月份E．日期．日期本題答案本題答案C4．有關(guān)血液采集過程中．有關(guān)血液采集過程中不會(huì)不會(huì)引起其成分改變的操作是（引起其成分改變的操作是（）A．穿刺不順利．穿刺不順利B．止血帶使用時(shí)間過長．止血帶使用時(shí)間過長C．在輸液同側(cè)采血．在輸液同側(cè)采血D．取下針頭將血液注入試管內(nèi)．取下針頭將血液注入試管內(nèi)本題答案本題答案D5．靜脈采血時(shí)，止血帶壓迫時(shí)間過長，會(huì)導(dǎo)致血清下列哪種物質(zhì)含量降低（．靜脈采血時(shí)，止血帶壓迫時(shí)間過長，會(huì)導(dǎo)致血清下列哪種物質(zhì)含量降低（）A．總蛋白．總蛋白B．主要由于膽汁酸有存在使血漿呈黃色．主要由于膽汁酸有存在使血漿呈黃色C．血液的主要蛋白質(zhì)是．血液的主要蛋白質(zhì)是Β球蛋白球蛋白D．血清與血漿相比，前者沒有纖維蛋白原．血清與血漿相比，前者沒有纖維蛋白原E．制備血清必須添加抗凝劑．制備血清必須添加抗凝劑本題答案本題答案D抗凝劑抗凝劑11．血?dú)夥治鰳?biāo)本所用的抗凝劑為（．血?dú)夥治鰳?biāo)本所用的抗凝劑為（）A．草酸鉀．草酸鉀氟化鈉氟化鈉B．甲苯．甲苯C．濃鹽酸．濃鹽酸D．肝素．肝素本題答案本題答案D12．肝素的抗凝作用是（．肝素的抗凝作用是（）A．阻止凝血酶形成．阻止凝血酶形成B．鈣離子沉淀．鈣離子沉淀C．有助于血小板聚集．有助于血小板聚集D．纖維蛋白原降解．纖維蛋白原降解E．溶解纖維蛋白．溶解纖維蛋白本題答案本題答案A13．關(guān)于肝素抗凝劑，下列哪項(xiàng)是錯(cuò)誤的（．關(guān)于肝素抗凝劑，下列哪項(xiàng)是錯(cuò)誤的（）A．肝素含有帶強(qiáng)大負(fù)電荷的基團(tuán)．肝素含有帶強(qiáng)大負(fù)電荷的基團(tuán)B．能阻止血小板聚集．能阻止血小板聚集C．能抑制凝血活酶形成．能抑制凝血活酶形成D．能增強(qiáng)凝血活酶的形成．能增強(qiáng)凝血活酶的形成本題答案本題答案D14．在血糖測定中，選用何種抗凝劑最適合（．在血糖測定中，選用何種抗凝劑最適合（）A．肝素．肝素B．草酸鉀．草酸鉀C．氟化鈉．氟化鈉草酸鉀草酸鉀D．氟化鈉．氟化鈉

簡介：生物化學(xué)各章節(jié)知識(shí)點(diǎn)輔導(dǎo)及習(xí)題集錦生物化學(xué)各章節(jié)知識(shí)點(diǎn)輔導(dǎo)及習(xí)題集錦第一章蛋白質(zhì)一、知識(shí)要點(diǎn)（一）氨基酸的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)是重要的生物大分子，其組成單位是氨基酸。組成蛋白質(zhì)的氨基酸有20種，均為Α氨基酸。每個(gè)氨基酸的Α碳上連接一個(gè)羧基，一個(gè)氨基，一個(gè)氫原子和一個(gè)側(cè)鏈R基團(tuán)。20種氨基酸結(jié)構(gòu)的差別就在于它們的R基團(tuán)結(jié)構(gòu)的不同。根據(jù)20種氨基酸側(cè)鏈R基團(tuán)的極性，可將其分為四大類非極性R基氨基酸（8種）；不帶電荷的極性R基氨基酸（7種）；帶負(fù)電荷的R基氨基酸（2種）；帶正電荷的R基氨基酸（3種）。（二）氨基酸的性質(zhì)氨基酸是兩性電解質(zhì)。由于氨基酸含有酸性的羧基和堿性的氨基，所以既是酸又是堿，是兩性電解質(zhì)。有些氨基酸的側(cè)鏈還含有可解離的基團(tuán)，其帶電狀況取決于它們的PK值。由于不同氨基酸所帶的可解離基團(tuán)不同，所以等電點(diǎn)不同。除甘氨酸外，其它都有不對稱碳原子，所以具有D型和L型2種構(gòu)型，具有旋光性，天然蛋白質(zhì)中存在的氨基酸都是L型的。酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280NM處有最大吸收值，大多數(shù)蛋白質(zhì)都具有這些氨基酸，所以蛋白質(zhì)在280NM處也有特征吸收，這是紫外吸收法定量測定蛋白質(zhì)的基礎(chǔ)。氨基酸的Α羧基和Α氨基具有化學(xué)反應(yīng)性，另外，許多氨基酸的側(cè)鏈還含有羥基、氨基、羧基等可解離基團(tuán)，也具有化學(xué)反應(yīng)性。較重要的化學(xué)反應(yīng)有（1）茚三酮反應(yīng)，除脯氨酸外，所有的Α氨基酸都能與茚三酮發(fā)生顏色反應(yīng)，生成藍(lán)紫色化合物，脯氨酸與茚三酮生成黃色化合物。（2）SANGER反應(yīng)，ΑNH2與2,4二硝基氟苯作用產(chǎn)生相應(yīng)的DNB氨基酸。（3）EDMAN反應(yīng)，ΑNH2與苯異硫氰酸酯作用產(chǎn)生相應(yīng)的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT氨基酸）。SANGER反應(yīng)和EDMEN反應(yīng)均可用于蛋白質(zhì)多肽鏈N端氨基酸的測定。氨基酸通過肽鍵相互連接而成的化合物稱為肽，由2個(gè)氨基酸組成的肽稱為二肽，由3個(gè)氨基酸組成的肽稱為三肽，少于10個(gè)氨基酸肽稱為寡肽，由10個(gè)以上氨基酸組成的肽稱為多肽。（三）蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)是具有特定構(gòu)象的大分子，為研究方便，將蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分為四個(gè)結(jié)構(gòu)水平，包括一級結(jié)構(gòu)、二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)和四級結(jié)構(gòu)。一般將二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)和四級結(jié)構(gòu)稱為三維構(gòu)象或高級結(jié)構(gòu)。一級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序。肽鍵是蛋白質(zhì)中氨基酸之間的主要連接方式，即由一個(gè)氨基酸的Α氨基和另一個(gè)氨基酸的Α之間脫去一分子水相互連接。肽鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)，所以整個(gè)肽單位是一個(gè)剛性的平面結(jié)構(gòu)。在多肽鏈的含有游離氨基的一端稱為肽鏈的氨基端或N端，而另一端含有一個(gè)游離羧基的一端稱為肽鏈的羧基端或C端。蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈骨架盤繞折疊所形成的有規(guī)律性的結(jié)構(gòu)。最基本的二級結(jié)構(gòu)類型有Α螺旋結(jié)構(gòu)和Β折疊結(jié)構(gòu)，此外還有Β轉(zhuǎn)角和自由回轉(zhuǎn)。右手Α螺旋結(jié)構(gòu)是在纖維2．蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與功能之間有密切相關(guān)性，其特定的空間結(jié)構(gòu)是行使生物功能的基礎(chǔ)。以下兩方面均可說明這種相關(guān)性。（1）核糖核酸酶的變性與復(fù)性及其功能的喪失與恢復(fù)核糖核酸酶是由124個(gè)氨基酸組成的一條多肽鏈，含有四對二硫鍵，空間構(gòu)象為球狀分子。將天然核糖核酸酶在8MOL/L脲中用Β巰基乙醇處理，則分子內(nèi)的四對二硫鍵斷裂，分子變成一條松散的肽鏈，此時(shí)酶活性完全喪失。但用透析法除去Β巰基乙醇和脲后，此酶經(jīng)氧化又自發(fā)地折疊成原有的天然構(gòu)象，同時(shí)酶活性又恢復(fù)。（2）血紅蛋白的變構(gòu)現(xiàn)象血紅蛋白是一個(gè)四聚體蛋白質(zhì)，具有氧合功能，可在血液中運(yùn)輸氧。研究發(fā)現(xiàn)，脫氧血紅蛋白與氧的親和力很低，不易與氧結(jié)合。一旦血紅蛋白分子中的一個(gè)亞基與O2結(jié)合，就會(huì)引起該亞基構(gòu)象發(fā)生改變，并引起其它三個(gè)亞基的構(gòu)象相繼發(fā)生變化，使它們易于和氧結(jié)合，說明變化后的構(gòu)象最適合與氧結(jié)合。從以上例子可以看出，只有當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)以特定的適當(dāng)空間構(gòu)象存在時(shí)才具有生物活性。（五）蛋白質(zhì)的重要性質(zhì)蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)，它的酸堿性質(zhì)取決于肽鏈上的可解離的R基團(tuán)。不同蛋白質(zhì)所含有的氨基酸的種類、數(shù)目不同，所以具有不同的等電點(diǎn)。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)所處環(huán)境的PH大于PI時(shí)，蛋白質(zhì)分子帶負(fù)電荷，PH小于PI時(shí)，蛋白質(zhì)帶正電荷，PH等于PI時(shí)，蛋白質(zhì)所帶凈電荷為零，此時(shí)溶解度最小。蛋白質(zhì)分子表面帶有許多親水基團(tuán)，使蛋白質(zhì)成為親水的膠體溶液。蛋白質(zhì)顆粒周圍的水化膜（水化層）以及非等電狀態(tài)時(shí)蛋白質(zhì)顆粒所帶的同性電荷的互相排斥是使蛋白質(zhì)膠體系統(tǒng)穩(wěn)定的主要因素。當(dāng)這些穩(wěn)定因素被破壞時(shí)，蛋白質(zhì)會(huì)產(chǎn)生沉淀。高濃度中性鹽可使蛋白質(zhì)分子脫水并中和其所帶電荷，從而降低蛋白質(zhì)的溶解度并沉淀析出，即鹽析。但這種作用并不引起蛋白質(zhì)的變性。這個(gè)性質(zhì)可用于蛋白質(zhì)的分離。蛋白質(zhì)受到某些物理或化學(xué)因素作用時(shí)，引起生物活性的喪失，溶解度的降低以及其它性質(zhì)的改變，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性作用。變性作用的實(shí)質(zhì)是由于維持蛋白質(zhì)高級結(jié)構(gòu)的次級鍵遭到破壞而造成天然構(gòu)象的解體，但未涉及共價(jià)鍵的斷裂。有些變性是可逆的，有些變性是不可逆的。當(dāng)變性條件不劇烈時(shí)，變性是可逆的，除去變性因素后，變性蛋白又可從新回復(fù)到原有的天然構(gòu)象，恢復(fù)或部分恢復(fù)其原有的生物活性，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的復(fù)性。（六）測定蛋白質(zhì)分子量的方法1．凝膠過濾法凝膠過濾法分離蛋白質(zhì)的原理是根據(jù)蛋白質(zhì)分子量的大小。由于不同排阻范圍的葡聚糖凝膠有一特定的蛋白質(zhì)分子量范圍，在此范圍內(nèi)，分子量的對數(shù)和洗脫體積之間成線性關(guān)系。因此，用幾種已知分子量的蛋白質(zhì)為標(biāo)準(zhǔn)，進(jìn)行凝膠層析，以每種蛋白質(zhì)的洗脫體積對它們的分子量的對數(shù)作圖，繪制出標(biāo)準(zhǔn)洗脫曲線。未知蛋白質(zhì)在同樣的條件下進(jìn)行凝膠層析，根據(jù)其所用的洗脫體積，從標(biāo)準(zhǔn)洗脫曲線上可求出此未知蛋白質(zhì)對應(yīng)的分子量。2．SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳法蛋白質(zhì)在普通聚丙烯酰胺凝膠中的電泳速度取決于蛋白質(zhì)分子的大小、分子形狀和所帶電荷的多少。SDS（十二烷基磺酸鈉）是一種去污劑，可使蛋白質(zhì)變性并解離成亞基。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)樣品中加入SDS后，SDS與蛋白質(zhì)分子結(jié)合，使蛋白質(zhì)分子帶上大量的強(qiáng)負(fù)電荷，并

簡介：醫(yī)學(xué)生物化學(xué)題庫基礎(chǔ)醫(yī)學(xué)院生物化學(xué)教研室二〇〇九年五月2A、穩(wěn)定性增加B、表面凈電荷不變C、表面凈電荷增加D、溶解度最小對15、蛋白質(zhì)分子中SS斷裂的方法是A、加尿素B、透析法C、加過甲酸對D、加重金屬鹽16、下列關(guān)于IGG結(jié)構(gòu)的敘述哪一個(gè)是不正確的A、由兩條輕鏈和兩條重鏈組成B、其分子形狀為Y型結(jié)構(gòu)C、重鏈和輕鏈之間主要靠非共價(jià)鍵連接對D、輕鏈有兩個(gè)結(jié)構(gòu)域，重鏈有四個(gè)結(jié)構(gòu)域組成17、下列哪種方法可得到蛋白質(zhì)的“指紋圖譜”A、酸水解，然后凝膠過濾B、徹底堿水解并用離子交換層析測定氨基酸組成C、用氨肽酶水解并測定被釋放的氨基酸組成D、用胰蛋白酶降解，然后進(jìn)行紙層析或紙電泳對18、下面關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系的敘述哪一個(gè)是正確的A、從蛋白質(zhì)的氨基酸排列順序可推知其生物學(xué)功能對B、蛋白質(zhì)氨基酸排列順序的改變會(huì)導(dǎo)致其功能異常C、只有具特定的二級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)才有活性D、只有具特定的四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)才有活性19、下列關(guān)于肽鏈部分?jǐn)嗔训臄⑹瞿囊粋€(gè)是正確的A、溴化氰斷裂蘇氨酸的羧基形成的肽鍵B、胰蛋白酶專一性水解堿性氨基酸的羧基形成的肽鍵對C、胰蛋白酶專一性水解芳香組氨基酸的羧基形成的肽鍵D、胰凝乳蛋白酶專一性水解芳香組氨基酸的氨基形成的肽鍵20、下列有關(guān)PHELYSALAVALPHELEULYS的敘述哪個(gè)是正確的A、是一個(gè)六肽B、是一個(gè)堿性多肽對C、對脂質(zhì)表面無親和力D、是一個(gè)酸性多肽參考答案一、選擇題1C2C3B4C5B6B7D8C9D10B11D12B13C14D15C16C17D18A19B20B第三章核酸一、選擇題1、熱變性的DNA分子在適當(dāng)條件下可以復(fù)性，條件之一是

簡介：臨床生物化學(xué)檢驗(yàn)技術(shù)試題及答案臨床生物化學(xué)檢驗(yàn)技術(shù)試題及答案一、一、名詞解釋名詞解釋1臨床檢驗(yàn)生物化學(xué)CLINICALBIOCHEMISTRY2組合試驗(yàn)PROFILETESTS二、二、問答題問答題1試述臨床檢驗(yàn)生物化學(xué)的研究領(lǐng)域。2試述臨床檢驗(yàn)生物化學(xué)在醫(yī)學(xué)中的地位及應(yīng)用。3簡述臨床檢驗(yàn)生物化學(xué)的進(jìn)展及發(fā)展趨勢。第一章第一章緒論答案緒論答案一、一、名詞解釋名詞解釋1臨床檢驗(yàn)生物化學(xué)CLINICALBIOCHEMISTRY臨床檢驗(yàn)生物化學(xué)是在人體正常生物化學(xué)基礎(chǔ)上，研究病理狀態(tài)下生物化學(xué)改變，尋找這些改變的特征性標(biāo)志并建立可靠實(shí)用檢測方法，通過對這些特征性標(biāo)志物的檢測，為健康評估、疾病預(yù)防、診斷、治療、病情和預(yù)后判斷等提供生物化學(xué)信息和決策依據(jù)的一門學(xué)科。2組合試驗(yàn)PROFILETESTS在循證檢驗(yàn)醫(yī)學(xué)基礎(chǔ)上，將某些疾病或器官系統(tǒng)功能的有關(guān)檢驗(yàn)項(xiàng)目，進(jìn)行科學(xué)合理的組合，以便獲取更全面完整的病理生物化學(xué)信息的方法。如了解肝臟功能的組合試驗(yàn)。二、問答題二、問答題11試述臨床檢驗(yàn)生物化學(xué)的研究領(lǐng)域。試述臨床檢驗(yàn)生物化學(xué)的研究領(lǐng)域。臨床檢驗(yàn)生物化學(xué)的學(xué)科領(lǐng)域主要包括以下三方面1揭示有關(guān)疾病的病理生物化學(xué)改變，從本質(zhì)上闡明疾病發(fā)生、發(fā)展、轉(zhuǎn)歸的生物化學(xué)機(jī)制，為疾病的預(yù)防、診斷、療效及預(yù)后評估，提供理論基礎(chǔ)。2在上述研究基礎(chǔ)上，尋找具有疾病特異性的生物化學(xué)標(biāo)志物，并建立特異度、靈敏度高，簡便而高性價(jià)比的檢測方法，從而在臨床開展有關(guān)項(xiàng)目的檢測，提供反映這些標(biāo)志物改變的客觀數(shù)據(jù)。3將檢測項(xiàng)目的數(shù)據(jù)，轉(zhuǎn)化為預(yù)防、診斷和療效及預(yù)后評價(jià)信息。3．酶的活性國際單位U是指A．在25℃及其他最適條件下，每分鐘催化LMOL底物反應(yīng)所需的酶量B．在特定的條件下，每分鐘催化1ΜMOL底物發(fā)生反應(yīng)所需的酶量C．在37℃條件下，每分鐘催化LMMOL底物發(fā)生反應(yīng)所需的酶量D．在規(guī)定條件下，每秒鐘催化LMOL底物反應(yīng)所需的酶量E．在最適條件下，每小時(shí)催化LMOL底物發(fā)生反應(yīng)所需的酶量4．目前我國臨床實(shí)驗(yàn)室測定酶活性濃度推薦溫度為A．25±01℃B．37±05℃C．37±03℃D．37±01℃E．37±1℃5．下列哪種酶是血漿特異酶A．淀粉酶B．凝血酶原C．堿性磷酸酶D．酸性磷酸酶E．脂肪酶6．下列哪一種酶只位于細(xì)胞漿A．酸性磷酸酶B．谷氨酸脫氫酶C．乳酸脫氫酶D．天冬氨酸脫氫酶E．異檸檬酸脫氫酶7．在正常妊娠過程中血清酶增高最明顯的是A．LDB．ALPC．CKD．AMYE．LPS

簡介：臨床生物化學(xué)檢驗(yàn)技術(shù)試題及答案臨床生物化學(xué)檢驗(yàn)技術(shù)試題及答案第十一章第十一章腎臟疾病的生物化學(xué)診斷腎臟疾病的生物化學(xué)診斷一、A型題1．腎單位不包括A腎小球B集合管C髓袢降支D髓袢升支E近曲小管22腎小管的重吸收最重要的部位是AA近曲小管B遠(yuǎn)曲小管C髓袢細(xì)段D髓袢粗段E．集合管3正常人每日通過腎小球?yàn)V過的原尿達(dá)A50LB80LC100LD180LE300L4幾乎不被腎小管重吸收的物質(zhì)是A肌酐B氨基酸C尿素D谷胱甘肽E肌酸5腎小球可以濾過血漿是依靠A有效濾過壓作用B有效滲透壓作用C易化擴(kuò)散D逆流倍增作用E主動(dòng)轉(zhuǎn)運(yùn)6理想的清除試驗(yàn)是A葡萄糖清除試驗(yàn)B菊粉清除試驗(yàn)CBUN清除試驗(yàn)DDNA清除試驗(yàn)E內(nèi)生肌酐清除試驗(yàn)7關(guān)于血肌酐和尿素的敘述錯(cuò)誤的是A酶偶聯(lián)法測定肌酐特異性高，但價(jià)格昂貴B尿素的濃度取決于機(jī)體氮的分解代謝和腎臟的排泄能力C血尿素測定比血肌酐測定能更準(zhǔn)確地反映腎小球?yàn)V過功能DSCR和尿素濃度可反映腎小球?yàn)V過功能E尿素酶法測定尿素反應(yīng)專一、特異性強(qiáng)8所謂選擇性蛋白尿是1616尿素氮測定（二乙酰一肟法）其血清中尿素在氨基硫脲存在下與二乙酰一肟在A弱酸性溶液中生成黃色復(fù)合物B熱強(qiáng)酸溶液中生成紅色復(fù)合物C熱強(qiáng)酸溶液中生成藍(lán)色復(fù)合物D中性榕液中生成紫紅色復(fù)合物E強(qiáng)堿溶液中生成藍(lán)色復(fù)合物1717尿素氮測定脲酶法時(shí),無蛋白血濾液中之尿素經(jīng)尿素酶作用后可產(chǎn)生ANADB碳酸鈉C氨D硫酸鈉E氨基硫脲1818堿性苦味酸與肌酐的紅色反應(yīng)叫做JAFFE氏反應(yīng)，有一些非肌酐物質(zhì)也可產(chǎn)生JAFFE陽性反應(yīng),它們叫做非肌酐色原（NONCREATINECHROMOGEAS），下列物質(zhì)不屬于非肌酐色原但除外的是A膽紅素B果糖C乙酰乙酸D丙酮酸E丙酮1919腎病綜合征時(shí)，可出現(xiàn)A血漿清蛋白下降B尿蛋白陰性C腎小球?yàn)V過功能正常D血漿總蛋白正常E血漿Γ球蛋白相對升高2020急性腎小球腎炎時(shí),腎小球的濾過功能改變是A增高B大部分病人正常C下降D正常E正?；蛟龈叨型題（1～8題共用備選答案）A腎小管水、電解質(zhì)調(diào)節(jié)功能檢查B腎小球?yàn)V過功能檢查C泌尿系統(tǒng)感染D腎小管酸堿平衡調(diào)節(jié)功能檢查E腎小管排泌功能檢查F腎小球?yàn)V膜屏障功能檢查G腎小管重吸收功能檢查H腎血流量檢查

簡介：臨床生物化學(xué)檢驗(yàn)技術(shù)試題及答案臨床生物化學(xué)檢驗(yàn)技術(shù)試題及答案第十七章第十七章妊娠的生物化學(xué)檢驗(yàn)妊娠的生物化學(xué)檢驗(yàn)一、A型題1正常胎盤限制性被動(dòng)運(yùn)輸?shù)奈镔|(zhì)有A甲狀腺素B母體IGMC母體IGAD游離脂肪酸E母體和胎兒紅細(xì)胞2正常胎盤被動(dòng)運(yùn)輸?shù)奈镔|(zhì)是A脂溶性物質(zhì)B游離脂肪酸C母體IGMD甾體類硫酸鹽E母體IGA3正常胎盤跨細(xì)胞膜主動(dòng)運(yùn)輸?shù)氖茿母體IGMB葡萄糖C游離脂肪酸D母體IGGE母體IGA4正常胎盤運(yùn)輸經(jīng)受體介導(dǎo)的細(xì)胞攝取的有Ａ．ＣA2Ｂ．氧Ｃ．母體IGGＤ．二氧化碳Ｅ．母體IGM5正常早期孕婦雌酮、雌二醇主要來源于Ａ．卵巢Ｂ．子宮Ｃ．血液11HＣＧΒ峰值出現(xiàn)在妊娠何時(shí)達(dá)最高峰Ａ．妊娠４－８周Ｂ．妊娠８－１０周Ｃ．妊娠１０－１２周Ｄ．妊娠１２－１４周Ｅ．妊娠１６－１８周12在所有已知人類激素中分泌量最高的激素是Ａ．HＣＧＢ．ＦＳＨＣ．ＰＬＤ．ＴＳＨＥ．ＬＨ13胎兒最重要的能量物質(zhì)為Ａ．葡萄糖Ｂ．脂肪Ｃ．蛋白質(zhì)Ｄ．膽固醇Ｅ．磷脂14胎盤生乳素（ＰＬ）是由下列哪項(xiàng)分泌的Ａ．滋養(yǎng)層細(xì)胞Ｂ．合體滋養(yǎng)層細(xì)胞Ｃ．細(xì)胞滋養(yǎng)層細(xì)胞Ｄ．囊胚Ｅ．絨毛膜15正常妊娠３８周時(shí)，羊水量為Ａ．３０MLＢ．１００MLＣ．４０MLＤ．５００MLＥ．１０００ML16正常妊娠足月時(shí)羊水量為Ａ．８００ML

簡介：臨床生物化學(xué)檢驗(yàn)技術(shù)試題及答案臨床生物化學(xué)檢驗(yàn)技術(shù)試題及答案一、一、名詞解釋名詞解釋1臨床檢驗(yàn)生物化學(xué)CLINICALBIOCHEMISTRY2組合試驗(yàn)PROFILETESTS二、二、問答題問答題1試述臨床檢驗(yàn)生物化學(xué)的研究領(lǐng)域。2試述臨床檢驗(yàn)生物化學(xué)在醫(yī)學(xué)中的地位及應(yīng)用。3簡述臨床檢驗(yàn)生物化學(xué)的進(jìn)展及發(fā)展趨勢。第一章第一章緒論答案緒論答案一、一、名詞解釋名詞解釋1臨床檢驗(yàn)生物化學(xué)CLINICALBIOCHEMISTRY臨床檢驗(yàn)生物化學(xué)是在人體正常生物化學(xué)基礎(chǔ)上，研究病理狀態(tài)下生物化學(xué)改變，尋找這些改變的特征性標(biāo)志并建立可靠實(shí)用檢測方法，通過對這些特征性標(biāo)志物的檢測，為健康評估、疾病預(yù)防、診斷、治療、病情和預(yù)后判斷等提供生物化學(xué)信息和決策依據(jù)的一門學(xué)科。2組合試驗(yàn)PROFILETESTS在循證檢驗(yàn)醫(yī)學(xué)基礎(chǔ)上，將某些疾病或器官系統(tǒng)功能的有關(guān)檢驗(yàn)項(xiàng)目，進(jìn)行科學(xué)合理的組合，以便獲取更全面完整的病理生物化學(xué)信息的方法。如了解肝臟功能的組合試驗(yàn)。二、問答題二、問答題11試述臨床檢驗(yàn)生物化學(xué)的研究領(lǐng)域。試述臨床檢驗(yàn)生物化學(xué)的研究領(lǐng)域。臨床檢驗(yàn)生物化學(xué)的學(xué)科領(lǐng)域主要包括以下三方面1揭示有關(guān)疾病的病理生物化學(xué)改變，從本質(zhì)上闡明疾病發(fā)生、發(fā)展、轉(zhuǎn)歸的生物化學(xué)機(jī)制，為疾病的預(yù)防、診斷、療效及預(yù)后評估，提供理論基礎(chǔ)。2在上述研究基礎(chǔ)上，尋找具有疾病特異性的生物化學(xué)標(biāo)志物，并建立特異度、靈敏度高，簡便而高性價(jià)比的檢測方法，從而在臨床開展有關(guān)項(xiàng)目的檢測，提供反映這些標(biāo)志物改變的客觀數(shù)據(jù)。3將檢測項(xiàng)目的數(shù)據(jù)，轉(zhuǎn)化為預(yù)防、診斷和療效及預(yù)后評價(jià)信息。3．酶的活性國際單位U是指A．在25℃及其他最適條件下，每分鐘催化LMOL底物反應(yīng)所需的酶量B．在特定的條件下，每分鐘催化1ΜMOL底物發(fā)生反應(yīng)所需的酶量C．在37℃條件下，每分鐘催化LMMOL底物發(fā)生反應(yīng)所需的酶量D．在規(guī)定條件下，每秒鐘催化LMOL底物反應(yīng)所需的酶量E．在最適條件下，每小時(shí)催化LMOL底物發(fā)生反應(yīng)所需的酶量4．目前我國臨床實(shí)驗(yàn)室測定酶活性濃度推薦溫度為A．25±01℃B．37±05℃C．37±03℃D．37±01℃E．37±1℃5．下列哪種酶是血漿特異酶A．淀粉酶B．凝血酶原C．堿性磷酸酶D．酸性磷酸酶E．脂肪酶6．下列哪一種酶只位于細(xì)胞漿A．酸性磷酸酶B．谷氨酸脫氫酶C．乳酸脫氫酶D．天冬氨酸脫氫酶E．異檸檬酸脫氫酶7．在正常妊娠過程中血清酶增高最明顯的是A．LDB．ALPC．CKD．AMYE．LPS

簡介：20202020年四川輕化工大學(xué)生物化學(xué)考研真題年四川輕化工大學(xué)生物化學(xué)考研真題一、單選題每題2分，共10分1、蛋白質(zhì)變性時(shí)不會(huì)出現(xiàn)的變化是A蛋白質(zhì)分子個(gè)別肽鍵破壞C蛋白質(zhì)的天然構(gòu)象破壞B失去原有的生理功能D蛋白質(zhì)分子中各種次級鍵被破壞2、下列關(guān)于酶活性中心的敘述中哪一項(xiàng)是正確的A酶活性中心是酶分子上在空間靠近的幾個(gè)氨基酸殘基構(gòu)成的一個(gè)空間區(qū)域。B所有酶的活性中心都含有輔酶。C酶的活性中心是由一級結(jié)構(gòu)中離得很近的幾個(gè)氨基酸殘基構(gòu)成。D所有的抑制劑都作用于酶的活性中心，3、下列物質(zhì)徹底氧化時(shí)，哪一種生成ATP最多A3分子葡萄糖B1分子硬脂酸D6分子丙酮酸C9分子乙酰COA4、在脂肪酸的合成中，每次碳鏈的延長都需要什么直接參加A乙酰COAB草酰乙酸D甲硫氨酸C丙二酸單酰COA5、共價(jià)調(diào)節(jié)酶五、問答與計(jì)算題共6題，每題15分，共90分1、從下列信息中求八肽的順序。A酸水解得ALA，ARG，THR，LEU，MET，PHE，2VALBSANGER試劑處理得DNPALAC胰蛋白酶處理得ALA，ARG，THR和LEU，MET，PHE，2VAL，以SANGER試劑分別處理得DNPAAL和DNPVAL。D以溴化氰處理得ALA，ARG，高絲氨酸內(nèi)酯，THR，2VAL和LEU，PHE，以SANGER試劑分別處理得DNPALA和DNPLEU。2、下圖是酶促反應(yīng)的LINEWEAVERBURK作圖，求出1KM和VM2KM和VM3I是什么類型的抑制作用3、在動(dòng)物體內(nèi)糖類與脂肪能否相互轉(zhuǎn)化，如果能轉(zhuǎn)化，請寫出轉(zhuǎn)化的主要過程。4、請從組成和結(jié)構(gòu)上比較DNA和RNA的相同和不同之處。5、雖然氧分子并不直接參與TCA循環(huán)，但該循環(huán)的運(yùn)行必須在有氧條件下才能發(fā)生，為什么6、簡述鳥氨酸循環(huán)的功能和特點(diǎn)。

簡介：1GLOSSARYFORBIOCHEMISTRYAACETYLCOACARBOXYLASEANENZYMETHATCATALYZESTHEATPDEPENDENTSYNTHESISOFMALONYLCOAFROMACETYLCOAANDCARBONDIOXIDE,THECOMMITTEDSTEPINFATTYACIDSYNTHESISACETYLCHOLINEACOMMONNEUROTRANSMITTERTHATEXERTSITSEFFECTSBYFIRSTBINDINGTOTHEACETYLCHOLINERECEPTORACETYLCHOLINERECEPTORALIGANDGATEDCHANNELTHATPROMOTESALARGEINWARDCURRENTOFSODIUMIONSANDTRIGGERSANACTIONPOTENTIALCOMPOSEDOFAPENTAMEROFFOURKINDSOFPOLYPEPTIDESUBUNITS,THECHANNELOPENSTOALLOWPASSAGEOFSODIUMANDPOTASSIUMIONSWHENTWOACETYLCHOLINEMOLECULESPROMOTETRANSIENTOPENINGOFTHECHANNELACTIVATEDCARRIERSSMALLMOLECULESCARRYINGACTIVATEDFUNCTIONALGROUPSTHATCANBEDONATEDTOOTHERMOLECULESFORINSTANCE,ATPCARRIESACTIVATEDPHOSPHATEGROUPSANDCOACARRIESACTIVATEDACYLGROUPSACTIVATIONDOMAINTHESTRUCTURALREGIONOFATRANSCRIPTIONFACTORTHATFACILITATESTRANSCRIPTIONINSOMEMANNERSEEALSODNABINDINGDOMAINACTIVESITEASPECIFICREGIONOFANENZYMETHATBINDSTHESUBSTRATEANDCARRIESOUTCATALYSISACTIVETRANSPORTTHETRANSPORTOFANIONORAMOLECULEAGAINSTACONCENTRATIONGRADIENT,WHEREDGFORTHETRANSPORTEDSPECIESISPOSITIVETHEPROCESSMUSTBECOUPLEDTOANINPUTOFFREEENERGYFROMASOURCESUCHASATP,ANELECTROCHEMICALGRADIENTOFNAORK,ORLIGHTACYLADENYLATEAMIXEDANHYDRIDEINWHICHTHECARBOXYLGROUPOFAMOLECULEISLINKEDTOTHEPHOSPHORYLGROUPOFAMPTHEFORMATIONOFACYLADENYLATESISAMEANSOFACTIVATINGCARBOXYLGROUPSINBIOCHEMICALREACTIONS,SUCHASTHEFORMATIONOFFATTYACYLCOAMOLECULESFROMAFREEFATTYACIDANDCOENZYMEAACYLCARRIERPROTEINACPABACTERIALPOLYPEPTIDETHATISLINKEDTOPHOSPHOPANTETHEINEANDACTSASACARRIEROFTHEGROWINGFATTYACYLCHAINDURINGFATTYACIDBIOSYNTHESISADDITIONTOORFORMATIONOFDOUBLEBONDAREACTIONINWHICHAFUNCTIONALGROUPISADDEDTOADOUBLEBONDORAGROUPISREMOVEDFROMAMOLECULETOFORMADOUBLEBONDADENYLATECYCLASEANENZYMETHATGENERATESCAMP,ASECONDMESSENGER,FROMATPADIPOCYTESMAMMALIANCELLSTHATARETHEMAJORSTORAGESITEFORTRIACYLGLYCEROLSAEROBICGLYCOLYSISTHEUSEOFLACTICACIDFERMENTATIONTOGENERATEATPEVENTHEPRESENCEOFENOUGHOXYGENTOSUPPORTCELLULARRESPIRATIONAEROBICINTHEPRESENCEOFOXYGENAFFINITYCHROMATOGRAPHYAPROTEINPURIFICATIONTECHNIQUEBASEDONTHEHIGHAFFINITYOFMANYPROTEINSFORSPECIFICCHEMICALGROUPSSUCHGROUPSAREATTACHEDTOANINERTMATRIX,ANDTHEPROTEINSAMPLEISAPPLIEDONLYTHOSEPROTEINSWITHANAFFINITYFORTHEGROUPSWILLBINDAFFINITYLABELINGAMEANSOFMAPPINGTHEACTIVESITEOFANENZYMEBYUSINGASUBSTRATEANALOGTHATBINDSTOTHEACTIVESITEANDFORMSACOVALENTBONDWITHANEARBYAMINOACIDAGONISTSMOLECULESTHATBINDTORECEPTORPROTEINSANDTRIGGERSIGNALINGPATHWAYSALCOHOLICFERMENTATIONTHEANAEROBICCONVERSIONOFGLUCOSEINTOETHANOLWITHTHECONCOMITANTPRODUCTIONOFATPALDOLASEANENZYMETHATCLEAVESANALDOLALDOLASESAREIMPORTANTINCARBOHYDRATEMETABOLISMALDOSEAMONOSACCHARIDEWHOSEC1CARBONATOMCONTAINSANALDEHYDEGROUP3ANTAGONISTAMOLECULETHATBINDSTOARECEPTORPROTEINBUTDOESNOTTRIGGERTHESIGNALINGPATHWAYSUCHMOLECULESARELIKECOMPETITIVEINHIBITORSFORENZYMESANTIBODYAPROTEINSYNTHESIZEDBYANANIMALINRESPONSETOTHEPRESENCEOFAFOREIGNSUBSTANCE,ORANTIGENOFTENBINDSTOTHEANTIGEN,NEUTRALIZINGITORMARKINGITFORDESTRUCTIONANTICODONTHREENUCLEOTIDESEQUENCEOFTRNATHATBASEPAIRSWITHACODONINMRNAANTIGENAFOREIGNSUBSTANCETHATELICITSTHESYNTHESISOFANANTIBODYANTIGENICDETERMINANTSITEONANANTIGENTOWHICHANANTIBODYBINDSALSOCALLEDANEPITOPEANTIGENICDETERMINANTTHESPECIFICSITEONANANTIGENTHATISRECOGNIZEDBYANANTIBODYALSOKNOWNASANEPITOPEANTIMYCINAANANTIBIOTICFROMSTREPTOMYCESTHATINHIBITSTHERESPIRATORYCHAINBYBLOCKINGELECTRONTRANSFERINTHECYTOCHROMEREDUCTASECOMPLEXANTISERUMSERUMPREPAREDFROMTHEBLOODOFANIMMUNIZEDANIMALCONTAININGSOLUBLEANTIBODIESSPECIFICFORAPARTICULARANTIGENAPOPTOSISACASCADEOFPROTEOLYTICENZYMESTHATRESULTSINCONTROLLEDCELLDEATHINRESPONSETOSIGNIFICANTCELLDAMAGEORSPECIFICDEVELOPMENTALPROGRAMSALSOCALLEDPROGRAMMEDCELLDEATHARCHAEATHEDOMAINOFLIFETHATCOMPRISESSINGLECELLORGANISMSLACKINGANUCLEUSFORMERLYBELIEVEDTOBEMEMBEROFTHEDOMAINBACTERIA,ARCHAEAARENOWKNOWNTOHAVEAUNIQUEEVOLUTIONARYHISTORYWITHBIOCHEMICALCHARACTERISTICSDIFFERENTFROMTHEOTHERTWODOMAINSOFLIFEASCORBATEVITAMINCAWATERSOLUBLEVITAMINTHATFUNCTIONSASANANTIOXIDANTANDISREQUIREDFORTHEHYDROXYLATIONOFCOLLAGENSCURVYRESULTSIFASCORBATEISDEFICIENTASSAYATESTFORSOMEUNIQUEIDENTIFYINGPROPERTYOFAPROTEINTOBEPURIFIEDATPADENOSINE5TRIPHOSPHATEANUCLEOTIDECONSISTINGOFADENINE,RIBOSE,ANDTRIPHOSPHATEUNITSTHATSERVESASTHECELLULARENERGYCURRENCYATPSYNTHASEMOLECULARASSEMBLYOFTHEINNERMITOCHONDRIALMEMBRANERESPONSIBLEFORTHERESPIRATORYCHAINDRIVENSYNTHESISOFATPALSOCALLEDCOMPLEXV,MITOCHONDRIALATPASE,HATPASE,ORF0F1ATPASEATPASEENZYMESTHATCATALYZETHEHYDROLYSISOFADENOSINETRIPHOSPHATEATPTOFORMADENOSINEDIPHOSPHATEADPANDINORGANICPHOSPHATEPIANDUSETHEENERGYRELEASEDTOPOWEROTHERWISEENDERGONICREACTIONSATPDRIVENPUMPMEMBRANEPROTEINSTHATUSETHEENERGYOFATPHYDROLYSISTODRIVETHETHERMODYNAMICALLYUPHILLTRANSPORTOFIONSORMOLECULESAUTORADIOGRAPHYAMEANSOFDETECTINGRADIOACTIVEMOLECULESIMMOBILIZEDINASEPARATIONMEDIUMSUCHASPOLYACRYLAMIDETHERADIOACTIVITYOFTHEMOLECULESWILLBLACKENXRAYFILMBBACTERIATHEDOMAINOFLIFETHATCOMPRISESSINGLECELLORGANISMSLACKINGANUCLEUSMEMBERSOFTHISDOMAINDIFFEREVOLUTIONARILYANDBIOCHEMICALLYFROMTHEARCHAEA,WITHWHOMTHEYWEREFORMERLYGROUPEDBACTERIALARTIFICIALCHROMOSOMEANARTIFICIALBACTERIALCHROMOSOME,AHIGHLYENGINEEREDVERSIONOFTHEECOLIFERTILITYFFACTOR,THATCANSERVEASACLONINGVECTORFORINSERTSASLARGESAS300KBBACTERIORHODOPSINA26KDINTEGRALMEMBRANEPROTEINTHATABSORBSLIGHTANDCONVERTSITSENERGYINTOPROTONMOTIVEFORCE,WHICHISTHENUSEDTOSYNTHESIZEATP

簡介：生物化學(xué)復(fù)習(xí)題第一章緒論1名詞解釋生物化學(xué)生物化學(xué)指利用化學(xué)的原理和方法，從分子水平研究生物體的化學(xué)組成，及其在體內(nèi)的代謝轉(zhuǎn)變規(guī)律，從而闡明生命現(xiàn)象本質(zhì)的一門科學(xué)。其研究內(nèi)容包括①生物體的化學(xué)組成，生物分子的結(jié)構(gòu)、性質(zhì)及功能②生物分子的分解與合成，反應(yīng)過程中的能量變化③生物信息分子的合成及其調(diào)控，即遺傳信息的貯存、傳遞和表達(dá)。生物化學(xué)主要從分子水平上探索和解釋生長、發(fā)育、遺傳、記憶與思維等復(fù)雜生命現(xiàn)象的本質(zhì)2問答題（1）生物化學(xué)的發(fā)展史分為哪幾個(gè)階段生物化學(xué)的發(fā)展主要包括三個(gè)階段①靜態(tài)生物化學(xué)階段（20世紀(jì)之前）是生物化學(xué)發(fā)展的萌芽階段，其主要工作是分析和研究生物體的組成成分以及生物體的排泄物和分泌物②動(dòng)態(tài)生物化學(xué)階段（20世紀(jì)初至20世紀(jì)中葉）是生物化學(xué)蓬勃發(fā)展的階段，這一時(shí)期人們基本弄清了生物體內(nèi)各種主要化學(xué)物質(zhì)的代謝途徑③功能生物化學(xué)階段（20世紀(jì)中葉以后）這一階段的主要研究工作是探討各種生物大分子的結(jié)構(gòu)與其功能之間的關(guān)系。（2）組成生物體的元素有多少種第一類元素和第二類元素各包含哪些元素組成生物體的元素共28種第一類元素包括C、H、O、N四中元素，是組成生命體的最基本元素。第二類元素包括S、P、CL、CA、NA、MG，加上C、H、O、N是組成生命體的基本元素。第二章蛋白質(zhì)1名詞解釋（1）蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)是由許多氨基酸通過肽鍵相連形成的高分子含氮化合物（2）氨基酸等電點(diǎn)當(dāng)氨基酸溶液在某一定PH時(shí)，是某特定氨基酸分子上所帶的正負(fù)電荷相等，稱為兩性離子，在電場中既不向陽極也不向陰極移動(dòng)，此時(shí)溶液的PH即為該氨基酸的等電點(diǎn)（3）蛋白質(zhì)等電點(diǎn)當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一PH時(shí)，蛋白質(zhì)解離形成正負(fù)離子的趨勢相等，即稱為兼性離子，凈電荷為0，此時(shí)溶液的PH稱為蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)（4）N端與C端N端（也稱N末端）指多肽鏈中含有游離Α氨基的一端，C端（也稱C末端）指多肽鏈中含有Α羧基的一端（5）肽與肽鍵肽鍵是由一個(gè)氨基酸的Α羧基與另一個(gè)氨基酸的Α氨基脫水縮合而形成的化學(xué)鍵，許多氨基酸以肽鍵形成的氨基酸鏈稱為肽（6）氨基酸殘基肽鏈中的氨基酸不具有完整的氨基酸結(jié)構(gòu)，每一個(gè)氨基酸的殘余部分稱為氨基酸殘基（7）肽單元（肽單位）多肽鏈中從一個(gè)Α碳原子到相鄰Α碳原子之間的結(jié)構(gòu)，具有以下三個(gè)基本特征①肽單位是一個(gè)剛性的平面結(jié)構(gòu)②肽平面中的羰基與氧大多處于相反位置③Α碳和NH間的化學(xué)鍵與Α碳和羰基碳間的化學(xué)鍵是單鍵，可自由旋轉(zhuǎn)（8）結(jié)構(gòu)域多肽鏈的二級或超二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上進(jìn)一步繞曲折疊而形成的相對獨(dú)立的三維實(shí)體稱為結(jié)構(gòu)域。結(jié)構(gòu)域具有以下特點(diǎn)①空間上彼此分隔，具有一定的生物學(xué)功能②結(jié)構(gòu)域與分子整體以共價(jià)鍵相連，一般難以分離（區(qū)別于蛋白質(zhì)亞基）③不同蛋白質(zhì)分子中結(jié)構(gòu)域數(shù)目不同，同一蛋白質(zhì)分子中的幾個(gè)結(jié)構(gòu)域彼此相似或很不相同（9）分子病由于基因突變等原因?qū)е碌鞍踪|(zhì)的一級結(jié)構(gòu)發(fā)生變異，使蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能減退或喪失，甚至造成生理功能的變化而引起的疾?。?0）蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)蛋白質(zhì)（或亞基）因與某小分子物質(zhì)相互作用而發(fā)生構(gòu)象變化，導(dǎo)致蛋白質(zhì)（或亞基）功能的變化，稱為蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)（酶的變構(gòu)效應(yīng)稱為別構(gòu)效應(yīng)）（11）蛋白質(zhì)的協(xié)同效應(yīng)一個(gè)寡聚體蛋白質(zhì)的一個(gè)亞基與其配體結(jié)合后，能影響此寡聚體中另一個(gè)亞基與配體結(jié)合能力的現(xiàn)象，稱為協(xié)同效應(yīng)，其中具有促進(jìn)作用的稱為正協(xié)同效應(yīng)，具有抑制作用的稱為負(fù)協(xié)同效應(yīng)（12）蛋白質(zhì)變性在某些物理和化學(xué)因素作用下，蛋白質(zhì)分子的特定空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)改變和生物活性的喪失，變性的本質(zhì)是非共價(jià)鍵和二硫鍵的破壞，但不改變蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)。造成變性的因素有加熱、乙醇等有機(jī)溶劑、強(qiáng)堿、強(qiáng)酸、重金屬離子和生物堿等，變形后蛋白質(zhì)的溶解度降低、粘度增加，結(jié)晶能力消失、生物活性喪失、易受蛋白酶水解（14）蛋白質(zhì)復(fù)性若蛋白質(zhì)的變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質(zhì)仍可部分恢復(fù)其原有的構(gòu)象和功能，稱為復(fù)性2問答題（1）組成生物體的氨基酸數(shù)量是多少氨基酸的結(jié)構(gòu)通式、氨基酸的等電點(diǎn)及計(jì)算公式組成生物的氨基酸有22種，組成人體和大多數(shù)生物的為20種，結(jié)構(gòu)酪氨酸（中性氨基酸，不帶電）TYRY天冬酰胺（中性氨基酸，不帶電）ASNN谷氨酰胺（中性氨基酸，不帶電）GLNQ天冬氨酸（酸性氨基酸，帶負(fù)電）ASPD谷氨酸（酸性氨基酸，帶負(fù)電）GLUE種）極性氨基酸（親水，12種）賴氨酸（堿性氨基酸，帶正電）LYSK精氨酸（堿性氨基酸，帶正電）ARGR極性氨基酸（親水，12種）組氨酸（堿性氨基酸，帶正電）HISH（3）蛋白質(zhì)中氮含量是多少，如何測定粗蛋白的氮含量各種蛋白質(zhì)的氮含量很接近，平均為16。生物樣品中，每得得1G氮就相當(dāng)于100/16625G蛋白質(zhì)。通常采用定氮法測量蛋白質(zhì)含量，其中較為經(jīng)典的是凱氏定氮法（粗蛋白測定的經(jīng)典方法）（4）蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)有哪幾種形式其要點(diǎn)包括什么蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)包括Α螺旋、Β折疊、Β轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲四種。①Α螺旋要點(diǎn)多肽鏈主鏈圍繞中心軸形成右手螺旋，側(cè)鏈伸向螺旋外側(cè)；每圈螺旋含36個(gè)氨基酸，螺距為054NM；每個(gè)肽鍵的亞胺氫和第四個(gè)肽鍵的羰基氧形成的氫鍵保持螺旋穩(wěn)定，氫鍵與螺旋長軸基本平行②Β折疊要點(diǎn)多肽鏈充分伸展，相鄰肽單元之間折疊形成鋸齒狀結(jié)構(gòu)，側(cè)鏈位于鋸齒的上下方；兩段以上的Β折疊結(jié)構(gòu)平行排列，兩鏈間可以順向平行，也可以反向平行；兩鏈間肽鍵之間形成氫鍵，以穩(wěn)固Β折疊，氫鍵與螺旋長軸垂直③Β轉(zhuǎn)角要點(diǎn)肽鏈內(nèi)形成180°回折；含4個(gè)氨基酸殘基，第一個(gè)氨基酸殘基與第四個(gè)氨基酸殘基形成氫鍵；第二個(gè)氨基酸殘基常為PRO（脯氨酸）④無規(guī)卷曲要點(diǎn)沒有確定規(guī)律性的肽鏈結(jié)構(gòu)；是蛋白質(zhì)分子的一些沒有規(guī)律的松散的肽鏈構(gòu)象，對蛋白質(zhì)分子的生物功能有重要作用，可使蛋白質(zhì)在功能上具有可塑性（5）一個(gè)螺旋片段含有180個(gè)氨基酸殘基，該片段中共有多少圈螺旋計(jì)算該片段的軸