簡介：第一章第一章蛋白質(zhì)化學(xué)蛋白質(zhì)化學(xué)教學(xué)目標(biāo)教學(xué)目標(biāo)1掌握蛋白質(zhì)的概念、重要性和分子組成。2掌握Α氨基酸的結(jié)構(gòu)通式和20種氨基酸的名稱、符號、結(jié)構(gòu)、分類；掌握氨基酸的重要性質(zhì)；熟悉肽和活性肽的概念。3掌握蛋白質(zhì)的一、二、三、四級結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)及其重要化學(xué)鍵。4了解蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能間的關(guān)系。5熟悉蛋白質(zhì)的重要性質(zhì)和分類導(dǎo)入100年前，恩格斯指出“蛋白體是生命的存在形式”；今天人們?nèi)绾握J(rèn)識蛋白質(zhì)的概念和重要性1839年荷蘭化學(xué)家馬爾德（GJMULDER）研究了乳和蛋中的清蛋白并按瑞典化學(xué)家BERZELIUS的提議把提取的物質(zhì)命名為蛋白質(zhì)（PROTEIN，源自希臘語，意指“第一重要的”）。德國化學(xué)家費(fèi)希爾EFISCHER研究了蛋白質(zhì)的組成和結(jié)構(gòu)，在1907年奠立蛋白質(zhì)化學(xué)。英國的鮑林LPAULING在1951年推引出蛋白質(zhì)的螺旋；桑格FSANGER在1953年測出胰島素的一級結(jié)構(gòu)。佩魯茨MFPERUTZ和肯德魯JCKENDREW在1960年測定血紅蛋白和肌紅蛋白的晶體結(jié)構(gòu)。1965年，我國生化學(xué)者首先合成了具有生物活性的蛋白質(zhì)胰島素（INSULIN）。蛋白質(zhì)是由LΑ氨基酸通過肽鍵縮合而成的，具有較穩(wěn)定的構(gòu)象和一定生物功能的生物大分子（BIOMACROMOLECULE）。蛋白質(zhì)是生命活動所依賴的物質(zhì)基礎(chǔ)，是生物體中含量最豐富的大分子。單細(xì)胞的大腸桿菌含有3000多種蛋白質(zhì)，而人體有10萬種以上結(jié)構(gòu)和功能各異的蛋白質(zhì)，人體干重的45是蛋白質(zhì)。生命是物質(zhì)運(yùn)動的高級形式，是通過蛋白質(zhì)的多種功能來實(shí)現(xiàn)的。新陳代謝的所有的化學(xué)反應(yīng)幾乎都是在酶的催化下進(jìn)行的，已發(fā)現(xiàn)的酶絕大多數(shù)是蛋白質(zhì)。生命活動所需要的許多小分子物質(zhì)和離子，它們的運(yùn)輸由蛋白質(zhì)來完成。生物的運(yùn)動、生物體的防御體系離不開蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)在遺傳信息的控制、細(xì)胞膜的通透性，以及高等動物的記憶、識別機(jī)構(gòu)等方面都起著重要的作用。隨著蛋白質(zhì)工程和蛋白質(zhì)組學(xué)的興起和發(fā)展，人們對蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能的認(rèn)識越來越深刻。第一節(jié)第一節(jié)蛋白質(zhì)的分子組成蛋白質(zhì)的分子組成一、蛋白質(zhì)的元素組成經(jīng)元素分析，主要有C（50～55）、H（6～7）、O（19～24）、N（13～19）、S（0～4）。有些蛋白質(zhì)還含微量的P、FE、CU、ZN、MN、CO、MO、I等。各種蛋白質(zhì)的含氮量很接近，平均為16。因此，可以用定氮法來推算樣品中蛋白質(zhì)的大致含量。每克樣品含氮克數(shù)625100100G樣品中蛋白質(zhì)含量（G）二、蛋白質(zhì)的基本組成單位氨基酸蛋白質(zhì)在酸、堿或蛋白酶的作用下，最終水解為游離氨基酸（AMINOACID），即蛋白質(zhì)組成單體或構(gòu)件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余種，但合成蛋白質(zhì)的氨基酸僅20種（稱編碼氨基酸），最先發(fā)現(xiàn)的是天門冬氨酸（1806年），最后鑒定的是蘇氨酸（1938年）。（一）氨基酸的結(jié)構(gòu)通式組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸有共同的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)1氨基連接在ΑC上，屬于Α氨基酸（脯氨酸為Α亞氨基酸）。2R是側(cè)鏈，除甘氨酸外都含手性C，有D型和L型兩種立體異構(gòu)體。天然蛋白質(zhì)中的氨基酸都是L型。注意構(gòu)型是指分子中各原子的特定空間排布，其變化要求共價(jià)鍵的斷裂和重新形成。旋光性是異構(gòu)體的光學(xué)活性，是使偏振光平面向左或向右旋轉(zhuǎn)的性質(zhì)，（）表示左旋，（）表示右旋。構(gòu)型與旋光性沒有直接對應(yīng)關(guān)系。（二）氨基酸的分類1按R基的化學(xué)結(jié)構(gòu)分為脂肪族、芳香族、雜環(huán)、雜環(huán)亞氨基酸四類。2按R基的極性和在中性溶液的解離狀態(tài)分為非極性氨基酸、極性不帶電荷、極性帶負(fù)電荷或帶正電荷的四類。帶有非極性R（烴基、甲硫基、吲哚環(huán)等，共9種）甘（GLY）、丙（ALA）、纈（VAL）、亮（LEU）、異亮（ILE）、苯丙（PHE）、甲硫（MET）、脯（PRO）、色（TRP）帶有不可解離的極性R（羥基、巰基、酰胺基等，共6種）絲（SER）、蘇（THR）、天胺（ASN）、谷胺（GLN）、酪（TYR）、半（CYS）帶有可解離的極性R基（共5種）天（ASP）、谷（GLU）、賴（LYS）、精（ARG）、組（HIS），前兩個(gè)為酸性氨基酸，后三個(gè)是堿性氨基酸。蛋白質(zhì)分子中的胱氨酸是兩個(gè)半胱氨酸脫氫后以二硫鍵結(jié)合而成，膠原蛋白中的羥脯氨酸、羥賴氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白質(zhì)加工修飾而成。純化一定量的待測蛋白質(zhì)，分別作分子量測定、氨基酸組成分析、N末端分析、C末端分析；要應(yīng)用不同的化學(xué)試劑或特異的蛋白內(nèi)切酶水解將蛋白質(zhì)裂解成大小不同的肽段，測出它們的序列，對照不同水解制成的兩套肽段，找出重疊片段，最后推斷蛋白質(zhì)的完整序列。重組DNA法是基于分子克隆的分子生物學(xué)方法，比較簡單而高效，不必先純化該種蛋白質(zhì)，而是先要得到編碼該種蛋白質(zhì)的基因（DNA片段），測定DNA中核苷酸的序列，再按三個(gè)核苷酸編碼一個(gè)氨基酸的原則推測蛋白質(zhì)的完整序列。這兩種方法可以相互印證和補(bǔ)充。目前，國際互聯(lián)網(wǎng)蛋白質(zhì)數(shù)據(jù)庫已有3千多種一級結(jié)構(gòu)清楚。蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)是空間結(jié)構(gòu)和特異生物學(xué)功能的基礎(chǔ)。二、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)（SECONDARYSTRUCTURE）蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)是指其分子中主鏈原子的局部空間排列，是主鏈構(gòu)象（不包括側(cè)鏈R基團(tuán)）。構(gòu)象是分子中原子的空間排列，但這些原子的排列取決于它們繞鍵的旋轉(zhuǎn)，構(gòu)象不同于構(gòu)型，一個(gè)蛋白質(zhì)的構(gòu)象在不破壞共價(jià)鍵情況下是可以改變的。但是蛋白質(zhì)中任一氨基酸殘基的實(shí)際構(gòu)象自由度是非常有限的，在生理?xiàng)l件下，每種蛋白質(zhì)似乎是呈現(xiàn)出稱為天然構(gòu)象的單一穩(wěn)定形狀。20世紀(jì)30年代末，LPANLING和RBCEY應(yīng)用X射線衍射分析測定了一些氨基酸和寡肽的晶體結(jié)構(gòu)，獲得了一組標(biāo)準(zhǔn)鍵長和鍵角，提出了肽單元（PEPTIDEUNIT）的概念還提出了兩種主鏈原子的局部空間排列的分子模型（Α螺旋）和（Β折疊）。1肽單位肽鍵及其兩端的ΑC共6個(gè)原子處于同一平面上，組成了肽單位（所在的平面稱肽鍵平面）。肽鍵CN鍵長為0132NM，比相鄰的單鍵（0147NM）短，而較CN雙鍵（0128NM）長，有部分雙鍵的性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)。肽鍵平面上各原子呈順反異構(gòu)關(guān)系，肽鍵平面上的O、H以及2個(gè)Α碳原子為反式構(gòu)型（TRANSCONFIGURATION）。主鏈中的CΑC和CΑN單鍵可以旋轉(zhuǎn)，其旋轉(zhuǎn)角Φ、Ψ決定了兩個(gè)相鄰的肽鍵平面相對關(guān)系。由于肽鍵平面的相對旋轉(zhuǎn)，使主鏈可以以非常多的構(gòu)象出現(xiàn)。事實(shí)上，肽鏈在構(gòu)象上受到很大限制，因?yàn)橹麈溕嫌?3不能自由旋轉(zhuǎn)的肽鍵，另外主鏈上有很多側(cè)鏈R的影響。蛋白質(zhì)的主鏈骨架由許多肽鍵平面連接而成。2Α螺旋ΑHELIXΑ螺旋是肽鍵平面通過Α碳原子的相對旋轉(zhuǎn)形成的一種緊密螺旋盤繞，是有周期的一種主鏈構(gòu)象。其特點(diǎn)是①螺旋每轉(zhuǎn)一圈上升36個(gè)氨基酸殘基，螺距約054NM（每個(gè)殘基上升015NM，旋轉(zhuǎn)100O）。②相鄰的螺圈之間形成鏈內(nèi)氫鍵，氫鍵的取向幾乎與中心軸平行。典型Α螺旋一對氫鍵O與N之間共有13個(gè)原子（3613），前后間隔3個(gè)殘基。③螺旋的走向絕大部分是右手螺旋，殘基側(cè)鏈伸向外側(cè)。R基團(tuán)的大小、荷電狀態(tài)及形狀均對Α螺旋的形成及穩(wěn)定有影響。3Β折疊ΒPLEATEDSHEETΒ折疊是一種肽鏈相當(dāng)伸展的周期性結(jié)構(gòu)。①相鄰肽鍵平面間折疊成110O角，呈鋸齒狀。②兩個(gè)以上具Β折疊的肽鏈或同一肽鏈內(nèi)不同肽段相互平行排列，形成Β折疊片層，其穩(wěn)定因素是肽鏈間的氫鍵。③逆向平行的片層結(jié)構(gòu)比順向平行的穩(wěn)定。Α螺旋和Β折疊是蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要形式。毛發(fā)中的Α角蛋白和蠶絲中的絲心蛋白是其典型，在許多球蛋白中也存在，但所占比例不一樣。膠原蛋白中存在的螺旋結(jié)構(gòu)不同于一般的Α螺旋，是由3條具有左手螺旋的鏈相互纏繞形成右手超螺旋分子。鏈間氫鍵以及螺旋和超螺旋的反向盤繞維持其穩(wěn)定性。4Β轉(zhuǎn)角（ΒTURN）為了緊緊折疊成球蛋白的緊密形狀，多肽鏈180O回折成發(fā)夾或Β轉(zhuǎn)角。其處由4個(gè)連續(xù)的氨基酸殘基構(gòu)成，常有GLY和PRO存在，穩(wěn)定Β轉(zhuǎn)角的作用力是第一個(gè)氨基酸殘基羰基氧（O）與第四個(gè)氨基酸殘基的氨基氫（H）之間形成的氫鍵。Β轉(zhuǎn)角常見于連接反平行Β折疊片的端頭。5無規(guī)卷曲（ROMCOIL）多肽鏈的主鏈呈現(xiàn)無確定規(guī)律的卷曲。典型球蛋白大約一半多肽鏈?zhǔn)沁@樣的構(gòu)象。6超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域是蛋白質(zhì)二級至三級結(jié)構(gòu)層次的一種過渡態(tài)構(gòu)象。超二級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)中兩個(gè)或三個(gè)具有二級結(jié)構(gòu)的肽段在空間上相互接近，形成一特殊的組合體，又稱為模體（MOTIF）。通常有ΑΑ，ΒΒ，ΒΑΒ等，例如鈣結(jié)合蛋白質(zhì)中的螺旋環(huán)螺旋模序及鋅指結(jié)構(gòu)。結(jié)構(gòu)域是球狀蛋白質(zhì)的折疊單位，是在超二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上進(jìn)一步繞曲折疊有獨(dú)特構(gòu)象和部分生物學(xué)功能的結(jié)構(gòu)。對于較小的蛋白質(zhì)分子或亞基，結(jié)構(gòu)域和三級結(jié)構(gòu)是一個(gè)意思，即這些蛋白質(zhì)是單結(jié)構(gòu)域的；對于較大的蛋白質(zhì)分子或亞基，多肽鏈往往由兩個(gè)或兩個(gè)以上的相對獨(dú)立的結(jié)構(gòu)域締合成三級結(jié)構(gòu)。三、蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)（TERTIARYSTRUCTURE）指一條多肽鏈中所有原子的整體排布，包括主鏈和側(cè)鏈。維系三級結(jié)構(gòu)的作用力主要是次級鍵（疏水相互作用、靜電力、氫鍵等）。在序列中相隔較遠(yuǎn)的氨基酸疏水側(cè)鏈相互靠近，形成“洞穴”或“口袋”狀結(jié)構(gòu)，結(jié)合蛋白質(zhì)的輔基往往鑲嵌其內(nèi)，形成功能活性部位，

簡介：生物化學(xué)試題庫蛋白質(zhì)化學(xué)一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團(tuán)的共同特怔是具有性；而后一類氨基酸側(cè)鏈（或基團(tuán)）共有的特征是具有性。堿性氨基酸（PH6～7時(shí)荷正電）有兩種，它們分別是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有兩種，分別是氨基酸和氨基酸。2紫外吸收法（280NM）定量測定蛋白質(zhì)時(shí)其主要依據(jù)是因?yàn)榇蠖鄶?shù)可溶性蛋白質(zhì)分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。3絲氨酸側(cè)鏈特征基團(tuán)是；半胱氨酸的側(cè)鏈基團(tuán)是；組氨酸的側(cè)鏈基團(tuán)是。這三種氨基酸三字母代表符號分別是4氨基酸與水合印三酮反應(yīng)的基團(tuán)是，除脯氨酸以外反應(yīng)產(chǎn)物的顏色是；因?yàn)楦彼崾莵啺被?，它與水合印三酮的反應(yīng)則顯示色。5蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中主鍵稱為鍵，次級鍵有、、、、；次級鍵中屬于共價(jià)鍵的是鍵。6鐮刀狀貧血癥是最早認(rèn)識的一種分子病，患者的血紅蛋白分子亞基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一種氨基酸為性側(cè)鏈氨基酸，后者為性側(cè)鏈氨基酸，這種微小的差異導(dǎo)致紅血蛋白分子在氧分壓較低時(shí)易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性貧血。7EDMAN反應(yīng)的主要試劑是；在寡肽或多肽序列測定中，EDMAN反應(yīng)的主要特點(diǎn)是。8蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的基本類型有、、和。其中維持前三種二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定鍵的次級鍵為鍵。此外多肽鏈中決定這些結(jié)構(gòu)的形成與存在的根本性因與、、有關(guān)。而當(dāng)我肽鏈中出現(xiàn)脯氨酸殘基的時(shí)候，多肽鏈的螺旋往往會。9蛋白質(zhì)水溶液是一種比較穩(wěn)定的親水膠體，其穩(wěn)定性主要因素有兩個(gè)，分別是和。10蛋白質(zhì)處于等電點(diǎn)時(shí)，所具有的主要特征是、。11在適當(dāng)濃度的巰基乙醇和8M脲溶液中，RNASE（牛）喪失原有活性。這主要是因?yàn)镽NA酶的被破壞造成的。其中巰基乙醇可使RNA酶分子中的鍵破壞。而8M脲可使鍵破壞。當(dāng)用透析方法去除巰基乙醇和脲的情況下，RNA酶又恢復(fù)原有催化功能，這種現(xiàn)象稱為。12細(xì)胞色素C，血紅蛋白的等電點(diǎn)分別為10和71，在PH85的溶液中它們分別荷的電性是、。13在生理PH條件下，蛋白質(zhì)分子中氨酸和氨酸殘基的側(cè)鏈幾乎完全帶負(fù)電，而氨酸、氨酸或氨酸殘基側(cè)鏈完全荷正電（假設(shè)該蛋白質(zhì)含有這些氨基酸組分）。14包含兩個(gè)相鄰肽鍵的主肽鏈原子可表示為，單個(gè)肽平面及包含的原子可表示為。15當(dāng)氨基酸溶液的PH＝PI時(shí)，氨基酸（主要）以離子形式存在；當(dāng)PH＞PI時(shí)，氨基A、理化因素致使氫鍵破壞B、疏水作用破壞C、蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)破壞D、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)破壞，分子量變小12加入下列試劑不會導(dǎo)致蛋白質(zhì)變性的是（）A、尿素（脲）B、鹽酸胍C、十二烷基磺酸SDSD、硫酸銨13血紅蛋白的氧合動力學(xué)曲線呈S形，這是由于（）A、氧可氧化FE（Ⅱ），使之變?yōu)镕E（Ⅲ）B、第一個(gè)亞基氧合后構(gòu)象變化，引起其余亞基氧合能力增強(qiáng)C、這是變構(gòu)效應(yīng)的顯著特點(diǎn)，它有利于血紅蛋白質(zhì)執(zhí)行輸氧功能的發(fā)揮D、亞基空間構(gòu)象靠次級鍵維持，而亞基之間靠次級鍵締合，構(gòu)象易變14下列因素中主要影響蛋白質(zhì)螺旋形成的是（）A、堿性氨基酸的相近排列B、酸性氨基酸的相近排列C、脯氨酸的存在D、甘氨酸的存在15蛋白質(zhì)中多肽鏈形成螺旋時(shí)，主要靠哪種次級鍵維持（）A、疏水鍵B、肽鍵C、氫鍵D、二硫鍵16關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的敘述，哪項(xiàng)不恰當(dāng)（）A、胰島素分子是由兩條肽鏈構(gòu)成，所以它是多亞基蛋白，具有四級結(jié)構(gòu)B、蛋白質(zhì)基本結(jié)構(gòu)（一級結(jié)構(gòu)）中本身包含有高級結(jié)構(gòu)的信息，所以在生物體系中，它具有特定的三維結(jié)構(gòu)C、非級性氨基酸側(cè)鏈的疏水性基團(tuán)，避開水相，相互聚集的傾向，對多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上按一定方式進(jìn)一步折疊起著重要作用D、亞基間的空間排布是四級結(jié)構(gòu)的內(nèi)容，亞基間是非共價(jià)締合的17有關(guān)亞基的描述，哪一項(xiàng)不恰當(dāng)（）A、每種亞基都有各自的三維結(jié)構(gòu)B、亞基內(nèi)除肽鍵外還可能會有其它共價(jià)鍵存在C、一個(gè)亞基（單位）只含有一條多肽鏈D、亞基單位獨(dú)立存在時(shí)具備原有生物活性18關(guān)于可溶性蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的敘述，哪一項(xiàng)不恰當(dāng)（）A、疏水性氨基酸殘基盡可能包裹在分子內(nèi)部B、親水性氨基酸殘基盡可能位于分子內(nèi)部C、羧基、氨基、胍基等可解離基團(tuán)多位于分子表面D、苯丙氨酸、亮氨酸、異亮氨酸等殘基盡可能位于分子內(nèi)部19蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)形成的驅(qū)動力是（）A、范德華力B、疏水作用力C、氫鍵D、離子鍵20引起蛋白質(zhì)變性原因主要是（）A、三維結(jié)構(gòu)破壞B、肽鍵破壞C、膠體穩(wěn)定性因素被破壞D、亞基的解聚21以下蛋白質(zhì)中屬寡聚蛋白的是（）A、胰島素B、RNASEC、血紅蛋白D、肌紅蛋白22下列測定蛋白質(zhì)分子量的方法中，哪一種不常用（）A、SDSPAGE法B、滲透壓法C、超離心法D、凝膠過濾（分子篩）法23分子結(jié)構(gòu)式為HS－CH2－CH－COO－的氨基酸為（）A、絲氨酸B、蘇氨酸C、半胱氨酸D、賴氨酸24下列氨基酸中為酪氨酸的是（）A、CH2－CH－COO－B、HO－－CH2－CH－COO－NH3NH3C、CH2－CH－COO－D、CH3－S－CH2－CH2－CH－COO－HNNH

簡介：中國農(nóng)業(yè)大學(xué)研究生入學(xué)考試復(fù)習(xí)資料生物化學(xué)重點(diǎn)大題1簡述GAFF定律的主要內(nèi)容。答案1）不同物種生物的DNA堿基組成不同，而同一生物不同組織、器官的DNA堿基組成相同。2）在一個(gè)生物個(gè)體中，DNA的堿基組成并不隨年齡、營養(yǎng)狀況和環(huán)境變化而改變。3）幾乎所有生物的DNA中，嘌呤堿基的總分子數(shù)等于嘧啶堿基的總分子數(shù)，腺嘌呤A和胸腺嘧啶T的分子數(shù)量相等，鳥嘌呤G和胞嘧啶C的分子數(shù)量相等，即A＋GT＋C。這些重要的結(jié)論統(tǒng)稱為GAFF定律或堿基當(dāng)量定律。2簡述DNA右手雙螺旋結(jié)構(gòu)模型的主要內(nèi)容。答案DNA右手雙螺旋結(jié)構(gòu)模型的主要特點(diǎn)如下1）DNA雙螺旋由兩條反向平行的多核苷酸鏈構(gòu)成，一條鏈的走向?yàn)?′→3′，另一條鏈的走向?yàn)?′→5′兩條鏈繞同一中心軸一圈一圈上升，呈右手雙螺旋。2）由脫氧核糖和磷酸構(gòu)成的骨架位于螺旋外側(cè)，而堿基位于螺旋內(nèi)側(cè)。3）兩條鏈間A與T或C與G配對形成堿基對平面，堿基對平面與螺旋的虛擬中心軸垂直。4）雙螺旋每旋轉(zhuǎn)一圈上升的垂直高度為34NM即34），需要10個(gè)堿基對，螺旋直徑是20NM。5）雙螺旋表面有兩條深淺不同的凹溝，分別稱為大溝和小溝。3簡述DNA的三級結(jié)構(gòu)。答案在原核生物中，共價(jià)閉合的環(huán)狀雙螺旋DNA分子，可再次旋轉(zhuǎn)形成超螺旋，而且天然DNA中多為負(fù)超螺旋。真核生物線粒體、葉綠體DNA也是環(huán)形分子，能形成超螺旋結(jié)構(gòu)。真核細(xì)胞核內(nèi)染色體是DNA高級結(jié)構(gòu)的主要表現(xiàn)形式，由組蛋白H2A、H2B、H3、H4各兩分子形成組蛋白八聚體，DNA雙螺旋纏繞其上構(gòu)成核小體，核小體再經(jīng)多步旋轉(zhuǎn)折疊形成棒狀染色體，存在于細(xì)胞核中。4簡述TRNA的二級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系。答案已知的TRNA都呈現(xiàn)三葉草形的二級結(jié)構(gòu)，基本特征如下1）氨基酸臂，由7BP組成，3′末端有CCAOH結(jié)構(gòu)，與氨基酸在此縮合成氨基酰TRNA，起到轉(zhuǎn)運(yùn)氨基酸的作用2）二氫尿嘧啶環(huán)DHU、I環(huán)或D環(huán)），由8～12個(gè)核苷酸組成，以含有5，6二氫尿嘧啶為特征3）反密碼環(huán)，其環(huán)中部的三個(gè)堿基可與MRNA的三聯(lián)體密碼子互補(bǔ)配對，在蛋白質(zhì)合成過程中可把正確的氨基酸引入合成位點(diǎn)4額外環(huán)，也叫可變環(huán)，通常由3～21個(gè)核苷酸組成5TΨC環(huán)，由7個(gè)核苷酸組成環(huán)，和TRNA與核糖體的結(jié)合有關(guān)。5簡述真核生物MRNA3′端POLYA尾巴的作用。答案真核生物MRNA的3′端有一段多聚腺苷酸即POLYA尾巴，長約20～300個(gè)腺苷酸。該尾巴與MRNA由細(xì)胞核向細(xì)胞質(zhì)的移動有關(guān)，也與MRNA的半衰期有關(guān)研究發(fā)現(xiàn)，POLYA的長短與MRNA壽命呈正相關(guān)，剛合成的MRNA壽命較長，“老”的MRNA壽命較短。6簡述分子雜交的概念及應(yīng)用。答案把不同來源的DNARNA）鏈放在同一溶液中進(jìn)行熱變性處理，退火時(shí)，它們之間某些序列互補(bǔ)的區(qū)域可以通過氫鍵重新形成局部的DNADNA或DNARNA雙鏈，這一過程稱為分子雜交，生成的雙鏈稱雜合雙鏈。DNA與DNA的雜交叫做SOUTHERN雜交，DNA與RNA雜交叫做NTHERN雜交。核酸雜交已被廣泛應(yīng)用于遺傳病的產(chǎn)前診斷、致癌病原體的檢測、癌基因的檢測和診斷、親子鑒定和動或酶處在活性狀態(tài)。此外，GSH的巰基還有嗜核特性，能與外源的嗜電子毒物如致癌劑或藥物等結(jié)合，從而阻斷這些化合物與機(jī)體DNA、RNA或蛋白質(zhì)結(jié)合，以保護(hù)機(jī)體免遭毒物損害。13簡述蛋白質(zhì)變性與沉淀的關(guān)系。答案蛋白質(zhì)沉淀和變性的概念是不同的。沉淀是指在某些因素的影響下，蛋白質(zhì)從溶液中析出的現(xiàn)象而變性是指在變性因素的作用下蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)被破壞，生物活性喪失，理化性質(zhì)發(fā)生改變。變性的蛋白質(zhì)溶解度明顯降低，易結(jié)絮、凝固而沉淀但是沉淀的蛋白質(zhì)卻不一定變性，如加熱引起的蛋白質(zhì)沉淀是由于蛋白質(zhì)熱變性所致，而硫酸銨鹽析所得蛋白質(zhì)沉淀一般不會變性。14概述蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)測定的一般程序。答案蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)測定的一般程序?yàn)棰贉y定蛋白質(zhì)要求純度必須達(dá)到97以上）的相對分子質(zhì)量和它的氨基酸組成，推測所含氨基酸的大致數(shù)目。②測定多肽鏈N末端和C末端的氨基酸，從而確定蛋白質(zhì)分子中多肽鏈的數(shù)目。然后通過對二硫鍵的測定，查明蛋白質(zhì)分子中二硫鍵的有無及數(shù)目。如果蛋白質(zhì)分子中多肽鏈之間含有二硫鍵，則必須拆開二硫鍵，并對不同的多肽鏈進(jìn)行分離提純。③用裂解點(diǎn)不同的兩種裂解方法如胰蛋白酶裂解法和溴化氰裂解法分別將很長的多肽鏈裂解成兩套較短的肽段。④分離提純所產(chǎn)生的肽段，用蛋白質(zhì)序列儀分別測定它們的氨基酸序列。⑤應(yīng)用肽段序列重疊法確定各種肽段在多肽鏈中的排列次序，即確定多肽鏈中氨基酸排列順序。⑥如果有二硫鍵，需要確定其在多肽鏈中的位置。15試論蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與空間結(jié)構(gòu)的關(guān)系。答案①以RNA酶變性與復(fù)性實(shí)驗(yàn)、有活性牛胰島素的人工合成為例證實(shí)蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)決定其空間結(jié)構(gòu)。②ANFINSEN發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶PDI）能加速蛋白質(zhì)正確二硫鍵的形成如RNA酶復(fù)性的過程是十分緩慢的，有時(shí)需要幾個(gè)小時(shí)，而PDI在體外能幫助變性后的RNA酶在2MIN內(nèi)復(fù)性。分子伴侶在細(xì)胞內(nèi)能夠幫助新生肽鏈正確組裝成為成熟的蛋白質(zhì)。由此可見，蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的形成既決定于其一級結(jié)構(gòu)，也與分子伴侶、蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶等助折疊蛋白的助折疊作用密不可分。16概述凝膠過濾法測蛋白質(zhì)相對分子質(zhì)量的原理。答案層析過程中，混合樣品經(jīng)過凝膠層析柱時(shí)，各個(gè)組分是按分子量從大到小的順序依次被洗脫出來的并且蛋白質(zhì)相對分子質(zhì)量的對數(shù)和洗脫體積之間呈線性關(guān)系。因此，將幾種已知相對分子質(zhì)量應(yīng)小于所用葡聚糖凝膠的排阻極限）的標(biāo)準(zhǔn)蛋白質(zhì)混合溶液上柱洗脫，記錄各種標(biāo)準(zhǔn)蛋白質(zhì)的洗脫體積然后，以每種蛋白質(zhì)相對分子質(zhì)量的對數(shù)為縱坐標(biāo)，以相對應(yīng)的洗脫體積為橫坐標(biāo)，繪制標(biāo)準(zhǔn)曲線再將待測蛋白質(zhì)溶液在上述相同的層析條件下上柱洗脫，記錄其洗脫體積，通過查標(biāo)準(zhǔn)曲線就可求得待測蛋白質(zhì)的相對分子質(zhì)量。17概述SDSPAGE法測蛋白質(zhì)相對分子質(zhì)量的原理。答案1）聚丙烯酰胺凝膠是一種凝膠介質(zhì)，蛋白質(zhì)在其中的電泳速度決定于蛋白質(zhì)分子的大小、形狀和所帶電荷數(shù)量。2）十二烷基硫酸鈉SDS）可與蛋白質(zhì)大量結(jié)合，結(jié)合帶來兩個(gè)后果①由于SDS是陰離子，故使不同的亞基或單體蛋白質(zhì)都帶上大量的負(fù)電荷，掩蓋了它們自身所帶電荷的差異②使它們的形狀都

簡介：棗莊學(xué)院棗莊學(xué)院2016年大學(xué)生生物化學(xué)實(shí)驗(yàn)技能大賽年大學(xué)生生物化學(xué)實(shí)驗(yàn)技能大賽初賽試題及答案初賽試題及答案一、選擇題1、下列實(shí)驗(yàn)儀器中，常用來取用塊狀固體藥品的儀器是（）。A藥匙B試管夾C鑷子D坩堝鉗2、托盤天平調(diào)零后，在左盤襯紙上置氧化銅粉末，右盤襯紙上置1個(gè)5G砝碼，游碼標(biāo)尺示數(shù)如下，此時(shí)天平平衡。則被稱量的氧化銅質(zhì)量為（）。A83GB77GC33GD27G3、用減量法從稱量瓶中準(zhǔn)確稱取04000G分析純的NAOH固體，溶解后稀釋到1000ML，所得NAOH溶液的濃度為（）。A小于01000MOLLB等于01000MOLLC大于01000MOLLD三種情況都有可能4、已知鄰苯二甲酸氫鉀（KHC8H4O4）的摩爾質(zhì)量為2042GMOL，用作為基準(zhǔn)物質(zhì)標(biāo)定01MOLLNAOH溶液時(shí)，如果要消耗NAOH溶液為25ML左右，每份應(yīng)稱取鄰苯二甲酸氫鉀（）G左右。A01B02C025D055、NAHCO3純度的技術(shù)指標(biāo)為≥990，下列測定結(jié)果哪個(gè)不符合標(biāo)準(zhǔn)要求（）。A9905B9901C9894D98956、精密稱取馬來酸氯苯那敏對照品12MG，應(yīng)選?。ǎ┑奶炱?。A千分之一B萬分之一C十萬分之一D百萬分之一7、實(shí)驗(yàn)室標(biāo)定KMNO4溶液，常用的基準(zhǔn)物質(zhì)是（）。ANA2CO3BNA2S2O3CNA2C2O4DK2CR2O78、標(biāo)定氫氧化鈉常用的基準(zhǔn)物質(zhì)是（）。AEDTABK2CR2O7C草酸D鄰苯二甲酸氫鉀9、下列物質(zhì)可以作為基準(zhǔn)物質(zhì)的是（）。AKMNO4BNA2B4O77H2OCNAOHDNA2S2O3B熱溶液應(yīng)冷至室溫后再移入容量瓶稀釋至標(biāo)線C容量瓶中長久貯存溶液D閑置不用時(shí)，蓋緊瓶塞，放在指定的位置18、容量瓶上標(biāo)有①溫度②濃度③容量④壓強(qiáng)⑤刻度線⑥酸式或堿式（）。A①③⑤B③⑤⑥C①②④D②④⑥19、如果發(fā)現(xiàn)容量瓶漏水，則應(yīng)（）。A調(diào)換磨口塞B在瓶塞周圍涂油C停止使用D搖勻時(shí)勿倒置20、配制250ML01000MOLL1氯化鈉溶液，下列操作中錯(cuò)誤的是（）。A選用250ML容量瓶，瓶塞用橡皮筋固定在瓶頸上，檢查容量瓶是否漏水，洗凈，待用B用電子天平準(zhǔn)確稱量氯化鈉14625G，用少量水溶于100ML小燒杯中，攪拌使其溶解C沿玻棒轉(zhuǎn)移至250ML容量瓶中，燒杯中溶液倒盡后在燒杯扶正的同時(shí)使杯嘴沿玻棒上提1CM左右，再離開玻棒，用少量的水涮洗杯壁4次，涮洗液按同樣的操作均轉(zhuǎn)移至容量瓶中D當(dāng)溶液達(dá)到容量瓶的13容量時(shí)，應(yīng)將容量瓶中溶液初步混勻，一手食指壓緊瓶塞，另一手托出容量瓶底部，倒轉(zhuǎn)容量瓶，邊倒轉(zhuǎn)邊搖動，使瓶內(nèi)溶液混合均勻21、下列實(shí)驗(yàn)操作錯(cuò)誤的是（A）。22、正確的化學(xué)實(shí)驗(yàn)操作對實(shí)驗(yàn)結(jié)果、人身安全都非常重要。在下圖所示實(shí)驗(yàn)操作中，正確的是（）。A聞氣體氣味B移走蒸發(fā)皿C傾倒液體D稀釋濃硫酸23、用15ML的移液管移出的溶液體積應(yīng)記為（）。

簡介：1結(jié)合反應(yīng)屬于生物氧化的結(jié)合反應(yīng)屬于生物氧化的1第一相反應(yīng)2第二相反應(yīng)2丙二酰輔酶丙二酰輔酶A出現(xiàn)于下列何種物質(zhì)的合成過程出現(xiàn)于下列何種物質(zhì)的合成過程1膽固醇2膽汁酸3甘油磷脂4脂酸5鞘磷脂3脂酸在肝臟進(jìn)行脂酸在肝臟進(jìn)行Β氧化時(shí)不生成下列何種物質(zhì)氧化時(shí)不生成下列何種物質(zhì)1NADHH2脂酰輔酶A3乙酰輔酶A4H2O5FADH24膽汁酸合成的限速酶是膽汁酸合成的限速酶是1膽固醇7Α羥化酶2膽酰COA合成酶3甲基轉(zhuǎn)移酶4膽汁酸合成酶1肝臟2腎臟9膽紅素的主要來源是膽紅素的主要來源是1肌紅蛋白2細(xì)胞色素3血紅蛋白4過氧化物酶5過氧化氫酶1010體內(nèi)脫氧核苷酸是下列哪種物質(zhì)直接還原產(chǎn)生體內(nèi)脫氧核苷酸是下列哪種物質(zhì)直接還原產(chǎn)生1核糖2核糖核苷3一磷酸核苷4二磷酸核苷5三磷酸核苷1111乳酸循環(huán)是指肌組織產(chǎn)生的乳酸運(yùn)送到肝臟進(jìn)行乳酸循環(huán)是指肌組織產(chǎn)生的乳酸運(yùn)送到肝臟進(jìn)行1糖異生2糖酵解1212轉(zhuǎn)錄后需要加工的轉(zhuǎn)錄后需要加工的MRNAMRNA是1真核MRNA2原核MRNA

簡介：生物化學(xué)實(shí)驗(yàn)復(fù)習(xí)題庫1、卵磷脂的提取原理卵磷脂在腦、神經(jīng)組織、肝、腎上腺和紅細(xì)胞中含量較多，蛋黃中含量特別豐富。卵磷脂易溶于醇、乙醚等脂溶劑，可利用這些脂溶劑提取。本實(shí)驗(yàn)用95乙醇提取卵磷脂，用蒸汽浴分離乙醇和卵磷脂2、卵磷脂的提取原理鑒定新提取得到的卵磷脂為白色蠟狀物，與空氣接觸后因所含不飽和脂肪酸被氧化而呈褐色。卵磷脂中膽堿基在堿性條件中分解成三甲胺，三甲胺有特異的魚腥臭味，可鑒別。3、糖的顏色反應(yīng)莫氏試驗(yàn)糖經(jīng)無機(jī)酸（濃硫酸、濃鹽酸）脫水產(chǎn)生糠醛或糠醛衍生物，后者在濃無機(jī)酸作用下，能與А萘酚生成紫紅色縮合物。因?yàn)榭啡┗蚩啡┭苌飳Υ司赎栃苑磻?yīng)，故不是糖類的特異性反應(yīng)，但可用來鑒定糖的存在。4、糖的顏色反應(yīng)塞氏試驗(yàn)酮糖在濃酸的作用下，脫水生成5羥甲基糠醛，后者與間苯二酚作用，呈紅色反應(yīng)；有時(shí)亦同時(shí)產(chǎn)生棕紅色沉淀，此沉淀溶于乙醇，成鮮紅色溶液。此反應(yīng)是酮糖的特異性反應(yīng)，醛糖在同樣條件下成色反應(yīng)緩慢，只有在糖濃度高或煮沸時(shí)間長時(shí)，才微弱的陽性反應(yīng)。在實(shí)驗(yàn)條條件下蔗糖有可能水解而呈陽性反應(yīng)。塞氏試驗(yàn)可鑒別酮糖的存在。5、何謂紙層析法紙層析是最簡單的液一液相分配層析。濾紙是紙層析的支持物。當(dāng)支持物被水飽和時(shí)，大部分水分子被濾紙的纖維素牢牢吸附，因此，紙及其飽和水為層析的固定相，與固定相不相混溶的有機(jī)溶劑為層析的流動相。因?yàn)椴煌陌被嵩谙嗤娜軇┲腥芙舛炔煌岳迷跒V紙上遷移速度不同分離氨基酸6何謂RF值影響RF值的主要因素是什么12通過蛋白質(zhì)及氨基酸的呈色反應(yīng)實(shí)驗(yàn)?zāi)阏莆樟藥追N定性鑒定蛋白質(zhì)和氨基酸存在的方法它們的原理是什么雙縮脲反應(yīng)茚三酮反應(yīng)黃色反應(yīng)考馬斯亮藍(lán)反應(yīng)13、甲醛滴定法測定氨基酸的基本原理14甲醛滴定時(shí)，加入氫氧化鈉溶液滴定的是氨基，而不是羧基，為什么為什么選酚酞作為指示劑15在利用醋酸纖維膜電泳分離血清蛋白時(shí)，要將點(diǎn)樣端靠近負(fù)極，這是什么道理。電泳分離血清蛋白時(shí)，使用的電泳緩沖液PH＝86，在這樣的環(huán)境中，血清蛋白的幾種蛋白質(zhì)電離后都帶上負(fù)電荷，所以只有點(diǎn)樣在負(fù)極端，外加電壓后，才能向正極移動，彼此才能分開。16你認(rèn)為電泳失敗的原因有哪些（1）電泳圖譜不整齊點(diǎn)樣不均勻，薄膜未完全浸透或溫度過高致使膜面局部干燥或水分蒸發(fā)，緩沖液變質(zhì)；電泳時(shí)薄膜放置不正確使電流方向不平行。（2）蛋白各組分分離不佳點(diǎn)樣過多，電流過低，薄膜結(jié)構(gòu)過分細(xì)密，透水性差，導(dǎo)電差等引起。（3）染色后白蛋白中間著色淺由于染色時(shí)間不足或染色液陳舊所致；若因蛋白含量高引起，可減少血清用量或延長染色時(shí)間，一般以2分鐘為宜，若時(shí)間過長球蛋白百分比上升，AG比值會下降。（4）薄膜透明不完全溫度未達(dá)到90℃以上將標(biāo)本放入烘箱，透明液陳舊和浸泡時(shí)間不夠。

簡介：生物化學(xué)實(shí)驗(yàn)生物化學(xué)實(shí)驗(yàn)一、一、糖的顏色反應(yīng)及還原作用糖的顏色反應(yīng)及還原作用實(shí)驗(yàn)一糖的顏色反應(yīng)實(shí)驗(yàn)一糖的顏色反應(yīng)實(shí)驗(yàn)11莫氏實(shí)驗(yàn)一、目的掌握莫氏（MOLISCH）實(shí)驗(yàn)鑒定糖的原理和方法。二、原理糖經(jīng)濃無機(jī)酸（濃硫酸、濃鹽酸）脫水產(chǎn)生糠醛或糠醛衍生物，后者在濃無機(jī)酸作用下，能與Α萘酚生成紫紅色縮合物，在糖液和濃硫酸的液面間形成紫環(huán)，因此又稱“紫環(huán)反應(yīng)”，其反應(yīng)如下圖利用這一性質(zhì)可以鑒定糖。三、實(shí)驗(yàn)器材1、棉花或?yàn)V紙。2、吸管10ML4、20ML1。3、試管1515CM4。四、實(shí)驗(yàn)試劑1、莫氏試劑稱取Α萘酚5G，溶于95乙醇并稀釋至100ML。此試劑需新鮮配置，并貯于棕色試劑瓶中。2、1蔗糖溶液稱取蔗糖1G，溶于蒸餾水并定容至100ML。3、1葡萄糖溶液稱取葡萄糖1G，溶于蒸餾水并定容至100ML4、1淀粉溶液講1G可溶性淀粉與少量冷蒸餾水混合溶液合成薄漿狀物，然后緩緩傾入沸蒸餾水中，邊加邊攪。最后以沸蒸餾水稀釋至100ML。五、操作于4支試管中，分別加入1ML1葡萄糖溶液、1蔗糖溶液、1淀粉溶液和少許纖維素（棉花或?yàn)V紙浸在1ML水中）。然后各加莫氏試劑2滴1，搖勻，講試管傾斜，沿管壁慢慢加入濃硫酸15ML切勿振搖硫酸層沉于試管底部與糖溶液分成兩層，觀察液面交界處有無紫色環(huán)出現(xiàn)。六、注意事項(xiàng)1、試管中加入各種糖后，應(yīng)做好標(biāo)記，濃硫酸加入的方式應(yīng)保持一致。2、莫氏反應(yīng)非常靈敏，所用的試劑應(yīng)洗凈，不可再樣品中混入紙屑等雜物。3、當(dāng)糖濃度過高時(shí)，由于濃硫酸對他的焦化作用，將呈現(xiàn)紅色及褐色而不呈現(xiàn)紫色，需稀釋后再做。思考題1、解釋Α苯酚反應(yīng)的原理。2、用莫氏試驗(yàn)鑒定糖時(shí)需注意哪些試驗(yàn)12塞氏試驗(yàn)一、目的掌握塞氏（SELIWANOFF）實(shí)驗(yàn)鑒定酮糖的原理和方法。于三支試管中加入杜氏試劑1ML，再分別加入1滴1葡萄糖溶液、1半乳糖溶液和1阿拉伯糖溶液，搖勻。將試管同時(shí)加入沸水浴中，觀察顏色變化，并記錄顏色變化的時(shí)間。六注意事項(xiàng)1、試管中加入各種糖后，應(yīng)做好標(biāo)記，并按順序置于沸水浴鍋中。2、實(shí)驗(yàn)過程中，要仔細(xì)觀察溶液顏色的變化情況。思考題1、在TOLLEN反應(yīng)分析位置樣品時(shí)，應(yīng)注意些什么問題2、列表總結(jié)和比較本實(shí)驗(yàn)三種顏色反應(yīng)的原理及其應(yīng)用。二、二、多糖的性質(zhì)多糖的性質(zhì)多糖的實(shí)驗(yàn)多糖的實(shí)驗(yàn)一、目的1、熟悉淀粉多糖的碘實(shí)驗(yàn)反應(yīng)原理和方法。2、進(jìn)一步了解淀粉的水解過程。二、原理淀粉分布于植物界，谷、果實(shí)、種子、塊莖中含量豐富，工業(yè)用的淀粉主要來源于玉米、山芋、馬鈴薯。本實(shí)驗(yàn)以馬鈴薯為原料，利用淀粉不溶于或難溶于水的的性質(zhì)來制備淀粉。淀粉遇碘呈藍(lán)色1，是由于碘被吸附在淀粉上，形成一復(fù)合物，此復(fù)合物不穩(wěn)定，極易被醇、氫氧化鈉和加熱等使顏色褪去，其他多糖大多數(shù)能與碘呈特異的顏色，此類呈顏色物質(zhì)也不穩(wěn)定。淀粉在酸催化下加熱，逐步水解成分子較小的糖、最后水解成葡萄糖，（C6H10O5）（C4H10O5）C17H22O11C4H12O4淀粉各種糊精麥芽糖葡萄糖淀粉完全水解后，失去與碘的作用，同時(shí)出現(xiàn)單糖的還原性。三、實(shí)驗(yàn)器材1、馬鈴薯3、布氏漏斗（1）、抽濾瓶500ML（1）2、紗布、研缽（1）4、表面皿10CM（1）、白瓷板、皮頭滴管5、試管15CM15CM48、量筒25ML（1）6、電爐、石棉網(wǎng)9、吸管10ML17、燒杯50ML（1）10、木質(zhì)試管四、實(shí)驗(yàn)試劑1、稀釋液配制2碘化鉀溶液，加入適量碘，使溶液呈淡棕黃色即可。2、01淀粉稱取淀粉1G，加少量水，調(diào)勻，傾入沸水，邊加邊攪，并以熱水稀釋至1000ML，可加數(shù)滴甲苯防腐。3、10NAOH溶液稱取NAOH10G，溶于蒸餾水并稀釋至100ML。

簡介：肝素肝素肝素首先從肝臟發(fā)現(xiàn)而得名，天然操作于肥大細(xì)胞，現(xiàn)在主要從牛肺或豬小腸黏膜提取。肝素是一種由葡萄糖胺，L艾杜糖醛苷、N乙酰葡萄糖胺和D葡萄糖醛酸交替組成的黏多糖硫酸脂。制劑分子量在1200～40000，抗血栓與抗凝血活性與分子量大小有關(guān)。肝素具有強(qiáng)酸性，并高度帶負(fù)電荷肝素是一種酸性黏多糖，主要是由肥大細(xì)胞和嗜堿性粒細(xì)胞產(chǎn)生。肺心肝肌肉等組織中含量豐富，生理情況下血漿中含量甚微。無論在體內(nèi)還是體外，肝素的抗凝作用都很強(qiáng)，故臨床把它作為抗凝劑廣泛使用。二、藥理作用1、抗凝血。（肝素的抗凝機(jī)制1增強(qiáng)抗凝血酶3與凝血酶的親和力，加速凝血酶的失活；2抑制血小板的粘附聚集；3增強(qiáng)蛋白C的活性，刺激血管內(nèi)皮細(xì)胞釋放抗凝物質(zhì)和纖溶物質(zhì)。）2、抑制血小板，增加血管壁的通透性，并可調(diào)控血管新生。3、具有調(diào)血脂的作用。4、可作用于補(bǔ)體系統(tǒng)的多個(gè)環(huán)節(jié)，以抑制系統(tǒng)過度激活。與此相關(guān)，肝素還具有抗炎、抗過敏的作用。三、臨床應(yīng)用血管再通術(shù)103（95CI，074～143）重要出血199（95CI，052～765）。所有試驗(yàn)結(jié)果均未發(fā)現(xiàn)顯著的統(tǒng)計(jì)學(xué)異質(zhì)性。結(jié)論不穩(wěn)定型心絞痛病人接受阿司匹林加肝素治療比單獨(dú)接受阿司匹林治療的MI或死亡的危險(xiǎn)性下降33，足夠的證據(jù)表明大部分不穩(wěn)定型心絞痛病人應(yīng)同時(shí)接受阿司匹林和肝素治療。12抑制晶體上皮細(xì)胞的增殖或移行后囊混濁是白內(nèi)障囊外摘出術(shù)的首要并發(fā)癥，肝素對晶體上皮細(xì)胞的增殖或移行有抑制作用。晶體上皮細(xì)胞的增殖、移行和纖維化在后囊混濁的發(fā)生中起重要作用［2］。目前，后囊混濁的預(yù)防以手術(shù)中徹底清除晶體上皮細(xì)胞及皮質(zhì)、植入雙凸或后凸的后房型人工晶體為主。其治療主要靠激光后囊膜切開。研究發(fā)現(xiàn)，DISPASE（一種中性蛋白酶）、依地酸（EDTA）、肝素及抗代謝藥5氟尿嘧啶、柔紅霉素、秋水仙堿、絲裂霉素等對晶體上皮細(xì)胞的移行和（或）增殖有抑制作用。多種細(xì)胞因子對晶體上皮細(xì)胞的增殖或抑制作用也引人注目。13治療硬腦膜竇血栓近年來，國外在肝素和組織纖溶酶原激活物（TPA）聯(lián)用治療硬腦膜竇血栓形成中取得一定進(jìn)展。組織纖溶酶原激活物（TPA）較尿激酶安全，與小分子肝素聯(lián)合應(yīng)用較單用肝素藥物效果好。14治療潰瘍性結(jié)腸炎（UC）對潰瘍性結(jié)腸炎（UC）發(fā)病機(jī)制中免疫異常、感染、氧自由基損傷等研究較多。此外，研究發(fā)現(xiàn)潰瘍性結(jié)腸炎病人血中，WF、抗心磷脂抗體、凝血酶原片段1

簡介：生物化學(xué)生物化學(xué)人體八種必須氨基酸（第一種較為順口）人體八種必須氨基酸（第一種較為順口）1“一兩色素本來淡些一兩色素本來淡些”（異亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、蘇氨酸、苯（異亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、蘇氨酸、苯丙氨酸、賴氨酸、蛋氨酸、纈氨酸）丙氨酸、賴氨酸、蛋氨酸、纈氨酸）。2“寫一本膽量色素來寫一本膽量色素來”（纈氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、（纈氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、蘇氨酸、賴氨酸）亮氨酸、色氨酸、蘇氨酸、賴氨酸）。3雞旦酥，晾（亮）一晾（異亮）雞旦酥，晾（亮）一晾（異亮），本色賴。，本色賴。4借來一兩本淡色書。借來一兩本淡色書。生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸生酮生酮生糖兼生酮生糖兼生酮“一兩色素本來老一兩色素本來老”（異亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、（異亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、蘇氨酸、苯丙氨酸、賴氨酸、酪氨酸）蘇氨酸、苯丙氨酸、賴氨酸、酪氨酸），其中生酮氨基酸為，其中生酮氨基酸為“亮賴亮賴”；除了這除了這7個(gè)氨基酸外，其余均為生糖氨基酸。個(gè)氨基酸外，其余均為生糖氨基酸。通氣通氣血流比值加大時(shí)血流比值加大時(shí)即氧氣多，血流相對少，喻為即氧氣多，血流相對少，喻為“水枯船水枯船舶少，來人渡不完舶少，來人渡不完”。就是說要乘船的人（氧氣）多，河水（血流）。就是說要乘船的人（氧氣）多，河水（血流）枯船（紅細(xì)胞）少，就不能全部到達(dá)目的地，不能執(zhí)行正常的生理枯船（紅細(xì)胞）少，就不能全部到達(dá)目的地，不能執(zhí)行正常的生理功能，像肺循環(huán)障礙。功能，像肺循環(huán)障礙。通氣通氣血流比值減小時(shí)血流比值減小時(shí)即意味著通氣不足，而血流相對有余，喻即意味著通氣不足，而血流相對有余，喻為為“水漲船舶多，人少船空載水漲船舶多，人少船空載”。同樣不能執(zhí)行正常的生理功能，。同樣不能執(zhí)行正常的生理功能，可見于大葉性肺炎、肺實(shí)變等。可見于大葉性肺炎、肺實(shí)變等。心原性水腫和腎原性水腫的鑒別心原性水腫和腎原性水腫的鑒別心足腎眼顏，腎快心原慢。心足腎眼顏，腎快心原慢。（開始部位）（開始部位）心堅(jiān)少移動，軟移是腎原。心堅(jiān)少移動，軟移是腎原。（發(fā)展速度）（發(fā)展速度）蛋白血管尿，腎高眼底變。蛋白血管尿，腎高眼底變。（水腫性質(zhì)）（水腫性質(zhì)）心肝大雜音，靜壓往高變。心肝大雜音，靜壓往高變。（伴隨癥狀）（伴隨癥狀）各熱型及常見疾病各熱型及常見疾病

簡介：一單項(xiàng)選擇題1衡量組織興奮性高低的指標(biāo)是CA肌肉收縮強(qiáng)弱B腺體分泌多少C刺激閾大小D動作電位幅度E閾電位水平2機(jī)體內(nèi)環(huán)境是指BA細(xì)胞內(nèi)液B細(xì)胞外液C血漿D組織液E淋巴液3靜息電位從90MV變化到110MV稱為BA極化B超極化C復(fù)極化D去極化E除極4有關(guān)肝素抗凝機(jī)理的敘述錯(cuò)誤的是AA去除血CA2B與抗凝血酶Ⅲ結(jié)合C抑制凝血酶D刺激血管內(nèi)皮細(xì)胞大量釋放TFPIE抑制血小板聚集5在體循環(huán)和肺循環(huán)中，基本相同的是EA收縮壓B舒張壓C心室作功D外周阻力E心輸出量6神經(jīng)調(diào)節(jié)的基本方式主要是AA反射B神經(jīng)分泌C反饋D負(fù)反饋E正反饋7從房室瓣關(guān)閉到動脈瓣關(guān)閉在心動周期中相當(dāng)CA心房收縮期B心室等容收縮期C心室收縮期D心室舒張期E心室等容舒張期8動脈瓣關(guān)閉標(biāo)志DA心房收縮期開始B心房舒張期開始C心室收縮期開始D心室舒張期開始E心舒期末9心動周期中主動脈壓最低的時(shí)期是EA快速充盈期末B等容收縮期末C緩慢充盈期末D房縮期E等容舒張期末10血漿與組織液相同的是EA血漿膠滲壓B凝血因子C15％葡萄糖濃度D白蛋白濃度E血漿晶滲壓11內(nèi)源性凝血與外源性凝血的分界限是AA因子X激活前B因子X激活后C凝血酶形成后D纖維蛋白形成前E血管內(nèi)外12心室肌細(xì)胞動作電位的主要特征是CA晶狀體變扁平，瞳孔縮小B晶狀體變凸，瞳孔擴(kuò)大C兩眼會聚，晶狀體變凸D晶狀體變扁平，瞳孔擴(kuò)大E兩眼會聚，晶狀體變凸，瞳孔縮小23聽覺感受器位于DA鼓膜B前庭C半規(guī)管D耳蝸E球囊24關(guān)于非特異投射系統(tǒng)的敘述錯(cuò)誤的是DA多次換神經(jīng)元B在丘腦換元C彌漫性投射到皮層D產(chǎn)生特定感覺E易被藥物阻斷25生理劑量糖皮質(zhì)激素的作用不包括BA升高血糖B使中性粒細(xì)胞減少C使血小板增多D促進(jìn)蛋白質(zhì)分解E激素允許作用26副交感神經(jīng)興奮時(shí)BA心率加快B胃腸運(yùn)動加強(qiáng)C逼尿肌舒張D瞳孔散大E汗腺分泌27下列過程存在負(fù)反饋的是CA排尿B血液凝固C體溫調(diào)節(jié)D分娩E排便28除哪項(xiàng)外都是腱反射DA膝跳反射B肱二頭肌反射C肱三頭肌反射D屈肌反射E跟腱反射29下列哪項(xiàng)不是腎的機(jī)能CA排泄廢物B調(diào)節(jié)水電解質(zhì)平衡C分泌腎上腺素D分泌促紅細(xì)胞生成素E調(diào)節(jié)酸堿平衡30下列哪種物質(zhì)不屬于胃腸道激素BA胃泌素B組胺C生長抑素D血管活性腸肽E抑胃肽單項(xiàng)選擇題答案（選擇題答案不一定完全正確哦）1C2B3B4A5E6A7C8D9D10E11A12C13B14E15B16B17A18C19C20D21E22D23D24D25B26B27C28D29C30B二名詞解釋（30分）1靜息電位細(xì)胞在沒有受到外來刺激的條件下，（2分）存在于細(xì)胞膜內(nèi)外兩側(cè)的電位差。2閾電位能使細(xì)胞膜去極化（1分）而爆發(fā)動作電位的臨界膜電位值。（2分）3射血分?jǐn)?shù)；每搏輸出量（1分）和心輸末期（1分）容量的百分比。（1分）4中心靜脈壓存在于胸腔大靜脈和右心房的壓力，稱為中心靜脈壓。正常值為4～12CMH2O。

簡介：蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈的主鏈骨架中若干肽單位，各自沿一定的軸盤旋或折疊，并以氫鍵為次級鍵而形成有規(guī)則的構(gòu)象，如Α螺旋Β折疊Β轉(zhuǎn)角等。肽單位肽鍵是構(gòu)成在分子的基本化學(xué)鍵，肽鍵與相鄰的原子所組成的基團(tuán)，成為肽單位或肽平面。結(jié)構(gòu)域是位于超二級結(jié)構(gòu)和三級結(jié)構(gòu)間的一個(gè)層次。結(jié)構(gòu)域是在蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)內(nèi)的獨(dú)立折疊單元，其通常都是幾個(gè)超二級結(jié)構(gòu)單元的組合。在較大的蛋白質(zhì)分子中，由于多肽鏈上相鄰的超二級結(jié)構(gòu)緊密聯(lián)系，進(jìn)一步折疊形成一個(gè)或多個(gè)相對獨(dú)立的致密的三維實(shí)體，即結(jié)構(gòu)域。超二級結(jié)構(gòu)又稱模塊或膜序是指在多肽內(nèi)順序上相鄰的二級結(jié)構(gòu)常常在空間折疊中靠近，彼此相互作用，形成有規(guī)則的二級結(jié)構(gòu)聚集體。三級結(jié)構(gòu)具有二級結(jié)構(gòu)、超二級結(jié)構(gòu)或結(jié)構(gòu)域的一條多肽鏈，由于其序列上相隔較遠(yuǎn)的氨基酸殘基側(cè)鏈的相互作用，而進(jìn)行范圍更廣泛的盤曲與折疊，形成包括主、測鏈在內(nèi)的空間排列，這種在一條多肽鏈中所有原子和基團(tuán)在三維空間的整體排布稱為三級結(jié)構(gòu)。一級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序，以及二硫鍵的位置。四級結(jié)構(gòu)多亞基蛋白質(zhì)分子中各個(gè)具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈，以適當(dāng)?shù)姆绞骄酆纤纬傻牡鞍踪|(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。增色效應(yīng)增色效應(yīng)或高色效應(yīng)。由于DNA變性引起的光吸收增加稱增色效應(yīng)也就是變性后DNA溶液的紫外吸收作用增強(qiáng)的效應(yīng)。固定化酶不溶于水的酶。是用物理的或化學(xué)的方法使酶與水不溶性大分子載體結(jié)合或把酶包埋在水不溶性凝膠或半透膜的微囊體中制成的。脂肪酸的Β氧化飽和脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的Β位C原子發(fā)生氧化，C鏈在Α位C原子與Β位C原子間發(fā)生斷裂，每次生成一個(gè)乙酰COA和較原來少兩個(gè)C單位的脂肪酸，這個(gè)不斷重復(fù)進(jìn)行的脂肪酸氧化過程稱為脂肪酸的Β氧化。脂肪酸的Β氧化基本過程丁酰COA經(jīng)最后一次Β氧化生成2分子乙酰COA。故每次Β氧化1分子脂酰COA生成1分子FADH２，1分子NADHH，1分子乙酰COA，通過呼吸鏈氧化前者生成2分子ATP，后者生成3分子ATP。尿素循環(huán)肝臟是動物生成尿素的主要器官，由于精氨酸酶的作用使精氨酸水解為鳥氨酸及尿素。精氨酸在釋放了尿素后產(chǎn)生的鳥氨酸，和氨甲酰磷酸反應(yīng)產(chǎn)生瓜氨酸，瓜氨酸又和天冬氨酸反應(yīng)生成精氨基琥珀酸，精氨基琥珀酸為酶裂解，產(chǎn)物為精氨酸及延胡索酸。由于精氨酸水解在尿素生成后又重新反復(fù)生成，故稱尿素循環(huán)。操縱子指啟動基因、終止基因和一系列緊密連鎖的結(jié)構(gòu)基因的總稱。原核生物大多數(shù)基因表達(dá)調(diào)控是通過操縱子機(jī)制實(shí)現(xiàn)的。操縱子通常由2個(gè)以上的編碼序列與啟動序列、操縱序列以及其他調(diào)節(jié)序列在基因組中成簇串聯(lián)組成。啟動序列是RNA聚合酶結(jié)合并起動轉(zhuǎn)錄的特異DNA序列。多種原核基因啟動序列特定區(qū)域內(nèi)，通常在轉(zhuǎn)錄起始錯(cuò)誤⑥密碼子閱讀與翻譯具有一定的方向性從5端到3端⑦有起始密碼子和終止密碼子，起始密碼子有兩種，一種是甲硫氨酸（AUG），一種是纈氨酸（GUG），而終止密碼子（有3個(gè)，分別是UAA、UAG、UGA）沒有相應(yīng)的轉(zhuǎn)運(yùn)核糖核酸（TRNA）存在，只供釋放因子識別來事先翻譯的終止。在信使RNA中，堿基代碼A代表腺嘌呤，G代表鳥嘌呤，C代表胞嘧啶，U代表尿嘧啶一碳單位就是指具有一個(gè)碳原子的基團(tuán)。指某些氨基酸分解代謝過程中產(chǎn)生含有一個(gè)碳原子的基團(tuán)，包括甲基、亞甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亞氨甲基等。一碳單位具有以下下兩個(gè)特點(diǎn)１不能在生物體內(nèi)以游離形式存在；２必須以四氫葉酸為載體。能生成一碳單位的氨基酸有絲氨酸、色氨酸、組氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通過S腺苷甲硫氨酸（SAM提供“活性甲基”（一碳單位），因此蛋氨酸也可生成一碳單位。遺傳基因組學(xué)是將微陣列技術(shù)和數(shù)量性狀座位分析結(jié)合起來，全基因組水平上定位基因表達(dá)的QTL它為研究復(fù)雜性狀的分子機(jī)理和調(diào)控網(wǎng)絡(luò)提供全新的手段氧化磷酸化是物質(zhì)在體內(nèi)氧化時(shí)釋放的能量供給ADP與無機(jī)磷合成ATP的偶聯(lián)反應(yīng)。主要在線粒體中進(jìn)行。在真核細(xì)胞的線粒體或細(xì)菌中，物質(zhì)在體內(nèi)氧化時(shí)釋放的能量供給ADP與無機(jī)磷合成ATP的偶聯(lián)反應(yīng)。酶的活性中心酶分子中氨基酸殘基的側(cè)鏈有不同的化學(xué)組成。其中一些與酶的活性密切相關(guān)的化學(xué)基團(tuán)稱作酶的必需基團(tuán)。這些必需基團(tuán)在一級結(jié)構(gòu)上可能相距很遠(yuǎn)，但在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成具有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，能和底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。這一區(qū)域稱為酶的活性中心或活性部位酶的活性單位酶的活性單位指在一定的作用條件下，酶促反應(yīng)中單位時(shí)間內(nèi)作用物的消耗量或產(chǎn)物的生成量。粘多糖粘多糖是含氮的不均一多糖，是構(gòu)成細(xì)胞間結(jié)締組織的主要成分，也廣泛存在于哺乳動物各種細(xì)胞內(nèi)?；瘜W(xué)組成為糖醛酸和酪氨基己糖交替出現(xiàn)，有時(shí)含硫鍵。也稱為糖胺聚糖。重要的粘多糖有硫酸皮膚素，硫酸類肝素，硫酸角質(zhì)素，硫酸軟骨素和透明質(zhì)酸等固定化酶不溶于水的酶。是用物理的或化學(xué)的方法使酶與水不溶性大分子載體結(jié)合或把酶包埋在水不溶性凝膠或半透膜的微囊體中制成的。必需脂肪酸維持哺乳動物正常生長所必需的，而動物又不能合成的脂肪酸，如亞油酸，亞麻酸。蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)在某一PH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，所帶凈電荷為零，呈電中性，此時(shí)溶液的PH稱為該氨基酸的等電點(diǎn)。乳糖操縱子大腸桿菌中控制Β半乳糖苷酶誘導(dǎo)合成的操縱子。包括調(diào)控元件P啟動子和O操縱基因，以及結(jié)構(gòu)基因LACZ、LACY和LACA。在沒有誘導(dǎo)物時(shí)，調(diào)節(jié)基因LACI編碼阻遏蛋白，與操縱基因O結(jié)合后抑制結(jié)構(gòu)基因轉(zhuǎn)錄；乳糖的存在可與LAC阻遏蛋白結(jié)合誘導(dǎo)結(jié)構(gòu)基因轉(zhuǎn)錄，以代謝乳糖

簡介：蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能習(xí)題蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能習(xí)題1欲獲得不變性的蛋白質(zhì)制劑，可采用下述哪種分離方法DA生物堿試劑沉淀B重金屬鹽沉淀C常溫乙醇沉淀D低溫鹽析E加熱2構(gòu)成天然蛋白質(zhì)的基本單位是AALΑ氨基酸BDΑ氨基酸E核苷酸3維持蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的鍵是DA氫鍵B鹽鍵C疏水鍵D肽鍵E35磷酸二酯鍵4各種蛋白質(zhì)含氮量很接近，平均為DA24B55C16D625E305蛋白質(zhì)變性時(shí)不應(yīng)出現(xiàn)的變化是EA蛋白質(zhì)的溶解度降低B失去原有的生理功能C蛋白的天然構(gòu)象破壞D蛋白質(zhì)分子中各種次級鍵被破壞E蛋白質(zhì)分子個(gè)別肽鍵被破壞6測得某一蛋白質(zhì)樣品的含氮量為040G，此樣品約含蛋白質(zhì)多少BA200GB250GC640GD300G7下列含有兩個(gè)羧基的氨基酸是EA精氨酸B賴氨酸C甘氨酸D色氨酸E谷氨酸8維持蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要化學(xué)鍵是DA鹽鍵B硫水鍵C肽鍵D氫鍵E二硫鍵9關(guān)于蛋白質(zhì)分子三級結(jié)構(gòu)的描述，其中錯(cuò)誤的是BA天然蛋白質(zhì)分子均有這種結(jié)構(gòu)B具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈都具有生物學(xué)活性C三級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性主要是次級鍵維持D親水基團(tuán)聚集在三級結(jié)構(gòu)的表面E決定盤曲折疊的因素是氨基酸殘基10具有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)特征是EA分子中必定含有輔基B在兩條或兩條以上具有三級結(jié)構(gòu)多肽鏈的基礎(chǔ)上，肽鏈進(jìn)一步折疊，盤曲形成C每條多肽鏈都具有獨(dú)立的生物學(xué)活性D依賴肽鍵維持四級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性E由兩條或兩條以上具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈組成11蛋白質(zhì)所形成的膠體顆粒，在下列哪種條件下不穩(wěn)定CA溶液PH值大于PIB溶液PH值小于PIC溶液PH值等于PID溶液PH值等于74E在水溶液中12蛋白質(zhì)變性是由于DA氨基酸排列順序的改變B氨基酸組成的改變C肽鍵斷裂D蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的破壞E蛋白質(zhì)的水解13變性蛋白質(zhì)的主要特點(diǎn)是DA粘度下降B溶解度增加C不易被蛋白酶水解的C谷胱甘肽是體內(nèi)重要的氧化劑D谷胱甘肽的C端羧基是主要的功能基團(tuán)E谷胱甘肽所含的肽鍵均為肽鍵26血紅蛋白BA是含有鐵卟啉的單亞基珠蛋白B血紅蛋白的氧解離曲線為S型C一個(gè)血紅蛋白可與一個(gè)氧分子可逆結(jié)合D血紅蛋白不屬于變構(gòu)蛋白E血紅蛋白的功能與肌紅蛋白相同27蛋白質(zhì)螺旋的特點(diǎn)是CA多為左手螺旋B螺旋方向與長鈾垂直C氨基酸側(cè)鏈伸向螺旋外側(cè)D肽鍵平面充分伸展E靠鹽鍵維系穩(wěn)定28蛋白質(zhì)分子中的無規(guī)卷曲結(jié)構(gòu)屬于AA二級結(jié)構(gòu)B三級結(jié)構(gòu)C四級結(jié)構(gòu)D結(jié)構(gòu)域E以上都不是29常出現(xiàn)在肽鏈轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)中的氨基酸為AA脯氨酸B半胱氨酸C谷氨酸D甘氨酸E丙氨酸30蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象主要取決于AA肽鏈氨基酸的排列序順B螺旋和折疊C肽鏈中的氨基酸側(cè)鏈D肽鏈中的肽鍵E肽鏈中的二硫鍵位置31鹽析法沉淀蛋白質(zhì)的原理是AA中和電荷，破壞水化膜B鹽與蛋白質(zhì)結(jié)合成不溶性蛋白鹽C降低蛋白質(zhì)溶液的介電常數(shù)D調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)E以上都不是32血清清蛋白PI為47在下列哪種PH值溶液中帶正電荷AAPH40BPH50CPH60DPH70EPH8033蛋白質(zhì)分子中引起280NM光吸引的最主要成分是CA酪氨酸的酚基B苯丙氨酸的苯環(huán)C色氨酸的吲哚環(huán)D肽鍵E半胱氨酸的SH基34下列蛋白質(zhì)通過凝膠過濾層析柱時(shí)，最先被洗脫的是AA馬肝過氧化氫酶分子量247500B肌紅蛋白分子量16900C血清清蛋白分子量68500D牛乳球蛋白分子量35000E牛胰島素分子量570035蛋白質(zhì)變性過程中與下列哪項(xiàng)無關(guān)DA理化因素致使氫鍵破壞B疏水作用破壞C蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)破壞D蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)破壞，分子量變小E蛋白質(zhì)的功能喪失36血紅蛋白的氧合動力學(xué)曲線呈S形，這是由于BA氧分子可氧化FE2，使之變?yōu)镕E3B一個(gè)亞基氧合后構(gòu)象變化，引起其余亞基氧合能力增強(qiáng)C有利于血紅蛋白執(zhí)行輸氧功能的發(fā)揮D血紅蛋白與氧的親和力高E氧分子直接與血紅蛋白結(jié)合37蛋白質(zhì)中多肽鏈形成螺旋時(shí)，主要靠哪種次級鍵維持CA疏水鍵B肽鍵C氫鍵D二硫鍵E范德華引力38有關(guān)亞基的描述，哪一項(xiàng)不恰當(dāng)BA每種亞基都有各自的三維結(jié)構(gòu)

簡介：生物化學(xué)作業(yè)1何謂蛋白質(zhì)變性簡述蛋白質(zhì)變性的因素，舉例說明蛋白質(zhì)變性在日常生活和醫(yī)學(xué)上的意義。答所謂蛋白質(zhì)變性，就是天然蛋白質(zhì)的嚴(yán)密結(jié)構(gòu)在某些物理或化學(xué)因素作用下，其特定的空間結(jié)構(gòu)被破壞，從而導(dǎo)致理化性質(zhì)改變和生物學(xué)活性的喪失，如酶失去催化活力，激素喪失活性。變性蛋白質(zhì)和天然蛋白質(zhì)最明顯的區(qū)別是溶解度降低，同時(shí)蛋白質(zhì)的粘度增加，結(jié)晶性破壞，生物學(xué)活性喪失，易被蛋白酶分解。引起蛋白質(zhì)變性的原因可分為物理和化學(xué)因素兩類。物理因素可以是加熱、加壓、脫水、攪拌、振蕩、紫外線照射、超聲波的作用等；化學(xué)因素有強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、尿素、重金屬鹽、十二烷基磺酸鈉SDS等。在臨床醫(yī)學(xué)上，變性因素常被應(yīng)用于消毒及滅菌。反之，注意防止蛋白質(zhì)變性就能有效地保存蛋白質(zhì)制劑。生活中最常見的例子，就是煮雞蛋的時(shí)候，蛋清變成蛋白了，做豆腐及動物表皮蛋白質(zhì)變性后可以制作皮革制品等等。在醫(yī)學(xué)上細(xì)菌、病毒加溫，加酸、加重金屬（汞）因蛋白質(zhì)變性而滅活（滅菌、消毒、）、制作抗毒素、從血液中提分離、提純激素，制藥、臨床上外科凝血，止血、改變蛋白質(zhì)分子表面性質(zhì)進(jìn)行鹽析，層析分離提純蛋白質(zhì)，如核酸的提純，DNA測定等等。2用生化知識解釋糖尿病患者為什么會發(fā)生酮癥酸中毒。答當(dāng)胰島素嚴(yán)重缺乏時(shí)，造成體內(nèi)激素分泌異常，胰高血糖素、生長激素、兒茶酚胺及皮質(zhì)醇等激素對糖和脂肪代謝的影響增強(qiáng)，促使糖原分解，葡萄糖異生，提高了血糖水平，并加速脂肪分解，使酮體生成增多，亦導(dǎo)致團(tuán)體在血液中堆積。乙酸乙酸和Β羥丁酸為較強(qiáng)的有機(jī)酸。它們在血液中積聚時(shí)，酸性代謝產(chǎn)物增多，使血液的PH值（酸堿度）下降；當(dāng)酸性代謝產(chǎn)物從腎小管排出時(shí)，與堿基結(jié)合，體內(nèi)的堿儲備繼續(xù)丟失，使血液的PH值進(jìn)一步下降，血CO2結(jié)合力亦明顯降低。此時(shí)血附繼續(xù)增加，可超過5毫摩爾／升，表現(xiàn)為代謝性酸中毒，即糖尿病附癥酸中毒。3簡述血糖的來源去路和激素的調(diào)節(jié)，血糖增高一定是糖尿病嗎為什么答我們的血糖主要來源于食物中的淀粉類食物和其它糖類食物，以葡萄糖為主，食物中的多糖（淀粉）、雙糖被消化道分解成單糖后吸收入血，正常人每百毫升血含糖80“120毫克，餐后血糖升高，胰腺的胰島在血糖升高的刺激下分泌胰島素，身體中的己糖磷酸激酶被胰島素激活并作用于葡萄糖，使葡萄糖有了活性。這時(shí)葡萄糖有三個(gè)往向1）端直作為組織活動的能量，2）合成為肌糖元、肝糖元，3）合成脂肪組織。肌糖元為肌肉活動時(shí)的能量物資、肝糖元為血糖的后備儲存，當(dāng)血糖降低時(shí)再還原于血液中。肝糖元的異生肝臟除了利用ADP水平的調(diào)節(jié)，只有ADP被磷酸化形成ATP，電子才通過呼吸鏈流向氧。如果提供ADP，隨著ADP的濃度下降，電子傳遞進(jìn)行，ATP在合成，但電子傳遞隨ADP濃度的下降而減緩。此過程稱為呼吸控制，這保證電子流只在需要ATP合成時(shí)發(fā)生。一氧化碳進(jìn)入機(jī)體后，可與機(jī)體內(nèi)的血紅蛋白結(jié)合（結(jié)合能力為氧的210倍）。與一氧化碳結(jié)合的血紅蛋白就會失去攜帶氧的能力，從而使機(jī)體缺氧窒息死亡。氰化物進(jìn)入機(jī)體后分解出具有毒性的氰離子，氰離子能抑制組織細(xì)胞內(nèi)42種酶的活性，其中，細(xì)胞色素氧化酶對氰化物最為敏感。氰離子能迅速與氧化型細(xì)胞色素氧化酶中的三價(jià)鐵結(jié)合，阻止其還原成二價(jià)鐵，使傳遞電子的氧化過程中斷，組織細(xì)胞不能利用血液中的氧而造成內(nèi)窒息。中樞神經(jīng)系統(tǒng)對缺氧最敏感，故大腦首先受損，導(dǎo)致中樞性呼吸衰竭而死亡。此外，氰化物在消化道中釋放出的氫氧離子具有腐蝕作用。吸入高濃度氰化氫或吞服大量氰化物者，可在2－3分鐘內(nèi)呼吸停止，呈“電擊樣”死亡。

簡介：臨床生物化學(xué)檢驗(yàn)試題一選擇題（單項(xiàng)選擇）1下列可降低血糖的激素是A胰高血糖素B胰島素C生長素D腎上腺素2長期饑餓后，血液中下列哪種物質(zhì)含量升高A葡萄糖B血紅素C乳酸D酮體3檢測靜脈血葡萄糖，如果血漿標(biāo)本放置時(shí)間過長，會造成測定結(jié)果A升高B降低C不變D無法確定4腦組織主要以什么為能源供給A葡萄糖B氨基酸C蛋白質(zhì)D脂肪5當(dāng)血糖超過腎糖閾值時(shí)可出現(xiàn)A生理性血糖升高B病理性血糖升高C生理性血糖降低D尿糖6下列哪種物質(zhì)不屬于酮體A丙酮B乙酰乙酸CΒ羥丁酸D丙酮酸7正常情況下酮體的產(chǎn)生是在A肝臟B腦垂體C胰臟D腎臟8膽固醇可轉(zhuǎn)化為下列化合物，但除外A膽汁酸B維生素D3C雄激素D絨毛膜促性腺激素9血漿中催化脂肪?；D(zhuǎn)運(yùn)至膽固醇生成膽固醇酯的酶是A血漿卵磷脂膽固醇脂酰轉(zhuǎn)移酶B內(nèi)質(zhì)網(wǎng)脂酰COA膽固醇脂酰轉(zhuǎn)移酶C天冬氨酸氨基轉(zhuǎn)移酶D脂蛋白脂肪酶10由膽固醇轉(zhuǎn)變成的維生素是AVITABVITBCVITCDVITD11蛋白質(zhì)占人體固體重量的百分率（）是A90B45C20D1012蛋白質(zhì)的元素組成是AC、P、S、OBC、H、S、OCC、H、O、NDC、P、O、N13組成蛋白質(zhì)基本單位的氨基酸種類有A18種B20種C21種D23種14某溶液中蛋白質(zhì)的含量為50﹪，此溶液的蛋白質(zhì)氮的百分濃度為A90﹪B80﹪C84﹪D92﹪15蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中的Α螺旋屬于A一級結(jié)構(gòu)B二級結(jié)構(gòu)C三級結(jié)構(gòu)D四級結(jié)構(gòu)16酶活性測定中對米曼氏常數(shù)KM的敘述，那一種是不正確的AΝVMAXS（KMS）B反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)，KMSCKM對選擇底物濃度有重大意義DKM作為酶的一種特征常數(shù)，與酶的性質(zhì)31醋酸纖維素薄膜電泳可把血清蛋白分成五條帶，由正極到負(fù)極的順序是AA、Α1、Β、Γ、Α2BA、Β、Α1、Α2、ΓCA、Α1、Α2、Γ、ΒDA、Α1、Α2、Β、Γ32唯一能降低血糖的激素是A胰島素E腎上腺素F生長素G甲狀腺素33下列對血清蛋白質(zhì)敘述錯(cuò)誤的是A白蛋白球蛋白比值為15～25∶1B白蛋白參考范圍為35～50GLC總蛋白參考范圍為60～80GLD白蛋白和球蛋白均由肝實(shí)質(zhì)細(xì)胞合成34血?dú)夥治鰞x直接測定的三項(xiàng)指標(biāo)是APH、PCO2、TCO2BPH、PO2、SATO2CPH、PO2、PCO2DPH、SB、AB35正常糖耐量的OGTT結(jié)果為YA空腹血糖6～7MMOLLΥ傊鯤B口服葡萄糖30～60分鐘達(dá)最高峰蒪氙C葡萄糖峰值10MMOLL冾贊LQ瀁D2小時(shí)血糖水平在7～8MMOLL36有關(guān)C反應(yīng)蛋白CRP錯(cuò)誤的論述是DA是結(jié)合肺炎球菌細(xì)胞壁C多糖的蛋白質(zhì)稫愒BC在急性創(chuàng)傷和感染時(shí)血漿濃度升高座弆瞰D在肝細(xì)胞內(nèi)分解37反映腎小球?yàn)V過功能最可靠的指標(biāo)是A血尿酸B血肌酐C尿肌酐D內(nèi)生肌酐清除率38阻塞性黃疸的特征是A血結(jié)合膽紅素增多尿膽原增高B血結(jié)合膽紅素增多尿膽紅素陽性C血未結(jié)合膽紅素增多尿膽原增高捩UヾD血未結(jié)合膽紅素增多尿膽紅素陽性39GV以下有關(guān)酸堿平衡的說法哪項(xiàng)是不正確的A血液正常PH為735～745B血液PH745為失代償性堿中毒杅禟3D僅從PH改變即可確定是代謝性還是呼吸性酸堿中毒40胰淀粉酶的活性改變可出現(xiàn)在下列哪種疾病A心肌病變皞湡4贛B前列腺疾病A驛縞C骨髓疾病嚛G儂辺D胰腺疾病41ⅡA型高脂蛋白血癥LJFAAAAA血清外觀清總膽固醇值明顯升高甘油三酯正常脂蛋白電泳Β脂蛋白深染B血清外觀混濁總膽固醇值升高甘油三酯升高脂蛋白電泳前Β脂蛋白深染攻YD1韋C血清外觀上層有奶油蓋、下層透明總膽固醇值升高甘油三酯正常脂蛋白電泳CM深染潠皼UD血清外觀上層有奶油蓋、下層混濁總膽固醇值升高甘油三酯明顯升高脂蛋白電泳CM深染前Β脂蛋白拖尾JGPA痝42主要用于診斷急性心肌梗死ACKMBBAMYUCASTM測定DΓGT測定43血鈣減低常見于A甲狀旁腺功能亢進(jìn)E飸驝崰B急性壞死性胰腺炎CADDISON病€1沰WD慢性肺功能不全44代償性代謝性酸中毒時(shí)酰4“XAPCO2↓PH↓BPCO2↓PH不變CPCO2↓PH↑螠馚DPCO2↑PH不變45下列哪種不是反映肝細(xì)胞損傷的酶AALTBASTCACPDCHE46氧飽和度是指是A血中存在游離氧的量9锝竟葧GB血液完全被氧氣飽和時(shí)的氧含量C血液與空氣平衡后的氧氣含量M皫D血中氧含量與氧結(jié)合量之比值47AG倒置可見于

簡介：第1頁共29頁1997年生物化學(xué)年生物化學(xué)一、名詞解釋（每題3分，共30分）1操縱子2反饋抑制3密碼子的簡并性4蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)5鹽析6堿性氨基酸7ZDNA8ATP9核苷磷酸化酶10磷酸果糖激酶二、填空（每空1分，共28分）1DNA損傷后的修復(fù)主要有共修復(fù)、______________和_________________三種方式。2DNA，RNA和肽鏈的合成方向分別是______________、_________________和______________。3真核生物MRNA前體的加工主要包括_______________________、___________________、___________________和___________________________。4在含有完整的線粒體系統(tǒng)中，加入解偶聯(lián)劑后，能進(jìn)行_____________，但不能發(fā)生____________________作用。第3頁共29頁三、問答題（共42分）1討論呼吸鏈的組成及電子傳遞順序。（7分）2生物體內(nèi)脫氧核苷酸是怎樣合成的（7分）3什么是酶的專一性指出兩種酶作用專一性的假說，并說明其中一種的重要觀點(diǎn)。（7分）4在PH3左右，氨基酸混合液（酸性、堿性、中性三類），經(jīng)強(qiáng)酸型陽離子交換樹脂被洗脫分離，指出這三類氨基酸被洗脫的先后順序，并說明為什么。（6分）5為什么DNA的復(fù)制能保持高度的忠實(shí)性（7分）6簡述原核生物蛋白質(zhì)合成的主要過程。（8分）1998年生物化學(xué)年生物化學(xué)一、填空題。（每空1分，共30分。）1測定多肽鏈N末端的常用方法有__________________、__________________和__________________等。2蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的類型有________________、________________和___________________。3氨肽酶可以水解____________鍵，限制性內(nèi)切酶可以水解_____________________鍵。