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文檔簡介
1、1第一章第一章蛋白質化學蛋白質化學一.名詞解釋:1.蛋白質的等電點:蛋白質的等電點:當蛋白質溶液處在某一pH值時,蛋白質解離成正、負離子的趨勢和程度相等,即稱為兼性離子或兩性離子,凈電荷為零,此時溶液的pH值稱為該蛋白質的等電點。、2.蛋白質的一級結構蛋白質的一級結構:是指多肽鏈中氨基酸(殘基)的排列的序列,若蛋白質分子中含有二硫鍵,一級結構也包括生成二硫鍵的半胱氨酸殘基位置。維持其穩(wěn)定的化學鍵是:肽鍵。蛋白質二級結構蛋白質二級結構:是
2、指多肽鏈中相鄰氨基酸殘基形成的局部肽鏈空間結構,是其主鏈原子的局部空間排布。蛋白質二級結構形式:主要是周期性出現的有規(guī)則的α螺旋、β片層、β轉角和無規(guī)則卷曲等。蛋白質的三級結構蛋白質的三級結構是指整條多肽鏈中所有氨基酸殘基,包括相距甚遠的氨基酸殘基主鏈和側鏈所形成的全部分子結構。因此有些在一級結構上相距甚遠的氨基酸殘基,經肽鏈折疊在空間結構上可以非常接近。蛋白質的四級結構蛋白質的四級結構是指各具獨立三級結構多肽鏈再以各自特定形式接觸排布
3、后,結集所形成的蛋白質最高層次空間結構。3..蛋白質的變性蛋白質的變性:在某些理化因素的作用下,蛋白質的空間結構受到破壞,從而導致其理化性質的改變和生物學活性的喪失,這種現象稱為蛋白質的變性作用。蛋白質變性的實質是空間結構的破壞。4.蛋白質沉淀:蛋白質沉淀:蛋白質從溶液中聚集而析出的現象。二.填空題1.不同蛋白質種含氮量頗為接近,平均為16%.2.組成蛋白質的基本單位是氨基酸。3.蛋白質能穩(wěn)定地分散在水中,主要靠兩個因素:水化膜和電荷層
4、.4.堿性氨基酸有三種,包括精氨酸、組氨酸和賴氨酸。5.維系蛋白質一級結構的化學鍵是肽鍵,蛋白質變性時一級結構不被破壞。6.蛋白質最高吸收峰波長是280nm.7.維系蛋白質分子中α螺旋的化學鍵是氫鍵。8.蛋白質的二級結構形式有α螺旋、β折疊、β轉角和無規(guī)則卷曲等9.在280nm波長處有吸收峰的氨基酸為酪氨酸、色氨酸第二章第二章核酸化學核酸化學一、填空題1.DNA分子中的堿基配對主要依賴氫鍵。2.核酸的基本組成單位是核苷酸,它們之間的連接
5、方式是磷酸二酯鍵。3.堿基尿嘧啶U只存在于RNA中,堿基胸腺嘧啶T只存在于DNA中。3CoA泛酸?;蛐了崃蛐了狨;挵匪仡惥S生素B12烷基生物素生物素二氧化碳磷酸吡哆醛維生素6氨基四氫葉酸葉酸一碳單位3.3.將維生素D3羥化成25羥維生素D3的器官是肝臟。第四章第四章酶一、名詞解釋1.酶:是由活細胞產生的,對其特異的底物具有催化作用的蛋白質。2.酶的活性中心:酶的活性中心:在酶分子表面有必需基團組成的能和底物結合并催化底物發(fā)生反應,生
6、成相應產物的部分區(qū)域。3.酶原的激活:酶原的激活:酶原是不具催化活性的酶的前體。某種物質作用于酶原使之轉變成有活性的酶的過程稱為酶原的激活。酶原激活的本質是:酶活性中心的形成或暴露的過程。4.同工酶同工酶:能催化相同的化學反應,但酶蛋白的分子結構、理化性質和免疫學特性不同的一組酶。二、填空題1.酶的催化作用不同于一般催化劑,主要是其具有高效性和特異性的特點。2.根據酶對底物選擇的嚴格程度不同,又將酶的特異性分為絕對特異性、相對特異性、立
7、體異構特異性。3.影響酶促反應速度的主要因素有底物濃度、酶濃度、溫度、pH值、激活劑、抑制劑。4.磺胺藥物的結構和對氨基苯甲酸結構相似,它可以競爭性抑制細菌體內的二氫葉酸合成酶的活性(或二氫葉酸的合成)。5.所有的酶都必須有催化活性中心。6.酶原的激活實質上是酶活性中心的形成或暴露的過程。6.化學路易士氣(有機砷化合物)是巰基酶的抑制劑。有機磷農藥是生物體內羥基酶(膽堿酯酶)的抑制劑。7.含LDH1豐富的組織是心肌,含LDH5豐富的組織
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