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    • 簡(jiǎn)介:中國(guó)醫(yī)科大學(xué)生物化學(xué)中專起點(diǎn)大專在線作業(yè)0001試卷總分100得分0一、單選題共50道試題共100分1糖酵解時(shí),提供P能使ADP生成ATP的一對(duì)代謝物是A3磷酸甘油醛及6磷酸果糖B13二磷酸甘油酸及磷酸烯醇式丙酮酸C3磷酸甘油酸及6磷酸葡萄糖D1磷酸葡萄糖及磷酸烯醇式丙酮酸E16雙磷酸果糖及13二磷酸甘油酸正確答案B2有關(guān)親水蛋白質(zhì)的高分子性質(zhì)的描述中有哪項(xiàng)是錯(cuò)誤的A蛋白質(zhì)在水溶液中的膠粒大小范圍為1-100NMB變性蛋白質(zhì)的粘度增大C蛋白質(zhì)分子表面具有水化層D它不能通過半透膜E分子形狀越對(duì)稱,其粘度越大正確答案E3關(guān)于呼吸鏈組分的敘述正確的是A復(fù)合體Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ和Ⅳ均橫跨線粒體內(nèi)膜BNADH泛醌還原酶的輔基為FADC每分子含有FE4S4的鐵硫蛋白可傳遞4個(gè)電子D細(xì)胞色素氧化酶僅含有鐵卟啉參與電子傳遞E泛醌在線粒體內(nèi)膜中的活動(dòng)范圍較大正確答案E4快速調(diào)節(jié)是指酶的A活性調(diào)節(jié)B含量調(diào)節(jié)C酶的變性D酶降解E酶區(qū)域性分布正確答案A5下列嘌呤核苷酸之間的轉(zhuǎn)變中,哪一個(gè)是不能直接進(jìn)行的AGMP→IMPBIMP→XMPCAMP→IMPDXMP→GMPD甲酰蛋氨酸TRNAE蛋氨酸TRNA正確答案E11化學(xué)毒氣路易斯氣與酶活性中心結(jié)合的基團(tuán)是A絲氨酸的羥基B賴氨酸的Ε氨基C谷氨酸的Γ羧基D半胱氨酸的巰基E組氨酸的咪唑基正確答案D12關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的下列描述,其中正確的是A是至少有100個(gè)以上的氨基酸組成的高分子化合物B每一蛋白質(zhì)都含有2條以上的多肽鏈C蛋白質(zhì)空間構(gòu)象遭到破壞,其生物學(xué)活性隨之喪失D不同蛋白質(zhì)分子的氨基酸組成基本相同E每種蛋白質(zhì)都有種類不同的輔基正確答案C13可與谷丙轉(zhuǎn)氨酶共同催化丙氨酸和Α酮戊二酸反應(yīng)產(chǎn)生游離氨的酶是A谷氨酸脫氫酶B谷草轉(zhuǎn)氨酶C谷氨酰胺酶D谷氨酰胺合成酶EΑ酮戊二酸脫氫酶正確答案A14下列哪一種情況下尿中膽素原排泄減少A腸梗阻B溶血C肝細(xì)胞炎癥D膽道梗阻E貧血正確答案D15蛋白質(zhì)分子在280NM處的吸收峰主要是由哪種氨基酸引起的A谷氨酸B色氨酸
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    • 簡(jiǎn)介:1生物化學(xué)習(xí)題及參考答案第一章蛋白質(zhì)化學(xué)測(cè)試題--一、單項(xiàng)選擇題1測(cè)得某一蛋白質(zhì)樣品的氮含量為040G,此樣品約含蛋白質(zhì)多少A200GB250GC640GD300GE625G2下列含有兩個(gè)羧基的氨基酸是A精氨酸B賴氨酸C甘氨酸D色氨酸E谷氨酸3維持蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要化學(xué)鍵是A鹽鍵B疏水鍵C肽鍵D氫鍵E二硫鍵4關(guān)于蛋白質(zhì)分子三級(jí)結(jié)構(gòu)的描述,其中錯(cuò)誤的是A天然蛋白質(zhì)分子均有的這種結(jié)構(gòu)B具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈都具有生物學(xué)活性C三級(jí)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性主要是次級(jí)鍵維系D親水基團(tuán)聚集在三級(jí)結(jié)構(gòu)的表面BIOOOE決定盤曲折疊的因素是氨基酸殘基5具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)特征是A分子中必定含有輔基B在兩條或兩條以上具有三級(jí)結(jié)構(gòu)多肽鏈的基礎(chǔ)上,肽鏈進(jìn)一步折疊,盤曲形成C每條多肽鏈都具有獨(dú)立的生物學(xué)活性D依賴肽鍵維系四級(jí)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性E由兩條或兩條以上具在三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈組成6蛋白質(zhì)所形成的膠體顆粒,在下列哪種條件下不穩(wěn)定A溶液PH值大于PIB溶液PH值小于PIC溶液PH值等于PID溶液PH值等于74E在水溶液中7蛋白質(zhì)變性是由于BIOOOA氨基酸排列順序的改變B氨基酸組成的改變C肽鍵的斷裂D蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的破壞E蛋白質(zhì)的水解8變性蛋白質(zhì)的主要特點(diǎn)是A粘度下降B溶解度增加C不易被蛋白酶水解D生物學(xué)活性喪失E容易被鹽析出現(xiàn)沉淀9若用重金屬沉淀PI為8的蛋白質(zhì)時(shí),該溶液的PH值應(yīng)為A8B>8C<8D≤8E≥810蛋白質(zhì)分子組成中不含有下列哪種氨基酸A半胱氨酸B蛋氨酸C胱氨酸D絲氨酸E瓜氨酸二、多項(xiàng)選擇題(在備選答案中有二個(gè)或二個(gè)以上是正確的,錯(cuò)選或未選全的均不給分)34蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)是指_________在蛋白質(zhì)多肽鏈中的_________。5在蛋白質(zhì)分子中,一個(gè)氨基酸的Α碳原子上的________與另一個(gè)氨基酸Α碳原子上的________脫去一分子水形成的鍵叫________,它是蛋白質(zhì)分子中的基本結(jié)構(gòu)鍵。6蛋白質(zhì)顆粒表面的_________和_________是蛋白質(zhì)親水膠體穩(wěn)定的兩個(gè)因素。7蛋白質(zhì)變性主要是因?yàn)槠茐牧司S持和穩(wěn)定其空間構(gòu)象的各種_________鍵,使天然蛋白質(zhì)原有的________與________性質(zhì)改變。8按照分子形狀分類,蛋白質(zhì)分子形狀的長(zhǎng)短軸之比小于10的稱為_______,蛋白質(zhì)分子形狀的長(zhǎng)短軸之比大于10的稱為_________。按照組成分分類,分子組成中僅含氨基酸的稱_______,分子組成中除了蛋白質(zhì)部分還分非蛋白質(zhì)部分的稱_________,其中非蛋白質(zhì)部分稱_________。參考答案一、單項(xiàng)選擇題1B2E3D4B5E6C7D8D9B10E二、多項(xiàng)選擇題1AD2ACD3ABD4ABD5ABCD6ABC7BCD8BCD9AC10ABC三、填空題1碳?xì)溲醯?氮163正負(fù)兩性離子(兼性離子)等電點(diǎn)4氨基酸排列順序5氨基羧基肽鍵6電荷層水化膜7次級(jí)鍵物理化學(xué)生物學(xué)8球狀蛋白質(zhì)纖維狀蛋白質(zhì)單純蛋白質(zhì)結(jié)合蛋白質(zhì)輔基第二章核酸化學(xué)測(cè)試題一、單項(xiàng)選擇題1自然界游離核苷酸中,磷酸最常見是位于A戊糖的C5′上B戊糖的C2′上C戊糖的C3′上D戊糖的C2′和C5′上E戊糖的C2′和C3′上2可用于測(cè)量生物樣品中核酸含量的元素是
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      上傳時(shí)間:2024-03-16
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    • 簡(jiǎn)介:478華南理工大學(xué)2006年攻讀碩士學(xué)位研究生入學(xué)考試試卷(試卷上做答無效,請(qǐng)?jiān)诖痤}紙上做答,試后本卷必須與答題紙一同交回)科目名稱生物化學(xué)與分子生物學(xué)適用專業(yè)微生物學(xué)生物化學(xué)與分子生物學(xué)共頁(yè)第1頁(yè)一選擇題(從備選答案中選出一個(gè)正確的答案,把答案代碼填在答題紙上,每選擇題(從備選答案中選出一個(gè)正確的答案,把答案代碼填在答題紙上,每小題小題1分,共分,共2020分)(1)下列有關(guān)真核生物肽鏈合成啟動(dòng)的論述何者是正確的CA只需ATP提供能量B只需GTP提供能量C同時(shí)需要ATP和GTP提供能量D40S亞基與MRNA結(jié)合E50S亞基與39S亞基結(jié)合(2)在PH10的谷氨酸溶液中,下列哪一種結(jié)構(gòu)占優(yōu)勢(shì)EA羧基氨基都解離B羧基氨基都不解離C只Α羧基解離D只Γ羧基解離EΑ羧基與Γ羧基都解離(3)單鏈DNA分子5’PCPGPGPTPA3’能夠與下列哪一種RNA單鏈分子進(jìn)行雜交A5’PGPCPCPTPA3’B5’PGPCPCPAPU3’C5’PUPAPCPCPG3’D5’PTPAPGPGPC3’E5’PTPUPCPCPG3’(4)下列關(guān)于還原型谷胱甘肽結(jié)構(gòu)與性質(zhì)的敘述哪一種是錯(cuò)誤的EA含有兩個(gè)肽鍵B“胱”代表半胱氨酸C谷氨酸的ΓCOOH參與了肽鍵的形成D含有一個(gè)巰基E變成氧化型谷胱甘肽時(shí)脫去的兩個(gè)氫原子是由同一個(gè)還原型谷胱甘肽分子所提供的第3頁(yè)10蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的構(gòu)象特征主要取決于BA氨基酸的組成、順序和數(shù)目B氫鍵、鹽鍵、范德瓦爾斯力和疏水力等構(gòu)象維系力C溫度、PH和離子強(qiáng)度等環(huán)境條件D肽鏈間及肽鏈內(nèi)的二硫鍵E各氨基酸間彼此借以相連的肽鍵11蛋白質(zhì)變性是由于AA氫鍵被破壞B肽鍵斷裂C蛋白質(zhì)降解D水化層被破壞及電荷被中和E亞基的解聚12A型DNA和B型DNA產(chǎn)生差別的原因是DAA型DNA是雙鏈,B型DNA是單鏈BA型DNA是右旋,B型DNA是左旋CA型DNA與B型DNA堿基組成不同D兩者的結(jié)晶狀態(tài)不同E兩者堿基平面傾斜角度不同13TRNA在發(fā)揮其功能時(shí)的兩個(gè)重要部位是EA反密碼子臂和反密碼子環(huán)B氨基酸臂和D環(huán)CTΨC環(huán)與可變環(huán)DTΨC環(huán)與反密碼子環(huán)E氨基酸臂和反密碼子環(huán)14將米氏方程改為雙倒數(shù)方程后BA1V與1S成反比B以1V對(duì)1S作圖,其橫軸為1SCV與S成正比DKM在縱軸上EVMAX值在縱軸上15脂肪酸Β氧化的限速酶是AA肉堿脂酰轉(zhuǎn)移酶IB肉堿脂酰轉(zhuǎn)移酶IIC脂酰COA脫氫酶
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      ( 4 星級(jí))
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簡(jiǎn)介:動(dòng)物生物化學(xué)ANIMALBIOCHEMISTRY,教材動(dòng)物生物化學(xué)(第4版),中國(guó)農(nóng)業(yè)出版社,鄒思湘主編,2005動(dòng)物生物化學(xué)(第3版),中國(guó)農(nóng)業(yè)出版社,周順伍主編,1999,第1章緒論,本章主要內(nèi)容生物化學(xué)的概述生物化學(xué)研究的內(nèi)容生物化學(xué)的發(fā)展歷史與現(xiàn)狀與動(dòng)物生產(chǎn)和動(dòng)物健康的關(guān)系,,1生物化學(xué)概述,11生物化學(xué)的定義生物化學(xué)(BIOCHEMISTRY)生物化學(xué)是用化學(xué)的原理和方法,從分子水平來研究生物體的化學(xué)組成,及其在體內(nèi)的代謝轉(zhuǎn)變規(guī)律從而闡明生命現(xiàn)象本質(zhì)的一門科學(xué)。12生物化學(xué)的分類①根據(jù)研究對(duì)象分為動(dòng)物生物化學(xué)、植物生物化學(xué)、微生物生物化學(xué)等。②根據(jù)研究目的分為醫(yī)學(xué)生化、農(nóng)業(yè)生化、工業(yè)生化、環(huán)境生化和營(yíng)養(yǎng)生化等。,,2生物化學(xué)研究?jī)?nèi)容,21關(guān)于生命有機(jī)體的化學(xué)組成、生物分子,特別是生物大分子(BIOLOGICALMACROMOLECULE)的結(jié)構(gòu)、相互關(guān)系及其功能。,生物大分子是由小分子單體聚合而成的多聚體。如氨基酸蛋白質(zhì)、核苷酸核酸、葡萄糖淀粉等。生物大分子執(zhí)行著各種各樣的生物學(xué)功能,如生物催化、物質(zhì)運(yùn)輸、代謝調(diào)節(jié)、貯存、傳遞與表達(dá)遺傳信息等。它們復(fù)雜的空間結(jié)構(gòu)是其功能的化學(xué)基礎(chǔ)。,,22細(xì)胞中的物質(zhì)代謝與能量代謝,或稱中間代謝(INTERMEDIARYMETABOLISM),也就是細(xì)胞中進(jìn)行的化學(xué)過程,合成代謝(ANABOLISM)將小分子的前體(PRECURSOR)經(jīng)過特定的代謝途徑構(gòu)建成較大的分子,并且消耗能量。分解代謝(CATABOLISM)將較大的分子經(jīng)過特定的代謝途徑,分解成小的分子并且釋放出能量。物質(zhì)代謝與能量代謝相伴隨。在這個(gè)過程中,ATP(三磷酸腺苷)是能量轉(zhuǎn)換和傳遞的中間體。,,23組織和器官機(jī)能的生物化學(xué),生命有機(jī)體是一個(gè)統(tǒng)一協(xié)調(diào)的整體。任何組織器官的形態(tài)結(jié)構(gòu)、代謝方式都是以其化學(xué)組成和分子結(jié)構(gòu)為基礎(chǔ)的。在分子水平、細(xì)胞和組織水平以及整體水平上全面、系統(tǒng)地認(rèn)識(shí)動(dòng)物組織器官的生理機(jī)能,認(rèn)識(shí)它們之間的聯(lián)系、認(rèn)識(shí)它們與環(huán)境互作的機(jī)制,也是動(dòng)物生物化學(xué)的研究目的之一。,,3生物化學(xué)的發(fā)展歷史和現(xiàn)狀,31歷史回顧,1)中國(guó)早在4200年前已開始造酒、釀醋、做豆腐,對(duì)于生物化學(xué)的發(fā)展有重要的貢獻(xiàn)。2)世界生化是在物理、化學(xué)、生物學(xué)、醫(yī)學(xué)有了一發(fā)展才出現(xiàn)的。3)生化發(fā)展史(1)靜態(tài)生化18世紀(jì)下半葉開始,主要工作組成、結(jié)構(gòu)、生理功能(2)動(dòng)態(tài)生化1930年后研究代謝過程(3)50年代后分子生物學(xué)、蛋白質(zhì)、核酸、DNA雙螺旋模型分子遺傳學(xué),生化在幾十年中飛速發(fā)展,在較短年代里集中著大量科學(xué)發(fā)現(xiàn)。其中很多都稱的上是人類認(rèn)識(shí)自然界的里程碑,有劃時(shí)代的意義。有相當(dāng)數(shù)量的科學(xué)家因此獲得,諾貝爾獎(jiǎng),詹姆斯沃森(JAMESDWATSON),1953年WATSON(美)與CRICK(英)提出DNA分子的雙螺旋結(jié)構(gòu)模型,1962年共獲諾貝爾獎(jiǎng)。,弗朗西斯克里克(FRANCISHCRICK),悼念克里克,19691972,ARBER瑞士,SMITH美與NATHANS美在核酸限制酶的分離與應(yīng)用方面做出突出貢獻(xiàn),1978年共獲諾貝爾獎(jiǎng)。,1972BERG(美)在基因工程基礎(chǔ)研究方面作出了杰出成果,獲1980年諾貝爾獎(jiǎng)。1973COHEN等(美)用核酸限制性內(nèi)切酶ECOR1,首次基因重組成功。,HAMILTONOSMITH,DANIELNATHANS,WERNERARBER,PAULBERG,HERBERTBOYER,STANLEYCOHEN,2001VENTER(美)等報(bào)道完成了人類基因組草圖測(cè)序。,我國(guó)生物化學(xué)的開拓者吳憲教授,蛋白質(zhì)研究領(lǐng)域內(nèi)國(guó)際上最具有權(quán)威性的綜述性叢書ADVANCESINPROTEINCHEMISTRY第47卷(1995年)發(fā)表了美國(guó)哈佛大學(xué)教授、蛋白質(zhì)研究的老前輩JTEDDSALL的文章“吳憲與第一個(gè)蛋白質(zhì)變性理論(1931)HSIENWUANDTHEFIRSTTHEORYOFPROTEINDENATURATION1931”,對(duì)吳憲教授的學(xué)術(shù)成就給予了極高的評(píng)價(jià)。該卷還重新刊登了吳憲教授六十四年前關(guān)于蛋白質(zhì)變性的論文。一篇在1931年發(fā)表的論文居然在1995年仍然值得在第一流的叢書上重新全文刊登,不能不說是國(guó)際科學(xué)界的一件極為罕見的大事。,科學(xué)的發(fā)展也不是單槍匹馬的,多學(xué)科的互相交叉與滲透、研究技術(shù)和實(shí)驗(yàn)手段的進(jìn)步推動(dòng)和加速了科學(xué)進(jìn)步的步伐?;瘜W(xué)、物理學(xué)、細(xì)胞學(xué)、遺傳學(xué)、微生物學(xué)以及電子顯微鏡、超離心(ULTRACENTRIFUGATION)、色譜(CHROMATOGRAPHY)、同位素示蹤(ISOTOPETRACING)、X射線衍射(XRAYREFLECTION)、質(zhì)譜(MASSCHROMATOGRAPHY)以及核磁共振(NUCLEARMAGNETICRESONANCE)等技術(shù)都為現(xiàn)代生物化學(xué)的發(fā)展作出了重要貢獻(xiàn)。,生物化學(xué)與其它學(xué)科的關(guān)系,生物化學(xué)與普通化學(xué)的區(qū)別,生物化學(xué)與分子生物學(xué)都以從分子水平上認(rèn)識(shí)生命、詮釋生命為目標(biāo)。廣義地說,兩者沒有截然的區(qū)別。只是前者注重生命有機(jī)體的化學(xué)過程,后者更強(qiáng)調(diào)生物分子的結(jié)構(gòu)與功能,尤其是在遺傳分子核酸方面。,,32生物化學(xué)的前景和現(xiàn)狀,目前,有關(guān)生物化學(xué)的研究主要集中在以下幾個(gè)方面生物大分子的結(jié)構(gòu)、功能與相互作用基因組學(xué)和蛋白質(zhì)組學(xué)基因表達(dá)的調(diào)節(jié)細(xì)胞信號(hào)的傳導(dǎo)生物工程學(xué),分子生物學(xué)的迅速發(fā)展從根本上改變了生命科學(xué)的面貌,也極大地豐富和擴(kuò)展了生物化學(xué)的內(nèi)涵。一方面,經(jīng)典的生物化學(xué)原理不斷得到驗(yàn)證,另一方面,人們對(duì)生命有機(jī)體中化學(xué)過程的認(rèn)識(shí)不斷更新和深化,現(xiàn)代生物化學(xué)的發(fā)展已經(jīng)從各個(gè)方面融入了生命科學(xué)發(fā)展的主流當(dāng)中。,生物大分子的結(jié)構(gòu)、功能與相互作用,大分子之間的相互作用;大分子結(jié)構(gòu)模體(MOTIF)和結(jié)構(gòu)域的獨(dú)特作用;生物大分子三維構(gòu)象和構(gòu)象運(yùn)動(dòng)進(jìn)行描述;蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的正確折疊和“分子伴侶”(MOLECULARCHAPERONE)的作用;磷酸化、?;然瘜W(xué)修飾作用對(duì)于蛋白質(zhì)和酶在快速、高效傳遞代謝信息和調(diào)節(jié)基因表達(dá)中的機(jī)制;核酸與蛋白質(zhì)的相互作用與基因表達(dá)的調(diào)節(jié);催化核酸等。信息爆炸導(dǎo)致了結(jié)構(gòu)生物學(xué)(STRUCTURALBIOLOGY)的誕生。,蛋白質(zhì)和核酸大分子之間的相互作用,基因組學(xué)和蛋白質(zhì)組學(xué),“人類基因組計(jì)劃”(HUMANGENOMEPROJECT,HGP)歷經(jīng)10個(gè)年頭,在進(jìn)入本世紀(jì)后不久宣布完成,人類基因組的解讀為疾病的診斷、防治和新藥的研究開發(fā)提供了有力的武器??茖W(xué)家已繪制出40余種生物的基因組圖譜,基因組的研究將進(jìn)入功能基因組(FUNCTIONALGENOMICS)階段,即確定基因結(jié)構(gòu)與功能的應(yīng)用階段。蛋白質(zhì)組學(xué)(PROTEOMICS)作為后基因組時(shí)代生命科學(xué)新的研究領(lǐng)域正在崛起。它將一系列精細(xì)的技術(shù),主要有2D凝膠電泳、計(jì)算機(jī)圖象分析、質(zhì)譜、氨基酸測(cè)序和生物信息學(xué)結(jié)合起來,高通量地、綜合地定量和鑒定蛋白質(zhì)。建立蛋白組的生物信息數(shù)據(jù)庫(kù),將為重大病癥的發(fā)生提供新的預(yù)警和診斷標(biāo)志,并為新藥的開發(fā)提供新的思路。,大腸桿菌中的蛋白質(zhì)組,基因表達(dá)的調(diào)節(jié),1960年,F(xiàn)JACOB和JMONOD發(fā)現(xiàn)細(xì)菌利用乳糖時(shí),相關(guān)酶的基因表達(dá)時(shí)序受到嚴(yán)格的控制,于是提出了原核生物基因調(diào)節(jié)操縱子(OPERON)模型,開辟了對(duì)基因表達(dá)調(diào)節(jié)研究的新領(lǐng)域。真核基因表達(dá)的調(diào)控產(chǎn)要涉及核小體的重構(gòu)、組蛋白的乙?;?、DNA的甲基化等化學(xué)修飾和DNA超螺旋的拓?fù)洚悩?gòu)化;基因的的調(diào)節(jié)也在轉(zhuǎn)錄后的加工、翻譯和新生多肽鏈的化學(xué)修飾等各個(gè)層次上進(jìn)行。這一領(lǐng)域的研究將最終揭開生命的進(jìn)化、胚胎的分化、個(gè)體的生長(zhǎng)、發(fā)育、繁殖、衰老、疾病和死亡之謎。,細(xì)胞信號(hào)的傳導(dǎo),第二信使學(xué)說CAMP、CGMP、IP3、DG、CA2等G蛋白偶聯(lián)系統(tǒng)G蛋白、PKA、PKG、PKC和TPK信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)系統(tǒng)等小分子氣體物質(zhì)NO、CO,生物工程學(xué),到70年代,重組DNA技術(shù)(RECOMBINANTDNATECHNOLOGY)誕生,人類可以按照自己的意愿改造遺傳基因和操縱遺傳過程。這個(gè)技術(shù)的規(guī)?;凸I(yè)化,就是基因工程,也稱遺傳工程(GENETICENGINEERING)。以基因工程技術(shù)為核心,與現(xiàn)代發(fā)酵工程、細(xì)胞工程、胚胎工程、酶工程、蛋白質(zhì)工程等集合而成的生物工程學(xué)(BIOTECHNOLOGY),已經(jīng)和正在展現(xiàn)出其推動(dòng)生產(chǎn)力發(fā)展的巨大潛力。,遺傳工程的工廠,,4與動(dòng)物生產(chǎn)和健康的關(guān)系,生物化學(xué)是生物科學(xué),如農(nóng)學(xué)、醫(yī)學(xué)、畜牧、獸醫(yī)、水產(chǎn)等的基礎(chǔ)學(xué)科之一?,F(xiàn)代生物化學(xué)的理論和實(shí)驗(yàn)方法已經(jīng)作為通用的“語言”與有力的“工具”被廣泛用于生命科學(xué)的表述和研究之中。它與動(dòng)物生理學(xué)、動(dòng)物營(yíng)養(yǎng)學(xué)、動(dòng)物遺傳學(xué)、動(dòng)物繁殖學(xué)、藥理學(xué)、動(dòng)物病理學(xué)、微生物學(xué)、免疫學(xué)、動(dòng)物疾病診斷學(xué)等學(xué)科有著不可分割的聯(lián)系,因此學(xué)習(xí)和掌握生物化學(xué)的知識(shí)對(duì)于從事動(dòng)物生產(chǎn)和動(dòng)物健康事業(yè)十分重要。,,闡明動(dòng)物新陳代謝活動(dòng)的規(guī)律生理學(xué)、營(yíng)養(yǎng)學(xué)培養(yǎng)優(yōu)質(zhì)高產(chǎn)的畜禽品種遺傳育種藥物的作用機(jī)理研究和新藥的研發(fā)藥理學(xué)、毒理學(xué)疾病的發(fā)生和發(fā)展機(jī)理病理學(xué)、免疫學(xué)、微生物學(xué)動(dòng)物疫病的診療與防治臨床病理與臨床診斷學(xué),,教學(xué)安排與要求,(1)教材動(dòng)物生物化學(xué)(第四版)(2)學(xué)時(shí)54小時(shí)(3)課外自習(xí)(4)輔導(dǎo)與答疑(5)考試方式,一條主線生命的化學(xué)、化學(xué)的生命,一個(gè)中心認(rèn)識(shí)生命、改造生命,萬能方法理解+記憶,學(xué)習(xí)方法,一、較簡(jiǎn)單的內(nèi)容自學(xué)上課抽查二、重點(diǎn)上課講三、重點(diǎn)中的難點(diǎn)反復(fù)講,授課方式,注意需要有機(jī)化學(xué)的基礎(chǔ);中途缺課,可能聽不懂;隨堂考試,請(qǐng)及時(shí)復(fù)習(xí)。,,參考書,1王鏡巖,朱圣庚,徐長(zhǎng)法生物化學(xué)(第三版)北京高等教育出版社,20022汪玉松,鄒思湘,張玉靜現(xiàn)代動(dòng)物生物化學(xué)(第三版)北京高等教育出版社,20054DLNELSON,MMCOXLEHNINGERPRINCIPLESOFBIOCHEMISTRY(4RDEDITION)2007,WORTHPUBLISHER5BERGJM,TYMOCZKOJL,STRYERLBIOCHEMISTRY4THEDITION,2002,FREEMAN,本章結(jié)束,
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    • 簡(jiǎn)介:1蛋白質(zhì)化學(xué),習(xí)題,蛋白質(zhì)中氮的含量約占的百分?jǐn)?shù)是CA625B105C160D19E25一個(gè)生物樣品的含氮量為5,它的蛋白質(zhì)含量為(E)A880B1250C160D380E3125,習(xí)題,下列為非編碼氨基酸的是(C)A半胱氨酸B組氨酸C鳥氨酸D絲氨酸E亮氨酸蛋白質(zhì)的基本組成單位是(D)A肽鍵平面B核苷酸C肽D氨基酸E堿基,習(xí)題,屬于生物活性肽的是(A)AGSHB核蛋白C血漿蛋白質(zhì)D脂肪E血紅素,習(xí)題,關(guān)于蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)敘述正確的是(C)A氨基酸的排列B氨基酸側(cè)鏈的空間構(gòu)象C主鏈局部的空間構(gòu)象D亞基間相對(duì)的空間位置E每一個(gè)原子的相對(duì)空間位置,習(xí)題,維持蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵是(B)A鹽鍵B肽鍵C疏水鍵D氫鍵E酯鍵蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)是(A)A一級(jí)結(jié)構(gòu)B二級(jí)結(jié)構(gòu)C三級(jí)結(jié)構(gòu)D四級(jí)結(jié)構(gòu)E單個(gè)亞基結(jié)構(gòu)不屬于蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的是(B)AΑ螺旋BΒ螺旋CΒ折疊DΒ轉(zhuǎn)角E無規(guī)卷曲,習(xí)題,蛋白質(zhì)變性時(shí),不受影響的結(jié)構(gòu)是(A)A一級(jí)結(jié)構(gòu)B二級(jí)結(jié)構(gòu)C三級(jí)結(jié)構(gòu)D四級(jí)結(jié)構(gòu)E單個(gè)亞基結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)變性時(shí)(E)A一級(jí)結(jié)構(gòu)破壞B二級(jí)結(jié)構(gòu)破壞C三級(jí)結(jié)構(gòu)破壞D四級(jí)結(jié)構(gòu)破壞E空間結(jié)構(gòu)破壞,習(xí)題,在下列沉淀蛋白質(zhì)的方法中蛋白質(zhì)不變性的是(A)A鹽析B有機(jī)溶劑沉淀C重金屬鹽沉淀D生物堿試劑沉淀E加熱凝固,習(xí)題,下列屬于單純蛋白質(zhì)的是(A)A清蛋白B血紅蛋白C核蛋白D脂蛋白E糖蛋白,2核酸化學(xué),習(xí)題,組成核酸的基本成分是(A)A堿基、磷酸、戊糖B多核苷酸C單核苷酸D核苷E氨基酸組成核酸的基本結(jié)構(gòu)單位是(C)ADNA和RNAB核苷C核苷酸D多核苷酸E堿基,核酸中核苷酸之間的連接方式是(C)A2’,5’磷酸二酯鍵B氫鍵C3’,5’磷酸二酯鍵D糖苷鍵E2’,3’磷酸二酯鍵下列脫氧核苷酸不是DNA組分的是(D)ADAMPBDCMPCDGMPDDUMPEDTMP,習(xí)題,習(xí)題,RNA和DNA徹底水解后的產(chǎn)物(E)A戊糖不同、堿基相同B戊糖和堿基都不同C戊糖和堿基都相同D戊糖相同二堿基不相同E戊糖不同、部分堿基相同,中年男性患者,主訴關(guān)節(jié)疼痛,血漿尿酸055MMOL/L,醫(yī)生勸其不要進(jìn)食動(dòng)物肝,原因是DA肝富含氨基酸B肝富含糖原C肝富含嘧啶堿D肝富含嘌呤堿E肝富含膽固醇,習(xí)題,習(xí)題,有關(guān)天然DNA分子中堿基組成,正確的是(A)AATGCBATGCCGTACD2AGCE以上均對(duì)已知雙鏈DNA中一條鏈的A25,C35,其互補(bǔ)鏈的堿基組成是(B)AAT60BAC40CCG70DGT55ECT50,習(xí)題,已知某DNA片段的一股堿基序列為5’ATCTGC3’,則另一股應(yīng)為(C)A5’ATCTGC3’B5’CGTCTA3’C5’GCAGAT3’D5’TACACG3’E5’TGCATC3’,習(xí)題,作為蛋白質(zhì)生物合成的模板是(B)ARRNABMRNACTRNADHNRNAESNRNA,3酶的結(jié)構(gòu)與功能,習(xí)題,酶促反應(yīng)中決定酶特異性的部分是(C)A輔基B輔酶C酶蛋白D金屬離子EB族維生素,習(xí)題,有嚴(yán)重肝臟疾病的患者,其血清中同工酶活性明顯升高的是(E)ALDH1BLDH2CLDH3DLDH4ELDH5,習(xí)題,酶原沒有催化活性是因?yàn)椋‥)A缺乏輔酶或輔基B是已變性的蛋白質(zhì)C酶原只是普通蛋白質(zhì)D酶原的肽鏈過短E活性中心未形成或未暴露,習(xí)題,酶能加速化學(xué)反應(yīng)速度的原因是(D)A提高產(chǎn)物能量B降低反應(yīng)物的能量C提高底物的能量D降低反應(yīng)活化能E提供反應(yīng)能量,習(xí)題,下列有關(guān)酶催化反應(yīng)的特點(diǎn)中錯(cuò)誤的是(C)A酶反應(yīng)在37℃條件下最高B具有高度催化能力C具有高度穩(wěn)定性D酶催化作用是受調(diào)控的E具有高度專一性,習(xí)題,有機(jī)磷酸酯農(nóng)藥抑制的酶是(C)A檸檬酸合成酶B己糖激酶C膽堿酯酶D異檸檬酸脫氫酶E琥珀酸脫氫酶,4生物氧化,1生物氧化的特點(diǎn),錯(cuò)誤的是(D)A是在體溫及近中性PH環(huán)境中進(jìn)行B反應(yīng)逐步進(jìn)行,能量也是逐步釋放C是體內(nèi)主要生成高能磷酸化合物方式D生物氧化釋放的能量不如體外燃燒高E所產(chǎn)生的C02不是由C和O直接化合而成,習(xí)題,習(xí)題,2人體活動(dòng)主要的直接供能物質(zhì)是(B)AGTPBATPC葡萄糖D脂肪酸E磷酸肌酸,習(xí)題,3體內(nèi)CO2來自(C)A.碳原子被氧原子氧化B.呼吸鏈的氧化還原過程C.有機(jī)酸的脫羧D.糖原的分解E.脂肪分解,習(xí)題,4生物氧化主要在細(xì)胞的哪個(gè)部位進(jìn)行(E)A、微粒體B、溶酶體C、內(nèi)質(zhì)網(wǎng)D、高爾基體E、線粒體,習(xí)題,5作為遞氫體的物質(zhì)是(E)ACYTABCYTBCFESDCYTCEFMN,習(xí)題,6呼吸鏈中不具備質(zhì)子泵功能的是(B)A復(fù)合體IB復(fù)合體IIC復(fù)合體IIID復(fù)合體IVE以上均不具有質(zhì)子泵功能,習(xí)題,7各種細(xì)胞色素在呼吸鏈中的正確排列順序?yàn)椋–)A.C→B→C1→AA3→O2B.C→C1→B→AA3→O2C.B→C1→C→AA3→O2D.AA3→B→C1→C→O2E.B→C→C1→AA3→O2,習(xí)題,8細(xì)胞色素氧化酶即為(B)A細(xì)胞色素AA3B細(xì)胞色素AC細(xì)胞色素CD細(xì)胞色素P450E細(xì)胞色素B,習(xí)題,9體內(nèi)最重要的呼吸鏈?zhǔn)牵ˋ)A以NAD為輔酶的脫氫酶開始的呼吸鏈B以NADP為輔酶的脫氫酶開始的呼吸鏈C以FMN為輔基的脫氫酶開始的呼吸鏈D以細(xì)胞色素為開始的呼吸鏈E以輔酶Q為開始的呼吸鏈,習(xí)題,10線粒體氧化磷酸化解偶聯(lián)是意味著(D)A線粒體氧化作用停止B線粒體膜ATP合酶被抑制C線粒體三羧酸循環(huán)停止D線粒體能利用氧,但不能生成ATPE線粒體膜的鈍化變性,習(xí)題,11代謝物脫下的一對(duì)氫原子經(jīng)過NADH呼吸鏈氧化生成水,同時(shí)生成多少克分子ATP(D)A1B15C2D25E3,習(xí)題,12每當(dāng)2H通過琥珀酸氧化呼吸鏈而氧化生成水,同時(shí)生成ATP數(shù)目為(A)A15分子B2分子C3分子D25分子E4分子,習(xí)題,13影響氧化磷酸化速度的最重要因素是(A)AATP/ADP比值BADP/AMP比值C甲狀腺素D抗霉素E甲狀旁腺素,習(xí)題,14關(guān)于解偶聯(lián)劑,下列哪一項(xiàng)是錯(cuò)誤的(B)A使ATP生成減少B影響呼吸鏈電子傳遞C使呼吸加快,耗氧增加D使氧化反應(yīng)和磷酸化反應(yīng)脫節(jié)E2,4二硝基酚是一種解偶連劑,5糖代謝,習(xí)題,糖最主要的生理功能是(A)A氧化供能B構(gòu)成糖蛋白C構(gòu)成蛋白質(zhì)多糖D構(gòu)成磷脂E構(gòu)成糖脂糖酵解反應(yīng)部位是(B)A線粒體B胞液C內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜D細(xì)胞核E微粒體,習(xí)題,食物中的糖主要是(E)A葡萄糖B果糖C蔗糖D乳糖E淀粉葡萄糖在體內(nèi)的儲(chǔ)存形式是(C)A蔗糖B核糖C糖原D乳糖E淀粉,習(xí)題,糖酵解的終產(chǎn)物是(C)A葡萄糖B果糖C乳酸D丙酮酸E二氧化碳糖原中的一個(gè)葡萄糖基轉(zhuǎn)變?yōu)?分子的乳酸,凈生成的ATP數(shù)目是(C)A1B2C3D4E5,習(xí)題,成熟紅細(xì)胞僅以糖酵解供能的原因是(D)A缺氧B缺少TPPC缺少輔酶AD缺少線粒體E缺少微粒體一分子葡萄糖酵解凈生成的ATP數(shù)是(B)A1B2C3D4E5,血糖濃度低時(shí),腦仍能攝取葡萄糖而肝不能,是因?yàn)锽。A.腦細(xì)胞膜葡萄糖載體易將葡萄糖轉(zhuǎn)運(yùn)人細(xì)胞B.腦己糖激酶的KM值低C.肝葡萄糖激酶的KM值低D.葡萄糖激酶具有特異性E.血–腦屏障在血糖低時(shí)不起作用,習(xí)題,下列有關(guān)肝臟攝取葡萄糖的能力的敘述中,哪一項(xiàng)是正確的EA因肝臟有專一的葡萄糖激酶,肝臟攝取葡萄糖的能力很強(qiáng)B因葡萄糖可自由通過肝細(xì)胞膜,肝臟攝取葡萄糖的能力很強(qiáng)C因肝細(xì)胞膜有葡萄糖載體,肝臟攝取葡萄糖的能力很強(qiáng)D因葡萄糖6磷酸酶活性相對(duì)較弱,肝臟攝取葡萄糖的能力很強(qiáng)E因葡萄糖激酶的KM值太大,肝臟攝取葡萄糖的能力很弱,習(xí)題,糖氧化供能最主要的途徑是(D)A糖原合成B磷酸戊糖途徑C糖異生D糖有氧氧化E糖原分解糖有氧氧化終產(chǎn)物是(E)AATPB水C乳酸D二氧化碳E二氧化碳、水和ATP,習(xí)題,糖酵解的關(guān)鍵酶是DA磷酸甘油酸激酶B丙酮酸脫氫酶C3磷酸甘油醛脫氫酶D磷酸果糖激酶1E乳酸脫氫酶,習(xí)題,有關(guān)糖酵解的敘述,下列錯(cuò)誤的是CA葡萄糖在無氧情況下分解為乳酸的過程稱為酵解B酵解中每分子葡萄糖可產(chǎn)生2分子ATPC成熟紅細(xì)胞沒有線粒體,不能進(jìn)行酵解D1,6二磷酸果糖是酵解中間產(chǎn)物E丙酮酸激酶是酵解的限速酶,習(xí)題,NADPHH產(chǎn)生于糖代謝的(D)A糖原合成B磷酸戊糖途徑C糖異生D糖有氧氧化E糖原分解,磷酸戊糖途徑的主要生理意義是EA抑制脂肪合成B生成ATPC防止酸中毒D生成NADPH和5磷酸核糖E維持血糖濃度,習(xí)題,習(xí)題,肌糖原分解不能直接補(bǔ)充血糖的主要原因是因?yàn)榧〗M織中缺乏(A)A己糖激酶B葡萄糖激酶C磷酸酶D葡萄糖6磷酸酶E脫支酶調(diào)節(jié)血糖濃度的主要器官是(D)A肌肉B大腦C腎臟D肝臟E小腸,習(xí)題,正常人清晨空腹血糖濃度為(C)A2638MMOL/LB3658MMOL/LC3961MMOL/LD3371MMOL/LE66388MMOL/L,使血糖濃度降低的激素是(E)A腎上腺素B胰高血糖素C生長(zhǎng)素D糖皮質(zhì)激素E胰島素能使血糖濃度升高的激素是(B)A加壓素B腎上腺素C胰島素D甲狀旁腺素E催產(chǎn)素,習(xí)題,6脂代謝,習(xí)題,1下列是肝臟生成的酮體的是(E)A草酰乙酸B磷脂C丙酮酸D膽固醇E乙酰乙酸2不是類脂的是(A)A脂肪B磷脂C膽固醇D膽固醇酯E糖脂,3有關(guān)Β氧化的敘述錯(cuò)誤的是(E)A脂肪酸氧化之前要活化為脂酰COABΒ氧化過程包括脫氫、加水、再脫氫和硫解C每一次Β氧化產(chǎn)生比原來少2個(gè)碳原子的脂酰COAD產(chǎn)生乙酰COA、FADH2和NADH各1分子E以上各反應(yīng)都是在線粒體中進(jìn)行的,習(xí)題,4合成酮體的關(guān)鍵酶(A)AHMGCOA合成酶BHMGCOA還原酶C琥珀酰COA轉(zhuǎn)硫酶D乙酰COA羧化酶E已糖激酶,習(xí)題,習(xí)題,5酮體利用的關(guān)鍵酶是(C)AHMGCOA合成酶BHMGCOA還原酶C琥珀酰COA轉(zhuǎn)硫酶D乙酰COA羧化酶E已糖激酶,習(xí)題,6動(dòng)員體內(nèi)儲(chǔ)存脂肪水解的是(E)A肝脂酶B胰脂酶C組織脂肪酶D脂蛋白脂肪酶E激素敏感脂肪酶,習(xí)題,7下列關(guān)于酮體的描述錯(cuò)誤的是(B)A酮體包括乙酰乙酸,Β羥丁酸和丙酮B合成原料是丙酮酸氧化生成的乙酰COAC只能在肝的線粒體內(nèi)生成D酮體只能在肝外組織氧化E酮體是肝輸出能量的一種形式,習(xí)題,8酮體不能在肝中氧化是因?yàn)楦沃腥狈ο铝心姆N酶(D)AHMGCOA合成酶BHMGCOA還原酶CHMGCOA裂解酶D琥珀酰COA轉(zhuǎn)硫酶E琥珀酸脫氫酶,習(xí)題,9不能激活脂肪酶的激素是(A)A胰島素B腎上腺素C去甲腎上腺素D胰高血糖素E腎上腺皮質(zhì)激素,習(xí)題,10脂酰COA經(jīng)Β氧化的酶促反應(yīng)順序?yàn)椋˙)A加水、脫氫、再脫氫、硫解B脫氫、加水、再脫氫、硫解C脫氫、硫解、再脫氫、加水D硫解、脫氫、加水、再脫氫E加水、硫解、再脫氫、脫氫,習(xí)題,11老年男性,爬山迷路一周,后被發(fā)現(xiàn)來急診,神志不清,呼出爛蘋果氣味,可能是(D)A甲醇B乙醇C乙酸D丙酮E丙酮酸,習(xí)題,12關(guān)于激素敏感性甘油三酯脂肪酶的描述,錯(cuò)誤的是(E)A脂肪動(dòng)員的關(guān)鍵酶B胰島素使其活性下降C胰高血糖素可使其活性上升,加速脂肪動(dòng)員D催化的反應(yīng)是脂肪動(dòng)員的第一步E屬于脂蛋白脂肪酶類,習(xí)題,13攜帶脂肪酰COA通過線粒體內(nèi)膜的載體是(E)A載脂蛋白B血漿脂蛋白C血漿清蛋白D草酰乙酸E肉堿,習(xí)題,14酮體包括(D)A草酰乙酸、Β羥丁酸、丙酮B乙酰乙酸、Β羥丁酸、丙酮酸C乙酰乙酸、Γ羥丁酸、丙酮D乙酰乙酸、Β羥丁酸、丙酮E乙酰丙酸、Β羥丁酸、丙酮,習(xí)題,脂肪酸合成過程中的供氫體是(C)ANADHBFADH2CNADPHDFMH2ECOQH2,習(xí)題,下列有關(guān)脂肪酸合成的描述正確的是(D)A脂肪酸的碳鏈全部由丙二酰COA提供B不消耗能量C需要大量的NADHD乙酰COA羧化酶是限速酶E脂肪酸合成酶位于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)中,習(xí)題,導(dǎo)致脂肪肝的主要原因是(C)A肝內(nèi)脂肪合成過多B肝內(nèi)脂肪分解過多C肝內(nèi)脂肪運(yùn)出障礙D食入脂肪過多E食入糖類過多,習(xí)題,合成脂肪酸的關(guān)鍵酶是(D)AHMGCOA合成酶BHMGCOA還原酶C琥珀酰COA轉(zhuǎn)硫酶D乙酰COA羧化酶E已糖激酶,習(xí)題,脂肪酸合成所需要的乙酰COA的來源是(C)A由胞液直接提供B在線粒體中生成后通過肉堿轉(zhuǎn)運(yùn)到胞液C在線粒體生成后通過檸檬酸丙酮酸循環(huán)進(jìn)入胞液D在線粒體生成直接穿過線粒體內(nèi)膜進(jìn)入胞液E由內(nèi)質(zhì)網(wǎng)中的乙酰COA提供,習(xí)題,下列哪種組織或器官合成脂肪能力最強(qiáng)(B)A脂肪組織B肝臟C小腸D腎臟E肌肉,習(xí)題,為什么增肥容易,減肥難正常情況機(jī)體儲(chǔ)存的脂肪主要來自(D)A食物中的脂肪B酮體C類脂D糖類食物E蛋白質(zhì)類食物,下列哪種物質(zhì)不能由乙酰COA合成(D)A脂肪酸B膽固醇C酮體D亞油酸E以上均不是在體內(nèi)不能生成乙酰COA的是(E)A葡萄糖B丙酮酸C脂肪D蛋白質(zhì)E膽固醇,習(xí)題,習(xí)題,下列哪一項(xiàng)是肝臟清除膽固醇的主要方式(C)A轉(zhuǎn)變成類固醇B轉(zhuǎn)變成維生素DC轉(zhuǎn)變成膽汁酸D合成低密度脂蛋白E轉(zhuǎn)變成維生素E,他汀類調(diào)脂藥抑制下列哪種酶(C)AHMGCOA合酶BHMGCOA裂解酶CHMGCOA還原酶D鯊烯合酶E鯊烯環(huán)化酶,習(xí)題,習(xí)題,1防止動(dòng)脈硬化的脂蛋白是(D)ACMBVLDLCLDLDHDLEIDL2運(yùn)輸食物脂肪的脂蛋白是(A)ACMBVLDLCLDLDHDLEIDL,習(xí)題,3空腹血漿中含APOB100豐富的脂蛋白是(B)AHDLBLDLCIDLDVLDLECM4HDL中存在的主要載脂蛋白是(A)AAPOABAPOB100CAPOCDAPOEEAPOB48,習(xí)題,5高密度脂蛋白的主要功能是(D)A轉(zhuǎn)運(yùn)外源性脂肪B轉(zhuǎn)運(yùn)內(nèi)源性脂肪C轉(zhuǎn)運(yùn)膽固醇D逆向轉(zhuǎn)運(yùn)膽固醇E轉(zhuǎn)運(yùn)游離脂肪酸,習(xí)題,6運(yùn)輸內(nèi)源性甘油三酯的主要形式是BACMBVLDLCLDLDHDLEIDL,習(xí)題,7下列關(guān)于酮體的描述不正確的是CA酮體是肝細(xì)胞氧化分解脂肪酸的正常中間產(chǎn)物B酮體包括乙酰乙酸Β羥丁酸和丙酮C饑餓時(shí)酮體生成下降D酮體可從尿中排出,習(xí)題,8血漿中游離脂肪酸的主要運(yùn)輸形式是(E)ACMBVLDLCLDLDHDLE與清蛋白結(jié)合,習(xí)題,9合成VLDL的主要場(chǎng)所是(C)A脂肪組織B腎C肝D小腸粘膜E血漿,習(xí)題,10具有獨(dú)立致動(dòng)脈粥樣硬化作用的脂蛋白是(E)ACMBVLDLCLDLDHDLELPA,習(xí)題,11含APOB100的脂蛋白能被下列哪種受體能識(shí)別(B)AVLDL受體BLDL受體CHDL受體D清道夫受體,習(xí)題,12具有抗動(dòng)脈粥樣硬化作用的脂蛋白是(D)ACMBVLDLCLDLDHDLEIDL,習(xí)題,13血漿脂蛋白瓊脂糖電泳圖譜中脂蛋白遷移率從快到慢的順序是(C)AΑ、Β、前Β、CMBΒ、前Β、Β、CMCΑ、前Β、Β、CMDCM、Α、前Β、ΒE前Β、Β、Α、CM,習(xí)題,14血漿各種脂蛋白,依它們所含膽固醇的量從多到少的排列順序是(D)ACM、VLDL、LDL、HDLBVLDL、CM、LDL、HDLCLDL、CM、VLDL、HDLDHDL、LDL、VLDL、CMELDL、HDL、VLDL、CM,習(xí)題,15合成HDL的主要場(chǎng)所是(C)A脂肪組織B腎C肝D小腸粘膜E血漿,習(xí)題,29做血脂檢查一般要空腹(C)A68小時(shí)B810小時(shí)C1214小時(shí)D不需要空腹E1012小時(shí),7氨基酸代謝,習(xí)題,人體營(yíng)養(yǎng)的非必需AA是(C)A苯丙AAB甲硫AAC谷AAD色AAE蘇AA,習(xí)題,蛋白質(zhì)生理價(jià)值大小主要取決于(E)A氨基酸種類B氨基酸數(shù)量C必需氨基酸數(shù)量D必需氨基酸種類E必需氨基酸數(shù)量、種類及比例,習(xí)題,孕婦的氮平衡為(B)A攝入氮=排出氮B攝入氮>排出氮C攝入氮<排出氮D攝入氮≥排出氮E攝入氮≤排出氮,習(xí)題,食物蛋白質(zhì)的互補(bǔ)作用是指(C)A糖與蛋白質(zhì)混合食用,提高營(yíng)養(yǎng)價(jià)值B脂肪與蛋白質(zhì)混合食用,提高營(yíng)養(yǎng)價(jià)值C幾種蛋白質(zhì)混合食用,提高營(yíng)養(yǎng)價(jià)值D糖、脂肪、蛋白質(zhì)混合食用,提高營(yíng)養(yǎng)價(jià)值E用糖、脂肪代替蛋白質(zhì)的營(yíng)養(yǎng)作用,習(xí)題,蛋白質(zhì)腐敗作用的主要產(chǎn)物(A)A氨、胺類B胺類、硫化氫C吲哚、氨D苯酚、胺類E硫化氫,習(xí)題,體內(nèi)AA的來源描述不正確的是(C)A食物蛋白消化產(chǎn)生B組織蛋白分解產(chǎn)生C以Α酮酸為原料體內(nèi)合成必需AAD體內(nèi)轉(zhuǎn)氨基作用合成非必需AAE必需AA在體內(nèi)轉(zhuǎn)變?yōu)榉潜匦鐰A,習(xí)題,人體內(nèi)最重要的氨基酸脫氨方式是(C)A轉(zhuǎn)氨基作用B氧化脫氨基作用C聯(lián)合脫氨基作用D非氧化脫氨基作用E核苷酸循環(huán)脫氨基作用,習(xí)題,急性肝炎病人血清中活性顯著升高的酶是(B)AGOTASTBGPTALTCCPSDLDHELPL,習(xí)題,聯(lián)合脫氨基是指(B)A轉(zhuǎn)氨酶與氨基酸氧化酶聯(lián)合B轉(zhuǎn)氨酶與谷氨酸脫氫酶聯(lián)合C轉(zhuǎn)氨酶與谷氨酸脫羧酶聯(lián)合D轉(zhuǎn)氨酶與谷氨酰胺酶聯(lián)合E轉(zhuǎn)氨酶與谷氨酰胺合成酶聯(lián)合,習(xí)題,通過嘌呤核苷酸循環(huán)聯(lián)合脫氨基的組織是(E)A肝組織B腎組織C腦組織D小腸組織E心肌,習(xí)題,關(guān)于Α酮酸的代謝的敘述,錯(cuò)誤的是(E)A可由氨基酸脫氨基而生成B多可通過糖異生生成糖C通過轉(zhuǎn)氨基作用可生成相應(yīng)非必需氨基酸D可通過三羧酸循環(huán),氧化供能E都不能轉(zhuǎn)變成脂肪,習(xí)題,腎中產(chǎn)生的氨主要來自(B)A氨基酸聯(lián)合脫氨基作用B谷氨酰胺的水解C尿素的水解D胺的氧化E嘌呤核苷酸循環(huán),習(xí)題,肝硬化伴高氨血癥患者不宜服用堿性利尿藥的原因是(E)A可導(dǎo)致堿中毒B可引起低血鉀C可影響腎臟泌氨D可嚴(yán)重?fù)p傷肝、腎等組織E可增強(qiáng)氨的毒理作用,習(xí)題,關(guān)于腸道吸收氨的敘述,正確的是(C)A腸道氨基酸在轉(zhuǎn)氨酶作用下產(chǎn)生的氨B腸道酸性環(huán)境促進(jìn)氨的吸收C腸道尿素在脲酶作用下產(chǎn)生的氨D堿性灌腸液可減少氨的吸收ENH4比NH3易于吸收,習(xí)題,臨床上對(duì)高血氨的病人作結(jié)腸透析時(shí)常用(A)A弱酸性透析液B弱堿性透析液C強(qiáng)堿性透析液D中性透析液E生理鹽水,習(xí)題,體內(nèi)NH3的最主要來源是(C)A腸道吸收B腎臟產(chǎn)氨C氨基酸脫氨基D胺分解E堿基分解,習(xí)題,體內(nèi)氨的儲(chǔ)存及運(yùn)輸?shù)闹饕问街皇牵–)A谷氨酸B酪氨酸C谷氨酰胺D谷胱甘肽E天冬酰胺,習(xí)題,丙氨酸葡萄糖循環(huán)在肌肉和肝之間轉(zhuǎn)運(yùn)(D)A丙氨酸B丙酮酸C葡萄糖D氨E乳酸,習(xí)題,哺乳類動(dòng)物體內(nèi)氨的主要去路是(B)A深入腸道B在肝中合成尿素C經(jīng)腎泌氨隨尿排出D生成谷氨酰胺E合成氨基酸,習(xí)題,測(cè)定尿素氮(BUN)主要檢測(cè)哪個(gè)器官的功能(E)A膽道B腎C腸D皮膚E肝,習(xí)題,高氨血癥導(dǎo)致腦功能障礙的生化機(jī)制是氨增高可(C)A抑制腦中酶活性B升高腦中PHC大量消耗腦中Α酮戊二酸D直接抑制呼吸鏈E升高腦中尿素濃度,習(xí)題,體內(nèi)一碳單位的載體是(C)A葉酸B二氫葉酸C四氫葉酸D維生素B12E維生素B6,習(xí)題,?;撬崾怯上铝心囊环N氨基酸衍變而來的(B)A甲硫氨酸B半胱氨酸C蘇氨酸D甘氨酸E谷氨酸,習(xí)題,經(jīng)脫羧作用可生成Γ氨基丁酸的氨基酸是(A)A谷氨酸B谷氨酰胺C半胱氨酸D酪氨酸E甘氨酸,習(xí)題,糖、脂酸及氨基酸三者代謝的交叉點(diǎn)是(E)A磷酸烯醇式丙酮酸B丙酮酸C延胡索酸D琥珀酸E乙酰輔酶A,習(xí)題,下列不屬于一碳單位的是(A)ACO2BCH3CCHOD=CH2ECH=NH,習(xí)題,體內(nèi)某些胺類在生長(zhǎng)旺盛組織(胚胎、腫瘤)中含量較高,它是調(diào)節(jié)細(xì)胞生長(zhǎng)的重要物質(zhì),該胺是(B)A牛磺酸B多胺C組胺DΓ氨基丁酸E5羥色胺,8肝的生化,習(xí)題,肝臟生物轉(zhuǎn)化反應(yīng)不包括(E)A結(jié)合反應(yīng)B氧化反應(yīng)C水解反應(yīng)D還原反應(yīng)E脫羧反應(yīng),習(xí)題,所有非營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)經(jīng)過生物轉(zhuǎn)化后(D)A毒性降低B毒性增強(qiáng)C水溶性降低D水溶性增強(qiáng)E脂溶性增強(qiáng),習(xí)題,有關(guān)生物轉(zhuǎn)化的描述錯(cuò)誤的是(E)A進(jìn)行生物轉(zhuǎn)化最重要的器官是肝臟B可以使脂溶性強(qiáng)的物質(zhì)增加水溶性C有些物質(zhì)經(jīng)過氧化,還原和水解反應(yīng)即可以排出體外D有些必須和極性更強(qiáng)的物質(zhì)結(jié)合才能排出體外E經(jīng)過生物轉(zhuǎn)化,有毒物都可以變成無毒物,習(xí)題,屬于次級(jí)膽汁酸的是(A)A脫氧膽酸B鵝脫氧膽酸C甘氨鵝脫氧膽酸D?;蛆Z脫氧膽酸E甘氨膽酸,習(xí)題,屬于初級(jí)結(jié)合型膽汁酸的物質(zhì)是(A)A甘氨鵝脫氧膽酸B?;敲撗跄懰酑鵝脫氧膽酸D膽酸E石膽酸,習(xí)題,合成初級(jí)游離型膽汁酸的直接原料是(B)A乙酰COAB膽固醇C7Α羥膽固醇D膽固醇酯E以上都不是,習(xí)題,關(guān)于膽汁酸的錯(cuò)誤說法是(B)A由膽固醇轉(zhuǎn)化生成B是膽色素的成分C能協(xié)助脂肪的消化吸收D能防止膽汁中的膽固醇的析出,習(xí)題,膽道中膽固醇結(jié)石的形成常與下列哪些物質(zhì)有關(guān)(A)A膽汁酸鹽B膽紅素C糖脂D黏蛋白E?;撬?習(xí)題,關(guān)于膽汁酸的敘述,錯(cuò)誤的是(E)A在肝臟以膽固醇為原料合成B膽固醇7Α羥化酶是膽汁酸合成的限速酶C是脂類的乳化劑D能抑制膽固醇結(jié)石的形成E進(jìn)入血液可致黃疸,習(xí)題,人體膽囊膽汁的顏色是(B)A紅色B棕綠色C紫色D金黃色E藍(lán)色,習(xí)題,次級(jí)膽汁酸是在下列哪種組織器官合成(A)A小腸B膽道C肝臟D肌肉E腎臟,習(xí)題,男性青年、肝硬變,出現(xiàn)乳房發(fā)育、蜘蛛痣,因?yàn)椋‥)A醛固酮增多B雄激素合成減少C雌激素合成增多D雄激素滅活增多E雌激素滅活減少,習(xí)題,膽汁中含量最多的有機(jī)成份是(C)A膽色素B膽固醇C膽汁酸鹽D糖E磷脂,習(xí)題,肝膽汁的顏色是(D)A紅色B棕綠色C紫色D金黃色E藍(lán)色,習(xí)題,膽紅素主要來源于下列哪種物質(zhì)分解(D)A肌紅蛋白B過氧化物酶C過氧化氫酶D血紅蛋白E細(xì)胞色素,習(xí)題,膽紅素在肝臟中的轉(zhuǎn)變主要是(C)A轉(zhuǎn)變成膽綠素B受加單氧酶體系氧化C與葡萄糖醛酸結(jié)合D與清蛋白相結(jié)合E直接排出,習(xí)題,下列對(duì)結(jié)合膽紅素的說法那一項(xiàng)是錯(cuò)誤的(A)A對(duì)細(xì)胞毒性大B與重氮試劑呈直接反應(yīng)陽性C水溶性大D隨正常人尿液排出E膜通透性小,習(xí)題,膽紅素在血液內(nèi)運(yùn)輸形式(E)A硫酸膽紅素B膽紅素Z蛋白復(fù)合物C膽紅素Y蛋白復(fù)合物D膽紅素葡萄糖醛酸脂E膽紅素清蛋白復(fù)合物,習(xí)題,尿液中的顏色主要來自(C)A尿素B尿酸C尿膽素D尿膽素原E尿膽紅素,習(xí)題,能進(jìn)行腸肝循環(huán)的物質(zhì)是(E)A硫酸膽紅素B膽紅素清蛋白C膽紅素配體蛋白D膽紅素葡萄糖醛酸脂E膽素原,習(xí)題,黃疸是由于下列種物質(zhì)增多所引起(C)A膽固醇B膽汁酸C膽紅素D膽綠素D膽素,
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    • 簡(jiǎn)介:120152015年碩士研究生入學(xué)考試生物化學(xué)考試大綱碩士研究生入學(xué)考試生物化學(xué)考試大綱一、評(píng)價(jià)目標(biāo)一、評(píng)價(jià)目標(biāo)生物化學(xué)是生命科學(xué)的重要基礎(chǔ)學(xué)科和前沿學(xué)科,在現(xiàn)代生物學(xué)中具有十分重要的地位和作用。生物化學(xué)考試在重點(diǎn)考查生物化學(xué)的基礎(chǔ)知識(shí)、基本理論的基礎(chǔ)上,注重考查理論聯(lián)系實(shí)際和綜合分析能力。正確地理解和掌握生物化學(xué)有關(guān)的基本概念、理論、假說、規(guī)律和論斷;運(yùn)用掌握的基礎(chǔ)理論知識(shí)和原理分析和解決生物學(xué)的基本問題。要求考生①系統(tǒng)準(zhǔn)確地掌握生物化學(xué)的基本概念、基礎(chǔ)知識(shí)和基本理論;②比較全面了解生物化學(xué)與分子生物學(xué)的常用技術(shù)的原理和應(yīng)用范圍;③能運(yùn)用生化技術(shù)和知識(shí)分析生物學(xué)基本問題。同時(shí)考生應(yīng)了解生物化學(xué)及相關(guān)領(lǐng)域的重大研究進(jìn)展。本考試大綱適用華中師范大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院各專業(yè)碩士研究生入學(xué)考試。二、考試形式和試卷結(jié)構(gòu)二、考試形式和試卷結(jié)構(gòu)答卷方式閉卷,筆試,所列題目全部為必答題答題時(shí)間180分鐘題型比例名詞解釋約15%;填空和選擇題約30%;簡(jiǎn)答和計(jì)算約35%;論述與綜合分析含實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)約20%三、三、考查的知識(shí)范圍考查的知識(shí)范圍(一)氨基酸化學(xué)1、蛋白質(zhì)的化學(xué)組成2、氨基酸的分類及簡(jiǎn)寫符號(hào)3、氨基酸的理化性質(zhì)及化學(xué)反應(yīng)4、氨基酸的分析分離方法(二)蛋白質(zhì)化學(xué)1、肽的結(jié)構(gòu)、性質(zhì)與生物活性肽2、蛋白質(zhì)的分類3、蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)一級(jí)、二級(jí)、高級(jí)結(jié)構(gòu)的概念及形式,包括超二級(jí)結(jié)構(gòu)、結(jié)構(gòu)域等4、蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)測(cè)定多肽鏈N端和C端氨基酸殘基測(cè)定的各種方法;蛋白酶、肽段的氨基酸序列測(cè)定方法;二硫鍵的斷裂和多肽的分離,二硫鍵位置的確定,多肽的人工合成等)5、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)包括蛋白質(zhì)的兩性解離和等電點(diǎn)、蛋白質(zhì)分子的大小、紫外吸收和膠體性質(zhì)、蛋白質(zhì)的沉淀作用、蛋白質(zhì)的變性作用、蛋白質(zhì)的顏色反應(yīng)等6、蛋白質(zhì)分離純化和純度鑒定方法與技術(shù)包括蛋白質(zhì)的分離純化的一般原則、蛋白質(zhì)的分離純化的方法、蛋白質(zhì)的分析測(cè)定等3(五)維生素與輔酶1、維生素的分類及性質(zhì)包括維生素的概念、與輔酶的關(guān)系、脂溶性維生素和水溶性維生素(維生素B2與FMN、FAD、泛酸、葉酸、生物素、維生素B6、維生素B族與輔酶等)2、各種維生素的活性形式、生理功能包括水溶性維和脂溶性生素的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)、生理功能和缺乏病(維生素A在視覺中的作用、維生素D與固醇、維生素C與壞血病等)3、輔酶的金屬離子(六)激素1、激素的概念與分類2、激素作用機(jī)理,包括腎上腺素、CAMP與G蛋白相互作用的機(jī)理和級(jí)聯(lián)放大作用(七)生物氧化和生物能學(xué)1、生物氧化的特點(diǎn)、方式和酶類2、線粒體氧化體系包括呼吸鏈的概念、呼吸鏈的組成成份、呼吸鏈中各組分的排列順序等3、非線粒體氧化體系包括微粒體氧化體系、過氧化體氧化體系、植物細(xì)胞中的生物氧化體系等4、生物氧化中能量的轉(zhuǎn)移和利用包括ATP與高能磷酸化合物的概念、電子傳遞過程與ATP的生成方式、高能磷酸鍵的生成機(jī)制、氧化磷酸化偶聯(lián)機(jī)制及其影響因素5、ATP的生物學(xué)功能(八)糖的分解代謝和合成代謝1、糖的代謝途徑,包括物質(zhì)代謝、能量代謝和有關(guān)的酶2、糖的無氧分解、有氧氧化的概念、部位和過程3、磷酸戊糖途徑、限速酶調(diào)控部位及其生理意義4、糖異生作用的概念、場(chǎng)所、原料、主要途徑及生理意義5、糖原合成作用的概念、反應(yīng)步驟及限速酶6、糖酵解、丙酮酸的氧化脫羧和三羧酸循環(huán)的反應(yīng)過程及催化反應(yīng)的關(guān)鍵酶7、光合作用的概況光反應(yīng)、暗反應(yīng)8、蔗糖和淀粉的合成過程9、乙醛酸循環(huán)10、能量計(jì)算與14C標(biāo)記(九)脂類代謝與合成1、脂肪的消化吸收、脂肪動(dòng)員的概念、限速酶;2、甘油代謝3、脂肪酸的Β氧化過程及其能量計(jì)算4、酮體的生成和利用5、脂肪和脂肪酸的生物合成6、磷脂的合成與分解
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    • 簡(jiǎn)介:1何種因素不是蛋白質(zhì)變性因素()。C、冰凍2蛋白質(zhì)中氮元素的平均含N量為()。D、163蛋白質(zhì)在紫外光區(qū)特征性的吸收峰是()。A、150NMB、280NMD、550NM4關(guān)于酶活性中心的敘述,正確的是()。B、由一級(jí)結(jié)構(gòu)上相互鄰近的氨基酸組成5酶促反應(yīng)中決定結(jié)合酶的特異性的是()。A、作用物的類別D、酶蛋白6米氏方程雙倒數(shù)作圖時(shí),曲線在橫軸交點(diǎn)所對(duì)應(yīng)的動(dòng)力學(xué)參數(shù)為()。A、KMC、VMAXKMD、1KM7下列有關(guān)酶的論述正確的是()。C、酶的底物都是有機(jī)化合物D、酶是由活細(xì)胞內(nèi)合成的具有催化作用的蛋白質(zhì)或核酸8影響酶促反應(yīng)速度的因素不包括()。A、酶原的濃度C、反應(yīng)環(huán)境的PHD、底物濃度9合成糖原時(shí)葡萄糖的供體形式為()。D、UDPG10糖原合成的限速酶為()。A、所有反應(yīng)在胞液完成B、可以產(chǎn)生ATPD、是成熟紅細(xì)胞中葡萄糖的主要代謝10糖原合成的限速酶為()。B、糖原合酶C、磷酸戊糖差相酶D、己糖激酶3穩(wěn)定蛋白質(zhì)分子中Α螺旋和Β折疊的化學(xué)鍵是()。A、氫鍵B、二硫鍵C、鹽鍵4將PI值為50的蛋白樣品置于PH86的緩沖液中進(jìn)行醋酸纖維薄膜電泳時(shí),該蛋白樣品泳動(dòng)的方向是()。B、向陽極移動(dòng)8下列有關(guān)酶的論述正確的是()。D、酶是由活細(xì)胞內(nèi)合成的具有催化作用的蛋白質(zhì)或核5非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑對(duì)酶動(dòng)力學(xué)參數(shù)造成的改變是()。A、VMAX不變,KM變大B、VMAX變小,KM不變D、VMAX變大,KM變大6下列有關(guān)KM值的敘述哪項(xiàng)是不正確的()。A、KM值愈大,酶與底物的親和力愈大C、KM值與酶的結(jié)構(gòu)有關(guān)D、KM值與反應(yīng)的溫度有關(guān)7非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑()。C、與活性中心外的部位結(jié)合
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    • 簡(jiǎn)介:北京天問教育北京天問教育遠(yuǎn)程考研政治保過遠(yuǎn)程考研政治保過不過全額退款不過全額退款天問教育天問教育CN1欲索取更多考研資料,請(qǐng)上北京天問教育北京天問教育網(wǎng)站官網(wǎng)生物化學(xué)習(xí)題集生物化學(xué)教研室二〇〇八年三月北京天問教育北京天問教育遠(yuǎn)程考研政治保過遠(yuǎn)程考研政治保過不過全額退款不過全額退款天問教育天問教育CN3C、雙螺旋DNA結(jié)構(gòu)失去12時(shí)D、雙螺旋結(jié)構(gòu)失去14時(shí)14、稀有核苷酸堿基主要見于A、DNAB、MRNAC、TRNAD、RRNA15、雙鏈DNA的解鏈溫度的增加,提示其中含量高的是()A、A和GB、C和TC、A和TD、C和G16、核酸變性后,可發(fā)生哪種效應(yīng)()A、減色效應(yīng)B、增色效應(yīng)C、失去對(duì)紫外線的吸收能力D、最大吸收峰波長(zhǎng)發(fā)生轉(zhuǎn)移17、某雙鏈DNA純樣品含15%的A,該樣品中G的含量為()A、35%B、15%C、30%D、20%二、是非題(在題后括號(hào)內(nèi)打√或)1、雜交雙鏈?zhǔn)侵窪NA雙鏈分開后兩股單鏈的重新結(jié)合。()2、TRNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)是倒L型。()3、DNA分子中的G和C的含量愈高,其熔點(diǎn)(TM)值愈大。()4、如果DNA一條鏈的堿基順序是CTGGAC,則互補(bǔ)鏈的堿基序列為GACCTG。()5、在TRNA分子中,除四種基本堿基(A、G、C、U)外,還含有稀有堿基。()6、一種生物所有體細(xì)胞的DNA,其堿基組成均是相同的,這個(gè)堿基組成可作為該類生物種的特征。()7、核酸探針是指帶有標(biāo)記的一段核酸單鏈。()8、DNA是遺傳物質(zhì),而RNA則不是。()三、問答題1、某DNA樣品含腺嘌呤151(按摩爾堿基計(jì)),計(jì)算其余堿基的百分含量。2、DNA和RNA的結(jié)構(gòu)和功能在化學(xué)組成、分子結(jié)構(gòu)、細(xì)胞內(nèi)分布和生理功能上的主要區(qū)別是什么3、DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)有些什么基本特點(diǎn)這些特點(diǎn)能解釋哪些最重要的生命現(xiàn)象4、比較TRNA、RRNA和MRNA的結(jié)構(gòu)和功能。5、從兩種不同細(xì)菌提取得DNA樣品,其腺嘌呤核苷酸分別占其堿基總數(shù)的32和17,計(jì)算這兩種不同來源DNA四種核苷酸的相對(duì)百分組成。兩種細(xì)菌中哪一種是從溫泉(64℃)中分離出來的為什么6、計(jì)算(1)分子量為3105的雙股DNA分子的長(zhǎng)度;(2)這種DNA一分子占有的體積;(3)這種DNA一分子占有的螺旋圈數(shù)。(一個(gè)互補(bǔ)的脫氧核苷酸殘基對(duì)的平均分子量為618)7、談?wù)勀闼赖暮怂嵫芯窟M(jìn)展情況及其對(duì)生命科學(xué)發(fā)展的影響。四、名詞解釋DNA的變性和復(fù)姓分子雜交增色效應(yīng)和減色效應(yīng)回文結(jié)構(gòu)TMGAFF定律堿基配對(duì)
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    • 簡(jiǎn)介:所有試卷資料免費(fèi)下載1第一篇生物大分子的結(jié)構(gòu)與功能第一章氨基酸和蛋白質(zhì)一、組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸的分類1、非極性氨基酸包括甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸2、極性氨基酸極性中性氨基酸色氨酸、酪氨酸、絲氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸酸性氨基酸天冬氨酸、谷氨酸堿性氨基酸賴氨酸、精氨酸、組氨酸其中屬于芳香族氨基酸的是色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸屬于亞氨基酸的是脯氨酸含硫氨基酸包括半胱氨酸、蛋氨酸注意在識(shí)記時(shí)可以只記第一個(gè)字,如堿性氨基酸包括賴精組二、氨基酸的理化性質(zhì)1、兩性解離及等電點(diǎn)氨基酸分子中有游離的氨基和游離的羧基,能與酸或堿類物質(zhì)結(jié)合成鹽,故它是一種兩性電解質(zhì)。在某一PH的溶液中,氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢(shì)及程度相等,成為兼性離子,呈電中性,此時(shí)溶液的PH稱為該氨基酸的等電點(diǎn)。2、氨基酸的紫外吸收性質(zhì)芳香族氨基酸在280NM波長(zhǎng)附近有最大的紫外吸收峰,由于大多數(shù)蛋白質(zhì)含有這些氨基酸殘基,氨基酸殘基數(shù)與蛋白質(zhì)含量成正比,故通過對(duì)280NM波長(zhǎng)的紫外吸光度的測(cè)量可對(duì)蛋白質(zhì)溶液進(jìn)行定量分析。3、茚三酮反應(yīng)氨基酸的氨基與茚三酮水合物反應(yīng)可生成藍(lán)紫色化合物,此化合物最大吸收峰在570NM波長(zhǎng)處。由于此吸收峰值的大小與氨基酸釋放出的氨量成正比,因此可作為氨基酸定量分析方法。三、肽兩分子氨基酸可借一分子所含的氨基與另一分子所帶的羧基脫去1分子水縮合成最簡(jiǎn)單的二肽。二肽中游離的氨基和羧基繼續(xù)借脫水作用縮合連成多肽。10個(gè)以內(nèi)氨基酸連接而成多肽稱為寡肽;39個(gè)氨基酸殘基組成的促腎上腺皮質(zhì)激素稱為多肽;51個(gè)氨基酸殘基組成的胰島素歸為蛋白質(zhì)。多肽連中的自由氨基末端稱為N端,自由羧基末端稱為C端,命名從N端指向C端。人體內(nèi)存在許多具有生物活性的肽,重要的有谷胱甘肽(GSH)是由谷、半胱和甘氨酸組成的三肽。半胱氨酸的巰基是該化合物的主要功能基團(tuán)。GSH的巰基具有還原性,可作為體內(nèi)重要的還原劑保護(hù)體內(nèi)蛋白質(zhì)或酶分子中巰基免被氧化,使蛋白質(zhì)或酶處于活性狀態(tài)。四、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)1、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)即蛋白質(zhì)分子中氨基酸的排列順序。主要化學(xué)鍵肽鍵,有些蛋白質(zhì)還包含二硫鍵。2、蛋白質(zhì)的高級(jí)結(jié)構(gòu)包括二級(jí)、三級(jí)、四級(jí)結(jié)構(gòu)。1)蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu),也就是該段肽鏈骨架原子的相對(duì)空間位置,并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。二級(jí)結(jié)構(gòu)以一級(jí)結(jié)構(gòu)為基礎(chǔ),多為短距離效應(yīng)。可分為Α螺旋多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律地螺旋式上升,順時(shí)鐘走向,即右手螺旋,每隔36個(gè)氨基酸殘基上升一圈,螺距為0540NM。Α螺旋的每個(gè)肽鍵的NH和第四個(gè)肽鍵的羧基氧形成氫鍵,氫鍵的方向與螺旋長(zhǎng)軸基本平形。所有試卷資料免費(fèi)下載33、透析利用透析袋把大分子蛋白質(zhì)與小分子化合物分開的方法。4、層析A離子交換層析,利用蛋白質(zhì)的兩性游離性質(zhì),在某一特定PH時(shí),各蛋白質(zhì)的電荷量及性質(zhì)不同,故可以通過離子交換層析得以分離。如陰離子交換層析,含負(fù)電量小的蛋白質(zhì)首先被洗脫下來。B分子篩,又稱凝膠過濾。小分子蛋白質(zhì)進(jìn)入孔內(nèi),滯留時(shí)間長(zhǎng),大分子蛋白質(zhì)不能時(shí)入孔內(nèi)而徑直流出。5、超速離心既可以用來分離純化蛋白質(zhì)也可以用作測(cè)定蛋白質(zhì)的分子量。不同蛋白質(zhì)其密度與形態(tài)各不相同而分開。八、多肽鏈中氨基酸序列分析A分析純化蛋白質(zhì)的氨基酸殘基組成(蛋白質(zhì)水解為個(gè)別氨基酸,測(cè)各氨基酸的量及在蛋白質(zhì)中的百分組成)↓測(cè)定肽鏈頭、尾的氨基酸殘基二硝基氟苯法(DNP法)頭端尾端羧肽酶A、B、C法等丹酰氯法↓水解肽鏈,分別分析胰凝乳蛋白酶(糜蛋白酶)法水解芳香族氨基酸的羧基側(cè)肽鍵胰蛋白酶法水解賴氨酸、精氨酸的羧基側(cè)肽鍵溴化脯法水解蛋氨酸羧基側(cè)的肽鍵↓EDMAN降解法測(cè)定各肽段的氨基酸順序(氨基末端氨基酸的游離Α氨基與異硫氰酸苯酯反應(yīng)形成衍生物,用層析法鑒定氨基酸種類)B通過核酸推演氨基酸序列。第二章核酸的結(jié)構(gòu)與功能一、核酸的分子組成基本組成單位是核苷酸,而核苷酸則由堿基、戊糖和磷酸三種成分連接而成。兩類核酸脫氧核糖核酸(DNA),存在于細(xì)胞核和線粒體內(nèi)。核糖核酸(RNA),存在于細(xì)胞質(zhì)和細(xì)胞核內(nèi)。1、堿基NH2NH2OCH3OOOOONH2胞嘧啶胸腺嘧啶尿嘧啶鳥嘌呤腺嘌呤嘌呤和嘧啶環(huán)中均含有共軛雙鍵,因此對(duì)波長(zhǎng)260NM左右的紫外光有較強(qiáng)吸收,這一重要的理化性質(zhì)被用于對(duì)核酸、核苷酸、核苷及堿基進(jìn)行定性定量分析。2、戊糖DNA分子的核苷酸的糖是ΒD2脫氧核糖,RNA中為ΒD核糖。3、磷酸生物體內(nèi)多數(shù)核苷酸的磷酸基團(tuán)位于核糖的第五位碳原子上。二、核酸的一級(jí)結(jié)構(gòu)核苷酸在多肽鏈上的排列順序?yàn)楹怂岬囊患?jí)結(jié)構(gòu),核苷酸之間通過3′,5′磷酸二酯鍵連接。
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    • 簡(jiǎn)介:分子生物學(xué)分子生物學(xué)名詞解釋名詞解釋作者作者上海醫(yī)學(xué)院上海醫(yī)學(xué)院2011級(jí)臨八臨八戴春峰戴春峰絕密絕密117僅供學(xué)習(xí)交流,切勿用于商業(yè)用途,否則后果自負(fù)(一)核酸的結(jié)構(gòu)與功能(一)核酸的結(jié)構(gòu)與功能1核苷(NUCLEOSIDE)由戊糖和堿基通過ΒN糖苷鍵連接形成的化合物。2核苷酸(NUCLEOTIDE)是核酸的基本組成單位,由堿基、戊糖和磷酸連接而成。分為核糖核苷酸和脫氧核糖核苷酸兩類。3稀有堿基(RAREBASE)是指核酸分子中除常見的A、G、C、U、T堿基外,還含有的其它微量堿基。大多數(shù)是甲基化修飾堿基。TRNA中稀有堿基的含量較多,如DHU、Ψ。4多聚核苷酸(POLYNUCLEOTIDE)多個(gè)核苷酸通過35磷酸二酯鍵連接而成的鏈狀聚合物。5DNA的一級(jí)結(jié)構(gòu)(PRIMARYSTRUCTUREOFDNA)是指在多聚核苷酸鏈中,5’→3’方向的脫氧核苷酸的排列順序。由于核苷酸之間的差異主要是堿基的不同,所以DNA的一級(jí)結(jié)構(gòu)也稱為堿基序列。6DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)(DOUBLESPIRALSTRUCTUREOFDNA)是由沃森和克里克于1953年提出的DNA二級(jí)結(jié)構(gòu)模型。要點(diǎn)有由2條反向平行的多聚核苷酸鏈共同圍繞中心軸盤旋而成雙螺旋結(jié)構(gòu);由脫氧核糖和磷酸基團(tuán)構(gòu)成的親水性骨架位于雙螺旋結(jié)構(gòu)的外側(cè),而疏水的堿基位于內(nèi)側(cè);堿基之間的氫鍵和堿基堆積力共同維系雙螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性。7堿基互補(bǔ)配對(duì)(COMPLEMENTARYBASEPAIRING)核酸分子中,堿基之間有固定的配對(duì)方式,即A始終與T配對(duì),形成2個(gè)氫鍵;G始終與C配對(duì),形成3個(gè)氫鍵。8堿基堆積力(BASESTACKINGINTERACTION)相鄰的兩個(gè)堿基對(duì)平面在旋進(jìn)過程中發(fā)生相互重疊,由此產(chǎn)生了疏水性的堿基堆積力。這種堿基堆積力和互補(bǔ)堿基對(duì)的氫鍵共同維系著DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定,并且堿基堆積力在雙螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定中起著更為重要的作用。9HOOGSTEEN氫鍵配對(duì)(HOOGSTEENHYDROGENBONDPAIRING)在酸性溶液中,胞嘧啶的N3由于質(zhì)子化,故可以和鳥嘌呤的N7原子形成附加氫鍵;同時(shí)胞嘧啶的N4的氫原子也可以和鳥嘌呤的O6形成氫鍵。HOOGSTEEN氫鍵的形成并不破壞原有配對(duì),而是形成了一種三鏈結(jié)構(gòu)(常在DNA雙螺旋的局部出現(xiàn))。10DNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)(TERTIARYSTRUCTUREOFDNA)DNA在雙螺旋結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上通過盤繞和折疊所形成的空間構(gòu)象稱為三級(jí)結(jié)構(gòu)。在原核生物中,常以超螺旋結(jié)構(gòu)出現(xiàn);在真核生物中,則多為核小體結(jié)構(gòu)。11超螺旋(SUPERHELIXSUPERCOIL)將DNA的兩端固定,使之旋進(jìn)過分或旋進(jìn)不足,DNA雙鏈上就會(huì)發(fā)生扭曲,以抵消張力。這種扭曲稱為DNA雙鏈的超螺旋結(jié)構(gòu)。若旋進(jìn)過分的方向和DNA雙鏈的螺旋方向相同,則稱為正超螺旋;反之,則稱為負(fù)超螺旋。12核小體(NUCLEOSOME)是真核生物染色質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)單位,由DNA和組蛋白構(gòu)成。各兩分子的H2A、H2B、H3和H4組成八聚體組蛋白核心,DNA鏈以左手螺旋方式在上面纏繞175圈形成核心顆粒。相鄰核心顆粒間由H1組蛋白和一小段DNA連接組成核小體。各個(gè)核小體可沿分子生物學(xué)分子生物學(xué)名詞解釋名詞解釋作者作者上海醫(yī)學(xué)院上海醫(yī)學(xué)院2011級(jí)臨八臨八戴春峰戴春峰絕密絕密317僅供學(xué)習(xí)交流,切勿用于商業(yè)用途,否則后果自負(fù)將不同來源的DNA混合在一起,經(jīng)熱變性后,讓其緩慢冷卻復(fù)性。若這些異源DNA之間在某些區(qū)域具有互補(bǔ)序列,復(fù)性時(shí)就會(huì)形成雜化雙鏈。這種雜化雙鏈可以在不同的DNA單鏈之間形成,也可在RNA單鏈之間形成,甚至還可以在DNA單鏈和RNA單鏈之間形成,其前提條件是兩種單鏈分子之間存在著一定程度的堿基配對(duì)關(guān)系。這種現(xiàn)象稱為核酸分子雜交。SOUTHERN印跡、NTHERN印跡等都應(yīng)用了這一原理。(二)核苷酸(二)核苷酸的代謝的代謝1核苷酸的從頭合成途徑(DENOVOSYNTHESISPATHWAY)是利用簡(jiǎn)單的前體物質(zhì)(如磷酸核糖、氨基酸、一碳單位、CO2)為原料,經(jīng)過一系列的酶促反應(yīng),合成核苷酸的過程。2核苷酸的補(bǔ)救合成途徑(SALVAGESYNTHESISPATHWAY)是利用體內(nèi)游離的堿基或核苷(脫氧核苷),經(jīng)過簡(jiǎn)單的反應(yīng)步驟,合成核苷酸的過程。與從頭合成相比,較為簡(jiǎn)單,且節(jié)省能耗;一些中樞神經(jīng)系統(tǒng)器官只能以此方式合成核苷酸。3磷酸核糖焦磷酸(PHOSPHIBOSYLPYROPHOSPHATEPRPP)是由5’磷酸核糖在PRPP合成酶的作用下,從ATP中獲得焦磷酸而形成,是磷酸核糖的活性供體。PRPP是嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸從頭合成過程中的重要中間產(chǎn)物,也參與嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的補(bǔ)救合成過程。4痛風(fēng)(GOUT)是一種嘌呤代謝障礙性疾病,其基本生化特征是高尿酸血癥。當(dāng)血尿酸濃度超過048MMOLL時(shí),尿酸鹽結(jié)晶就會(huì)沉積于軟骨關(guān)節(jié)處,形成痛風(fēng)性關(guān)節(jié)炎;或在腎臟中沉積成腎結(jié)石。臨床上常用別嘌呤醇抑制黃嘌呤氧化酶的活性,從而治療痛風(fēng)。5核苷酸的抗代謝物(ANTIMETABOLITE)是一些堿基、氨基酸、葉酸的類似物。它們以競(jìng)爭(zhēng)性抑制或以假亂真的方式,干擾、阻斷核苷酸的正常合成代謝過程,從而進(jìn)一步阻止核酸、蛋白質(zhì)的生物合成以及細(xì)胞的增殖。臨床上常用于治療腫瘤;但對(duì)增殖速度較旺盛的某些正常組織也有殺傷性,存在較大的毒副作用。(三)(三)DNA的生物合成的生物合成1中心法則(CENTRALDOGMA)遺傳信息從DNA傳向RNA,再由RNA傳向蛋白質(zhì)。這種遺傳信息的傳遞規(guī)律稱為中心法則。2復(fù)制起始點(diǎn)(IGINOFREPLICATIONI)是指DNA復(fù)制所必需的、可以控制其合成的一段特殊DNA序列。原核生物只有一個(gè)復(fù)制起始點(diǎn);真核生物則有多個(gè)。不同生物的復(fù)制起始點(diǎn)序列不盡相同,但均含有短的重復(fù)序列,可被相關(guān)蛋白識(shí)別和結(jié)合。3復(fù)制叉(REPLICATIONFK)雙螺旋DNA復(fù)制時(shí),復(fù)制區(qū)生長(zhǎng)點(diǎn)的結(jié)構(gòu)呈Y形或叉形,稱之為復(fù)制叉。在大多數(shù)的生物中,一個(gè)復(fù)制泡上的兩個(gè)復(fù)制叉可以分別向相反的方向進(jìn)行DNA復(fù)制(雙向復(fù)制)。4復(fù)制子(REPLICON)是指從一個(gè)DNA復(fù)制起始點(diǎn)開始的一段DNA復(fù)制區(qū)域。它是一個(gè)獨(dú)立的復(fù)制單位,包括復(fù)制起始點(diǎn)和終點(diǎn)。5半保留復(fù)制(SEMICONSERVATIVEREPLICATION)DNA復(fù)制時(shí),母鏈DNA解開成兩股單鏈,各自作為模板合成兩個(gè)子代DNA。這樣一
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    • 簡(jiǎn)介:蛋白質(zhì)的生物合成(翻譯)PROTEINBIOSYNTHESIS,TRANSLATION,第十二章,蛋白質(zhì)的生物合成,即翻譯,就是將MRNA中由4種核苷酸序列編碼的遺傳信息,通過遺傳密碼破譯的方式解讀為蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)中20種氨基酸的排列順序。,翻譯動(dòng)畫,蛋白質(zhì)合成的基本條件,第一節(jié),原料20種氨基酸RRNA和蛋白質(zhì)組成核糖體(翻譯場(chǎng)所)TRNA攜帶并轉(zhuǎn)運(yùn)AAMRNA翻譯的直接模板酶氨基酰-TRNA合成酶轉(zhuǎn)肽酶(肽酰轉(zhuǎn)移酶)蛋白質(zhì)因子IF、EF、RF能量游離三磷酸核苷酸(ATP、GTP)無機(jī)離子MG2,參與蛋白質(zhì)生物合成的物質(zhì),蛋白質(zhì)的生產(chǎn),MRNA,AA,RRNA蛋白質(zhì),TRNA,AATRNA合成酶,轉(zhuǎn)肽酶,一、翻譯模板MRNA及遺傳密碼,MRNA是遺傳信息的攜帶者和傳遞者是蛋白質(zhì)生物合成的直接模板,MRNA種類多,大小不一,半衰期短占RNA總量1%-2%,原核生物的多順反子一條MRNA編碼幾種功能相關(guān)的蛋白質(zhì),真核生物的單順反子一條MRNA僅編碼一種蛋白質(zhì),,,,,,目錄,單復(fù)制子,多順反子,多復(fù)制子,單順反子,密碼子,MRNA上,從5?至3?方向,由AUG開始,每3個(gè)核苷酸為一組,決定肽鏈上某一個(gè)氨基酸或蛋白質(zhì)合成的起始、終止信號(hào),稱為三聯(lián)體密碼TRIPLETCODEN。,起始密碼INITIATIONCODENAUG(MET),終止密碼TERMINATIONCODEN(無意義密碼子)不編碼任何AAUAA,UAG,UGA,密碼子總64個(gè),其中編碼AA的為61個(gè),從MRNA5?端起始密碼子AUG到3?端終止密碼子之間的核苷酸序列,各個(gè)三聯(lián)體密碼連續(xù)排列編碼一個(gè)蛋白質(zhì)多肽鏈,稱為開放閱讀框架OPENREADINGFRAME,ORF。,開放閱讀框架,原核生物的多順反子一條MRNA編碼幾種功能相關(guān)的蛋白質(zhì),真核生物的單順反子一條MRNA僅編碼一種蛋白質(zhì),,,,,,目錄,單復(fù)制子,多順反子,多復(fù)制子,單順反子,,,,,ORF,遺傳密碼表,遺傳密碼的特點(diǎn)方向性(DIRECTIONALITY)連續(xù)性(COMMALESSNESS)簡(jiǎn)并性(DEGENERACY)通用性(UNIVERSALITY)擺動(dòng)性(WOBBLE),1方向性DIRECTIONALITY,5?端起始密碼子3?端終止密碼子密碼子方向5?→3?翻譯過程模板閱讀方向5?→3?翻譯過程多肽鏈延長(zhǎng)方向N端→C端,2連續(xù)性COMMALESS,編碼蛋白質(zhì)氨基酸序列的各個(gè)三聯(lián)體密碼連續(xù)閱讀,密碼間既無間斷也無交叉。(3N+1)或者(3N+2)個(gè)堿基的插入或者缺失可以導(dǎo)致移碼突變。,遺傳密碼的連續(xù)性,3簡(jiǎn)并性DEGENERACY,遺傳密碼中,除色氨酸和甲硫氨酸僅有一個(gè)密碼子外,其余氨基酸有2、3、4個(gè)或多至6個(gè)三聯(lián)體為其編碼。這種多個(gè)密碼子編碼一個(gè)AA的現(xiàn)象。編碼同一AA的密碼子稱同義密碼子。,一個(gè)密碼子僅編碼一種AA,每個(gè)密碼子的使用頻率,有種族和組織差異,同義突變、錯(cuò)義突變、無義突變,簡(jiǎn)并性DEGENERACY,遺傳密碼表,,,,,目錄,4擺動(dòng)性WOBBLE,反密碼與密碼間不嚴(yán)格遵守堿基互補(bǔ)配對(duì)規(guī)律,稱為擺動(dòng)配對(duì)。,U,擺動(dòng)配對(duì),反密碼第一位與密碼第三位不嚴(yán)格配對(duì),U,密碼子、反密碼子配對(duì)的擺動(dòng)現(xiàn)象,5通用性UNIVERSALITY,普遍性,蛋白質(zhì)生物合成的整套密碼,從原核生物到人類都通用。已發(fā)現(xiàn)少數(shù)例外,如動(dòng)物細(xì)胞的線粒體、植物細(xì)胞的葉綠體,如線粒體通用密碼起始密碼AUG、AUAMET、AUUAUGMET終止密碼AGA、AGGUAA、UAG、UGAUGATRPAGA和AGGARG密碼的通用性進(jìn)一步證明各種生物進(jìn)化自同一祖先。,二、RRNA參與組成核蛋白體,核蛋白體的組成,,小亞基MRNA結(jié)合位點(diǎn)1、P位點(diǎn)結(jié)合肽酰-TRNA,或給位2、A位點(diǎn)結(jié)合氨基酰-TRNA,或受位3、轉(zhuǎn)肽酶肽酰轉(zhuǎn)移酶活性部位4、E位排出卸載TRNA,排出位,,大亞基,原核生物翻譯過程中核蛋白體結(jié)構(gòu)模式,A位氨基酰位AMINOACYLSITE,P位肽酰位PEPTIDYLSITE,E位排出位EXITSITE,轉(zhuǎn)肽酶肽酰轉(zhuǎn)移酶,,三、TRNA與氨基酸的活化,反密碼環(huán),氨基酸臂,,,氨基酸臂,額外環(huán),5′,3′,CAU,5’,3’,,TRNA是蛋白質(zhì)生物合成過程中氨基酸的轉(zhuǎn)運(yùn)工具密碼子與反密碼子的擺動(dòng)現(xiàn)象原核3040種TRNA,真核50種TRNA編碼AA的密碼子61種TRNA分子3′末端的CCA序列是氨基酸結(jié)合部位。每一種特異的TRNA只能轉(zhuǎn)載特異的氨基酸。,(一)TRNA,TRNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)示意圖,DHU環(huán)是AATRNA合成酶識(shí)別部位TΨC環(huán)結(jié)合核糖體,(二)氨基酰TRNA合成酶,氨基酰TRNA合成酶AMINOCYLTRNASYNTHETASE催化TRNA的3′末端CCAOH與氨基酸羧基形成酯鍵,生成氨基酰TRNA。,氨基酰TRNA合成酶對(duì)底物AA和TRNA都有高度特異性。氨基酰TRNA合成酶具有校正活性。,氨基酸ATPE→氨基酰AMPEPPI2氨基酰AMPETRNA→氨基酰TRNAEAMP,第一步反應(yīng),氨基酸+ATPE→氨基酰AMPE+PPI,第二步反應(yīng),氨基酰AMPE+TRNA↓氨基酰TRNA+AMP+E,細(xì)胞內(nèi)的TRNA的種類多于20種,故一種氨基酸可由幾種TRNA裝載但一種TRNA只能裝載一種氨基酸,氨基酰TRNA的表示方法ALATRNAALASERTRNASERMETTRNAMET起始肽鏈合成的氨基酰TRNA,真核生物METTRNAIMET原核生物FMETTRNAIFMET,蛋白質(zhì)生物合成過程THEPROCESSOFPROTEINBIOSYNTHESIS,,第二節(jié),MRNA模板閱讀的方向5′→3′蛋白質(zhì)是從N端→C端合成原核生物的起始TRNA是結(jié)合甲酰蛋氨酸的TRNAFMETTRNAIFMET真核生物的起始TRNA是結(jié)合蛋氨酸的TRNAMETTRNAIMET,一、翻譯的起始階段,指MRNA、起始氨基酰TRNA、起始因子與核蛋白體結(jié)合而形成翻譯起始復(fù)合物TRANSLATIONALINITIATIONCOMPLEX。,原核起始因子功能IF1占據(jù)A位,防止TRNA過早地結(jié)合到A位IF2促進(jìn)FMETTRNA結(jié)合到30S小亞基IF3促進(jìn)大小亞基分離,結(jié)合30S小亞基,防止它過早地與50S大亞基結(jié)合,并提高P位對(duì)FMETTRNAFMET的特異性,原核、真核生物各種起始因子的生物功能,(一)起始因子,真核起始因子功能EIF1多功能因子,參與多個(gè)翻譯步驟EIF2促進(jìn)起始METTRNA與核糖體40S小亞基結(jié)合EIF2B又稱鳥苷酸交換因子,將EIF2上的GDP交換成GTPEIF3首先與40S小亞基結(jié)合的因子,促進(jìn)大小亞基分離,并能加速后續(xù)步驟EIF4A具有RNA解旋酶的活性,能解除MRNA5′端的發(fā)夾結(jié)構(gòu),使其與40S小亞基結(jié)合。是EIF4F的組成成分,真核起始因子功能EIF4B與MRNA結(jié)合,對(duì)MRNA進(jìn)行掃描并定位第一個(gè)AUGEIF4E結(jié)合MRNA的帽子結(jié)構(gòu),是EIF4F的組成成分EIF4G一種接頭蛋白,能與EIF4E、EIF3和POLYA結(jié)合蛋白(PAB1P)結(jié)合將40S的小亞基富集至MRNA,進(jìn)而刺激翻譯。是EIF4F的組成成分EIF5促進(jìn)上述起始因子從40S小亞基脫落,以便40S小亞基與60S大亞基結(jié)合形成80S起始復(fù)合物EIF6促進(jìn)無活性的80S核糖體解聚生成40S小亞基和60S大亞基,(一)原核生物翻譯起始,核蛋白體大小亞基分離;MRNA在小亞基定位結(jié)合;FMETTRNAFMET的結(jié)合;核蛋白體大亞基結(jié)合。,IF3,IF1,1核蛋白體大小亞基分離,,,,,目錄,起始因子IF3使大小亞基分離,IF1協(xié)助70S核糖體→30S小亞基50S大亞基,IF3,IF1,2MRNA在小亞基定位結(jié)合,MRNAAUG上游SD序列(AGGA)與小亞基16SRRNA上UCCU序列互補(bǔ),緊接AGGA的小段又可以被核糖體小亞基蛋白(RPS1)辨認(rèn)結(jié)合,即RNARNA、RNA蛋白質(zhì)相互辨認(rèn)。,SD序列MRNA上起始密碼子AUG上游富含嘌呤的46個(gè)核苷酸序列,其核心AGGA。又稱核蛋白體結(jié)合位點(diǎn)(RBS),IF3,IF1,3起始氨基酰TRNAFMETTRNAIFMET結(jié)合到小亞基,IF2(GTP)作用下,F(xiàn)METTRNA反密碼子與MRNA分子中密碼子AUG配對(duì)結(jié)合,形成30S起始復(fù)合物,需要GTP和MG2參與。,IF3,IF1,IF2,,GTP,GDP,PI,4核蛋白體大亞基結(jié)合,起始復(fù)合物形成,,,,,目錄,50S大亞基與上述的30S前起始復(fù)合物結(jié)合,同時(shí)IF2脫落,形成70S起始復(fù)合物,即核糖體大小亞基-MRNA-FMETTRNA復(fù)合物。FMETTRNA占據(jù)著50S大亞基的P位。A位留空。,IF3,IF1,IF2,GTP,GDP,PI,,,,,目錄,真核生物原核生物起始因子EIF,10多種IF,三種起始TRNAMETTRNAFMETTRNAN端甲酰化MRNA結(jié)合有帽尾結(jié)構(gòu)SD序列核糖體80S(40S+60S)70S(30S+50S),(二)真核生物翻譯起始,原核生物與真核生物翻譯起始比較,核蛋白體大小亞基分離;METTRNAMET結(jié)合;MRNA在核蛋白體小亞基就位;核蛋白體大亞基結(jié)合。,真核生物翻譯起始復(fù)合物形成過程,1、核蛋白體大小亞基分離,EIF3,,2、METTRNAMET結(jié)合(43S前起始復(fù)合物生成),EIF2,真核翻譯起始最重要的因子先生成METTRNAMET-ELF2-GTP三元復(fù)合物再與40S小亞基結(jié)合,3、MRNA在核蛋白體小亞基就位(48S復(fù)合物的形成),48S復(fù)合物的形成,EIF4E與MRNA帽結(jié)合EIF4G作為接頭蛋白連接EIF4E和EIF3PAB1P與MRNA的POLYA尾巴結(jié)合,也與EIF4G結(jié)合,EIF4F(帽子結(jié)合復(fù)合物)4E4G4A,4、核蛋白體60S大亞基結(jié)合(80S起始復(fù)合物的形成),80S核糖體-METTRNAMET-MRNA起始復(fù)合物,真核生物翻譯起始復(fù)合物形成過程,ELF2是關(guān)鍵因子,EIF2是生成起始復(fù)合物首先必需的蛋白質(zhì)因子,是真核生物蛋白質(zhì)合成調(diào)控的關(guān)鍵物質(zhì),也是作為眾多生物活性物質(zhì)、抗代謝物、抗生素等物質(zhì)作用的靶點(diǎn)。,二、肽鏈合成延長(zhǎng),指根據(jù)MRNA密碼序列的指導(dǎo),次序添加氨基酸從N端向C端延伸肽鏈,直到合成終止的過程。,肽鏈延長(zhǎng)在核蛋白體上連續(xù)性循環(huán)式進(jìn)行,又稱為核蛋白體循環(huán)RIBOSOMALCYCLE,每次循環(huán)增加一個(gè)氨基酸,包括以下三步進(jìn)位ENTRANCE成肽PEPTIDEBONDFORMATION轉(zhuǎn)位TRANSLOCATION,延長(zhǎng)過程所需蛋白因子稱為延長(zhǎng)因子ELONGATIONFACTOR,EF原核生物EFTEFTU,EFTSEFG真核生物EEF1、EEF2,肽鏈合成的延長(zhǎng)因子,又稱注冊(cè)REGISTRATION,(一)進(jìn)位,密碼子對(duì)應(yīng)的氨基酰TRNA進(jìn)入A位,消耗一分子GTP(EFTU協(xié)助),,,,,目錄,EFTUGTP催化進(jìn)位(原核生物),TU,TS,GTP,,GDP,,TU,,TS,-GTP,,,,,目錄,(二)成肽,由轉(zhuǎn)肽酶TRANSPEPTIDASE催化P位上氨基酸ΑCOOH基與A位氨基酸的ΑNH2形成肽鍵。,(三)轉(zhuǎn)位,延長(zhǎng)因子EFG有轉(zhuǎn)位酶TRANSLOCASE活性,可結(jié)合并水解1分子GTP,促進(jìn)核蛋白體向MRNA的3側(cè)移動(dòng)。,FMET,FMET,,,,,目錄,核蛋白體循環(huán)(狹義),肽鏈延長(zhǎng),真核生物肽鏈合成的延長(zhǎng)過程與原核基本相似,但有不同的反應(yīng)體系和延長(zhǎng)因子。另外,真核細(xì)胞核蛋白體沒有E位,轉(zhuǎn)位時(shí)卸載的TRNA直接從P位脫落。,(四)真核生物延長(zhǎng)過程,延長(zhǎng)時(shí)的能量消耗,每添加一個(gè)氨基酸消耗4個(gè)高能磷酸鍵活化2個(gè)ATP進(jìn)位1個(gè)GTP移位1個(gè)GTP,三、肽鏈合成的終止,當(dāng)MRNA上終止密碼出現(xiàn)后,多肽鏈合成停止,肽鏈從肽酰TRNA中釋出,MRNA、核蛋白體等分離,這些過程稱為肽鏈合成終止。,終止相關(guān)的蛋白因子稱為釋放因子RELEASEFACTOR,RF,一是識(shí)別終止密碼,如RF1特異識(shí)別UAA、UAG;而RF2可識(shí)別UAA、UGA。二是誘導(dǎo)轉(zhuǎn)肽酶改變?yōu)轷ッ富钚?,相?dāng)于催化肽?;D(zhuǎn)移到水分子OH上,使肽鏈從核蛋白體上釋放。,釋放因子的功能,原核生物釋放因子RF1,RF2,RF3真核生物釋放因子ERF,原核肽鏈合成終止過程,RF,,,,,,目錄,多肽鏈合成終止演示,多聚核蛋白體,使蛋白質(zhì)合成高效高速進(jìn)行。原因MRNA壽命較短,在一條MRNA鏈上結(jié)合著多個(gè)核糖體成串珠樣排列,同時(shí)合成多條相同的多肽鏈。,電鏡下的多聚核蛋白體現(xiàn)象,,,,,目錄,多聚核蛋白體,蛋白質(zhì)合成后加工和輸送POSTTRANSLATIONALPROCESSINGPROTEINTRANSPORTATION,第三節(jié),從核蛋白體釋放出的新生多肽鏈不具備蛋白質(zhì)生物活性,必需經(jīng)過不同的翻譯后復(fù)雜加工過程才轉(zhuǎn)變?yōu)樘烊粯?gòu)象的功能蛋白。,主要包括,多肽鏈折疊為天然的三維結(jié)構(gòu)肽鏈一級(jí)結(jié)構(gòu)的修飾高級(jí)結(jié)構(gòu)修飾,一、多肽鏈折疊為天然功能構(gòu)象的蛋白質(zhì),新生肽鏈的折疊在肽鏈合成中、合成后完成,新生肽鏈N端在核蛋白體上一出現(xiàn),肽鏈的折疊即開始??赡茈S著序列的不斷延伸肽鏈逐步折疊,產(chǎn)生正確的二級(jí)結(jié)構(gòu)、模序、結(jié)構(gòu)域到形成完整空間構(gòu)象。一般認(rèn)為,多肽鏈自身氨基酸順序儲(chǔ)存著蛋白質(zhì)折疊的信息,即一級(jí)結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象的基礎(chǔ)。細(xì)胞中大多數(shù)天然蛋白質(zhì)折疊都不是自動(dòng)完成,而需要其他酶、蛋白輔助。,幾種有促進(jìn)蛋白折疊功能的大分子,1分子伴侶MOLECULARCHAPERON2蛋白二硫鍵異構(gòu)酶PROTEINDISULFIDEISOMERASE,PDI3肽脯氨酰順反異構(gòu)酶PEPTIDEPROLYLCISTRANSISOMERASE,PPI,1熱休克蛋白HEATSHOCKPROTEIN,HSPHSP70、HSP40和GREE族2伴侶素CHAPERONINSGROEL和GROES家族,分子伴侶,分子伴侶是細(xì)胞一類保守蛋白質(zhì),可識(shí)別肽鏈的非天然構(gòu)象,促進(jìn)各功能域和整體蛋白質(zhì)的正確折疊。,熱休克蛋白促進(jìn)蛋白質(zhì)折疊的基本作用結(jié)合保護(hù)待折疊多肽片段,再釋放該片段進(jìn)行折疊。形成HSP70和多肽片段依次結(jié)合、解離的循環(huán)。,伴侶素GROEL/GROES系統(tǒng)促進(jìn)蛋白質(zhì)折疊過程,伴侶素的主要作用為非自發(fā)性折疊蛋白質(zhì)提供能折疊形成天然空間構(gòu)象的微環(huán)境。,蛋白二硫鍵異構(gòu)酶,多肽鏈內(nèi)或肽鏈之間二硫鍵的正確形成對(duì)穩(wěn)定分泌蛋白、膜蛋白等的天然構(gòu)象十分重要,這一過程主要在細(xì)胞內(nèi)質(zhì)網(wǎng)進(jìn)行。,二硫鍵異構(gòu)酶在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔活性很高,可在較大區(qū)段肽鏈中催化錯(cuò)配二硫鍵斷裂并形成正確二硫鍵連接,最終使蛋白質(zhì)形成熱力學(xué)最穩(wěn)定的天然構(gòu)象。,肽脯氨酰順反異構(gòu)酶,多肽鏈中肽酰脯氨酸間形成的肽鍵有順反兩種異構(gòu)體,空間構(gòu)象明顯差別。,肽酰脯氨酰順反異構(gòu)酶可促進(jìn)上述順反兩種異構(gòu)體之間的轉(zhuǎn)換。,肽酰脯氨酰順反異構(gòu)酶是蛋白質(zhì)三維構(gòu)象形成的限速酶,在肽鏈合成需形成順式構(gòu)型時(shí),可使多肽在各脯氨酸彎折處形成準(zhǔn)確折疊。,二、一級(jí)結(jié)構(gòu)的修飾,(一)肽鏈N端的修飾(二)個(gè)別氨基酸的修飾(三)多肽鏈的水解修飾,去除N甲?;騈蛋氨酸(第一個(gè)氨基酸FMETTRNAFMET)A、脫甲?;溉コ齆甲酰基B、氨基肽酶N端水解,去除氨基端蛋氨酸或一段肽(信號(hào)肽),一一級(jí)結(jié)構(gòu)的修飾,二化學(xué)修飾A、羥化羥脯氨酸,羥賴氨酸B、磷酸化絲氨酸,蘇氨酸,酪氨酸的羥基磷酸化,蛋白激酶催化C、二硫鍵的形成二個(gè)半胱氨酸的疏基氧化形成胱氨酸鏈內(nèi)二硫鍵,鏈間二硫鍵(胰島素),鴉片促黑皮質(zhì)素原POMC的水解修飾,(三)多肽鏈的水解修飾及內(nèi)含肽的切除,三、高級(jí)結(jié)構(gòu)的修飾,(一)亞基聚合(二)輔基連接(三)疏水脂鏈的共價(jià)連接,,31亞基聚合,具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)由兩條以上肽鏈通過非共價(jià)鍵聚合,形成寡聚體才有生物活性。,膜上的鑲嵌蛋白、跨膜蛋白常是寡聚體。如血紅蛋白分子的Α2Β2聚合。,,32輔基連接,糖蛋白、脂蛋白,各種帶輔酶的酶等都是結(jié)合蛋白,合成后需和相應(yīng)的輔基結(jié)合。,33疏水脂鏈的共價(jià)連接,某些蛋白質(zhì),如,RAS蛋白、G蛋白等,通過脂鏈嵌入疏水膜脂雙層,定位成為特殊質(zhì)膜內(nèi)在蛋白質(zhì),才成為具有生物功能的蛋白質(zhì)。,蛋白質(zhì)合成后去路1、保留在胞漿2、進(jìn)入線粒體、細(xì)胞核等細(xì)胞器3、分泌至體液,然后輸送到該蛋白質(zhì)應(yīng)起作用的靶器官和靶細(xì)胞,四、蛋白質(zhì)合成后的靶向輸送,,穿膜,蛋白質(zhì)合成后需要經(jīng)過復(fù)雜機(jī)制,定向輸送到最終發(fā)揮生物功能的細(xì)胞靶部位,這一過程稱為蛋白質(zhì)的靶向輸送。,蛋白質(zhì)的靶向輸送PROTEINTARGETING,蛋白質(zhì)穿膜條件信號(hào)肽轉(zhuǎn)運(yùn)的機(jī)構(gòu),真核細(xì)胞分泌蛋白等前體合成后靶向輸送過程首先要進(jìn)入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)。,主要為N末端特異氨基酸序列,可引導(dǎo)蛋白質(zhì)轉(zhuǎn)移到細(xì)胞的適當(dāng)靶部位,這一序列稱為信號(hào)序列(信號(hào)肽)。,信號(hào)序列SIGNALSEQUENCE,結(jié)構(gòu)1235個(gè)氨基酸N端帶正電氨基酸中性氨基酸小分子氨基酸(加工區(qū))C端賴、精亮、異亮甘、丙、絲堿性氨基酸末端疏水區(qū)被信號(hào)肽酶裂解,信號(hào)肽的一級(jí)結(jié)構(gòu),蛋白質(zhì)的靶向輸送,分泌蛋白進(jìn)入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的過程,真核細(xì)胞分泌蛋白等前體合成后靶向輸送過程首先要進(jìn)入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)。1、信號(hào)肽被SRP結(jié)合2、SRP把核糖體帶至內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜胞漿面3、信號(hào)肽帶蛋白質(zhì)穿膜(SRP與SRP受體結(jié)合后)4、信號(hào)肽被信號(hào)肽酶水解(加工區(qū))5、蛋白折疊成功能構(gòu)象,,分泌性蛋白進(jìn)入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的信號(hào)肽引導(dǎo)機(jī)制,,,1SRP識(shí)別信號(hào)肽并結(jié)合,,2SRP將核蛋白體帶到內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜,3ER膜通道開放,胞液,(二)線粒體蛋白的靶向輸送,(三)細(xì)胞核蛋白的靶向輸送,蛋白質(zhì)生物合成的干擾和抑制INTERFERENCEINHIBITIONOFPROTEINBIOSYNTHESIS,第四節(jié),蛋白質(zhì)生物合成是很多天然抗生素和某些毒素的作用靶點(diǎn)。它們就是通過阻斷真核、原核生物蛋白質(zhì)翻譯體系某組分功能,干擾和抑制蛋白質(zhì)生物合成過程而起作用的??舍槍?duì)蛋白質(zhì)生物合成必需的關(guān)鍵組分作為研究新抗菌藥物的作用靶點(diǎn)。同時(shí)盡量利用真核、原核生物蛋白質(zhì)合成體系的任何差異,以設(shè)計(jì)、篩選僅對(duì)病原微生物特效而不損害人體的藥物。,抗生素ANTIBIOTICS是微生物產(chǎn)生的能夠殺滅或抑制細(xì)菌的一類藥物。,抗代謝藥物指能干擾生物代謝過程,從而抑制細(xì)胞過度生長(zhǎng)的藥物,如6MP。,某些毒素也作用于基因信息傳遞過程。,一、抗生素類,四環(huán)素(TETRACYCLIN)族與原核生物小亞基結(jié)合,抑制氨基酰TRNA進(jìn)位氯霉素(CHLOROMYCRTIN)與原核生物大亞基結(jié)合,抑制轉(zhuǎn)肽酶,阻斷翻譯延長(zhǎng)過程,高濃度時(shí)對(duì)真核線粒體也有作用鏈霉素(STREPTOMYCIN)卡那霉素(KARAMYCIN)與原核生物小亞基結(jié)合,引起讀碼錯(cuò)誤,抑制起始,嘌呤霉素(PUROMYCIN)結(jié)構(gòu)與酪氨酰TRNA相似,取代氨基酰TRNA進(jìn)入A位,使肽鏈延長(zhǎng)終止放線菌酮(CYCLOHEXIMIDE)特異抑制真核生物核蛋白體轉(zhuǎn)肽酶紅霉素與原核生物大亞基結(jié)合,抑制轉(zhuǎn)肽酶、妨礙轉(zhuǎn)位,抗生素抑制蛋白質(zhì)生物合成的原理,嘌呤霉素作用示意圖,,四環(huán)素族,,氯霉素,,鏈霉素和卡那霉素,,放線菌酮(真核),,,,,目錄,二、其他干擾蛋白質(zhì)生物合成的物質(zhì),毒素TOXIN干擾素INTERFERON,白喉毒素DIPHTHERIATOXIN的作用機(jī)理,,白喉毒素,,,NAD,維生素PP,干擾素的作用機(jī)理,1干擾素誘導(dǎo)EIF2磷酸化而失活,2干擾素誘導(dǎo)病毒RNA降解,,復(fù)習(xí)思考題,1、名詞解釋翻譯,密碼子,ORF,信號(hào)肽2、參與蛋白質(zhì)生物合成的物質(zhì)有哪些,各有何作用3、遺傳密碼有哪些特點(diǎn)4、按下列DNA單鏈5’TCGTCGACGATGATCATCGGCTACTC3’試寫出①?gòu)?fù)制時(shí)另一條單鏈的序列②轉(zhuǎn)錄成的MRNA的序列③合成的多肽的序列,
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    • 簡(jiǎn)介:第七章氨基酸代謝,AMINOACIDMETABOLISM,6109391350651093920540681QQCOM,習(xí)題爭(zhēng)議題一、17/21/25/36/42/54/63,蛋白質(zhì)的營(yíng)養(yǎng)作用NUTRITIONALFUNCTIONOFPROTEIN,第一節(jié),一、蛋白質(zhì)的功能,(一)維持細(xì)胞組織的生長(zhǎng)、更新和修補(bǔ),(二)參與體內(nèi)多種重要的生理活動(dòng),催化(酶)、免疫(抗原及抗體)、運(yùn)動(dòng)(肌肉)、物質(zhì)轉(zhuǎn)運(yùn)(載體)、凝血(凝血因子)等。,每克蛋白質(zhì)在體內(nèi)氧化分解可釋放1719KJ41KCAL的能量,人體每日18能量由蛋白質(zhì)提供。,(三)氧化供能,如何從不含蛋白的物質(zhì)中檢測(cè)出蛋白質(zhì),二、體內(nèi)蛋白質(zhì)的代謝狀況,三聚氰胺(C3H6N6),含氮量66,凱氏定氮法,氮平衡,氮平衡攝入食物的含氮量與排泄物中含氮量之間的關(guān)系。,氮總平衡攝入氮排出氮(正常成人),氮正平衡攝入氮排出氮(兒童、孕婦等),氮負(fù)平衡攝入氮排出氮(饑餓、消耗性疾病患者),氮平衡的意義可以反映體內(nèi)蛋白質(zhì)代謝的概況。,,蛋白質(zhì)的生理需要量在不進(jìn)食蛋白質(zhì)時(shí),成人每日最低分解約20G蛋白質(zhì)。故成人每日蛋白質(zhì)最低生理需要量為30G50G,我國(guó)營(yíng)養(yǎng)學(xué)會(huì)推薦成人每日蛋白質(zhì)需要量為80G。,蛋白質(zhì)能量營(yíng)養(yǎng)不良,劣質(zhì)奶粉“大頭娃娃”,精神萎靡、反應(yīng)冷淡、哭聲低弱無力,食欲減退、體重不增或減輕、下肢呈凹陷性浮腫、皮膚干燥、色素沉著、毛發(fā)稀少無光澤、肝脾腫大等。,三、蛋白質(zhì)的營(yíng)養(yǎng)價(jià)值,(一兩色素本來淡些),其余12種氨基酸體內(nèi)可以合成,稱非必需氨基酸。,組、精(人體能合成,但量不多)酪、半胱(苯、蛋轉(zhuǎn)變過來,半必需),蛋白質(zhì)的營(yíng)養(yǎng)價(jià)值,取決于必需氨基酸的數(shù)量、種類、比例。,蛋白質(zhì)的互補(bǔ)作用,指營(yíng)養(yǎng)價(jià)值較低的蛋白質(zhì)混合食用,其必需氨基酸可以互相補(bǔ)充而提高營(yíng)養(yǎng)價(jià)值。,賴氨酸色氨酸谷類少多豆類多少,第二節(jié)蛋白質(zhì)的消化、吸收和腐敗,DIGESTION,ABSORPTIONANDPUTREFACTIONOFPROTEINS,一、蛋白質(zhì)的消化和吸收,蛋白質(zhì)消化的生理意義,由大分子轉(zhuǎn)變?yōu)樾》肿?,便于吸收。消除種屬特異性和抗原性,防止過敏、毒性反應(yīng)。,(一)蛋白質(zhì)的消化,1、蛋白質(zhì)在胃中被水解成多肽和氨基酸,胃蛋白酶的最適PH為1525,對(duì)蛋白質(zhì)肽鍵的作用特異性較差,主要水解由芳香族氨基酸、蛋氨酸和亮氨酸所形成的肽鍵,產(chǎn)物主要為多肽及少量氨基酸。,胃蛋白酶原,,胃蛋白酶多肽碎片,胃酸、胃蛋白酶,PEPSINOGEN,PEPSIN,2、多肽在小腸被水解成小肽和氨基酸小腸是蛋白質(zhì)消化的主要部位。,內(nèi)肽酶水解內(nèi)部肽鍵①胰蛋白酶②糜蛋白酶③彈性蛋白酶,外肽酶水解兩端肽鍵①羧基肽酶A、B②氨基肽酶(小腸粘膜細(xì)胞),堿性AA,三種內(nèi)肽酶的作用,要求是下列氨基酸的羧基形成的肽鍵,精氨酸賴氨酸,任何氨基酸,COHN,肽鍵,胰蛋白酶,,,,苯丙氨酸酪氨酸色氨酸,任何氨基酸,COHN,肽鍵,糜蛋白酶,,,,脂肪族氨基酸,任何氨基酸,COHN,肽鍵,彈性蛋白酶,,,,芳香族,二種外肽酶的作用,除賴氨酸精氨酸脯氨酸以外的氨基酸,任何氨基酸,COHN,肽鍵,羧基肽酶A,,,賴氨酸精氨酸,任何氨基酸,COHN,肽鍵,羧基肽酶B,,,要求是下列氨基酸的羧基形成的肽鍵,,,胰蛋白酶,胰糜蛋白酶原,彈性蛋白酶,羧基肽酶原,胰蛋白酶原,腸激酶,胰糜蛋白酶,彈性蛋白酶原,羧基肽酶,,,,,,,,,⑵小腸粘膜細(xì)胞對(duì)蛋白質(zhì)的消化作用,寡肽酶氨基肽酶、二肽酶最終產(chǎn)物為氨基酸。,,①可保護(hù)胰腺免受蛋白酶的自身消化作用。②保證酶在特定的部位和環(huán)境發(fā)揮催化作用。③酶原還可視為酶的貯存形式。,酶原激活的意義,蛋白水解酶作用示意圖,,,氨基酸,寡肽酶,,,氨基肽酶,,內(nèi)肽酶,,氨基酸,,,NH,NH,羧基肽酶,,,N1,N,胃,,小腸,,,小腸黏膜細(xì)胞,,外源蛋白,,,胃蛋白酶,酸性,主要消化場(chǎng)所,(內(nèi)肽酶,外肽酶),寡肽酶,,,AA,AA,AA,AA,吸收,產(chǎn)物氨基酸,產(chǎn)物多肽片段,產(chǎn)物氨基酸、二肽、三肽,(二)氨基酸通過主動(dòng)轉(zhuǎn)運(yùn)過程被吸收,吸收部位主要在小腸吸收形式氨基酸、寡肽、二肽吸收機(jī)制耗能的主動(dòng)吸收過程,2Γ谷氨酰基循環(huán),1載體吸收機(jī)制主,,1、氨基酸載體吸收機(jī)制(主),載體蛋白-氨基酸-NA組成三聯(lián)體由ATP供能將氨基酸、NA轉(zhuǎn)入細(xì)胞內(nèi),NA再由鈉泵排出細(xì)胞。,七種轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白,,中性氨基酸轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白酸性氨基酸轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白堿性氨基酸轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白亞氨基酸轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白Β氨基酸轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白二肽轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白三肽轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白,均衡飲食,2、Γ谷氨酰基循環(huán)吸收機(jī)制,過程,①GSH對(duì)氨基酸的轉(zhuǎn)運(yùn)②GSH再合成,Α,Β,Γ,半胱氨酰甘氨酸CYSGLY,細(xì)胞外,,,,Γ谷氨?;D(zhuǎn)移酶,細(xì)胞膜,谷胱甘肽GSH,細(xì)胞內(nèi),Γ谷氨?;h(huán)過程,氨基酸,,,,,目錄,谷胱甘肽,利用腸粘膜細(xì)胞上的二肽或三肽轉(zhuǎn)運(yùn)體系此種轉(zhuǎn)運(yùn)也是耗能的主動(dòng)吸收過程吸收作用在小腸近端較強(qiáng),肽的吸收,二、蛋白質(zhì)在腸道發(fā)生腐敗作用,腸道細(xì)菌對(duì)未被消化的蛋白質(zhì)及其消化產(chǎn)物所起的作用。,產(chǎn)物大多有害胺、氨、苯酚、吲哚等;也可產(chǎn)生少量的脂肪酸及維生素K/B12/泛酸/生物素/葉酸。,蛋白質(zhì)的腐敗作用,(一)脫羧基生成胺類,組氨酸,,組胺,賴氨酸,尸胺,色氨酸,色胺,酪氨酸,酪胺,,,,,降壓,升壓,苯丙氨酸,,苯乙胺,假神經(jīng)遞質(zhì),某些物質(zhì)結(jié)構(gòu)如苯乙醇胺,Β羥酪胺)與神經(jīng)遞質(zhì)(如兒茶酚胺)結(jié)構(gòu)相似,可取代正常神經(jīng)遞質(zhì)從而影響腦功能,稱假神經(jīng)遞質(zhì)。,苯乙胺,苯乙醇胺,,酪胺,Β羥酪胺,,(二)氨的產(chǎn)生,腸道PH↓,NH3轉(zhuǎn)變?yōu)镹H4以胺鹽形式排出,氨的吸收↓,這是酸性灌腸的依據(jù)。,虛恭,(三)腐敗作用產(chǎn)生的其它有害物質(zhì),正常情況下,上述有害物質(zhì)大部分隨糞便排出,只有小部分被吸收,經(jīng)肝的代謝轉(zhuǎn)變而解毒,故不會(huì)發(fā)生中毒現(xiàn)象。,第三節(jié)氨基酸的一般代謝,GENERALMETABOLISMOFAMINOACIDS,一、體內(nèi)蛋白質(zhì)分解生成氨基酸,成人體內(nèi)的蛋白質(zhì)每天約有12被降解,主要是肌肉蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)降解產(chǎn)生的氨基酸,大約7080被重新利用合成新的蛋白質(zhì)。,蛋白質(zhì)的半壽期HALFLIFE,蛋白質(zhì)降低其原濃度一半所需要的時(shí)間,用T1/2表示。,(一)蛋白質(zhì)以不同的速率進(jìn)行降解,不同的蛋白質(zhì)降解速率不同,降解速率隨生理需要而變化。,不依賴ATP和泛素;利用溶酶體中的組織蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和長(zhǎng)壽蛋白質(zhì)。,1、蛋白質(zhì)在溶酶體通過ATP非依賴途徑被降解,(二)真核細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)的降解有兩條重要途徑,2、蛋白質(zhì)在蛋白酶體通過ATP依賴途徑被降解,依賴ATP和泛素降解異常蛋白和短壽蛋白質(zhì),泛素UBIQUITIN,76個(gè)氨基酸組成的多肽85KD廣泛存在于真核生物而得名一級(jí)結(jié)構(gòu)高度保守,,泛素介導(dǎo)的蛋白質(zhì)降解機(jī)理,①E1催化的依賴ATP供能的泛素(UB)活化;②泛素分子轉(zhuǎn)移到E2;③E3識(shí)別要降解的靶蛋白(TARGET),E2泛素復(fù)合物與靶蛋白結(jié)合并使泛素分子標(biāo)記從E2轉(zhuǎn)移到靶蛋白;④蛋白酶體識(shí)別多泛素化的靶蛋白,靶蛋白進(jìn)入蛋白酶體被降解為小肽。,泛素活化酶E1泛素結(jié)合酶E2泛素連接酶E3,二、氨基酸代謝庫(kù),①食物蛋白質(zhì)經(jīng)消化吸收的氨基酸(外源性氨基酸)與②體內(nèi)組織蛋白質(zhì)降解產(chǎn)生的氨基酸及③體內(nèi)合成的非必需氨基酸(內(nèi)源性氨基酸)混在一起,分布于體內(nèi)各處參與代謝,稱為氨基酸代謝庫(kù)。,氨基酸代謝庫(kù),氨基酸的來源與去路,三、氨基酸脫氨基作用,脫氨基作用指氨基酸脫去Α氨基生成相應(yīng)Α酮酸和NH3的過程。,,脫氨基方式,轉(zhuǎn)氨基作用氧化脫氨基聯(lián)合脫氨基非氧化脫氨基,,,(一)轉(zhuǎn)氨基作用(TRANSAMINATION),1、定義,在轉(zhuǎn)氨酶TRANSAMINASE的作用下,某一氨基酸去掉Α氨基生成相應(yīng)的Α酮酸,而另一種Α酮酸得到此氨基生成相應(yīng)的氨基酸的過程。,反應(yīng)式,大多數(shù)氨基酸可參與轉(zhuǎn)氨基作用,但賴氨酸、蘇氨酸、脯氨酸、羥脯氨酸除外。,正常人各組織中GPT及GOT活性單位/克濕組織,血清轉(zhuǎn)氨酶活性,臨床上可作為疾病診斷和預(yù)后的指標(biāo)之一。,CH3HCNH2COOH,COOH(CH2)2COCOOH,,,,,,CH3COCOOH,,,COOH(CH2)2HCNH2COOH,,,,,,丙氨酸Α酮戊二酸丙酮酸谷氨酸,GPT谷丙轉(zhuǎn)氨酶,急性肝炎時(shí)血清ALT活性顯著增高。,,,,GPT,COOHCH2HCNH2COOH,,,,,COOH(CH2)2COCOOH,,,,,,,,,GOT,COOHCH2COCOOH,,,,,,COOH(CH2)2HCNH2COOH,,,,天冬氨酸Α酮戊二酸草酰乙酸谷氨酸,GOT谷草轉(zhuǎn)氨酶,心肌梗塞時(shí)血清AST含量明顯增高,,2、轉(zhuǎn)氨酶作用機(jī)制,轉(zhuǎn)氨酶的輔酶是磷酸吡哆醛,,CHOHOCH2OH3C,,,,N,,,,,,CH2NH2HOCH2OH3C,,,,,,P,,P,,,,,R1HCNH2COOH,,,R1COCOOH,,,R2HCNH2COOH,,,R2COCOOH,,,AA,磷酸吡哆醛氨基傳遞體,AA′,Α酮酸,磷酸吡哆胺,Α酮酸′,氨基傳遞過程,轉(zhuǎn)氨酶輔酶磷酸吡哆醛,N,轉(zhuǎn)氨基作用不僅是體內(nèi)多數(shù)氨基酸脫氨基的重要方式,也是機(jī)體合成非必需氨基酸的重要途徑。,通過轉(zhuǎn)氨基并未產(chǎn)生游離的氨,轉(zhuǎn)氨基作用的生理意義,(二)L谷氨酸氧化脫氨基作用,催化酶L谷氨酸脫氫酶,L谷氨酸,NH3,Α酮戊二酸,,NADP,NADPHH,,,,H2O,,,氧化伴隨脫氨基,存在于肝、腎、腦中輔酶NAD或NADPGTP、ATP為其抑制劑GDP、ADP為其激活劑,(三)聯(lián)合脫氨基作用,兩種脫氨基方式的聯(lián)合作用,使氨基酸脫下Α氨基生成氨和Α酮酸的過程。,2類型,①轉(zhuǎn)氨基偶聯(lián)氧化脫氨基作用,1定義,②轉(zhuǎn)氨基偶聯(lián)嘌呤核苷酸循環(huán),,,,①轉(zhuǎn)氨基偶聯(lián)氧化脫氨基作用,H2ONAD,轉(zhuǎn)氨酶,此種方式既是氨基酸脫氨基的主要方式,也是體內(nèi)合成非必需氨基酸的主要方式。,,,主要在肝、腎、腦組織進(jìn)行。,②轉(zhuǎn)氨基偶聯(lián)嘌呤核苷酸循環(huán),蘋果酸,腺苷酸代琥珀酸,次黃嘌呤核苷酸IMP,腺苷酸代琥珀酸合成酶,此種方式主要在肌肉組織進(jìn)行。,一些氨基酸可以進(jìn)行非氧化脫氨基作用,產(chǎn)生NH3和Α酮酸,1脫H2O脫氨(蘇、絲)2脫H2S脫氨(半胱)3直接脫氨(天冬),(四)非氧化脫氨基,四、Α酮酸的代謝,(二)經(jīng)氨基化生成非必需氨基酸,(三)轉(zhuǎn)變成糖及脂類,,甘氨酸、絲氨酸、纈氨酸、組氨酸、精氨酸、,半胱氨酸、脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、,天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸,類別,氨,基,酸,,生糖氨基酸,生糖兼生酮氨基酸,異亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、蘇氨酸、色氨酸,,,氨基酸生糖及生酮性質(zhì)的分類,類別,氨,基,酸,,生糖氨基酸,生糖兼生酮氨基酸,異亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、蘇氨酸、色氨酸,,,類別,氨,基,酸,,生酮氨基酸,生糖兼生酮氨基酸,異亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、蘇氨酸、色氨酸,,,類別,氨,基,酸,,亮氨酸、賴氨酸,,,氨基酸生糖及生酮性質(zhì)的分類,(一)氧化供能,一兩色素本來老,,琥珀酰COA,延胡索酸,草酰乙酸,Α酮戊二酸,檸檬酸,乙酰COA,丙酮酸,PEP,磷酸丙糖,葡萄糖或糖原,糖,,Α磷酸甘油,脂肪酸,脂肪,甘油三酯,乙酰乙酰COA,,,,,,,,,,酮體,,,,,CO2,,,CO2,,,,,,,氨基酸、糖及脂肪代謝的聯(lián)系,TAC,,,,,目錄,第四節(jié)氨的代謝,METABOLISMOFAMMONIA,氨是機(jī)體正常代謝產(chǎn)物,具有毒性。體內(nèi)的氨主要在肝合成尿素UREA而解毒。正常人血氨濃度一般不超過60ΜMOL/L。,,一、血氨的來源與去路,1血氨的來源,①氨基酸脫氨基作用產(chǎn)生的氨是體內(nèi)氨主要來源,胺類的分解也可以產(chǎn)生氨,②腸道吸收的氨,③腎小管上皮細(xì)胞分泌的氨主要來自谷氨酰胺,血氨主要來源,血氨的來源與去路,,尿液,二、氨的轉(zhuǎn)運(yùn),(一)丙氨酸葡萄糖循環(huán)ALANINEGLUCOSECYCLE,,丙氨酸,葡萄糖,肌肉蛋白質(zhì),,氨基酸,NH3,,谷氨酸,,Α酮戊二酸,丙酮酸,,糖酵解途徑,肌肉,,丙氨酸,,血液,,丙氨酸,葡萄糖,Α酮戊二酸,谷氨酸,丙酮酸,NH3,尿素,,,尿素循環(huán),,糖異生,肝,丙氨酸葡萄糖循環(huán),葡萄糖,,,(二)谷氨酰胺的運(yùn)氨作用,在腦、肌肉合成谷氨酰胺,運(yùn)輸?shù)礁魏湍I,臨床上對(duì)氨中毒的病人可服用或輸入谷氨酸鹽,以降低氨的濃度谷氨酰胺還可以提供其酰胺基使天冬氨酸轉(zhuǎn)變成天冬酰胺。機(jī)體細(xì)飽能夠合成足量的天冬酰胺以供蛋白質(zhì)合成的需要,但白血病細(xì)胞卻不能或很少能合成天冬酰氨,必須依靠血液從其他器官運(yùn)輸而來。因此,臨床上應(yīng)用天冬酰胺酶以減少血中天冬酰胺,達(dá)到治療白血病的目的,三、尿素的合成,尿素生成的過程稱為尿素循環(huán)或鳥氨酸循環(huán),1932年由HANSKREBS和KURTHENSELEIT提出,故又稱KREBSHENSELEIT循環(huán)。,1)切除肝臟,血氨升高;,2)切除腎臟,血中尿素升高;,3)同時(shí)切除肝臟、腎臟,血氨升高。,結(jié)論肝臟是合成尿素的主要器官腎臟是排泄尿素的主要器官,尿素的合成器官,實(shí)驗(yàn),實(shí)驗(yàn)根據(jù)如下,①大鼠肝切片與NH4保溫?cái)?shù)小時(shí),NH4↓,尿素↑;②加入鳥氨酸、瓜氨酸和精氨酸后,尿素↑;③上述三種氨基酸結(jié)構(gòu)上彼此相關(guān);④早已證實(shí)肝中有精氨酸酶。,鳥氨酸,基本反應(yīng),鳥氨酸循環(huán)學(xué)說,需活化,天冬氨酸,1氨基甲酰磷酸的合成,NH3CO2,氨基甲酰磷酸合成酶ⅠCARBAMOYLPHOSPHATESYNTHETASEⅠ,CPSⅠ,(線粒體),鳥氨酸循環(huán)的步驟1,N乙酰谷氨酸為其激活劑,2瓜氨酸的合成,NH2┃CH23┃CHNH2┃COOH,瓜氨酸,,鳥氨酸氨基甲酰轉(zhuǎn)移酶OCT,,鳥氨酸,(線粒體),鳥氨酸循環(huán)的步驟2,3精氨酸的合成,精氨酸代琥珀酸合成酶,NH2┃CO┃NH┃CH23┃CHNH2┃COOH,瓜氨酸,天冬氨酸,,,精氨酸代琥珀酸,(胞液),鳥氨酸循環(huán)的步驟3、4,5精氨酸水解生成尿素,NH2┃CNH┃NH┃CH23┃CHNH2┃COOH,,尿素,精氨酸,鳥氨酸,鳥氨酸循環(huán)的步驟5,(胞液),,鳥氨酸循環(huán),線粒體,胞液,,,,,目錄,尿素合成小結(jié),,1底物NH3、CO2、天冬氨酸2過程鳥氨酸循環(huán)3限速酶精氨酸代琥珀酸合成酶4部位肝臟(線粒體、胞液)5排泄腎臟6意義解氨毒7耗能4ATP,,總反應(yīng),2CPSⅠ的調(diào)節(jié),CPSⅠ,N乙酰谷氨酸,AGA,乙酰COAGLU,變構(gòu)酶,精氨酸代琥珀酸合成酶,1食物蛋白質(zhì)的影響,高蛋白合成加速(變化大),3尿素合成酶系的調(diào)節(jié),(限速酶),尿素合成的調(diào)節(jié),NO,O2,,,NADPHHNADP,一氧化氮合酶(NOS),精氨酸,瓜氨酸,一氧化氮,,,,,目錄,相關(guān)知識(shí),(四)高氨血癥和氨中毒,高氨血癥時(shí)可引起腦功能障礙,稱氨中毒,當(dāng)肝功能嚴(yán)重?fù)p傷時(shí),尿素合成發(fā)生障礙,血氨濃度升高,稱為高血氨癥。,TAC↓,腦供能不足,,腦內(nèi)Α酮戊二酸↓,,氨中毒的可能機(jī)制,,高血氨的治療,治療原則降血氨減少蛋白質(zhì)攝入減少腸道產(chǎn)氨降低腸道PH,減少氨的吸收給予谷氨酸鹽、精氨酸,第五節(jié)個(gè)別氨基酸的代謝,METABOLISMOFINDIVIDUALAMINOACIDS,一、氨基酸的脫羧基作用,氨基酸脫羧酶的輔酶是磷酸吡哆醛,胺是體內(nèi)的生理活性物質(zhì),主要在肝中滅活。,①轉(zhuǎn)氨酶②AA脫羧酶③ALA合酶,(一)谷氨酸脫羧生成Γ氨基丁酸ΓAMINOBUTYRICACID,GABA,GABA是抑制性神經(jīng)遞質(zhì),對(duì)中樞神經(jīng)有抑制作用。,VITB6治療嬰兒驚厥、妊娠嘔吐。,VITB6,,(二)組氨酸脫羧生成組胺,組胺是強(qiáng)烈的血管舒張劑,可增加毛細(xì)血管的通透性,還可刺激胃蛋白酶原及胃酸的分泌。,(三)色氨酸經(jīng)5羥色胺酸脫羧生成5羥色胺5HYDROXYTRYPTAMINE,5HT,5HT在腦內(nèi)作為抑制性神經(jīng)遞質(zhì);在外周組織有收縮血管的作用。,(四)鳥氨酸的脫羧生成多胺,多胺是調(diào)節(jié)細(xì)胞生長(zhǎng)的重要物質(zhì)。,(五)半胱氨酸脫羧生成?;撬?牛磺酸是結(jié)合型膽汁酸的組成成分另外發(fā)現(xiàn)腦組織中有較多的?;撬?氧化,二、一碳單位代謝,一碳單位的定義,(一)四氫葉酸作為一碳單位的運(yùn)載體參與一碳單位代謝,某些氨基酸在分解代謝過程中產(chǎn)生的只含有一個(gè)碳原子的基團(tuán),稱為一碳單位。,,一碳單位的種類,,甲基METHYLCH3甲烯基METHYLENECH2甲炔基METHENYLCH甲?;鵉ORMYLCHO亞胺甲基FORMIMINOCHNH,四氫葉酸的結(jié)構(gòu),FH4的生成,FH4攜帶一碳單位的形式,(一碳單位通常是結(jié)合在FH4分子的N5、N10位上),一碳單位主要來源于絲氨酸、甘氨酸、組氨酸及色氨酸的分解代謝,,(二)由氨基酸產(chǎn)生的一碳單位可相互轉(zhuǎn)變,,甘組色絲肝阻塞死,一碳單位的互相轉(zhuǎn)變,N10CHOFH4,N5,N10CHFH4,N5,N10CH2FH4,N5CH3FH4,N5CHNHFH4,,H,H2O,,NADPHH,NADP,,NADHH,NAD,,,NH3,(三)一碳單位的主要功能是參與嘌呤、嘧啶的合成,N10CHOFH4嘌呤C2N5,N10CHFH4嘌呤C8N5,N10CH2FH4胸腺嘧啶甲基一碳單位代謝障礙或FH4不足,可引起巨幼紅細(xì)胞性貧血等疾??;利用磺胺類藥物干擾細(xì)菌FH4的合成而抑菌;應(yīng)用葉酸類似物如氨甲蝶呤等抑制FH4生成,從而抑制核酸生成達(dá)到抗癌作用。,三、含硫氨基酸的代謝是相互聯(lián)系的,胱氨酸,甲硫氨酸,半胱氨酸,(一)甲硫氨酸參與甲基轉(zhuǎn)移,1、甲硫氨酸轉(zhuǎn)甲基作用與甲硫氨酸循環(huán)有關(guān),,腺苷轉(zhuǎn)移酶,,PPIPI,,甲硫氨酸,ATP,S腺苷甲硫氨酸SAM,,甲基轉(zhuǎn)移酶,RH,RCH3,,,腺苷,SAM,S腺苷同型半胱氨酸,同型半胱氨酸,SAM為體內(nèi)甲基的直接供體,甲硫氨酸循環(huán)METHIONINECYCLE,甲硫氨酸循環(huán)的生理意義1)提供甲基SAM甲基直接供體N5CH3FH4甲基間接供體2)FH4再生與同型半胱氨酸生成MET的反應(yīng)是體內(nèi)唯一能利用N5CH3FH4的反應(yīng)。葉酸、VB12缺乏巨幼紅細(xì)胞貧血,,1在維生素B12及葉酸的調(diào)控下,同型半胱氨酸再轉(zhuǎn)化為甲硫氨酸50;2在維生素B6的幫助下,可以促使同型半胱氨酸轉(zhuǎn)變?yōu)殡琢蛎?0,從尿中排出體外或再分解。,同型半胱氨酸代謝的兩條途徑,若缺乏維生素B6、維生素B12及葉酸,同型半胱氨酸將會(huì)在體內(nèi)積累,成為導(dǎo)致動(dòng)脈粥樣硬化的元兇。,2、甲硫氨酸為肌酸合成提供甲基,肌酸和磷酸肌酸是能量?jī)?chǔ)存、利用的重要化合物。肝是合成肌酸的主要器官。肌酸以甘氨酸為骨架,由精氨酸提供脒基,SAM提供甲基而合成。肌酸在肌酸激酶的作用下,轉(zhuǎn)變?yōu)榱姿峒∷?。肌酸和磷酸肌酸代謝的終產(chǎn)物為肌酸酐,,精氨酸,甘氨酸,SAM,(三)半胱氨酸代謝可產(chǎn)生多種重要的生理活性物質(zhì),1、半胱氨酸與胱氨酸可以互變,2、半胱氨酸可轉(zhuǎn)變成?;撬??;撬崾墙Y(jié)合膽汁酸的組成成分之一。,3、半胱氨酸可生成活性硫酸根,PAPS活性硫酸根,是體內(nèi)硫酸基的供體。,四、芳香族氨基酸代謝可產(chǎn)生神經(jīng)遞質(zhì),,1、苯丙氨酸羥化生成酪氨酸,此反應(yīng)為苯丙氨酸的主要代謝途徑。,(一)苯丙氨酸和酪氨酸代謝有聯(lián)系又有區(qū)別,苯酮酸尿癥PHENYLKERONURIA,PKU,體內(nèi)苯丙氨酸羥化酶缺陷,苯丙氨酸不能正常轉(zhuǎn)變?yōu)槔野彼?,苯丙氨酸?jīng)轉(zhuǎn)氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等,并從尿中排出的一種遺傳代謝病。,苯酮酸尿癥(PKU),我國(guó)發(fā)病率約為1/16500。臨床表現(xiàn)患兒出生時(shí)都正常,通常在3-6個(gè)月時(shí)始初現(xiàn)癥狀。1歲時(shí)癥狀明顯。1、神經(jīng)系統(tǒng)以智能發(fā)育落后為主,可有行為異常、多動(dòng)甚或有肌痙攣或癲癇小發(fā)作,少數(shù)呈現(xiàn)肌張力增高和健反射亢進(jìn)。如不經(jīng)治療,常在幼兒期死亡。2、外貌患兒在出生數(shù)月后因黑色素合成不足,毛發(fā)、皮膚和虹膜色澤變淺。3、其他嘔吐和皮膚濕疹常見;尿和汗液有鼠尿臭味。治療診斷一旦肯定,應(yīng)立即給予積極治療,治療開始時(shí)年齡愈小,效果愈好。低苯丙氨酸飲食對(duì)嬰兒可喂給特制的低苯丙氨酸奶粉;為幼兒添加輔食時(shí)應(yīng)以淀粉類、蔬菜和水果等低蛋白質(zhì)食物為主。由于苯丙氨酸是合成蛋白質(zhì)的必需氨基酸,缺乏時(shí)亦會(huì)導(dǎo)致神經(jīng)系統(tǒng)損害,故仍應(yīng)按每日30-50MG/KG適量供給,以能維持血中苯丙氨酸濃度在012~06MMOL/L(2~10MG/DL)為宜。飲食控制至少需持續(xù)到青春期以后。,2、酪氨酸轉(zhuǎn)變?yōu)閮翰璺影泛秃谏鼗驈氐籽趸纸?,多巴醌,,,吲哚醌,黑色素,聚合,,黑色素MELANIN的生成,人體缺乏酪氨酸酶,黑色素合成障礙,皮膚、毛發(fā)等發(fā)白,稱為白化病,,,酪氨酸酶,兒茶酚胺CATECHOLAMINE的生成,,S腺苷同型半胱氨酸,帕金森病PARKINSONDISEASE患者多巴胺生成減少。,帕金森病PARKINSON’SDISEASE,PD又名震顫麻痹,是一種常見的神經(jīng)功能障礙疾病,主要影響中老年人,多在60歲以后發(fā)病。其癥狀表現(xiàn)為靜止時(shí)手、頭或嘴不自主地震顫,肌肉僵直、運(yùn)動(dòng)緩慢以及姿勢(shì)平衡障礙等,導(dǎo)致生活不能自理。它對(duì)患者生活能力的危害僅次于腫瘤、心腦血管疾病,從而被稱為中老年人的“第三殺手”、“慢性癌癥”。最早系統(tǒng)描述這種疾病的是英國(guó)內(nèi)科醫(yī)生詹姆斯帕金森博士(1817年)。目前65歲以上人群的帕金森病患病率為2。,帕金森病,酪氨酸的分解代謝,體內(nèi)代謝尿黑酸的酶先天缺陷時(shí),尿黑酸分解受阻,可出現(xiàn)尿黑酸尿癥。(褐黃病),褐黃病性骨關(guān)節(jié)炎,為特殊類型的骨關(guān)節(jié)病,藥物治療無效,可行人工關(guān)節(jié)置換術(shù)。,PHE和TYR的代謝,去甲腎上腺素,酪氨酸,苯丙氨酸,多巴胺,多巴,對(duì)羥苯丙氨酸,腎上腺素,黑色素,多巴醌,尿黑酸,延胡索酸、乙酰乙酸,酪氨酸酶,酪氨酸羥化酶神經(jīng)、腎上腺,羥化酶,,苯乙酸,苯丙氨酸轉(zhuǎn)氨酶,,,,,,,,,,,,,多巴(DOPA),,,,甲狀腺激素,氧化酶,脫羧酶,①,②,③,④,苯丙酮酸尿癥,白化病,PARKINSONDISEASE,尿黑酸尿癥,(二)色氨酸的分解代謝可產(chǎn)生丙酮酸和乙酰乙酰COA,色氨酸,5羥色胺,一碳單位,丙酮酸乙酰乙酰COA,維生素PP,,褪黑激素,五、支鏈氨基酸的分解有相似的代謝過程,骨骼肌,支鏈氨基酸的分解代謝,,,,,目錄,氨基酸的重要含氮衍生物,,,,,,,,,
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    • 簡(jiǎn)介:生物化學(xué)實(shí)驗(yàn)報(bào)告生物化學(xué)實(shí)驗(yàn)報(bào)告姓名姓名專業(yè)專業(yè)院系院系學(xué)號(hào)學(xué)號(hào)3以下進(jìn)一步來說明凝膠層析的原理。將凝膠裝載柱后,柱床總體積稱為“總體積”,以VT表示。實(shí)質(zhì)上VT是由VO,VI與VG三部分組成,即VTVIVGVO。VO稱為“孔隙體積”或“外體積”又稱“外水體積”,即存在于柱床內(nèi)凝膠顆粒外面孔隙之間的水相體積,相應(yīng)于一般層析柱法中內(nèi)流動(dòng)相體積;VI為內(nèi)體積,即凝膠顆粒內(nèi)部所含水相的體積,VG為凝膠本身的體積,因此VTVO等于VIVG。洗脫體積與VO及VI之間的關(guān)系可用下式表示VEVOKDVI式中VE為洗脫體積,自加入樣品時(shí)算起,到組分最大濃度(峰)出現(xiàn)時(shí)所流出的體積;KD為樣品組分在二相間的分配系數(shù),也可以說KD是分子量不同的溶質(zhì)在凝膠內(nèi)部和外部的分配系數(shù)。它只與被分離物質(zhì)分子的大小和凝膠顆??紫兜拇笮》植加嘘P(guān),而與柱的長(zhǎng)短粗細(xì)無光,也就是說它對(duì)每一物質(zhì)為常數(shù),與柱的物理?xiàng)l件無關(guān)。KD可通過實(shí)驗(yàn)求得,上式可改寫成KDVEVOVI上式中VE為實(shí)際測(cè)得的洗脫體積;VO可用不被凝膠滯留的大分子物質(zhì)的溶液通過實(shí)際測(cè)量求出;VI可由GWR求得。因此,對(duì)一層析柱凝膠床來說,只要通過實(shí)際實(shí)驗(yàn)得知某一物質(zhì)的洗脫體積VE就可算出它的KD值。VO表示外體積;VI內(nèi)體積;VEII、VEIII分別代表組分II和III的洗脫體積。KD可以有下列幾種情況
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