簡介：生物化學與分子生物學生物化學與分子生物學名詞解釋名詞解釋1結構域指一些較大的蛋白質分子，其三級結構中具有兩個或多個在空間上可明顯區(qū)別的局部區(qū)域。其特點結構域與分子整體以共價鍵相連；具有相對獨立的空間結構和生物學功能；同一蛋白質中的結構域可以相同或不同，不同蛋白質中的結構域也可以相同或不同。2等電點指氨基酸或蛋白質在溶液中解離呈陽離子和陰離子的趨勢和程度相等，成為兼性離子，呈電中性，這時溶液的PH稱為該氨基酸或蛋白質的等電點。3蛋白質變性指在某些理化因素的作用下，蛋白質特定的空間結構被破壞，從而導致其理化性質、生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質變性的本質是空間結構被破壞，不涉及一級結構的改變。4TMDNA熱變形過程中，紫外線光吸收值增加達到最大值一半時所對應的溫度稱為該DNA的熔點或融解溫度，即TM。5KM即米氏常數，是酶的特征性常數，數值上等于酶促反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度。6酶的競爭性抑制作用抑制劑與酶的底物結構相似，抑制劑可與底物競爭結合酶的活性中心，從而阻礙酶與底物結合形成中間產物的抑制作用。7變構調節(jié)小分子的變構效應劑與酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特異結合，引起酶蛋白質分子構象變化，進而改變酶活性，這種對酶活性的調節(jié)稱為酶的變構調節(jié)。變構效應劑有變構激活劑和變構抑制劑。8共價修飾酶蛋白肽鏈上的一些基團可與某種化學基團發(fā)生可逆的共價結合，從而改變酶的活性，這一過程稱為酶的化學修飾。脫羧和一次底物磷酸化后，乙酰基被徹底分解氧化，草酰乙酸得以再生的過程。19乳酸循環(huán)在肌肉中葡萄糖經糖無氧氧化生成乳酸，乳酸經血液運至肝臟，肝臟將乳酸異生成葡萄糖，葡萄糖釋放至血液又被肌肉攝取，這種循環(huán)進行的代謝途徑叫做乳酸循環(huán)。生理意義是可以使乳酸再利用；防止因乳酸堆積引起酸中毒。19糖有氧氧化葡萄糖在有氧條件下徹底氧化分解生成CO2和H2O，同時釋放大量能量合成ATP的過程。20脂肪動員儲存在脂肪細胞中的脂肪，經脂肪酶逐步水解為游離脂酸和甘油并釋放入血，通過血液運輸至其他組織氧化利用的過程稱脂肪動員。21酮體酮體是脂酸在肝臟氧化分解時產生的特有中間代謝物，包括乙酰乙酸、Β羥丁酸和丙酮。肝臟合成酮體，經血液運輸到肝外組織氧化利用。酮體是肝輸出能源的一種形式。22血漿脂蛋白血漿脂蛋白是脂質和載脂蛋白結合形成的球形復合體，是血漿脂質的運輸和代謝形式。球形復合體的表面為載脂蛋白、磷脂、游離膽固醇的親水基團，這些化合物的疏水基團朝向球內，球形復合體的內核為甘油三酯、膽固醇酯等疏水脂質。23必需脂肪酸維持機體生命活動必需，但機體自生不能合成，必須由食物供給的脂酸稱必須脂肪酸。人體必需脂肪酸是一些多不飽和脂肪酸，包括亞油酸、亞麻酸和花生四烯酸。24Β氧化脂酸在胞液中活化為脂酰COA，經肉堿轉運進入線粒體基質后，在脂酸Β氧化多酶復合體的有序催化下，從脂?；摩⑻荚娱_始，經脫氫、加水、再脫氫和硫解四部連續(xù)的反應，生成1分子乙酰COA、1分子比原來少2個碳原子的脂酰COA、1分子NADHH及1分子FADH2。Β氧化循環(huán)進行，最終將偶數碳原子脂酸的脂?；垦趸癁橐阴OA。25轉氨基作用在轉氨酶的作用下，把一種氨基酸上的氨基轉移到Α酮酸上，形成另一種氨基酸，原

簡介：生物化學試卷生物化學試卷2一、選擇題一、選擇題1測定100克生物樣品中氮含量是2克，該樣品中蛋白質含量大約為A625B125C1D2E202KM值是指AV等于12VMAX時的底物濃度BV等于12VMAX時的酶濃度CV等于12VMAX時的溫度DV等于12VMAX時的抑制劑濃度E降低反應速度一半時的底物濃度3NADH氧化呼吸鏈的組成部份不包括ANADBCOQCFADDFESECYT4各種細胞色素在呼吸鏈中傳遞電子的順序是AA→A3→B→C1→12O2BB→C1→C→A→A3→12O2CA1→B→C→A→A3→12O2DA→A3→B→C1→A3→12O2EC→C1→B→AA3→12O25主要發(fā)生在線粒體中的代謝途徑是A糖酵解途徑B三羧酸循環(huán)C磷酸戊糖途徑D脂肪酸合成E乳酸循環(huán)6糖原分解所得到的初產物是AUDPGB葡萄糖C1磷酸葡萄糖D1磷酸葡萄糖和葡萄糖E6磷酸葡萄糖7磷酸戊糖途徑A是體內CO2的主要來源B可生成NADPH直接通過呼吸鏈產生ATPC可生成NADPH，供還原性合成代謝需要D是體內生成糖醛酸的途徑8血漿脂蛋白中膽固醇含量最多的是ACMBVLDLCIDLDLDLEHDL9下列哪種酶不參與脂肪酸的Β氧化A脂肪酰COA合成酶B脂肪酰COA脫氫酶C肉堿脂酰轉移酶D琥珀酰COA轉硫酶EΔ2烯酰水化酶10不能轉變成乙酰COA的物質是AΒ羥丁酸B脂肪酸C乙酰乙酸D膽固醇E甘油11膽固醇生物合成的限速酶是A硫解酶BHMGCOA合成酶CHMGCOA還原酶DHMGCOA裂解酶E以上都不是12急性肝炎時血清中哪些酶的活性可見升高5乳糖操縱子的結構基因包括、和。三、名詞解釋三、名詞解釋1分子雜交2活性中心3磷氧比（PO）4變構調節(jié)5酮體6岡崎片段7受體8生物轉化9順式作用元件10層析四、簡述題四、簡述題1比較糖酵解與糖有氧氧化有何不同2簡述酮血癥發(fā)病機制，為什么注射葡萄糖可以消除酮血癥3寫出機體內的尿素生成過程。4根據實驗課操作，簡述組織DNA的提取方法。5簡述基因工程的基本步驟。五、論述題五、論述題1敘述蛋白質生物合成的基本過程。2何謂競爭性抑制作用應用競爭性抑制作用原理敘述磺胺類藥物作用機制。答案2一、選擇一、選擇1B2A3C4B5B6C7C8D9D10D11C12B13D14B15B16C17C18B19B20A二、填空二、填空1ASPGLUTHRSERSYS2底物濃度酶濃度溫度PH激活劑抑制劑3四環(huán)素族金霉素土霉素鏈霉素卡那霉素489885ZYA三、名詞三、名詞1不同來源的DNA或RNA鏈，當DNA鏈之間、RNA鏈之間或DNA與RNA之間存在互補順序時，在一定條件下可以發(fā)生互補配對形成雙螺旋分子，這種分子稱為雜交分子。形成雜交分子的過程稱為分子雜交。2酶分子中的必需基團在空間結構中彼此靠近，形成一個能與底物特異性結合并催化底物轉化為產物的特定空間區(qū)域。這一區(qū)域稱為酶的活性中心。3P0比值是指每消耗一克原子氧所需消耗的無機磷的克原子數。

簡介：生物化學單元測驗生物化學單元測驗I一、是非判斷題一、是非判斷題（8分）分）1、果糖是左旋的，因此它屬于L構型。（）2、己糖有8種異構體。（）3、胰蛋白酶專一地切在多肽鏈中堿基氨基酸的N端位置上。（）4、多肽合成中往往以芐氧羧基（C6H5CH2－O－CO－）保護氨基，并可用三氟乙酸輕易地將它除去；羧基可轉變成叔丁酯，并用堿皂化去除。（）5、疏水作用是使蛋白質立體結構穩(wěn)定地一種非常重要的次要鍵。（）6、逆流分溶和紙層析，這兩種分離氨基酸的方法是基于同一原理。（）7、蛋白質的SDS聚丙稀酰胺凝膠電泳和圓盤電泳所依據的分離原理是完全不同的。（）8、測定酶活力時，一般測定產物生成量比測定底物消耗量更為準確。（）二、名詞解釋（每個二、名詞解釋（每個3分，共分，共24分）分）1、脂質體2、肽鍵（PEPTIDEBOND）3、構型和構象4、結構域5、別構效應6、雙向電泳（TWODIMENSIONALELECTROPHESIS）7、酶的比活力8、反競爭性抑制作用8、酶的活性部位三、填空題（每空三、填空題（每空05分，共分，共10分）分）1、纖維素是由________________組成，它們之間通過________________糖苷鍵相連。2、人血液中含量最豐富的糖是________________，肝臟中含量最豐富的糖是________________，肌肉中含量最豐富的糖是________________。3、現(xiàn)欲分離某蛋白質溶液中的四個蛋白質成分，它們分子量和等電點列于表內蛋白質MRPIA1200010B620004C280007D90005如不考慮次要因素，它們在葡聚糖凝膠G75柱上分離時，流出的先后次序將是最先，，其次，最后流出的蛋白質是。如選用羧甲基纖維素柱分離上面四種蛋白質，并用鹽濃度梯度洗脫，流出的先后次序將是、、、。4、脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有專一性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，僅生成甘油1磷酸一種底物，因此它具有專一性。5、影響酶促反應速度的因素有、、、、和。四、選擇題（四、選擇題（10分）分）1、氨基酸的定量分析表明牛血清白蛋白含有058％的色氨酸（色氨酸的分子量為204）。（8）（A）試計算牛血清白蛋白的最小分子量（假設每個蛋白分子只含有一個色氨酸殘基）。（B）凝膠過濾測得的牛血清白蛋白的分子量為70，000，試問血清白蛋白分子含有幾個色氨酸殘基2、ANFINSEN用核糖核酸酶進行的變性－復性實驗，在蛋白質結構方面得出的重要結論是什么（10）3、新掰下的玉米的甜味是由于玉米粒中的糖濃度高?？墒顷碌挠衩踪A存幾天后就不那么甜了，因為50％糖已經轉化為淀粉了。如果將新鮮玉米去掉外皮后浸入沸水幾分鐘，然后于冷水中冷卻，儲存在冰箱中可保持其甜味。這是什么道理（8）4、何謂共價調節(jié)酶舉例說明其如何通過自身活性的變化實現(xiàn)對代謝的調節(jié)。（10）5、什么是回文順序和鏡像重復結構二者結構上的特征是什么（12）參考答案參考答案是非題答案是非題答案1、錯。2、錯。3、錯。4、對。5、對。6、對。7、對。8、對。名詞解釋答案名詞解釋答案1、脂質體（LIPOSOME）是由包圍水相空間的磷脂雙層形成的囊泡（小泡）。2、肽鍵（PEPTIDEBOND）一個氨基酸的羧基與另一個的氨基的氨基縮合，除去一分子水形成的酰氨鍵。3、構型（CONFIGURATION）一個有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構型的改變往往使分子的光學活性發(fā)生變化。構象（CONFMATION）指一個分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子旋轉所產生的原子的空間排布。一種構象改變?yōu)榱硪环N構象時，不要求共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。4、結構域（DOMAIN）在蛋白質的三級結構內的獨立折疊單元。結構域通常都是幾個超二級結構單元的組合。5、別構效應（ALLOSTERICEFFECT）又稱為變構效應，是寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象，導致蛋白質生物活性喪失的現(xiàn)象。6、雙向電泳（TWODIMENSIONALELECTROPHESE）等電聚膠電泳和SDSPAGE的組合，即先進行等電聚膠電泳（按照PI）分離，然后再進行SDSPAGE（按照分子大小分離）。經染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質圖。7、比活（SPECIFICACTIVITY）每分鐘每毫克酶蛋白在25OC下轉化的底物的微摩爾數。比活是酶純度的測量。8、反競爭性抑制作用（UNCOMPETITIVEINHIBITION）抑制劑只與酶底物復合物結合而不與游離的酶結合的一種酶促反應抑制作用。這種抑制使KM和ΥMAX都變小但ΥMAXKM不變。9、活性部位（ACTIVESITE）酶中含有底物結合部位和參與催化底物轉化為產物的氨基酸殘基部分。活性部位通常位于蛋白質的結構域或亞基之間的裂隙或是蛋白質表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很進的一些氨基酸殘基組成。填空題答案填空題答案

簡介：120072007～20082008學年第一學期期末考試試卷學年第一學期期末考試試卷B卷課程名稱課程名稱_生物化學（二）生物化學（二）____課程代碼課程代碼_MED130067MED130067________開課院系開課院系生物化學與分子生物學生物化學與分子生物學_考試形式考試形式閉卷閉卷姓名名學號號專業(yè)業(yè)題號123總分得分一、單選題（每題1分，共50分）1、假尿嘧啶核苷的尿嘧啶與核糖彼此連接的位置是ＡＮ－１－Ｃ－１＇ＢＮ－３－Ｃ－１＇ＣＣ－５－Ｃ－１＇ＤＣ－４－Ｃ－１＇ＥＣ－２－Ｃ－５＇2、關于核苷酸的敘述，其中正確的是Ａ核苷酸有的呈堿性有的呈酸性Ｂ核苷酸是兩性化合物Ｃ核苷酸是酸性化合物Ｄ核苷酸是堿性化合物Ｅ核苷酸是中性化合物3、關于ＴＲＮＡ分子的下述各項，哪項是錯誤的錯誤的Ａ在ＲＮＡ中它是最小的單鏈分子ＢＴＲＮＡ的二級結構通常為三葉草形Ｃ在ＲＮＡ中ＴＲＮＡ含稀有堿基最多Ｄ它可在二級結構基礎上進一步盤曲為倒“Ｌ”形的三級結構Ｅ以上都不對4、關于ＤＮＡ分子大小的描述，其中錯誤的錯誤的是Ａ有分支的高分子化合物Ｂ無分支的線狀大分子ＣＤＮＡ分子大于ＲＮＡ分子Ｄ長度、堿基對數目和分子量均可表示其大?。湃祟悾模危练肿恿康臄盗考墳椋保?5、濃度為５０ΜＧ／ＭＬ的雙股ＤＮＡ，在１ＣＭ光程內的吸光值約為（裝訂線內不要答題）3Ｅ在ＤＮＡ轉錄中把轉錄的ＲＮＡ鏈彼此連接起來14、在半保留復制中，如果ＤＮＡ分子的雙股全都標有放射性標記，而在無放射性標記的溶液中復制兩次，那么４個ＤＮＡ分子的放射性分布應該是Ａ２個ＤＮＡ分子都無放射性Ｂ４個ＤＮＡ分子都有放射性Ｃ２個ＤＮＡ分子的兩股都有放射性Ｄ４個ＤＮＡ分子都無放射性Ｅ１個ＤＮＡ分子的兩股都有放射性15、ＤＮＡ復制中ＲＮＡ引物的主要作用是Ａ引導合成岡崎片段Ｂ作為合成岡崎片段的模板Ｃ為ＤＮＡ合成原料DNTP提供附著點Ｄ激活ＤＮＡ聚合酶Ｅ引導ＤＤＤＰ與ＤＮＡ模板結合16、有關ＲＮＡ合成的錯誤敘述錯誤敘述是ＡＲＮＡ鏈的延伸方向是５＇→３＇Ｂ只有在ＤＮＡ存在時，ＲＮＡ聚合酶方可催化ＲＮＡ合成ＣＲＮＡ聚合酶在催化轉錄時，需要解鏈酶ＤＲＮＡ的堿基需要與ＤＮＡ堿基互補Ｅ需要４種三磷酸核糖核苷做為原料17、細胞內進行蛋白質生物合成的場所是ＡＲＲＮＡＢ核糖體ＣＭＲＮＡＤＴＲＮＡＥ以上都不對18、關于氨基酸活化過程的錯誤敘述錯誤敘述是Ａ氨基酰ＴＲＮＡ合成酶對氨基酸和ＴＲＮＡ都有特異性Ｂ活化一個氨基酸凈消耗兩個高能磷酸鍵Ｃ活化氨基酸的氨基酰ＴＲＮＡ合成酶只有一種Ｄ活化反應是不可逆的Ｅ這類酶都是巰基酶19、任何蛋白質一級結構中的氨基酸序列，根本上是取決于ＡＤＮＡ上的堿基順序ＢＭＲＮＡ上的密碼子順序ＣＴＲＮＡ轉運氨基酸的順序Ｄ核糖體中ＲＲＮＡ的堿基順序Ｅ與以上順序都無關20、ＭＲＮＡ在蛋白質生物合成中的重要性，在于它攜帶有Ａ編碼多肽鏈的密碼子Ｂ氨基酸Ｃ識別密碼子的結構Ｄ各種起始因子Ｅ終止因子21、關于密碼子的錯誤描述錯誤描述是Ａ每一個密碼子由三個堿基組成

簡介：所有試卷資料免費下載所有試卷資料免費下載CUNDUM整理1生物化學王鏡巖生物化學王鏡巖第三版第三版課后習題解答全課后習題解答全（上冊（上冊113章，下冊章，下冊1940章）章）第一章糖類提要糖類是四大類生物分子之一，廣泛存在于生物界，特別是植物界。糖類在生物體內不僅作為結構成分和主要能源，復合糖中的糖鏈作為細胞識別的信息分子參與許多生命過程，并因此出現(xiàn)一門新的學科，糖生物學。多數糖類具有CH2ON的實驗式，其化學本質是多羥醛、多羥酮及其衍生物。糖類按其聚合度分為單糖，1個單體；寡糖，含220個單體；多糖，含20個以上單體。同多糖是指僅含一種單糖或單糖衍生物的多糖，雜多糖指含一種以上單糖或加單糖衍生物的多糖。糖類與蛋白質或脂質共價結合形成的結合物稱復合糖或糖復合物。單糖，除二羥丙酮外，都含有不對稱碳原子C或稱手性碳原子，含C的單糖都是不對稱分子，當然也是手性分子，因而都具有旋光性，一個C有兩種構型D和L型或R和S型。因此含N個C的單糖有2N個旋光異構體，組成2N1對不同的對映體。任一旋光異構體只有一個對映體，其他旋光異構體是它的非對映體，僅有一個C的構型不同的兩個旋光異構體稱為差向異構體。單糖的構型是指離羧基碳最遠的那個C的構型，如果與D甘油醛構型相同，則屬D系糖，反之屬L系糖，大多數天然糖是D系糖FISCHERE論證了己醛糖旋光異構體的立體化學，并提出了在紙面上表示單糖鏈狀立體結構的FISCHER投影式。許多單糖在水溶液中有變旋現(xiàn)象，這是因為開漣的單糖分子內醇基與醛基或酮基發(fā)生可逆親核加成形成環(huán)狀半縮醛或半縮酮的緣故。這種反應經常發(fā)生在C5羥基和C1醛基之間，而形成六元環(huán)吡喃糖如吡喃葡糖或C5經基和C2酮基之間形成五元環(huán)呋喃糖如呋喃果糖。成環(huán)時由于羰基碳成為新的不對稱中心，出現(xiàn)兩個異頭差向異構體，稱Α和Β異頭物，它們通過開鏈形式發(fā)生互變并處于平衡中。在標準定位的HSWTH式中D單糖異頭碳的羥基在氧環(huán)面下方的為Α異頭物，上方的為Β異頭物，實際上不像HAWTH式所示的那樣氧環(huán)面上的所有原子都處在同一個平面，吡喃糖環(huán)一般采取椅式構象，呋喃糖環(huán)采取信封式構象。單糖可以發(fā)生很多化學反應。醛基或伯醇基或兩者氧化成羧酸，羰基還原成醇；一般的羥基參與成脂、成醚、氨基化和脫氧等反應；異頭羥基能通過糖苷鍵與醇和胺連接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中單糖與另一單糖通過O糖苷鍵相連，在核苷酸和核酸中戊糖經N糖苷鍵與心嘧啶或嘌呤堿相連。生物學上重要的單糖及其衍生物有GLCGAL，MANFRUGLCNACGALNACLFUCNEUNACSIAGLCUA等它們是寡糖和多糖的組分許多單糖衍生物參與復合糖聚糖鏈的組成，此外單糖的磷酸脂，如6磷酸葡糖，是重要的代謝中間物。蔗糖、乳糖和麥芽糖是常見的二糖。蔗糖是由ΑGLC和ΒFRU在兩個異頭碳之間通過糖苷鍵連接而成，它已無潛在的自由醛基，因而失去還原，成脎、變旋等性質，并稱它為非還原糖。乳糖的結構是GALΒ14GLC，麥芽糖是GLCΑ14GLC它們的末端葡萄搪殘基仍有潛在的自由醛基，屬還原糖。環(huán)糊精由環(huán)糊精葡糖基轉移酶作用于直鏈淀粉生成含67或8個葡萄糖殘基，通過Α14糖苷鍵連接成環(huán)，屬非還原糖，由于它的特殊結構被用作穩(wěn)定劑、抗氧化劑和增溶劑等。淀粉、糖原和纖維素是最常見的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的貯存養(yǎng)料，屬貯能多糖，是人類食物的主要成分之一。糖原是人和動物體內的貯能多糖。淀粉可分直鏈淀粉和支鏈淀粉。直鏈淀粉分子只有Α14連鍵，支鏈淀粉和糖原除Α14連鍵外尚有Α16連鍵形成分支，糖原的分支程度比支鏈淀粉高。纖維素與淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通過Β14糖苷鍵連接而成的，這一結構特點使纖維素具有適于作為結構成分的物理特性，它屬于結構多糖。所有試卷資料免費下載所有試卷資料免費下載CUNDUM整理3示的構型RSA、ΑDFFRU；B、ΑLPGLC；C、R；D、S5L7葡萄糖的Α和Β異頭物的比旋ΑD20分別為1122和1870。當ΑD吡喃葡糖晶體樣品溶于水時，比旋將由1122降至平衡值5270。計算平衡混合液中Α和Β異頭物的比率。假設開鏈形式和呋喃形式可忽略。Α異頭物的比率為365，Β異頭物為635解設Α異頭物的比率為X，則有1122X1871－X527解得X365，于是1－X635。6將500MG糖原樣品用放射性氰化鉀（K14CN處理，被結合的14CN正好是0193ΜMOL，另一500MG同一糖原樣品，用含3HCL的無水甲醇處理，使之形成還原末端的甲基葡糖苷。然后用高碘酸處理這個還原端成為甲基葡糖苷的糖原，新產生的甲酸準確值是347ΜMOL。計算A糖原的平均相對分子質量B分支的程度分支點A259106B1124解AMR050193106259106B34710616305113}葡萄糖在31℃水中平衡時，Α吡喃葡糖和Β吡喃葡糖的相對摩爾含量分別為373和627。計算D葡萄糖在31℃時由Α異頭物轉變?yōu)棣愵^物的標準自由能變化。氣體常數R為8314JMOLK。ΔG0131KJMOL解ΔG0RTLNC2C18314300LN627373130KJMOL8竹子系熱帶禾本科植物，在最適條件下竹子生長的速度達03MD高，假定竹莖幾乎完全由纖維素纖維組成，纖維沿生長方向定位。計算每秒鐘酶促加入生長著的纖維素鏈的單糖殘基數目。纖維素分子中每一葡萄糖單位約長045NM。7800殘基S解032436000451097800殘基S9經還原可生成山梨醇D葡萄醇的單糖有哪些L山梨糖D葡萄糖L古洛糖；D果糖10寫出麥芽糖Α型、纖維二糖Β型、龍膽糖和水蘇糖的正規(guī)系統(tǒng)名稱的簡單形式，并指出其中哪些個是還原糖，哪些（個是非還原糖。解麥芽糖Α型GLCΑ1→4GLC纖維二糖Β型GLCΒ1→4GLC龍膽糖GLCΒ1→6GLC水蘇糖GALΑ1→6GALΑ1→6GLCΑ1←→Β2FRU11纖維素和糖原雖然在物理性質上有很大的不同，但這兩種多糖都是14連接的D葡萄糖聚合物，相對分子質量也相當，是什么結構特點造成它們在物理性質上的如此差別解釋它們各自性質的生物學優(yōu)點。答糖原是人和動物餐間以及肌肉劇烈運動時最易動用的葡萄糖貯庫。纖維素是植物的結構多糖，是他們的細胞壁的主要組成成分。12革蘭氏陽性細菌和陰性細菌的細胞壁在化學組成上有什么異同肽聚糖中的糖肽鍵和糖蛋白中的糖

簡介：新鄉(xiāng)醫(yī)學院生物化學考研習題集新鄉(xiāng)醫(yī)學院生物化學考研習題集第一部份蛋白質化學一、選擇題（從給出的幾個答案中選擇一個正確答案）1、含四個氮原子的氨基酸是A、賴氨酸B、精氨酸C、酪氨酸D、色氨酸E、組氨酸2、為獲得不變性的蛋白質，常用的方法有A、用三氯醋酸沉淀B、用苦味酸沉淀C、用重金屬鹽沉淀D、低溫鹽析E、常溫醇沉淀3、向血清中加入等容積的飽和硫酸銨液，可使A、白蛋白沉淀B、白蛋白和球蛋白都沉淀C、球蛋白原沉淀D、纖維蛋白原沉淀E、只有球蛋白沉淀4、由L谷氨酸，L半胱氨酸和甘氨酸構成的三肽可能有幾種異構體A、3B、6C、9D、10E、125、人體非必需氨基酸包括A、蛋氨酸B、酪氨酸C、亮氨酸D、苯丙氨酸E、異亮氨酸6、對于蛋白質的溶解度，下列敘述中哪一條是錯誤的A、可因加入中性鹽而增高B、在等電點時最大C、可因加入中性鹽降低D、可因向水溶液中加入酒精而降低E、可因向水溶液中加入丙酮降低7、某人攝取55克蛋白質，其中5克未被消化，經過24小時后從尿中排出入20克N，他處于A、總氮平衡B、負氮平衡C、正氮平衡D、必須明確年齡而后判斷E、必然明確性別而后判斷8、芳香族必需氨基酸包括A、蛋氨酸B、酪氨酸C、亮氨酸D、苯丙氨酸E、脯氨酸9、含硫的必需氨基酸是A、半胱氨酸B、蛋氨酸C、蘇氨酸D、亮氨酸E、色氨酸10、蛋白質變性時不應出現(xiàn)的變化是A、蛋白質的溶解度降低B、失去原有的生理功能C、蛋白的天然構象破壞D、蛋白質分子中各種次級鍵被破壞E、蛋白質分子個別肽鍵被破壞11、轉氨酶的輔酶是A、焦磷酸硫胺素B、磷酸吡哆醛C、硫辛酸D、四氫葉酸E、輔酶A12、一蛋白質分子中一個氨基酸發(fā)生了改變，這個蛋白A、二級結構一定改變B、二級結構一定不變C、三級結構一定改變D、功能一定改變E、功能不一定改變13、蛋白質的變性伴隨有結構上的變化是A、肽鏈的斷裂B、氨基酸殘基的化學修飾C、一些側鏈基因的暴露D、二硫鏈的打開E、氨基酸排列順序的改變14、在電場中，蛋白質泳動速度取決于A、蛋白質顆粒的大小B、帶凈電荷的多少C、蛋白質顆粒的形狀D、（A）（B）E、（A）（B）（C）15、某蛋白質的等電點為75，在PH60的條件下進行電泳，它的泳動方向是A、原點不動B、向正極移動C、向負極移動D、向下移動E、無法預測16、典型的Α螺旋中每圈含氨基酸殘基數為A、46個B、36個C、26個D、56個E、10個17、體內腎上腺素來自哪種氨基酸A、色氨酸B、谷氨酸C、苯丙氨酸D、酪氨37、用葡聚糖凝膠作為凝膠過濾載體，進行蛋白質和多肽混合物含鹽的柱層析，在鹽的脫峰后面出現(xiàn)兩個峰，這說明A、實驗有差錯，峰是假象；B、是正?，F(xiàn)象，多數的蛋白質和肽都在鹽洗脫后才洗脫。C、這是因為葡聚糖凝膠吸附了蛋白質和肽，使之在鹽峰之后洗脫38、典型的Α螺旋中每圈含氨基酸殘基數為A、36B、26C、46D、5439、協(xié)同效應的結構基礎是A、蛋白質分子的締合B、別構作用C、蛋白質分子被激活D、為單體蛋白質40、生物體中的肽都是A、直接生物合成的B、先生物合成蛋白質，然后水解而得到C、有不同的合成途徑D、目前不清楚41、蛋白質所含的天冬酰胺和谷氨酰胺兩種殘基是A、生物合成時直接從模板中譯讀而來B、蛋白質合成以后經專一的酶經轉酰胺作用而成C、蛋白質合成以后經專一的酶氨解而成D、蛋白質合成以后經專一的轉氨酶作用成42、用SEPHAROSE4B柱層析來分離蛋白質，這是一種A、離子交換柱層析B、吸附柱層析C、分子篩凝膠過濾柱層析D、配柱層析43、如果要測定一個小肽的氨基酸順序，下列試劑中那一個你認為最合適的A、茚三酮B、CNBRC、胰蛋白酶D、異硫氰酸苯酯44、從血紅蛋白酸水解所得到的氨基酸的手性光學性質A、都是L型的B、都是左旋的C、并非都是L型的D、有D型也有L型的45、PAULY試劑是將對氨基苯磺酸的重氮化合物噴灑到濾紙上，定性檢測蛋白質的試劑，有蛋白質的地方顯橘紅色。它的生色反應是發(fā)生在蛋白質內的A、色氨酸的吲哚環(huán)B、酪氨酸的酚羥基C、組氨酸的Α氨基D、半胱氨酸的琉基46、蛋白質可與堿共熱而水解，雖然這個過程會破壞一些氨基酸，但它卻被常用來定量蛋白質中的A、絲氨酸B、半胱氨酸C、蘇氨酸D、色氨酸47、與蛋白質右手Α螺旋結構完全鏡面對稱的結構是A、左手Α螺旋結構B、與由D型氨基酸有相同順序形成的右手Α螺旋C、與由D型氨基酸有相同順序形成的左手Α螺旋D、D型氨基酸形成的Γ螺旋48、在PH7的水溶液里，在典型的球狀蛋白分子中，處于分子的內部的氨基酸殘基經常是A、GLUB、PHEC、THRD、ASN49、用凝膠過濾柱層析分離蛋白質時，一般講都是A、分子體積最大的蛋白質首先洗脫B、分子體積最小的蛋白首先洗脫C、沒有吸附的蛋白質首先洗脫D、不帶電荷地先洗脫50、有一個蛋白質樣品，經SDS凝膠電泳及盤狀電泳檢查均顯一條帶；N端分析及C端分析說明它只有一個端基；等電聚焦電泳中呈現(xiàn)一深一淺的兩條帶，一般情況下，這蛋白質樣品最可能是A、樣品不純B、樣品呈微不均一性C、樣品由幾種大小不同的亞基組成51、血紅蛋白和肌紅蛋白都含有血紅素輔基，前者輸氧，后者貯氧。之所以有這種差別，那是因為A、二者的蛋白質結構有相當大的不同B、血紅蛋白分子中還含有二磷酸甘油化合物DPGC、血紅蛋白分子包含了四個亞基而肌紅蛋白只有一個亞基D、二者都有別構效應

簡介：急性心肌損傷生物化學標志物20090809來源檢驗醫(yī)學在線作者TBLAB瀏覽337次【字號大中小】1979年WHO提出急性急性心肌梗死診斷標準①典型的持續(xù)的胸痛史，②典型的心電圖改變，包括ST段抬高和Q波出現(xiàn)，③心肌酶學的改變。并認為以上三項中的二項以上陽性可診斷為急性心肌梗死。檢驗地帶網一個理想的心肌損傷標志物除了高敏感性和高特異性外，還應該具有以下特性①主要或僅存在于心肌組織，在心肌中有較高的含量，在正常血液中不存在，可反映小范圍的損傷；②能檢測早期心肌損傷，且窗口期長；③能估計梗死范圍大小，判斷預后；④能評估溶栓效果。檢驗地帶網一、歷史演變檢驗地帶網1954年首先報告測定天門冬氨酸轉氨酶（ASPARTATEAMINOTRANSFERASEAST）有助診斷AMI，1952年首先從牛心肌提純乳酸脫氫酶LACTATEDEHYDROGENASELD，1955年用于診斷急性心肌梗死。1963年發(fā)現(xiàn)了肌酸激酶CREATINEKINASECK在急性心肌梗死時快速升高，1966年發(fā)表了CKMB在急性心肌梗死診斷中作用的報告，CK和LD的同工酶檢測提高了診斷的特異性。1979年WHO提出急性心肌梗死診斷標準，血清AST、LD、CK以及同功酶組成血清心肌酶譜，在60、70年代在診斷AMI中起過重要的作用。1985年出現(xiàn)應用單抗測定CKMB質量CKMBMASS方法，CKMBMASS成為測定CKMB的首選方法。1989年診斷急性心肌梗死的心肌肌鈣蛋白T（CARDIACTROPONINTCTNT）試劑誕生，1992年CTNT首次用于不穩(wěn)定性心絞痛，同時出現(xiàn)了心肌肌鈣蛋白I（CARDIACTROPONINICTNI）。1994年CKMB亞單位開始用于臨床病人的早期分篩，1996年發(fā)表大樣本的CTNT和CTNI的臨床應用報告。近幾年內，國內外一致認為肌紅蛋白和CKMB亞型是急性心肌梗死早期標志物，肌鈣蛋白是心肌損傷的確診標志物。檢驗地帶網二、傳統(tǒng)的心肌酶譜本文來自檢驗地帶網（一）天門冬氨酸轉氨酶COPYRIGHTAST在AMI發(fā)生后6～12H升高，24～48H達峰值，持續(xù)到第5天或一周降低。由于AST不具備組織特異性，血清單純AST升高不能診斷心肌損傷。當今學術界已不主張AST用于急性心肌梗死診斷。本文來自檢驗地帶網（二）乳酸脫氫酶（LD）及其同工酶以前和36H以后敏感度較低，只有CKMB亞型可用于急性心肌梗死早期診斷。③對心肌微小損傷不敏感。COPYRIGHTCK同工酶的特異性和敏感性高于總CK，目前臨床傾向用CKMB替代CK作為心肌損傷的常規(guī)檢查項目。三、心肌肌鈣蛋白檢驗地帶網（一）總肌鈣蛋白檢驗地帶網1肌鈣蛋白TN的特性TN復合體存在于各種骨骼肌胞漿的細絲中，由鈣介導調節(jié)肌肉收縮。平滑肌無肌鈣蛋白，由鈣調素調節(jié)平滑肌收縮。1973年將與鈣結合的部分稱肌鈣蛋白C（TNC）含抑制因子部分稱為肌鈣蛋白I（TNI）和原肌球蛋白結合部分稱為肌鈣蛋白TTNT。COPYRIGHT2肌鈣蛋白的作用機理檢驗地帶網由于CTN窗口期長于LD，在診斷發(fā)現(xiàn)較遲的急性心肌梗死時可替代LD。和CKMB比較，正常人血清中幾乎測不到CTN，因而它對急性心肌梗死有較高的分辨能力。CTN是心肌特有的，因而特異性高。在懷疑急性心肌梗死的病人，一般在入院，和入院后3H、6H、9H各測一次CTN和肌紅蛋白。COPYRIGHT（二）心肌肌鈣蛋白T1心肌肌鈣蛋白TCTNT的檢測近年發(fā)現(xiàn)應用CTNT對不穩(wěn)定心絞痛病人監(jiān)測可以發(fā)現(xiàn)一些輕度和小范圍心肌損傷。檢驗地帶網2CTNT的臨床意義COPYRIGHT表11–1不同采樣時間CTNI和CKMB診斷MI敏感度檢驗地帶網心臟標志物發(fā)作后0～4H5～11H12～23H24～47HN74N123N178N108

簡介：0生物化學習題冊生物化學與分子生物學系生物化學與分子生物學系編南京農業(yè)大學生命科學學院氨基酸與蛋白質一、填空1在組成蛋白質的二十種氨基酸中，是亞氨基酸，當它在螺旋行進中出現(xiàn)時，可使螺旋。2LYS的COOH、NH3＋的PK值分別為218和895，該氨基酸的PI值為974，則R基團的PK值為，它是由基團的解離引起的。3GLU的PK1COOH219、PK2R基團425、PK3NH3＋967，該氨基酸的PI值為。4蛋白質在波長為NM的紫外光中有明顯的吸收峰，這是由、和三種氨基酸殘基所引起的。5有一混合蛋白樣品，含A、B、C、D四種蛋白質，其PI分別為49、52、66和78，若將此樣品液置于PH70的緩沖液中電泳，向陰極移動的有。6某蛋白質的某一區(qū)段含有15個氨基酸殘基，這些殘基之間均可形成如右圖所示的氫鍵。27纖維蛋白質；8肽單位答案一填空1PRO中斷21053氨基33224280TYRTRPPHE5D61Α螺旋2252113疏水二選擇題1B2ACD3D4B5A6D7A8DE核酸化學一、名詞解釋1核酸的增色效應；2核酸的TM值；3GAFF定則；4DNA雙螺旋；5拓撲異構酶；6核小體；7退火；8限制性內切酶；9反向重復序列；10基因二、填空1提純的結核分枝桿菌DNA，其腺嘌呤含量為151，則鳥嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶的含量依次是、、。2關于TRNA的結構及功能組成TRNA的核苷酸大約個，TRNA3′末端三個核苷酸順序是；二級結構呈形；三級結構呈形，其

簡介：組織相容性復合體MHC能引起強而迅速的排斥反應的抗原稱為主要組織相容性抗原，其編碼基因是一組緊密連鎖的基因群，稱為主要組織相容性復合體。組蛋白IHISTONES是保守的DNA結合蛋白，是染色體的結構蛋白，分為HL、H2A、H2B、H3及H4五種，與DNA共同組成真核生物染色質的基本單位核小體。指導RNAGUIDERNA原生動物及植物線粒體中進行RNA編輯所需的RNA序列，是與已正確編輯的RNA序列互補的一小段RNA，被用來作為向未經編輯的RNA中插入堿基的模板。阻遏蛋白REPRESSL是指轉錄調控系統(tǒng)中調節(jié)基因表達產物豐度的蛋白質，其作用部位往往是操縱子的操縱區(qū)，起著阻止結構基因轉錄的作用。增強子ENBANCER能提高轉錄起始效率的序列被稱為增強子或強化子。增強子可位于轉錄起始點的5’或3’末端，而且一般與所調控的靶基因的距離無關。自主復制序列AUTONOMOUSLYREPLICATINGSEQUENCESARS是酵母DNA復制的起點，長約150BP左右，包括數個復制起始必需的保守區(qū)。不同ARS序列的共同特征是有一個被稱為A區(qū)的LLBP的保守序列。原位雜交INSITUHYBRIDIZATIONISH是用標記的核酸探針，經放射自顯影或非放射檢測體系，在組織、細胞及染色體水平上對核酸進行定位和相對定量研究的一種手段。通常分為RNA原位雜交和染色體原位雜交兩大類。轉座子TRANSPOSONTN是存在于染色體DNA上可自主復制和位移的基本單位。參與轉座子易位及DNA鏈整合的酶稱為轉座酶。轉錄起始位點TRANIONINITIATIONSITE是指與新生RNA鏈第一個核苷酸相對應DNA鏈上的堿基位點，通常為嘌呤。常把起點前，即5，末端的序列稱為上游（UPSTREAM），而把其后面即3’末端的序列稱為下游（DOWNSTREAM）。轉錄單元TRANIONUNIT是一段可被RNA聚合酶轉錄成一條連續(xù)MRNA鏈的DNA包括轉錄起始和終止信號。一個簡單的轉錄單位只攜帶合成種蛋白的信息，復合轉錄單位可攜帶不止一種蛋白質分子的信息。移碼突變FRAMESHIFTMUTATION指一種突變，其結果可導致核苷酸序列與相對應蛋白質的氨基酸序列之間的正常關系發(fā)生改變。移碼突變是由刪去或捕入一個核苷酸的“點突變”構成的，突變位點之前的密碼子不發(fā)生改變，但突變位點以后的所有密碼了都發(fā)生變化，編碼的氨基酸出現(xiàn)錯誤。野生型和突變型WILDTYPEMUTANT生物學上把所研究的基因位點未發(fā)生改變的生物個體稱為野生型，把所研究的基因位點發(fā)生遺傳突變的生物個體稱為突變型。因此，野生型和突變型是相對的，甚至可能根據所研究目的基因的不同而發(fā)生轉換。信號識別蛋白SIGNALRECOGNITIONPROTEINSRP由6種緊密結合的信號識別蛋白質與一個長約300核苷酸的7SRNA分子形成的核糖核蛋白顆粒，能識別核糖體上新合成多肽鏈的前導序列并與其結合，將核糖體、新合成肽鏈及信號識別顆粒導向內質網，使肽鏈的翻譯及轉運同時進行。同工TRNAICOGNATETRNA指幾個代表相同氨基酸、能夠被一個特殊的氨酰TRNA合成酶識別的TRNA。小分子干擾核糖核酸SIRNA，SHTINTERFERINGRNAS是長度為2125個核苷酸的雙鏈小分子RNA它是引發(fā)轉錄后基因沉默中序列特異性的RNA降解的重要中間媒介。SIRNA具有5’端磷酸基和3’端羥基，兩條鏈的3’端各有兩個堿基突出于末端。在轉錄后沉默和RNAI的過程中，SIRNA作為識別目標基因的引導物。肽酰TRNAPEPTIDYTRNA指在蛋白質生物合成過程中，在肽鍵合成之后，連接在新生肽鏈上的TRNA分子。順反子DSTRON功能基因，意為通過順式（基因序列）及反式（所編碼的蛋白質）試驗所確定的一個遺傳學單位。細菌人工染色體BAC科學家用細菌的F質粒及其調控基因構建的細菌染色體克隆載體，常用來克隆150KB左右大小的DNA片段。細胞轉化基因CONC即被激活的原癌基因，能夠轉化NTH3T3成纖維細胞或其他靶細胞成為腫瘤細胞的基因，也稱癌基因（ONCOGENE）。孟德爾GREGMEND奧地利修道士，經典遺傳學創(chuàng)始人，他的豌豆雜交試驗可能是遺傳學歷史上最具有傳奇色彩并且最引人人勝的研究成果，是遺傳學的奠基石基因組DNA文庫CDNAGENOMICDNALIBRARY是某一生物體全部或部分基因的集合。將某個生物的基因組DNA或CDNA片段與適當載體在體外重組后，轉化宿主細胞，所得的菌落或噬菌體的集合即為該生物的基因組DNA或CDNA文庫。核定位序列NUCLEARLOCALIZATLONSEQUENCENLS蛋白質中的一種常見的結構域，通常為一短的氨基酸序列，它能與人核載體相互作用，將蛋白質運進細胞核內。UL厘摩CENTIMGAN重組頻率的測量單位OL厘摩相當于在一個世代巾，由于交換而使一個遺傳位點標記從第二個遺傳位點標記中分離出來的可能性是L。在人類基因組中，L厘摩大約相當于100萬個堿基對。高速泳動蛋白HMG蛋白HIGHMOBILITYGROUPPROTEIN是一類能用低鹽溶液抽提、能溶于2的三氯乙酸、相對分子質量在30XL04以下的非組蛋白。因其相對分子質量小、在凝膠電泳中遷移速度快而得名。分為HMGI和HMG2兩大類。這類蛋白的特點是能與DNA結合，也能與H作用，但與DNA的結合并不牢固，可能與DNA的超螺旋結構有關，在DNA復制和重組中起重要作用?；蚯贸鼼ENEKNOCKOUT針對一個序列已知但功能未知的基因，從DNA水平上設計實驗，徹底破壞該基因的功能或消除其表達機制，從而推測該基因的生物學功能。復制起始點REPLICATIONIGIN是DNA鏈上獨特的具有起始DNA復制功能的堿基順序。大腸桿菌的復制起點包括IC和IH，IC是首選的復制起點，而IH是在RNASEH缺失突變株巾發(fā)現(xiàn)的一系列復制起點。翻譯一轉運同步機制COTRANSLATIONALTRANSLOCATION某個蛋白質的合成和轉運是同時發(fā)生的。翻譯后轉運機制POSTTRANSLATIONALTRANSLOCATION蛋白質從核糖體上釋放后才發(fā)生轉運。單核苷酸的多態(tài)性SINGLENUCLEOTIDEPOLYMPHISM，SNPS單核甘酸多態(tài)性指在基因組中不同個體的DNA序列上的單個堿基差異。同一位置上的每個堿基類型叫做一個等位位點。二組分系統(tǒng)TWOCOMPONENTSYSTEM由位于細胞質膜上的傳感蛋白（該蛋白常常具有激酶活性）以及位于細胞質中的應答調節(jié)蛋白組成。傳感激酶常在受到膜外環(huán)境信號刺激時被磷酸化，并將其磷酸基團轉移到應答調節(jié)蛋白上，使該磷酸化的應答調節(jié)蛋白成為阻遏物或誘導蛋白，通過對操縱子的阻遏或激活作用調控下游基因表達。多順反子MRNAPOLYCISTRONICMESSENGERRNA一種能作為兩種或多種多肽鏈翻譯模板的信使RNA由DNA鏈卜的鄰近順反子所界定。重疊基因OVERLAPPINGGENENESTEDGENE具有部分共用核苷酸序列的基因，即同一段DNA攜帶了兩種或兩種以上不同蛋白質的編碼信息。重疊的部分可以在調控區(qū)，也可以在結構基因區(qū)。常見于病毒和噬菌體基因組中。單核苷酸多態(tài)性SNPSINGLENUCLEOTIDEPOLYMPHISM指基因組DNA序列中由于單個核苷酸（A，T，C和G）的突變而引起的物種多態(tài)性。TDNA根癌農桿菌TI（TUMINDUCING）或RI（ROOTINDUCING）質粒中的一段DNA序列，可以從農桿菌巾轉移并穩(wěn)定整合到植物基因組中，是植物分子生物學中廣泛應用的遺傳轉化載體。P轉座子PELEMENT足一種能夠誘發(fā)雜種不育（HYBRIDDYSGENESIS）的果蠅轉座子，果蠅中幾乎所有的雜種不育都是由于P轉座子插入基因組W位點而引起的N所有P轉座子兩翼都有31個堿基的倒置重復序列，P轉座子轉座導致靶DNA復制產生8堿基正向重復序列。插入序列IONALSEQUENCEIS是最簡單的轉座子，是細菌的一小段可轉座元件，它不含有任何宿主基因而常被稱為插入序列，它們是細菌染色體或質粒DNA的正常組成部分。SD序列SHINEDALGARNOSEQUENCE存在于原核生物起始密碼子AUG上游7一12個核苷酸處的一種47個核苷酸的保守片段，它與16SRRNA3，端反向互補，所以可將MRNA的AUG起始密碼了置于核糖體的適當位置以便起始翻譯作用。根據首次識別其功能意義的科學家命名。GUAG法則GUAGRULE多數細胞核MRNA前體中內含子的5，邊界序列為GU，3’邊界序列為AGC因此，GU表示供體銜接點的5，端，AG代表接納體銜接點的3’端序列。習慣上，把這種保守序列模式稱為GUAG法則。RNA的剪接RNASPLIANG從MRNA前體分子中切除被稱為內含子（INTRON）的非編碼區(qū)，并使基因中被稱為外顯子（EXON）的編碼區(qū)拼接形成成熟MRNA的過程就稱為RNA的剪接。

簡介：廈門大學2003年生物化學考研試題一填空題（共30分）1蔗糖是有一分子（）和一分子（）組成，它們之間是通過（）鍵相連。2核苷三磷酸在代謝中起重要的作用。（）是能量和磷酸基團轉移的重要物質，（）參與單糖的轉變和多糖的合成，（）參與卵磷脂的合成，（）供給肽鏈合成時所需要的能量。3將RNA變性后轉移到硝酸纖維素膜上再進行雜交，此技術稱為（）印跡法。4給動物食用3H標記的（），可使DNA帶有放射行，而RNA不帶放射性。5酶促反應動力學的雙倒數作圖（LINEWEAVERBURK作圖法），得到的直線在縱軸上的截距為（），橫軸上的截距為（）。６核酸復制時，ＤＮＡ聚合酶沿模板鏈（）方向移動；轉錄時，ＲＮＡ聚合酶沿模板鏈（）方向移動；翻譯時，核糖體沿模板鏈（）方向移動。７糖酵解的關鍵控制酶是（），果糖－２，６－二磷酸的作用是（）糖酵解。８細菌的ＤＮＡ連接酶以（）為能量來源，動物細胞和Ｔ４噬菌體的ＤＮＡ連接酶以（）為能源。９血紅蛋白與氧結合的過程呈現(xiàn)（）效應，是通過血紅蛋白的（）現(xiàn)象實現(xiàn)的。１０。雙鏈ＤＮＡ中，若（）含量多，則ＴM值高。１１。SNRNA主要參與（）的加工成熟，真核生物TRNA的加工成熟Ｃ。分子極性的不同Ｄ。溶解度的不同５轉氨酶中以何種氨基酸與－酮酸的轉氨酶最為重要Ａ。甘氨酸Ｂ。蛋氨酸Ｃ。絲氨酸Ｄ。谷氨酸６吖啶染料可以引起下列哪種突變Ａ。轉換Ｂ。顛換Ｃ。移碼突變Ｄ。嘧啶二聚體７ＲＮＡ經NAOH水解，其產物是哪一種Ａ。３′－核苷酸Ｂ。５′－核苷酸Ｃ。２′－核苷酸Ｄ。３′－核苷酸和２′－核苷酸８嘌呤霉素抑制蛋白質生物合成是由于它是Ａ。核糖體失活蛋白Ｂ。核糖核酸酶Ｃ。氨酰TRNA的類似物Ｄ。ＲＮＡ聚合酶的抑制劑

簡介：36第四章第四章內分泌系統(tǒng)生物化學內分泌系統(tǒng)生物化學激素HMONES是內分泌腺或內分泌細胞所分泌的一類化學物質，這些物質對一定的組織或細胞靶組織或靶細胞發(fā)揮特有的作用，產生特定的生物學效應，調節(jié)體內代謝。激素是一類重要的細胞外信息信號分子，屬“第一信使”?，F(xiàn)在已知的激素約有數十種之多，本章重點討論的有下列幾類甲狀腺激素、腎上腺髓質及皮質激素、胰島的激素、垂體激素以及下丘腦激素等。主要介紹它們的化學本質和結構特點、結構與功能的關系、生物合成和降解以及對代謝的作用等。同時還介紹兩類較新發(fā)現(xiàn)的激素心鈉素和內皮素。性激素、前列腺素、松果體激素等將在以后有關學科中討論。第一節(jié)第一節(jié)甲狀腺激素甲狀腺激素甲狀腺分泌的激素總稱甲狀腺激素，主要為T3和T4，T4又稱甲狀腺素THYROXME，它們都是含碘的酪氨酸衍生物，見表41。注MIT3MONOIODOTYROSINE，DIT3，5DLIODOTYROSI33，5，3’TRIODOTHYRONINE，RT3，REVERSET3，T43，5，3，5TETRAIODOTHYRONINE，THYROXINC一、生物合成一、生物合成甲狀腺激素在甲狀腺濾泡內合成，合成原料是酪氨酸和碘。但酪氨酸并非游離的，而一種特殊的蛋白表4－1人甲狀腺中含碘的酪氨酸衍生物人甲狀腺中含碘的酪氨酸衍生物38于濾泡腔中細胞外，此與其他激素多儲存于細胞內有所不同。另一點不同的是甲狀腺激素的儲存量很大，可供機體利用50～120天之久，因此當應用抑制甲狀腺激素合成的藥物時，用藥時間必需較長才能奏效。二、分泌、運輸及降解二、分泌、運輸及降解一分泌儲存于濾泡腔中的甲狀腺球蛋白在促甲狀腺激素TSH的刺激下，首先通過胞飲作用由頂端膜吞入細胞與溶酶體融合，溶酶體中有蛋白酶，將甲狀腺球蛋白水解，釋出T3、T4及MIT、DKI，其中T及T4擴散入血液，而MIT及DKI則經脫碘酶作用脫碘，脫去的碘可以再用于合成甲狀腺激素。正常成人每日分泌50～150ΜG甲狀腺激素，主要為T3、T4很少。二運輸血漿中T4含量平均84ΜG／100ML，T3平均012ΜG／100ML。T4和T3的絕大部分與血漿中的某些蛋白質結合表42。由于血漿蛋白質結合的含碘物主要是T4和T3，因此測定血漿中與蛋白質結合的碘的量可以反映甲狀腺激素的量，稱為蛋白結合碘PROTEINBOUNDIODINEPBI，正常人PBL4～8／ΜG／100ML，甲亢時升高，甲減時降低。三降解T3和T4由血循環(huán)運送至各組織細胞中發(fā)揮作用，T3的生物活性較大，是T4的3～5倍，T3被認為是甲狀腺激素的活性形式。T4進入外周組織后約80％轉變?yōu)門3還有少雖RT3。T4和T3在外周組織中發(fā)揮作用后，脫氨酸降解為四碘甲腺乙酸和三碘甲腺乙酸而自尿中排出體外。還有部分T4和T3在肝臟中與葡萄糖醛酸結合后自膽汁排入腸道。三、對代謝的作用三、對代謝的作用一促進能量代謝甲狀腺激素能促進心肌、骨骼肌和腎臟等肺組織除外細胞膜上NA、KATP酶的活性，于是ATP分解加快，ADP／ATP比值升高，刺激線粒體呼吸加強，耗氧量增加，基礎代謝率BASICMETABOLICRATE，BMR增高、二蛋白質代謝生理劑量下，甲狀腺激素能促進蛋白質合成，對發(fā)揮生長激素的加速蛋白質合成的作用是必要的。幼年時甲狀腺激素缺少可致呆小癥，生長激素缺少則致侏儒癥。超生理大劑量的甲狀腺激素則促進蛋白質分解代謝，因此甲亢患者肌肉萎縮、身體消瘦。三糖代謝甲狀腺激素促進①小腸中單糖葡萄糖、半乳糖的吸收。②肝糖原的分解。因此甲狀腺激素促使血糖升高。四脂代謝1甲狀腺激素能增強脂肪組織對腎上腺素和胰高血糖素的敏感性，此時脂肪細胞中CAMP濃度增高，促使脂肪酶活性升高，于是脂肪動員增加，血漿游離脂肪酸FREEFATTYACIDS，F(xiàn)FA濃度升高。2甲狀腺激素對膽固醇的合成與轉化均有促進作用，但后者大于前者。即主要加速膽固醇轉變?yōu)槟懕?－2血漿中與甲狀腺激素結合的蛋白質血漿中與甲狀腺激素結合的蛋白質

簡介：中國科學技術大學碩士入學生物化學2002年一是非題請將正確的敘述用““表示，錯誤的用““表示，每小題1分，共20分。1一個化合物如果能和茚三酮反應生成紫色，說明這個化合物是氨基酸、肽和蛋白質。2雖然在非哺乳動物中出現(xiàn)自由的D氨基酸和由D氨基酸構成的多肽。但在哺乳動物中最近顯示也含有某些自由的D氨基酸。3CNBR能分裂GLYMETPRO三肽。4雙縮脲反應是肽和蛋白質特有的反應，所以二肽也有雙縮脲反應。5蛋白質的亞基或稱亞單位和肽鏈是同義的。6測定變構酶的分子量可以用十二烷基硫酸鈉SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳。7蛋白質所含的ASN和GLN兩種殘基是生物合成時直接從模板中翻譯來的。8若一核酸樣品在某溫度范圍內，對260NM的光吸收增加30％左右，則這個核酸是雙螺旋結構。9溶液的PH值與核酸的紫外吸收無關。10DNA連接酶能將兩條游離的DNA單鏈連接起來。11酶促反應的初速度與底物濃度無關。12如果加入足夠的底物，即使存在非競爭性抑制劑，酶促反應也能達到正常的VMAX。13就光合作用的總反應來說，葡萄糖分子中的氧原子最終來自水。14丙酮酸脫氫酶復合物催化底物脫下的氫最終是交給NAD生成NADHH的。15從乙酰COA合成1分子軟脂酸，必須消耗8分子ATP。16磷脂酸是脂肪和磷脂合成的中間物。17CTP參加磷脂生物合成，UTP參加糖原生物合成，GTP參加蛋白質生物合成。18在ECOLI中，DNA連接酶所催化的反應需NAD為反應提供磷酸鍵能。19蛋白質合成起始以后，核糖體中每形成一個肽鍵都需要消耗兩個GTP成GDPPI。20寡酶素對氧消耗的抑制作用可被2，4二硝基苯酚解除。二選擇題下列有任選編碼項目，請將正確項目的編號寫出來。每小題1分，共35分。1蛋白質一級結構的測定方法有哪些方法A直接法B間接法C質譜法D連接法2一個谷氨酸溶液，用5ML的1M的NAOH來滴定，溶液中的PH從10上升到70，下列數據中哪一個接近于該溶液中所含谷氨酸的毫摩爾數A15B30C60D123蛋白質典型的Α螺旋是什么A2610B310C3613D44164每分子血紅蛋白可結合氧的分子數是多少A1B2C3D45免疫球蛋白是一種什么蛋白A糖蛋白B脂蛋白C鐵蛋白D核蛋白6煤氣中毒主要是因為煤氣中的CO起了什么作用A抑制巰基酶的活性，使巰基酶失活。B抑制了膽堿酯酶活性，使乙酰膽堿堆積，引起神經中毒的癥狀。C和血紅蛋白結合后，血紅蛋白失去了運輸氧的功能，使患者因缺氧而死。D抑制了體內所有酶的活性，使代謝反應不能正常進行。7根據WATSONCRICK模型，求每一微米DNA雙螺旋含核苷酸的平均數是多少A25400B2540C29411D29418某DNA分子的AT含量為90％，其TM值是多少一部位進入呼吸鏈ANADBFMNCCYTAA3D以上都不是26關于氧化磷酸化機制的敘述錯誤的是什么AH不能自由通過線粒體內膜B電子并不排至內膜外C線粒體內膜胞液一面帶正電荷D線粒體內膜胞液一面PH比基質一面高27以NADP為輔酶的酶有哪些A蘋果酸脫氫酶B異檸檬酸脫氫酶C蘋果酸酶D葡萄糖6磷酸脫氫酶28軟脂酰COA經過一次Β氧化，其產物通過TCA循環(huán)和氧化磷酸化產生ATP的數目是多少A5B9C12D1429原核生物的DNA聚合酶的特點是什么ADNA聚合酶I由7種，9個亞單位組成BDNA聚合酶Ⅱ有最強的核酸外切酶活性CDNA聚合酶Ⅲ二聚體是真正起復制作用的酶D用4種脫氧核苷作底物30用3HUTP作同位素摻入實驗，放射性可出現(xiàn)于什么地方A線粒體DNAB核膜C，核仁DHNRNA31G蛋白的活化包括哪些AGTP取代GDP連接到Α亞基上BGTP－Α亞基與ΒR復合物分離CΑ亞基連接的GTP緩慢水解限制激素活性DΑ亞基的GTPASE的活性表現(xiàn)32通過控制基因活性，即控制轉錄來發(fā)揮作用的物質是什么A甾醇類激素B甲狀腺素C125OH2D3D視黃酸33RAS蛋白是GTP連接的蛋白。RAS蛋白的特點是什么A最早發(fā)現(xiàn)的小G蛋白B質膜內側蛋白C主要受酪氨酸蛋白激酶調節(jié)D具有很低的GTPASE活性34在蛋白質合成中不消耗高能磷酸鍵的步驟是什么A移位B氨基酸活化C肽鍵的形成D氨基酰TRNA進入A位點35甘油二脂是什么化合物A脂肪合成或降解的中間產物B磷脂酶C作用于PIP2的產物是第二信使C磷脂酶C作用于卵磷脂的產物D磷脂酶A作用于磷脂的產物三填空每小題1分，共30分。1如果GGC是MRNA5ˋ→3ˋ方向中的密碼子，其TRNA的反密碼子5ˋ→3ˋ方向是什么2蛋白質生物合成時肽酰基轉移酶活性存在于核糖體的什么地方3ECOLI合成的所有未修飾的多肽鏈，其N端應是哪種氨基酸4四環(huán)素阻斷原核生物多肽鏈合成的機制是什么5DNA上某段堿基順序為5ˋACTAGTCAG3ˋ，轉錄后的MRNA上相應的堿基順序是什么6DNA指導的RNA聚合酶由數個亞單位組成，其核心酶的組成是什么7RNA聚合酶催化轉錄，其底物是什么8DNA以半保留方式進行復制，若一完全被標記的DNA分子，置于無放射標記的溶液中復制兩代，所產生的4個DNA分子的放射性狀況如何9第二信使包括哪些物質

簡介：臨床生物化學檢驗IFCC定義為定義為“包含對人體健康和患病包含對人體健康和患病時化學狀態(tài)的研究以及用于診斷、治療和預防疾病的化學時化學狀態(tài)的研究以及用于診斷、治療和預防疾病的化學試驗方法的應用試驗方法的應用”。臨床生物化學檢驗的主要任務①②③④臨床生物化學檢驗的發(fā)展趨勢①實驗室高新技術的發(fā)展分離與分析技術、自動化與酶法分析、標準物質和體外診斷試劑②快速小型化檢驗技術的發(fā)展快速檢測試條、小型化多用途檢驗儀器③檢驗質量控制和系統(tǒng)評估檢驗結果可靠有用、檢驗與臨床結合密切臨床生物化學檢驗與臨床醫(yī)學的關系與探討疾病發(fā)生機制的關系、與臨床疾病診斷和治療的關系疾病診斷和早期診斷判斷疾病的嚴重程度和預后治療效果監(jiān)測健康普查和咨詢、與臨床和基礎醫(yī)學研究的關系急性時相反應、急性時相反應蛋白血脂正常，膽固醇不高的人群。有嚴重AS性疾病和家族史人群。有早期＜50歲冠心病、腦血管或外周血管病癥狀的人群。服用氨甲喋呤、氨茶堿、苯妥英等人群中HCY升高的比例較高，有進一步引發(fā)血管疾病的可能，需要聯(lián)合考慮。繼發(fā)性氨基酸代謝紊亂主要發(fā)生在肝臟和腎臟疾患（蛋白質營養(yǎng)紊亂）以及燒傷等。①肝功能衰竭和氨基酸代謝失衡肝衰竭時芳香族氨基酸（AAA）在肝臟中的降解減少，其血漿濃度升高；而支鏈氨基酸（BCAA）在肌肉等組織中的分解沒有減少，相反因肝臟降解胰島素減少、血漿胰島素升高，促進BCAA進入肌肉，降解增多，導致血漿BCAA濃度下降。正常情況下BCAAAAA3035，肝病時可顯著下降，比值降至1左右往往發(fā)生肝性腦病。芳香族色氨酸、苯丙氨酸因血液濃度上升，進入腦組織的量也增加；血漿BCAA下降又導致AAA進入腦細胞的比例增加，這些AAA在腦組織中可形成假性神經遞質，是引起肝性腦病和肝昏迷的重要原因。②腎臟疾病由于腎小管損害、腎近曲小管功能障礙引起。某些腎臟疾病時僅有腎小管重吸收氨基酸障礙（氨基酸尿）；有些病人的腎近曲小管的所有重吸收功能均受影響，已經不僅僅是氨基酸尿。高尿酸血癥是指37℃時，血清中尿酸含量男性超過420ΜMOLL，女性超過350ΜMOLL。由尿酸排泄障礙或嘌呤代謝紊亂引起。腎臟尿酸排泄減少或體內嘌呤來源過多均可導致高尿酸血癥。①排泄障礙當GFR下降或近端腎小管對尿酸的重吸收增加或（和）分泌功能減退時，便導致，一般在慢性腎病時出現(xiàn)。另一種是機制不明的多基因型遺傳缺陷引起的原發(fā)性。②嘌呤代謝合成紊亂大多數屬于多基因遺傳缺陷，機制不明。由酶缺陷引起的占少數痛風（痛風（GOUT））是一組嘌呤代謝紊亂所致的疾病，由遺傳性和（或）獲得性的尿酸排泄減少和（或）嘌呤代謝障礙，導致高尿酸血癥及尿酸鹽結晶形成和沉積，從而引起特征性急性關節(jié)炎、痛風石、間質性腎炎，嚴重者呈關節(jié)畸形及功能障礙；常伴尿酸性尿路結石。（僅有高尿酸血癥，即使合并尿酸性結石也不稱之為痛風）血清中的蛋白質因為都是由氨基酸組成，性質相似，除清蛋白等少數蛋白質有某種特性可利用染料結合法等方法測定外，其他都需制備特異的抗血清，采用免疫比濁法、免疫擴散法、化學發(fā)光免疫法、放射免疫法等方法測定。臨床所指的特定蛋白質主要有臨床所指的特定蛋白質主要有ALB、PA、AAT、AAG、HP、AMG、CER、TRF、CRP，以及免疫球蛋白以及免疫球蛋白IGG、IGM、IGA和補體和補體C3、C4，這，這14種蛋白質，目前已有國際公認種蛋白質，目前已有國際公認的標準參考物質。的標準參考物質。血清總蛋白測定血清總蛋白測定

簡介：生物化學試題答案（2）一、一、名詞解釋名詞解釋20201、乙醛酸循環(huán)（2分）是某些植物，細菌和酵母中檸檬酸循環(huán)的修改形式，通過該循環(huán)可以收乙乙酰COA經草酰乙酸凈生成葡萄糖。乙醛酸循環(huán)繞過了檸檬酸循環(huán)中生成兩個CO2的步驟。2、無效循環(huán)（FUTILECYCLE）（2分）也稱為底物循環(huán)。一對酶催化的循環(huán)反應，該循環(huán)通過ATP的水解導致熱能的釋放。EG葡萄糖ATP葡萄糖6磷酸ADP與葡萄糖6磷酸H2O葡萄糖PI反應組成的循環(huán)反應，其凈反應實際上是ＡＴＰ＋Ｈ２Ｏ＝ＡＤＰ＋ＰI。3、糖異生作用（2分）由簡單的非糖前體轉變?yōu)樘堑倪^程。糖異生不是糖酵解的簡單逆轉。雖然由丙酮酸開始的糖異生利用了糖酵解中的七步進似平衡反應的逆反應，但還必需利用另外四步酵解中不曾出現(xiàn)的酶促反應，繞過酵解過程中不可逆的三個反應4、生糖生酮氨基酸既可以轉變成糖或酯的氨基酸。5、啟動子DNA分子中RNA聚合酶能夠結合并導致轉錄起始的序列。6、錯配修復（MISMATCHREPAIR）（2分）在含有錯配堿基的DNA分子中，使正常核苷酸序列恢復的修復方式。這種修復方式的過程是識別出下正確地鏈，切除掉不正確鏈的部分，然后通過DNA聚合酶和DNA連接酶的作用，合成正確配對的雙鏈DNA。7、外顯子（EXON）（2分）既存在于最初的轉錄產物中，也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。術語外顯子也指編碼相應RNA內含子的DNA中的區(qū)域。8、（密碼子）擺動（WOBBLE）（2分）處于密碼子3ˊ端的堿基與之互補的反密碼子5ˊ端的堿基（也稱為擺動位置），例如I可以與密碼子上3ˊ端的U，C和A配對。由于存在擺動現(xiàn)象，所以使得一個TRNA反密碼子可以和一個以上的MRAN密碼子結合。9、魔點（2分）任何一種氨基酸缺乏，或突變導致任何一種氨基酰TRNA合成酶的失活都將引起嚴謹控制生長代謝的反應。此時細胞內出現(xiàn)兩種不同尋常的核苷酸，電泳時出現(xiàn)2個特殊的斑點，稱之為魔點。為PPGPPPPPGPP10、Q循環(huán)（2分）在電子傳遞鏈中，2個氫醌（QH2）分別將一個電子傳遞給2個細胞色素C，經過細胞色素BLBH等參與的循環(huán)反應，生成一個氫醌和醌的循環(huán)。二、填空題（二、填空題（2020分）分）7向線粒體懸浮液中加入琥珀酸，磷酸，DNP（二硝基苯酚）一起保溫，若向懸液液中加入ADP，則耗氧量明顯增加。（1分）8在大腸桿菌中，DNA連接酶催化的反應需要NAD作為電子供體。（1分）9丙酮酸羧化酶的激活，意味著TCA循環(huán)中的一種或多種代謝物離開循環(huán)用于合成，或循環(huán)代謝能力增強。（1分）10脂肪酸合成所需的碳源完全來自乙酰COA它可以通過?；d體蛋白穿過線粒體內膜而進入胞漿。（1分）11在一厭氧細菌的培養(yǎng)物中若添加F，將導致細菌細胞中P烯醇式丙酮酸2P甘油酸的比率很快降低。（1分）12代謝物降解物基因活化蛋白（CAP）的作用是與CAMP形成復合物后，再與啟動基因結合，促進轉錄過程。（1分）13在所有已知的DNA聚合酶中，只有RNA腫瘤病毒中依賴RNA的DNA聚合酶不需要引物。（1分）14SSB（單鏈結合蛋白）能降低DNA的TM值。（1分）15寡霉素抑制ATP的合成，同時意味著氧的利用被停止。（1分）16在大多數生物中，氨基酸的A氨基轉變成NH3是一個氧化過程，通常需要FAD或NAD作為氧化劑。（1分）17磷酸戊糖途徑以降解葡萄糖作為代價，為機體提供ATP與還原能力。（1分）18嘌呤霉素與氨酰TRNA結構相似，通過以共價方式摻入到肽鏈的N末端，從而抑制蛋白質的合成。（1分）19已糖激酶和葡萄糖激酶兩者都可催化葡萄糖生成6PG，但兩者相比，前者對葡萄糖的專一性較差，KM較小。（1分）20乙醛酸循環(huán)是生物體中普遍存在的一條循環(huán)途徑，它是TCA循環(huán)的輔助途徑之一。（1分）1，2，3，4，5，6，7，8，9，10111213，14，15，16，17，18，19，20四、簡答與計算四、簡答與計算4040，選，選881、分解代謝為細胞合成代謝提供的主要產品有什么（5分）分解代謝為合成代謝提供ATPNADPH小分子。2、向10ML的6磷酸G和1磷酸G的混合溶液中加入10ML含有過量的NADP，MG2，6磷酸G脫氫酶溶液，此溶液在1CM比色杯中測得OD340057當再加入10ML磷酸G變位酶后測得OD340050計算1）原始溶液中6磷酸G的濃度，2）原始溶液中1磷酸G的濃度。（5分）①發(fā)生的反應如下DHE6PGNADP6P葡萄糖酸NADPH；由于溶液中NADP過量，因此有1MOL6PG就會產生1MOLNADPHH；NADPH的濃度C916105M310226570所以原始液中6PG的濃度9161052182104M②加入PG變位酶后1PG6PG新增加的NADPHH的量即為1PG的量，此條件下，NADPH濃度為C804105M31022650換算成原始溶液中6PG的濃度為

簡介：9910年生物化學真題問答題匯總2010年生物化學問答題三、簡答題1、輔基和輔酶有何不同，請寫出三種維生素與輔酶的關系。這些輔酶在代謝中的應用。答根據酶催化反應最適條件的要求，原則上在酶測定體系中應加入一定量的輔助因子。輔助因子（COFACTS）是指酶的活性所需要的一種非蛋白質成分，包括輔酶、輔基和金屬離子激活劑。與酶緊密結合的輔因子稱為輔基；不含輔基的酶蛋白稱為脫輔基酶蛋白（APOENZYME），沒有催化活性，必須加入足量輔基，和它結合成為全酶（HOLOENZYME），才有催化活性。脫輔基酶蛋白與輔基孵育一段時間后，酶活性才會恢復，因此，往往需要樣品與試劑中的輔基先預孵育的過程。輔基的用量往往較少。與酶蛋白結合很松弛，用透析和其它方法很易將它們與酶分開的稱為輔酶（COENZYME）。輔酶盡管不同于酶的底物，但在作用方式上和底物類似，在酶反應過程中與酶結合、分離及反復循環(huán)。輔酶用量的確定可將它們按底物處理。例如乳酸脫氫酶中輔酶按雙底物動力學方程計算。硫胺素即維生素B1。它在生物體內的輔酶形式是硫胺素焦磷酸TPP。硫胺素焦磷酸過去也稱為輔羧酶。它在動物糖代謝中起著重要作用，例如丙酮酸在脫羧作用時需要它。在TPP缺少的情況下代謝中間物丙酮酸不能順利脫羧會積聚于血液和組織中而出現(xiàn)神經炎癥狀。TPP還是其他酶例如酮酸氧化酶、轉酮醇酶的輔酶。TPP催化的酶反應還需要有鎂離子的存在。核黃素即維生素B2。參與組成兩種輔酶是細胞內的氧化還原系統(tǒng)的主要成分它們是黃素單核苷酸FMN和黃素腺嘌呤二核苷酸FAD。FMN和FAD是一系列黃素連接的氧化還原酶或稱為黃素蛋白類的輔酶，從它們與酶蛋白結合緊密的程度來說，也可認為是輔基。這些酶中有的除了FMN或FAD外，還需要一些金屬輔助因子，如鐵或鉬離子等。因此它們被稱為金屬黃素蛋白。這些酶催化一系列可逆或不可逆的細胞中的氧化還原反應。吡哆醛及其衍生物吡哆醛、吡哆胺和吡哆醇總稱為維生素B6（圖3維生素的結構式的結構式“CLASSIMAGE）。維生素B6參與形成兩種輔酶，即吡哆醛磷酸和吡哆胺磷酸。需要吡哆醛磷酸或吡哆胺磷酸作為輔酶的酶在氨基酸代謝中特別重要，催化轉氨、脫羧以及消旋作用等。輔酶輔酶作為酶的輔因子的有機分子，本身無催化作用，但一般在酶促反應中有傳遞電子、原子或某些功能基團作為酶的輔因子的有機分子，本身無催化作用，但一般在酶促反應中有傳遞電子、原子或某些功能基團如參與氧化還如參與氧化還原或運載酰基的基團原或運載?；幕鶊F的作用。在大多數情況下，可通過透析將輔酶除去。的作用。在大多數情況下，可通過透析將輔酶除去。輔酶（輔酶（COENZYMECOENZYME）是一類可以將化學基團從一個酶轉移到另一個酶上的有機小分子，與酶較為松散地結合，對于特定酶的）是一類可以將化學基團從一個酶轉移到另一個酶上的有機小分子，與酶較為松散地結合，對于特定酶的活性發(fā)揮是必要的。有許多維他命及其衍生物，如核黃素、硫胺素和葉酸，都屬于輔酶。這些化合物無法由人體合成，必活性發(fā)揮是必要的。有許多維他命及其衍生物，如核黃素、硫胺素和葉酸，都屬于輔酶。這些化合物無法由人體合成，必須通過飲食補充。不同的輔酶能夠攜帶的化學基團也不同須通過飲食補充。不同的輔酶能夠攜帶的化學基團也不同NADNAD或NADPNADP攜帶氫離子，輔酶攜帶氫離子，輔酶A攜帶乙?；~酸攜帶甲?；?，攜帶乙酰基，葉酸攜帶甲?；琒S腺苷基蛋氨酸也可攜帶甲?；?。腺苷基蛋氨酸也可攜帶甲?；?。二、甲氨蝶呤抗腫瘤作用的化學原理。答甲氨蝶呤為抗甲氨蝶呤為抗葉酸葉酸類抗腫瘤藥，主要通過類抗腫瘤藥，主要通過對二氫葉酸還原酶的抑制對二氫葉酸還原酶的抑制而達到阻礙腫瘤細胞的合成，而抑制腫瘤細胞的生而達到阻礙腫瘤細胞的合成，而抑制腫瘤細胞的生長與繁殖。長與繁殖。②旋光性下降；旋光性下降；③粘度降低；粘度降低；④生物學功能喪失或改變。生物學功能喪失或改變。應用應用DNA雜交是指不同來源的雜交是指不同來源的DNA經熱變性后，在慢慢冷卻的復性過程中，由于異源經熱變性后，在慢慢冷卻的復性過程中，由于異源DNA之間的某些區(qū)域有相同之間的某些區(qū)域有相同的序列，可以彼此結合形成雜交分子，稱此方法為的序列，可以彼此結合形成雜交分子，稱此方法為DNA分子雜交。分子雜交。DNA也可與互補的也可與互補的RNA之間發(fā)生雜交，形成之間發(fā)生雜交，形成DNARNA雜交分子。核酸雜交可在液相或固相上進行，由于硝酸纖維素膜只吸附變性雜交分子。核酸雜交可在液相或固相上進行，由于硝酸纖維素膜只吸附變性DNA，故常用硝酸纖維素膜作核酸雜交的，故常用硝酸纖維素膜作核酸雜交的支持介質。支持介質。由于嘌呤和嘧啶在由于嘌呤和嘧啶在240NM240NM～290NM290NM紫外線處表現(xiàn)出強烈的吸收性能，所以可以利用紫外分光光度計測定堿基、核苷、紫外線處表現(xiàn)出強烈的吸收性能，所以可以利用紫外分光光度計測定堿基、核苷、核苷酸和核酸，它們的最大吸收峰值在核苷酸和核酸，它們的最大吸收峰值在260NM260NM附近。不同核苷酸有不同的吸收特性，可以此作定性定量檢測。附近。不同核苷酸有不同的吸收特性，可以此作定性定量檢測。DNA變性后，粘度改變，鋼性線性分子變得無序，粘度下降，變性后，粘度改變，鋼性線性分子變得無序，粘度下降，UV吸收增強，其規(guī)律如下高色效應吸收增強，其規(guī)律如下高色效應核酸變性后、氫核酸變性后、氫鍵破壞，雙螺旋結構破壞，堿基暴露，紫外吸收（鍵破壞，雙螺旋結構破壞，堿基暴露，紫外吸收（260NM）增強，謂高色效應。解鏈溫度）增強，謂高色效應。解鏈溫度融解溫度（融解溫度（TM）UV吸收增吸收增值達到最大吸收增值值達到最大吸收增值50時的溫度，稱時的溫度，稱TM。TM值與值與DNAGC含量有關，含量有關，GC含量愈大，含量愈大，TM愈高，反之則反；與核酸分子長度有關，分子愈長，愈高，反之則反；與核酸分子長度有關，分子愈長，22核酸雜交的分子基礎是什么有哪些應用價值核酸雜交的分子基礎是什么有哪些應用價值答答雜交（雜交（HYDRIDIZATIONHYDRIDIZATION）兩個以上的分子因具有相近的化學結構和性質而在適宜的條件下形成雜交體（）兩個以上的分子因具有相近的化學結構和性質而在適宜的條件下形成雜交體（HYBRIDHYBRID），），雜交體中的分子不是來自一個二聚體分子。同一個二聚體中的兩個分子在變性解離后重組合稱為復性。雜交體中的分子不是來自一個二聚體分子。同一個二聚體中的兩個分子在變性解離后重組合稱為復性。利用兩條不同來源利用兩條不同來源的多核苷酸鏈之間的互補性而使它們形成雜交體雙鏈叫核酸雜交。的多核苷酸鏈之間的互補性而使它們形成雜交體雙鏈叫核酸雜交。與核酸雜交技術相對應的另一項技術被稱為探針技術，與核酸雜交技術相對應的另一項技術被稱為探針技術，它是指利用標記分子對其它分子的識別性而實現(xiàn)對后者進行檢測的一種技術，我們把標記的分子叫探針（它是指利用標記分子對其它分子的識別性而實現(xiàn)對后者進行檢測的一種技術，我們把標記的分子叫探針（PROBEPROBE）。將探）。將探針技術與分子雜交技術相結合，從而使分子雜交技術得以廣泛推廣應用。目前所用的核酸雜交技術均應用了標記技術。針技術與分子雜交技術相結合，從而使分子雜交技術得以廣泛推廣應用。目前所用的核酸雜交技術均應用了標記技術。核酸雜交的原理核酸雜交的原理具有一定同源性的兩條核酸單鏈在一定條件下（適宜的溫度及離子強度等）可按堿基互補原則形成具有一定同源性的兩條核酸單鏈在一定條件下（適宜的溫度及離子強度等）可按堿基互補原則形成雙鏈，此雜交過程是高度特異的。雜交的雙方是待測核酸及探針。待測核酸序列為性病病原體基因組或質粒雙鏈，此雜交過程是高度特異的。雜交的雙方是待測核酸及探針。待測核酸序列為性病病原體基因組或質粒DNADNA。探針以。探針以放射核素或非放射性核素標記，以利于雜交信號的檢測。放射核素或非放射性核素標記，以利于雜交信號的檢測。核酸的分子雜交技術是目前生物化學和分子生物學研究中應用最廣泛的技術之一，是定性或定量檢測特異核酸的分子雜交技術是目前生物化學和分子生物學研究中應用最廣泛的技術之一，是定性或定量檢測特異RNARNA或DNADNA序列片段的有力工具。序列片段的有力工具。它是利用核酸分子的堿基互補原則而發(fā)展起來的。在堿性環(huán)境中加熱或加入變性劑等條件下，雙鏈它是利用核酸分子的堿基互補原則而發(fā)展起來的。在堿性環(huán)境中加熱或加入變性劑等條件下，雙鏈DNADNA之間的氫鍵被破壞之間的氫鍵被破壞變性變性，雙鏈解開成兩條單鏈。這時加入異源的，雙鏈解開成兩條單鏈。這時加入異源的DNADNA，在核酸雜交的基礎上發(fā)展起來的一種用于研究，在核酸雜交的基礎上發(fā)展起來的一種用于研究和診斷的非常有用的技術稱探針技術和診斷的非常有用的技術稱探針技術PROBEPROBE。一小段。一小段例如十數個至數百個例如十數個至數百個核苷酸聚合體的單鏈，有放射性同位素如核苷酸聚合體的單鏈，有放射性同位素如32P32P、35S35S或生物素標記其末端或全鏈，就可作為探針。把待測或生物素標記其末端或全鏈，就可作為探針。把待測DNADNA變性并吸附在一種特殊的濾膜，例如硝酸纖維素膜上。變性并吸附在一種特殊的濾膜，例如硝酸纖維素膜上。然后把濾膜與探針共同培育一段時間，使發(fā)生雜交。用緩沖液沖洗膜。由于這種濾膜能較牢固地吸附雙鏈的核酸，單鏈的然后把濾膜與探針共同培育一段時間，使發(fā)生雜交。用緩沖液沖洗膜。由于這種濾膜能較牢固地吸附雙鏈的核酸，單鏈的在沖洗時洗脫了。帶有放射性的探針若能與待測在沖洗時洗脫了。帶有放射性的探針若能與待測DNADNA結合成雜化雙鏈，則保留在濾膜上結合成雜化雙鏈，則保留在濾膜上。通過同位素的放射自顯影或生物。通過同位素的放射自顯影或生物素的化學顯色，就可判斷探針是否與被測的素的化學顯色，就可判斷探針是否與被測的DNADNA發(fā)生雜交。有雜交現(xiàn)象則說明被測發(fā)生雜交。有雜交現(xiàn)象則說明被測DNADNA與探針有同源性與探針有同源性HOMOGENEITYHOMOGENEITY，即，即二者的堿基序列是可以互補的。二者的堿基序列是可以互補的。例如想知道某種病毒是否和某種腫瘤有關，可把病毒的例如想知道某種病毒是否和某種腫瘤有關，可把病毒的DNADNA制成探針。從腫瘤組織提取制成探針。從腫瘤組織提取