亞硫酸鈉-堿性蛋白酶復合改性小麥面筋蛋白加工研究.pdf

1、小麥面筋蛋白的酶法改性存在一定局限性，利用預處理和酶解復合改性成為當前研究的新熱點。亞硫酸鈉(Na2SO3)是一種還原劑，能打斷蛋白質分子結構的二硫鍵，使蛋白質結構變得松散，亞硫酸鈉預處理小麥面筋蛋白后再酶解將顯著提高其功能特性，目前，對此研究甚少。基于此，本文主要研究亞硫酸鈉預處理及亞硫酸鈉-堿性蛋白酶復合改性對小麥面筋蛋白功能性的影響，并優(yōu)化出最佳工藝，研究了改性過程中蛋白質結構的變化以及復合改性后產(chǎn)物的生物功能性。結果表明：

2、>　　（1）Na2SO3預處理能顯著改善小麥面筋蛋白的功能特性。當Na2SO3添加量為0.8mg/g、預處理溫度70℃、預處理時間20min時，溶解度由原來的5.46%提高到28.14%，乳化性及起泡性也顯著提高。在上述預處理條件下，再與堿性蛋白酶復合改性小麥面筋蛋白，得出最佳工藝條件為：酶解時間28min，加酶量0.50%，酶解pH值9，酶解溫度60℃，在此條件下，驗證試驗得溶解度為48.32%、乳化性和乳化穩(wěn)定性分別為42.5%、4

3、0.27%，起泡性和泡沫穩(wěn)定性分別為106.24%、59.5%。
　?。?）Na2SO3及Na2SO3-堿性蛋白酶復合改性小麥面筋蛋白后，蛋白質結構發(fā)生了很大變化。Na2SO3處理后，小麥面筋蛋白、麥醇溶蛋白、麥谷蛋白三種蛋白質的巰基含量都顯著提高，二硫鍵含量降低；其中，小麥面筋蛋白的巰基由14.75μmol/g增加到41.29μmol/g，二硫鍵由42.35μmol/g降低到28.35μmol/g。掃描電鏡顯示：三種蛋白質的結構

4、變得松散，碎片增加。復合改性后單位質量蛋白質中巰基和二硫鍵含量都降低；表面被嚴重侵蝕，孔洞和碎片結構進一步增加。SDS-PAGE電泳表明，Na2SO3處理后，小麥面筋蛋白小于40KDa的組分含量增加，低分子質量麥谷蛋白含量顯著增加，而麥醇溶蛋白的分子質量變化不明顯；復合改性后，蛋白質分子質量都降低。
　　傅里葉紅外掃描發(fā)現(xiàn)，小麥面筋蛋白是以β-折疊結構為主，Na2SO3預處理后，β-轉角含量降低3.23%，無規(guī)則卷曲增加2.33%

5、，復合改性后，α-螺旋略有下降，無規(guī)則卷曲進一步增加；麥醇溶蛋白經(jīng)Na2SO3預處理后，β-轉角、β-折疊分別降低6.03%、9.35%，復合改性后二者含量有不同程度的增加，無規(guī)則卷曲含量先上升后降低。麥谷蛋白中幾乎不含β-轉角，Na2SO3處理后，α-螺旋和β-折疊含量分別下降3.32%、11.53%，復合改性后，α-螺旋進一步降低，β-折疊和β-轉角含量增加，無規(guī)則卷曲變化趨勢與麥醇溶蛋白一致。
　　（3）復合改性后的產(chǎn)物具有