簡介：2017年碩士研究生入學考試專業(yè)課大綱年碩士研究生入學考試專業(yè)課大綱890生物化學原理考試科目名稱生物化學原理考試科目代碼890一、考試要求要求學生掌握生物化學的基本理論體系，對生命過程中的化學現象有系統的了解，能運用所學的基本理論和實驗技能說明和解決實踐中有關的生物化學問題。二、考試內容1生物分子導論生物分子的三維結構和生物結構中的作用力。2蛋白質化學蛋白質的化學組成和分類，氨基酸的結構和性質；蛋白質的共價結構和三維結構；蛋白質的理化性質、分離純化和鑒定；蛋白質的功能與進化。3核酸化學核酸的基本化學組成、分類和生物功能；核苷酸的結構；核酸的共價結構和高級結構；核酸的理化特性和研究方法。4糖的結構與功能糖的化學本質、分類和命名；單糖、寡糖和多糖的結構和性質；糖綴合物的分類和生物學功能；寡糖結構分析。5脂質與生物膜各種脂質的結構和功能；生物膜的分子組成和超分子結構；脂質的提取與分析。6酶學酶的功能、化學本質、命名和分類、性質和酶工程；酶動力學；酶作用機制和酶活性調節(jié)。7維生素與輔酶維生素的分類及性質；各種維生素的結構和功能。8激素激素的分類和化學本質；激素的合成與分泌；激素的結構和功能；激素作用的機制。9物質和能量代謝新陳代謝的概念、類型及其特點；生物能學基礎知識；糖、脂類、蛋白質（氨基酸）和核酸（核苷酸）的合成代謝和分解代謝；氧化磷酸化和光合磷酸化作用。10遺傳信息的傳遞遺傳信息概論、DNA的復制與修復、DNA的重組、RNA的生物合成與加工、蛋白質的生物合成。11細胞代謝和基因表達調控細胞代謝的調節(jié)網絡；酶活性的調節(jié)；細胞信號傳遞系統、基因表達的調節(jié)。12基因工程及蛋白質工程三、試卷結構A）考試時間180分鐘，滿分150分。B）題型結構A名詞解釋（40分）B簡答（60分）C問答（50分）四、參考書目1生物化學教程，王鏡巖、朱圣庚、徐長法，高等教育出版社，2008。2生物化學（第三版、上下冊），王鏡巖、朱圣庚、徐長法主編，高等教育出版社，2002。

簡介：1結合反應屬于生物氧化的1第一相反應2第二相反應2丙二酰輔酶A出現于下列何種物質的合成過程1膽固醇2膽汁酸3甘油磷脂4脂酸5鞘磷脂3脂酸在肝臟進行Β氧化時不生成下列何種物質1NADHH2脂酰輔酶A3乙酰輔酶A4H2O5FADH24膽汁酸合成的限速酶是1膽固醇7Α羥化酶2膽酰COA合成酶3甲基轉移酶5終止密碼子阻止核糖體沿模板的移動8合成尿素最主要的器官是1肝臟2腎臟9膽紅素的主要來源是1肌紅蛋白2細胞色素3血紅蛋白4過氧化物酶5過氧化氫酶10體內脫氧核苷酸是下列哪種物質直接還原產生1核糖2核糖核苷3一磷酸核苷4二磷酸核苷5三磷酸核苷11乳酸循環(huán)是指肌組織產生的乳酸運送到肝臟進行1糖異生2糖酵解

簡介：試卷一試卷一一、填空（每空一、填空（每空0505分，共分，共1010分，答案直接填在試卷上）分，答案直接填在試卷上）1當氨基酸溶液的PHPI時，氨基酸以離子形式存在。2HENDERSONHASSELBALEH方程為。3一個帶負電荷的蛋白質可牢固地結合到陰離子交換劑上，因此需要一種比原來緩沖液PH值和離子強度的緩沖液，才能將此蛋白質洗脫下來。4前胰島素原N末端的1020個氨基酸殘基稱為。5測定酶活力的主要原則是在特定的溫度、條件下，測定酶促反應的速度。6如果一個酶對AB、C三種底物的米氏常數分別為KMA、KMB和KMC，且KMAKMBKMC，則此酶的最適底物是。7根據調節(jié)物分子不同，別構效應分為和。8DNA螺旋結構模型是于年提出的。9不同代謝途徑交叉點上最關鍵的中間代謝物是、和乙酰COA。10磷酸戊糖途徑的生理意義主要是生成和。11TCA循環(huán)中大多數酶位于線粒體基質，只有位于線粒體內膜。12酮體指、和丙酮。酮體合成的酶系存在。3下列關于還原型谷胱甘肽結構與性質的敘述哪一種是錯誤的A含有兩個肽鍵B“胱“代表半胱氨酸C含有一個巰基D變成氧化型谷胱甘肽時脫去的兩個氫原子是由同一個還原型谷胱甘肽分子所提供的4下列哪一種說法對蛋白質結構的描述是錯誤的A都有一級結構B都有二級結構C都有三級結構D都有四級結構5SGANER試劑是指APITCBDNFBCDNSCID對氯苯甲酸6加入哪種試劑不會導致蛋白質的變性A尿素B鹽酸胍CSDSD硫酸銨7單鏈DNA5PCPGPGPTPA3，能與下列哪一種RNA單鏈分子進行雜交A5PTPUPCPCPG3B5PGPCPCPAPU3C5PUPAPCPCPG3D5PTPAPGPGPC38酶的純粹競爭性抑制劑具有下列哪種動力學效應AVMAX不變，KM增大BVMAX不變，KM減小CVMAX增大，KM不變DVMAX減小，KM不變9脂肪酸生物合成時乙酰COA從線粒體轉運至胞液的循環(huán)是A三羧酸循環(huán)B蘋果酸穿梭作用C糖醛酸循環(huán)D丙酮酸檸檬酸循環(huán)10某種酶活性需以一SH為必需基團，能保護此酶不被氧化的物質是ACYSBGSHC尿素D離子型去污劑11下列酶中哪一個不屬于糖酵解作用過程中的關鍵酶A已糖激酶B丙酮酸激酶C葡萄糖6磷酸酶D磷酸果糖激酶

簡介：生物化學試題庫及其答案生物化學試題庫及其答案糖類化學糖類化學一、填空題1纖維素是由________________組成它們之間通過________________糖苷鍵相連。2常用定量測定還原糖的試劑為________________試劑和________________試劑。3人血液中含量最豐富的糖是________________肝臟中含量最豐富的糖是________________肌肉中含量最豐富的糖是________________。4乳糖是由一分子________________和一分子________________組成它們之間通過________________糖苷鍵相連。5鑒別糖的普通方法為________________試驗。6蛋白聚糖是由________________和________________共價結合形成的復合物。7糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的縮醛或縮酮等形式的化合物。8判斷一個糖的D型和L型是以________________碳原子上羥基的位置作依據。9多糖的構象大致可分為________________、________________、________________和________________四種類型決定其構象的主要因素是________________。二、是非題1果糖是左旋的，因此它屬于L構型。2從熱力學上講葡萄糖的船式構象比椅式構象更穩(wěn)定。3糖原、淀粉和纖維素分子中都有一個還原端所以它們都有還原性。4同一種單糖的Α型和Β型是對映體。5糖的變旋現象是指糖溶液放置后旋光方向從右旋變成左旋或從左旋變成右旋。6D葡萄糖的對映體為L葡萄糖后者存在于自然界。7D葡萄糖D甘露糖和D果糖生成同一種糖脎。8糖鏈的合成無模板糖基的順序由基因編碼的轉移酶決定。9醛式葡萄糖變成環(huán)狀后無還原性。10肽聚糖分子中不僅有L型氨基酸而且還有D型氨基酸。三、選擇題1下列哪種糖無還原性A麥芽糖B蔗糖C阿拉伯糖D木糖E果糖2環(huán)狀結構的己醛糖其立體異構體的數目為A4B3C18D32E643下列物質中哪種不是糖胺聚糖A果膠B硫酸軟骨素C透明質酸D肝素E硫酸粘液素4下圖的結構式代表哪種糖2上述化合物中1哪個是半縮酮形式的酮糖2哪個是吡喃戊糖3哪個是糖苷4哪個是ΑD醛糖3五只試劑瓶中分別裝的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液但不知哪只瓶中裝的是哪種糖液可用什么最簡便的化學方法鑒別答案一填空題1D葡萄糖Β1，42FEHLINGBENEDICT3葡萄糖糖原糖原4D葡萄糖D半乳糖Β1，45MOLISCH6糖胺聚糖蛋白質7半縮醛（或半縮酮）羥基8離羰基最遠的一個不對稱9螺旋帶狀皺折無規(guī)卷曲糖鏈的一級結構二是非題1錯2錯3錯4錯5錯6錯7對8對9對10對三選擇題1B2D3A4C5C6A7C8A9C10A四問答與計算1846％2（1）C2D（3）E（4）B3用下列化學試劑依次鑒別

簡介：湖北大學生化試題考試試題庫一選擇題（從下面四個備選答案中選擇一個或兩個正確答案，并將其題號寫在括號內。選錯或未全選對者，該題無分。每小題1分，共15分。）1下列屬于生酮氨基酸的是（）AVALBLEUCTHRDLYS1下列屬于生酮兼生糖氨基酸的是（）ATYRBHISCPHEDGLU2以FAD為輔基的脫氫酶是（）A異檸檬酸脫氫酶B脂酰COA脫氫酶CΒ羥丁酸脫氫酶D琥珀酸脫氫酶3下列以NADP為輔酶的脫氫酶是A3磷酸甘油醛脫氫酶B6磷酸葡萄糖脫氫酶C乳酸脫氫酶D脂酰COA脫氫酶3參與尿素合成的氨基酸是（）A精氨酸B天冬氨酸C谷氨酸D丙氨酸4嘧啶環(huán)上第1位N來源于下列AGLNBGLYCASPDHIS4嘌呤環(huán)上第1位N和第7位N來源于下列AASPBMETCGLUDGLY14能轉運內源性和外源性TG的脂蛋白分別是ACMBLDLCHDLDVLDL15三羧酸循環(huán)中以NAD為輔酶的脫氫酶有A異檸檬酸脫氫酶B琥珀酸脫氫酶CΒ羥丁酸脫氫酶D蘋果酸脫氫酶16膽固醇和酮體合成過程中相同的中間產物有ABA乙酰乙酰COAB羥甲戊二酰COAC二羥甲基戊酸DΒ羥丁酸17尿素分子中兩個NH2分別來源于是A丙氨酸B谷氨酸C天冬氨酸D鳥氨酸18核苷酸從頭合成中嘌呤環(huán)上第3位和第9位N是由C提供的AGLYBASPCGLNDALA19下列屬于生糖氨基酸的是AGLUBTHRCLEUDLYS20Α酮戊二酸脫氫酶系中所含的輔因子有AHSCOABFADCFMNDNADP21核苷酸從頭合成中嘧啶環(huán)的第1位氮原子來自A天冬氨酸B甘氨酸C氨甲酰磷酸D谷氨酰胺22在缺氧條件下下列什么化合物在哺乳動物肌肉中積累A丙酮酸B乳酸C乙酸D葡萄糖

簡介：1食品專業(yè)考試大綱食品專業(yè)考試大綱掌握在理解準確、透徹的基礎上，能熟練自如的運用并分析解決實際問題；掌握在理解準確、透徹的基礎上，能熟練自如的運用并分析解決實際問題；熟悉能說明其要點，解決實際問題；熟悉能說明其要點，解決實際問題；了解概略知道其原理及應用范疇。了解概略知道其原理及應用范疇。第一部分第一部分專業(yè)基礎知識專業(yè)基礎知識一、一、食品化學和食品生物化學食品化學和食品生物化學（一）（一）水1、熟悉水的結構特征；水在食品中的存在形式。熟悉水的結構特征；水在食品中的存在形式。食品中含的水有二種存在形式，一種是與普通水一樣能自由流動的水，稱為自由水或游離水。另一種是與食品中蛋白質、碳水化合物等以氫鍵結合而不能自由運動的結合水。結合水（束縛水、固定水）1）化合水；2）鄰近水；3）多層水自由水（體相水）1）滯化水；2）毛細管水結合水與自由水的性質差異結合水與自由水的不同不易蒸發(fā)；不易凍結40C；不能作為溶劑；不能為微生物所利用自由水則具有上述的各種能力。食品的含水量，是指其中自由水與結合水的總和。2、掌握水分活度；水分活度對食品加工的影響。掌握水分活度；水分活度對食品加工的影響。水分活度WATERACTIVITY，AW即某含水體系中的水蒸汽壓P和相同溫度下純水蒸汽壓P0的比值。AWPP0AW反映了水與各種非水成分締合的強度，能夠更可靠地預測食品的穩(wěn)定性、安全和其他性質。它是微生物生長、酶活性和化學反應與水分之間相關性的最佳表達方式。水分活度的測定可以采用冰點降低法、相對濕度傳感器法和恒定相對濕度平衡室法。通常用水分活度計測定。水分活度與食品穩(wěn)定性（1）水分活度與微生物活動的關系各種微生物的活動都有一定的AW閾值（最低值）如細菌090酵母088霉菌080（2）水分活度與食品化學變化的關系對淀粉老化的影響對脂肪氧化酸敗的影響，脂類氧化速度在AW值極低時保持較高，隨著AW值增加而降低，直到AW值接近MSI的區(qū)域Ⅰ和Ⅱ的邊界。進一步加水氧化速度又增加，直到AW值接近MSI的區(qū)域Ⅱ和Ⅲ的邊界。再進一步加水引起氧化速度有一定程度的降低；對蛋白質變性的影響對酶促褐變的影響酶促反應在AW值很低時速度也很慢，但AW高于035后，隨AW繼續(xù)提高，酶促反應速度迅速提高；對非酶褐變的影響，美拉德反應和維生素B1分解的速度都是在AW值達到中等至較高時呈現最高對水溶性色素的影響（3）AW對干燥和半干燥食品的質構也有影響如果想要保持餅干、爆米花以及油炸土豆片的脆性，避免粒狀糖粉及速溶咖啡的結塊，防止硬糖的發(fā)粘等，或需要使產品具有相當低的水分活度。一般來說為使干燥食品的理想性質不至于損失，所容許的最大AW值在03505范圍內，并隨產品的不同而改變。（二）（二）碳水化合物碳水化合物3預防措施除去糖，加入亞硫酸鹽，降溫，調整PH酸性，調整水分活度低于06焦糖化反應CARAMELIZATION沒有氨基化合物存在的情況下，糖和糖漿加熱到熔點以上時，糖發(fā)生脫水與降解，形成褐色物質的反應為焦糖化反應。產物包括焦糖CARAMEL和聚合產生的黑色素即焦糖色素。蔗糖通常被用作制造焦糖色素和風味物。焦糖化反應在堿性條件下加快，低水分活度加快。焦糖色素的三種類型1、耐酸型焦糖色素（亞硫酸氫銨催化）2、焙烤用焦糖色素（銨法生產）3、啤酒用焦糖色素（直接加熱法生產）2非酶褐變①MAILLARD反應MAILLARD反應又稱為羰氨反應，指食品體系中含有氨基的化合物與含有羰基的化合物之間發(fā)生反映而使食品顏色加深的反應。羰氨反應的過程復雜，可分為3個階段。（1）初始階段包括羰基縮合與分子重排，羰氨反應的第一步是含氨基的化合物與含羰基的化合物之間縮合而形成SCHIFF并隨后環(huán)化成為N葡萄糖基胺（①③），再經AMADI分子重排生成果糖胺（④⑦），果糖胺進一步與一分子葡萄糖縮合生成雙果糖胺（⑧）。（2）中間階段重排后地果糖胺進一步降解的過程。A果糖胺脫水生成羥甲基糠醛，羥甲基糠醛積累后導致褐變（⑨14）B果糖胺重排形成還原酮，還原酮不穩(wěn)定，進一步脫水后與氨類化合物縮合（1518）。C氨基酸與二羰基化合物作用（19）。（3）終止階段羥醛縮合與聚合形成褐色素。（20）。②焦糖化作用焦糖化作用是指在沒有含氨基化合物上午情況下將糖類物質加熱到起熔點以上溫度，是其發(fā)焦變黑的現象。在高溫作用下糖類形成兩類物質，一類是糖的脫水產物，另一類是糖的裂解產物，焦糖化作用有三個階段（1）從蔗糖熔融開始，有一段時間的起泡，蔗糖脫去一分子水形成異蔗糖酐，起泡暫時停止，形成的產物無甜味有溫和的苦味；（2）繼續(xù)加熱，第二次起泡，持續(xù)時間更長，失水量約為9，形成焦糖酐，平均分子式為C24H36O18，熔點為138℃，有苦味；（3）焦糖酐進一步脫水生成焦糖烯，繼續(xù)加熱形成難溶性的深色物質焦糖素。焦糖素有一定的等電點，PH3069。③抗壞血酸褐變抗壞血酸氧化形成脫氫抗壞血酸，再水合形成2，3二酮古洛糖酸，脫水，脫羧后形成糠醛，再形成褐色素。④非酶褐變對食品的影響（1）顏色；（2）營養(yǎng)價值氨基酸、蛋白質和抗壞血酸。⑤非酶褐變的控制（1）降溫溫度相差10℃，褐變反感應的速度相差35倍。釀造醬油溫度每升高5℃，著色度提高356。（2）水分含量1015的含水量最容易發(fā)生褐變，奶粉幽囚含水量低于3。（3）PH羰氨反應中縮合物在酸性條件下易于水解，降低PH就可以防止褐變。（4）原料選擇對于羰氨反應的速度而言還原糖非還原糖；戊碳糖六碳糖；戊碳

簡介：生物化學思考題生物化學思考題PART1肽鍵肽鍵由一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基脫水縮合而形成的共價鍵（酰胺鍵CONH）亞基亞基每條具有獨立三級結構的多肽鏈。等電點等電點當溶液處于某一PH值時，蛋白質分子不解離，或解離成正負離子趨勢相等，即凈電荷為零、呈兼性離子，此時溶液的PH值稱為蛋白質的等電點。組成蛋白質的基本單位是什么組成蛋白質的基本單位是什么氨基酸有何結構特點L型氨基酸除甘氨酸、Α氨基酸（除脯氨酸）什么是蛋白質的一、二、三、四級結構維系各級結構的作用力都是什么什么是蛋白質的一、二、三、四級結構維系各級結構的作用力都是什么蛋白質作為膠體有什么特點蛋白質作為膠體有什么特點親水、穩(wěn)定、不能透過半透膜維持膠體穩(wěn)定的因素有何應用維持膠體穩(wěn)定的因素有何應用蛋白質親水穩(wěn)定的兩個因素結構一二三四維持力肽鍵氫鍵疏水鍵、離子鍵、氫鍵和范德華力等。主要是疏水作用，其次是氫鍵和離子鍵解釋蛋白質分子中從N端到C端的氨基酸排列順序，稱為蛋白質的一級結構。多肽鏈主鏈骨架原子的局部空間排列，不涉及R側鏈的構象。二級結構的基礎上，整條多肽鏈中所有原子的三維空間排布，包括主鏈和R側鏈。是指由兩個或兩個以上具有三級結構的多肽鏈（亞基），通過非共價鍵相互聚合而成的大分子蛋白質的空間結構。（2）特定的堿基配對ATGC（3）穩(wěn)定因素氫鍵橫向、疏水性堿基堆積力縱向RNA分為三類MRNA、TRNA、RRNAMRNA5′端帽子與3′端尾巴結構TRNA三葉草形RRNA多莖環(huán)狀酶酶由活細胞產生的，具有高效催化功能的一類特殊蛋白質，又稱生物催化劑?；钚灾行幕钚灾行挠杀匦杌鶊F所組成的，存在于酶分子表面的特定的空間區(qū)域（構象），能與底物特異結合并將底物轉化為產物，這一區(qū)域稱為活性中心。酶原激活酶原激活酶原（無活性）激活劑酶（有活性）KMKM值等于酶促反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度。同工酶同工酶催化功能相同，但組成與結構等均不同的一組酶。酶促反應的特點是什么酶促反應的特點是什么1高度的催化效率2高度的特異性（專一性）3可調節(jié)性4高度不穩(wěn)定性（變性）影響酶促反應的因素有哪些影響酶促反應的因素有哪些底物濃度、酶濃度、溫度、PH、激活劑、抑制劑請比較不可逆性抑制與可逆性抑制作用的特點，并分別舉例說明。請比較不可逆性抑制與可逆性抑制作用的特點，并分別舉例說明。抑制劑與酶共價結合（牢，不易分離）不可不可逆抑制劑與酶共價結合（牢，不易分離）解磷定PAM解毒有機磷化合物中毒抑制膽堿酯酶（羥基酶）可逆可逆抑制劑與酶非共價結合（疏松，易分離）磺胺類藥物的抑菌機制與對氨基苯甲酸競爭二氫葉酸合成酶

簡介：糖類化學糖類化學填空題1纖維素是由________________組成它們之間通過________________糖苷鍵相連。2常用定量測定還原糖的試劑為________________試劑和________________試劑。3人血液中含量最豐富的糖是________________肝臟中含量最豐富的糖是________________肌肉中含量最豐富的糖是________________。4乳糖是由一分子________________和一分子________________組成它們之間通過________________糖苷鍵相連。5鑒別糖的普通方法為________________試驗。6蛋白聚糖是由________________和________________共價結合形成的復合物。7糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的縮醛或縮酮等形式的化合物。8判斷一個糖的D型和L型是以________________碳原子上羥基的位置作依據。9多糖的構象大致可分為________________、________________、________________和________________四種類型決定其構象的主要因素是________________。是非題1果糖是左旋的，因此它屬于L構型。2從熱力學上講葡萄糖的船式構象比椅式構象更穩(wěn)定。3糖原、淀粉和纖維素分子中都有一個還原端所以它們都有還原性。4同一種單糖的Α型和Β型是對映體。5糖的變旋現象是指糖溶液放置后旋光方向從右旋變成左旋或從左旋變成右旋。6D葡萄糖的對映體為L葡萄糖后者存在于自然界。7D葡萄糖D甘露糖和D果糖生成同一種糖脎。8糖鏈的合成無模板糖基的順序由基因編碼的轉移酶決定。9醛式葡萄糖變成環(huán)狀后無還原性。10肽聚糖分子中不僅有L型氨基酸而且還有D型氨基酸。三、選擇題1下列哪種糖無還原性A麥芽糖B蔗糖C阿拉伯糖D木糖E果糖2環(huán)狀結構的己醛糖其立體異構體的數目為A4B3C18D32E643下列物質中哪種不是糖胺聚糖A果膠B硫酸軟骨素C透明質酸D肝素E硫酸粘液素4下圖的結構式代表哪種糖AΑD葡萄糖BΒD葡萄糖CΑD半乳糖DΒD半乳糖EΑD果糖5下列有關葡萄糖的敘述哪個是錯的A顯示還原性B在強酸中脫水形成5羥甲基糠醛C莫利希MOLISCH試驗陰性E與苯肼反應生成脎F新配制的葡萄糖水溶液其比旋光度隨時間而改變6糖胺聚糖中不含硫的是A透明質酸B硫酸軟骨素C硫酸皮膚素E硫酸角質素F肝素7下列哪種糖不能生成糖脎A葡萄糖B果糖C蔗糖D乳糖E麥芽糖8下列四種情況中哪些尿能和班乃德BENEDICT試劑呈陽性反應1血中過高濃度的半乳糖溢入尿中半乳糖血癥2正常膳食的人由于飲過量的含戊醛糖的混合酒造成尿中出現戊糖戊糖尿3尿中有過量的果糖果糖尿4實驗室的技術員錯把蔗糖加到尿的樣液中A123B13C24D4E12349Α淀粉酶水解支鏈淀粉的結果是1完全水解成葡萄糖和麥芽糖2主要產物為糊精3使Α16糖苷鍵水解4在淀粉16葡萄糖苷酶存在時完全水解成葡萄糖和麥芽糖A123B13C24D4E123410有關糖原結構的下列敘述哪些是正確的1有Α14糖苷鍵2有Α16糖苷鍵3糖原由ΑD葡萄糖組成4糖原是沒有分支的分子A123B13C24D4E1234A、巰基B、羥基C、羧基D、咪唑基5從組織中提取酶時，最理想的結果是A、蛋白產量最高B、轉換系數最高C、酶活力單位數值很大D、比活力最高6同工酶鑒定最常用的電泳方法是A、紙電泳B、SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳C、醋酸纖維薄膜電泳D、聚丙烯酰胺凝膠電泳7酶催化底物時將產生哪種效應A、提高產物能量水平B、降低反應的活化能C、提高反應所需活化能D、降低反應物的能量水平8下列不屬于酶催化高效率的因素為A、對環(huán)境變化敏感B、共價催化C、靠近及定向D、微環(huán)境影響9米氏常數A、隨酶濃度的增加而增加B、隨酶濃度的增加而減小C、隨底物濃度的增加而增大D、是酶的特征常數10下列哪種輔酶結構中不含腺苷酸殘基A、FADB、NADPC、輔酶QD、輔酶A11下列那一項符合“誘導契合”學說A酶與底物的關系如鎖鑰關系B酶活性中心有可變性，在底物的影響下其空間構象發(fā)生一定的改變，才能與底物進行反應。C、底物的結構朝著適應活性中心方向改變而酶的構象不發(fā)生改變。D、底物類似物不能誘導酶分子構象的改變下列各圖屬于非競爭性抑制動力學曲線是V1V1V1S1S1S1MK1MK1MK1ABC13關于米氏常數KM的說法，哪個是正確的A、飽和底物濃度時的速度B、在一定酶濃度下，最大速度的一半C、飽和底物濃度的一半D、速度達最大速度一半時的底物濃度14酶的競爭性抑制劑具有下列哪種動力學效應A、VM不變，KM增大B、VM不變，KM減小C、VM增大，KM不變D、VM減小，KM不變15下面關于酶的描述，哪一項不正確A、所有的酶都是蛋白質B、酶是生物催化劑C、酶具有專一性D、酶是在細胞內合成的，但也可以在細胞外發(fā)揮催化功能16催化下列反應的酶屬于哪一大類1，6二磷酸果糖3磷酸甘油醛磷酸二羥丙酮A、水解酶B、裂解酶C、氧化還原酶D、轉移酶17下列哪一項不是輔酶的功能A、傳遞氫B、轉移基團C、決定酶的專一性D、某些物質分解代謝時的載體18下列關于酶活性中心的描述，哪一項是錯誤的A活性中心是酶分子中直接與底物結合，并發(fā)揮催化功能的部位B活性中心的基團按功能可分為兩類，一類是結合基團，一類是催化基團C酶活性中心的基團可以是同一條肽鏈但在一級結構上相距很遠的基團E不同肽鏈上的有關基團不能構成該酶的活性中心19下列哪一種抑制劑不是瑚珀酸脫氫酶的競爭性抑制劑A、乙二酸B、丙二酸C、丁二酸D、碘乙酸20酶原激活的實質是A、激活劑與酶結合使酶激活B、酶蛋白的別構效應C、酶原分子空間構象發(fā)生了變化而一級結構不變D、酶原分子一級結構發(fā)生改變從而形成或暴露出活性中心21酶原激活的生理意義是A、加速代謝B、恢復酶活性C、生物自我保護的方式D、保護酶的方式22一個簡單的米氏酶催化反應，當SKM時A、反應速度最大B、底物濃度與反應速度成正比C、增加酶濃度，反應速度顯著變大D、S濃度增加，KM值也隨之變大23下列哪一項不能加速酶促反應速度A、底物濃集在酶活性中心B、使底物的化學鍵有適當方向C、升高反應的活化能D、提供酸性或堿性側鏈基團作為質子供體或受體IOIOIO

簡介：WD格式完美整理受控狀態(tài)受控狀態(tài)受控號號分發(fā)號分發(fā)號聊城一中新校區(qū)生物化學、物理聊城一中新校區(qū)生物化學、物理信息實驗樓信息實驗樓施工組織設計（水暖工程）（水暖工程）編制編制審核審核批準批準WD格式完美整理（二）麥季施工措施22十二、新產品、新工藝、新技術的推廣應用22十三、成品、半成品保護措施22十四、工程危險源辨識及控制措施23十五、附頁24

簡介：第十六章,,血液生物化學,BLOODBIOCHEMISTRY,血液BLOOD組成血漿PLASMA或血清SERUM紅細胞、白細胞、血小板血清中固體成分無機物以電解質為主,水鹽代謝,鈣磷代謝與酸堿平衡有機物蛋白質；非蛋白質類含氮化合物NPN、尿素氮UN、肌酐、糖類和脂類等；組成乳酸循環(huán)、丙氨酸循環(huán)、酮體循環(huán)等成分代謝專題非蛋白總氮NPN（血氨氮N＋尿素氮BUN＋其他氮N）、血脂、血糖（來源與去路）,血液概況,第二節(jié)血液鈣磷代謝,第一節(jié)血漿蛋白生化,第三節(jié)血脂轉運代謝,第四節(jié)血細胞代謝,第一節(jié)血漿蛋白生物化學,,PLASMAPROTEINBIOCHEMISTRY,一、血漿蛋白分類,血漿蛋白總濃度70～75G/L,,血漿蛋白是指血漿含有的蛋白質，是血漿中的主要的固體成分。,血漿蛋白種類很多，含量也極不相同，有多種分類方法，現介紹按電泳或按功能的分類方法。,1依據電泳ELECTROPHORESIS結果分類,?2球蛋白,清蛋白ALBUMIN,?1球蛋白GLOBULIN,?球蛋白,?球蛋白,,,,清蛋白?1?2??,B,血清蛋白電泳圖譜（A）與掃描圖譜（B）,人類血漿蛋白質的分類,2依據生理功能分類,1絕大多數血漿蛋白在肝合成，尤其是清蛋白。2血漿蛋白合成場所一般位于內質網膜結合的多核蛋白體上。3除清蛋白外，幾乎所有的血漿蛋白均為糖蛋白。4許多血漿蛋白呈多態(tài)性POLYMORPHISM，同一位點不同基因。5在循環(huán)過程中，每種血漿蛋白均有自己特有的半衰期。6在急性炎癥或某種類型組織損傷等情況下，某些血漿蛋白水平會增高，它們被稱為急性時相蛋白質ACUTEPHASEPROTEIN，APP。,二、血漿蛋白性質,（一）血漿脂蛋白分類、組成及結構,1分類,電泳法,超速離心法CM、VLDL、LDL、HDL,三、血漿脂蛋白及其載脂蛋白,乳糜微粒CHYLOMICRON,CM極低密度脂蛋白VERYLOWDENSITYLIPOPROTEIN,VLDL低密度脂蛋白LOWDENSITYLIPOPROTEIN,LDL高密度脂蛋白HIGHDENSITYLIPOPROTEIN,HDL,超速離心法分類,2血漿脂蛋白化學組成,3血漿脂蛋白物理構造,疏水性較強的TG及膽固醇酯位于內核。,具極性及非極性基團的載脂蛋白、磷脂、游離膽固醇，以單分子層借其非極性疏水基團與內部疏水鏈相聯系，極性基團朝外。,（二）載脂蛋白分類與功能,1定義載脂蛋白APOLIPOPROTEIN,APO指血漿脂蛋白中的蛋白質部分。,2種類（18種）APOAAⅠ、AⅡ、AⅣAPOBB100、B48APOCCⅠ、CⅡ、CⅢAPODAPOE,③載脂蛋白可調節(jié)脂蛋白代謝關鍵酶活性,AⅠ激活LCAT卵磷酯膽固醇脂轉移酶CⅡ激活LPL脂蛋白脂肪酶AⅣ輔助激活LPLCⅢ抑制LPLAⅡ激活HL肝脂肪酶,②載脂蛋白可參與脂蛋白受體的識別,AⅠ識別HDL受體B100，E識別LDL受體,①結合和轉運脂質，穩(wěn)定脂蛋白的結構,3功能,凝血蛋白與纖溶酶原的凝血與抗凝平衡,凝血因子與抗凝血成分,（一）凝血因子,（二）抗凝血成分,,兩條凝血途徑,（一）內源性途徑（二）外源性途徑,內（外）源性凝（止）血系統級聯酶促過程,圖153纖維蛋白的生成及聚合（第六版356頁圖163）,,纖維蛋白形成凝（止）血網狀塊過程,血清SERUM血液凝固后析出的淡黃色透明液體，沒有血漿纖維蛋白部分；或血漿PLASMA血液抗凝固后含血漿纖維蛋白混合液體總稱,纖溶酶原與抗凝蛋白因子（溶栓因子）,五、其他血漿蛋白質,血漿中含量最多的蛋白質，占血漿總蛋白的60肝臟合成，12G/天維持血漿膠體滲透壓的主要蛋白質（7580）參與多種物質在血液的運輸FFA，CA2，CU2，膽紅素磺胺、青霉素、阿司匹林,清蛋白ALBUMIN,,免疫球蛋白和補體系統,IMMUNOGLOBULINANDCOMPLEMENTSYSTEM,免疫球蛋白抗體抗原刺激后由漿細胞產生的一類具有特異性免疫作用的球狀蛋白質IGG、IGA、IGM、IGD、IGE補體系統以酶原形式存在的一類蛋白酶，被抗原抗體復合物激活后，具有非特異性免疫功能,金屬結合蛋白METALBINDINGPROTEINS,運鐵蛋白TRANSFERRIN,分子量76萬，含糖量6每分子鐵蛋白可結合兩個FE3功能結合、運輸FE3，防止鐵經腎丟失,銅藍蛋白COPPERPROTEIN,分子量15萬，含銅034每分子銅藍蛋白具有8個銅離子結合位點功能亞鐵氧化酶作用，能將FE2氧化為FE3,酶與抗酶ENZYMEANDANTIENZYME,血漿功能性酶,在血漿中發(fā)揮重要的催化作用凝血酶系，纖溶酶、銅藍蛋白、脂蛋白脂肪酶大多在肝臟合成，肝功能下降時，酶活性降低,血漿非功能性酶,正常血漿中含量很低，在血漿中無生理作用來源于外分泌腺或其他組織細胞活性升高與機體病理情況有關,抗酶,蛋白酶抑制物，保護組織蛋白質免受蛋白酶的水解，對機體起保護作用,急性肝炎谷丙轉氨酶（GPT，ALT）↑↑急性心梗谷草轉氨酶（GOT，AST）↑↑,一，體內鈣和磷含量、分布與存在狀態(tài)1，成人CA21000GP600G骨9885骨胳肌036其它組織078體液11％2，細胞內CA2少，相當于細胞外的1‰1P多，磷酸酯，核酸等,第二節(jié)血液鈣磷代謝,3，存在狀態(tài)鈣骨鈣鹽沉積羥磷灰石結晶3CA3PO42CAOH2,無定形沉淀CAHPO42H2O,CAPO423H2O體液鈣平衡不擴散鈣與蛋白質結合，可擴散鈣游離CA2鈣化合物乳酸，檸檬酸，HCO3PH68543游離CA2PH78375游離CA2手足搐搦,磷骨鹽細胞內HPO42－,H2PO4,有機磷酸酯4血鈣磷濃度血鈣911MG/DLCA244MG/DL蛋白結合鈣4MG/DLCAHCO312MG/DL血磷354MG/DL?CAP3540MG/DL,二，生理作用1，骨的鈣化（骨鹽沉積）BONEMINERALIZATON成骨細胞膠原及粘多糖，堿性磷酸酶2，細胞內第二信使3，其它生理作用4，磷的生理作用①構成骨，牙，高能磷酸化合物②調節(jié)酶活性③磷酸鹽緩沖體系,三，吸收與排泄（一）吸收1，CA2解離狀態(tài)酸度，CA/P比值1122,VD促進十二指腸，小腸吸收鈣誘導鈣結合蛋白特殊的維生素①自身合成②激素樣作用小腸，骨,活性形式1,25OH2D3A作用有潛伏期1012小時B體外VD無作用C放線菌素D抑制VD作用D嚴重腎病有骨骼改變肝25羥化腎1Α羥化血鈣??1Α羥化酶?3，與腸道狀態(tài)有關,磷以磷酸鹽形式吸收影響因素與鈣大致相同需要量成人，兒童800MG/天孕婦1500MG/天（二）排泄鈣20尿，80糞磷60尿，40糞,四，血鈣動態(tài)平衡三大激素調節(jié)①1,25OH2D3小劑量促膠原成熟，促破骨，促腸道吸收鈣大劑量溶骨缺乏兒童佝僂病成人軟骨病,②甲狀旁腺素PARATHYROIDHORMONE,PTH，84肽促進腎小管重吸收鈣?血鈣??尿鈣?抑制腎小管重吸收磷?尿磷??血磷?促進腎1Α羥化酶活性?活化VD3溶骨活化破骨細胞，抑制成骨細胞PTH??尿磷??血磷??血鈣?,③降鈣素CALCITONIN,CT,32肽促腎排鈣抑制腸道重吸收鈣血鈣升高抑制破骨細胞,第三節(jié)血脂與脂蛋白代謝,1概念血漿所含脂類統稱血脂，包括甘油三酯、磷脂、膽固醇及其酯以及游離脂酸。,2來源外源性從食物中攝取內源性肝、脂肪細胞及其他組織合成后釋放入血,一、血脂概念、來源、組成與含量,4血脂含量受膳食、年齡、性別、職業(yè)及代謝等的影響，波動范圍很大。,3組成與含量總脂400700MG/DL5MMOL/L甘油三酯10150MG/DL011169MMOL/L總磷脂150250MG/DL48448073MMOL/L總膽固醇100250MG/DL259647MMOL/L游離脂酸520MG/DL01950805MMOL/L,二、血脂轉運代謝過程,1、乳糜微粒轉運外源性脂質,來源,脂質轉運過程,CM的生理功能運輸外源性TG及膽固醇酯。,存在于組織毛細血管內皮細胞表面使CM中的TG、磷脂逐步水解，產生甘油、FA及溶血磷脂等。,LPL（脂蛋白脂肪酶）,2、極低密度脂蛋白轉運內源性脂質,來源,APOB100、ECI、CII、CIII,脂質轉運,VLDL,VLDL殘粒,LDL,LPL,LPL、HL,LPL脂蛋白脂肪酶HL肝脂肪酶,,,,,FFA,外周組織,FFA,肝細胞合成的TG磷脂、膽固醇及其酯,VLDL的合成以肝臟為主，小腸亦可合成少量。,VLDL的生理功能運輸內源性TG,內源性VLDL的代謝,3、低密度脂蛋白促進膽固醇向肝外組織轉運,來源由VLDL轉變而來,脂質轉運,LDL受體代謝途徑,LDL受體廣泛分布于肝動脈壁細胞等全身各組織的細胞膜表面,特異識別、結合含APOE或APOB100的脂蛋白，故又稱APOB,E受體。,為性腺合成性激素等組織提供膽固醇的主要途徑,ACAT脂酰COA膽固醇脂酰轉移酶,LDL非受體代謝途徑血漿中的LDL還可被修飾，修飾的LDL如氧化修飾LDLOXLDL可被清除細胞即單核吞噬細胞系統中的巨噬細胞及血管內皮細胞清除。這兩類細胞膜表面具有清道夫受體SCAVENGERRECEPTOR,SR，攝取清除血漿中的修飾LDL。,正常人每天降解45的LDL，其中2/3經LDL受體途徑降解，1/3由清除細胞清除。,LDL的代謝,LDL生理功能轉運肝合成的內源性膽固醇,4、高密度脂蛋白吸納血漿或肝外細胞組織中膽固醇回肝,主要在肝合成；小腸亦可合成。CM、VLDL代謝時，其表面APOAⅠ、AⅡ、AⅣ、APOC及磷脂、膽固醇等離開亦可形成新生HDL。,分類（按密度）HDL1、HDL2、HDL3,來源,轉運過程,新生HDL,HDL3,,,HDL2,LCAT卵磷脂膽固醇酯酰轉移酶CETP膽固醇酯轉運蛋白,膽固醇逆向轉運回肝RCT分四個階段進行,①膽固醇自肝外細胞包括動脈平滑肌細胞及巨噬細胞等（ABCA1）的移出。②HDL載運血漿中多余的膽固醇經（LCAT）酯化以及膽固醇酯的轉運。③肝細胞膜存在特異的HDL受體（SRB1受體），回收膽固醇④肝細胞經生物轉化將多余的膽固醇轉化為膽汁酸等,ABCA1介導胞內膽固醇及磷脂運出細胞膜,ABCA1，即ATP結合盒轉運蛋白AIATPBINDINGCASSETLETRANSPORTERA1，又稱為膽固醇流出調節(jié)蛋白CHOLESTEROLEFFLUXREGULATORYPROTEIN,CERP，存在于巨噬細胞、腦、腎、腸及胎盤等的細胞膜。,①使HDL表面卵磷脂2位脂?；D移到膽固醇3位羥基生成溶血卵磷脂及膽固醇酯②使膽固醇酯進入HDL內核逐漸增多③使新生HDL成熟,LCAT的作用（由APOAⅠ激活）,成熟HDL可與肝細胞膜SRB1受體結合而被攝取。,膽固醇酯部分由HDL轉移到VLDL少量由HDL轉移到肝,膽固醇在肝內轉變成膽汁酸或直接通過膽汁排出體外。,HDL的生理功能主要是參與膽固醇的逆向轉運REVERSECHOLESTEROLTRANSPORT,RCT，即將肝外組織細胞內的膽固醇，通過血循環(huán)轉運到肝，在肝轉化為肝汁酸后排出體外。HDL是APO的儲存庫。,HDL代謝小節(jié),（三）異常血脂與脂蛋白代謝異常,1高脂蛋白血癥血脂高于參考值上限。,成人TG226MMOL/L或200MG/DL（空腹1416H）膽固醇621MMOL/L或240MG/DL兒童膽固醇414MMOL/L或160MG/DL,診斷標準,分類①按脂蛋白及血脂改變分六型,②按病因分原發(fā)性病因不明繼發(fā)性繼發(fā)于其他疾病,2遺傳性缺陷,已發(fā)現脂蛋白代謝關鍵酶如LPL及LCAT，載脂蛋白如APOCⅡ、B、E、AⅠ、CⅢ，脂蛋白受體如LDL受體等的遺傳缺陷，并闡明了某些高脂蛋白血癥及發(fā)病的分子機制。,第四節(jié)血細胞代謝,METABOLISMOFBLOODCELLS,一、紅細胞（RBC）代謝的一般特點,成熟RBC的中心任務是攜帶氧分子，由血紅蛋白完成，因此血紅蛋白尤其是血紅素的合成具有重要生物學意義。成熟RBC中沒有線粒體，以防止細胞自身對分子氧的濫用，因此RBC只能以糖酵解代謝產生ATP；RBC能量代謝除酵解途徑外，還有磷酸戊糖途徑和2，3BPG途徑，磷酸戊糖途徑提供大量的GSH（以提供大量還原態(tài)的GSH環(huán)境）；而2，3BPG途徑對血紅蛋白氧攜帶有微調作用。紅細胞特殊的結構與功能是由基因決定的和隨細胞分化過程逐漸演變而來的，如紅細胞膜抗原等成分由基因決定，成熟紅細胞的線粒體丟失是逐漸完成的,紅細胞成熟過程中的代謝變化,注“”，“”分別表示該途徑有或無晚幼紅細胞為“”,紅細胞膜抗原結構ABO血型系統抗原與抗體分布規(guī)律,,二、成熟RBC內物質代謝與能量代謝,1很多途徑需要能量，只有經糖酵解途徑快速產生ATP,3磷酸戊糖途徑的主要功能是產生大量NADPHH，后者可進一步促進還原態(tài)GSH的形成,22,3二磷酸甘油酸2,3BPG旁路對血紅蛋白攜帶氧量的調節(jié),4紅細胞內不能從頭合成脂肪酸,紅細胞糖酵解途徑快速產生ATP，ATP功能,維持紅細胞膜上鈉泵NAKATPASE的正常運轉維持紅細胞膜上鈣泵CA2ATPASE的正常運轉維持紅細胞膜上脂質與血漿脂蛋白中的脂質進行交換少量ATP用于谷胱甘肽、NAD的生物合成ATP用于葡萄糖的活化，啟動糖酵解過程,2,3BPG是調節(jié)血紅蛋白HB運氧的重要因素，可增加HB與氧的親和力。,葡萄糖,,1,3BPG,,3磷酸甘油酸,2,3BPG,2,3BPG磷酸酶,二磷酸甘油酸變位酶,3磷酸甘油酸激酶,,乳酸,2,3BPG可調節(jié)血紅蛋白對氧分子的親和力,2,3BPG旁路代謝途徑,對抗氧化劑，保護細胞膜蛋白、血紅蛋白和酶蛋白的巰基等不被氧化，從而維持紅細胞的正常功能。,紅細胞磷酸戊糖途徑產生NADPH，NADPH功能,成熟紅細胞不能從頭合成脂肪酸，通過主動參入和被動交換不斷地與血漿進行脂質交換，維持其正常的膜脂類組成、結構和功能。,成熟紅細胞不能從頭合成脂肪酸,三、血紅蛋白的合成與調節(jié),珠蛋白，血紅素HEME,血紅蛋白的組成,血紅素鐵的代謝,1血紅蛋白合成中還原鐵供給的保證,IRONMETABOLISM,1鐵的主要生理功能、含量和分布,功能合成血紅蛋白的重要原料肌紅蛋白、細胞色素酶系、鐵硫蛋白等的組成成分含量與分布血紅蛋白鐵6070肌紅蛋白鐵5細胞色素等酶類鐵1儲存形式的鐵25,2鐵的來源與需求,來源食物紅細胞破壞后釋放出的血紅蛋白鐵,需求量最低0510MG/D,胃腸道鐵的吸收率10，每日膳食含鐵1015MG可滿足人體需要,3鐵的吸收,4鐵的運輸、儲存和利用,運輸運鐵蛋白儲存鐵蛋白利用合成血紅蛋白和其他含鐵化合物,5鐵的排泄,胃腸道黏膜脫落（失鐵約06MG/D）上皮細胞（失鐵約02MG/D）泌尿道黏膜細胞（失鐵約01MG/D）,2血紅素的生物合成,合成的組織和亞細胞定位,參與血紅蛋白組成的血紅素主要在骨髓的幼紅細胞和網織紅細胞中合成。,合成原料,甘氨酸、琥珀酰COA、FE2,⑴合成過程,①?氨基?酮戊酸?AMINOLEVULINICACID,ALA的生成由ALA合酶ALASYNTHASE催化，是血紅素合成的關鍵酶,,反應部位線粒體,琥珀酰COA,甘氨酸,ALA,膽色素原的生成ALA生成后從線粒體進入胞液,反應部位胞液,,,膽色素原,2ALA,③尿卟啉原與糞卟啉原的生成,4X膽色素原,線狀四吡咯,尿卟啉原Ⅲ,糞卟啉原Ⅲ,反應部位胞液,④血紅素的生成胞液中糞卟啉原Ⅲ再次進入線粒體,①合成主要部位是骨髓和肝臟，但成熟紅細胞不能合成；②合成原料簡單琥珀酰COA、甘氨酸FE2等小分子物質；③合成過程起始與最終過程均在線粒體內，中間過程在胞液。,⑵血紅素合成的特點,①ALA合酶是血紅素合成的限速酶受血紅素反饋抑制高鐵血紅素強烈抑制某些固醇類激素可誘導其生成,⑶幾個關鍵酶對合成過程的調節(jié),③促紅細胞生成素ERYTHROPOIETIN,EPOEPO與有核紅細胞膜受體結合，通過一定的細胞內信號傳遞通路，加速有核紅細胞的成熟，以及加快血紅素的合成，促使原始紅細胞的繁殖和分化。,②ALA脫水酶與亞鐵螯合酶可被血紅素、重金屬等抑制，亞鐵螯合酶還需要還原劑如谷胱甘肽。,珠蛋白種類與血紅蛋白結構珠蛋白合成珠蛋白合成同一般蛋白質的合成一樣，其合成速度與數量受血紅素調控高鐵血紅素對珠蛋白合成有促進作用,3血紅蛋白的合成及其合成調節(jié),高鐵血紅素,高鐵血紅素對起始因子2的調節(jié)原理,CAMP,,2CCAMP2R,EIF2激酶（無活性）,EIF2（有活性）,,－,R2C2PKA,,抑制蛋白質合成,糖代謝以糖酵解為主，提供能量；磷酸戊糖途徑產生的NADPH經氧化酶的電子體系使O2還原產生超氧陰離子、H2O2、OH等自由基，起殺菌作用。脂代謝不能從頭合成脂肪酸；可將花生四烯酸轉變成血栓素、前列腺素、白三烯等活性物。氨基酸和蛋白質代謝生產組胺,四、白細胞代謝簡介,

簡介：一、名詞解釋1兩性離子（DIPOLARION）2必需氨基酸（ESSENTIALAMINOACID）3等電點ISOELECTRICPOINTPI4構型CONFIGURATION5蛋白質的一級結構PROTEINPRIMARYSTRUCTURE6構象CONFMATION7蛋白質的二級結構PROTEINSECONDARYSTRUCTURE8結構域DOMAIN9蛋白質的三級結構PROTEINTERTIARYSTRUCTURE10氫鍵HYDROGENBOND11蛋白質的四級結構PROTEINQUATERNARYSTRUCTURE12離子鍵IONICBOND13超二級結構SUPERSECONDARYSTRUCTURE14疏水鍵HYHOBICBOND15范德華力VANDERWAALSFCE16鹽析SALTINGOUT17鹽溶SALTINGIN18蛋白質的變性DENATURATION19蛋白質的復性RENATURATION20蛋白質的沉淀作用PRECIPITATION21凝膠電泳（GELELECTROPHESIS）22層析（CHROMATOGRAPHY）23磷酸二酯鍵（PHOSPHODIESTERBONDS）24堿基互補規(guī)律COMPLEMENTARYBASEPAIRING25反密碼子（ANTICODON）26順反子（CISTRON）27核酸的變性與復性（DENATURATION、RENATURATION）28退火（ANNEALING）29增色效應（HYPERCHROMICEFFECT）30減色效應（HYPOCHROMICEFFECT）31DNA的熔解溫度（MELTINGTEMPERATURETM）32分子雜交（MOLECULARHYBRIDIZATION）33米氏常數（KM值）34底物專一性（SUBSTRATESPECIFICITY）35輔基（PROSTHETICGROUP）36單體酶（MONOMERICENZYME）37寡聚酶（OLIGOMERICENZYME）38多酶體系（MULTIENZYMESYSTEM）39激活劑（ACTIVAT）40抑制劑（INHIBITINHIBITON）41變構酶（ALLOSTERICENZYME）42同工酶（ISOZYME）43酶原（ZYMOGEN）二、單項選擇題（）1測得某一蛋白質樣品的氮含量為040G，此樣品約含蛋白質多少A200GB250GC640GD300G（）2精氨酸的PK1217、PK2904（NH2）、PK31248（胍基），PI為A2179042B21712482C90412482D（2179041248）3（）3谷氨酸的PK1219COOH、PK2967NH3、PK3425COOHPL（）A、12（2199。67）B、12（967425）C、12219425D、13217904967（）4PH為8時，荷正電的氨基酸為（）A、GLUB、LYSC、SERD、ASN（）5下列含有兩個羧基的氨基酸是A精氨酸B甘氨酸C色氨酸D谷氨酸（）6下列敘述中不屬于蛋白質一級結構內容的是（）A多肽鏈中氨基酸殘基的種類、數目、排列次序B多肽鏈中氨基酸殘基的鍵鏈方式C多肽鏈中主肽鏈的空間走向，如螺旋D胰島分子中A鏈與B鏈間含有兩條二硫鍵，分別是A7SSB7，A20SSB19（）7GSH分子的作用是A生物還原B活性激素C營養(yǎng)貯藏D構成維生素（）8蛋白變性后A溶解度降低B不易降解C一級結構破壞D二級結構喪失（）9維持蛋白質一級結構的化學鍵是A鹽鍵B二硫鍵C疏水鍵D氫鍵E肽鍵（）10蛋白質中的Α螺旋和Β折疊都屬于A一級結構B二級結構C三級結構D四級結構E側鏈結構

簡介：一、名詞解釋一、名詞解釋增色效應減色效應復性變性分子雜交DNA的熔解溫度中心法則基因崗崎片段復制子粘性末端限制性內切酶基因重組逆轉錄酶二、寫出下列縮寫的中文名稱二、寫出下列縮寫的中文名稱TMPOLYATΨCPPPAM7GCAMPIMPRNASEPRPP三、填空三、填空1在WATSONCRICKDNA結構模型中，連接糖和磷酸的是鍵；連接各核苷酸的是鍵；連接戊糖和堿基的是鍵，在兩條單鏈之間搭橋的是鍵。2堿能水解RNA，而不能水解DNA，這是因為。3TRNA的二級結構是，它的3’端是，5’端為。4核酸分子中含有和，所以對波長有強烈的吸收。5在核酸研究中，地衣酚用來測定，二苯胺經常用來測定。6在DNA螺旋結構中，A與T之間有對氫鍵，G與C之間有對氫鍵。7維持DNA螺旋結構穩(wěn)定的力包括、、。8WATSONCRICKDNA雙螺旋每盤旋一圈有對核苷酸，高度為，直徑約。9DNA合成時，先由引物酶合成，再由在其3’端合成DNA鍵，然后由切除引物并填補空隙，最后由連接成完整的鏈。10在DNA復制中，可防止單鏈模板重新締合和核酸酶的攻擊。11大腸桿菌DNA聚合酶Ⅲ的活性使之具有功能，極大提高了DNA復制的保真度。12引物酶與轉錄中的RNA聚合酶之間的差別在于它對不敏感，并可以為底物。13一個轉錄單位一般應包括序列、序列、序列。14原核細胞中各種RNA是由同一種RNA聚合酶催化生成的，而真核細胞核基因的轉錄分別由種RNA聚合酶催化，其中RRNA基因由轉錄，HNRNA基因由轉錄，各類小分子量RNA則是的產物。15所有崗崎片段的延伸都是按方向進行的，每個崗崎片段是借助于連在它的端的一小段為引物而合成的。16DNA聚合酶Ⅰ的活性使其在DNA損傷修復和切除RNA引物中發(fā)揮作用。17真核生物MRNA的5帽子結構通式是。18在各種RNA中含稀有堿基最多。19TM值高的DNA分子中的含量高，TM值低的DNA分子中的含量高。20將雙鏈DNA放置在PH2以下或PH12以上，其OD260，在同樣條件下單鏈DNA的OD260。21將A、U、C和G四種核苷酸溶解在PH35的緩沖液中，從負極向正極進行電泳，跑得最快，跑得最慢。22生物體內有些核苷酸的衍生物如、和可作輔酶。23三磷酸核苷酸是高能化合物，ATP參與，GTP為提供能量，UTP參與，CTP與的合成有關。24同位素標記證明，嘌呤堿的N1來自，C2和C8來自，N3和N9來自，C4、C5和N7來自，C6來自，嘧啶堿的各種元素分別來自和。25嘌呤核苷酸合成的初始產物是核苷酸，然后再轉變?yōu)橄汆堰屎塑账岷汀?6嘧啶合成的起始物氨甲酰磷酸的合成需要作為氨的供體，尿素循環(huán)中的氨甲酰磷酸是由作為氨的供體，它們分別由氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ和Ⅱ催化，前者存在于內，后者存在于胞漿中。27MRNA前體的加工一般要經過、在5’端和在3’端三個步驟。28DNA復制和RNA的合成都需要酶，在DNA復制中該酶的作用是。29新合成的MRNA前體分子的5’端和3’端存在的化學基團分別是和。30前導鏈的合成是的，其合成方向與復制叉移動的方向，后隨鏈的合成是的，其合成方向與復制叉移動的方向。31天然DNA的負超螺旋是由于DNA雙螺旋中兩條鏈引起的，為，手超螺旋，正超螺旋是由于DNA雙螺旋中兩條鏈引起的，為手超螺旋。32某DNA片段的堿基順序為GCTACTAAGC，它的互補鏈順序為。33一條單鏈（）DNA的堿基組成為A21，G29，C29，T21，用DNA聚合酶復制出互補鏈（），然后用得到的雙鏈DNA作膜板，由RNA聚合酶轉錄其中的（）鏈，產物的堿基組成是。四、是非題1原核生物RRNA有23S、16S、5S三種。2真核生物RRNA有28S、18S、5S三種。3原核生物DNA是裸露的，真核生物DNA是同蛋白質結合在一起的。4在酸性條件下DNA分子上的嘌呤不穩(wěn)定，易被水解下來。5維持DNA雙螺旋結構的力主要是堿基堆積力。6核酸變性后，其粘度降低，260MM處的吸光值增高。7在PH35時，四種單核苷酸所帶電荷是相同的。8假尿苷中的糖苷鍵是CC鍵連接的。9一種生物所有體細胞的DNA，其堿基組成均是相同的，這個堿基組成可作為物質的特征。10放線菌素D轉插到DNA中，從而阻止了原核生物的RNA合成。11轉錄過程中，RNA聚合酶不需要和DNA結合。12DNA聚合時，需要ATP水解，以供應能量。13DNA樣品的TM值與（GC）含量呈正相關，而增色效應的大小與（AT）含量呈正相關。14構成RNA分子中局部雙螺旋的兩個片段也是反向平行的。15核糖上的N糖苷鍵比2脫氧核糖上的N糖苷鍵更易被酸水解。16一般而言，DNA分子的大小隨生物進化而逐步增大。17復性后DNA分子中的兩條鏈并不一定是變性之前該分子原先的兩條鏈。18逆轉錄酶催化RNA指導的DNA合成不需要RNA引物。19已發(fā)現的DNA聚合酶只能把單體逐個加到引物3OH上，而不能引發(fā)DNA的合成。20RNA合成時，RNA聚合酶以3→5方向沿DNA的反意義鏈移動，催化RNA鏈按5→3方向增長。21用一個帶POLYU的親和層析桂，可以方便地從勻漿中分離出真核和原核細胞的MRNA。22如果沒有Δ因子，核心酶只能轉錄出隨機起始的、不均一的、無意義的RNA產物。23RNA聚合酶不具備核酸外切酶活性，因此RNA合成的保真度比DNA低得多。24限制性內切酶切割的DNA片段都具有粘性末端。25限制性內切酶作用于DNA雙鏈上的特定部位，這些部位大都由46個核苷酸對組成，一般含有回文順序。2C與單鏈區(qū)結合，降低雙鏈DNA的TM值D原核細胞的SSB與DNA結合時表現出協同性，真核細胞的SSB結合DNA時無協同性13關于Δ因子的描述哪些是正確的A它是RNA聚合酶全酶的亞基之一，決定轉錄起始的專一性BΔ因子可單獨識別啟動子部位而無需核心酶的存在C轉錄作用自始至終都需要Δ亞基D少數特殊基因（如熱激PR等）的轉錄需要替代的Δ亞基14參與識別轉錄起點的是AΡ因子B核心酶C引物酶D全酶15真核細胞中RNA聚合酶Ⅲ的產物是AMRNABHNRNACRRNADTRNA和SNRNA16下列核酸合成抑制劑中對真核細胞RNA聚合酶Ⅱ高度敏感的抑制劑是A利富平B氨甲喋呤CΑ鵝膏蕈堿D氮芥17下列哪一種既抑制DNA的復制又抑制轉錄作用A利富平B絲裂霉素GC高劑量放線菌素DDΑ鵝膏蕈堿18下述對大腸桿菌DNA聚合酶Ⅰ的陳述哪些是正確的A該酶能從3OH端逐個水解單股DNAB該酶對DNA雙螺旋區(qū)具有5→3外切活性C該酶要求所延長的鏈有自由的3OH基因D該酶的5→3聚合活性和3→5外切活性使之具有二次校對功能19以下對大腸桿菌DNA連接酶的論述哪些是正確的A催化DNA雙螺旋一條鏈中3OH與其相鄰的另一片段5磷酸基之間形成磷酸二酯鍵B催化兩條游離的單鏈DNA連接起來C以NAD作為能量來源D需要ATP作為能量來源20以下對大腸桿菌DNA復制的陳述哪些是正確的A按照半保留、半不連接的方式進行復制BDNA聚合酶Ⅲ是復制中延伸新鏈主要的酶C復制中必須有RNA引物酶合成引物D復制中生成的子鏈DNA必須經過修飾加工才能具備生理活性21下列關于轉錄作用的敘述哪些是正確的A模板上專一的轉錄起始部位必須由RNA聚合酶全酶來識別B對于一個基因而言，DNA中的一條鏈是轉錄模板，其互補鏈有可能是另一基因的反意義鏈C轉錄從模板的3端開始，沿模板鏈3→5方向進行，RNA鏈按5→3的方向合成D模板5端附近有特殊的終止子序列確定轉錄的終點22大腸桿菌中主要行使復制功能的酶是ADNA聚合酶ⅠBDNA聚合酶ⅡCDNA聚合酶ⅢDKLENOW酶23在RNA世界中，核酶必須自我復制，因此它應該具有的酶活力是A依賴RNA的DNA聚合酶活力B依賴DNA的RNA聚合酶活力C依賴RNA的RNA聚合酶活力D依賴DNA的DNA聚合酶活力24用23PDATP標記一個DNA片段，需要用A多核苷酸激酶BDNA連接酶CDNA聚合酶D反轉錄酶25下列RNA中含修飾核苷最多的是AMRNABRRNACTRNAD病毒RNA26苔黑酚是測定下列哪種物質的特殊方法ADNABRNAC腺嘌呤堿D胸腺嘧啶堿27在DNA復制中需要（1）DNA聚合酶Ⅲ（2）解鏈蛋白（3）DNA聚合酶Ⅰ（4）RNA聚合酶（5）DNA連接酶，這些酶作用的正確順序是A24135B43125C23415D4213528DNA的TM與介質的離子強度有關，所以DNA制品應保存在A高濃度的緩沖液中B低濃度的緩沖液中C純水中D有機試劑中29在DNA鏈上，發(fā)生下列哪種突變可能是致命的A缺失3個核苷酸殘基B缺失一個核苷酸殘基C插入一個核苷酸殘基D同時插入和缺失各一個核苷酸殘基30在ECOLI細胞中DNA聚合酶Ⅰ的作用主要是ADNA復制BDNA合成的起始C切除RNA引物D崗崎片段的連接31利用逆轉錄酶進行復制的動物病毒帶有A單鏈線形RNAB單鏈線形DNAC雙鏈線形DNAD雙鏈共價封閉環(huán)形DNA32胞嘧啶核苷生成胞嘧啶核苷酸由ATP提供磷酸基團，催化該反應的酶是A胸苷激酶B尿苷激酶C腺苷激酶D鳥苷激酶33核酸分子中的共價鍵包括A嘌呤堿基第9位N與核糖第1位C之間連接的Β糖苷鍵B磷酸與磷酸之間的磷酸酯鍵

簡介：1臨床生物化學與檢驗課程教學大綱課程編號課程名稱臨床生物化學與檢驗英文名稱CLINICALBIOCHEMISTRYEXAMINATION課程類別專業(yè)課必修考試總學時136學分70理論課學時68實驗課學時68適用對象醫(yī)學檢驗專業(yè)本科學生一、課程性質和地位臨床生物化學與檢驗是高等醫(yī)學檢驗專業(yè)的重點課程之一，通過對臨床生物化學檢驗理論與技術的學習，可使學生系統掌握人體正常代謝和異常的生物化學指標及臨床檢測的意義。本大綱為一個學期的理論與實驗教學。本課程將主要授予學生有關臨床生物化學的理論知識，著重闡述關于疾病本質的生化機制、體液中生化組分變化的病理生理學基礎以及生化診斷的原理，闡述有關方法學應用的基本原理及其臨床意義的判斷，闡述臨床生物化學實驗室的檢測項目、檢測結果數據與臨床的聯系。二、教學環(huán)節(jié)及教學方法和手段臨床生物化學與檢驗的教學環(huán)節(jié)包括課堂講授、實驗、考試等。其中課堂是通過教師對指定教材部分章節(jié)的重點講解，結合CAI課件對板書及相關的圖示以啟發(fā)式教學的方法，使學生對理論知識融會貫通。實驗是教師在實驗室里在實際操作、檢測原理以及試劑配制等方面指導學生，加強學生對理論的理解。并通過電化教學、多媒體實驗教學、要求學生進行實驗討論等手段，強化學生的記憶。在教學過程中為適應科學技術的發(fā)展和21世紀醫(yī)學檢驗教育的需要，在教學內容上注重突出基本理論、基本知識、基本技能，并且緊密聯系學科新進展，動態(tài)修訂教學大綱，培養(yǎng)學生的創(chuàng)新思維和實踐能力，以培養(yǎng)高質量的畢業(yè)生作為最終目的。三、教學內容及要求第一章緒論【熟悉】臨床生物化學的領域和性質?！玖私狻颗R床生物化學發(fā)展簡史；臨床生物化學的現狀及其作用。第二章血漿蛋白質以及非蛋白含氮化合物的代謝紊亂3【掌握】體液平衡紊亂、酸堿平衡紊亂的類型及其判斷和臨床病例分析，掌握AG的定義、計算及臨床意義，掌握鉀、鈉、氯及常見血氣分析指標的參考值范圍。【熟悉】正常體液、電解質、酸堿平衡的調節(jié)，血氣分析、鉀、鈉、氯測定（ISE）及方法學評價?！玖私狻垦獨夥治鰞x原理及結構。第八章肝膽疾病的生物化學診斷【掌握】膽紅素代謝、膽紅素的種類與理化性質及與黃疸形成的關系、黃疸的分類與實驗室鑒別試驗；生物轉化的概念及其臨床意義；肝功能的生物化學檢測項目選擇及臨床意義。【熟悉】肝的生物轉化類型及臨床意義。生物轉化與排泄相關的肝功能試驗。膽汁酸的組成及其檢測的臨床意義。乙醇性肝損傷的生物化學；肝硬化的生物化學；肝昏迷的生化機制?！玖私狻扛闻K的結構特點與功能的關系；膽石癥的生物化學變化；肝癌的生化機制。第九章腎臟疾病的生物化學診斷【掌握】腎臟的結構和功能；腎臟疾病的生化實驗室檢查；腎臟疾病的生化測定方法和評價?！臼煜ぁ砍Ｒ娔I臟疾病的生化診斷。第十章心臟疾病的生物化學標志物【掌握】急性心肌損傷生物化學標志物，生物化學有關的冠心病危險因素?！玖私狻考毙孕募p傷的新標志物，心力衰竭和高血壓病的生物化學改變。第十一章胃腸道疾病的臨床生物化學【掌握】胃腸胰腺正常生理功能、代謝調節(jié)、胃腸胰腺疾病的臨床生化改變?！玖私狻课改c胰腺疾病檢查方法及臨床意義。第十二章骨代謝異常的生化診斷【掌握】鈣和磷的代謝及調節(jié)；鈣和磷代謝紊亂；骨代謝的臨床生化標志物；血清總鈣和離子鈣、血清無機磷的檢驗及其方法學評價與臨床應用?！臼煜ぁ抗琴|疏松癥、骨質軟化癥的臨床生物化學；鈣和磷及骨代謝調節(jié)激素測定；骨形成和骨吸收標志物的測定?！玖私狻挎V代謝及其異常。第十三章紅細胞代謝紊亂

簡介：（856）湖北師范大學生物科學專業(yè)生物化學考研大綱湖北師范大學生物科學專業(yè)生物化學考研大綱一、要求掌握的基本內容一、要求掌握的基本內容要求學生掌握生命機體的化學組成以及重要生命物質糖﹑脂﹑蛋白質和核酸以及重要生命調節(jié)物質酶和維生素的性質，結構和功能，結構和功能的關系，以及蛋白質酶和核酸的分離純化方法。要求學生掌握生命機體的重要生命物質糖﹑脂﹑蛋白質和核酸的分解和合成代謝過程及代謝調控以及四大生命物質代謝的聯系。生物遺傳信息的傳遞與表達，包括DNA、RNA和蛋白質的生物合成。二、題型以及相關內容比例二、題型以及相關內容比例1名詞解釋20分2選擇題20分3填空題20分4判斷題20分5計算題10分6問答題50分7論述題10分三、復習重點三、復習重點四大生命物質糖脂蛋白質和核酸的性質，結構和功能，結構和功能的關系。掌握酶的催化特點、組成、活性與結構的關系及其有關的重要概念；牢固掌握酶的作用機制、影響酶促反應速度的因素。掌握蛋白質酶和核酸的分離純化的原理方法。要求學生掌握生命機體的重要生命物質糖﹑脂﹑蛋白質和核酸的分解和合成代謝過程及代謝調控以及四大生命物質代謝的聯系。生物遺傳信息的傳遞與表達，包括DNA、RNA和蛋白質的生物合成。四、課程復習大綱四、課程復習大綱第一章第一章糖類糖類一、教學目標1掌握糖的概念、分類及生物學功能。2牢固掌握一些重要單糖、均一多糖（淀粉、糖元、維維素）的結構、性質。3掌握結合糖類的概念功能。一、教學目標1牢固掌握蛋白質的一、二、三、四級結構及與功能的關系。2牢固掌握氨基酸的分類、結構、物理性質，酸堿性質、化學性質及氨基酸的分離技術。3牢固掌握蛋白質的酸堿性質、膠體性質、化學性質以及蛋白質變性、沉淀特性。4理解蛋白質分離、提純、鑒定技術原理方法，重點掌握蛋白質電泳、鹽析、分子篩層析技術。5了解蛋白質分類、化學組成及掌握蛋白質功能的多樣性。二、重點難點氨基酸的性質和分離純化方法以及蛋白質的性質結構是教學重點；蛋白質的結構和功能的關系以及蛋白質的分離純化方法和原理是教學難點。三、教學內容第一節(jié)氨基酸一、氨基酸蛋白質的構件分子二、氨基酸的分類三、氨基酸的酸堿化學四、氨基酸的化學反應五、氨基酸的光學活性和光譜性質六、氨基酸混合物的分析分離第二節(jié)蛋白質的共價結構一、蛋白質通論二、肽三、蛋白質一級結構的測定四、蛋白質的氨基酸序列與生物功能五、肽與蛋白質的人工合成第三節(jié)蛋白質的三維結構一、研究蛋白質構象的方法二、穩(wěn)定蛋白質三維結構的作用力三、多肽主鏈折疊的空間限制四、二級結構多肽鏈折疊的規(guī)則方式五、纖維狀蛋白質六、超二級結構和結構域七、球狀蛋白質與三級結構八、膜蛋白的結構九、蛋白質折疊和結構預測十、亞基締合和四級結構

簡介：1糖的化學糖的化學一、填空題1糖類是具有__多羰基醛或多羥基酮___結構的一大類化合物。根據其分子大小可分為____單糖___、_寡糖_____和_多糖____三大類。2判斷一個糖的D型和L型是以__離羰基最遠的一個不對稱___碳原子上羥基的位置作依據。3糖類物質的主要生物學作用為__主要能源物質___、__結構功能___、_多方面的生物活性和功能____。4糖苷是指糖的___半縮醛或半縮酮羥基__和醇、酚等化合物失水而形成的縮醛或縮酮等形式的化合物。5蔗糖是由一分子__葡萄糖___和一分子_果糖____組成，它們之間通過_Α，Β1，2_糖苷鍵相連。6麥芽糖是由兩分子_葡萄糖____組成，它們之間通過__A1，4___糖苷鍵相連。7乳糖是由一分子___葡萄糖__和一分子_半乳糖____組成，它們之間通過___Β1，4_糖苷鍵相連。8糖原和支鏈淀粉結構上很相似，都由許多___葡萄糖__組成，它們之間通過_Α1，4和Α1，6_____二種糖苷鍵相連。二者在結構上的主要差別在于糖原分子比支鏈淀粉___分支多__、鏈短_____和_結構更緊密____。9纖維素是由___葡萄糖__組成，它們之間通過Β1，4糖苷鍵相連。12人血液中含量最豐富的糖是___葡萄糖糖原__，肝臟中含量最豐富的糖是__肝糖原___，肌肉中含量最豐富的糖是__肌糖原___。13糖胺聚糖是一類含_糖醛酸____和__氨基已糖及其衍生物___的雜多糖，其代表性化合物有_透明質酸__、_肝素_和_硫酸軟骨素等。粘多糖14肽聚糖的基本結構是以_N乙酰D葡糖胺____與_N乙酰胞壁酸____組成的多糖鏈為骨干，并與＿__四__肽連接而成的雜多糖。15常用定量測定還原糖的試劑為_菲林____試劑和__班乃德___試劑。16蛋白聚糖是由__蛋白質___和_糖胺聚糖____共價結合形成的復合物。19脂多糖一般由_外層低聚糖鏈____、_核心多糖____和__脂質___三部分組成。20糖肽的主要連接鍵有__O糖苷鍵___和_N糖苷鍵21直鏈淀粉遇碘呈__藍___色，支鏈淀粉遇碘呈_紫紅____色，糖原遇碘呈_紅____色。二、是非題1D葡萄糖的對映體為L葡萄糖，前者存在于自然界。2人體不僅能利用D葡萄糖而且不能利用L葡萄糖。3同一種單糖的。Α型和Β型是異頭體ANOMER，它們僅僅是異頭碳原子上的構型不同4糖的變旋現象比旋光度改變6由于酮類無還原性，所以酮糖亦無還原性。7果糖是左旋的，因此它屬于L－構型。8，D葡萄糖，D甘露糖和D果糖生成同一種糖脎。差向異構9葡萄糖分子中有醛基，它和一般的醛類一樣，能和希夫SCHIFF試劑反應。成半縮醛10糖原、淀粉和纖維素分子中都有一個還原端，所以它們都有還原性。分子太大不顯還原性，多糖都是非還原性糖11糖鏈的合成無模板，糖基的順序由基因編碼的轉移酶決定。12從熱力學上講，葡萄糖的椅式構象比船式構象更穩(wěn)定。13肽聚糖分子中不僅有L型氨基酸，而且還有D型氨基酸。14一切有旋光性的糖都有變旋現象。有Α和Β異構體的糖才有變旋現象15醛式葡萄糖變成環(huán)狀后無還原性。半縮醛羥基，仍有還原性16多糖是相對分子質量不均一的生物高分子。34生物膜主要由__脂質_____和____蛋白質___組成。5生物膜的厚度大約為_610納米______。6膜脂一般包括_磷脂_、___糖脂_、和_膽固醇脂_，其中以__磷脂為主。7膜蛋白按其與脂雙層相互作用的不同可分為表在蛋白_______與__內在蛋白___兩類。8生物膜的流動性主要是由___脂酸鏈長度____、__脂酸不飽和度_____和或__膽固醇含量_____所決定的，并且受溫度的影響。9細胞膜的脂雙層對離子和大多數極性分子_的通透性極低。12磷脂酰膽堿卵磷脂分子中磷酰膽酯_為親水端，___脂酸碳氫鏈____為疏水端。13磷脂酰膽堿卵磷脂是由____甘油___、__脂酸_____、___磷脂____和__膽堿_____組成。14腦苷脂是由鞘氨醇_、___磷脂____和__半乳糖_____組成。15神經節(jié)苷脂是由_鞘氨醇_、磷脂_、_糖和唾液酸組成。16低密度脂蛋白的主要生理功能是_轉運膽固醇和磷脂_17乳糜微粒的主要生理功能是轉運外源性脂肪，18生物膜內的蛋白質__疏水性_____氨基酸朝向分子外側，而_親水性______氨基酸朝向分子內側。二、是非題1自然界中常見的不飽和脂酸多具有順式結構。2磷脂是中性脂。一般為甘油三酯3脂一般不溶于丙酮，根據這個特點可將磷脂和其他脂類化合物分開。4不同種屬來源的細胞可以互相融合，說明所有細胞膜都由相同的組分組成。因為膜結構的共性和疏水作用的非特異性5原核細胞的細胞膜不含膽固醇，而真核細胞的細胞膜含有膽固醇。6質膜上糖蛋白的糖基都位于膜的外側。7細胞膜類似于球蛋白，有親水的表面和疏水的內部。8細胞膜的內在蛋白通常比外周蛋白疏水性強。9縮短磷脂分子中脂酸的碳氫鏈可增加細胞膜的流動性。10某細菌生長的最適溫度是25℃，若把此細菌從25℃移到37℃的環(huán)境中，細菌細胞膜的流動性將增加。11細胞膜的兩個表面外表面、內表面有不同的蛋白質和不同的酶。12所有細胞膜的主動轉運，其能量來源是高能磷酸鍵的水解。有的是依靠呼吸鏈的氧化還原作用，有的則依靠代謝物底物分子中的高能鍵。13植物油的必需脂酸含量豐富，所以植物油比動物油營養(yǎng)價值高。14天然存在的磷脂是L構型。15天然固醇中醇羥基在3位，其C3處的醇羥基都是Β型。16細胞膜上霍亂毒素的受體含有神經節(jié)苷脂。17植物油和動物脂都是脂肪。18脂肪的皂化價高表示含低相對分子質量的脂酸多。19膽固醇為環(huán)狀一元醇，不能皂化。20脂肪和膽固醇都屬脂類化合物，它們的分子中都含有脂肪酸。21磷脂和糖脂都屬于兩親化合物AMPHIPATHICCOMPOUND。22磷脂和糖脂是構成生物膜脂雙層結構的基本物質。23膽固醇分子中無雙鍵，屬于飽和固醇。24生物膜的脂雙層基本結構在生物進化過程中一代一代傳下去，但這與遺傳信息無關。25生物膜上的脂質主要是磷脂。26生物膜中的糖都與脂或蛋白質共價連接。27神經酰胺也是一種第二信使。