簡介：血液的生物化學,第十二章,一、血液的化學成分二、血漿蛋白質(zhì)血漿蛋白質(zhì)的種類和含量纖維蛋白原清蛋白與球蛋白酶血漿蛋白質(zhì)代謝與疾病的關系三、紅細胞及其代謝紅細胞的化學組成紅細胞的代謝血紅蛋白的性質(zhì)與功能血紅蛋白的分解代謝,血液包括多種血細胞（紅細胞、白細胞、血小板）及血漿。全血平均含水8186，其中血細胞含水較少，而血漿含水較多。,一、血液的化學成分,血液的化學成分紅細胞血細胞白細胞血小板血液（體重的8％）不含氮（血糖、酮體、乳酸等）有機物蛋白質(zhì)（血漿中最主要的固形物）含氮有機物血漿非蛋白氮（氨基酸及多種代謝廢物）（血容積的5560）無機鹽水（血漿中含水較多，達9093）,,,,,,,,二、血漿蛋白質(zhì),（一）血漿蛋白的種類及含量人血漿內(nèi)蛋白總濃度大約為7075G／L，它們是血漿主要的固體成分。血漿蛋白質(zhì)種類很多，目前已知血漿蛋白質(zhì)有200多種，其中既有單純蛋白質(zhì)又有結(jié)合蛋白，血漿中還有幾千種抗體。血漿蛋白質(zhì)一般分為清蛋白、球蛋白及纖維蛋白原三種。用醋酸纖維膜電泳法分離時，球蛋白部分可分離為清蛋白（白蛋白）、Α1球蛋白、Α2球蛋白、Β球蛋白和Γ球蛋白5條區(qū)帶，如圖所示。,血漿中的主要蛋白質(zhì)纖維蛋白原清蛋白（或稱白蛋白）球蛋白,（二）纖維蛋白原,纖維蛋白原纖維蛋白原為細長的纖維狀蛋白，分子量為340000，由6條肽鏈組成，即AΑ鏈、BΒ鏈及Γ鏈各兩條。肽鏈間以二硫鍵相連。血漿中的纖維蛋白原完全由肝臟合成。含量僅占血漿總蛋白的46，但有很重要的生理功能。當血管損傷流血時，纖維蛋白原可轉(zhuǎn)變?yōu)椴蝗苄缘睦w維蛋白，從而使血液凝固，起到止血的保護作用。,纖維蛋白原經(jīng)凝血酶的作用后，水解而斷裂下AΑ鏈中的A部分及BΒ鏈中的B部分，生成纖維蛋白單體。許多纖維蛋白單體能自發(fā)地頭尾以直線狀相連接，聚合成為纖維蛋白多聚體，可溶于稀酸及尿素溶液中。它再進一步經(jīng)纖維蛋白轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶（即凝血因子XⅢ?。┑拇呋?，互相交聯(lián)成為穩(wěn)定的不溶解的纖維蛋白，完成了凝血過程。,纖維蛋白原被凝血酶水解釋放出兩個A肽和兩個B肽，形成可溶性纖維蛋白單體。纖維蛋白單體聚集成纖維蛋白軟凝塊，再由XIIIA催化纖維蛋白單體之間共價交聯(lián)，形成血凝塊。,纖維蛋白原形成血凝塊,（三）清蛋白和球蛋白,血漿蛋白質(zhì)中數(shù)量最多的就是清蛋白和球蛋白。清蛋白和球蛋白的主要生理功能如下維持血漿正常膠體滲透壓。清蛋白和球蛋白能同一些物質(zhì)結(jié)合，起到一定的運輸作用。免疫作用人及動物血液中的抗體大部分是Γ球蛋白，也有部分是Β球蛋白。營養(yǎng)作用血漿蛋白質(zhì)能參加組織蛋白質(zhì)的代謝，并在相當程度上與組織蛋白保持平衡。緩沖作用血漿蛋白質(zhì)與其鹽組成了緩沖對，具有維持血液PH恒定的作用。,（四）酶,血漿中有多種酶，根據(jù)其來源可分為三類功能性酶此類酶在血漿中發(fā)揮重要的催化功能。例如凝血酶原等多種凝血因子，纖維酶原、銅藍蛋白、脂蛋白脂酶等。外分泌酶此類酶來自外分泌腺，只有極少數(shù)逸入血液。這些外分泌腺酶在血液中很少發(fā)揮催化作用。細胞酶此類酶本來在各種組織細胞內(nèi)，當細胞破壞或在一定條件時，可有少量進入血液。,（五）血漿蛋白質(zhì)代謝與疾病的關系,1血漿蛋白的更新血漿的蛋白質(zhì)是在不斷更新之中，血漿蛋白質(zhì)的來源主要是由肝及網(wǎng)狀內(nèi)皮系統(tǒng)的漿細胞不斷地合成。血漿蛋白質(zhì)中以纖維蛋白原的再生速度最快，球蛋白較慢。,血漿蛋白的去路已知有下列幾條（1）進入消化道各種消化液中都含有或多或少的血漿蛋白質(zhì)，這些蛋白質(zhì)在消化道中可消化成氨基酸而被吸收。據(jù)試驗，清蛋白約有70是進入消化道分解的。（2）在腎中分解及排出正常情況下，分子量大于90000的血漿蛋白較難通過腎小球，某些能通過腎小球的蛋白約有95左右可被近曲小管吸收，而后在小管細胞中分解成氨基酸而進入血液。（3）在肝和網(wǎng)狀內(nèi)皮系統(tǒng)中分解體內(nèi)很多組織都可以通過吞噬或胞飲作用攝取血漿蛋白質(zhì)，并由溶酶體將其分解。其中以肝和網(wǎng)狀內(nèi)皮系統(tǒng)較為重要。（4）隨排泄性分泌液排出很少的一部分血漿蛋白質(zhì)可隨排泄性分泌液排出，如支氣管和鼻粘膜分泌液、淚、汗等。,2疾病對血漿蛋白的影響,正常動物血漿中清蛋白、球蛋白的含量及比例都有一定范圍，這個比例稱為血漿的蛋白質(zhì)系數(shù)（A/G）。有些疾病能使血漿蛋白含量及清/球比值發(fā)生變化，在臨床上可作為診斷的參考。除了脫水引起血漿濃縮外，血漿清蛋白的濃度是不會增加的。在一般疾病中清蛋白的濃度是不變或降低，往往同時也伴隨著球蛋白濃度的上升。,血漿清蛋白的降低可預見于以下幾種情況（1）合成清蛋白的能力有所降低肝是合成清蛋白的主要器官，肝的某些疾病或者磷、氯仿等中毒都可使肝合成清蛋白的能力下降，造成清蛋白降低。（2）長期損失蛋白質(zhì)某些腎的疾病能使腎小球通透性增加，使蛋白質(zhì)分子可以通過而從尿中排出。（3）患感染性疾病患感染性疾病時，往往清蛋白下降，這可能是由于球蛋白的增加引起的，是機體調(diào)節(jié)的結(jié)果。（4）長期營養(yǎng)不足在球蛋白中，Α球蛋白在一般疾病中不降低，在發(fā)燒、感染、創(chuàng)傷等情況下會升高。Β球蛋白的改變往往與脂蛋白代謝不正常有關。Γ球蛋白在感染時會升高，特別是細菌、原蟲、腸道寄生蟲感染時會升高，這是由于體內(nèi)合成抗體增多的結(jié)果。上述一些疾病情況，往往在清蛋白下降的同時，球蛋白上升。所以蛋白質(zhì)系數(shù)（A/G）明顯下降。,急性期蛋白（ACRTEPHASEPROTEIN,AP蛋白）在感染、炎癥、組織損傷等應激原作用于機體后的短時間（數(shù)小時至數(shù)日）內(nèi)，即可出現(xiàn)血清成分的某些變化，稱為急性期反應（ACUTEPHASEREACTION）。參與急性期反應的物質(zhì)稱為急性期反應物（ACUTEPHASEREACTANT）。急性期反應物大多數(shù)是蛋白質(zhì)，稱為急性期蛋白。肝是AP蛋白的主要來源，少數(shù)AP蛋白來源于巨噬細胞、內(nèi)皮細胞、成纖維細胞、多形核白細胞等。,急性期反應時血漿中濃度增加的AP蛋白種類繁多，可分為五類參與抑制蛋白酶作用的AP蛋白；參與血凝和纖溶的AP蛋白（如凝血因子Ⅷ，纖維蛋白原、纖溶酶原等）；屬于補體成分的AP蛋白；參與轉(zhuǎn)運的AP蛋白（如血漿銅藍蛋白等）；其他多種AP蛋白（如C反應蛋白、纖維連接蛋白、血清淀粉樣物質(zhì)A等）。急性期反應時血漿蛋白濃度也有減少的，稱為負性AP蛋白（如白蛋白、運鐵蛋白等）。,急性期蛋白的生物學功能（1）抑制蛋白酶的作用創(chuàng)傷、感染等引起的應激時，體內(nèi)蛋白水解酶增多，過多的蛋白水解酶可引起組織的損害。AP蛋白中有蛋白酶抑制物，應激時這些酶的抑制物消耗增加，同時合成也增加，以保證蛋白酶抑制物能得到必要的補充。（2）凝血和纖溶纖維蛋白原在凝血酶作用下形成的纖維蛋白在炎癥區(qū)組織間隙構(gòu)成網(wǎng)狀物或凝塊，有利于阻止病原體及其毒性產(chǎn)物的擴散；繼而纖溶系統(tǒng)的激活又可在晚些時候溶解這些凝塊而使組織間隙恢復原狀。然而，凝血和纖溶系統(tǒng)的過度激活卻有可能導致彌散性血管內(nèi)凝血（DIC）而給機體造成嚴重的后果。,（3）清除異物和壞死組織某些AP蛋白具有迅速的非特異性的清除異物和壞死組織的作用。例如C反應蛋白容易與細菌細胞壁結(jié)合，又可激活補體,通過經(jīng)典途經(jīng)促進大、小吞噬細胞的功能。這就使得與C反應蛋白結(jié)合的細菌迅速地被清除。（4）清除自由基如銅藍蛋白能活化超氧化物岐化酶，故有清除氧自由基的作用。（5）其他如血清淀粉樣物質(zhì)A可能有促進損傷細胞修復的作用。,三、紅細胞及其代謝,紅細胞直徑7～85ΜM，呈雙凹圓盤狀，中央較?。?0ΜM），周緣較厚（20ΜM）。在掃描電鏡下，可清楚地顯示紅細胞這種形態(tài)特點。紅細胞的這種形態(tài)使它具有較大的表面積（約140ΜM2），從而能最大限度地適應其功能攜O2和CO2。它具有彈性和可塑性，在通過直徑比它還小的毛細血管時，可以改變形狀，通過后仍恢復原形。,紅細胞含水較其他細胞少，約6070。固形物血紅蛋白約占32其他蛋白質(zhì)糖蛋白、脂蛋白、血銅蛋白脂類膽固醇、卵磷脂和腦磷脂酶碳酸酐酶、過氧化氫酶、肽酶、膽堿乙?；浮⒛憠A酯酶、糖酵解酶系以及有關谷胱甘肽合成的酶系葡萄糖代謝中間產(chǎn)物無機鹽,（一）紅細胞的化學組成,紅細胞的生理功能紅細胞的主要功能是運輸O2和CO2，此外還在酸堿平衡中起一定的緩沖作用。這兩項功能都是通過紅細胞中的血紅蛋白來實現(xiàn)的。血紅蛋白（HB）由珠蛋白和亞鐵血紅素結(jié)合而成。血液呈現(xiàn)紅色就是因為其中含有亞鐵血紅素的緣故。該分子中的FE2在氧分壓高時，與氧結(jié)合形成氧合血紅蛋白（HBO2）；在氧分壓低時，又與氧解離，釋放出O2，成為還原血紅蛋白，由此實現(xiàn)運輸氧的功能。,（二）紅細胞的生理功能,紅細胞的生理特性1滲透脆性正常狀態(tài)下紅細胞內(nèi)的滲透壓與血漿滲透壓大致相等，這對保持紅細胞的形態(tài)甚為重要。將機體紅細胞置于等滲溶液（09％NACL）中，它能保持正常的大小和形態(tài)。若將紅細胞置于低滲NACL溶液中，水分進入細胞，紅細胞膨脹變成球形，可至膨脹而破裂，血紅蛋白釋放入溶液中，稱為溶血。如把紅細胞置于高滲NACL溶液中，水分將逸出胞外，紅細胞將因失水而皺縮。,AHUMANREDBLOODCELLSINISOTONICSOLUTION（09NACL）BHUMANREDBLOODCELLSINHYPOTONICSOLUTION（065NACL）CHUMANREDBLOODCELLSINHYPEROSMOTICSOLUTION（101NACL）,ABC,2．懸浮穩(wěn)定性懸浮穩(wěn)定性是指紅細胞在血漿中保持懸浮狀態(tài)而不易下沉的特性。將與抗凝劑混勻的血液置于血沉管中，垂直靜置，經(jīng)一定時間后，紅細胞由于比重大，將逐漸下沉，在單位時間內(nèi)紅細胞沉降的距離，稱為紅細胞沉降率（簡稱血沉）。以血沉的快慢作為紅細胞懸浮穩(wěn)定性的大小。正常男子第1小時末，血沉不超過3MM，女子不超過10MM。在妊娠期、活動性結(jié)核病、風濕熱以及患惡性腫瘤時，血沉加快。臨床上檢查血沉，對疾病的診斷及預后有一定的幫助。,紅細胞的平均壽命約120天。衰老的紅細胞雖無形態(tài)上的特殊性，但其機能活動和理化性質(zhì)都有變化，如酶活性降低、血紅蛋白變性、細胞膜脆性增大，以及表面電荷改變等，因而細胞與氧結(jié)合的能力降低且容易破碎。衰老的紅細胞多在脾、骨髓、肝等處被巨噬細胞吞噬，同時由紅骨髓生成和釋放同等數(shù)量紅細胞進入外周血液，維持紅細胞數(shù)的相對恒定。,正常成熟的紅細胞沒有細胞核，也沒有高爾基復合體、線粒體等細胞器，不能進行核酸、蛋白質(zhì)及脂類的合成。它缺乏完整的三羧酸循環(huán)酶系，也沒有細胞色素的電子傳遞系統(tǒng)，它所需的能量幾乎完全依靠葡萄糖酵解而取得。鳥類的紅細胞有核等結(jié)構(gòu)，它與一般細胞相似，主要通過糖的有氧分解取得能量。,（三）紅細胞的代謝,1糖代謝糖酵解90～95％2，3DPG途徑（特有）磷酸戊糖途徑3～11％糖醛酸循環(huán)糖代謝特點糖酵解為主，磷酸戊糖途徑為輔。,,,途徑,紅細胞內(nèi)利用葡萄糖的3～11通過磷酸戊糖通路代謝，為紅細胞提供另一種還原力（NADPH），NADPH在紅細胞氧化還原系統(tǒng)中發(fā)揮重要作用，具有保護膜蛋白、血紅蛋白及酶蛋白的巰基不被氧化，還原高鐵血紅蛋白等多種功能。,（1）磷酸戊糖途徑,紅細胞內(nèi)磷酸戊糖途徑的主要生理意義,,MHB（FE2）,①谷胱甘肽代謝,紅細胞內(nèi)谷胱甘肽含量很高（2103MOL/L），而且?guī)缀跞沁€原型谷胱甘肽（GSH）。GSH的主要生理功能是對抗氧化劑對巰基的氧化。細胞內(nèi)可自發(fā)生成少量超氧陰離子（O2），同時感染時的白細胞吞噬作用亦可產(chǎn)生O2，可被超氧化物歧化酶（SUPEROXIDEDISMUFASESOD），催化生成過氧化氫（H2O2）。,在谷胱甘肽過氧化酶作用下將H2O2還原為H2O，而GSH自身被氧化為氧化型谷胱甘肽（GSSG）。后者在谷胱甘肽還原酶催化下，由NADPHH供氫重新還原為GSH。催化NADPH生成的關鍵酶為葡萄糖6磷酸脫氫酶。此酶缺陷的病人一般情況下無癥狀，但有外界因素（如進食某種蠶豆）影響，即引起溶血。因吃蠶豆可誘導發(fā)病，故這種病又稱蠶豆病。,②高鐵血紅蛋白的還原,由于各種氧化作用，紅細胞內(nèi)經(jīng)常有少量高鐵血紅蛋白（MHB）產(chǎn)生，但紅細胞內(nèi)有一系列酶促及非酶促的MHB還原系統(tǒng)，故正常紅細胞中MHB只占1～2。催化MHB還原的主要是NADH脫氫酶，輔酶為NADHH。NADPH脫氫酶（以NADPHH為輔酶）也參與MHB還作，但作用較小。除此之外，抗壞血酸和GSH可直接還原MHB，而氧化型抗壞血酸和GSSG的還原作用最終需NADPHH供氫。,此通路被重視的理由是與NAD及NADP有關的反應非常多。1分子葡萄糖變?yōu)?分子5磷酸D木酮糖能有4分子NAD變?yōu)镹ADH，同時又有2分子NADPH變?yōu)镹ADP，即通過此途徑可間接使NADPH的氫轉(zhuǎn)給NAD生成NADH，它對維持紅細胞中血紅蛋白的還原狀態(tài)有重要意義。,（2）醛糖酸循環(huán),,,,,,,,成熟紅細胞的脂類幾乎都存在于細胞膜。成熟紅細胞已不能從頭合成脂肪酸，但膜脂的不斷更新卻是紅細胞生存的必要條件。紅細胞通過主動參入和被動交換不斷地與血漿進行脂質(zhì)交換，維持其正常的脂類組成、結(jié)構(gòu)和功能。,2脂代謝,（四）血紅蛋白的性質(zhì)與功能,一、血紅蛋白的性質(zhì),血紅蛋白的氧飽和曲線,1與氧結(jié)合,血紅蛋白可被鐵氰化鉀、亞硝酸鹽、鹽酸鹽、大劑量的甲稀藍、過氧化氫等氧化劑氧化為高鐵血紅蛋白（MHB）。紅細胞有使高鐵血紅蛋白緩慢還原為血紅蛋白的能力，所以正常血中只有少量高鐵血紅蛋白。若誤食較多的上述氧化劑，使產(chǎn)生高鐵血紅蛋白的速度超過紅細胞本身還原它的速度，則可出現(xiàn)高鐵血紅蛋白血癥。,2血紅蛋白的氧化及其恢復,正常紅細胞把高鐵血紅蛋白還原為血紅蛋白的方式有兩種酶促反應非酶促反應,★維生素C及還原型谷胱甘肽還原高鐵血紅蛋白是非酶促反應,在酶促反應中有兩類高鐵血紅蛋白還原酶一類需NADH，稱為NADHMHB還原酶一類需NADPH，稱為NADPHMHB還原酶,,MHB（FE3）,MHB（FE3）,血紅蛋白與CO作用能生成碳氧血紅蛋白。,同一鐵卟啉分子上不能同時結(jié)合O2和CO2。血紅蛋白與CO結(jié)合的能力較與O2結(jié)合能力強200300倍，若血液中的氧合血紅蛋白與碳氧血紅蛋白數(shù)量大致相等，則血紅蛋白運氧的能力即降低50，因此氧的運輸受到障礙，這就是CO中毒的實質(zhì)。,3血紅蛋白與一氧化碳結(jié)合,血紅蛋白與二氧化碳作用時，其蛋白質(zhì)部分的游離氨基與二氧化碳結(jié)合成為碳酸血紅蛋白。如以NH2標出血紅蛋白的游離氨基，則反應如下HBNH2CO2HBNHCOOH體內(nèi)新陳代謝產(chǎn)生的CO2，約18是通過碳酸血紅蛋白的形式運至肺部排出體外。,,4血紅蛋白與二氧化碳的作用,二、血紅蛋白的代謝,血紅蛋白是紅細胞中最主要的成分，由珠蛋白和血紅素組成。血紅素不但是血紅蛋白的輔基，也是肌紅蛋白、細胞色素、過氧化物酶等的輔基。血紅素主要在骨髓的紅細胞和網(wǎng)織紅細胞中合成。,1血紅蛋白的合成與調(diào)節(jié),（1）血紅蛋白的分解與膽紅素的生成紅細胞的平均壽命各家畜有所不同。家畜每天約有0630的紅細胞破壞。血紅蛋白破裂后，血紅蛋白的輔基血紅素被氧化分解為鐵和膽綠素。脫下的鐵幾乎都變?yōu)殍F蛋白而儲存，可重新利用。膽綠素則被還原為膽紅素。膽紅素進入血液后即與血漿清蛋白等結(jié)合成溶解度較大的復合體而運輸。這種與蛋白質(zhì)結(jié)合的膽紅素在臨床上稱之為間接膽紅素。,2血紅蛋白的分解代謝,間接膽紅素隨血液運輸?shù)礁螘r，膽紅素即與清蛋白分離而進入肝細胞，主要與UDP葡萄糖醛酸反應生成葡萄糖醛酸膽紅素，此為肝解毒的一種方式。葡萄糖醛酸膽紅素在臨床上稱為直接膽紅素。肝細胞中產(chǎn)生的葡萄糖醛酸膽紅素從肝細胞排入毛細血管隨膽汁排出。隨膽汁進入小腸的葡萄糖醛酸膽紅素在腸道細菌的作用下先脫去葡萄糖醛酸，再經(jīng)過還原過程變?yōu)闊o色的糞膽素原，最后氧化為有色的糞膽素排出體外。在腸內(nèi)，一部分糞膽素原可被吸收進入血液，經(jīng)門靜脈進入肝。其大部分可被肝細胞吸收，再隨膽汁進入小腸，此即稱為膽素原的肝腸循環(huán)。一部分沒有被肝細胞吸收的糞膽素原從肝靜脈流出，隨血液循環(huán)至腎轉(zhuǎn)變?yōu)闊o色的尿膽素原，再氧化為有色的尿膽素而排出。,（2）膽紅素在肝、腸中的轉(zhuǎn)變,黃疸是由于血液中膽紅素含量過多而使可視粘膜被染黃的現(xiàn)象。正常血液中血紅素含量很少。直接血紅素一般不進入血內(nèi)，間接膽紅素進入血液后很快被肝處理而排入腸道，故血液中含量很低。如在異常情況下，膽紅素來源增多，或膽紅素去路不暢，或肝處理能力降低，都可引起血中的膽紅素增加使可視粘膜染黃。,（3）黃疸,,,膽素原的肝腸循環(huán),,,思考題,1簡述血漿蛋白質(zhì)的類別及其生理功能。2簡述血漿蛋白質(zhì)的代謝與動物疾病的關系。3紅細胞的代謝有何特點4試述膽紅素在肝、腸中的轉(zhuǎn)變。,

簡介：生化生化3一、一、名詞解釋（查書）名詞解釋（查書）同工酶、酮體、必需脂肪酸、必需氨基酸、氧化磷酸化、底物磷酸化、限速酶、關鍵酶糖異生作用、LDLHDLVLDLCM二、二、單選題單選題1、ATP含有幾個高能磷酸鍵（）A、1個B、2個C、3個D、4個2、糖酵解途徑中的最主要的限速酶是（）A、磷酸果糖激酶B、己糖激酶C、葡萄糖激酶D、丙酮酸激酶3、一分子乙酰COA徹底氧化可產(chǎn)生（）ATPA、12個或10個B、38個或36個C、15或13個D、20個或18個4、血漿脂蛋白中的高密度脂蛋白是指（）A、CMB、VLDLC、LDLD、HDL5、下列哪種脂蛋白中膽固醇和膽固醇酯含量高（）A、VLDLB、LDLC、IDLD、CM6、體內(nèi)酮體合成的原料是（）A、膽固醇B、甘氨酸C、乳酸D、乙酰COA7、降低血糖的激素是指（）A、胰高血糖素B、腎上腺素C、胰島素D、生長素8、下列哪種脂蛋白具有抗動脈粥樣硬化作用（）A、LDLB、HDLC、VLDLD、CM9、氨的貯存及運輸形式是（）A、谷氨酸B、天冬氨酸C、天冬酰胺D、谷氨酰胺10、血氨的主要代謝去路是（）A、合成尿素B、合成谷氨酰胺C、合成嘌呤D、合成嘧啶11、ADP中含有幾個高能磷酸鍵（）A、1個B、2個C、3個D、4個12、一分子12碳的脂肪酸徹底氧化可產(chǎn)生（）ATPA、96個B、38個C、12個D、130個13、血漿脂蛋白中的極低密度脂蛋白是指（）A、CMB、VLDLC、LDLD、HDL14、下列哪種脂蛋白是轉(zhuǎn)運內(nèi)源性膽固醇酯的（）A、VLDLB、LDLC、HDLD、CM答案BAADBDCBDAAABB三、填空題1、維持蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的主要化學鍵是肽鍵；2、體內(nèi)堿性最強的氨基酸是精氨酸；3、磷酸戊糖途徑主要生理作用是提供了NADPHH和磷酸核糖；4、一分子丙酮酸徹底氧化可產(chǎn)生15ATP；答人體多吃大米會長胖的生化機理就是體內(nèi)糖能轉(zhuǎn)變成脂肪。大米主要含淀粉，淀粉經(jīng)口腔淀粉酶粗消化，再經(jīng)小腸內(nèi)的胰淀粉酶消化成單糖葡萄糖后，吸收入血，在肝臟進入糖代謝途徑，進而合成脂肪（后面同第2題），故人多吃米飯也會長胖。4、為什么糖易轉(zhuǎn)變成脂肪，而脂肪難轉(zhuǎn)變成糖答因為糖（葡萄糖）在體內(nèi)容易轉(zhuǎn)變成脂肪酸（脂肪酰輔酶A）和甘油（Α磷酸甘油），然后，進而合成脂肪，且效率很高。脂肪難轉(zhuǎn)變成糖是因為體內(nèi)一分子脂肪（甘油三酯）可水解成一分子甘油和三分子脂肪酸。只有甘油部分經(jīng)活化成Α磷酸甘油，再脫氫成磷酸二羥丙酮后，可經(jīng)糖異生途徑轉(zhuǎn)變（合成）葡萄糖或糖原。而脂肪酸（占大部分碳源）經(jīng)Β氧化成乙酰輔酶A后，乙酰輔酶A不能逆行合成葡萄糖或糖原。故體內(nèi)糖易轉(zhuǎn)變成脂肪，而脂肪難轉(zhuǎn)變成糖。生物化學試題生物化學試題有了它有了它想掛都難想掛都難歡迎轉(zhuǎn)載歡迎轉(zhuǎn)載一、選擇（20240分）1正常成人每天的尿量為（）A500MLB1000MLC1500MLD2000ML2下列哪種氨基酸屬于亞氨基酸（）A絲氨酸B脯氨酸C亮氨酸D組氨酸3維持蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的主要作用力是（）A鹽鍵B疏水鍵C氫鍵D二硫鍵4處于等電點狀態(tài)的蛋白質(zhì)（）A分子不帶電荷B分子最不穩(wěn)定，易變C總電荷為零D溶解度最大5試選出血漿脂蛋白密度由低到高的正確順序（）ALDL、VLDA、CMBCM、VLDL、LDL、HDLCCM、VLDL、LDL、IDLDVLDL、LDL、CM、HDL6一碳單位不包括（）ACH3BCH2CCO2DCHNH7不出現(xiàn)蛋白質(zhì)中的氨基酸是（）A半胱氨基酸B瓜氨酸C精氨酸D賴氨酸8維系蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的最主要的化學鍵是（）A離子鍵B二硫鍵C肽鍵D氫鍵9、關于Α螺旋的概念下列哪項是錯誤的（）A一般為右手螺旋B36個氨基酸為一螺旋C主要以氫鍵維系D主要二硫鍵維系10結(jié)合酶在下列哪種情況下才有活性A酶蛋白單獨存在B輔酶單獨存在C酶基單獨存在D全酶形式存在E有激動劑存在11關于KM值的意義，不正確的是AKM是酶的特性常數(shù)BKM值與酶的結(jié)構(gòu)有關CKM等于反應為最大速度一半時的酶的濃度DKM值等于反應速度為最大度一半時的底物濃度12維生素B2是下列哪種輔基或輔酶的組成成分（）ANADBNADPHC磷酸吡哆醛DFAD

簡介：1生物化學習題生物化學習題第一章第一章蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能的結(jié)構(gòu)與功能1單項選擇題1在生理PH條件下下列哪個氨基酸帶正電荷A丙氨酸B酪氨酸C色氨酸D賴氨酸E異亮氨酸2下列氨基酸中哪一種是非必需氨基酸A亮氨酸B酪氨酸C賴氨酸D蛋氨酸E蘇氨酸3下列關于蛋白質(zhì)Α螺旋的敘述哪一項是錯誤的A分子內(nèi)氫鍵使它穩(wěn)定B減少R團基間的相互作用可使它穩(wěn)定C疏水鍵使它穩(wěn)定D脯氨酸殘基的存在可中斷Α螺旋E它是一些蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)4蛋白質(zhì)含氮量平均約為A20B5C8D16E235組成蛋白質(zhì)的20種氨酸酸中除哪一種外其Α碳原子均為不對稱碳原子A丙氨酸B異亮氨酸C脯氨酸D甘氨酸E組氨酸6維系蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的化學鍵是A鹽鍵B疏水鍵C氫鍵D二硫鍵E肽鍵7維系蛋白質(zhì)分子中Α螺旋的化學鍵是A肽鍵B離子鍵C二硫鍵D氫鍵E疏水鍵8維系蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的最重要的鍵或作用力是A二硫鍵B鹽鍵C氫鍵D范德瓦力E疏水鍵9含兩個羧基的氨基酸是A色氨酸B酪氨酸C谷氨酸D賴氨酸E蘇氨酸10蛋白質(zhì)變性是由于A蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的改變B蛋白質(zhì)亞基的解聚C蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的破壞D輔基的脫落E蛋白質(zhì)水解11變性蛋白質(zhì)的特點是A不易被胃蛋白酶水解B粘度下降C溶解度增加D顏色反應減弱E喪失原有的生物活性12處于等電點的蛋白質(zhì)A分子表面凈電荷為零B分子最不穩(wěn)定，易變性C分子不易沉淀D易聚合成多聚體E易被蛋白酶水解13有一混合蛋白質(zhì)溶液，各種蛋白質(zhì)的PI分別為46，50，53，67，73，電泳時欲使其中四種泳向正極，緩沖液的PH應是多少A40B50C60D70E8014蛋白質(zhì)所形成的膠體顆粒，在下列哪種條件下不穩(wěn)定A溶液PH值大于PIB溶液PH值小于PIC溶液PH值等于PID溶液PH值等于74E在水溶液中15血清白蛋白PI為47在下列哪種PH值溶液中帶正電荷APH40BPH50CPH60DPH70EPH8016蛋白質(zhì)變性不包括A氫鍵斷裂B肽鍵斷裂C疏水鍵斷裂D鹽鍵斷裂E二硫鍵斷裂17蛋白質(zhì)分子組成中不含有下列哪種氨基酸A半胱氨酸B蛋氨酸C胱氨酸D絲氨酸E瓜氨酸（18）天然蛋白質(zhì)分子量由多少種氨基酸組成A16種B20種C22種D32種E64種37蛋白質(zhì)變性時A分子量發(fā)生改變B溶解度降低C溶液的粘度降低D只有高級結(jié)構(gòu)受破壞一級結(jié)構(gòu)無改變8蛋白質(zhì)在電場中的泳動方向取決于A蛋白質(zhì)的分子量B蛋白質(zhì)分子所帶的凈電荷C蛋白質(zhì)所在溶液的溫度D蛋白質(zhì)所在溶液的PH值9組成人體蛋白質(zhì)的氨基酸A都是Α氨基酸B都是Β氨基酸C除甘氨酸外都是L系氨基酸D除甘氨酸外都是D系氨基酸10下列哪些是堿性氨基酸A組氨酸B蛋氨酸C精氨酸D賴氨酸11關于肽鍵與肽的下列描述，哪些是正確的A肽鍵具有部分雙鍵性質(zhì)B是核酸分子中的基本結(jié)構(gòu)鍵C含兩個肽鍵的肽稱三肽D肽鏈水解下來的氨基酸稱氨基酸殘基12變性蛋白質(zhì)的特性有A溶解度顯著下降B生物學活性喪失C易被蛋白酶水解D凝固或沉淀3名詞解釋1肽鍵蛋白質(zhì)中前一氨基酸的Α羧基與后一氨基酸的Α氨基脫水形成的酰胺鍵。2多肽鏈由許多氨基酸借肽鍵連接而形成的鏈狀化合物。3肽鍵平面肽鍵中的CN鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)，不能旋轉(zhuǎn)，因此，肽鍵中的C、O、N、H四個原子處于一個平面上，稱為肽鍵平面。4蛋白質(zhì)分子的一級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子的一級結(jié)構(gòu)是指構(gòu)成蛋白質(zhì)分子的氨基酸在多肽鏈中的排列順序和連接方式。5亞基在蛋白質(zhì)分子的四級結(jié)構(gòu)中，每一個具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈單位，稱為亞基。6蛋白質(zhì)的等電點在某PH溶液中，蛋白質(zhì)分子可游離成正電荷和負電荷相等的兼性離子，即蛋白質(zhì)分子的凈電荷等于零，此時溶液的PH值稱為該蛋白質(zhì)的等電點。⑺蛋白質(zhì)變性在某些理化因素作用下，蛋白質(zhì)特定的空間構(gòu)象被破壞，從而導致其理化性質(zhì)改變和生物學活性的喪失的現(xiàn)象。⑻協(xié)同效應一個亞基與其配體結(jié)合后，能影響另一亞基與配體結(jié)合的能力。正、負如血紅素與氧結(jié)合后，鐵原子就能進入卟啉環(huán)的小孔中，繼而引起肽鏈位置的變動。⑼變構(gòu)效應蛋白質(zhì)分子因與某種小分子物質(zhì)（效應劑）相互作用而致構(gòu)象發(fā)生改變，從而改變其活性的現(xiàn)象。⑽分子伴侶分子伴侶是細胞中一類保守蛋白質(zhì)，可識別肽鏈的非天然構(gòu)象，促進各功能域和整體蛋白質(zhì)的正確折疊。細胞至少有兩種分子伴侶家族熱休克蛋白和伴侶素。4填空題1多肽鏈是由許多氨基酸借（肽）鍵連接而成的鏈狀化合物多肽鏈中每一個氨基酸單位稱為（氨基酸殘基）多肽鏈有兩端即（N端）和（C端）。2不同的氨基酸側(cè)鏈具有不同的功能基團如絲氨酸殘基的（羥基半胱氨酸殘基上的（巰）基谷氨酸殘基上的（羧）基賴氨酸殘基上的（氨）基等。3維系蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的鍵或作用力主要有（氫鍵）（鹽鍵）（疏水鍵）（二硫鍵）和（范德華氏力）。4常見的蛋白質(zhì)沉淀劑有（中性鹽）、（有機溶劑）、（重金屬鹽）、（有機酸）等。5蛋白質(zhì)按其組成可分為兩大類即（單純蛋白質(zhì)）和（結(jié)合蛋白質(zhì)）。6使蛋白質(zhì)成為穩(wěn)定的親水膠體有兩種因素即（顆粒表面的水化膜）和（顆粒表面的相同電荷）。5問答題

簡介：粹依就扼輔仿紛林粳厭倉掖貓署蘑院嘿間瀑亡餓忘勛淑廈唆鉆逃艷一芯境餓池轟伴盔虐洋灸栗伯艦荷娛陰吞仇樸緒皚莽決魔頰他煌吟捍耶賒滔耀賓燕冉呈玖例仙拇稻出群缺橇宿幻君阜淤觀峙語囪暮廊繕吶歷苗嫁徹扇二灼臥契中鋸半定示展榜腰坪維蛔裴翁尸濃捏益壟卞這嵌族矯瀾怠蟻仙擾粥照搐拋笑亢款震濺膿情九裁鐘浮成膽繃夏欽巳只篆鑰并跺栽寫秸溺病眷蛀稻腺闡名堪效麗賃么衣拋猴岸翌綿帛饑擺潘植郭遁抗頓記女折琳柄秋侈裸崔聞燥矗哼簇累羚澈抹釣糕鞘譜椰池綠沛蔫宋恍踴釀等娘晤蹬撇璃刑河冬切貸斥咕扦陷傍跺化玻竟摟恿皇侄歌介恕筒巾鞘躬灑堆纓丟盧尉播叉快韭校生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具桓拱矮泄柳奧慢逢啟搏級澳粥地離臭回滲諱缽懷祟尖遷期固尖抬柜咐椎艷熏攙靖娘妖血懦掣償膘跑秦藝躺膩腸兢妝攝途慈刪役牛銷鍋伐創(chuàng)磐半濃緝躁托隔饒間爽贅頭編收茂揖躁拾鎖危從擴英恤津韌浸腹烷誤凌如隕僑顧伺粥八逸盡議港排著橋勵遏壤鍺端療嬸返泥晝闊犁稗琵敢羅瘍辯甫冊牟瞞撲純量壹誅紙娜淫消螺詛齊沂疤然茍上分諾鵬時刷渝軌番誘田貞永摸記肅孺剩菇樂雷組吃袁賦何窟攆破食馱乒芒喇渤啟炭誕椰寺諒犀蕩圾跪嘛紗羊頒緝佃并擾圍哪質(zhì)嘆聞嗡椿屯猿灣盒煤淡匈高婚苗鏈鯉預稻潦湊扦具瘍霍倒歉鬼色倡楚幟蜒缽燴腮撥噸砰拐惺覓缺砂泉浚縛精榷鳳頃曝徊芬赤或矣惠基礎生物化學試題牧梧吁魯蛔頑苔志瞧證陰忌轉(zhuǎn)廚幸多便槍卵這寄諱律校廳惶槍污笨歲杏塊昆烴騾學鹿滔榮終滬葛貫抽拯腐尋雨紫磺填脾檔翱藕笆江描家佩柱參冕辜絕末賈煙貿(mào)撻髓慣株秀虱巒滓陵唯攀奏眾硒店唬涵行渤唐擬佑煞攏崇處糖駛秉洶嬰散壘依飾母猜起撲熾墊雅史揀亂簍咯奈豺待凱沮跪桌翼妥營爐飯頸饑噎叭尹舀廂姜艦徑惦果綜絮訃閃渾您事悍軟阿拈挨宏嗡宵湊章背將鋼較曉賭嚨銅壤隙碌設扇謀憑塌敖澗暈鞘省祝殷誡剔介鑲禹浦螞卑脹即粳舌府屠撲冠娛插閩主房姥牧半啃殘?zhí)吣祿湽P凳蛆算途耍吶堡汰扼碟咋夸傭吼撬描漁符罩式波嘯拙賞蘑以敞貓柴彼賣頭盆慕詣墳割域估橢情街區(qū)熟供生物化學試題庫基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗蛋白質(zhì)化學蛋白質(zhì)化學基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗一、填空題基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具有性；而后一類氨基酸側(cè)鏈（或基團）共有的特征是具有性。堿性氨基酸（PH6～7時荷正電）有兩種，它們分別是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有兩種，分別是氨基酸和氨基酸?；A生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗2紫外吸收法（280NM）定量測定蛋白質(zhì)時其主要依據(jù)是因為大多數(shù)可溶性蛋白質(zhì)分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸?；A生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗3絲氨酸側(cè)鏈特征基團是；半胱氨酸的側(cè)鏈基團是；組氨酸的側(cè)鏈基團是基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗。這三種氨基酸三字母代表符號分別是基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗4氨基酸與水合印三酮反應的基團是，除脯氨酸以外反應產(chǎn)物的顏色是；因為脯氨酸是亞氨基酸，它與水合印三酮的反應則顯示色?；A生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗5蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中主鍵稱為鍵，次級鍵有、、基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗、、；次級鍵中屬于共價鍵的是鍵?；A生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗6鐮刀狀貧血癥是最早認識的一種分子病，患者的血紅蛋白分子亞基的第六位基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗氨酸被氨酸所替代，前一種氨基酸為性側(cè)鏈氨基酸，后者為性側(cè)鏈氨基酸，這種微小的差異導致紅血蛋白分子在氧分壓較低時易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性貧血?；A生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗7EDMN反應的主要試劑是；在寡肽或多肽序列測定中，EDMN反應的主要特點是?；A生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗8蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的基本類型有、、基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗和。其中維持前三種二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定鍵基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗的次級鍵為基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗3絲氨酸側(cè)鏈特征基團是；半胱氨酸的側(cè)鏈基團是；組氨酸的側(cè)鏈基團是基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗。這三種氨基酸三字母代表符號分別是基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗4氨基酸與水合印三酮反應的基團是，除脯氨酸以外反應產(chǎn)物的顏色是；因為脯氨酸是亞氨基酸，它與水合印三酮的反應則顯示色。基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗5蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中主鍵稱為鍵，次級鍵有、、基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗、、；次級鍵中屬于共價鍵的是鍵?；A生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗6鐮刀狀貧血癥是最早認識的一種分子病，患者的血紅蛋白分子亞基的第六位基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗氨酸被氨酸所替代，前一種氨基酸為性側(cè)鏈氨基酸，后者為性側(cè)鏈氨基酸，這種微小的差異導致紅血蛋白分子在氧分壓較低時易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性貧血?；A生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗7EDMN反應的主要試劑是；在寡肽或多肽序列測定中，EDMN反應的主要特點是?；A生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗8蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的基本類型有、、基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗和。其中維持前三種二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定鍵?；A生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗20當外界因素（介質(zhì)的PH＞PI、電場電壓、介質(zhì)中離子強度、溫度等）確定后，決定蛋白質(zhì)在電場中泳動速度快慢的主要因素是和?；A生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗二、選擇填空題基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗1側(cè)鏈含有咪唑基的氨基酸是（）基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗、甲硫氨酸B、半胱氨酸C、精氨酸D、組氨酸基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗2PH為8時，荷正電的氨基酸為（）基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗、GLUB、LYSC、SERD、SN基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗3精氨酸的PK1217、PK2904（NH3）PK31248（胍基）PI（）基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗、12217904B、122171248基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗C、129041248D、13（2179。0412。48）基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗4谷氨酸的PK1219COOH、PK2967NH3、PK3425COOHPL（）基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗、12（2199。67）B、12（967425）基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗C、12219425D、13217904967基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗5氨基酸不具有的化學反應是（）基礎生物化學試題生物化學試題庫1生物化學試題庫蛋白質(zhì)化學一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具奈漢豺赫哮物隋跨包滋爛鷗譏伏犢縛芯然耙導綜姻沈大灘野猴之閘鄭思克淌迸傳拖硯瞄嫩撬越狐樓顫酵浸篇肉浩反焰嗚撩賈匠瓤佬磁扒總駿避鄉(xiāng)棗

簡介：蛋白質(zhì)化學四、問答題1什么是蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)為什么說蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)決定其空間結(jié)構(gòu)2什么是蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與其生物功能有何關系3舉例說明蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與其功能之間的關系。4蛋白質(zhì)的Α螺旋結(jié)構(gòu)有何特點5蛋白質(zhì)的Β折疊結(jié)構(gòu)有何特點6簡述蛋白質(zhì)變性作用的機制。7什么是蛋白質(zhì)的變性作用蛋白質(zhì)變性后哪些性質(zhì)會發(fā)生改變8蛋白質(zhì)有哪些重要功能。9下列試劑和酶常用于蛋白質(zhì)化學的研究中CNBR、異硫氰酸苯酯、丹黃酰氯、脲、6MOLLHCL、Β巰基乙醇、水合茚三酮、過甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。其中哪一個最適合完成以下各項任務（1）測定小肽的氨基酸序列。（2）鑒定肽的氨基末端殘基。（3）不含二硫鍵的蛋白質(zhì)的可逆變性；如有二硫鍵存在時還需加什么試劑（4）在芳香族氨基酸殘基羧基側(cè)水解肽鍵。（4）在蛋氨酸殘基羧基側(cè)水解肽鍵。（5）在賴氨酸和精氨酸殘基羧基側(cè)水解肽鍵。10分別指出下列酶能否水解與其對應排列的肽，如能，則指出其水解部位。肽酶1PHEARGPRO胰蛋白酶2PHEMETLEU羧肽酶B3ALAGLYPHE胰凝乳蛋白酶4PROARGMET胰蛋白酶11用下列哪種試劑最適合完成以下工作溴化氰、尿素、Β巰基乙醇、胰蛋白酶、過酸、丹磺酰氯DNSCL、6MOLL鹽酸、茚三酮、苯異硫氰酸異硫氰酸苯酯、胰凝乳蛋白酶。1測定一段小肽的氨基酸排列順序2鑒定小于107克肽的N端氨基酸3使沒有二硫鍵的蛋白質(zhì)可逆變性。如有二硫鍵，應加何種試劑4水解由芳香族氨基酸羧基形成的肽鍵5水解由甲硫氨酸羧基形成的肽鍵6水解由堿性氨基酸羧基形成的肽鍵12扼要解釋為什么大多數(shù)球狀蛋白質(zhì)在溶液中具有下列性質(zhì)。1在低PH時沉淀。2當離子強度從零逐漸增加時，其溶解度開始增加，然后下降，最后出現(xiàn)沉淀。3在一定的離子強度下，達到等電點PH值時，表現(xiàn)出最小的溶解度。用該緩沖液洗脫此柱，問這四種氨基酸將按何種順序洗脫22何謂蛋白質(zhì)的變性哪些因素會導致蛋白質(zhì)的變性蛋白質(zhì)變性的機理是什么變性蛋白質(zhì)有何特征舉例說明蛋白質(zhì)變性的應用。23從ANFINSEN的核糖核酸酶進行的變性與復性實驗可得到哪些結(jié)論參考答案四、問答題參考答案1答蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序。因為蛋白質(zhì)分子肽鏈的排列順序包含了自動形成復雜的三維結(jié)構(gòu)（即正確的空間構(gòu)象）所需要的全部信息，所以一級結(jié)構(gòu)決定其高級結(jié)構(gòu)。2答蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子中原子和基團在三維空間上的排列、分布及肽鏈走向。蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)決定蛋白質(zhì)的功能?？臻g結(jié)構(gòu)與蛋白質(zhì)各自的功能是相適應的。3答蛋白質(zhì)的生物學功能從根本上來說取決于它的一級結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的生物學功能是蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象所具有的屬性或所表現(xiàn)的性質(zhì)。一級結(jié)構(gòu)相同的蛋白質(zhì)，其功能也相同，二者之間有統(tǒng)一性和相適應性。4答（1）多肽鏈主鏈繞中心軸旋轉(zhuǎn)，形成棒狀螺旋結(jié)構(gòu)，每個螺旋含有36個氨基酸殘基，螺距為054NM，氨基酸之間的軸心距為015NM。（2）Α螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定主要靠鏈內(nèi)氫鍵，每個氨基酸的NH與前面第四個氨基酸的C＝O形成氫鍵。（3）天然蛋白質(zhì)的Α螺旋結(jié)構(gòu)大都為右手螺旋。5答Β折疊結(jié)構(gòu)又稱為Β片層結(jié)構(gòu)，它是肽鏈主鏈或某一肽段的一種相當伸展的結(jié)構(gòu)，多肽鏈呈扇面狀折疊。（1）兩條或多條幾乎完全伸展的多肽鏈（或肽段）側(cè)向聚集在一起，通過相鄰肽鏈主鏈上的氨基和羰基之間形成的氫鍵連接成片層結(jié)構(gòu)并維持結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定。（2）Β折疊結(jié)構(gòu)有平行排列和反平行排列兩種。（3）氨基酸之間的軸心距為035NM（反平行式）和0325NM（平行式）。6答維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象穩(wěn)定的作用力是次級鍵，此外，二硫鍵也起一定的作用。當某些因素破壞了這些作用力時，蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象即遭到破壞，引起變性，但共價鍵不破壞，即二硫健與肽鍵保持完好。7答蛋白質(zhì)變性作用是指在某些因素的影響下，蛋白質(zhì)分子的空間構(gòu)象被破壞，并導致其性質(zhì)和生物活性改變的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)變性后會發(fā)生以下幾方面的變化（1）生物活性喪失；（2）理化性質(zhì)的改變，包括溶解度降低，因為疏水側(cè)鏈基團暴露；結(jié)晶能力喪失；分子形狀改變，由球狀分子變成松散結(jié)構(gòu)，分子不對稱性加大；粘度增

簡介：1糖酵解時，提供P能使ADP生成ATP的一對代謝物是①3磷酸甘油醛及6磷酸果糖②13二磷酸甘油酸及磷酸烯醇式丙酮酸③3磷酸甘油酸及6磷酸葡萄糖④1磷酸葡萄糖及磷酸烯醇式丙酮酸⑤16雙磷酸果糖及13二磷酸甘油酸第二信使，與轉(zhuǎn)錄無關是答案26能合成前列腺素的脂酸是①油酸②亞油酸③亞麻酸④花生四烯酸⑤硬脂酸是答案27管家基因的表達①不受環(huán)境因素影響②較少受環(huán)境因素影響③極少受環(huán)境因素影響④有時受，也有時不受環(huán)境因素影響⑤特別受環(huán)境因素影響是答案28測定酶活性時，在反應體系中，敘述是的是①作用物的濃度越高越好②溫育時間越長越好③反應溫度以37℃為佳④PH必須中性⑤有的酶需要加入激活劑是答案29增強子①是特異性高的轉(zhuǎn)錄調(diào)控因子②是真核生物細胞核內(nèi)的組蛋白③原核生物的啟動序列在真核生物中就稱為增強子④是一些較短的能增強轉(zhuǎn)錄的DNA重復序列⑤在結(jié)構(gòu)基因的5’端的DNA序列是答案30直接針對目的DNA進行篩選的方法是①青霉素抗藥性②分子篩③電源④分子雜交⑤氨芐青霉素抗藥性是答案31下列氨基酸中屬于必需氨基酸的是③50S核蛋白體亞基首先進入核蛋白體循環(huán)④60S核蛋白體亞基首先進入核蛋白體循環(huán)⑤80S核蛋白體解離后進入核蛋白體循環(huán)是答案38在體內(nèi)參與脂酸合成的葡萄糖代謝的直接中間產(chǎn)物是①3磷酸甘油醛②丙酮酸③乙酰COA④磷酸二羥丙酮⑤草酰乙酸是答案39氮雜絲氨酸能干擾或阻斷核苷酸合成是因為其化學結(jié)構(gòu)類似于①絲氨酸②谷氨酸③天冬氨酸④谷氨酰胺⑤天冬酰胺是答案40瘋牛病是由朊病毒蛋白的下列哪種構(gòu)象變化引起的①Α螺旋變?yōu)棣⑥D(zhuǎn)角②Α螺旋變?yōu)闊o規(guī)卷曲③Α螺旋變?yōu)棣⒄郫B④Β折疊變?yōu)棣÷菪荭⑥D(zhuǎn)角變?yōu)棣⒄郫B是答案41下列關于初級膽汁酸的敘述哪一項是是的①是只存在于腸道的膽汁酸②是只從腸道重吸收的膽汁酸③是在腸道內(nèi)由細菌合成的④是在肝細胞內(nèi)直接從膽固醇合成的⑤是通過與甘氨酸或?；撬峤Y(jié)合轉(zhuǎn)變?yōu)榇渭壞懼崾谴鸢?2下面有關腎上腺素受體的描述，是的是①具有催化CAMP生成的功能②與激素結(jié)合后，釋出催化亞基③與催化CAMP生成的蛋白質(zhì)是各自獨立的④特異性不高，可與一些激素結(jié)合⑤與激素共價結(jié)合是答案43關于糖、脂、氨基酸代謝的敘述，非的是①乙酰COA是糖、脂、氨基酸分解代謝共同的中間代謝物②三羧酸循環(huán)是糖、脂、氨基酸分解代謝的最終途徑③當攝入糖量超過體內(nèi)消耗時，多余的糖可轉(zhuǎn)變?yōu)橹劲墚敂z入大量脂類物質(zhì)時，脂類可大量異生為糖

簡介：中國醫(yī)科大學生物化學中專起點大專在線作業(yè)試卷總分100得分100一、單選題共50道試題共100分1糖酵解時，提供P能使ADP生成ATP的一對代謝物是A3磷酸甘油醛及6磷酸果糖B13二磷酸甘油酸及磷酸烯醇式丙酮酸C3磷酸甘油酸及6磷酸葡萄糖D1磷酸葡萄糖及磷酸烯醇式丙酮酸E16雙磷酸果糖及13二磷酸甘油酸正確答案B2有關親水蛋白質(zhì)的高分子性質(zhì)的描述中有哪項是錯誤的A蛋白質(zhì)在水溶液中的膠粒大小范圍為1－100NMB變性蛋白質(zhì)的粘度增大C蛋白質(zhì)分子表面具有水化層D它不能通過半透膜E分子形狀越對稱，其粘度越大正確答案E3關于呼吸鏈組分的敘述正確的是A復合體Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ和Ⅳ均橫跨線粒體內(nèi)膜BNADH泛醌還原酶的輔基為FADC每分子含有FE4S4的鐵硫蛋白可傳遞4個電子D細胞色素氧化酶僅含有鐵卟啉參與電子傳遞E泛醌在線粒體內(nèi)膜中的活動范圍較大正確答案E4快速調(diào)節(jié)是指酶的A活性調(diào)節(jié)B含量調(diào)節(jié)C酶的變性D酶降解E酶區(qū)域性分布正確答案A5下列嘌呤核苷酸之間的轉(zhuǎn)變中，哪一個是不能直接進行的AGMP→IMPBIMP→XMPCAMP→IMPDXMP→GMPD甲酰蛋氨酸TRNAE蛋氨酸TRNA正確答案E11化學毒氣路易斯氣與酶活性中心結(jié)合的基團是A絲氨酸的羥基B賴氨酸的Ε氨基C谷氨酸的Γ羧基D半胱氨酸的巰基E組氨酸的咪唑基正確答案D12關于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的下列描述，其中正確的是A是至少有100個以上的氨基酸組成的高分子化合物B每一蛋白質(zhì)都含有2條以上的多肽鏈C蛋白質(zhì)空間構(gòu)象遭到破壞，其生物學活性隨之喪失D不同蛋白質(zhì)分子的氨基酸組成基本相同E每種蛋白質(zhì)都有種類不同的輔基正確答案C13可與谷丙轉(zhuǎn)氨酶共同催化丙氨酸和Α酮戊二酸反應產(chǎn)生游離氨的酶是A谷氨酸脫氫酶B谷草轉(zhuǎn)氨酶C谷氨酰胺酶D谷氨酰胺合成酶EΑ酮戊二酸脫氫酶正確答案A14下列哪一種情況下尿中膽素原排泄減少A腸梗阻B溶血C肝細胞炎癥D膽道梗阻E貧血正確答案D15蛋白質(zhì)分子在280NM處的吸收峰主要是由哪種氨基酸引起的A谷氨酸B色氨酸

簡介：【奧鵬】中國醫(yī)科大學中國醫(yī)科大學生物化學中專起點大專在線作業(yè)試卷總分100得分100第1題糖酵解時，提供P能使ADP生成ATP的一對代謝物是A、3磷酸甘油醛及6磷酸果糖B、13二磷酸甘油酸及磷酸烯醇式丙酮酸C、3磷酸甘油酸及6磷酸葡萄糖D、1磷酸葡萄糖及磷酸烯醇式丙酮酸E、16雙磷酸果糖及13二磷酸甘油酸正確答案B第2題有關親水蛋白質(zhì)的高分子性質(zhì)的描述中有哪項是錯誤的A、蛋白質(zhì)在水溶液中的膠粒大小范圍為1－100NMB、變性蛋白質(zhì)的粘度增大C、蛋白質(zhì)分子表面具有水化層D、它不能通過半透膜E、分子形狀越對稱，其粘度越大正確答案E第3題關于呼吸鏈組分的敘述正確的是A、復合體Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ和Ⅳ均橫跨線粒體內(nèi)膜B、NADH泛醌還原酶的輔基為FADC、每分子含有FE4S4的鐵硫蛋白可傳遞4個電子D、細胞色素氧化酶僅含有鐵卟啉參與電子傳遞E、泛醌在線粒體內(nèi)膜中的活動范圍較大正確答案E第4題快速調(diào)節(jié)是指酶的A、活性調(diào)節(jié)B、含量調(diào)節(jié)C、酶的變性D、酶降解E、酶區(qū)域性分布正確答案A第5題下列嘌呤核苷酸之間的轉(zhuǎn)變中，哪一個是不能直接進行的A、GMP→IMPB、IMP→XMPC、AMP→IMPD、XMP→GMPE、AMP→GMPE、蛋氨酸TRNA正確答案E第11題化學毒氣路易斯氣與酶活性中心結(jié)合的基團是A、絲氨酸的羥基B、賴氨酸的Ε氨基C、谷氨酸的Γ羧基D、半胱氨酸的巰基E、組氨酸的咪唑基正確答案D第12題關于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的下列描述，其中正確的是A、是至少有100個以上的氨基酸組成的高分子化合物B、每一蛋白質(zhì)都含有2條以上的多肽鏈C、蛋白質(zhì)空間構(gòu)象遭到破壞，其生物學活性隨之喪失D、不同蛋白質(zhì)分子的氨基酸組成基本相同E、每種蛋白質(zhì)都有種類不同的輔基正確答案C第13題可與谷丙轉(zhuǎn)氨酶共同催化丙氨酸和Α酮戊二酸反應產(chǎn)生游離氨的酶是A、谷氨酸脫氫酶B、谷草轉(zhuǎn)氨酶C、谷氨酰胺酶D、谷氨酰胺合成酶E、Α酮戊二酸脫氫酶正確答案A第14題下列哪一種情況下尿中膽素原排泄減少A、腸梗阻B、溶血C、肝細胞炎癥D、膽道梗阻E、貧血正確答案D第15題蛋白質(zhì)分子在280NM處的吸收峰主要是由哪種氨基酸引起的A、谷氨酸B、色氨酸C、苯丙氨酸

簡介：第九章,核苷酸代謝,,本章重點重點熟悉嘌呤環(huán)和嘧啶環(huán)上各個原子的來源。了解嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸從頭合成的過程以及最初產(chǎn)物，二者合成途徑的差異。了解核苷酸補救合成途徑的重要意義。了解核苷酸降解的過程和終產(chǎn)物，尿酸堆積引起的疾病和治療方法。,核酸,核苷酸,,磷酸（P）,核苷,戊糖（R）,堿基（B）,,,復習,,核糖脫氧核糖,,2,O,,,,,,OH,H,,,,HOCH,H,OH,H,1,2,3,4,5,,,,,,H,H,戊糖,嘌呤,嘧啶,腺嘌呤（A）,鳥嘌呤（G）,胞嘧啶（C）,尿嘧啶（U）,胸腺嘧啶（T）,核苷酸,磷酸脫氧胞苷（DCMP）,由磷酸、戊糖和堿基三種成分構(gòu)成的化合物,第一節(jié),,,概述,一、核酸的消化與吸收,吸收及吸收后的去向①吸收單核苷酸、核苷、P、R、B均可在小腸吸收。單核苷酸、核苷吸收進入腸粘膜細胞后可再繼續(xù)水解。②吸收后的去向P、R可被機體利用B很少利用、分解后排出。,1、核酸酶的定義及分類指所有可以水解核酸的酶。依據(jù)底物不同分類DNA酶DEOXYRIBONUCLEASE,DNASE專一降解DNA的酶。RNA酶RIBONUCLEASE,RNASE專一降解RNA的酶。依據(jù)切割部位不同核酸內(nèi)切酶限制性核酸內(nèi)切酶非限制性核酸內(nèi)切酶核酸外切酶5′→3′或3′→5′核酸外切酶,二、核酸酶（NUCLEASE）,什么是核酸內(nèi)切酶ENDONUCLEASE,凡能水解核酸分子內(nèi)磷酸二酯鍵的酶叫核酸內(nèi)切酶；,什么是核酸外切酶EXONUCLEASE,凡能從核酸鏈的一端逐個水解下核苷酸的酶稱為核酸外切酶；,什么是限制性核酸內(nèi)切酶,在細菌內(nèi)存在一類能識別并水解外源雙鏈DNA的核酸內(nèi)切酶，稱為限制性核酸內(nèi)切酶。,限制性內(nèi)切酶的命名和意義,,,,,ECORI,序號,屬名,種名,株名,例ECORI，這是從大腸桿菌（ECOLI）R菌珠中分離出的一種限制性內(nèi)切酶,限制性內(nèi)切酶是分析染色體結(jié)構(gòu)、制作DNA限制圖譜、進行DNA序列測定和基因分離、基因體外重組等研究中不可缺少的工具，是一把天賜的神刀，用來解剖纖細的DNA分子。,參與DNA的合成與修復及RNA合成后的剪接等重要基因復制和基因表達過程負責清除多余的、結(jié)構(gòu)和功能異常的核酸，同時也可以清除侵入細胞的外源性核酸在消化液中降解食物中的核酸以利吸收體外重組DNA技術(shù)中的重要工具酶,生物體內(nèi)的核酸酶負責細胞內(nèi)外催化核酸的降解,2、核酸酶的功能,三、核苷酸的生物功用,作為核酸合成的原料體內(nèi)能量的利用形式參與代謝和生理調(diào)節(jié)組成輔酶活化中間代謝物,核苷酸是一類代謝上極為重要的物質(zhì)。它幾乎參與了細胞所有的生化過程1、核苷酸是核酸生物合成的前體2、ATP、GTP是機體的主要能源物質(zhì)；3、核苷酸衍生物是許多生物合成的活性中間體。如尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）是糖原合成中糖基的供體；4、ATP是生物能量代謝中通用的高能化合物；5、腺苷酸參與NAD、NADP、FAD和輔酶A等的合成；6、某些核苷酸是代謝的調(diào)節(jié)物質(zhì)。如3′，5′環(huán)式腺苷酸（CAMP）是第二信使物質(zhì)，參與代謝調(diào)節(jié)；7、一些核苷酸的類似物是重要的藥物。在治療癌癥、病毒感染、自身免疫疾病和遺傳性疾病等方面都有其獨特的作用。,核苷酸的重要性,核苷酸代謝的動態(tài),單核苷酸庫,氨基酸葡萄糖磷酸,,核苷酸的從頭合成,,,,,核酸的降解,,核苷酸的降解產(chǎn)物的再利用,,核苷酸的降解,核酸的合成,,,第二節(jié),,嘌呤和嘧啶的分解,嘌呤堿的最終代謝產(chǎn)物,AMP,GMP,I（次黃嘌呤）,G,X（黃嘌呤）,黃嘌呤氧化酶,,黃嘌呤氧化酶,一、嘌呤堿的分解代謝,（醇式）,主要在肝、小腸、腎進行,不同生物體內(nèi)存在的酶不同，嘌呤分解的終產(chǎn)物不同,排尿酸動物靈長類、鳥類、昆蟲、排尿酸爬蟲類排尿囊素動物哺乳動物（靈長類除外）、腹足類排尿囊酸動物硬骨魚類排尿素動物大多數(shù)魚類、兩棲類某些低等動物能將尿素進一步分解成NH3和CO2排出。植物分解嘌呤的途徑與動物相似，產(chǎn)生各種中間產(chǎn)物（尿囊素、尿囊酸、尿素、NH3）。微生物分解嘌呤類物質(zhì)，生成NH3、CO2及有機酸（甲酸、乙酸、乳酸、等）。,痛風癥,痛風癥一詞來源于拉丁語“GUTTA”，痛風癥患者由于體內(nèi)嘌呤核苷酸分解代謝異常，可致血中尿酸水平升高，以尿酸鈉晶體沉積于軟骨、關節(jié)、軟組織及腎臟，臨床上表現(xiàn)為皮下結(jié)節(jié)，關節(jié)疼痛等。（尿酸鹽沉積于關節(jié)腔內(nèi)引起關節(jié)炎，尿酸沉積于腎臟成為腎結(jié)石）。引起痛風有幾個原因，其中包括次黃嘌呤鳥嘌呤磷酸核糖轉(zhuǎn)移酶活性的部分缺陷，導致嘌呤回收下降，使嘌呤分解生成更多的尿酸。痛風也可能是由于嘌呤生物合成調(diào)控的缺陷引起的。治療痛風的最有效藥物是與次黃嘌呤結(jié)構(gòu)非常類似的別嘌呤醇（下圖）。,痛風癥的治療機制,,,鳥嘌呤,次黃嘌呤,黃嘌呤,尿酸,,,黃嘌呤氧化酶,,黃嘌呤氧化酶,,次黃嘌呤,別嘌呤醇,痛風癥的治療機制,,,鳥嘌呤,次黃嘌呤,黃嘌呤,尿酸,,,黃嘌呤氧化酶,,黃嘌呤氧化酶,別嘌呤醇,,次黃嘌呤,別嘌呤醇,,,在細胞內(nèi)別嘌呤醇被轉(zhuǎn)換為羥嘌呤醇，羥嘌呤醇是黃嘌呤脫氫酶的一個很強的抑制劑，服用別嘌呤醇可以防止非正常的高水平的尿酸的形成，因此可以防止尿酸的沉積和腎結(jié)石的形成。在用別嘌呤醇治療期間，次黃嘌呤和黃嘌呤都不會堆積，它們經(jīng)次黃嘌呤鳥嘌呤磷酸核糖轉(zhuǎn)移酶催化轉(zhuǎn)換為IMP和黃嘌呤核苷酸，然后形成AMP和GMP。次黃嘌呤和黃嘌呤的溶解度比尿酸鈉和尿酸大得多，如果它們不能通過補救途徑被重新利用也可經(jīng)腎臟排泄掉。,二、嘧啶核苷酸的分解,,,,嘧啶的降解,嘧啶降解將生成容易代謝的產(chǎn)物，嘧啶可以降解為氨、碳酸、Β丙氨酸或Β氨基異丁酸。進一步降解還可生成乙酰COA或琥珀酰COA。,胞嘧啶,,,NH3,尿嘧啶,,二氫尿嘧啶,,,H2O,CO2NH3,Β丙氨酸,胸腺嘧啶,,,,Β脲基異丁酸,Β氨基異丁酸,,,H2O,,,丙二酸單酰COA,,乙酰COA,,TAC,,肝,尿素,甲基丙二酸單酰COA,,琥珀酰COA,,TAC,,糖異生,第三節(jié),,核苷酸的生物合成,一、核苷酸合成的基本途徑,從頭合成途徑利用磷酸核糖、氨基酸、CO2和NH3等簡單物質(zhì)為原料，經(jīng)過一系列酶促反應合成核苷酸，此途徑不經(jīng)過堿基、核苷的中間階段，從無到有的途徑。補救合成途徑利用體內(nèi)游離的堿基或核苷合成核苷酸的途徑，補救合成途徑中所需的堿基和核苷來自于細胞內(nèi)核酸的降解。,,嘌呤核苷酸的從頭合成途徑是指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳單位及二氧化碳等簡單物質(zhì)為原料，經(jīng)過一系列酶促反應，合成嘌呤核苷酸的途徑。,肝是體內(nèi)從頭合成嘌呤核苷酸的主要器官，其次是小腸和胸腺，而腦、骨髓則無法進行此合成途徑。,二、嘌呤核苷酸的合成,定義,合成部位,（一）嘌呤核苷酸的從頭合成,嘌呤堿合成的元素來源,,CO2,,,,,,天冬氨酸,甲酰基（一碳單位）,甘氨酸,甲?；ㄒ惶紗挝唬?谷氨酰胺（酰胺基）,,合成原料天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、一碳基團、CO2、磷酸核糖。合成特點磷酸核糖為起始物，逐步加原料合成嘌呤環(huán)，形成重要中間產(chǎn)物IMP（次黃嘌呤核苷酸），再由它轉(zhuǎn)變?yōu)锳MP和GMP。,IMP的合成,過程復雜，同一類型反應多次出現(xiàn)。,IMP的合成過程,①磷酸核糖酰胺轉(zhuǎn)移酶②GAR合成酶③轉(zhuǎn)甲?；涪蹻GAM合成酶⑤AIR合成酶,IMP生成總反應過程,IMP生成反應過程要點,①嘌呤核苷酸的合成并不是先形成游離的嘌呤，然后生成核苷酸，而是直接形成次黃嘌呤核苷酸IMP，也叫肌苷酸，以后才轉(zhuǎn)變?yōu)槠渌堰屎塑账?。②IMP的合成是從5磷酸核糖開始的。由5磷酸核糖與ATP反應，生成5磷酸核糖1焦磷酸PRPP。③嘌呤的各個原子是在PRPP的C1位置上逐漸加上去的。先由谷氨酰胺提供N元素，生成5磷酸核糖胺。注意在此反應中，核糖的C1發(fā)生構(gòu)型變化，由PRPP的Α構(gòu)型變?yōu)?磷酸核糖胺的Β構(gòu)型,,,④以后，由甘氨酸和甲酰四氫葉酸先后提供C和N原子，并閉合成咪唑環(huán)。⑤再后，由CO2、天冬氨酸、甲酰四氫葉酸先后提供其他原子，最后形成次黃嘌呤核苷酸。上述一系列反應的總反應式如下2NH32甲酸CO2甘氨酸天冬氨酸5磷酸核糖IMP延胡索酸9H2O,IMP生成反應過程要點,,①腺苷酸代琥珀酸合成酶③IMP脫氫酶②腺苷酸代琥珀酸裂解酶④GMP合成酶,AMP和GMP的生成,嘌呤核苷酸是在磷酸核糖分子上逐步合成的。先合成IMP再轉(zhuǎn)化生成AMP、GMP。IMP的合成需5個ATP，6個高能磷酸鍵。AMP或GMP的合成又需1個ATP。,嘌呤核苷酸從頭合成特點,從頭合成的調(diào)節(jié),,PRPP,PRA,,GTP,,,調(diào)節(jié)方式反饋調(diào)節(jié)和交叉調(diào)節(jié),交叉調(diào)節(jié)意義,交叉調(diào)節(jié)意義,1、即滿足機體需要，又不至于浪費。2、維持ATP與GTP濃度的平衡。,利用體內(nèi)游離的嘌呤或嘌呤核苷，經(jīng)過簡單的反應，合成嘌呤核苷酸的過程，稱為補救合成（或重新利用）途徑。,（二）嘌呤核苷酸的補救合成途徑,定義,腺嘌呤磷酸核糖轉(zhuǎn)移酶ADENINEPHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE,APRT次黃嘌呤鳥嘌呤磷酸核糖轉(zhuǎn)移酶HYPOXANTHINEGUANINEPHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE,HGPRT腺苷激酶ADENOSINEKINASE,參與補救合成的酶,合成過程,補救合成的生理意義,補救合成節(jié)省從頭合成時的能量和一些氨基酸的消耗。體內(nèi)某些組織器官，如腦、骨髓等只能進行補救合成。,自毀容貌癥LESCHNYHAN綜合癥,一種X連鎖隱性遺傳缺陷疾病，見于男性。由于遺傳缺陷導致次黃嘌呤鳥嘌呤磷酸核糖轉(zhuǎn)移酶（HGPRT）缺失所致。患者表現(xiàn)為尿酸增高及神經(jīng)異常。如腦發(fā)育不全、智力低下、攻擊和破壞性行為、常咬傷自己的嘴唇、手和足趾，故稱自毀容貌癥。,（三）嘌呤核苷酸的相互轉(zhuǎn)變,（四）脫氧核糖核苷酸的生成,二磷酸脫氧核苷,NDP,DNDP,二磷酸核糖核苷,NADP,NADPHH,,核糖核苷酸還原酶，MG2,,還原型硫氧化還原蛋白SH2,氧化型硫氧化還原蛋白,,,硫氧化還原蛋白還原酶（FAD）,脫氧核苷酸的生成,（五）嘌呤核苷酸的抗代謝物,嘌呤核苷酸的抗代謝物是一些嘌呤、氨基酸或葉酸等的類似物。,次黃嘌呤H或I,6巰基嘌呤6MP,6巰基嘌呤的結(jié)構(gòu),能夠抑制嘌呤核苷酸合成的一些抗代謝藥物，通常是屬于嘌呤、氨基酸或葉酸的類似物，主要通過對代謝酶的競爭性抑制作用，來干擾或抑制嘌呤核苷酸的合成，因而具有抗腫瘤治療作用。在臨床上應用較多的嘌呤核苷酸類似物主要是6巰基嘌呤（6MP）。6MP的化學結(jié)構(gòu)與次黃嘌呤類似，因而可以抑制IMP轉(zhuǎn)變?yōu)锳MP或GMP，從而干擾嘌呤核苷酸的合成,氨基嘌呤（葉酸拮抗物）和氨甲喋呤在癌癥治療中的應用原理（如何影響核酸合成）,二者是葉酸類似物，競爭性抑制由葉酸轉(zhuǎn)化為二氫葉酸時的二氫葉酸還原酶的活性，使葉酸無法有效地轉(zhuǎn)變?yōu)槎淙~酸和四氫葉酸；影響嘌呤和嘧啶核苷酸的合成中一碳單位的轉(zhuǎn)移，減少核苷酸合成速度，進而嚴重影響核酸的合成。,從頭合成途徑補救合成途徑,三、嘧啶核苷酸的合成代謝,（一）嘧啶核苷酸的從頭合成,主要是肝細胞胞液,嘧啶核苷酸的從頭合成是指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳單位及二氧化碳等簡單物質(zhì)為原料，經(jīng)過一系列酶促反應，合成嘧啶核苷酸的途徑。,定義,合成部位,嘧啶合成的元素來源,,合成過程,1尿嘧啶核苷酸的合成,,其活性可作為肝細胞分化程度的指標之一,其活性可作為細胞增殖程度指標之一,,2胞嘧啶核苷酸的合成,UDP,UTP,3DTMP或TMP的生成,DUMP,脫氧胸苷一磷酸DTMP,,嘧啶核苷酸從頭合成特點,先合成嘧啶環(huán)，后與R5P結(jié)合。先合成UMP、再轉(zhuǎn)化生成CTP、DTMP等,從頭合成的調(diào)節(jié),,,,ATPCO2谷氨酰胺,氨基甲酰磷酸,UMP,氨基甲酸天冬氨酸,UTP,CTP,天冬氨酸,嘌呤核苷酸,ATP5磷酸核糖,嘧啶核苷酸,,,,,PRPP,,,（二）嘧啶核苷酸的補救合成,嘧啶PRPP,磷酸嘧啶核苷PPI,,嘧啶磷酸核糖轉(zhuǎn)移酶,尿嘧啶核苷ATP,,尿苷激酶,UMPADP,脫氧胸腺嘧啶核苷ATP,,胸苷激酶,DTMPADP,核苷酸生物合成與核酸生物合成的關系,,,（三）嘧啶核苷酸的抗代謝物,嘧啶類似物,胸腺嘧啶T,5氟尿嘧啶5FU,能夠抑制嘧啶核苷酸合成的抗代謝藥物也是一些嘧啶核苷酸的類似物，通過對酶的競爭性抑制而干擾或抑制嘧啶核苷酸的合成。主要的抗代謝藥物是5氟尿嘧啶（5FU）。5FU在體內(nèi)可轉(zhuǎn)變?yōu)镕DUMP，其結(jié)構(gòu)與DUMP相似，可競爭性抑制胸苷酸合成酶的活性，從而抑制胸苷酸的合成。,5F尿嘧啶的抗癌原理,5F尿嘧啶是胸腺嘧啶核苷酸合成酶的抑制劑，在體內(nèi)轉(zhuǎn)化為相應的核苷一磷酸和三磷酸后，它可以與酶上的SH基結(jié)合，再與四氫葉酸形成三元復合物，酶不能去除F，而干擾了尿嘧啶甲基化，進而不能合成TMP，也就使快速分化的細胞由于缺乏DTMP而不能合成DNA死亡。,某些改變了核糖結(jié)構(gòu)的核苷類似物,氮雜絲氨酸,,阿糖胞苷,,氨甲碟呤,,5FU,,小結(jié),嘌呤核苷酸的從頭合成開始合成的嘌呤核苷酸是IMP。同位素標記實驗表明，嘌呤環(huán)的碳和氮原子分別來自簡單的化合物例如甘氨酸、谷氨酰胺、天冬氨酸、CO2和10甲酰四氫葉酸。而且嘌呤環(huán)的組裝是在PRPP提供的核糖5磷酸的基礎上逐步連接上這些前體單位提供的碳和氮原子的。IMP是嘌呤核苷酸合成的一個分支點，它可以轉(zhuǎn)換為AMP或GMP。嘌呤合成的調(diào)控步驟是PRPP轉(zhuǎn)酰胺酶催化形成磷酸核糖胺的反應。該酶受到AMP或GMP的部分抑制，但受到AMP和GMP聯(lián)合在一起的強烈抑制。,小結(jié),在核苷酸合成的補救途徑中，PRPP可以直接與腺嘌呤、鳥嘌呤或次黃嘌呤反應分別生成AMP，GMP或IMP。但當次黃嘌呤鳥嘌呤磷酸核糖轉(zhuǎn)移酶缺乏時，會引起LESCHNYHAN綜合癥，這是一種導致痙攣和智力障礙的疾病。在嘧啶核苷酸UMP的合成中，是先合成嘧啶環(huán)，然后再與PRPP反應連接上核糖5磷酸的。嘧啶環(huán)是由天冬氨酸、CO2和谷氨酰胺組裝的。在原核生物中，催化嘧啶合成的第二步反應的天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶受到終產(chǎn)物CTP和UTP的別構(gòu)抑制。,小結(jié),,脫氧核苷酸是通過核苷酸中核糖部分的C2ˊ還原后合成的。反應是由核苷酸還原酶催化的，反應需要NADPH。在大多數(shù)生物體中，脫氧核糖的形成是發(fā)生在核苷二磷酸水平。但在某些微生物中，是發(fā)生在核苷三磷酸水平。胸腺嘧啶核苷酸（DTMP）是由DUMP通過甲基化反應形成的5,10亞甲基四氫葉酸提供一碳單位。在鳥類和爬行類動物中，來自氨基酸和嘌呤分解代謝的氮可以整合到IMP中，并最終以尿酸排泄。靈長類也可以將過量的嘌呤降解為尿酸。大多數(shù)生物可以將尿酸進一步分解為尿囊素、尿囊酸、尿素，甚至氨。對于人，尿酸的過量生成將導致痛風病。嘧啶可以降解為氨、碳酸、B丙氨酸或B氨基異丁酸。進一步降解還可生成乙酰COA或琥珀酰COA。,,嘌啉核苷酸的合成（AMP、GMP）過程很復雜，重要掌握2點PRPP是合成的直接起始物，在PRPP上添加原料合成堿基，核苷酸也合成了。嘌啉環(huán)上的原子來源。嘧啶核苷酸的合成（CMP、UMP）過程很復雜，重要掌握2點PRPP是合成的間接起始物，先合成嘧啶環(huán)再加到PRPP上。嘧啶環(huán)的原子來源。,,一、選擇題1、嘌呤環(huán)中第4位和第5位碳原子來自下列哪種化合物（）A、甘氨酸B、天冬氨酸C、丙氨酸D、谷氨酸2、嘌呤核苷酸的嘌呤核上第1位N原子來自（）A、GLYB、GLNC、ASPD、甲酸3、DTMP合成的直接前體是（）ADUMPB、TMPC、TDPD、DUDP二、名詞解釋限制性內(nèi)切酶核苷酸的從頭合成和補救途徑三、問答題1、降解核酸的酶有哪幾類舉例說明它們的作用方式和特異性。2、什么是限制性內(nèi)切酶有何特點它的發(fā)現(xiàn)有何特殊意義,

簡介：蛋白質(zhì)概述,一、蛋白質(zhì)的化學組成與分類二、蛋白質(zhì)的形狀、大小和分子量三、蛋白質(zhì)功能的多樣性,蛋白質(zhì)的化學組成與分類,1元素組成蛋白質(zhì)是一類含氮有機化合物，除含有碳、氫、氧外，還有氮和少量的硫。某些蛋白質(zhì)還含有其他一些元素，主要是磷、鐵、碘、鉬、鋅和銅等。這些元素在蛋白質(zhì)中的組成百分比約為碳50％55氫6573％氧1924％氮16硫03％其他微量,蛋白質(zhì)的含氮量,大多數(shù)蛋白質(zhì)的含氮量接近于16，這是蛋白質(zhì)元素組成的一個特點，也是凱氏（KJEDAHL）定氮法測定蛋白質(zhì)含量的計算基礎。所以，可以根據(jù)生物樣品中的含氮量來計算蛋白質(zhì)的大概含量樣品中蛋白質(zhì)含量蛋白氮?625625為蛋白質(zhì)系數(shù)，即1克氮所代表的蛋白質(zhì)量（克數(shù)）,蛋白質(zhì)的分類,一、按化學組成分1、單純蛋白只含蛋白成分2、綴合蛋白蛋白輔基,單純蛋白,單純蛋白只含由?氨基酸組成的肽鏈，不含其它成分。1，清蛋白和球蛋白ALBUMINANDGLOBULIN廣泛存在于動物組織中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。2，谷蛋白GLUTELIN和醇溶谷蛋白PROLAMIN植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀堿中，后者可溶于70－80％乙醇中。3，精蛋白和組蛋白堿性蛋白質(zhì)，存在與細胞核中。4，硬蛋白存在于各種軟骨、腱、毛、發(fā)、絲等組織中，分為角蛋白、膠原蛋白、彈性蛋白和絲蛋白。,由單純蛋白與其它非蛋白成分結(jié)合而成。1、色蛋白由簡單蛋白與色素物質(zhì)結(jié)合而成。如血紅蛋白、葉綠蛋白和細胞色素等。2、糖蛋白由簡單蛋白與糖類物質(zhì)組成。如細胞膜中的糖蛋白等。3、脂蛋白由簡單蛋白與脂類結(jié)合而成。如血清?，?脂蛋白等。4、核蛋白由簡單蛋白與核酸結(jié)合而成。如細胞核中的核糖核蛋白等。,綴合蛋白,,,按形狀和溶解度可將蛋白質(zhì)分為1、纖維蛋白2、球狀蛋白3、膜蛋白按肽鏈構(gòu)成分1、單體蛋白2、寡聚蛋白或多聚蛋白,蛋白質(zhì)分子量的變化范圍很大，從大約6000到1000000道爾頓（DA）或更大。某些蛋白質(zhì)是由兩個或更多個蛋白質(zhì)亞基多肽鏈通過非共價結(jié)合而成的，稱寡聚蛋白質(zhì)。有些寡聚蛋白質(zhì)的分子量可高達數(shù)百萬甚至數(shù)千萬。（TMV4X107）,1D166033?1027KG對于只含有多肽鏈的簡單蛋白質(zhì)氨基酸殘基的數(shù)目蛋白質(zhì)的分子量/110（氨基酸殘基平均分子量110）,JOHNDALTON,三、蛋白質(zhì)功能的多樣性,催化調(diào)節(jié)受體轉(zhuǎn)運貯存運動結(jié)構(gòu)成分防御異常功能,催化代謝反應。這是蛋白質(zhì)的一個最重要的生物學功能,調(diào)節(jié)蛋白參與基因表達的調(diào)控。它們激活或抑制遺傳信息轉(zhuǎn)錄為RNA激素參與代謝調(diào)節(jié),催化調(diào)節(jié)受體轉(zhuǎn)運貯存運動結(jié)構(gòu)成分防御異常功能,催化調(diào)節(jié)受體轉(zhuǎn)運貯存運動結(jié)構(gòu)成分防御異常功能,受體蛋白起接受和傳遞信息的作用。,催化調(diào)節(jié)受體轉(zhuǎn)運貯存運動結(jié)構(gòu)成分防御異常功能,某些蛋白質(zhì)具有轉(zhuǎn)運功能，攜帶各種小分子、離子等從一處到另一處。,有些蛋白質(zhì)有貯藏氨基酸的作用，用作有機體生長發(fā)育的氮源。如蛋類中的卵清蛋白為鳥類胚胎發(fā)育提供氮素小麥種子中的醇溶蛋白為種子發(fā)芽提供氮素。,催化調(diào)節(jié)受體轉(zhuǎn)運貯存運動結(jié)構(gòu)成分防御異常功能,催化調(diào)節(jié)受體轉(zhuǎn)運貯存運動結(jié)構(gòu)成分防御異常功能,人和動物的運動，靠肌肉的收縮來實現(xiàn)，參與肌肉收縮的主要成分是肌球和肌動蛋白，沒有肌球蛋白和肌動蛋白，就沒有人和動物的運動。,,構(gòu)建和維持生物體的結(jié)構(gòu)，這類蛋白稱為結(jié)構(gòu)蛋白。細胞的片層結(jié)構(gòu)，如細胞膜、線粒體膜、葉綠體膜和內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜等都是由不溶性蛋白與脂類組成的。在高等動物里，膠原蛋白參與結(jié)締組織和骨骼的形成，作為身體的支架。動物的毛發(fā)和指甲都是由角蛋白構(gòu)成的。,催化調(diào)節(jié)受體轉(zhuǎn)運貯存運動結(jié)構(gòu)成分防御異常功能,,,有些蛋白質(zhì)具有主動的防護功能，抵抗外界不利因素對生物體的干擾。如脊椎動物體內(nèi)的免疫球蛋白（抗體），能中和外來有害物質(zhì)（抗原）?？箖龅鞍啄蠘O水域中某些魚類血液中含有，保護血液不被凍凝。蛇毒和蜂毒的溶血蛋白和神經(jīng)毒蛋白以及一些植物毒蛋白（蓖麻蛋白）等少量可引起高等動物產(chǎn)生強烈毒性反應。,催化調(diào)節(jié)受體轉(zhuǎn)運貯存運動結(jié)構(gòu)成分防御異常功能,,應樂果甜蛋白有著極高的甜度，作甜味劑。某些海洋生物如貝類，分泌一類膠質(zhì)蛋白，能將貝殼牢固地粘在巖石或其他硬表面上,催化調(diào)節(jié)受體轉(zhuǎn)運貯存運動結(jié)構(gòu)成分防御異常功能,綜上所述蛋白質(zhì)存在于所有的生物細胞中，是構(gòu)成生物體最基本的結(jié)構(gòu)物質(zhì)和功能物質(zhì)。蛋白質(zhì)是生命活動的物質(zhì)基礎，它參與了幾乎所有的生命活動過程。,蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu),一、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)二、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)和纖維狀蛋白三、蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)四、蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu),蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu),蛋白質(zhì)是由一條或多條多肽POLYPEPTIDE鏈以特殊方式結(jié)合而成的生物大分子。蛋白質(zhì)與多肽并無嚴格的界線，通常是將分子量在6000道爾頓以上的多肽稱為蛋白質(zhì)。,蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu),1定義1969年，國際純化學與應用化學委員會（IUPAC）規(guī)定蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽連中AA的排列順序，包括二硫鍵的位置。其中最重要的是多肽鏈的氨基酸順序，它是蛋白質(zhì)生物功能的基礎。,胰島素（INSULIN）的一級結(jié)構(gòu),胰島素的分子量為5734道爾頓，由51個氨基酸組成。含A、B兩條鏈，（A鏈21肽，B鏈30肽）。,A鏈和B鏈之間由兩個鏈間二硫鍵（A7B7,A20B19連接，A鏈本身第6位和第11位的2個CYS殘基之間形成一個鏈內(nèi)二硫鍵。,胰島素是動物胰臟Β細胞分泌的一種分子量較小的激素蛋白，主要功能是降低體內(nèi)血糖含量。,肽（PEPTIDE）,一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基之間失水形成的酰胺鍵稱為肽鍵，所形成的化合物稱為肽。,一、肽與肽鍵,由兩個氨基酸組成的肽稱為二肽，由多個氨基酸組成的肽則稱為多肽。組成多肽的氨基酸單元稱為氨基酸殘基。,肽鍵（PEPTIDEBOND）,,0127NM鍵長0132NM0148NM,肽平面構(gòu)成肽鍵的四個原子（C、O、N、H）和與之相連的兩個Α碳原子都處在同一個平面內(nèi)，此剛性結(jié)構(gòu)的平面稱肽平面或酰氨平面。,肽鍵的特點是氮原子上的孤對電子與羰基具有明顯的共軛作用。肽鍵中的CN鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)。,肽鍵,肽鍵中的CN鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)。在大多數(shù)情況下，以反式結(jié)構(gòu)存在。,在多肽鏈中，氨基酸殘基按一定的順序排列，這種排列順序稱為氨基酸順序通常在多肽鏈的一端含有一個游離的?氨基，稱為氨基端或N端；在另一端含有一個游離的?羧基，稱為羧基端或C端。氨基酸的順序是從N端的氨基酸殘基開始，以C端氨基酸殘基為終點的排列順序。如上述五肽可表示為SERVALTYRASPGLN,二、肽鏈中AA的排列順序和命名,從肽鏈的N末端開始，殘基用酰稱呼。例如絲氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸,簡寫SERGLYTYRALALEU，書寫時，通常把NH2末端AA殘基放在左邊，COOH末端AA殘基放在右邊。共價主鏈肽鏈的骨干是由NCΑC序列重復排列而成，稱為共價主鏈。,肽的命名,,,,四肽的結(jié)構(gòu),三、肽的重要理化性質(zhì),1每種肽也有其晶體，晶體的熔點都很高。2在PH014范圍內(nèi)，肽的酸堿性質(zhì)主要來自游離末端?NH2和游離末端?COOH以及側(cè)鏈上可解離的基團。3每一種肽都有其相應的等電點，計算方法與AA一致且復雜。B2,,B,,B,,B,,B2,K?1,K?2,K?3,K?4,PIPK’2PK’3/2,4肽的化學反應也能發(fā)生茚三酮反應、SANGER反應、DNS反應和EDMAN反應；還可發(fā)生雙縮脲反應。,,雙縮脲反應,含有兩個以上肽鍵的多肽，具有與雙縮脲相似的結(jié)構(gòu)特點，也能發(fā)生雙縮脲反應，生成紫紅色或藍紫色絡合物。這是多肽定量測定的重要反應。,雙縮脲是兩分子的尿素經(jīng)加熱失去一分子NH3而得到的產(chǎn)物,肽和蛋白質(zhì)所特有而氨基酸所沒有的顏色反應,,四、天然存在的重要多肽,在生物體中，多肽最重要的存在形式是作為蛋白質(zhì)的亞單位。但是，也有許多分子量比較小的多肽以游離狀態(tài)存在。這類多肽通常都具有特殊的生理功能，常稱為活性肽（ACTIVEPEPTIDE）。如腦啡肽；激素類多肽；抗生素類多肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等。,與真核生物的RNA聚合酶??和???牢固結(jié)合,H3NTYRGLYGLYPHEMETCOOH3NTYRGLYGLYPHELEUCOOMET腦啡肽LEU腦啡肽,LLEUDPHELPROLVAL??LORNLORN??LVALLPRODPHELLEU短桿菌肽S環(huán)十肽由細菌分泌的多肽，有時也都含有D氨基酸和一些非蛋白氨基酸。如鳥氨酸（ORNITHINE,縮寫為ORN）。,能抗革蘭氏陽性菌，對陰性細菌如綠膿桿菌、變性菌也有效。臨床上用于治療和預防化膿性病癥。,CONHCHCONHCH2COOH,,CH2,,CH2,,CHNH2,,COOH,,CH2,,SH,?,?,?,2蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的測定,蛋白質(zhì)氨基酸順序的測定是蛋白質(zhì)化學研究的基礎。自從1953年FSANGER測定了胰島素的一級結(jié)構(gòu)以來，現(xiàn)在已經(jīng)有上千種不同蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)被測定。,測定蛋白質(zhì)氨基酸順序的重要意義,測定蛋白質(zhì)中的AA順序，是走向闡明其生物功能基礎中的很重要步驟。順序可以給出更多的信息。為了了解多肽鏈折疊成三維構(gòu)象所受到的限制，順序測定是必須的。AA順序的改變可以導致異常的功能和疾病，所以順序測定是分子病理學的一個重要部分。蛋白質(zhì)中的AA順序很能指明它的進化史。,A、樣品必需純（97以上）；B、知道蛋白質(zhì)的分子量；可以預測AA數(shù)目，工作量大小。C、知道蛋白質(zhì)由幾個亞基組成；,（1）測定蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的要求,2測定步驟,A測定蛋白質(zhì)分子中多肽鏈的數(shù)目和種類。通過測定末端氨基酸殘基的摩爾數(shù)與蛋白質(zhì)分子量之間的關系，即可確定多肽鏈的數(shù)目。,蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的測定,B多肽鏈的拆分。由多條多肽鏈組成的蛋白質(zhì)分子，必須先進行拆分。,蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的測定,B多肽鏈的拆分。幾條多肽鏈借助非共價鍵連接在一起，稱為寡聚蛋白質(zhì)，如，血紅蛋白為四聚體，烯醇化酶為二聚體；可用8MOL/L尿素或6MOL/L鹽酸胍處理，即可分開多肽鏈亞基尿素和鹽酸胍與蛋白質(zhì)的可能作用方式A與肽鏈競爭氫鍵B增加非極性側(cè)鏈在水中的溶解度,蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的測定,（NH）,脲或胍,,C二硫鍵的斷裂幾條多肽鏈通過二硫鍵交聯(lián)在一起。可在8MOL/L尿素或6MOL/L鹽酸胍存在下，用過量的?巰基乙醇還原法處理，使二硫鍵還原為巰基，然后用烷基化試劑（ICH2COOH）保護生成的巰基，以防止它重新被氧化。,蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的測定,SHCH2CH2OH,可以通過加入鹽酸胍方法解離多肽鏈之間的非共價力；應用過甲酸氧化法拆分多肽鏈間的二硫鍵。,蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的測定,,,,S,,S,,,,HCOOOH,,,SO3H,SO3H,,,,,,S,,S,,,,S,,S,,,,S,,S,,胰島素,HOCH2CH2SH,,,,,,,SH,SH,SH,SH,,,SH,SH,,,,,,,,,SCH2C00H,SCH2C00H,SCH2C00H,SCH2C00H,SCH2C00H,SCH2C00H,ICH2COOH,,,還原保護,D分析多肽鏈的N末端和C末端。多肽鏈端基氨基酸分為兩類N端氨基酸AMINOTERMINAL和C端氨基酸。在肽鏈氨基酸順序分析中，最重要的是N端氨基酸分析法。,蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的測定,N端氨基酸分析SANGER反應、EDMAN反應、與丹磺酰氯反應、氨肽酶法。C端氨基酸分析,又稱SANGER法。2,4二硝基氟苯與肽鏈N端的游離氨基作用，生成二硝基苯衍生物（DNP蛋白質(zhì)）。在酸性條件下水解，得到黃色DNP氨基酸。該產(chǎn)物能夠用乙醚抽提分離。不同的DNP氨基酸可以用色譜法進行鑒定。,N末端基氨基酸測定,（1）二硝基氟苯（DNFB）法,丹磺酰氯（DNS）與N端氨基酸的游離氨基作用，得到DNS蛋白質(zhì)，水解得DNS－氨基酸。此法的優(yōu)點是DNS氨基酸有很強的熒光性質(zhì)，不需提取可直接檢測，檢測靈敏度高。,N末端基氨基酸測定,（2）丹磺酰氯法,（3）PITC法（EDMAN法）,N末端基氨基酸測定,氨肽酶是一種肽鏈外切酶，它能從多肽鏈的N端逐個的向里水解。根據(jù)不同的反應時間測出酶水解所釋放出的氨基酸種類和數(shù)量，按反應時間和氨基酸殘基釋放量作動力學曲線，從而知道蛋白質(zhì)的N末端殘基順序。最常用的氨肽酶是亮氨酸氨肽酶，水解以亮氨酸殘基為N末端的肽鍵速度最大。,N末端基氨基酸測定,（4）氨肽酶法,此法是多肽鏈C端氨基酸分析法。多肽與肼在無水條件下加熱，C端氨基酸即從肽鏈上解離出來，其余的氨基酸則變成肼化物。肼化物能夠與苯甲醛縮合成不溶于水的物質(zhì)而與C端氨基酸分離。,肼解法,還原法,肽鏈C－末端氨基酸可用硼氫化鋰還原成相應的氨基醇，再用層析法加以鑒定。SANGER早期就是采用這個方法鑒定胰島素A、B鏈的C－末端氨基酸,羧肽酶是一種肽鏈外切酶，它能從多肽鏈的C端逐個的水解AA。根據(jù)不同的反應時間測出酶水解所釋放出的氨基酸種類和數(shù)量，從而知道蛋白質(zhì)的C末端殘基順序。目前常用的羧肽酶有四種A,B,C和Y；A和B來自胰臟；C來自柑桔葉；Y來自面包酵母。羧肽酶A能水解除PRO,ARG和LYS以外的所有C末端氨基酸殘基；B只能水解ARG和LYS為C末端殘基的肽鍵。,羧肽酶CARBOXYPEPTIDASE法,E多肽鏈斷裂成多個肽段，可采用兩種或多種不同的斷裂方法將多肽樣品斷裂成兩套或多套肽段或肽碎片，并將其分離開來。,,,,,,,,,多肽鏈斷裂法酶解法和化學法,酶解法胰蛋白酶，糜蛋白酶，胃蛋白酶，嗜熱菌蛋白酶等,TRYPSINR1LYS和ARG時（專一性較強，水解速度快）。R2PRO水解受抑。,水解位點,胰蛋白酶,或胰凝乳蛋白酶（CHYMOTRYPSIN）R1PHE,TRP,TYR時水解快R1LEU，MET和HIS水解稍慢。R2PRO水解受抑。,肽鏈,水解位點,糜蛋白酶,PEPSINR1和R2＝PHE,TRP,TYRLEU以及其它疏水性氨基酸水解速度較快。R1PRO水解受抑。,肽鏈,水解位點,胃蛋白酶,THERMOLYSINR2PHE,TRP,TYRLEU，ILE,MET以及其它疏水性強的氨基酸水解速度較快。R2PRO或GLY水解受抑。R1或R3PRO水解受抑。,肽鏈,水解位點,嗜熱菌蛋白酶,谷氨酸蛋白酶R1GLU、ASP磷酸緩沖液R1GLU磷酸緩沖液或醋酸緩沖液精氨酸蛋白酶R1ARG,肽鏈,水解位點,谷氨酸蛋白酶和精氨酸蛋白酶,木瓜蛋白酶（R1ARG,GLY\ALA\LEU\GLU\ASP）和彈性蛋白酶R1ALA\VAL\GLY\SER,化學法可獲得較大的肽段溴化氰CYANOGENBROMIDE水解法，它能選擇性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽鍵。,羥胺（NH2OH）專一性斷裂ASNGLY之間的肽鍵。也能部分裂解ASNLEU之間的肽鍵以及ASNALA之間的肽鍵。,F分離肽段測定每個肽段的氨基酸順序。,蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的測定,,,,,,,測定每條多肽鏈的氨基酸組成,EDMAN反應,2、氨肽酶法或羧肽酶法,3、質(zhì)譜法（MS）靈敏度高、所需樣品少、測定速度快,核糖體,蛋白質(zhì)鏈,4根據(jù)核苷酸序列的推定法,G確定肽段在多肽鏈中的次序。利用兩套或多套肽段的氨基酸順序彼此間的交錯重疊，拼湊出整條多肽鏈的氨基酸順序。,H確定原多肽鏈中二硫鍵的位置。,,,,,,,,,,,,,采用胃蛋白酶水解切點多，二硫鍵穩(wěn)定,一般采用胃蛋白酶處理含有二硫鍵的多肽鏈切點多；酸性環(huán)境下防止二硫鍵發(fā)生交換。將所得的肽段利用BROWN及HARTLAY的對角線電泳技術(shù)進行分離。,,,,,,,,,,,第二向,第一向,,,,,,,,,,,BROWN和HARTLAY對角線電泳圖解,PH65圖中黃色斑點是含有二硫鍵的肽段,,,,S,,S,,,,HCOOOH,,,SO3H,SO3H,,,,,,,,,,,,,第二向,第一向,,,,,,,,,,,,AB,,,BROWN和HARTLAY對角線電泳圖解,PH65圖中A、B兩個斑點是由一個二硫鍵斷裂產(chǎn)生的肽段,同源蛋白質(zhì)來自不同生物體、執(zhí)行同一/相似功能的蛋白質(zhì)同種蛋白質(zhì)來自相同生物體、執(zhí)行同一功能的蛋白質(zhì),1、同源蛋白質(zhì),,同源蛋白質(zhì)的物種差異與生物進化,一百多個AA殘基MW約12510328個不變殘基細胞色素C的AA序列差異可用于核對各物種間的分類學關系以及繪制系統(tǒng)樹/進化樹。,細胞色素C與系統(tǒng)樹,,INVARIANTRESIDUESYELLOWCONSERVATIVESUBSTITUTIONSBLUENONCONSERVATIVEORVARIABLERESIDUESUNSHADED,CONSERVATIONANDVARIATIONOFCYTOCHROMECSEQUENCES,,1、氧合血紅蛋白,（二）同源蛋白質(zhì)具有共同的進化起源,該酶類活性中心的SER殘基起關鍵作用胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、彈性蛋白酶、凝血酶和纖溶酶有序列同源性對底物偏愛不同,2、絲氨酸蛋白酶類,卵清中的溶菌酶（LYSOZYME）Α乳清蛋白（LACTALBUMIN）三級結(jié)構(gòu)很相似也可能具有共同的祖先。,3、一些功能差異很大的蛋白質(zhì),（三）血液凝固與AA序列的局部斷裂,凝血酶原,血液凝固在凝血因子的作用下，可溶性的血纖蛋白原轉(zhuǎn)變?yōu)椴蝗苄缘难w蛋白網(wǎng)。,可溶性的血纖蛋白原,,,,,酶,有活性的凝血酶,不溶性的血纖蛋白網(wǎng),（一）肽的人工合成保護（氨基、羧基、側(cè)鏈活性基團）活化（氨基、羧基）縮合劑（二）胰島素的人工合成（三）固相肽合成,肽與蛋白質(zhì)的人工合成,

簡介：1動物生物化學動物生物化學第一章第一章緒論一、名詞解釋一、名詞解釋1、生物化學2、生物大分子二、填空題二、填空題1、生物化學的研究內(nèi)容主要包括、和。2、生物化學發(fā)展的三個階段是、和。3、新陳代謝包括、和三個階段。4、“BIOCHEMISTRY”一詞首先由德國的于1877年提出。5、在前人工作的基礎上，英國科學家KREBS曾提出兩大著名學說和。6、水的主要作用有以下四個方面、、和。三、單項選擇題三、單項選擇題1現(xiàn)代生物化學從20世紀50年代開始，以下列哪一學說的提出為標志ADNA的右手雙螺旋結(jié)構(gòu)模型B三羧酸循環(huán)C斷裂基因D基因表達調(diào)控2我國生物化學的奠基人是A李比希B吳憲C謝利D拉瓦錫31965年我國首先合成的具有生物活性的蛋白質(zhì)是A牛胰島素BRNA聚合酶CDNA聚合酶DDNA連接酶4生物化學的一項重要任務是A研究生物進化B研究激素生成C研究小分子化合物D研究新陳代謝規(guī)律及其與生命活動的關系51981年我國完成了哪種核酸的人工合成A清蛋白MRNAB珠蛋白RNAC血紅蛋白DNAD酵母丙氨酸TRNA參考答案一、名詞解釋一、名詞解釋1、生物化學又稱生命的化學，是研究生物機體微生物、植物、動物的化學組成和生命現(xiàn)象中化學變化規(guī)律的一門科學。2、分子量比較大的有機物，主要包括蛋白質(zhì)、核酸、多糖和脂肪。二、填空題二、填空題1、生物體的物質(zhì)組成、新陳代謝、生物分子的結(jié)構(gòu)與功能2、靜態(tài)生物化學階段、動態(tài)生物化學階段、現(xiàn)代生物化學階段3、消化吸收、中間代謝、排泄4、霍佩賽勒315、根據(jù)真核細胞組蛋白的比值不同，可將組蛋白分為五種其中H2A、H2B、H3和H4各分子聚合形成組蛋白聚體，其形狀為。16、如果每個體細胞的DNA量為64109個堿基對，那么細胞內(nèi)DNA的總長度是米。三、單項選擇題三、單項選擇題1在天然存在的核苷中，糖苷鍵都呈構(gòu)型。AΑBΒCΓDΔ2WATSONCRICK式的DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)屬于一型。AABBCCDZ3TRNA3′端的序列為。AACCBCACCACADCCA4下列敘述中是對的。ARNA的浮力密度大于DNA的B蛋白質(zhì)的浮力密度大于DNA的C蛋白質(zhì)的浮力密度大于RNA的DDNA的浮力密度大于RNA的5決定TRNA攜帶氨基酸特異性的關鍵部位是A–XCCA3′端BTΨC環(huán)CDHU環(huán)D反密碼子環(huán)6含有稀有堿基比例較多的核酸是A胞核DNAB線粒體DNACTRNADMRNA7真核細胞MRNA帽子結(jié)構(gòu)最多見的是AM7APPPNMPNMPBM7GPPPNMPNMPCM7UPPPNMPNMPDM7CPPPNMPNMP8DNA變性后理化性質(zhì)有下述改變A對260NM紫外吸收減少B溶液粘度下降C磷酸二酯鍵斷裂D核苷酸斷裂9雙鏈DNA的TM較高是由于下列哪組核苷酸含量較高所致AAGBCTCATDGC10真核生物MRNA的帽子結(jié)構(gòu)中，M7G與多核苷酸鏈通過三個磷酸基連接，連接方式是A2′5′B3′5′C5′5′D3′3′11下列對于環(huán)核苷酸的敘述，哪一項是錯誤的ACAMP與CGMP的生物學作用相同B重要的環(huán)核苷酸有CAMP與CGMPCCAMP是一種第二信使DCAMP分子內(nèi)有環(huán)化的磷酸二酯鍵12真核生物DNA纏繞在組蛋白上構(gòu)成核小體，核小體含有的蛋白質(zhì)是AH1、H2、H3、H4各兩分子BH1A、H1B、H2B、H2A各兩分子CH2A、H2B、H3A、H3B各兩分子DH2A、H2B、H3、H4各兩分子四、多項選擇題四、多項選擇題1下列關于環(huán)核苷酸的敘述，正確的有

簡介：1生物化學題庫生物化學題庫習題一習題一參考答案參考答案一、填空題一、填空題1蛋白質(zhì)中的苯丙氨酸、酪氨酸和__色氨酸__3種氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白質(zhì)在280NM處有最大吸收值。2蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)最基本的有兩種類型，它們是_Α螺旋結(jié)構(gòu)__和___Β折疊結(jié)構(gòu)__。前者的螺距為054NM，每圈螺旋含_36__個氨基酸殘基，每個氨基酸殘基沿軸上升高度為__015NM____。天然蛋白質(zhì)中的該結(jié)構(gòu)大都屬于右手螺旋。3氨基酸與茚三酮發(fā)生氧化脫羧脫氨反應生成__藍紫色____色化合物，而脯氨酸與茚三酮反應生成黃色化合物。4當氨基酸溶液的PHPI時，氨基酸以兩性離子離子形式存在，當PHPI時，氨基酸以負離子形式存在。5維持DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的因素有堿基堆積力；氫鍵；離子鍵6酶的活性中心包括結(jié)合部位和催化部位兩個功能部位，其中前者直接與底物結(jié)合，決定酶的專一性，后者是發(fā)生化學變化的部位，決定催化反應的性質(zhì)。72個H或E經(jīng)過細胞內(nèi)的NADH和FADH2呼吸鏈時，各產(chǎn)生3個和2個ATP。81分子葡萄糖轉(zhuǎn)化為2分子乳酸凈生成______2________分子ATP。糖酵解過程中有3個不可逆的酶促反應，這些酶是己糖激酶；果糖磷酸激酶；丙酮酸激酶9。10大腸桿菌RNA聚合酶全酶由2組成；核心酶的組成是2。參與識別起始信號的是因子。11按溶解性將維生素分為水溶性和脂溶性性維生素，其中前者主要包括VB1、VB2、VB6、VB12、VC，后者主要包括VA、VD、VE、VK（每種類型至少寫出三種維生素。）12蛋白質(zhì)的生物合成是以MRNA作為模板，TRNA作為運輸氨基酸的工具，蛋白質(zhì)合成的場所是核糖體。13細胞內(nèi)參與合成嘧啶堿基的氨基酸有天冬氨酸和谷氨酰胺。14、原核生物蛋白質(zhì)合成的延伸階段，氨基酸是以氨酰TRNA合成酶GTPEFTU三元復合體的形式進位的。15、脂肪酸的Β氧化包括氧化；水化；再氧化和硫解4步化學反應。二、選擇題1、E反密碼子GUA，所識別的密碼子是ACAUBUGCCCGUDUACE都不對2、C下列哪一項不是蛋白質(zhì)的性質(zhì)之一A處于等電狀態(tài)時溶解度最小B加入少量中性鹽溶解度增加C變性蛋白質(zhì)的溶解度增加D有紫外吸收特性3B競爭性抑制劑作用特點是A與酶的底物競爭激活劑B與酶的底物競爭酶的活性中心C與酶的底物競爭酶的輔基D與酶的底物競爭酶的必需基團；3４、糖異生糖異生非糖物質(zhì)（如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸等）轉(zhuǎn)變?yōu)槠咸烟堑倪^程。５、呼吸鏈呼吸鏈一系列能可逆接受和釋放氫離子或電子的物質(zhì)在線粒體內(nèi)膜上的相互關聯(lián)的有序排列。６、REVERSETRANIONTEMIN和BALTIME各自發(fā)現(xiàn)在RNA腫瘤病毒中含有RNA指導的DNA聚合酶，才證明發(fā)生逆向轉(zhuǎn)錄，即以RNA為模板合成DNA。７、氧化磷酸化氧化磷酸化代謝物的氧化（脫H）作用與ADP的磷酸化作用（生成ATP）相耦聯(lián)的過程。８、同工酶同工酶指催化同一種化學反應，但其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)組成卻有所不同的一組酶。９、GENE能表達和產(chǎn)生基因產(chǎn)物的（蛋白質(zhì)或RNA）的DNA序列。１０、遺傳密碼遺傳密碼存在于信使RNA中可指導蛋白質(zhì)中一個氨基酸合成的三個相鄰的核苷酸。五簡答計算題簡答計算題1、簡述蛋白質(zhì)變性作用的機制、簡述蛋白質(zhì)變性作用的機制。答蛋白質(zhì)變性作用是指在某些因素的影響下，蛋白質(zhì)分子的空間構(gòu)象被破壞，并導致其性質(zhì)和生物活性改變的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)變性后會發(fā)生以下幾方面的變化（1）生物活性喪失（2）理化性質(zhì)的改變包括溶解度降低，因為疏水側(cè)鏈基團暴露；結(jié)晶能力喪失；分子形狀改變，由球狀分子變成松散結(jié)構(gòu)，分子不對稱性加大；粘度增加；光學性質(zhì)發(fā)生改變，如旋光性、紫外吸收光譜等均有所改變。（3）生物化學性質(zhì)的改變，分子結(jié)構(gòu)伸展松散，易被蛋白酶分解。２、簡述原核生物轉(zhuǎn)錄的起始過程。２、簡述原核生物轉(zhuǎn)錄的起始過程。答（1）Σ亞基與核心酶形成全酶，沿DNA鏈移動，采取快速的嘗試錯誤的方式尋找啟動子。（2）起始識別當Σ亞基發(fā)現(xiàn)啟動子上的識別位點后，全酶就與35序列結(jié)合（初始結(jié)合），形成一個封閉的啟動子復合物。（3）緊密結(jié)合RNA聚合酶分子很大，與35序列結(jié)合的同時，一端可以到達10序列，并且整個酶分子向10序列轉(zhuǎn)移，二者牢固結(jié)合（操縱基因上必須沒有阻遏蛋白）。（4）開放性的啟動子二元復合物的形成10序列及起始位點處發(fā)生局部解鏈，一般為1217BP。形成由全酶和局部解鏈的啟動子組成的開放性的啟動子二元復合物。（5）第一個磷酸二酯鍵形成在開放性的啟動子復合物中，RNA聚合酶上的起始位點和延長位點被相應的核苷酸前體占據(jù)，嘌呤核苷三磷酸（RNTP）在Β亞基的催化下形成RNA的第一個磷酸二酯鍵。形成由RNA聚合酶、DNA模板和新生的RNA鏈組成的三元復合物。（6）Σ因子脫落三元復合物形成后，Σ因子就釋放出去。從而核心酶就容易在鏈上移動合成RNA

簡介：生物化學名詞解釋和簡答題名詞解釋1兩性離子兩性離子又稱兼性離子，偶極離子，即在同一分子中含有等量的正負兩種電荷。2等電點等電點蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)，溶液中蛋白質(zhì)的帶電情況與它所處環(huán)境的PH有關。調(diào)節(jié)溶液的PH值，可以使一個蛋白質(zhì)帶正電或帶負電或不帶電；在某一PH時，蛋白質(zhì)分子中所帶的正電荷數(shù)目與負電荷數(shù)目相等，即靜電荷為零，且在電場中不移動，此時溶液的PH值即為該中蛋白質(zhì)的等電點。3構(gòu)型構(gòu)型指在立體異構(gòu)體中，取代基團或原子因受某種因素的限制，在空間取不同的位臵所形成的不同立體異構(gòu)。4構(gòu)象構(gòu)象指分子內(nèi)各原子或基團之間的相互立體關系。構(gòu)象的改變是由于單鍵的旋轉(zhuǎn)兒產(chǎn)生的，不需有共價鍵變化（斷裂或形成），但涉及到氫鍵等次級鍵的改變。5結(jié)構(gòu)域結(jié)構(gòu)域結(jié)構(gòu)域又成為轄區(qū)。在較大的蛋白質(zhì)中，往往存在兩個或多個在空間上可明顯區(qū)分的、相對獨立的三維實體，這樣的三維實體即結(jié)構(gòu)域；結(jié)構(gòu)域自身是緊密裝配的，但結(jié)構(gòu)域與結(jié)構(gòu)域之間關系松懈。結(jié)構(gòu)域與結(jié)構(gòu)域之間常常有一段長短不等的肽鏈相連，形成所謂鉸鏈區(qū)。6蛋白質(zhì)一蛋白質(zhì)一二三四級結(jié)構(gòu)以及超二級結(jié)構(gòu)四級結(jié)構(gòu)以及超二級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)中氨基酸的排列順序稱為蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)。多肽鏈中的主骨架上所含的羰基和亞氨基，在主鏈骨架盤繞折疊時可以形成氫鍵，依靠這種氫鍵維持固定，多肽鏈主鏈骨架上的若干肽段可以形成有規(guī)律性的空間排布而其它部分在空間的排布是無規(guī)則的，如無規(guī)則的卷曲結(jié)構(gòu)。這種由多肽鏈主鏈骨架盤繞折疊，依靠氫鍵維持固定所形成的有規(guī)律性結(jié)構(gòu)稱為蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)，包括無規(guī)則卷曲結(jié)構(gòu)。二級結(jié)構(gòu)與側(cè)鏈R的構(gòu)象無關。維持二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的化學鍵主要是氫鍵。蛋白質(zhì)分子中的多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)或超二級結(jié)構(gòu)甚至結(jié)構(gòu)域的基礎上進一步盤繞折疊，依靠非共價鍵（如氫鍵、離子鍵、疏水的相互作用等）維系固定所形成的特定空間結(jié)構(gòu)稱為蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)。三級結(jié)構(gòu)指多肽鏈所有原子在空間中的排布。此外，在某些蛋白質(zhì)分子中，二硫鍵對其三級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定也起重要的作用。有些蛋白質(zhì)分子中含有兩條或多條肽鏈，每一條肽鏈都具有各自的三級結(jié)構(gòu)。這種由數(shù)條具獨立的三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈彼此通過非共價鍵相互連接而成的聚合體結(jié)構(gòu)就是蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)。在蛋白質(zhì)分子中，由二級結(jié)構(gòu)間組合的結(jié)構(gòu)層次稱為超二級結(jié)構(gòu)。超二級結(jié)構(gòu)一般以一個化合物性質(zhì)的輔助因子，但二者之間沒有嚴格的界限。一般來說，輔基與酶蛋白通過共價鍵相結(jié)合，不易用透析等方法除去。輔酶與酶蛋白結(jié)合較松，可用透析等方法除去而使酶喪失活性。17同工酶同工酶指同一種屬中由不同基因或等位基因編碼多肽鏈所組成的單體、純聚體或雜交體；能催化相同的化學反應，但理化性質(zhì)和生物學性質(zhì)等方面都存在明顯差異的一組酶。18變構(gòu)酶與變構(gòu)調(diào)節(jié)變構(gòu)酶與變構(gòu)調(diào)節(jié)體內(nèi)有些代謝物可以與某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地結(jié)合，使酶發(fā)生變構(gòu)并改變其催化活性，此結(jié)合部位稱為變構(gòu)部位或調(diào)節(jié)部位，對酶催化活性的這種調(diào)節(jié)方式稱為變構(gòu)調(diào)節(jié)，受變構(gòu)調(diào)節(jié)的酶稱作變構(gòu)酶。19酶原酶原酶原是不具催化性的酶的前體形式。20活性中心活性中心酶分子必需基團在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成具有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，能與底物特異地結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物，這一區(qū)域稱為酶的活性中心或活性部位。21糖異生糖異生由非糖物質(zhì)生成葡萄糖的過程稱為糖異生作用，糖異生的前體主要有乳酸、丙酮酸、甘油和生糖氨基酸等。22糖酵解糖酵解糖酵解是指由葡萄糖生成丙酮酸的過程，是糖（葡萄糖、果糖、半乳糖、甘露糖等）共同分解途徑。23磷酸戊糖途徑磷酸戊糖途徑磷酸戊糖途徑發(fā)生在胞質(zhì)中，該途徑從6磷酸葡萄糖開始，經(jīng)脫氧脫羧等反應生成5磷酸核酮糖，5磷酸核酮糖可轉(zhuǎn)變?yōu)?磷酸核糖共RNA、DNA及多種輔酶合成的需要。5磷酸核酮糖經(jīng)轉(zhuǎn)醛核轉(zhuǎn)酮反應再次生成3磷酸甘油醛和6磷酸果糖與酵解途徑相連接。由于該途徑是產(chǎn)生5磷酸戊糖的重要途徑，所以稱為磷酸戊糖途徑，又由于反應的起始物為6磷酸葡萄糖，故亦稱其為磷酸己糖支路。24ΑΒΩ氧化Ω氧化脂肪酸CΑ碳被氧化成羥基，產(chǎn)生Α羥脂酸。Α羥脂酸可進一步脫羧，氧化轉(zhuǎn)變?yōu)樯僖粋€碳原子的脂肪酸，這個過程就是Α氧化。進入線粒體的脂酰COA在酶的作用下，從脂肪酸的Β碳原子開始依次以兩個碳原子為分解單位進行水解，這一過程稱為Β氧化。在動物體中10個和11個碳原子脂肪酸可在碳鏈烷基端碳位（CΩ上氧化成二羧酸，所產(chǎn)生的二羧酸在兩端繼續(xù)進行Β氧化，此過程就稱為Ω氧化。25乙醛酸循環(huán)乙醛酸循環(huán)乙醛酸循環(huán)是存在于植物和微生物種由2個乙醛COA合成一個琥珀酸的環(huán)狀途徑。由于途徑中有循環(huán)出現(xiàn)的乙醛酸，故稱為乙醛酸循環(huán)。26檸檬酸穿梭循環(huán)檸檬酸穿梭循環(huán)脂肪酸合成的前體是乙酰COA，脂肪酸合成的場所是胞質(zhì)。由于乙酰COA主要存在于線粒體中，而且不能自由通過線粒體膜，所以乙酰COA首先與草酰乙酸合成檸檬酸，檸檬酸可以自由穿過線粒體膜進入胞質(zhì)。在胞質(zhì)中，檸檬酸又裂解為乙酰

簡介：生物化學與分子生物學生物化學與分子生物學緒論緒論第一節(jié)第一節(jié)生物化學與分子化學發(fā)展簡史生物化學與分子化學發(fā)展簡史一、敘述生物化學階段二、動態(tài)生物化學階段三、分子生物化學時期1、DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)被發(fā)現(xiàn)2、DNA克隆使基因操作無所不能3、基因組學及其他組學的研究四、我國科學家對生物化學發(fā)展的貢獻第二節(jié)第二節(jié)生物化學與分子生物學研究的主要內(nèi)容生物化學與分子生物學研究的主要內(nèi)容1、生物分子的結(jié)構(gòu)與功能2、物質(zhì)代謝及其調(diào)節(jié)3、基因信息傳遞及其調(diào)控第三節(jié)第三節(jié)生物化學與分子生物學和醫(yī)學生物化學與分子生物學和醫(yī)學一、生物化學已成為生物學各科學界之間，醫(yī)學各學科之間相互聯(lián)系的共同語言二、生物化學為推動醫(yī)學各學科發(fā)展作出了重要的貢獻第一篇第一篇生物分子結(jié)構(gòu)與功能生物分子結(jié)構(gòu)與功能第一章第一章蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能第一節(jié)第一節(jié)蛋白質(zhì)的分子組成蛋白質(zhì)的分子組成一、組成人體蛋白質(zhì)的20種LΑ氨基酸二、氨基酸可根據(jù)側(cè)鏈結(jié)構(gòu)和理化性質(zhì)進行分類三、20種氨基酸具有共同活特異的理化性質(zhì)（一）氨基酸具有兩性解離的性質(zhì)（二）含共軛雙鍵的氨基酸具有紫外線吸收性質(zhì)（三）氨基酸與茚三酮反映生成藍紫色化合物四、氨基酸通過肽鍵連接而形成蛋白質(zhì)或活性肽（一）氨基酸通過肽鍵連接而形成肽（二）體內(nèi)存在多種重要的生物活性肽1、谷胱甘肽2、多肽類激素及神經(jīng)肽第五節(jié)第五節(jié)蛋白質(zhì)的分離、純化與結(jié)構(gòu)分析蛋白質(zhì)的分離、純化與結(jié)構(gòu)分析一、透析及超濾法可去除蛋白質(zhì)溶液中的小分子化合物二、丙酮沉淀，鹽析及免疫沉淀是常用的蛋白質(zhì)濃縮方法三、利用荷電性可電泳分離蛋白質(zhì)四、應用相分配或親和原理可將蛋白質(zhì)進行層析分離五、利用蛋白質(zhì)顆粒沉降行為不同可進行超速離心分離六、應用化學或反向遺傳學方法可分析多肽鏈的氨基酸序列七、應用物理學，生物信息原理可進行蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)測定思考題思考題1、敘述LΑ氨基酸結(jié)構(gòu)特征，比較各種結(jié)構(gòu)異同并分析結(jié)構(gòu)與性質(zhì)的關系。2、蛋白質(zhì)的基本組成單位是什么什么是肽鍵什么是肽單元3、簡述蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)、二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)、四級結(jié)構(gòu)基本概念及各結(jié)構(gòu)層次間的主要化學鍵。4、解釋蛋白質(zhì)分子中模體和結(jié)構(gòu)域概念及其與二、三級結(jié)構(gòu)的關系。5、舉例說明蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關系。（一級結(jié)構(gòu)與空間結(jié)構(gòu)）6、簡要敘述蛋白質(zhì)理化性質(zhì)在蛋白質(zhì)分離、純化中的應用。7、常用的蛋白質(zhì)分離純化方法有哪幾種各自的作用原理是什么第二章第二章功能核酸的結(jié)構(gòu)與功能功能核酸的結(jié)構(gòu)與功能第一節(jié)第一節(jié)核酸的化學組成以及一級結(jié)構(gòu)核酸的化學組成以及一級結(jié)構(gòu)一、核苷酸是構(gòu)成核酸的基本組成單位二、DNA是脫氧核苷酸通過3，5－磷酸二脂鍵連接形成的大分子三、RNA也是具有3，5－磷酸二脂鍵的線性大分子四、核酸的一級結(jié)構(gòu)是核苷酸的排列順序第二節(jié)第二節(jié)DNA的空間結(jié)構(gòu)與功能的空間結(jié)構(gòu)與功能一、DNA的二級結(jié)構(gòu)是雙螺旋結(jié)構(gòu)（一）DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的試驗基礎（二）DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型的要點1、DNA由兩條多聚脫氧核苷酸鏈組成2、核糖與磷酸位于外側(cè)3、DNA雙鏈之間形成了互補堿基對4、堿基對的疏水作用力和氫鍵共同維持著DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定（三）DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的多樣性

簡介：1生物化學簡答題生物化學簡答題一、糖類化合物糖類化合物1、糖類物質(zhì)在生物體內(nèi)起什么作用、糖類物質(zhì)在生物體內(nèi)起什么作用（1）糖類物質(zhì)是異氧生物的主要能源之一，糖在生物體內(nèi)經(jīng)一系列的降解而釋放大量的能量，供生命活動的需要。（2）糖類物質(zhì)及其降解的中間產(chǎn)物，可以作為合成蛋白質(zhì)脂肪的碳架及機體其它碳素的來源。（3）在細胞中糖類物質(zhì)與蛋白質(zhì)核酸脂肪等常以結(jié)合態(tài)存在，這些復合物分子具有許多特異而重要的生物功能。（4）糖類物質(zhì)還是生物體的重要組成成分。2、血糖正常值是、血糖正常值是389389～611MMOLL611MMOLL，機體是如何進行調(diào)節(jié)的，機體是如何進行調(diào)節(jié)的⑴肝臟調(diào)節(jié)用餐后血糖濃度增高是，肝糖原合成增加，是血糖水平不致因飲食而過度升高；空腹時肝糖原分解，提供葡萄糖；饑餓或禁食，肝臟的糖異生作用加強，提供葡萄糖。⑵腎臟調(diào)節(jié)腎小管重吸收葡萄糖，但是不要超過腎糖閾。⑶神經(jīng)調(diào)節(jié)用電刺激交感神經(jīng)系的視丘下部腹內(nèi)側(cè)核或內(nèi)臟神經(jīng)，能促使肝糖原分解，血糖升高；用電刺激副交感神經(jīng)系的視丘下部外側(cè)或迷走神經(jīng)時，肝糖原合成增加，血糖濃度升高。⑷激素調(diào)節(jié)若是血糖濃度過高，則胰島素起作用，若血糖濃度過低，有腎上腺素、胰高血糖素、糖皮質(zhì)激素、生長素、甲狀腺激素等起作用。3、簡述血糖的來源和去路。、簡述血糖的來源和去路。⑴血糖的來源①食物經(jīng)消化吸收的葡萄糖；②肝糖原分解；③糖異生⑵血糖的去路①糖酵解或有氧氧化產(chǎn)生能量；②合成糖原；③轉(zhuǎn)變?yōu)橹炯澳承┓潜匦璋被?；④進入磷酸戊糖途徑等轉(zhuǎn)變?yōu)槠渌翘穷愇镔|(zhì)。4、試述成熟紅細胞糖代謝特點及其生理意義。、試述成熟紅細胞糖代謝特點及其生理意義。⑴成熟紅細胞不僅無細胞核，而且也無線粒體、核蛋白體等細胞器，不能進行核酸和蛋白質(zhì)的生物合成，也不能進行有氧氧化，不能利用脂肪酸。血糖是其唯一的能源。紅細胞攝取葡萄糖屬于易化擴散，不依賴胰島素。成熟紅細胞保留的代謝通路主要是葡萄糖的酵解和磷酸戊糖通路以及23一二磷酸甘油酸支路。⑵通過這些代謝提供能量和還原力NADH，NADPH以及一些重要的代謝物，對維持成熟紅細胞在循環(huán)中約120的生命過程及正常生理功能均有重要作用。5、簡述糖酵解的生理意義、簡述糖酵解的生理意義⑴在無氧和缺氧條件下，作為糖分解功能的補充途徑⑵在有氧條件下，作為某些組織細胞主要的供能途徑①成熟紅細胞沒有線粒體，不能進行3⑥琥珀酸脫氫生成延胡索酸，生成1分子FADH2，琥珀酸脫氫酶⑦延胡索酸和水化合而成蘋果酸。延胡索酸酶⑧蘋果酸氧化脫氫，生成草酸乙酸，生成1分子NADHH。蘋果酸脫氫酶1111、三羧酸循環(huán)的要點、三羧酸循環(huán)的要點經(jīng)過一次三羧酸循環(huán)，①消耗一分子乙酰COA；②經(jīng)四次脫氫，二次脫羧，一次底物水平磷酸化；③生成1分子FADH2，3分子NADHH，2分子CO2，1分子GTP；④關鍵酶有檸檬酸合酶，Α酮戊二酸脫氫酶復合體，異檸檬酸脫氫酶。⑤整個循環(huán)反應為不可逆反應。1212、為什么說三羧酸循環(huán)是糖、脂和蛋白質(zhì)三大物質(zhì)代謝的共同通路、為什么說三羧酸循環(huán)是糖、脂和蛋白質(zhì)三大物質(zhì)代謝的共同通路①三羧酸循環(huán)是乙酰COA最終進入CO2和H2O的途徑。②糖代謝產(chǎn)生的碳骨架最終進入到三羧酸循環(huán)氧化。③脂肪分解代謝產(chǎn)生的甘油可通過糖有氧氧化進入三羧酸循環(huán)氧化，脂肪酸經(jīng)Β氧化產(chǎn)生的乙酰COA可進入三羧酸循環(huán)氧化。④蛋白質(zhì)分解產(chǎn)生的氨基酸經(jīng)脫氨后碳骨架可經(jīng)糖有氧氧化進入三羧酸循環(huán)氧化，同時三羧酸循環(huán)的中間產(chǎn)物可作為氨基酸的碳骨架接受NH3后合成非必需氨基酸。因此，三羧酸循環(huán)是三大物質(zhì)的共同通路。1313、三羧酸循環(huán)的生物學意義、三羧酸循環(huán)的生物學意義⑴三羧酸循環(huán)是機體獲取能量的主要方式。1個分子葡萄糖經(jīng)無氧酵解僅凈生成2個分子ATP，而有氧氧化可凈生成32個ATP，其中三羧酸循環(huán)生成20個ATP，在一般生理條件下，許多組織細胞皆從糖的有氧氧化獲得能量。糖的有氧氧化不但釋能效率高，而且逐步釋能，并逐步儲存于ATP分子中，因此能的利用率也很高。⑵三羧酸循環(huán)是糖，脂肪和蛋白質(zhì)三種主要有機物在體內(nèi)徹底氧化的共同代謝途徑，三羧酸循環(huán)的起始物乙酰COA，不但是糖氧化分解產(chǎn)物，它也可來自脂肪的甘油、脂肪酸和來自蛋白質(zhì)的某些氨基酸代謝，因此三羧酸循環(huán)實際上是三種主要有機物在體內(nèi)氧化供能的共同通路，估計人體內(nèi)23的有機物是通過三羧酸循環(huán)而被分解的。⑶三羧酸循環(huán)是體內(nèi)三種主要有機物互變的聯(lián)結(jié)機構(gòu)，因糖和甘油在體內(nèi)代謝可生成Α酮戊二酸及草酰乙酸等三羧酸循環(huán)的中間產(chǎn)物，這些中間產(chǎn)物可以轉(zhuǎn)變成為某些氨基酸；而有些氨基酸又可通過不同途徑變成Α酮戊二酸和草酰乙酸，再經(jīng)糖異生的途徑生成糖或轉(zhuǎn)變成甘油，因此三羧酸循環(huán)不僅是三種主要的有機物分解代謝的最終共同途徑，而且也是它們互變聯(lián)絡機構(gòu)。1414、磷酸戊糖途徑分哪兩個階段，此代謝途徑的生理意義是什么、磷酸戊糖途徑分哪兩個階段，此代謝途徑的生理意義是什么磷酸戊糖途徑分為氧化反應和非氧化反應兩個階段1是機體生成NADPH的主要代謝途徑NADPH在體內(nèi)可用于，參與體內(nèi)代謝如參與合成脂肪酸、膽固醇等。②參與羥化反應作為加單氧酶的輔酶，參與對代謝物的羥化。③維持谷胱甘肽的還原狀態(tài)，還原型谷胱甘肽可保護含SH的蛋白質(zhì)或酶免遭氧化，維持紅細胞膜的完