簡介：中國醫(yī)科大學生物化學中專起點大專在線作業(yè)0001試卷總分100得分0一、單選題共50道試題共100分1糖酵解時，提供P能使ADP生成ATP的一對代謝物是A3磷酸甘油醛及6磷酸果糖B13二磷酸甘油酸及磷酸烯醇式丙酮酸C3磷酸甘油酸及6磷酸葡萄糖D1磷酸葡萄糖及磷酸烯醇式丙酮酸E16雙磷酸果糖及13二磷酸甘油酸正確答案B2有關(guān)親水蛋白質(zhì)的高分子性質(zhì)的描述中有哪項是錯誤的A蛋白質(zhì)在水溶液中的膠粒大小范圍為1－100NMB變性蛋白質(zhì)的粘度增大C蛋白質(zhì)分子表面具有水化層D它不能通過半透膜E分子形狀越對稱，其粘度越大正確答案E3關(guān)于呼吸鏈組分的敘述正確的是A復合體Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ和Ⅳ均橫跨線粒體內(nèi)膜BNADH泛醌還原酶的輔基為FADC每分子含有FE4S4的鐵硫蛋白可傳遞4個電子D細胞色素氧化酶僅含有鐵卟啉參與電子傳遞E泛醌在線粒體內(nèi)膜中的活動范圍較大正確答案E4快速調(diào)節(jié)是指酶的A活性調(diào)節(jié)B含量調(diào)節(jié)C酶的變性D酶降解E酶區(qū)域性分布正確答案A5下列嘌呤核苷酸之間的轉(zhuǎn)變中，哪一個是不能直接進行的AGMP→IMPBIMP→XMPCAMP→IMPDXMP→GMPD甲酰蛋氨酸TRNAE蛋氨酸TRNA正確答案E11化學毒氣路易斯氣與酶活性中心結(jié)合的基團是A絲氨酸的羥基B賴氨酸的Ε氨基C谷氨酸的Γ羧基D半胱氨酸的巰基E組氨酸的咪唑基正確答案D12關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的下列描述，其中正確的是A是至少有100個以上的氨基酸組成的高分子化合物B每一蛋白質(zhì)都含有2條以上的多肽鏈C蛋白質(zhì)空間構(gòu)象遭到破壞，其生物學活性隨之喪失D不同蛋白質(zhì)分子的氨基酸組成基本相同E每種蛋白質(zhì)都有種類不同的輔基正確答案C13可與谷丙轉(zhuǎn)氨酶共同催化丙氨酸和Α酮戊二酸反應產(chǎn)生游離氨的酶是A谷氨酸脫氫酶B谷草轉(zhuǎn)氨酶C谷氨酰胺酶D谷氨酰胺合成酶EΑ酮戊二酸脫氫酶正確答案A14下列哪一種情況下尿中膽素原排泄減少A腸梗阻B溶血C肝細胞炎癥D膽道梗阻E貧血正確答案D15蛋白質(zhì)分子在280NM處的吸收峰主要是由哪種氨基酸引起的A谷氨酸B色氨酸

簡介：,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,,

簡介：1生物化學習題及參考答案第一章蛋白質(zhì)化學測試題－－一、單項選擇題1測得某一蛋白質(zhì)樣品的氮含量為040G，此樣品約含蛋白質(zhì)多少A200GB250GC640GD300GE625G2下列含有兩個羧基的氨基酸是A精氨酸B賴氨酸C甘氨酸D色氨酸E谷氨酸3維持蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要化學鍵是A鹽鍵B疏水鍵C肽鍵D氫鍵E二硫鍵4關(guān)于蛋白質(zhì)分子三級結(jié)構(gòu)的描述，其中錯誤的是A天然蛋白質(zhì)分子均有的這種結(jié)構(gòu)B具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈都具有生物學活性C三級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性主要是次級鍵維系D親水基團聚集在三級結(jié)構(gòu)的表面BIOOOE決定盤曲折疊的因素是氨基酸殘基5具有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)特征是A分子中必定含有輔基B在兩條或兩條以上具有三級結(jié)構(gòu)多肽鏈的基礎(chǔ)上，肽鏈進一步折疊，盤曲形成C每條多肽鏈都具有獨立的生物學活性D依賴肽鍵維系四級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性E由兩條或兩條以上具在三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈組成6蛋白質(zhì)所形成的膠體顆粒，在下列哪種條件下不穩(wěn)定A溶液PH值大于PIB溶液PH值小于PIC溶液PH值等于PID溶液PH值等于74E在水溶液中7蛋白質(zhì)變性是由于BIOOOA氨基酸排列順序的改變B氨基酸組成的改變C肽鍵的斷裂D蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的破壞E蛋白質(zhì)的水解8變性蛋白質(zhì)的主要特點是A粘度下降B溶解度增加C不易被蛋白酶水解D生物學活性喪失E容易被鹽析出現(xiàn)沉淀9若用重金屬沉淀PI為8的蛋白質(zhì)時，該溶液的PH值應為A8B＞8C＜8D≤8E≥810蛋白質(zhì)分子組成中不含有下列哪種氨基酸A半胱氨酸B蛋氨酸C胱氨酸D絲氨酸E瓜氨酸二、多項選擇題（在備選答案中有二個或二個以上是正確的，錯選或未選全的均不給分）34蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是指_________在蛋白質(zhì)多肽鏈中的_________。5在蛋白質(zhì)分子中，一個氨基酸的Α碳原子上的________與另一個氨基酸Α碳原子上的________脫去一分子水形成的鍵叫________，它是蛋白質(zhì)分子中的基本結(jié)構(gòu)鍵。6蛋白質(zhì)顆粒表面的_________和_________是蛋白質(zhì)親水膠體穩(wěn)定的兩個因素。7蛋白質(zhì)變性主要是因為破壞了維持和穩(wěn)定其空間構(gòu)象的各種_________鍵，使天然蛋白質(zhì)原有的________與________性質(zhì)改變。8按照分子形狀分類，蛋白質(zhì)分子形狀的長短軸之比小于10的稱為_______，蛋白質(zhì)分子形狀的長短軸之比大于10的稱為_________。按照組成分分類，分子組成中僅含氨基酸的稱_______，分子組成中除了蛋白質(zhì)部分還分非蛋白質(zhì)部分的稱_________，其中非蛋白質(zhì)部分稱_________。參考答案一、單項選擇題1B2E3D4B5E6C7D8D9B10E二、多項選擇題1AD2ACD3ABD4ABD5ABCD6ABC7BCD8BCD9AC10ABC三、填空題1碳氫氧氮2氮163正負兩性離子（兼性離子）等電點4氨基酸排列順序5氨基羧基肽鍵6電荷層水化膜7次級鍵物理化學生物學8球狀蛋白質(zhì)纖維狀蛋白質(zhì)單純蛋白質(zhì)結(jié)合蛋白質(zhì)輔基第二章核酸化學測試題一、單項選擇題1自然界游離核苷酸中，磷酸最常見是位于A戊糖的C5′上B戊糖的C2′上C戊糖的C3′上D戊糖的C2′和C5′上E戊糖的C2′和C3′上2可用于測量生物樣品中核酸含量的元素是

簡介：478華南理工大學2006年攻讀碩士學位研究生入學考試試卷（試卷上做答無效，請在答題紙上做答，試后本卷必須與答題紙一同交回）科目名稱生物化學與分子生物學適用專業(yè)微生物學生物化學與分子生物學共頁第1頁一選擇題（從備選答案中選出一個正確的答案，把答案代碼填在答題紙上，每選擇題（從備選答案中選出一個正確的答案，把答案代碼填在答題紙上，每小題小題1分，共分，共2020分）（１）下列有關(guān)真核生物肽鏈合成啟動的論述何者是正確的CA只需ATP提供能量B只需GTP提供能量C同時需要ATP和GTP提供能量D40S亞基與MRNA結(jié)合E50S亞基與39S亞基結(jié)合（２）在PH10的谷氨酸溶液中，下列哪一種結(jié)構(gòu)占優(yōu)勢EA羧基氨基都解離B羧基氨基都不解離C只Α羧基解離D只Γ羧基解離EΑ羧基與Γ羧基都解離（３）單鏈DNA分子5’PCPGPGPTPA3’能夠與下列哪一種RNA單鏈分子進行雜交Ａ5’PGPCPCPTPA3’B5’PGPCPCPAPU3’C5’PUPAPCPCPG3’D5’PTPAPGPGPC3’E5’PTPUPCPCPG3’（４）下列關(guān)于還原型谷胱甘肽結(jié)構(gòu)與性質(zhì)的敘述哪一種是錯誤的EA含有兩個肽鍵B“胱”代表半胱氨酸C谷氨酸的ΓCOOH參與了肽鍵的形成D含有一個巰基E變成氧化型谷胱甘肽時脫去的兩個氫原子是由同一個還原型谷胱甘肽分子所提供的第3頁10蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的構(gòu)象特征主要取決于BA氨基酸的組成、順序和數(shù)目B氫鍵、鹽鍵、范德瓦爾斯力和疏水力等構(gòu)象維系力C溫度、PH和離子強度等環(huán)境條件D肽鏈間及肽鏈內(nèi)的二硫鍵E各氨基酸間彼此借以相連的肽鍵11蛋白質(zhì)變性是由于AA氫鍵被破壞B肽鍵斷裂C蛋白質(zhì)降解D水化層被破壞及電荷被中和E亞基的解聚12A型DNA和B型DNA產(chǎn)生差別的原因是DAA型DNA是雙鏈，B型DNA是單鏈BA型DNA是右旋，B型DNA是左旋CA型DNA與B型DNA堿基組成不同D兩者的結(jié)晶狀態(tài)不同E兩者堿基平面傾斜角度不同13TRNA在發(fā)揮其功能時的兩個重要部位是EA反密碼子臂和反密碼子環(huán)B氨基酸臂和D環(huán)CTΨC環(huán)與可變環(huán)DTΨC環(huán)與反密碼子環(huán)E氨基酸臂和反密碼子環(huán)14將米氏方程改為雙倒數(shù)方程后BA1V與1S成反比B以1V對1S作圖，其橫軸為1SCV與S成正比DKM在縱軸上EVMAX值在縱軸上15脂肪酸Β氧化的限速酶是AA肉堿脂酰轉(zhuǎn)移酶IB肉堿脂酰轉(zhuǎn)移酶IIC脂酰COA脫氫酶

簡介：動物生物化學ANIMALBIOCHEMISTRY,教材動物生物化學（第4版），中國農(nóng)業(yè)出版社，鄒思湘主編，2005動物生物化學（第3版），中國農(nóng)業(yè)出版社，周順伍主編，1999,第1章緒論,本章主要內(nèi)容生物化學的概述生物化學研究的內(nèi)容生物化學的發(fā)展歷史與現(xiàn)狀與動物生產(chǎn)和動物健康的關(guān)系,,1生物化學概述,11生物化學的定義生物化學（BIOCHEMISTRY）生物化學是用化學的原理和方法，從分子水平來研究生物體的化學組成，及其在體內(nèi)的代謝轉(zhuǎn)變規(guī)律從而闡明生命現(xiàn)象本質(zhì)的一門科學。12生物化學的分類①根據(jù)研究對象分為動物生物化學、植物生物化學、微生物生物化學等。②根據(jù)研究目的分為醫(yī)學生化、農(nóng)業(yè)生化、工業(yè)生化、環(huán)境生化和營養(yǎng)生化等。,,2生物化學研究內(nèi)容,21關(guān)于生命有機體的化學組成、生物分子，特別是生物大分子（BIOLOGICALMACROMOLECULE）的結(jié)構(gòu)、相互關(guān)系及其功能。,生物大分子是由小分子單體聚合而成的多聚體。如氨基酸蛋白質(zhì)、核苷酸核酸、葡萄糖淀粉等。生物大分子執(zhí)行著各種各樣的生物學功能，如生物催化、物質(zhì)運輸、代謝調(diào)節(jié)、貯存、傳遞與表達遺傳信息等。它們復雜的空間結(jié)構(gòu)是其功能的化學基礎(chǔ)。,,22細胞中的物質(zhì)代謝與能量代謝，或稱中間代謝（INTERMEDIARYMETABOLISM），也就是細胞中進行的化學過程,合成代謝（ANABOLISM）將小分子的前體（PRECURSOR）經(jīng)過特定的代謝途徑構(gòu)建成較大的分子，并且消耗能量。分解代謝（CATABOLISM）將較大的分子經(jīng)過特定的代謝途徑，分解成小的分子并且釋放出能量。物質(zhì)代謝與能量代謝相伴隨。在這個過程中，ATP（三磷酸腺苷）是能量轉(zhuǎn)換和傳遞的中間體。,,23組織和器官機能的生物化學,生命有機體是一個統(tǒng)一協(xié)調(diào)的整體。任何組織器官的形態(tài)結(jié)構(gòu)、代謝方式都是以其化學組成和分子結(jié)構(gòu)為基礎(chǔ)的。在分子水平、細胞和組織水平以及整體水平上全面、系統(tǒng)地認識動物組織器官的生理機能，認識它們之間的聯(lián)系、認識它們與環(huán)境互作的機制，也是動物生物化學的研究目的之一。,,3生物化學的發(fā)展歷史和現(xiàn)狀,31歷史回顧,1）中國早在4200年前已開始造酒、釀醋、做豆腐，對于生物化學的發(fā)展有重要的貢獻。2）世界生化是在物理、化學、生物學、醫(yī)學有了一發(fā)展才出現(xiàn)的。3）生化發(fā)展史（1）靜態(tài)生化18世紀下半葉開始，主要工作組成、結(jié)構(gòu)、生理功能（2）動態(tài)生化1930年后研究代謝過程（3）50年代后分子生物學、蛋白質(zhì)、核酸、DNA雙螺旋模型分子遺傳學,生化在幾十年中飛速發(fā)展，在較短年代里集中著大量科學發(fā)現(xiàn)。其中很多都稱的上是人類認識自然界的里程碑，有劃時代的意義。有相當數(shù)量的科學家因此獲得,諾貝爾獎,詹姆斯沃森（JAMESDWATSON）,1953年WATSON（美）與CRICK（英）提出DNA分子的雙螺旋結(jié)構(gòu)模型，1962年共獲諾貝爾獎。,弗朗西斯克里克（FRANCISHCRICK）,悼念克里克,19691972,ARBER瑞士,SMITH美與NATHANS美在核酸限制酶的分離與應用方面做出突出貢獻,1978年共獲諾貝爾獎。,1972BERG（美）在基因工程基礎(chǔ)研究方面作出了杰出成果，獲1980年諾貝爾獎。1973COHEN等（美）用核酸限制性內(nèi)切酶ECOR1，首次基因重組成功。,HAMILTONOSMITH,DANIELNATHANS,WERNERARBER,PAULBERG,HERBERTBOYER,STANLEYCOHEN,2001VENTER（美）等報道完成了人類基因組草圖測序。,我國生物化學的開拓者吳憲教授,蛋白質(zhì)研究領(lǐng)域內(nèi)國際上最具有權(quán)威性的綜述性叢書ADVANCESINPROTEINCHEMISTRY第47卷（1995年）發(fā)表了美國哈佛大學教授、蛋白質(zhì)研究的老前輩JTEDDSALL的文章“吳憲與第一個蛋白質(zhì)變性理論（1931）HSIENWUANDTHEFIRSTTHEORYOFPROTEINDENATURATION1931”，對吳憲教授的學術(shù)成就給予了極高的評價。該卷還重新刊登了吳憲教授六十四年前關(guān)于蛋白質(zhì)變性的論文。一篇在1931年發(fā)表的論文居然在1995年仍然值得在第一流的叢書上重新全文刊登，不能不說是國際科學界的一件極為罕見的大事。,科學的發(fā)展也不是單槍匹馬的，多學科的互相交叉與滲透、研究技術(shù)和實驗手段的進步推動和加速了科學進步的步伐?；瘜W、物理學、細胞學、遺傳學、微生物學以及電子顯微鏡、超離心（ULTRACENTRIFUGATION）、色譜（CHROMATOGRAPHY）、同位素示蹤（ISOTOPETRACING）、X射線衍射（XRAYREFLECTION）、質(zhì)譜（MASSCHROMATOGRAPHY）以及核磁共振（NUCLEARMAGNETICRESONANCE）等技術(shù)都為現(xiàn)代生物化學的發(fā)展作出了重要貢獻。,生物化學與其它學科的關(guān)系,生物化學與普通化學的區(qū)別,生物化學與分子生物學都以從分子水平上認識生命、詮釋生命為目標。廣義地說，兩者沒有截然的區(qū)別。只是前者注重生命有機體的化學過程，后者更強調(diào)生物分子的結(jié)構(gòu)與功能，尤其是在遺傳分子核酸方面。,,32生物化學的前景和現(xiàn)狀,目前，有關(guān)生物化學的研究主要集中在以下幾個方面生物大分子的結(jié)構(gòu)、功能與相互作用基因組學和蛋白質(zhì)組學基因表達的調(diào)節(jié)細胞信號的傳導生物工程學,分子生物學的迅速發(fā)展從根本上改變了生命科學的面貌，也極大地豐富和擴展了生物化學的內(nèi)涵。一方面，經(jīng)典的生物化學原理不斷得到驗證，另一方面，人們對生命有機體中化學過程的認識不斷更新和深化，現(xiàn)代生物化學的發(fā)展已經(jīng)從各個方面融入了生命科學發(fā)展的主流當中。,生物大分子的結(jié)構(gòu)、功能與相互作用,大分子之間的相互作用；大分子結(jié)構(gòu)模體（MOTIF）和結(jié)構(gòu)域的獨特作用；生物大分子三維構(gòu)象和構(gòu)象運動進行描述；蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的正確折疊和“分子伴侶”（MOLECULARCHAPERONE）的作用；磷酸化、?；然瘜W修飾作用對于蛋白質(zhì)和酶在快速、高效傳遞代謝信息和調(diào)節(jié)基因表達中的機制；核酸與蛋白質(zhì)的相互作用與基因表達的調(diào)節(jié)；催化核酸等。信息爆炸導致了結(jié)構(gòu)生物學（STRUCTURALBIOLOGY）的誕生。,蛋白質(zhì)和核酸大分子之間的相互作用,基因組學和蛋白質(zhì)組學,“人類基因組計劃”（HUMANGENOMEPROJECT，HGP）歷經(jīng)10個年頭，在進入本世紀后不久宣布完成，人類基因組的解讀為疾病的診斷、防治和新藥的研究開發(fā)提供了有力的武器。科學家已繪制出40余種生物的基因組圖譜，基因組的研究將進入功能基因組（FUNCTIONALGENOMICS）階段，即確定基因結(jié)構(gòu)與功能的應用階段。蛋白質(zhì)組學（PROTEOMICS）作為后基因組時代生命科學新的研究領(lǐng)域正在崛起。它將一系列精細的技術(shù)，主要有2D凝膠電泳、計算機圖象分析、質(zhì)譜、氨基酸測序和生物信息學結(jié)合起來，高通量地、綜合地定量和鑒定蛋白質(zhì)。建立蛋白組的生物信息數(shù)據(jù)庫，將為重大病癥的發(fā)生提供新的預警和診斷標志，并為新藥的開發(fā)提供新的思路。,大腸桿菌中的蛋白質(zhì)組,基因表達的調(diào)節(jié),1960年，F(xiàn)JACOB和JMONOD發(fā)現(xiàn)細菌利用乳糖時，相關(guān)酶的基因表達時序受到嚴格的控制，于是提出了原核生物基因調(diào)節(jié)操縱子（OPERON）模型，開辟了對基因表達調(diào)節(jié)研究的新領(lǐng)域。真核基因表達的調(diào)控產(chǎn)要涉及核小體的重構(gòu)、組蛋白的乙?；?、DNA的甲基化等化學修飾和DNA超螺旋的拓撲異構(gòu)化；基因的的調(diào)節(jié)也在轉(zhuǎn)錄后的加工、翻譯和新生多肽鏈的化學修飾等各個層次上進行。這一領(lǐng)域的研究將最終揭開生命的進化、胚胎的分化、個體的生長、發(fā)育、繁殖、衰老、疾病和死亡之謎。,細胞信號的傳導,第二信使學說CAMP、CGMP、IP3、DG、CA2等G蛋白偶聯(lián)系統(tǒng)G蛋白、PKA、PKG、PKC和TPK信號轉(zhuǎn)導系統(tǒng)等小分子氣體物質(zhì)NO、CO,生物工程學,到70年代，重組DNA技術(shù)（RECOMBINANTDNATECHNOLOGY）誕生，人類可以按照自己的意愿改造遺傳基因和操縱遺傳過程。這個技術(shù)的規(guī)模化和工業(yè)化，就是基因工程，也稱遺傳工程（GENETICENGINEERING）。以基因工程技術(shù)為核心，與現(xiàn)代發(fā)酵工程、細胞工程、胚胎工程、酶工程、蛋白質(zhì)工程等集合而成的生物工程學（BIOTECHNOLOGY），已經(jīng)和正在展現(xiàn)出其推動生產(chǎn)力發(fā)展的巨大潛力。,遺傳工程的工廠,,4與動物生產(chǎn)和健康的關(guān)系,生物化學是生物科學，如農(nóng)學、醫(yī)學、畜牧、獸醫(yī)、水產(chǎn)等的基礎(chǔ)學科之一?，F(xiàn)代生物化學的理論和實驗方法已經(jīng)作為通用的“語言”與有力的“工具”被廣泛用于生命科學的表述和研究之中。它與動物生理學、動物營養(yǎng)學、動物遺傳學、動物繁殖學、藥理學、動物病理學、微生物學、免疫學、動物疾病診斷學等學科有著不可分割的聯(lián)系，因此學習和掌握生物化學的知識對于從事動物生產(chǎn)和動物健康事業(yè)十分重要。,,闡明動物新陳代謝活動的規(guī)律生理學、營養(yǎng)學培養(yǎng)優(yōu)質(zhì)高產(chǎn)的畜禽品種遺傳育種藥物的作用機理研究和新藥的研發(fā)藥理學、毒理學疾病的發(fā)生和發(fā)展機理病理學、免疫學、微生物學動物疫病的診療與防治臨床病理與臨床診斷學,,教學安排與要求,（1）教材動物生物化學（第四版）（2）學時54小時（3）課外自習（4）輔導與答疑（5）考試方式,一條主線生命的化學、化學的生命,一個中心認識生命、改造生命,萬能方法理解＋記憶,學習方法,一、較簡單的內(nèi)容自學上課抽查二、重點上課講三、重點中的難點反復講,授課方式,注意需要有機化學的基礎(chǔ)；中途缺課，可能聽不懂；隨堂考試，請及時復習。,,參考書,1王鏡巖，朱圣庚，徐長法生物化學（第三版）北京高等教育出版社，20022汪玉松，鄒思湘，張玉靜現(xiàn)代動物生物化學（第三版）北京高等教育出版社，20054DLNELSON，MMCOXLEHNINGERPRINCIPLESOFBIOCHEMISTRY（4RDEDITION）2007，WORTHPUBLISHER5BERGJM,TYMOCZKOJL,STRYERLBIOCHEMISTRY4THEDITION,2002,FREEMAN,本章結(jié)束,

簡介：1蛋白質(zhì)化學,習題,蛋白質(zhì)中氮的含量約占的百分數(shù)是CA625B105C160D19E25一個生物樣品的含氮量為5，它的蛋白質(zhì)含量為（E）A880B1250C160D380E3125,習題,下列為非編碼氨基酸的是（C）A半胱氨酸B組氨酸C鳥氨酸D絲氨酸E亮氨酸蛋白質(zhì)的基本組成單位是（D）A肽鍵平面B核苷酸C肽D氨基酸E堿基,習題,屬于生物活性肽的是（A）AGSHB核蛋白C血漿蛋白質(zhì)D脂肪E血紅素,習題,關(guān)于蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)敘述正確的是（C）A氨基酸的排列B氨基酸側(cè)鏈的空間構(gòu)象C主鏈局部的空間構(gòu)象D亞基間相對的空間位置E每一個原子的相對空間位置,習題,維持蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的化學鍵是（B）Ａ鹽鍵Ｂ肽鍵Ｃ疏水鍵Ｄ氫鍵Ｅ酯鍵蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)是（A）A一級結(jié)構(gòu)B二級結(jié)構(gòu)C三級結(jié)構(gòu)D四級結(jié)構(gòu)E單個亞基結(jié)構(gòu)不屬于蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的是（B）AΑ螺旋ＢΒ螺旋ＣΒ折疊ＤΒ轉(zhuǎn)角Ｅ無規(guī)卷曲,習題,蛋白質(zhì)變性時，不受影響的結(jié)構(gòu)是（A）Ａ一級結(jié)構(gòu)Ｂ二級結(jié)構(gòu)Ｃ三級結(jié)構(gòu)Ｄ四級結(jié)構(gòu)Ｅ單個亞基結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)變性時（E）Ａ一級結(jié)構(gòu)破壞Ｂ二級結(jié)構(gòu)破壞Ｃ三級結(jié)構(gòu)破壞Ｄ四級結(jié)構(gòu)破壞Ｅ空間結(jié)構(gòu)破壞,習題,在下列沉淀蛋白質(zhì)的方法中蛋白質(zhì)不變性的是（A）Ａ鹽析Ｂ有機溶劑沉淀Ｃ重金屬鹽沉淀Ｄ生物堿試劑沉淀Ｅ加熱凝固,習題,下列屬于單純蛋白質(zhì)的是（A）A清蛋白B血紅蛋白C核蛋白D脂蛋白E糖蛋白,2核酸化學,習題,組成核酸的基本成分是（A）A堿基、磷酸、戊糖B多核苷酸C單核苷酸D核苷E氨基酸組成核酸的基本結(jié)構(gòu)單位是（C）ADNA和RNAB核苷C核苷酸D多核苷酸E堿基,核酸中核苷酸之間的連接方式是（C）A2’，5’磷酸二酯鍵B氫鍵C3’，5’磷酸二酯鍵D糖苷鍵E2’，3’磷酸二酯鍵下列脫氧核苷酸不是DNA組分的是（D）ADAMPBDCMPCDGMPDDUMPEDTMP,習題,習題,RNA和DNA徹底水解后的產(chǎn)物（E）A戊糖不同、堿基相同B戊糖和堿基都不同C戊糖和堿基都相同D戊糖相同二堿基不相同E戊糖不同、部分堿基相同,中年男性患者，主訴關(guān)節(jié)疼痛，血漿尿酸055MMOL/L，醫(yī)生勸其不要進食動物肝，原因是DA肝富含氨基酸B肝富含糖原C肝富含嘧啶堿D肝富含嘌呤堿E肝富含膽固醇,習題,習題,有關(guān)天然DNA分子中堿基組成，正確的是（A）AATGCBATGCCGTACD2AGCE以上均對已知雙鏈DNA中一條鏈的A25，C35，其互補鏈的堿基組成是（B）AAT60BAC40CCG70DGT55ECT50,習題,已知某DNA片段的一股堿基序列為5’ATCTGC3’，則另一股應為（C）A5’ATCTGC3’B5’CGTCTA3’C5’GCAGAT3’D5’TACACG3’E5’TGCATC3’,習題,作為蛋白質(zhì)生物合成的模板是（B）ARRNABMRNACTRNADHNRNAESNRNA,3酶的結(jié)構(gòu)與功能,習題,酶促反應中決定酶特異性的部分是（C）A輔基B輔酶C酶蛋白D金屬離子EB族維生素,習題,有嚴重肝臟疾病的患者，其血清中同工酶活性明顯升高的是（E）ALDH1BLDH2CLDH3DLDH4ELDH5,習題,酶原沒有催化活性是因為（E）A缺乏輔酶或輔基B是已變性的蛋白質(zhì)C酶原只是普通蛋白質(zhì)D酶原的肽鏈過短E活性中心未形成或未暴露,習題,酶能加速化學反應速度的原因是（D）A提高產(chǎn)物能量B降低反應物的能量C提高底物的能量D降低反應活化能E提供反應能量,習題,下列有關(guān)酶催化反應的特點中錯誤的是（C）A酶反應在37℃條件下最高B具有高度催化能力C具有高度穩(wěn)定性D酶催化作用是受調(diào)控的E具有高度專一性,習題,有機磷酸酯農(nóng)藥抑制的酶是（C）A檸檬酸合成酶B己糖激酶C膽堿酯酶D異檸檬酸脫氫酶E琥珀酸脫氫酶,4生物氧化,1生物氧化的特點，錯誤的是（D）A是在體溫及近中性PH環(huán)境中進行B反應逐步進行，能量也是逐步釋放C是體內(nèi)主要生成高能磷酸化合物方式D生物氧化釋放的能量不如體外燃燒高E所產(chǎn)生的C02不是由C和O直接化合而成,習題,習題,2人體活動主要的直接供能物質(zhì)是（B）AGTPBATPC葡萄糖D脂肪酸E磷酸肌酸,習題,3體內(nèi)CO2來自（C）A．碳原子被氧原子氧化B．呼吸鏈的氧化還原過程C．有機酸的脫羧D．糖原的分解E．脂肪分解,習題,4生物氧化主要在細胞的哪個部位進行（E）A、微粒體B、溶酶體C、內(nèi)質(zhì)網(wǎng)D、高爾基體E、線粒體,習題,5作為遞氫體的物質(zhì)是（E）ACYTABCYTBCFESDCYTCEFMN,習題,6呼吸鏈中不具備質(zhì)子泵功能的是（B）A復合體IB復合體IIC復合體IIID復合體IVE以上均不具有質(zhì)子泵功能,習題,7各種細胞色素在呼吸鏈中的正確排列順序為（C）A．C→B→C1→AA3→O2B．C→C1→B→AA3→O2C．B→C1→C→AA3→O2D．AA3→B→C1→C→O2E．B→C→C1→AA3→O2,習題,8細胞色素氧化酶即為（B）A細胞色素AA3B細胞色素AC細胞色素CD細胞色素P450E細胞色素B,習題,9體內(nèi)最重要的呼吸鏈是（A）A以NAD為輔酶的脫氫酶開始的呼吸鏈B以NADP為輔酶的脫氫酶開始的呼吸鏈C以FMN為輔基的脫氫酶開始的呼吸鏈D以細胞色素為開始的呼吸鏈E以輔酶Q為開始的呼吸鏈,習題,10線粒體氧化磷酸化解偶聯(lián)是意味著（D）A線粒體氧化作用停止B線粒體膜ATP合酶被抑制C線粒體三羧酸循環(huán)停止D線粒體能利用氧，但不能生成ATPE線粒體膜的鈍化變性,習題,11代謝物脫下的一對氫原子經(jīng)過NADH呼吸鏈氧化生成水，同時生成多少克分子ATP（D）A1B15C2D25E3,習題,12每當2H通過琥珀酸氧化呼吸鏈而氧化生成水，同時生成ATP數(shù)目為（A）A15分子B2分子C3分子D25分子E4分子,習題,13影響氧化磷酸化速度的最重要因素是（A）AATP/ADP比值BADP/AMP比值C甲狀腺素D抗霉素E甲狀旁腺素,習題,14關(guān)于解偶聯(lián)劑，下列哪一項是錯誤的（B）A使ATP生成減少B影響呼吸鏈電子傳遞C使呼吸加快，耗氧增加D使氧化反應和磷酸化反應脫節(jié)E2，4二硝基酚是一種解偶連劑,5糖代謝,習題,糖最主要的生理功能是（A）A氧化供能B構(gòu)成糖蛋白C構(gòu)成蛋白質(zhì)多糖D構(gòu)成磷脂E構(gòu)成糖脂糖酵解反應部位是（B）A線粒體B胞液C內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜D細胞核E微粒體,習題,食物中的糖主要是（E）A葡萄糖B果糖C蔗糖D乳糖E淀粉葡萄糖在體內(nèi)的儲存形式是（C）A蔗糖B核糖C糖原D乳糖E淀粉,習題,糖酵解的終產(chǎn)物是（C）A葡萄糖B果糖C乳酸D丙酮酸E二氧化碳糖原中的一個葡萄糖基轉(zhuǎn)變?yōu)?分子的乳酸，凈生成的ATP數(shù)目是（C）A1B2C3D4E5,習題,成熟紅細胞僅以糖酵解供能的原因是（D）A缺氧B缺少TPPC缺少輔酶AD缺少線粒體E缺少微粒體一分子葡萄糖酵解凈生成的ATP數(shù)是（B）A1B2C3D4E5,血糖濃度低時，腦仍能攝取葡萄糖而肝不能，是因為B。A．腦細胞膜葡萄糖載體易將葡萄糖轉(zhuǎn)運人細胞B．腦己糖激酶的KM值低C．肝葡萄糖激酶的KM值低D．葡萄糖激酶具有特異性E．血–腦屏障在血糖低時不起作用,習題,下列有關(guān)肝臟攝取葡萄糖的能力的敘述中，哪一項是正確的EA因肝臟有專一的葡萄糖激酶，肝臟攝取葡萄糖的能力很強B因葡萄糖可自由通過肝細胞膜，肝臟攝取葡萄糖的能力很強C因肝細胞膜有葡萄糖載體，肝臟攝取葡萄糖的能力很強D因葡萄糖6磷酸酶活性相對較弱，肝臟攝取葡萄糖的能力很強E因葡萄糖激酶的KM值太大，肝臟攝取葡萄糖的能力很弱,習題,糖氧化供能最主要的途徑是（D）A糖原合成B磷酸戊糖途徑C糖異生D糖有氧氧化E糖原分解糖有氧氧化終產(chǎn)物是（E）AATPB水C乳酸D二氧化碳E二氧化碳、水和ATP,習題,糖酵解的關(guān)鍵酶是DA磷酸甘油酸激酶B丙酮酸脫氫酶C3磷酸甘油醛脫氫酶D磷酸果糖激酶1E乳酸脫氫酶,習題,有關(guān)糖酵解的敘述，下列錯誤的是CA葡萄糖在無氧情況下分解為乳酸的過程稱為酵解B酵解中每分子葡萄糖可產(chǎn)生2分子ATPC成熟紅細胞沒有線粒體，不能進行酵解D1，6二磷酸果糖是酵解中間產(chǎn)物E丙酮酸激酶是酵解的限速酶,習題,NADPHH產(chǎn)生于糖代謝的（D）A糖原合成B磷酸戊糖途徑C糖異生D糖有氧氧化E糖原分解,磷酸戊糖途徑的主要生理意義是EA抑制脂肪合成B生成ATPC防止酸中毒D生成NADPH和5磷酸核糖E維持血糖濃度,習題,習題,肌糖原分解不能直接補充血糖的主要原因是因為肌組織中缺乏（A）A己糖激酶B葡萄糖激酶C磷酸酶D葡萄糖6磷酸酶E脫支酶調(diào)節(jié)血糖濃度的主要器官是（D）A肌肉B大腦C腎臟D肝臟E小腸,習題,正常人清晨空腹血糖濃度為（C）A2638MMOL/LB3658MMOL/LC3961MMOL/LD3371MMOL/LE66388MMOL/L,使血糖濃度降低的激素是（E）A腎上腺素B胰高血糖素C生長素D糖皮質(zhì)激素E胰島素能使血糖濃度升高的激素是（B）A加壓素B腎上腺素C胰島素D甲狀旁腺素E催產(chǎn)素,習題,6脂代謝,習題,1下列是肝臟生成的酮體的是（E）A草酰乙酸B磷脂C丙酮酸D膽固醇E乙酰乙酸2不是類脂的是（A）A脂肪B磷脂C膽固醇D膽固醇酯E糖脂,3有關(guān)Β氧化的敘述錯誤的是（E）A脂肪酸氧化之前要活化為脂酰COABΒ氧化過程包括脫氫、加水、再脫氫和硫解C每一次Β氧化產(chǎn)生比原來少2個碳原子的脂酰COAD產(chǎn)生乙酰COA、FADH2和NADH各1分子E以上各反應都是在線粒體中進行的,習題,4合成酮體的關(guān)鍵酶（A）AHMGCOA合成酶BHMGCOA還原酶C琥珀酰COA轉(zhuǎn)硫酶D乙酰COA羧化酶E已糖激酶,習題,習題,5酮體利用的關(guān)鍵酶是（C）AHMGCOA合成酶BHMGCOA還原酶C琥珀酰COA轉(zhuǎn)硫酶D乙酰COA羧化酶E已糖激酶,習題,6動員體內(nèi)儲存脂肪水解的是（E）A肝脂酶B胰脂酶C組織脂肪酶D脂蛋白脂肪酶E激素敏感脂肪酶,習題,7下列關(guān)于酮體的描述錯誤的是（B）A酮體包括乙酰乙酸，Β羥丁酸和丙酮B合成原料是丙酮酸氧化生成的乙酰COAC只能在肝的線粒體內(nèi)生成D酮體只能在肝外組織氧化E酮體是肝輸出能量的一種形式,習題,8酮體不能在肝中氧化是因為肝中缺乏下列哪種酶（D）AHMGCOA合成酶BHMGCOA還原酶CHMGCOA裂解酶D琥珀酰COA轉(zhuǎn)硫酶E琥珀酸脫氫酶,習題,9不能激活脂肪酶的激素是（A）A胰島素B腎上腺素C去甲腎上腺素D胰高血糖素E腎上腺皮質(zhì)激素,習題,10脂酰COA經(jīng)Β氧化的酶促反應順序為（B）A加水、脫氫、再脫氫、硫解B脫氫、加水、再脫氫、硫解C脫氫、硫解、再脫氫、加水D硫解、脫氫、加水、再脫氫E加水、硫解、再脫氫、脫氫,習題,11老年男性，爬山迷路一周，后被發(fā)現(xiàn)來急診，神志不清，呼出爛蘋果氣味，可能是（D）A甲醇B乙醇C乙酸D丙酮E丙酮酸,習題,12關(guān)于激素敏感性甘油三酯脂肪酶的描述，錯誤的是（E）A脂肪動員的關(guān)鍵酶B胰島素使其活性下降C胰高血糖素可使其活性上升，加速脂肪動員D催化的反應是脂肪動員的第一步E屬于脂蛋白脂肪酶類,習題,13攜帶脂肪酰COA通過線粒體內(nèi)膜的載體是（E）A載脂蛋白B血漿脂蛋白C血漿清蛋白D草酰乙酸E肉堿,習題,14酮體包括（D）A草酰乙酸、Β羥丁酸、丙酮B乙酰乙酸、Β羥丁酸、丙酮酸C乙酰乙酸、Γ羥丁酸、丙酮D乙酰乙酸、Β羥丁酸、丙酮E乙酰丙酸、Β羥丁酸、丙酮,習題,脂肪酸合成過程中的供氫體是（C）ANADHBFADH2CNADPHDFMH2ECOQH2,習題,下列有關(guān)脂肪酸合成的描述正確的是（D）A脂肪酸的碳鏈全部由丙二酰COA提供B不消耗能量C需要大量的NADHD乙酰COA羧化酶是限速酶E脂肪酸合成酶位于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)中,習題,導致脂肪肝的主要原因是（C）A肝內(nèi)脂肪合成過多B肝內(nèi)脂肪分解過多C肝內(nèi)脂肪運出障礙D食入脂肪過多E食入糖類過多,習題,合成脂肪酸的關(guān)鍵酶是（D）AHMGCOA合成酶BHMGCOA還原酶C琥珀酰COA轉(zhuǎn)硫酶D乙酰COA羧化酶E已糖激酶,習題,脂肪酸合成所需要的乙酰COA的來源是（C）A由胞液直接提供B在線粒體中生成后通過肉堿轉(zhuǎn)運到胞液C在線粒體生成后通過檸檬酸丙酮酸循環(huán)進入胞液D在線粒體生成直接穿過線粒體內(nèi)膜進入胞液E由內(nèi)質(zhì)網(wǎng)中的乙酰COA提供,習題,下列哪種組織或器官合成脂肪能力最強（B）A脂肪組織B肝臟C小腸D腎臟E肌肉,習題,為什么增肥容易，減肥難正常情況機體儲存的脂肪主要來自（D）A食物中的脂肪B酮體C類脂D糖類食物E蛋白質(zhì)類食物,下列哪種物質(zhì)不能由乙酰COA合成（D）A脂肪酸B膽固醇C酮體D亞油酸E以上均不是在體內(nèi)不能生成乙酰COA的是（E）A葡萄糖B丙酮酸C脂肪D蛋白質(zhì)E膽固醇,習題,習題,下列哪一項是肝臟清除膽固醇的主要方式（C）A轉(zhuǎn)變成類固醇B轉(zhuǎn)變成維生素DC轉(zhuǎn)變成膽汁酸D合成低密度脂蛋白E轉(zhuǎn)變成維生素E,他汀類調(diào)脂藥抑制下列哪種酶（C）AHMGCOA合酶BHMGCOA裂解酶CHMGCOA還原酶D鯊烯合酶E鯊烯環(huán)化酶,習題,習題,1防止動脈硬化的脂蛋白是（D）ACMBVLDLCLDLDHDLEIDL2運輸食物脂肪的脂蛋白是（A）ACMBVLDLCLDLDHDLEIDL,習題,3空腹血漿中含APOB100豐富的脂蛋白是（B）AHDLBLDLCIDLDVLDLECM4HDL中存在的主要載脂蛋白是（A）AAPOABAPOB100CAPOCDAPOEEAPOB48,習題,5高密度脂蛋白的主要功能是（D）A轉(zhuǎn)運外源性脂肪B轉(zhuǎn)運內(nèi)源性脂肪C轉(zhuǎn)運膽固醇D逆向轉(zhuǎn)運膽固醇E轉(zhuǎn)運游離脂肪酸,習題,6運輸內(nèi)源性甘油三酯的主要形式是BACMBVLDLCLDLDHDLEIDL,習題,7下列關(guān)于酮體的描述不正確的是CA酮體是肝細胞氧化分解脂肪酸的正常中間產(chǎn)物B酮體包括乙酰乙酸Β羥丁酸和丙酮C饑餓時酮體生成下降D酮體可從尿中排出,習題,8血漿中游離脂肪酸的主要運輸形式是（E）ACMBVLDLCLDLDHDLE與清蛋白結(jié)合,習題,9合成VLDL的主要場所是（C）A脂肪組織B腎C肝D小腸粘膜E血漿,習題,10具有獨立致動脈粥樣硬化作用的脂蛋白是（E）ACMBVLDLCLDLDHDLELPA,習題,11含APOB100的脂蛋白能被下列哪種受體能識別（B）AVLDL受體BLDL受體CHDL受體D清道夫受體,習題,12具有抗動脈粥樣硬化作用的脂蛋白是（D）ACMBVLDLCLDLDHDLEIDL,習題,13血漿脂蛋白瓊脂糖電泳圖譜中脂蛋白遷移率從快到慢的順序是（C）AΑ、Β、前Β、CMBΒ、前Β、Β、CMCΑ、前Β、Β、CMDCM、Α、前Β、ΒE前Β、Β、Α、CM,習題,14血漿各種脂蛋白，依它們所含膽固醇的量從多到少的排列順序是（D）ACM、VLDL、LDL、HDLBVLDL、CM、LDL、HDLCLDL、CM、VLDL、HDLDHDL、LDL、VLDL、CMELDL、HDL、VLDL、CM,習題,15合成HDL的主要場所是（C）A脂肪組織B腎C肝D小腸粘膜E血漿,習題,29做血脂檢查一般要空腹（C）A68小時B810小時C1214小時D不需要空腹E1012小時,7氨基酸代謝,習題,人體營養(yǎng)的非必需AA是（C）A苯丙AAB甲硫AAC谷AAD色AAE蘇AA,習題,蛋白質(zhì)生理價值大小主要取決于（E）A氨基酸種類B氨基酸數(shù)量C必需氨基酸數(shù)量D必需氨基酸種類E必需氨基酸數(shù)量、種類及比例,習題,孕婦的氮平衡為（B）A攝入氮＝排出氮B攝入氮＞排出氮C攝入氮＜排出氮D攝入氮≥排出氮E攝入氮≤排出氮,習題,食物蛋白質(zhì)的互補作用是指（C）A糖與蛋白質(zhì)混合食用，提高營養(yǎng)價值B脂肪與蛋白質(zhì)混合食用，提高營養(yǎng)價值C幾種蛋白質(zhì)混合食用，提高營養(yǎng)價值D糖、脂肪、蛋白質(zhì)混合食用，提高營養(yǎng)價值E用糖、脂肪代替蛋白質(zhì)的營養(yǎng)作用,習題,蛋白質(zhì)腐敗作用的主要產(chǎn)物（A）A氨、胺類B胺類、硫化氫C吲哚、氨D苯酚、胺類E硫化氫,習題,體內(nèi)AA的來源描述不正確的是（C）A食物蛋白消化產(chǎn)生B組織蛋白分解產(chǎn)生C以Α酮酸為原料體內(nèi)合成必需AAD體內(nèi)轉(zhuǎn)氨基作用合成非必需AAE必需AA在體內(nèi)轉(zhuǎn)變?yōu)榉潜匦鐰A,習題,人體內(nèi)最重要的氨基酸脫氨方式是（C）A轉(zhuǎn)氨基作用B氧化脫氨基作用C聯(lián)合脫氨基作用D非氧化脫氨基作用E核苷酸循環(huán)脫氨基作用,習題,急性肝炎病人血清中活性顯著升高的酶是（B）AGOTASTBGPTALTCCPSDLDHELPL,習題,聯(lián)合脫氨基是指（B）A轉(zhuǎn)氨酶與氨基酸氧化酶聯(lián)合B轉(zhuǎn)氨酶與谷氨酸脫氫酶聯(lián)合C轉(zhuǎn)氨酶與谷氨酸脫羧酶聯(lián)合D轉(zhuǎn)氨酶與谷氨酰胺酶聯(lián)合E轉(zhuǎn)氨酶與谷氨酰胺合成酶聯(lián)合,習題,通過嘌呤核苷酸循環(huán)聯(lián)合脫氨基的組織是（E）A肝組織B腎組織C腦組織D小腸組織E心肌,習題,關(guān)于Α酮酸的代謝的敘述，錯誤的是（E）A可由氨基酸脫氨基而生成B多可通過糖異生生成糖C通過轉(zhuǎn)氨基作用可生成相應非必需氨基酸D可通過三羧酸循環(huán)，氧化供能E都不能轉(zhuǎn)變成脂肪,習題,腎中產(chǎn)生的氨主要來自（B）A氨基酸聯(lián)合脫氨基作用B谷氨酰胺的水解C尿素的水解D胺的氧化E嘌呤核苷酸循環(huán),習題,肝硬化伴高氨血癥患者不宜服用堿性利尿藥的原因是（E）A可導致堿中毒B可引起低血鉀C可影響腎臟泌氨D可嚴重損傷肝、腎等組織E可增強氨的毒理作用,習題,關(guān)于腸道吸收氨的敘述，正確的是（C）A腸道氨基酸在轉(zhuǎn)氨酶作用下產(chǎn)生的氨B腸道酸性環(huán)境促進氨的吸收C腸道尿素在脲酶作用下產(chǎn)生的氨D堿性灌腸液可減少氨的吸收ENH4比NH3易于吸收,習題,臨床上對高血氨的病人作結(jié)腸透析時常用（A）A弱酸性透析液B弱堿性透析液C強堿性透析液D中性透析液E生理鹽水,習題,體內(nèi)NH3的最主要來源是（C）A腸道吸收B腎臟產(chǎn)氨C氨基酸脫氨基D胺分解E堿基分解,習題,體內(nèi)氨的儲存及運輸?shù)闹饕问街皇牵–）A谷氨酸B酪氨酸C谷氨酰胺D谷胱甘肽E天冬酰胺,習題,丙氨酸葡萄糖循環(huán)在肌肉和肝之間轉(zhuǎn)運（D）A丙氨酸B丙酮酸C葡萄糖D氨E乳酸,習題,哺乳類動物體內(nèi)氨的主要去路是（B）A深入腸道B在肝中合成尿素C經(jīng)腎泌氨隨尿排出D生成谷氨酰胺E合成氨基酸,習題,測定尿素氮（BUN）主要檢測哪個器官的功能（E）A膽道B腎C腸D皮膚E肝,習題,高氨血癥導致腦功能障礙的生化機制是氨增高可（C）A抑制腦中酶活性B升高腦中PHC大量消耗腦中Α酮戊二酸D直接抑制呼吸鏈E升高腦中尿素濃度,習題,體內(nèi)一碳單位的載體是（C）A葉酸B二氫葉酸C四氫葉酸D維生素B12E維生素B6,習題,?；撬崾怯上铝心囊环N氨基酸衍變而來的（B）A甲硫氨酸B半胱氨酸C蘇氨酸D甘氨酸E谷氨酸,習題,經(jīng)脫羧作用可生成Γ氨基丁酸的氨基酸是（A）A谷氨酸B谷氨酰胺C半胱氨酸D酪氨酸E甘氨酸,習題,糖、脂酸及氨基酸三者代謝的交叉點是（E）A磷酸烯醇式丙酮酸B丙酮酸C延胡索酸D琥珀酸E乙酰輔酶A,習題,下列不屬于一碳單位的是（A）ACO2BCH3CCHOD＝CH2ECH＝NH,習題,體內(nèi)某些胺類在生長旺盛組織（胚胎、腫瘤）中含量較高，它是調(diào)節(jié)細胞生長的重要物質(zhì)，該胺是（B）A?；撬酈多胺C組胺DΓ氨基丁酸E5羥色胺,8肝的生化,習題,肝臟生物轉(zhuǎn)化反應不包括（E）A結(jié)合反應B氧化反應C水解反應D還原反應E脫羧反應,習題,所有非營養(yǎng)物質(zhì)經(jīng)過生物轉(zhuǎn)化后（D）A毒性降低B毒性增強C水溶性降低D水溶性增強E脂溶性增強,習題,有關(guān)生物轉(zhuǎn)化的描述錯誤的是（E）A進行生物轉(zhuǎn)化最重要的器官是肝臟B可以使脂溶性強的物質(zhì)增加水溶性C有些物質(zhì)經(jīng)過氧化，還原和水解反應即可以排出體外D有些必須和極性更強的物質(zhì)結(jié)合才能排出體外E經(jīng)過生物轉(zhuǎn)化，有毒物都可以變成無毒物,習題,屬于次級膽汁酸的是（A）A脫氧膽酸B鵝脫氧膽酸C甘氨鵝脫氧膽酸D?；蛆Z脫氧膽酸E甘氨膽酸,習題,屬于初級結(jié)合型膽汁酸的物質(zhì)是（A）A甘氨鵝脫氧膽酸B?；敲撗跄懰酑鵝脫氧膽酸D膽酸E石膽酸,習題,合成初級游離型膽汁酸的直接原料是（B）A乙酰COAB膽固醇C7Α羥膽固醇D膽固醇酯E以上都不是,習題,關(guān)于膽汁酸的錯誤說法是（B）A由膽固醇轉(zhuǎn)化生成B是膽色素的成分C能協(xié)助脂肪的消化吸收D能防止膽汁中的膽固醇的析出,習題,膽道中膽固醇結(jié)石的形成常與下列哪些物質(zhì)有關(guān)（A）A膽汁酸鹽B膽紅素C糖脂D黏蛋白E?；撬?習題,關(guān)于膽汁酸的敘述，錯誤的是（E）A在肝臟以膽固醇為原料合成B膽固醇7Α羥化酶是膽汁酸合成的限速酶C是脂類的乳化劑D能抑制膽固醇結(jié)石的形成E進入血液可致黃疸,習題,人體膽囊膽汁的顏色是（B）A紅色B棕綠色C紫色D金黃色E藍色,習題,次級膽汁酸是在下列哪種組織器官合成（A）A小腸B膽道C肝臟D肌肉E腎臟,習題,男性青年、肝硬變，出現(xiàn)乳房發(fā)育、蜘蛛痣，因為（E）A醛固酮增多B雄激素合成減少C雌激素合成增多D雄激素滅活增多E雌激素滅活減少,習題,膽汁中含量最多的有機成份是（C）A膽色素B膽固醇C膽汁酸鹽D糖E磷脂,習題,肝膽汁的顏色是（D）A紅色B棕綠色C紫色D金黃色E藍色,習題,膽紅素主要來源于下列哪種物質(zhì)分解（D）A肌紅蛋白B過氧化物酶C過氧化氫酶D血紅蛋白E細胞色素,習題,膽紅素在肝臟中的轉(zhuǎn)變主要是（C）A轉(zhuǎn)變成膽綠素B受加單氧酶體系氧化C與葡萄糖醛酸結(jié)合D與清蛋白相結(jié)合E直接排出,習題,下列對結(jié)合膽紅素的說法那一項是錯誤的（A）A對細胞毒性大B與重氮試劑呈直接反應陽性C水溶性大D隨正常人尿液排出E膜通透性小,習題,膽紅素在血液內(nèi)運輸形式（E）A硫酸膽紅素B膽紅素Z蛋白復合物C膽紅素Y蛋白復合物D膽紅素葡萄糖醛酸脂E膽紅素清蛋白復合物,習題,尿液中的顏色主要來自（C）A尿素B尿酸C尿膽素D尿膽素原E尿膽紅素,習題,能進行腸肝循環(huán)的物質(zhì)是（E）A硫酸膽紅素B膽紅素清蛋白C膽紅素配體蛋白D膽紅素葡萄糖醛酸脂E膽素原,習題,黃疸是由于下列種物質(zhì)增多所引起（C）A膽固醇B膽汁酸C膽紅素D膽綠素D膽素,

簡介：2014執(zhí)業(yè)藥師考試中藥化學輔導執(zhí)業(yè)藥師考試中藥化學輔導中藥生物化減毒增效作用中藥生物化減毒增效作用2014年執(zhí)業(yè)藥師資格考試時間為10月18、19日，為了幫助考生更好的復習備考2014年執(zhí)業(yè)藥師資格考試，小編特為考生搜集整理了2014執(zhí)業(yè)藥師考試重點資料希望能夠?qū)δ鷧⒓?014年執(zhí)業(yè)藥師資格考試有所幫助，祝您考試成功在近日由科技部、衛(wèi)生部、國家中醫(yī)藥管理局、國家食品藥品監(jiān)督管理局等十四部委和廣東省政府主辦的“2009傳統(tǒng)醫(yī)藥國際科技大會暨博覽會”上，中藥生物化靶向定位療法成為大會的學術(shù)關(guān)注點。該療法的中藥生物化技術(shù)是有效治療腫瘤、心腦血管疾病的方法。參會的專家預計中藥生物化是未來世界醫(yī)藥發(fā)展的趨勢，中藥生物化靶向定位療法具有較大學術(shù)價值。目前，中西醫(yī)在治療癌癥時基本上都有一定的毒副作用。西藥大都是化學合成，固有的毒副作用無法排除。中藥成分復雜，既有有效的部分，又有產(chǎn)生毒副作用的部分。特別是對有毒中草藥的利用，其有效量和中毒量有時是相同的，用不到量起不到作用，用到量了人又中毒。如何解決這一問題中藥生物化是消除中藥毒副作用的一個新途徑。中藥生物化靶向定位療法是在中醫(yī)多向調(diào)控抗癌療法的基礎(chǔ)上創(chuàng)立，主要特點是細胞的滲透性、細胞識別性、全方位免疫調(diào)節(jié)性和多功能性。它打破了一般抗癌療法所存在的藥物難以直接進入細胞核殺滅癌細胞、病毒和細菌，以及容易產(chǎn)生毒副作用的問題，以中藥生物化為基礎(chǔ)，用生物工程技術(shù)將這些有效成分提取純化，然后進行靶向定位，有作用于神經(jīng)的，有作用于細胞的，有作用于某一器官的，逐一組方配伍，有針對性地制成各種制劑，既強化了有效成分的含量，又有效地排除了產(chǎn)生毒副作用的部分，較好地克服了傳統(tǒng)中藥使用上的弊端。另外，中藥生物靶向定位療法在科學地研究中藥中的有效成分，利用靶向定位法重點選擇能夠進入細胞核，直接殺滅癌細胞、病毒及細菌的有效成分的同時，還選擇了能轉(zhuǎn)化致癌物質(zhì)，阻斷癌細胞形成的有效成分，并補入了從中藥提取純化出來的大量免疫因子，構(gòu)成了抗癌“三部曲”。既能殺滅癌細胞，轉(zhuǎn)化致癌物質(zhì)，杜絕復發(fā)，又通過補入大量的免疫因子使病人同步恢復健康。臨床實踐證明，該療法在“精準打擊”癌細胞方面效果明顯，對癌癥有較好的治療效果。中藥生物化靶向定位療法對心腦血管疾病、糖尿病、乙肝、丙肝、類風濕、紅斑狼瘡、銀屑病、艾滋病等各種細菌、病毒感染性疾病同樣具有有效的治療作用，這類病的病毒和細菌大都能進入人體的細胞核，在人體的細胞核中進行病毒復制，從而構(gòu)成了治療的難度。

簡介：120152015年碩士研究生入學考試生物化學考試大綱碩士研究生入學考試生物化學考試大綱一、評價目標一、評價目標生物化學是生命科學的重要基礎(chǔ)學科和前沿學科，在現(xiàn)代生物學中具有十分重要的地位和作用。生物化學考試在重點考查生物化學的基礎(chǔ)知識、基本理論的基礎(chǔ)上，注重考查理論聯(lián)系實際和綜合分析能力。正確地理解和掌握生物化學有關(guān)的基本概念、理論、假說、規(guī)律和論斷；運用掌握的基礎(chǔ)理論知識和原理分析和解決生物學的基本問題。要求考生①系統(tǒng)準確地掌握生物化學的基本概念、基礎(chǔ)知識和基本理論；②比較全面了解生物化學與分子生物學的常用技術(shù)的原理和應用范圍；③能運用生化技術(shù)和知識分析生物學基本問題。同時考生應了解生物化學及相關(guān)領(lǐng)域的重大研究進展。本考試大綱適用華中師范大學生命科學學院各專業(yè)碩士研究生入學考試。二、考試形式和試卷結(jié)構(gòu)二、考試形式和試卷結(jié)構(gòu)答卷方式閉卷，筆試，所列題目全部為必答題答題時間180分鐘題型比例名詞解釋約15％；填空和選擇題約30％；簡答和計算約35％；論述與綜合分析含實驗設(shè)計約20％三、三、考查的知識范圍考查的知識范圍（一）氨基酸化學1、蛋白質(zhì)的化學組成2、氨基酸的分類及簡寫符號3、氨基酸的理化性質(zhì)及化學反應4、氨基酸的分析分離方法（二）蛋白質(zhì)化學1、肽的結(jié)構(gòu)、性質(zhì)與生物活性肽2、蛋白質(zhì)的分類3、蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)一級、二級、高級結(jié)構(gòu)的概念及形式，包括超二級結(jié)構(gòu)、結(jié)構(gòu)域等4、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)測定多肽鏈N端和C端氨基酸殘基測定的各種方法；蛋白酶、肽段的氨基酸序列測定方法；二硫鍵的斷裂和多肽的分離，二硫鍵位置的確定，多肽的人工合成等）5、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)包括蛋白質(zhì)的兩性解離和等電點、蛋白質(zhì)分子的大小、紫外吸收和膠體性質(zhì)、蛋白質(zhì)的沉淀作用、蛋白質(zhì)的變性作用、蛋白質(zhì)的顏色反應等6、蛋白質(zhì)分離純化和純度鑒定方法與技術(shù)包括蛋白質(zhì)的分離純化的一般原則、蛋白質(zhì)的分離純化的方法、蛋白質(zhì)的分析測定等3（五）維生素與輔酶1、維生素的分類及性質(zhì)包括維生素的概念、與輔酶的關(guān)系、脂溶性維生素和水溶性維生素（維生素B2與FMN、FAD、泛酸、葉酸、生物素、維生素B6、維生素B族與輔酶等）2、各種維生素的活性形式、生理功能包括水溶性維和脂溶性生素的結(jié)構(gòu)特點、生理功能和缺乏?。ňS生素A在視覺中的作用、維生素D與固醇、維生素C與壞血病等）3、輔酶的金屬離子（六）激素1、激素的概念與分類2、激素作用機理，包括腎上腺素、CAMP與G蛋白相互作用的機理和級聯(lián)放大作用（七）生物氧化和生物能學1、生物氧化的特點、方式和酶類2、線粒體氧化體系包括呼吸鏈的概念、呼吸鏈的組成成份、呼吸鏈中各組分的排列順序等3、非線粒體氧化體系包括微粒體氧化體系、過氧化體氧化體系、植物細胞中的生物氧化體系等4、生物氧化中能量的轉(zhuǎn)移和利用包括ATP與高能磷酸化合物的概念、電子傳遞過程與ATP的生成方式、高能磷酸鍵的生成機制、氧化磷酸化偶聯(lián)機制及其影響因素5、ATP的生物學功能（八）糖的分解代謝和合成代謝1、糖的代謝途徑，包括物質(zhì)代謝、能量代謝和有關(guān)的酶2、糖的無氧分解、有氧氧化的概念、部位和過程3、磷酸戊糖途徑、限速酶調(diào)控部位及其生理意義4、糖異生作用的概念、場所、原料、主要途徑及生理意義5、糖原合成作用的概念、反應步驟及限速酶6、糖酵解、丙酮酸的氧化脫羧和三羧酸循環(huán)的反應過程及催化反應的關(guān)鍵酶7、光合作用的概況光反應、暗反應8、蔗糖和淀粉的合成過程9、乙醛酸循環(huán)10、能量計算與14C標記（九）脂類代謝與合成1、脂肪的消化吸收、脂肪動員的概念、限速酶；2、甘油代謝3、脂肪酸的Β氧化過程及其能量計算4、酮體的生成和利用5、脂肪和脂肪酸的生物合成6、磷脂的合成與分解

簡介：1何種因素不是蛋白質(zhì)變性因素（）。C、冰凍2蛋白質(zhì)中氮元素的平均含N量為（）。D、163蛋白質(zhì)在紫外光區(qū)特征性的吸收峰是（）。A、150NMB、280NMD、550NM4關(guān)于酶活性中心的敘述，正確的是（）。B、由一級結(jié)構(gòu)上相互鄰近的氨基酸組成5酶促反應中決定結(jié)合酶的特異性的是（）。A、作用物的類別D、酶蛋白6米氏方程雙倒數(shù)作圖時，曲線在橫軸交點所對應的動力學參數(shù)為（）。A、KMC、VMAXKMD、1KM7下列有關(guān)酶的論述正確的是（）。C、酶的底物都是有機化合物D、酶是由活細胞內(nèi)合成的具有催化作用的蛋白質(zhì)或核酸8影響酶促反應速度的因素不包括（）。A、酶原的濃度C、反應環(huán)境的PHD、底物濃度9合成糖原時葡萄糖的供體形式為（）。D、UDPG10糖原合成的限速酶為（）。A、所有反應在胞液完成B、可以產(chǎn)生ATPD、是成熟紅細胞中葡萄糖的主要代謝10糖原合成的限速酶為（）。B、糖原合酶C、磷酸戊糖差相酶D、己糖激酶3穩(wěn)定蛋白質(zhì)分子中Α螺旋和Β折疊的化學鍵是（）。A、氫鍵B、二硫鍵C、鹽鍵4將PI值為50的蛋白樣品置于PH86的緩沖液中進行醋酸纖維薄膜電泳時，該蛋白樣品泳動的方向是（）。B、向陽極移動8下列有關(guān)酶的論述正確的是（）。D、酶是由活細胞內(nèi)合成的具有催化作用的蛋白質(zhì)或核5非競爭性抑制劑對酶動力學參數(shù)造成的改變是（）。A、VMAX不變，KM變大B、VMAX變小，KM不變D、VMAX變大，KM變大6下列有關(guān)KM值的敘述哪項是不正確的（）。A、KM值愈大，酶與底物的親和力愈大C、KM值與酶的結(jié)構(gòu)有關(guān)D、KM值與反應的溫度有關(guān)7非競爭性抑制劑（）。C、與活性中心外的部位結(jié)合

簡介：北京天問教育北京天問教育遠程考研政治保過遠程考研政治保過不過全額退款不過全額退款天問教育天問教育CN1欲索取更多考研資料，請上北京天問教育北京天問教育網(wǎng)站官網(wǎng)生物化學習題集生物化學教研室二〇〇八年三月北京天問教育北京天問教育遠程考研政治保過遠程考研政治保過不過全額退款不過全額退款天問教育天問教育CN3C、雙螺旋DNA結(jié)構(gòu)失去12時D、雙螺旋結(jié)構(gòu)失去14時14、稀有核苷酸堿基主要見于A、DNAB、MRNAC、TRNAD、RRNA15、雙鏈DNA的解鏈溫度的增加，提示其中含量高的是（）A、A和GB、C和TC、A和TD、C和G16、核酸變性后，可發(fā)生哪種效應（）A、減色效應B、增色效應C、失去對紫外線的吸收能力D、最大吸收峰波長發(fā)生轉(zhuǎn)移17、某雙鏈DNA純樣品含15％的A，該樣品中G的含量為（）A、35％B、15％C、30％D、20％二、是非題（在題后括號內(nèi)打√或）1、雜交雙鏈是指DNA雙鏈分開后兩股單鏈的重新結(jié)合。（）2、TRNA的二級結(jié)構(gòu)是倒L型。（）3、DNA分子中的G和C的含量愈高，其熔點（TM）值愈大。（）4、如果DNA一條鏈的堿基順序是CTGGAC，則互補鏈的堿基序列為GACCTG。（）5、在TRNA分子中，除四種基本堿基（A、G、C、U）外，還含有稀有堿基。（）6、一種生物所有體細胞的DNA，其堿基組成均是相同的，這個堿基組成可作為該類生物種的特征。（）7、核酸探針是指帶有標記的一段核酸單鏈。（）8、DNA是遺傳物質(zhì)，而RNA則不是。（）三、問答題1、某DNA樣品含腺嘌呤151（按摩爾堿基計），計算其余堿基的百分含量。2、DNA和RNA的結(jié)構(gòu)和功能在化學組成、分子結(jié)構(gòu)、細胞內(nèi)分布和生理功能上的主要區(qū)別是什么3、DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)有些什么基本特點這些特點能解釋哪些最重要的生命現(xiàn)象4、比較TRNA、RRNA和MRNA的結(jié)構(gòu)和功能。5、從兩種不同細菌提取得DNA樣品，其腺嘌呤核苷酸分別占其堿基總數(shù)的32和17，計算這兩種不同來源DNA四種核苷酸的相對百分組成。兩種細菌中哪一種是從溫泉（64℃）中分離出來的為什么6、計算（1）分子量為3105的雙股DNA分子的長度；（2）這種DNA一分子占有的體積；（3）這種DNA一分子占有的螺旋圈數(shù)。（一個互補的脫氧核苷酸殘基對的平均分子量為618）7、談談你所知道的核酸研究進展情況及其對生命科學發(fā)展的影響。四、名詞解釋DNA的變性和復姓分子雜交增色效應和減色效應回文結(jié)構(gòu)TMGAFF定律堿基配對

簡介：所有試卷資料免費下載1第一篇生物大分子的結(jié)構(gòu)與功能第一章氨基酸和蛋白質(zhì)一、組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸的分類１、非極性氨基酸包括甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、極性氨基酸極性中性氨基酸色氨酸、酪氨酸、絲氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸酸性氨基酸天冬氨酸、谷氨酸堿性氨基酸賴氨酸、精氨酸、組氨酸其中屬于芳香族氨基酸的是色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸屬于亞氨基酸的是脯氨酸含硫氨基酸包括半胱氨酸、蛋氨酸注意在識記時可以只記第一個字，如堿性氨基酸包括賴精組二、氨基酸的理化性質(zhì)１、兩性解離及等電點氨基酸分子中有游離的氨基和游離的羧基，能與酸或堿類物質(zhì)結(jié)合成鹽，故它是一種兩性電解質(zhì)。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時溶液的ＰＨ稱為該氨基酸的等電點。２、氨基酸的紫外吸收性質(zhì)芳香族氨基酸在280NM波長附近有最大的紫外吸收峰，由于大多數(shù)蛋白質(zhì)含有這些氨基酸殘基，氨基酸殘基數(shù)與蛋白質(zhì)含量成正比，故通過對280NM波長的紫外吸光度的測量可對蛋白質(zhì)溶液進行定量分析。３、茚三酮反應氨基酸的氨基與茚三酮水合物反應可生成藍紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570NM波長處。由于此吸收峰值的大小與氨基酸釋放出的氨量成正比，因此可作為氨基酸定量分析方法。三、肽兩分子氨基酸可借一分子所含的氨基與另一分子所帶的羧基脫去１分子水縮合成最簡單的二肽。二肽中游離的氨基和羧基繼續(xù)借脫水作用縮合連成多肽。10個以內(nèi)氨基酸連接而成多肽稱為寡肽；39個氨基酸殘基組成的促腎上腺皮質(zhì)激素稱為多肽；51個氨基酸殘基組成的胰島素歸為蛋白質(zhì)。多肽連中的自由氨基末端稱為Ｎ端，自由羧基末端稱為Ｃ端，命名從Ｎ端指向Ｃ端。人體內(nèi)存在許多具有生物活性的肽，重要的有谷胱甘肽（GSH）是由谷、半胱和甘氨酸組成的三肽。半胱氨酸的巰基是該化合物的主要功能基團。GSH的巰基具有還原性，可作為體內(nèi)重要的還原劑保護體內(nèi)蛋白質(zhì)或酶分子中巰基免被氧化，使蛋白質(zhì)或酶處于活性狀態(tài)。四、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)１、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)即蛋白質(zhì)分子中氨基酸的排列順序。主要化學鍵肽鍵，有些蛋白質(zhì)還包含二硫鍵。２、蛋白質(zhì)的高級結(jié)構(gòu)包括二級、三級、四級結(jié)構(gòu)。１）蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu)，也就是該段肽鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。二級結(jié)構(gòu)以一級結(jié)構(gòu)為基礎(chǔ)，多為短距離效應?？煞譃棣÷菪嚯逆溨麈渿@中心軸呈有規(guī)律地螺旋式上升，順時鐘走向，即右手螺旋，每隔36個氨基酸殘基上升一圈，螺距為0540NM。Α螺旋的每個肽鍵的ＮＨ和第四個肽鍵的羧基氧形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平形。所有試卷資料免費下載3３、透析利用透析袋把大分子蛋白質(zhì)與小分子化合物分開的方法。４、層析A離子交換層析，利用蛋白質(zhì)的兩性游離性質(zhì)，在某一特定ＰＨ時，各蛋白質(zhì)的電荷量及性質(zhì)不同，故可以通過離子交換層析得以分離。如陰離子交換層析，含負電量小的蛋白質(zhì)首先被洗脫下來。B分子篩，又稱凝膠過濾。小分子蛋白質(zhì)進入孔內(nèi)，滯留時間長，大分子蛋白質(zhì)不能時入孔內(nèi)而徑直流出。５、超速離心既可以用來分離純化蛋白質(zhì)也可以用作測定蛋白質(zhì)的分子量。不同蛋白質(zhì)其密度與形態(tài)各不相同而分開。八、多肽鏈中氨基酸序列分析A分析純化蛋白質(zhì)的氨基酸殘基組成（蛋白質(zhì)水解為個別氨基酸，測各氨基酸的量及在蛋白質(zhì)中的百分組成）↓測定肽鏈頭、尾的氨基酸殘基二硝基氟苯法（DNP法）頭端尾端羧肽酶Ａ、Ｂ、Ｃ法等丹酰氯法↓水解肽鏈，分別分析胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）法水解芳香族氨基酸的羧基側(cè)肽鍵胰蛋白酶法水解賴氨酸、精氨酸的羧基側(cè)肽鍵溴化脯法水解蛋氨酸羧基側(cè)的肽鍵↓EDMAN降解法測定各肽段的氨基酸順序（氨基末端氨基酸的游離Α氨基與異硫氰酸苯酯反應形成衍生物，用層析法鑒定氨基酸種類）B通過核酸推演氨基酸序列。第二章核酸的結(jié)構(gòu)與功能一、核酸的分子組成基本組成單位是核苷酸，而核苷酸則由堿基、戊糖和磷酸三種成分連接而成。兩類核酸脫氧核糖核酸（DNA），存在于細胞核和線粒體內(nèi)。核糖核酸（RNA），存在于細胞質(zhì)和細胞核內(nèi)。１、堿基NH2NH2OCH3OOOOONH2胞嘧啶胸腺嘧啶尿嘧啶鳥嘌呤腺嘌呤嘌呤和嘧啶環(huán)中均含有共軛雙鍵，因此對波長260NM左右的紫外光有較強吸收，這一重要的理化性質(zhì)被用于對核酸、核苷酸、核苷及堿基進行定性定量分析。２、戊糖DNA分子的核苷酸的糖是ΒD2脫氧核糖，RNA中為ΒD核糖。３、磷酸生物體內(nèi)多數(shù)核苷酸的磷酸基團位于核糖的第五位碳原子上。二、核酸的一級結(jié)構(gòu)核苷酸在多肽鏈上的排列順序為核酸的一級結(jié)構(gòu)，核苷酸之間通過3′，5′磷酸二酯鍵連接。

簡介：分子生物學分子生物學名詞解釋名詞解釋作者作者上海醫(yī)學院上海醫(yī)學院2011級臨八臨八戴春峰戴春峰絕密絕密117僅供學習交流，切勿用于商業(yè)用途，否則后果自負（一）核酸的結(jié)構(gòu)與功能（一）核酸的結(jié)構(gòu)與功能1核苷（NUCLEOSIDE）由戊糖和堿基通過ΒN糖苷鍵連接形成的化合物。2核苷酸（NUCLEOTIDE）是核酸的基本組成單位，由堿基、戊糖和磷酸連接而成。分為核糖核苷酸和脫氧核糖核苷酸兩類。3稀有堿基（RAREBASE）是指核酸分子中除常見的A、G、C、U、T堿基外，還含有的其它微量堿基。大多數(shù)是甲基化修飾堿基。TRNA中稀有堿基的含量較多，如DHU、Ψ。4多聚核苷酸（POLYNUCLEOTIDE）多個核苷酸通過35磷酸二酯鍵連接而成的鏈狀聚合物。5DNA的一級結(jié)構(gòu)（PRIMARYSTRUCTUREOFDNA）是指在多聚核苷酸鏈中，5’→3’方向的脫氧核苷酸的排列順序。由于核苷酸之間的差異主要是堿基的不同，所以DNA的一級結(jié)構(gòu)也稱為堿基序列。6DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)（DOUBLESPIRALSTRUCTUREOFDNA）是由沃森和克里克于1953年提出的DNA二級結(jié)構(gòu)模型。要點有由2條反向平行的多聚核苷酸鏈共同圍繞中心軸盤旋而成雙螺旋結(jié)構(gòu)；由脫氧核糖和磷酸基團構(gòu)成的親水性骨架位于雙螺旋結(jié)構(gòu)的外側(cè)，而疏水的堿基位于內(nèi)側(cè)；堿基之間的氫鍵和堿基堆積力共同維系雙螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性。7堿基互補配對（COMPLEMENTARYBASEPAIRING）核酸分子中，堿基之間有固定的配對方式，即A始終與T配對，形成2個氫鍵；G始終與C配對，形成3個氫鍵。8堿基堆積力（BASESTACKINGINTERACTION）相鄰的兩個堿基對平面在旋進過程中發(fā)生相互重疊，由此產(chǎn)生了疏水性的堿基堆積力。這種堿基堆積力和互補堿基對的氫鍵共同維系著DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定，并且堿基堆積力在雙螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定中起著更為重要的作用。9HOOGSTEEN氫鍵配對（HOOGSTEENHYDROGENBONDPAIRING）在酸性溶液中，胞嘧啶的N3由于質(zhì)子化，故可以和鳥嘌呤的N7原子形成附加氫鍵；同時胞嘧啶的N4的氫原子也可以和鳥嘌呤的O6形成氫鍵。HOOGSTEEN氫鍵的形成并不破壞原有配對，而是形成了一種三鏈結(jié)構(gòu)（常在DNA雙螺旋的局部出現(xiàn)）。10DNA的三級結(jié)構(gòu)（TERTIARYSTRUCTUREOFDNA）DNA在雙螺旋結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上通過盤繞和折疊所形成的空間構(gòu)象稱為三級結(jié)構(gòu)。在原核生物中，常以超螺旋結(jié)構(gòu)出現(xiàn)；在真核生物中，則多為核小體結(jié)構(gòu)。11超螺旋（SUPERHELIXSUPERCOIL）將DNA的兩端固定，使之旋進過分或旋進不足，DNA雙鏈上就會發(fā)生扭曲，以抵消張力。這種扭曲稱為DNA雙鏈的超螺旋結(jié)構(gòu)。若旋進過分的方向和DNA雙鏈的螺旋方向相同，則稱為正超螺旋；反之，則稱為負超螺旋。12核小體（NUCLEOSOME）是真核生物染色質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)單位，由DNA和組蛋白構(gòu)成。各兩分子的H2A、H2B、H3和H4組成八聚體組蛋白核心，DNA鏈以左手螺旋方式在上面纏繞175圈形成核心顆粒。相鄰核心顆粒間由H1組蛋白和一小段DNA連接組成核小體。各個核小體可沿分子生物學分子生物學名詞解釋名詞解釋作者作者上海醫(yī)學院上海醫(yī)學院2011級臨八臨八戴春峰戴春峰絕密絕密317僅供學習交流，切勿用于商業(yè)用途，否則后果自負將不同來源的DNA混合在一起，經(jīng)熱變性后，讓其緩慢冷卻復性。若這些異源DNA之間在某些區(qū)域具有互補序列，復性時就會形成雜化雙鏈。這種雜化雙鏈可以在不同的DNA單鏈之間形成，也可在RNA單鏈之間形成，甚至還可以在DNA單鏈和RNA單鏈之間形成，其前提條件是兩種單鏈分子之間存在著一定程度的堿基配對關(guān)系。這種現(xiàn)象稱為核酸分子雜交。SOUTHERN印跡、NTHERN印跡等都應用了這一原理。（二）核苷酸（二）核苷酸的代謝的代謝1核苷酸的從頭合成途徑（DENOVOSYNTHESISPATHWAY）是利用簡單的前體物質(zhì)（如磷酸核糖、氨基酸、一碳單位、CO2）為原料，經(jīng)過一系列的酶促反應，合成核苷酸的過程。2核苷酸的補救合成途徑（SALVAGESYNTHESISPATHWAY）是利用體內(nèi)游離的堿基或核苷（脫氧核苷），經(jīng)過簡單的反應步驟，合成核苷酸的過程。與從頭合成相比，較為簡單，且節(jié)省能耗；一些中樞神經(jīng)系統(tǒng)器官只能以此方式合成核苷酸。3磷酸核糖焦磷酸（PHOSPHIBOSYLPYROPHOSPHATEPRPP）是由5’磷酸核糖在PRPP合成酶的作用下，從ATP中獲得焦磷酸而形成，是磷酸核糖的活性供體。PRPP是嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸從頭合成過程中的重要中間產(chǎn)物，也參與嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的補救合成過程。4痛風（GOUT）是一種嘌呤代謝障礙性疾病，其基本生化特征是高尿酸血癥。當血尿酸濃度超過048MMOLL時，尿酸鹽結(jié)晶就會沉積于軟骨關(guān)節(jié)處，形成痛風性關(guān)節(jié)炎；或在腎臟中沉積成腎結(jié)石。臨床上常用別嘌呤醇抑制黃嘌呤氧化酶的活性，從而治療痛風。5核苷酸的抗代謝物（ANTIMETABOLITE）是一些堿基、氨基酸、葉酸的類似物。它們以競爭性抑制或以假亂真的方式，干擾、阻斷核苷酸的正常合成代謝過程，從而進一步阻止核酸、蛋白質(zhì)的生物合成以及細胞的增殖。臨床上常用于治療腫瘤；但對增殖速度較旺盛的某些正常組織也有殺傷性，存在較大的毒副作用。（三）（三）DNA的生物合成的生物合成1中心法則（CENTRALDOGMA）遺傳信息從DNA傳向RNA，再由RNA傳向蛋白質(zhì)。這種遺傳信息的傳遞規(guī)律稱為中心法則。2復制起始點（IGINOFREPLICATIONI）是指DNA復制所必需的、可以控制其合成的一段特殊DNA序列。原核生物只有一個復制起始點；真核生物則有多個。不同生物的復制起始點序列不盡相同，但均含有短的重復序列，可被相關(guān)蛋白識別和結(jié)合。3復制叉（REPLICATIONFK）雙螺旋DNA復制時，復制區(qū)生長點的結(jié)構(gòu)呈Y形或叉形，稱之為復制叉。在大多數(shù)的生物中，一個復制泡上的兩個復制叉可以分別向相反的方向進行DNA復制（雙向復制）。4復制子（REPLICON）是指從一個DNA復制起始點開始的一段DNA復制區(qū)域。它是一個獨立的復制單位，包括復制起始點和終點。5半保留復制（SEMICONSERVATIVEREPLICATION）DNA復制時，母鏈DNA解開成兩股單鏈，各自作為模板合成兩個子代DNA。這樣一

簡介：蛋白質(zhì)的生物合成（翻譯）PROTEINBIOSYNTHESIS，TRANSLATION,第十二章,蛋白質(zhì)的生物合成，即翻譯，就是將MRNA中由4種核苷酸序列編碼的遺傳信息，通過遺傳密碼破譯的方式解讀為蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)中20種氨基酸的排列順序。,翻譯動畫,蛋白質(zhì)合成的基本條件,第一節(jié),原料20種氨基酸RRNA和蛋白質(zhì)組成核糖體（翻譯場所）TRNA攜帶并轉(zhuǎn)運AAMRNA翻譯的直接模板酶氨基酰－TRNA合成酶轉(zhuǎn)肽酶（肽酰轉(zhuǎn)移酶）蛋白質(zhì)因子IF、EF、RF能量游離三磷酸核苷酸（ATP、GTP）無機離子MG2,參與蛋白質(zhì)生物合成的物質(zhì),蛋白質(zhì)的生產(chǎn),MRNA,AA,RRNA蛋白質(zhì),TRNA,AATRNA合成酶,轉(zhuǎn)肽酶,一、翻譯模板MRNA及遺傳密碼,MRNA是遺傳信息的攜帶者和傳遞者是蛋白質(zhì)生物合成的直接模板,MRNA種類多，大小不一，半衰期短占RNA總量1％－2％,原核生物的多順反子一條MRNA編碼幾種功能相關(guān)的蛋白質(zhì),真核生物的單順反子一條MRNA僅編碼一種蛋白質(zhì),,,,,,目錄,單復制子，多順反子,多復制子，單順反子,密碼子,MRNA上，從5?至3?方向，由AUG開始，每3個核苷酸為一組，決定肽鏈上某一個氨基酸或蛋白質(zhì)合成的起始、終止信號，稱為三聯(lián)體密碼TRIPLETCODEN。,起始密碼INITIATIONCODENAUG（MET）,終止密碼TERMINATIONCODEN（無意義密碼子）不編碼任何AAUAA，UAG，UGA,密碼子總64個，其中編碼AA的為61個,從MRNA5?端起始密碼子AUG到3?端終止密碼子之間的核苷酸序列，各個三聯(lián)體密碼連續(xù)排列編碼一個蛋白質(zhì)多肽鏈，稱為開放閱讀框架OPENREADINGFRAME,ORF。,開放閱讀框架,原核生物的多順反子一條MRNA編碼幾種功能相關(guān)的蛋白質(zhì),真核生物的單順反子一條MRNA僅編碼一種蛋白質(zhì),,,,,,目錄,單復制子，多順反子,多復制子，單順反子,,,,,ORF,遺傳密碼表,遺傳密碼的特點方向性（DIRECTIONALITY）連續(xù)性（COMMALESSNESS）簡并性（DEGENERACY）通用性（UNIVERSALITY）擺動性（WOBBLE）,1方向性DIRECTIONALITY,5?端起始密碼子3?端終止密碼子密碼子方向5?→3?翻譯過程模板閱讀方向5?→3?翻譯過程多肽鏈延長方向N端→C端,2連續(xù)性COMMALESS,編碼蛋白質(zhì)氨基酸序列的各個三聯(lián)體密碼連續(xù)閱讀，密碼間既無間斷也無交叉。（3N＋1）或者（3N＋2）個堿基的插入或者缺失可以導致移碼突變。,遺傳密碼的連續(xù)性,3簡并性DEGENERACY,遺傳密碼中，除色氨酸和甲硫氨酸僅有一個密碼子外，其余氨基酸有2、3、4個或多至6個三聯(lián)體為其編碼。這種多個密碼子編碼一個AA的現(xiàn)象。編碼同一AA的密碼子稱同義密碼子。,一個密碼子僅編碼一種AA，每個密碼子的使用頻率，有種族和組織差異,同義突變、錯義突變、無義突變,簡并性DEGENERACY,遺傳密碼表,,,,,目錄,4擺動性WOBBLE,反密碼與密碼間不嚴格遵守堿基互補配對規(guī)律，稱為擺動配對。,U,擺動配對,反密碼第一位與密碼第三位不嚴格配對,U,密碼子、反密碼子配對的擺動現(xiàn)象,5通用性UNIVERSALITY，普遍性,蛋白質(zhì)生物合成的整套密碼，從原核生物到人類都通用。已發(fā)現(xiàn)少數(shù)例外，如動物細胞的線粒體、植物細胞的葉綠體，如線粒體通用密碼起始密碼AUG、AUAMET、AUUAUGMET終止密碼AGA、AGGUAA、UAG、UGAUGATRPAGA和AGGARG密碼的通用性進一步證明各種生物進化自同一祖先。,二、RRNA參與組成核蛋白體,核蛋白體的組成,,小亞基MRNA結(jié)合位點1、P位點結(jié)合肽酰－TRNA，或給位2、A位點結(jié)合氨基酰－TRNA，或受位3、轉(zhuǎn)肽酶肽酰轉(zhuǎn)移酶活性部位4、E位排出卸載TRNA，排出位,,大亞基,原核生物翻譯過程中核蛋白體結(jié)構(gòu)模式,A位氨基酰位AMINOACYLSITE,P位肽酰位PEPTIDYLSITE,E位排出位EXITSITE,轉(zhuǎn)肽酶肽酰轉(zhuǎn)移酶,,三、TRNA與氨基酸的活化,反密碼環(huán),氨基酸臂,,,氨基酸臂,額外環(huán),5′,3′,CAU,5’,3’,,TRNA是蛋白質(zhì)生物合成過程中氨基酸的轉(zhuǎn)運工具密碼子與反密碼子的擺動現(xiàn)象原核3040種TRNA,真核50種TRNA編碼AA的密碼子61種TRNA分子3′末端的CCA序列是氨基酸結(jié)合部位。每一種特異的TRNA只能轉(zhuǎn)載特異的氨基酸。,（一）TRNA,TRNA的三級結(jié)構(gòu)示意圖,DHU環(huán)是AATRNA合成酶識別部位TΨC環(huán)結(jié)合核糖體,（二）氨基酰TRNA合成酶,氨基酰TRNA合成酶AMINOCYLTRNASYNTHETASE催化TRNA的3′末端CCAOH與氨基酸羧基形成酯鍵，生成氨基酰TRNA。,氨基酰TRNA合成酶對底物AA和TRNA都有高度特異性。氨基酰TRNA合成酶具有校正活性。,氨基酸ATPE→氨基酰AMPEPPI2氨基酰AMPETRNA→氨基酰TRNAEAMP,第一步反應,氨基酸＋ATPE→氨基酰AMPE＋PPI,第二步反應,氨基酰AMPE＋TRNA↓氨基酰TRNA＋AMP＋E,細胞內(nèi)的TRNA的種類多于20種，故一種氨基酸可由幾種TRNA裝載但一種TRNA只能裝載一種氨基酸,氨基酰TRNA的表示方法ALATRNAALASERTRNASERMETTRNAMET起始肽鏈合成的氨基酰TRNA,真核生物METTRNAIMET原核生物FMETTRNAIFMET,蛋白質(zhì)生物合成過程THEPROCESSOFPROTEINBIOSYNTHESIS,,第二節(jié),MRNA模板閱讀的方向5′→3′蛋白質(zhì)是從N端→C端合成原核生物的起始TRNA是結(jié)合甲酰蛋氨酸的TRNAFMETTRNAIFMET真核生物的起始TRNA是結(jié)合蛋氨酸的TRNAMETTRNAIMET,一、翻譯的起始階段,指MRNA、起始氨基酰TRNA、起始因子與核蛋白體結(jié)合而形成翻譯起始復合物TRANSLATIONALINITIATIONCOMPLEX。,原核起始因子功能IF1占據(jù)A位，防止TRNA過早地結(jié)合到A位IF2促進FMETTRNA結(jié)合到30S小亞基IF3促進大小亞基分離,結(jié)合30S小亞基，防止它過早地與50S大亞基結(jié)合，并提高P位對FMETTRNAFMET的特異性,原核、真核生物各種起始因子的生物功能,（一）起始因子,真核起始因子功能EIF1多功能因子，參與多個翻譯步驟EIF2促進起始METTRNA與核糖體40S小亞基結(jié)合EIF2B又稱鳥苷酸交換因子，將EIF2上的GDP交換成GTPEIF3首先與40S小亞基結(jié)合的因子，促進大小亞基分離，并能加速后續(xù)步驟EIF4A具有RNA解旋酶的活性，能解除MRNA5′端的發(fā)夾結(jié)構(gòu)，使其與40S小亞基結(jié)合。是EIF4F的組成成分,真核起始因子功能EIF4B與MRNA結(jié)合，對MRNA進行掃描并定位第一個AUGEIF4E結(jié)合MRNA的帽子結(jié)構(gòu)，是EIF4F的組成成分EIF4G一種接頭蛋白，能與EIF4E、EIF3和POLYA結(jié)合蛋白（PAB1P）結(jié)合將40S的小亞基富集至MRNA，進而刺激翻譯。是EIF4F的組成成分EIF5促進上述起始因子從40S小亞基脫落，以便40S小亞基與60S大亞基結(jié)合形成80S起始復合物EIF6促進無活性的80S核糖體解聚生成40S小亞基和60S大亞基,（一）原核生物翻譯起始,核蛋白體大小亞基分離；MRNA在小亞基定位結(jié)合；FMETTRNAFMET的結(jié)合；核蛋白體大亞基結(jié)合。,IF3,IF1,1核蛋白體大小亞基分離,,,,,目錄,起始因子IF3使大小亞基分離，IF1協(xié)助70S核糖體→30S小亞基50S大亞基,IF3,IF1,2MRNA在小亞基定位結(jié)合,MRNAAUG上游SD序列（AGGA）與小亞基16SRRNA上UCCU序列互補，緊接AGGA的小段又可以被核糖體小亞基蛋白（RPS1）辨認結(jié)合，即RNARNA、RNA蛋白質(zhì)相互辨認。,SD序列MRNA上起始密碼子AUG上游富含嘌呤的46個核苷酸序列，其核心AGGA。又稱核蛋白體結(jié)合位點（RBS）,IF3,IF1,3起始氨基酰TRNAFMETTRNAIFMET結(jié)合到小亞基,IF2（GTP）作用下，F(xiàn)METTRNA反密碼子與MRNA分子中密碼子AUG配對結(jié)合，形成30S起始復合物，需要GTP和MG2參與。,IF3,IF1,IF2,,GTP,GDP,PI,4核蛋白體大亞基結(jié)合，起始復合物形成,,,,,目錄,50S大亞基與上述的30S前起始復合物結(jié)合，同時IF2脫落，形成70S起始復合物，即核糖體大小亞基－MRNA－FMETTRNA復合物。FMETTRNA占據(jù)著50S大亞基的P位。A位留空。,IF3,IF1,IF2,GTP,GDP,PI,,,,,目錄,真核生物原核生物起始因子EIF，10多種IF，三種起始TRNAMETTRNAFMETTRNAN端甲?；疢RNA結(jié)合有帽尾結(jié)構(gòu)SD序列核糖體80S（40S＋60S）70S（30S＋50S）,（二）真核生物翻譯起始,原核生物與真核生物翻譯起始比較,核蛋白體大小亞基分離；METTRNAMET結(jié)合；MRNA在核蛋白體小亞基就位；核蛋白體大亞基結(jié)合。,真核生物翻譯起始復合物形成過程,1、核蛋白體大小亞基分離,EIF3,,2、METTRNAMET結(jié)合（43S前起始復合物生成）,EIF2，真核翻譯起始最重要的因子先生成METTRNAMET－ELF2－GTP三元復合物再與40S小亞基結(jié)合,3、MRNA在核蛋白體小亞基就位（48S復合物的形成）,48S復合物的形成,EIF4E與MRNA帽結(jié)合EIF4G作為接頭蛋白連接EIF4E和EIF3PAB1P與MRNA的POLYA尾巴結(jié)合，也與EIF4G結(jié)合,EIF4F（帽子結(jié)合復合物）4E4G4A,4、核蛋白體60S大亞基結(jié)合（80S起始復合物的形成）,80S核糖體－METTRNAMET－MRNA起始復合物,真核生物翻譯起始復合物形成過程,ELF2是關(guān)鍵因子,EIF2是生成起始復合物首先必需的蛋白質(zhì)因子，是真核生物蛋白質(zhì)合成調(diào)控的關(guān)鍵物質(zhì)，也是作為眾多生物活性物質(zhì)、抗代謝物、抗生素等物質(zhì)作用的靶點。,二、肽鏈合成延長,指根據(jù)MRNA密碼序列的指導，次序添加氨基酸從N端向C端延伸肽鏈，直到合成終止的過程。,肽鏈延長在核蛋白體上連續(xù)性循環(huán)式進行，又稱為核蛋白體循環(huán)RIBOSOMALCYCLE，每次循環(huán)增加一個氨基酸，包括以下三步進位ENTRANCE成肽PEPTIDEBONDFORMATION轉(zhuǎn)位TRANSLOCATION,延長過程所需蛋白因子稱為延長因子ELONGATIONFACTOR,EF原核生物EFTEFTU,EFTSEFG真核生物EEF1、EEF2,肽鏈合成的延長因子,又稱注冊REGISTRATION,（一）進位,密碼子對應的氨基酰TRNA進入A位，消耗一分子GTP（EFTU協(xié)助）,,,,,目錄,EFTUGTP催化進位（原核生物）,TU,TS,GTP,,GDP,,TU,,TS,－GTP,,,,,目錄,（二）成肽,由轉(zhuǎn)肽酶TRANSPEPTIDASE催化P位上氨基酸ΑCOOH基與A位氨基酸的ΑNH2形成肽鍵。,（三）轉(zhuǎn)位,延長因子EFG有轉(zhuǎn)位酶TRANSLOCASE活性，可結(jié)合并水解1分子GTP，促進核蛋白體向MRNA的3側(cè)移動。,FMET,FMET,,,,,目錄,核蛋白體循環(huán)（狹義）,肽鏈延長,真核生物肽鏈合成的延長過程與原核基本相似，但有不同的反應體系和延長因子。另外，真核細胞核蛋白體沒有E位，轉(zhuǎn)位時卸載的TRNA直接從P位脫落。,（四）真核生物延長過程,延長時的能量消耗,每添加一個氨基酸消耗4個高能磷酸鍵活化2個ATP進位1個GTP移位1個GTP,三、肽鏈合成的終止,當MRNA上終止密碼出現(xiàn)后，多肽鏈合成停止，肽鏈從肽酰TRNA中釋出，MRNA、核蛋白體等分離，這些過程稱為肽鏈合成終止。,終止相關(guān)的蛋白因子稱為釋放因子RELEASEFACTOR,RF,一是識別終止密碼，如RF1特異識別UAA、UAG；而RF2可識別UAA、UGA。二是誘導轉(zhuǎn)肽酶改變?yōu)轷ッ富钚裕喈斢诖呋孽；D(zhuǎn)移到水分子OH上，使肽鏈從核蛋白體上釋放。,釋放因子的功能,原核生物釋放因子RF1，RF2，RF3真核生物釋放因子ERF,原核肽鏈合成終止過程,RF,,,,,,目錄,多肽鏈合成終止演示,多聚核蛋白體,使蛋白質(zhì)合成高效高速進行。原因MRNA壽命較短,在一條MRNA鏈上結(jié)合著多個核糖體成串珠樣排列，同時合成多條相同的多肽鏈。,電鏡下的多聚核蛋白體現(xiàn)象,,,,,目錄,多聚核蛋白體,蛋白質(zhì)合成后加工和輸送POSTTRANSLATIONALPROCESSINGPROTEINTRANSPORTATION,第三節(jié),從核蛋白體釋放出的新生多肽鏈不具備蛋白質(zhì)生物活性，必需經(jīng)過不同的翻譯后復雜加工過程才轉(zhuǎn)變?yōu)樘烊粯?gòu)象的功能蛋白。,主要包括,多肽鏈折疊為天然的三維結(jié)構(gòu)肽鏈一級結(jié)構(gòu)的修飾高級結(jié)構(gòu)修飾,一、多肽鏈折疊為天然功能構(gòu)象的蛋白質(zhì),新生肽鏈的折疊在肽鏈合成中、合成后完成，新生肽鏈N端在核蛋白體上一出現(xiàn)，肽鏈的折疊即開始?？赡茈S著序列的不斷延伸肽鏈逐步折疊，產(chǎn)生正確的二級結(jié)構(gòu)、模序、結(jié)構(gòu)域到形成完整空間構(gòu)象。一般認為，多肽鏈自身氨基酸順序儲存著蛋白質(zhì)折疊的信息，即一級結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象的基礎(chǔ)。細胞中大多數(shù)天然蛋白質(zhì)折疊都不是自動完成，而需要其他酶、蛋白輔助。,幾種有促進蛋白折疊功能的大分子,1分子伴侶MOLECULARCHAPERON2蛋白二硫鍵異構(gòu)酶PROTEINDISULFIDEISOMERASE,PDI3肽脯氨酰順反異構(gòu)酶PEPTIDEPROLYLCISTRANSISOMERASE,PPI,1熱休克蛋白HEATSHOCKPROTEIN,HSPHSP70、HSP40和GREE族2伴侶素CHAPERONINSGROEL和GROES家族,分子伴侶,分子伴侶是細胞一類保守蛋白質(zhì)，可識別肽鏈的非天然構(gòu)象，促進各功能域和整體蛋白質(zhì)的正確折疊。,熱休克蛋白促進蛋白質(zhì)折疊的基本作用結(jié)合保護待折疊多肽片段，再釋放該片段進行折疊。形成HSP70和多肽片段依次結(jié)合、解離的循環(huán)。,伴侶素GROEL/GROES系統(tǒng)促進蛋白質(zhì)折疊過程,伴侶素的主要作用為非自發(fā)性折疊蛋白質(zhì)提供能折疊形成天然空間構(gòu)象的微環(huán)境。,蛋白二硫鍵異構(gòu)酶,多肽鏈內(nèi)或肽鏈之間二硫鍵的正確形成對穩(wěn)定分泌蛋白、膜蛋白等的天然構(gòu)象十分重要，這一過程主要在細胞內(nèi)質(zhì)網(wǎng)進行。,二硫鍵異構(gòu)酶在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔活性很高，可在較大區(qū)段肽鏈中催化錯配二硫鍵斷裂并形成正確二硫鍵連接，最終使蛋白質(zhì)形成熱力學最穩(wěn)定的天然構(gòu)象。,肽脯氨酰順反異構(gòu)酶,多肽鏈中肽酰脯氨酸間形成的肽鍵有順反兩種異構(gòu)體，空間構(gòu)象明顯差別。,肽酰脯氨酰順反異構(gòu)酶可促進上述順反兩種異構(gòu)體之間的轉(zhuǎn)換。,肽酰脯氨酰順反異構(gòu)酶是蛋白質(zhì)三維構(gòu)象形成的限速酶，在肽鏈合成需形成順式構(gòu)型時，可使多肽在各脯氨酸彎折處形成準確折疊。,二、一級結(jié)構(gòu)的修飾,（一）肽鏈N端的修飾（二）個別氨基酸的修飾（三）多肽鏈的水解修飾,去除N甲酰基或N蛋氨酸（第一個氨基酸FMETTRNAFMET）A、脫甲酰基酶去除N甲?；鵅、氨基肽酶N端水解，去除氨基端蛋氨酸或一段肽（信號肽）,一一級結(jié)構(gòu)的修飾,二化學修飾A、羥化羥脯氨酸，羥賴氨酸B、磷酸化絲氨酸，蘇氨酸，酪氨酸的羥基磷酸化，蛋白激酶催化C、二硫鍵的形成二個半胱氨酸的疏基氧化形成胱氨酸鏈內(nèi)二硫鍵，鏈間二硫鍵（胰島素）,鴉片促黑皮質(zhì)素原POMC的水解修飾,（三）多肽鏈的水解修飾及內(nèi)含肽的切除,三、高級結(jié)構(gòu)的修飾,（一）亞基聚合（二）輔基連接（三）疏水脂鏈的共價連接,,31亞基聚合,具有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)由兩條以上肽鏈通過非共價鍵聚合，形成寡聚體才有生物活性。,膜上的鑲嵌蛋白、跨膜蛋白常是寡聚體。如血紅蛋白分子的Α2Β2聚合。,,32輔基連接,糖蛋白、脂蛋白，各種帶輔酶的酶等都是結(jié)合蛋白，合成后需和相應的輔基結(jié)合。,33疏水脂鏈的共價連接,某些蛋白質(zhì)，如，RAS蛋白、G蛋白等，通過脂鏈嵌入疏水膜脂雙層，定位成為特殊質(zhì)膜內(nèi)在蛋白質(zhì)，才成為具有生物功能的蛋白質(zhì)。,蛋白質(zhì)合成后去路1、保留在胞漿2、進入線粒體、細胞核等細胞器3、分泌至體液，然后輸送到該蛋白質(zhì)應起作用的靶器官和靶細胞,四、蛋白質(zhì)合成后的靶向輸送,,穿膜,蛋白質(zhì)合成后需要經(jīng)過復雜機制，定向輸送到最終發(fā)揮生物功能的細胞靶部位，這一過程稱為蛋白質(zhì)的靶向輸送。,蛋白質(zhì)的靶向輸送PROTEINTARGETING,蛋白質(zhì)穿膜條件信號肽轉(zhuǎn)運的機構(gòu),真核細胞分泌蛋白等前體合成后靶向輸送過程首先要進入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)。,主要為N末端特異氨基酸序列，可引導蛋白質(zhì)轉(zhuǎn)移到細胞的適當靶部位，這一序列稱為信號序列（信號肽）。,信號序列SIGNALSEQUENCE,結(jié)構(gòu)1235個氨基酸N端帶正電氨基酸中性氨基酸小分子氨基酸（加工區(qū)）C端賴、精亮、異亮甘、丙、絲堿性氨基酸末端疏水區(qū)被信號肽酶裂解,信號肽的一級結(jié)構(gòu),蛋白質(zhì)的靶向輸送,分泌蛋白進入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的過程,真核細胞分泌蛋白等前體合成后靶向輸送過程首先要進入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)。1、信號肽被SRP結(jié)合2、SRP把核糖體帶至內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜胞漿面3、信號肽帶蛋白質(zhì)穿膜（SRP與SRP受體結(jié)合后）4、信號肽被信號肽酶水解（加工區(qū)）5、蛋白折疊成功能構(gòu)象,,分泌性蛋白進入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的信號肽引導機制,,,1SRP識別信號肽并結(jié)合,,2SRP將核蛋白體帶到內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜,3ER膜通道開放,胞液,（二）線粒體蛋白的靶向輸送,（三）細胞核蛋白的靶向輸送,蛋白質(zhì)生物合成的干擾和抑制INTERFERENCEINHIBITIONOFPROTEINBIOSYNTHESIS,第四節(jié),蛋白質(zhì)生物合成是很多天然抗生素和某些毒素的作用靶點。它們就是通過阻斷真核、原核生物蛋白質(zhì)翻譯體系某組分功能，干擾和抑制蛋白質(zhì)生物合成過程而起作用的?？舍槍Φ鞍踪|(zhì)生物合成必需的關(guān)鍵組分作為研究新抗菌藥物的作用靶點。同時盡量利用真核、原核生物蛋白質(zhì)合成體系的任何差異，以設(shè)計、篩選僅對病原微生物特效而不損害人體的藥物。,抗生素ANTIBIOTICS是微生物產(chǎn)生的能夠殺滅或抑制細菌的一類藥物。,抗代謝藥物指能干擾生物代謝過程，從而抑制細胞過度生長的藥物，如6MP。,某些毒素也作用于基因信息傳遞過程。,一、抗生素類,四環(huán)素（TETRACYCLIN）族與原核生物小亞基結(jié)合，抑制氨基酰TRNA進位氯霉素（CHLOROMYCRTIN）與原核生物大亞基結(jié)合，抑制轉(zhuǎn)肽酶，阻斷翻譯延長過程，高濃度時對真核線粒體也有作用鏈霉素（STREPTOMYCIN）卡那霉素（KARAMYCIN）與原核生物小亞基結(jié)合，引起讀碼錯誤，抑制起始,嘌呤霉素（PUROMYCIN）結(jié)構(gòu)與酪氨酰TRNA相似，取代氨基酰TRNA進入A位，使肽鏈延長終止放線菌酮（CYCLOHEXIMIDE）特異抑制真核生物核蛋白體轉(zhuǎn)肽酶紅霉素與原核生物大亞基結(jié)合，抑制轉(zhuǎn)肽酶、妨礙轉(zhuǎn)位,抗生素抑制蛋白質(zhì)生物合成的原理,嘌呤霉素作用示意圖,,四環(huán)素族,,氯霉素,,鏈霉素和卡那霉素,,放線菌酮（真核）,,,,,目錄,二、其他干擾蛋白質(zhì)生物合成的物質(zhì),毒素TOXIN干擾素INTERFERON,白喉毒素DIPHTHERIATOXIN的作用機理,,白喉毒素,,,NAD,維生素PP,干擾素的作用機理,1干擾素誘導EIF2磷酸化而失活,2干擾素誘導病毒RNA降解,,復習思考題,1、名詞解釋翻譯，密碼子，ORF，信號肽2、參與蛋白質(zhì)生物合成的物質(zhì)有哪些，各有何作用3、遺傳密碼有哪些特點4、按下列DNA單鏈5’TCGTCGACGATGATCATCGGCTACTC3’試寫出①復制時另一條單鏈的序列②轉(zhuǎn)錄成的MRNA的序列③合成的多肽的序列,

簡介：第七章氨基酸代謝,AMINOACIDMETABOLISM,6109391350651093920540681QQCOM,習題爭議題一、17/21/25/36/42/54/63,蛋白質(zhì)的營養(yǎng)作用NUTRITIONALFUNCTIONOFPROTEIN,第一節(jié),一、蛋白質(zhì)的功能,（一）維持細胞組織的生長、更新和修補,（二）參與體內(nèi)多種重要的生理活動,催化（酶）、免疫（抗原及抗體）、運動（肌肉）、物質(zhì)轉(zhuǎn)運（載體）、凝血（凝血因子）等。,每克蛋白質(zhì)在體內(nèi)氧化分解可釋放1719KJ41KCAL的能量，人體每日18能量由蛋白質(zhì)提供。,（三）氧化供能,如何從不含蛋白的物質(zhì)中檢測出蛋白質(zhì),二、體內(nèi)蛋白質(zhì)的代謝狀況,三聚氰胺（C3H6N6）,含氮量66,凱氏定氮法,氮平衡,氮平衡攝入食物的含氮量與排泄物中含氮量之間的關(guān)系。,氮總平衡攝入氮排出氮（正常成人）,氮正平衡攝入氮排出氮（兒童、孕婦等）,氮負平衡攝入氮排出氮（饑餓、消耗性疾病患者）,氮平衡的意義可以反映體內(nèi)蛋白質(zhì)代謝的概況。,,蛋白質(zhì)的生理需要量在不進食蛋白質(zhì)時，成人每日最低分解約20G蛋白質(zhì)。故成人每日蛋白質(zhì)最低生理需要量為30G50G，我國營養(yǎng)學會推薦成人每日蛋白質(zhì)需要量為80G。,蛋白質(zhì)能量營養(yǎng)不良,劣質(zhì)奶粉“大頭娃娃”,精神萎靡、反應冷淡、哭聲低弱無力，食欲減退、體重不增或減輕、下肢呈凹陷性浮腫、皮膚干燥、色素沉著、毛發(fā)稀少無光澤、肝脾腫大等。,三、蛋白質(zhì)的營養(yǎng)價值,（一兩色素本來淡些）,其余12種氨基酸體內(nèi)可以合成，稱非必需氨基酸。,組、精（人體能合成，但量不多）酪、半胱（苯、蛋轉(zhuǎn)變過來，半必需）,蛋白質(zhì)的營養(yǎng)價值,取決于必需氨基酸的數(shù)量、種類、比例。,蛋白質(zhì)的互補作用,指營養(yǎng)價值較低的蛋白質(zhì)混合食用，其必需氨基酸可以互相補充而提高營養(yǎng)價值。,賴氨酸色氨酸谷類少多豆類多少,第二節(jié)蛋白質(zhì)的消化、吸收和腐敗,DIGESTION,ABSORPTIONANDPUTREFACTIONOFPROTEINS,一、蛋白質(zhì)的消化和吸收,蛋白質(zhì)消化的生理意義,由大分子轉(zhuǎn)變?yōu)樾》肿?，便于吸收。消除種屬特異性和抗原性，防止過敏、毒性反應。,（一）蛋白質(zhì)的消化,1、蛋白質(zhì)在胃中被水解成多肽和氨基酸,胃蛋白酶的最適PH為1525，對蛋白質(zhì)肽鍵的作用特異性較差，主要水解由芳香族氨基酸、蛋氨酸和亮氨酸所形成的肽鍵，產(chǎn)物主要為多肽及少量氨基酸。,胃蛋白酶原,,胃蛋白酶多肽碎片,胃酸、胃蛋白酶,PEPSINOGEN,PEPSIN,2、多肽在小腸被水解成小肽和氨基酸小腸是蛋白質(zhì)消化的主要部位。,內(nèi)肽酶水解內(nèi)部肽鍵①胰蛋白酶②糜蛋白酶③彈性蛋白酶,外肽酶水解兩端肽鍵①羧基肽酶A、B②氨基肽酶（小腸粘膜細胞）,堿性AA,三種內(nèi)肽酶的作用,要求是下列氨基酸的羧基形成的肽鍵,精氨酸賴氨酸,任何氨基酸,COHN,肽鍵,胰蛋白酶,,,,苯丙氨酸酪氨酸色氨酸,任何氨基酸,COHN,肽鍵,糜蛋白酶,,,,脂肪族氨基酸,任何氨基酸,COHN,肽鍵,彈性蛋白酶,,,,芳香族,二種外肽酶的作用,除賴氨酸精氨酸脯氨酸以外的氨基酸,任何氨基酸,COHN,肽鍵,羧基肽酶A,,,賴氨酸精氨酸,任何氨基酸,COHN,肽鍵,羧基肽酶B,,,要求是下列氨基酸的羧基形成的肽鍵,,,胰蛋白酶,胰糜蛋白酶原,彈性蛋白酶,羧基肽酶原,胰蛋白酶原,腸激酶,胰糜蛋白酶,彈性蛋白酶原,羧基肽酶,,,,,,,,,⑵小腸粘膜細胞對蛋白質(zhì)的消化作用,寡肽酶氨基肽酶、二肽酶最終產(chǎn)物為氨基酸。,,①可保護胰腺免受蛋白酶的自身消化作用。②保證酶在特定的部位和環(huán)境發(fā)揮催化作用。③酶原還可視為酶的貯存形式。,酶原激活的意義,蛋白水解酶作用示意圖,,,氨基酸,寡肽酶,,,氨基肽酶,,內(nèi)肽酶,,氨基酸,,,NH,NH,羧基肽酶,,,N1,N,胃,,小腸,,,小腸黏膜細胞,,外源蛋白,,,胃蛋白酶,酸性,主要消化場所,（內(nèi)肽酶，外肽酶）,寡肽酶,,,AA,AA,AA,AA,吸收,產(chǎn)物氨基酸,產(chǎn)物多肽片段,產(chǎn)物氨基酸、二肽、三肽,（二）氨基酸通過主動轉(zhuǎn)運過程被吸收,吸收部位主要在小腸吸收形式氨基酸、寡肽、二肽吸收機制耗能的主動吸收過程,2Γ谷氨?；h(huán),1載體吸收機制主,,1、氨基酸載體吸收機制（主）,載體蛋白－氨基酸－NA組成三聯(lián)體由ATP供能將氨基酸、NA轉(zhuǎn)入細胞內(nèi)，NA再由鈉泵排出細胞。,七種轉(zhuǎn)運蛋白,,中性氨基酸轉(zhuǎn)運蛋白酸性氨基酸轉(zhuǎn)運蛋白堿性氨基酸轉(zhuǎn)運蛋白亞氨基酸轉(zhuǎn)運蛋白Β氨基酸轉(zhuǎn)運蛋白二肽轉(zhuǎn)運蛋白三肽轉(zhuǎn)運蛋白,均衡飲食,2、Γ谷氨?；h(huán)吸收機制,過程,①GSH對氨基酸的轉(zhuǎn)運②GSH再合成,Α,Β,Γ,半胱氨酰甘氨酸CYSGLY,細胞外,,,,Γ谷氨?；D(zhuǎn)移酶,細胞膜,谷胱甘肽GSH,細胞內(nèi),Γ谷氨?；h(huán)過程,氨基酸,,,,,目錄,谷胱甘肽,利用腸粘膜細胞上的二肽或三肽轉(zhuǎn)運體系此種轉(zhuǎn)運也是耗能的主動吸收過程吸收作用在小腸近端較強,肽的吸收,二、蛋白質(zhì)在腸道發(fā)生腐敗作用,腸道細菌對未被消化的蛋白質(zhì)及其消化產(chǎn)物所起的作用。,產(chǎn)物大多有害胺、氨、苯酚、吲哚等；也可產(chǎn)生少量的脂肪酸及維生素K/B12/泛酸/生物素/葉酸。,蛋白質(zhì)的腐敗作用,（一）脫羧基生成胺類,組氨酸,,組胺,賴氨酸,尸胺,色氨酸,色胺,酪氨酸,酪胺,,,,,降壓,升壓,苯丙氨酸,,苯乙胺,假神經(jīng)遞質(zhì),某些物質(zhì)結(jié)構(gòu)如苯乙醇胺，Β羥酪胺）與神經(jīng)遞質(zhì)（如兒茶酚胺）結(jié)構(gòu)相似，可取代正常神經(jīng)遞質(zhì)從而影響腦功能，稱假神經(jīng)遞質(zhì)。,苯乙胺,苯乙醇胺,,酪胺,Β羥酪胺,,（二）氨的產(chǎn)生,腸道PH↓，NH3轉(zhuǎn)變?yōu)镹H4以胺鹽形式排出，氨的吸收↓，這是酸性灌腸的依據(jù)。,虛恭,（三）腐敗作用產(chǎn)生的其它有害物質(zhì),正常情況下，上述有害物質(zhì)大部分隨糞便排出，只有小部分被吸收，經(jīng)肝的代謝轉(zhuǎn)變而解毒，故不會發(fā)生中毒現(xiàn)象。,第三節(jié)氨基酸的一般代謝,GENERALMETABOLISMOFAMINOACIDS,一、體內(nèi)蛋白質(zhì)分解生成氨基酸,成人體內(nèi)的蛋白質(zhì)每天約有12被降解，主要是肌肉蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)降解產(chǎn)生的氨基酸，大約7080被重新利用合成新的蛋白質(zhì)。,蛋白質(zhì)的半壽期HALFLIFE,蛋白質(zhì)降低其原濃度一半所需要的時間，用T1/2表示。,（一）蛋白質(zhì)以不同的速率進行降解,不同的蛋白質(zhì)降解速率不同，降解速率隨生理需要而變化。,不依賴ATP和泛素；利用溶酶體中的組織蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和長壽蛋白質(zhì)。,1、蛋白質(zhì)在溶酶體通過ATP非依賴途徑被降解,（二）真核細胞內(nèi)蛋白質(zhì)的降解有兩條重要途徑,2、蛋白質(zhì)在蛋白酶體通過ATP依賴途徑被降解,依賴ATP和泛素降解異常蛋白和短壽蛋白質(zhì),泛素UBIQUITIN,76個氨基酸組成的多肽85KD廣泛存在于真核生物而得名一級結(jié)構(gòu)高度保守,,泛素介導的蛋白質(zhì)降解機理,①E1催化的依賴ATP供能的泛素（UB）活化；②泛素分子轉(zhuǎn)移到E2；③E3識別要降解的靶蛋白（TARGET），E2泛素復合物與靶蛋白結(jié)合并使泛素分子標記從E2轉(zhuǎn)移到靶蛋白；④蛋白酶體識別多泛素化的靶蛋白，靶蛋白進入蛋白酶體被降解為小肽。,泛素活化酶E1泛素結(jié)合酶E2泛素連接酶E3,二、氨基酸代謝庫,①食物蛋白質(zhì)經(jīng)消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）與②體內(nèi)組織蛋白質(zhì)降解產(chǎn)生的氨基酸及③體內(nèi)合成的非必需氨基酸（內(nèi)源性氨基酸）混在一起，分布于體內(nèi)各處參與代謝，稱為氨基酸代謝庫。,氨基酸代謝庫,氨基酸的來源與去路,三、氨基酸脫氨基作用,脫氨基作用指氨基酸脫去Α氨基生成相應Α酮酸和NH3的過程。,,脫氨基方式,轉(zhuǎn)氨基作用氧化脫氨基聯(lián)合脫氨基非氧化脫氨基,,,（一）轉(zhuǎn)氨基作用（TRANSAMINATION）,1、定義,在轉(zhuǎn)氨酶TRANSAMINASE的作用下，某一氨基酸去掉Α氨基生成相應的Α酮酸，而另一種Α酮酸得到此氨基生成相應的氨基酸的過程。,反應式,大多數(shù)氨基酸可參與轉(zhuǎn)氨基作用，但賴氨酸、蘇氨酸、脯氨酸、羥脯氨酸除外。,正常人各組織中GPT及GOT活性單位/克濕組織,血清轉(zhuǎn)氨酶活性，臨床上可作為疾病診斷和預后的指標之一。,CH3HCNH2COOH,COOH（CH2）2COCOOH,,,,,,CH3COCOOH,,,COOH（CH2）2HCNH2COOH,,,,,,丙氨酸Α酮戊二酸丙酮酸谷氨酸,GPT谷丙轉(zhuǎn)氨酶，急性肝炎時血清ALT活性顯著增高。,,,,GPT,COOHCH2HCNH2COOH,,,,,COOH（CH2）2COCOOH,,,,,,,,,GOT,COOHCH2COCOOH,,,,,,COOH（CH2）2HCNH2COOH,,,,天冬氨酸Α酮戊二酸草酰乙酸谷氨酸,GOT谷草轉(zhuǎn)氨酶，心肌梗塞時血清AST含量明顯增高,,2、轉(zhuǎn)氨酶作用機制,轉(zhuǎn)氨酶的輔酶是磷酸吡哆醛,,CHOHOCH2OH3C,,,,N,,,,,,CH2NH2HOCH2OH3C,,,,,,P,,P,,,,,R1HCNH2COOH,,,R1COCOOH,,,R2HCNH2COOH,,,R2COCOOH,,,AA,磷酸吡哆醛氨基傳遞體,AA′,Α酮酸,磷酸吡哆胺,Α酮酸′,氨基傳遞過程,轉(zhuǎn)氨酶輔酶磷酸吡哆醛,N,轉(zhuǎn)氨基作用不僅是體內(nèi)多數(shù)氨基酸脫氨基的重要方式，也是機體合成非必需氨基酸的重要途徑。,通過轉(zhuǎn)氨基并未產(chǎn)生游離的氨,轉(zhuǎn)氨基作用的生理意義,（二）L谷氨酸氧化脫氨基作用,催化酶L谷氨酸脫氫酶,L谷氨酸,NH3,Α酮戊二酸,,NADP,NADPHH,,,,H2O,,,氧化伴隨脫氨基,存在于肝、腎、腦中輔酶NAD或NADPGTP、ATP為其抑制劑GDP、ADP為其激活劑,（三）聯(lián)合脫氨基作用,兩種脫氨基方式的聯(lián)合作用，使氨基酸脫下Α氨基生成氨和Α酮酸的過程。,2類型,①轉(zhuǎn)氨基偶聯(lián)氧化脫氨基作用,1定義,②轉(zhuǎn)氨基偶聯(lián)嘌呤核苷酸循環(huán),,,,①轉(zhuǎn)氨基偶聯(lián)氧化脫氨基作用,H2ONAD,轉(zhuǎn)氨酶,此種方式既是氨基酸脫氨基的主要方式，也是體內(nèi)合成非必需氨基酸的主要方式。,,,主要在肝、腎、腦組織進行。,②轉(zhuǎn)氨基偶聯(lián)嘌呤核苷酸循環(huán),蘋果酸,腺苷酸代琥珀酸,次黃嘌呤核苷酸IMP,腺苷酸代琥珀酸合成酶,此種方式主要在肌肉組織進行。,一些氨基酸可以進行非氧化脫氨基作用,產(chǎn)生NH3和Α酮酸,1脫H2O脫氨（蘇、絲）2脫H2S脫氨（半胱）3直接脫氨（天冬）,（四）非氧化脫氨基,四、Α酮酸的代謝,（二）經(jīng)氨基化生成非必需氨基酸,（三）轉(zhuǎn)變成糖及脂類,,甘氨酸、絲氨酸、纈氨酸、組氨酸、精氨酸、,半胱氨酸、脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、,天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸,類別,氨,基,酸,,生糖氨基酸,生糖兼生酮氨基酸,異亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、蘇氨酸、色氨酸,,,氨基酸生糖及生酮性質(zhì)的分類,類別,氨,基,酸,,生糖氨基酸,生糖兼生酮氨基酸,異亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、蘇氨酸、色氨酸,,,類別,氨,基,酸,,生酮氨基酸,生糖兼生酮氨基酸,異亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、蘇氨酸、色氨酸,,,類別,氨,基,酸,,亮氨酸、賴氨酸,,,氨基酸生糖及生酮性質(zhì)的分類,（一）氧化供能,一兩色素本來老,,琥珀酰COA,延胡索酸,草酰乙酸,Α酮戊二酸,檸檬酸,乙酰COA,丙酮酸,PEP,磷酸丙糖,葡萄糖或糖原,糖,,Α磷酸甘油,脂肪酸,脂肪,甘油三酯,乙酰乙酰COA,,,,,,,,,,酮體,,,,,CO2,,,CO2,,,,,,,氨基酸、糖及脂肪代謝的聯(lián)系,TAC,,,,,目錄,第四節(jié)氨的代謝,METABOLISMOFAMMONIA,氨是機體正常代謝產(chǎn)物，具有毒性。體內(nèi)的氨主要在肝合成尿素UREA而解毒。正常人血氨濃度一般不超過60ΜMOL/L。,,一、血氨的來源與去路,1血氨的來源,①氨基酸脫氨基作用產(chǎn)生的氨是體內(nèi)氨主要來源,胺類的分解也可以產(chǎn)生氨,②腸道吸收的氨,③腎小管上皮細胞分泌的氨主要來自谷氨酰胺,血氨主要來源,血氨的來源與去路,,尿液,二、氨的轉(zhuǎn)運,（一）丙氨酸葡萄糖循環(huán)ALANINEGLUCOSECYCLE,,丙氨酸,葡萄糖,肌肉蛋白質(zhì),,氨基酸,NH3,,谷氨酸,,Α酮戊二酸,丙酮酸,,糖酵解途徑,肌肉,,丙氨酸,,血液,,丙氨酸,葡萄糖,Α酮戊二酸,谷氨酸,丙酮酸,NH3,尿素,,,尿素循環(huán),,糖異生,肝,丙氨酸葡萄糖循環(huán),葡萄糖,,,（二）谷氨酰胺的運氨作用,在腦、肌肉合成谷氨酰胺，運輸?shù)礁魏湍I,臨床上對氨中毒的病人可服用或輸入谷氨酸鹽，以降低氨的濃度谷氨酰胺還可以提供其酰胺基使天冬氨酸轉(zhuǎn)變成天冬酰胺。機體細飽能夠合成足量的天冬酰胺以供蛋白質(zhì)合成的需要，但白血病細胞卻不能或很少能合成天冬酰氨，必須依靠血液從其他器官運輸而來。因此，臨床上應用天冬酰胺酶以減少血中天冬酰胺，達到治療白血病的目的,三、尿素的合成,尿素生成的過程稱為尿素循環(huán)或鳥氨酸循環(huán)，1932年由HANSKREBS和KURTHENSELEIT提出，故又稱KREBSHENSELEIT循環(huán)。,1）切除肝臟，血氨升高；,2）切除腎臟，血中尿素升高；,3）同時切除肝臟、腎臟，血氨升高。,結(jié)論肝臟是合成尿素的主要器官腎臟是排泄尿素的主要器官,尿素的合成器官,實驗,實驗根據(jù)如下,①大鼠肝切片與NH4保溫數(shù)小時，NH4↓，尿素↑；②加入鳥氨酸、瓜氨酸和精氨酸后，尿素↑；③上述三種氨基酸結(jié)構(gòu)上彼此相關(guān)；④早已證實肝中有精氨酸酶。,鳥氨酸,基本反應,鳥氨酸循環(huán)學說,需活化,天冬氨酸,1氨基甲酰磷酸的合成,NH3CO2,氨基甲酰磷酸合成酶ⅠCARBAMOYLPHOSPHATESYNTHETASEⅠ,CPSⅠ,（線粒體）,鳥氨酸循環(huán)的步驟1,N乙酰谷氨酸為其激活劑,2瓜氨酸的合成,NH2┃CH23┃CHNH2┃COOH,瓜氨酸,,鳥氨酸氨基甲酰轉(zhuǎn)移酶OCT,,鳥氨酸,（線粒體）,鳥氨酸循環(huán)的步驟2,3精氨酸的合成,精氨酸代琥珀酸合成酶,NH2┃CO┃NH┃CH23┃CHNH2┃COOH,瓜氨酸,天冬氨酸,,,精氨酸代琥珀酸,（胞液）,鳥氨酸循環(huán)的步驟3、4,5精氨酸水解生成尿素,NH2┃CNH┃NH┃CH23┃CHNH2┃COOH,,尿素,精氨酸,鳥氨酸,鳥氨酸循環(huán)的步驟5,（胞液）,,鳥氨酸循環(huán),線粒體,胞液,,,,,目錄,尿素合成小結(jié),,1底物NH3、CO2、天冬氨酸2過程鳥氨酸循環(huán)3限速酶精氨酸代琥珀酸合成酶4部位肝臟（線粒體、胞液）5排泄腎臟6意義解氨毒7耗能4ATP,,總反應,2CPSⅠ的調(diào)節(jié),CPSⅠ,N乙酰谷氨酸,AGA,乙酰COAGLU,變構(gòu)酶,精氨酸代琥珀酸合成酶,1食物蛋白質(zhì)的影響,高蛋白合成加速（變化大）,3尿素合成酶系的調(diào)節(jié),（限速酶）,尿素合成的調(diào)節(jié),NO,O2,,,NADPHHNADP,一氧化氮合酶（NOS）,精氨酸,瓜氨酸,一氧化氮,,,,,目錄,相關(guān)知識,（四）高氨血癥和氨中毒,高氨血癥時可引起腦功能障礙，稱氨中毒,當肝功能嚴重損傷時，尿素合成發(fā)生障礙，血氨濃度升高，稱為高血氨癥。,TAC↓,腦供能不足,,腦內(nèi)Α酮戊二酸↓,,氨中毒的可能機制,,高血氨的治療,治療原則降血氨減少蛋白質(zhì)攝入減少腸道產(chǎn)氨降低腸道PH，減少氨的吸收給予谷氨酸鹽、精氨酸,第五節(jié)個別氨基酸的代謝,METABOLISMOFINDIVIDUALAMINOACIDS,一、氨基酸的脫羧基作用,氨基酸脫羧酶的輔酶是磷酸吡哆醛,胺是體內(nèi)的生理活性物質(zhì)，主要在肝中滅活。,①轉(zhuǎn)氨酶②AA脫羧酶③ALA合酶,（一）谷氨酸脫羧生成Γ氨基丁酸ΓAMINOBUTYRICACID,GABA,GABA是抑制性神經(jīng)遞質(zhì)，對中樞神經(jīng)有抑制作用。,VITB6治療嬰兒驚厥、妊娠嘔吐。,VITB6,,（二）組氨酸脫羧生成組胺,組胺是強烈的血管舒張劑，可增加毛細血管的通透性，還可刺激胃蛋白酶原及胃酸的分泌。,（三）色氨酸經(jīng)5羥色胺酸脫羧生成5羥色胺5HYDROXYTRYPTAMINE,5HT,5HT在腦內(nèi)作為抑制性神經(jīng)遞質(zhì)；在外周組織有收縮血管的作用。,（四）鳥氨酸的脫羧生成多胺,多胺是調(diào)節(jié)細胞生長的重要物質(zhì)。,（五）半胱氨酸脫羧生成?；撬?牛磺酸是結(jié)合型膽汁酸的組成成分另外發(fā)現(xiàn)腦組織中有較多的?；撬?氧化,二、一碳單位代謝,一碳單位的定義,（一）四氫葉酸作為一碳單位的運載體參與一碳單位代謝,某些氨基酸在分解代謝過程中產(chǎn)生的只含有一個碳原子的基團，稱為一碳單位。,,一碳單位的種類,,甲基METHYLCH3甲烯基METHYLENECH2甲炔基METHENYLCH甲?；鵉ORMYLCHO亞胺甲基FORMIMINOCHNH,四氫葉酸的結(jié)構(gòu),FH4的生成,FH4攜帶一碳單位的形式,（一碳單位通常是結(jié)合在FH4分子的N5、N10位上）,一碳單位主要來源于絲氨酸、甘氨酸、組氨酸及色氨酸的分解代謝,,（二）由氨基酸產(chǎn)生的一碳單位可相互轉(zhuǎn)變,,甘組色絲肝阻塞死,一碳單位的互相轉(zhuǎn)變,N10CHOFH4,N5,N10CHFH4,N5,N10CH2FH4,N5CH3FH4,N5CHNHFH4,,H,H2O,,NADPHH,NADP,,NADHH,NAD,,,NH3,（三）一碳單位的主要功能是參與嘌呤、嘧啶的合成,N10CHOFH4嘌呤C2N5,N10CHFH4嘌呤C8N5,N10CH2FH4胸腺嘧啶甲基一碳單位代謝障礙或FH4不足，可引起巨幼紅細胞性貧血等疾?。焕没前奉愃幬锔蓴_細菌FH4的合成而抑菌；應用葉酸類似物如氨甲蝶呤等抑制FH4生成，從而抑制核酸生成達到抗癌作用。,三、含硫氨基酸的代謝是相互聯(lián)系的,胱氨酸,甲硫氨酸,半胱氨酸,（一）甲硫氨酸參與甲基轉(zhuǎn)移,1、甲硫氨酸轉(zhuǎn)甲基作用與甲硫氨酸循環(huán)有關(guān),,腺苷轉(zhuǎn)移酶,,PPIPI,,甲硫氨酸,ATP,S腺苷甲硫氨酸SAM,,甲基轉(zhuǎn)移酶,RH,RCH3,,,腺苷,SAM,S腺苷同型半胱氨酸,同型半胱氨酸,SAM為體內(nèi)甲基的直接供體,甲硫氨酸循環(huán)METHIONINECYCLE,甲硫氨酸循環(huán)的生理意義1）提供甲基SAM甲基直接供體N5CH3FH4甲基間接供體2）FH4再生與同型半胱氨酸生成MET的反應是體內(nèi)唯一能利用N5CH3FH4的反應。葉酸、VB12缺乏巨幼紅細胞貧血,,1在維生素B12及葉酸的調(diào)控下，同型半胱氨酸再轉(zhuǎn)化為甲硫氨酸50；2在維生素B6的幫助下，可以促使同型半胱氨酸轉(zhuǎn)變?yōu)殡琢蛎?0，從尿中排出體外或再分解。,同型半胱氨酸代謝的兩條途徑,若缺乏維生素B6、維生素B12及葉酸，同型半胱氨酸將會在體內(nèi)積累，成為導致動脈粥樣硬化的元兇。,2、甲硫氨酸為肌酸合成提供甲基,肌酸和磷酸肌酸是能量儲存、利用的重要化合物。肝是合成肌酸的主要器官。肌酸以甘氨酸為骨架，由精氨酸提供脒基，SAM提供甲基而合成。肌酸在肌酸激酶的作用下，轉(zhuǎn)變?yōu)榱姿峒∷?。肌酸和磷酸肌酸代謝的終產(chǎn)物為肌酸酐,,精氨酸,甘氨酸,SAM,（三）半胱氨酸代謝可產(chǎn)生多種重要的生理活性物質(zhì),1、半胱氨酸與胱氨酸可以互變,2、半胱氨酸可轉(zhuǎn)變成牛磺酸,?；撬崾墙Y(jié)合膽汁酸的組成成分之一。,3、半胱氨酸可生成活性硫酸根,PAPS活性硫酸根，是體內(nèi)硫酸基的供體。,四、芳香族氨基酸代謝可產(chǎn)生神經(jīng)遞質(zhì),,1、苯丙氨酸羥化生成酪氨酸,此反應為苯丙氨酸的主要代謝途徑。,（一）苯丙氨酸和酪氨酸代謝有聯(lián)系又有區(qū)別,苯酮酸尿癥PHENYLKERONURIA,PKU,體內(nèi)苯丙氨酸羥化酶缺陷，苯丙氨酸不能正常轉(zhuǎn)變?yōu)槔野彼?，苯丙氨酸?jīng)轉(zhuǎn)氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并從尿中排出的一種遺傳代謝病。,苯酮酸尿癥（PKU）,我國發(fā)病率約為1／16500。臨床表現(xiàn)患兒出生時都正常，通常在3－6個月時始初現(xiàn)癥狀。1歲時癥狀明顯。1、神經(jīng)系統(tǒng)以智能發(fā)育落后為主，可有行為異常、多動甚或有肌痙攣或癲癇小發(fā)作，少數(shù)呈現(xiàn)肌張力增高和健反射亢進。如不經(jīng)治療，常在幼兒期死亡。2、外貌患兒在出生數(shù)月后因黑色素合成不足，毛發(fā)、皮膚和虹膜色澤變淺。3、其他嘔吐和皮膚濕疹常見；尿和汗液有鼠尿臭味。治療診斷一旦肯定，應立即給予積極治療，治療開始時年齡愈小，效果愈好。低苯丙氨酸飲食對嬰兒可喂給特制的低苯丙氨酸奶粉；為幼兒添加輔食時應以淀粉類、蔬菜和水果等低蛋白質(zhì)食物為主。由于苯丙氨酸是合成蛋白質(zhì)的必需氨基酸，缺乏時亦會導致神經(jīng)系統(tǒng)損害，故仍應按每日30－50MG／KG適量供給，以能維持血中苯丙氨酸濃度在012～06MMOL／L（2～10MG／DL）為宜。飲食控制至少需持續(xù)到青春期以后。,2、酪氨酸轉(zhuǎn)變?yōu)閮翰璺影泛秃谏鼗驈氐籽趸纸?,多巴醌,,,吲哚醌,黑色素,聚合,,黑色素MELANIN的生成,人體缺乏酪氨酸酶，黑色素合成障礙，皮膚、毛發(fā)等發(fā)白，稱為白化病,,,酪氨酸酶,兒茶酚胺CATECHOLAMINE的生成,,S腺苷同型半胱氨酸,帕金森病PARKINSONDISEASE患者多巴胺生成減少。,帕金森病PARKINSON’SDISEASE,PD又名震顫麻痹，是一種常見的神經(jīng)功能障礙疾病，主要影響中老年人，多在60歲以后發(fā)病。其癥狀表現(xiàn)為靜止時手、頭或嘴不自主地震顫，肌肉僵直、運動緩慢以及姿勢平衡障礙等，導致生活不能自理。它對患者生活能力的危害僅次于腫瘤、心腦血管疾病，從而被稱為中老年人的“第三殺手”、“慢性癌癥”。最早系統(tǒng)描述這種疾病的是英國內(nèi)科醫(yī)生詹姆斯帕金森博士（1817年）。目前65歲以上人群的帕金森病患病率為2。,帕金森病,酪氨酸的分解代謝,體內(nèi)代謝尿黑酸的酶先天缺陷時，尿黑酸分解受阻，可出現(xiàn)尿黑酸尿癥。（褐黃?。?褐黃病性骨關(guān)節(jié)炎，為特殊類型的骨關(guān)節(jié)病，藥物治療無效，可行人工關(guān)節(jié)置換術(shù)。,PHE和TYR的代謝,去甲腎上腺素,酪氨酸,苯丙氨酸,多巴胺,多巴,對羥苯丙氨酸,腎上腺素,黑色素,多巴醌,尿黑酸,延胡索酸、乙酰乙酸,酪氨酸酶,酪氨酸羥化酶神經(jīng)、腎上腺,羥化酶,,苯乙酸,苯丙氨酸轉(zhuǎn)氨酶,,,,,,,,,,,,,多巴（DOPA）,,,,甲狀腺激素,氧化酶,脫羧酶,①,②,③,④,苯丙酮酸尿癥,白化病,PARKINSONDISEASE,尿黑酸尿癥,（二）色氨酸的分解代謝可產(chǎn)生丙酮酸和乙酰乙酰COA,色氨酸,5羥色胺,一碳單位,丙酮酸乙酰乙酰COA,維生素PP,,褪黑激素,五、支鏈氨基酸的分解有相似的代謝過程,骨骼肌,支鏈氨基酸的分解代謝,,,,,目錄,氨基酸的重要含氮衍生物,,,,,,,,,

簡介：生物化學實驗報告生物化學實驗報告姓名姓名專業(yè)專業(yè)院系院系學號學號3以下進一步來說明凝膠層析的原理。將凝膠裝載柱后，柱床總體積稱為“總體積”，以VT表示。實質(zhì)上VT是由VO，VI與VG三部分組成，即VTVIVGVO。VO稱為“孔隙體積”或“外體積”又稱“外水體積”，即存在于柱床內(nèi)凝膠顆粒外面孔隙之間的水相體積，相應于一般層析柱法中內(nèi)流動相體積；VI為內(nèi)體積，即凝膠顆粒內(nèi)部所含水相的體積，VG為凝膠本身的體積，因此VTVO等于VIVG。洗脫體積與VO及VI之間的關(guān)系可用下式表示VEVOKDVI式中VE為洗脫體積，自加入樣品時算起，到組分最大濃度（峰）出現(xiàn)時所流出的體積；KD為樣品組分在二相間的分配系數(shù)，也可以說KD是分子量不同的溶質(zhì)在凝膠內(nèi)部和外部的分配系數(shù)。它只與被分離物質(zhì)分子的大小和凝膠顆?？紫兜拇笮》植加嘘P(guān)，而與柱的長短粗細無光，也就是說它對每一物質(zhì)為常數(shù)，與柱的物理條件無關(guān)。KD可通過實驗求得，上式可改寫成KDVEVOVI上式中VE為實際測得的洗脫體積；VO可用不被凝膠滯留的大分子物質(zhì)的溶液通過實際測量求出；VI可由GWR求得。因此，對一層析柱凝膠床來說，只要通過實際實驗得知某一物質(zhì)的洗脫體積VE就可算出它的KD值。VO表示外體積；VI內(nèi)體積；VEII、VEIII分別代表組分II和III的洗脫體積。KD可以有下列幾種情況