簡(jiǎn)介：1【第02章】維系蛋白質(zhì)分子中Α螺旋的化學(xué)鍵是。A肽鍵B離子鍵C二硫鍵D氫鍵E疏水鍵正確答案D單選題1026301026302【第02章】下列何種結(jié)構(gòu)不屬蛋白質(zhì)分子構(gòu)象A右手雙螺旋BΑ螺旋CΒ折疊DΒ轉(zhuǎn)角E無(wú)規(guī)則轉(zhuǎn)曲正確答案A單選題1026271026273【第02章】蛋白質(zhì)分子的一級(jí)結(jié)構(gòu)概念主要是指。A組成蛋白質(zhì)多肽鏈的氨基酸數(shù)目B氨基酸種類(lèi)及相互比值C氨基酸的排列順序D二硫鍵的數(shù)目和位置E肽鍵的數(shù)正確答案C單選題1026321026324【第02章】關(guān)于蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)描述正確的是。A結(jié)構(gòu)中包含了兩條或兩條以上多肽鏈C結(jié)構(gòu)中包含氨基酸殘基的側(cè)鏈集團(tuán)構(gòu)象D蛋白質(zhì)達(dá)到二級(jí)結(jié)構(gòu)就具有了完整的生物學(xué)活性E多肽鏈的降解屬于蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的改變正確答案A單選題1026261026268【第02章】對(duì)具四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)進(jìn)行一級(jí)結(jié)構(gòu)分析時(shí)。A只有一個(gè)自由的Α氨基和一個(gè)自由的Α羧基B只有自由的Α氨基，沒(méi)有自由的Α羧基C只有自由的Α羧基，沒(méi)有自由的Α氨基D既無(wú)自由的Α氨基，也無(wú)自由的Α羧基E有一個(gè)以上的自由Α氨基和Α羧基正確答案E單選題1026241026249【第02章】Α螺旋每上升一圈相當(dāng)于幾個(gè)氨基酸A25B27C30D36E45正確答案D單選題10262310262310【第02章】蛋白質(zhì)分子中的Α螺旋和Β片層都屬于。A一級(jí)結(jié)構(gòu)B二級(jí)結(jié)構(gòu)C三級(jí)結(jié)構(gòu)

簡(jiǎn)介：生物化學(xué)試題庫(kù)生物化學(xué)試題庫(kù)蛋白質(zhì)化學(xué)蛋白質(zhì)化學(xué)一、填空題一、填空題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的）的大小分為大小分為側(cè)鏈側(cè)鏈氨基酸和氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類(lèi)。其中前一類(lèi)氨基酸側(cè)鏈基團(tuán)的共同特怔是具有側(cè)鏈氨基酸兩大類(lèi)。其中前一類(lèi)氨基酸側(cè)鏈基團(tuán)的共同特怔是具有性；而后一類(lèi)氨基酸側(cè)鏈（或基團(tuán)）共有的特征是具有性；而后一類(lèi)氨基酸側(cè)鏈（或基團(tuán)）共有的特征是具有性。堿性氨基酸（性。堿性氨基酸（PH6PH6～7時(shí)荷正電）有兩時(shí)荷正電）有兩種，它們分別是種，它們分別是氨基酸和氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有兩種，分別是氨基酸；酸性氨基酸也有兩種，分別是氨基酸和氨基酸和氨基酸。氨基酸。2紫外吸收法（紫外吸收法（280NM280NM）定量測(cè)定蛋白質(zhì)時(shí)其主要依據(jù)是因?yàn)榇蠖鄶?shù)可溶性蛋白質(zhì)分子中含有）定量測(cè)定蛋白質(zhì)時(shí)其主要依據(jù)是因?yàn)榇蠖鄶?shù)可溶性蛋白質(zhì)分子中含有氨基酸、氨基酸、氨基酸或氨基酸或氨基酸。氨基酸。3絲氨酸側(cè)鏈特征基團(tuán)是絲氨酸側(cè)鏈特征基團(tuán)是；半胱氨酸的側(cè)鏈基團(tuán)是；半胱氨酸的側(cè)鏈基團(tuán)是；組氨酸的側(cè)鏈基團(tuán)是；組氨酸的側(cè)鏈基團(tuán)是。這三種氨基酸三字母代表符號(hào)分別是。這三種氨基酸三字母代表符號(hào)分別是4氨基酸與水合印三酮反應(yīng)的基團(tuán)是氨基酸與水合印三酮反應(yīng)的基團(tuán)是，除脯氨酸以外反應(yīng)產(chǎn)物的顏色是，除脯氨酸以外反應(yīng)產(chǎn)物的顏色是；因?yàn)楦彼崾牵灰驗(yàn)楦彼崾莵啺被?，它與水合印三酮的反應(yīng)則顯示氨基酸，它與水合印三酮的反應(yīng)則顯示色。色。5蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中主鍵稱為蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中主鍵稱為鍵，次級(jí)鍵有鍵，次級(jí)鍵有、、、、；次級(jí)鍵中屬于共價(jià)鍵的是；次級(jí)鍵中屬于共價(jià)鍵的是鍵。鍵。6鐮刀狀貧血癥是最早認(rèn)識(shí)的一種分子病，患者的血紅蛋白分子鐮刀狀貧血癥是最早認(rèn)識(shí)的一種分子病，患者的血紅蛋白分子亞基的第六位亞基的第六位氨酸被氨酸被氨酸所替代，前一種氨基酸為氨酸所替代，前一種氨基酸為性側(cè)鏈氨基酸，后者為性側(cè)鏈氨基酸，后者為性側(cè)鏈氨基酸，這種微小的差異導(dǎo)致紅血蛋白分子在氧分壓較低時(shí)易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性貧血性側(cè)鏈氨基酸，這種微小的差異導(dǎo)致紅血蛋白分子在氧分壓較低時(shí)易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性貧血。7EDMANEDMAN反應(yīng)的主要試劑是反應(yīng)的主要試劑是；在寡肽或多肽序列測(cè)定中，；在寡肽或多肽序列測(cè)定中，EDMANEDMAN反應(yīng)的主要特點(diǎn)是反應(yīng)的主要特點(diǎn)是。8蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的基本類(lèi)型有蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的基本類(lèi)型有、、和。其中維持前三種二級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定鍵的次級(jí)鍵為。其中維持前三種二級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定鍵的次級(jí)鍵為鍵。此外多肽鏈中決定這些結(jié)構(gòu)的形成與存在的根本性因與鍵。此外多肽鏈中決定這些結(jié)構(gòu)的形成與存在的根本性因與、有關(guān)。而當(dāng)我肽鏈中出現(xiàn)脯氨酸殘基的時(shí)候，多肽鏈的有關(guān)。而當(dāng)我肽鏈中出現(xiàn)脯氨酸殘基的時(shí)候，多肽鏈的螺旋往往會(huì)螺旋往往會(huì)。9蛋白質(zhì)水溶液是一種比較穩(wěn)定的親水膠體，其穩(wěn)定性主要因素有兩個(gè)，分別是蛋白質(zhì)水溶液是一種比較穩(wěn)定的親水膠體，其穩(wěn)定性主要因素有兩個(gè)，分別是和。1010蛋白質(zhì)處于等電點(diǎn)時(shí)，所具有的主要特征是蛋白質(zhì)處于等電點(diǎn)時(shí)，所具有的主要特征是、。1111在適當(dāng)濃度的在適當(dāng)濃度的巰基乙醇和巰基乙醇和8M8M脲溶液中，脲溶液中，RNASERNASE（牛）喪失原有活性。這主要是因?yàn)椋ㄅ＃﹩适г谢钚?。這主要是因?yàn)镽NARNA酶的酶的被破壞造成的。其中破壞造成的。其中巰基乙醇可使巰基乙醇可使RNARNA酶分子中的酶分子中的鍵破壞。而鍵破壞。而8M8M脲可使脲可使鍵破壞。當(dāng)用鍵破壞。當(dāng)用透析方法去除透析方法去除巰基乙醇和脲的情況下，巰基乙醇和脲的情況下，RNARNA酶又恢復(fù)原有催化功能，這種現(xiàn)象稱為酶又恢復(fù)原有催化功能，這種現(xiàn)象稱為1212細(xì)胞色素細(xì)胞色素C，血紅蛋白的等電點(diǎn)分別為，血紅蛋白的等電點(diǎn)分別為1010和7171，在，在PH85PH85的溶液中它們分別荷的電性是的溶液中它們分別荷的電性是、。1313在生理在生理PHPH條件下，蛋白質(zhì)分子中條件下，蛋白質(zhì)分子中氨酸和氨酸和氨酸殘基的側(cè)鏈幾乎完全帶負(fù)電，而氨酸殘基的側(cè)鏈幾乎完全帶負(fù)電，而氨酸、氨酸、氨酸或氨酸或氨酸殘基側(cè)鏈完全荷正電（假設(shè)該蛋白質(zhì)含有這些氨基酸組分）氨酸殘基側(cè)鏈完全荷正電（假設(shè)該蛋白質(zhì)含有這些氨基酸組分）。1414包含兩個(gè)相鄰肽鍵的主肽鏈原子可表示為包含兩個(gè)相鄰肽鍵的主肽鏈原子可表示為，單個(gè)肽平面及包含的原子可表示為，單個(gè)肽平面及包含的原子可表示為。1515當(dāng)氨基酸溶液的當(dāng)氨基酸溶液的PHPH＝PIPI時(shí)，氨基酸（主要）以時(shí)，氨基酸（主要）以離子形式存在；當(dāng)離子形式存在；當(dāng)PHPH＞PIPI時(shí)，氨基酸（主要）以時(shí)，氨基酸（主要）以離子形式存在；當(dāng)離子形式存在；當(dāng)PHPH＜PIPI時(shí)，氨基酸（主要）以時(shí)，氨基酸（主要）以離子形式存在。離子形式存在。1616側(cè)鏈含側(cè)鏈含OHOH的氨基酸有的氨基酸有、和三種。側(cè)鏈含三種。側(cè)鏈含SHSH的氨基酸是的氨基酸是氨基酸。氨基酸。1717人體必需氨基酸是指人體自身不能合成的、必須靠食物提供的氨基酸。這些氨基酸包括人體必需氨基酸是指人體自身不能合成的、必須靠食物提供的氨基酸。這些氨基酸包括、A、氧可氧化、氧可氧化FEFE（Ⅱ），使之變?yōu)椋怪優(yōu)镕EFE（Ⅲ）B、第一個(gè)亞基氧合后構(gòu)象變化，引起其余亞基氧合能力增強(qiáng)、第一個(gè)亞基氧合后構(gòu)象變化，引起其余亞基氧合能力增強(qiáng)C、這是變構(gòu)效應(yīng)的顯著特點(diǎn)，它有利于血紅蛋白質(zhì)執(zhí)行輸氧功能的發(fā)揮、這是變構(gòu)效應(yīng)的顯著特點(diǎn)，它有利于血紅蛋白質(zhì)執(zhí)行輸氧功能的發(fā)揮D、亞基空間構(gòu)象靠次級(jí)鍵維持，而亞基之間靠次級(jí)鍵締合，構(gòu)象易變、亞基空間構(gòu)象靠次級(jí)鍵維持，而亞基之間靠次級(jí)鍵締合，構(gòu)象易變1414下列因素中主要影響蛋白質(zhì)下列因素中主要影響蛋白質(zhì)螺旋形成的是（螺旋形成的是（）A、堿性氨基酸的相近排列、堿性氨基酸的相近排列B、酸性氨基酸的相近排列、酸性氨基酸的相近排列C、脯氨酸的存在、脯氨酸的存在D、甘氨酸的存在、甘氨酸的存在1515蛋白質(zhì)中多肽鏈形成蛋白質(zhì)中多肽鏈形成螺旋時(shí)，主要靠哪種次級(jí)鍵維持（螺旋時(shí)，主要靠哪種次級(jí)鍵維持（）A、疏水鍵、疏水鍵B、肽鍵、肽鍵C、氫鍵、氫鍵D、二硫鍵、二硫鍵1616關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的敘述，哪項(xiàng)不恰當(dāng)（關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的敘述，哪項(xiàng)不恰當(dāng)（）A、胰島素分子是由兩條肽鏈構(gòu)成，所以它是多亞基蛋白，具有四級(jí)結(jié)構(gòu)、胰島素分子是由兩條肽鏈構(gòu)成，所以它是多亞基蛋白，具有四級(jí)結(jié)構(gòu)B、蛋白質(zhì)基本結(jié)構(gòu)（一級(jí)結(jié)構(gòu)）中本身包含有高級(jí)結(jié)構(gòu)的信息，所以在生物、蛋白質(zhì)基本結(jié)構(gòu)（一級(jí)結(jié)構(gòu)）中本身包含有高級(jí)結(jié)構(gòu)的信息，所以在生物體系中，它具有特定的三維結(jié)構(gòu)體系中，它具有特定的三維結(jié)構(gòu)C、非級(jí)性氨基酸側(cè)鏈的疏水性基團(tuán)，避開(kāi)水相，相互聚集的傾向，對(duì)多肽鏈、非級(jí)性氨基酸側(cè)鏈的疏水性基團(tuán)，避開(kāi)水相，相互聚集的傾向，對(duì)多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上按一定方式進(jìn)一步折疊起著重要作用在二級(jí)結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上按一定方式進(jìn)一步折疊起著重要作用D、亞基間的空間排布是四級(jí)結(jié)構(gòu)的內(nèi)容，亞基間是非共價(jià)締合的、亞基間的空間排布是四級(jí)結(jié)構(gòu)的內(nèi)容，亞基間是非共價(jià)締合的1717有關(guān)亞基的描述，哪一項(xiàng)不恰當(dāng)（有關(guān)亞基的描述，哪一項(xiàng)不恰當(dāng)（）A、每種亞基都有各自的三維結(jié)構(gòu)、每種亞基都有各自的三維結(jié)構(gòu)B、亞基內(nèi)除肽鍵外還可能會(huì)有其它共價(jià)鍵存在、亞基內(nèi)除肽鍵外還可能會(huì)有其它共價(jià)鍵存在C、一個(gè)亞基（單位）只含有一條多肽鏈、一個(gè)亞基（單位）只含有一條多肽鏈D、亞基單位獨(dú)立存在時(shí)具備原有生物活性、亞基單位獨(dú)立存在時(shí)具備原有生物活性1818關(guān)于可溶性蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)的敘述，哪一項(xiàng)不恰當(dāng)（關(guān)于可溶性蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)的敘述，哪一項(xiàng)不恰當(dāng)（）A、疏水性氨基酸殘基盡可能包裹在分子內(nèi)部、疏水性氨基酸殘基盡可能包裹在分子內(nèi)部B、親水性氨基酸殘基盡可能位于分子內(nèi)部、親水性氨基酸殘基盡可能位于分子內(nèi)部C、羧基、氨基、胍基等可解離基團(tuán)多位于分子表面、羧基、氨基、胍基等可解離基團(tuán)多位于分子表面D、苯丙氨酸、亮氨酸、異亮氨酸等殘基盡可能位于分子內(nèi)部、苯丙氨酸、亮氨酸、異亮氨酸等殘基盡可能位于分子內(nèi)部1919蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)形成的驅(qū)動(dòng)力是（蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)形成的驅(qū)動(dòng)力是（）A、范德華力、范德華力B、疏水作用力、疏水作用力C、氫鍵、氫鍵D、離子鍵、離子鍵2020引起蛋白質(zhì)變性原因主要是（引起蛋白質(zhì)變性原因主要是（）A、三維結(jié)構(gòu)破壞、三維結(jié)構(gòu)破壞B、肽鍵破壞、肽鍵破壞C、膠體穩(wěn)定性因素被破壞、膠體穩(wěn)定性因素被破壞D、亞基的解聚、亞基的解聚2121以下蛋白質(zhì)中屬寡聚蛋白的是（以下蛋白質(zhì)中屬寡聚蛋白的是（）A、胰島素、胰島素B、RNASERNASEC、血紅蛋白、血紅蛋白D、肌紅蛋白、肌紅蛋白2222下列測(cè)定蛋白質(zhì)分子量的方法中，哪一種不常用（下列測(cè)定蛋白質(zhì)分子量的方法中，哪一種不常用（）A、SDSPAGESDSPAGE法B、滲透壓法、滲透壓法C、超離心法、超離心法D、凝膠過(guò)濾（分子篩）法、凝膠過(guò)濾（分子篩）法2323分子結(jié)構(gòu)式為分子結(jié)構(gòu)式為HSHS－CHCH2－CHCH－COOCOO－的氨基酸為（的氨基酸為（）A、絲氨酸、絲氨酸B、蘇氨酸、蘇氨酸C、半胱氨酸、半胱氨酸D、賴氨酸、賴氨酸2424下列氨基酸中為酪氨酸的是（下列氨基酸中為酪氨酸的是（）A、CHCH2－CHCH－COOCOO－B、HOHO－－CHCH2－CHCH－COOCOO－NHNH3NHNH3C、CHCH2－CHCH－COOCOO－D、CHCH3－S－CHCH2－CHCH2－CHCH－COOCOO－NHNH3NHNH32525變構(gòu)效應(yīng)是多亞基功能蛋白、寡聚酶及多酶復(fù)合體的作用特征，下列動(dòng)力學(xué)曲線中哪種一般是別構(gòu)酶（蛋白質(zhì)）變構(gòu)效應(yīng)是多亞基功能蛋白、寡聚酶及多酶復(fù)合體的作用特征，下列動(dòng)力學(xué)曲線中哪種一般是別構(gòu)酶（蛋白質(zhì)）所表現(xiàn)的（所表現(xiàn)的（）A、B、C、D、VSVSVSVSHNNHH

簡(jiǎn)介：_11緒論緒論1生物化學(xué)研究的對(duì)象和內(nèi)容是什么解答解答生物化學(xué)主要研究（1）生物機(jī)體的化學(xué)組成、生物分子的結(jié)構(gòu)、性質(zhì)及功能；（2）生物分子分解與合成及反應(yīng)過(guò)程中的能量變化；（3）生物遺傳信息的儲(chǔ)存、傳遞和表達(dá)；（4）生物體新陳代謝的調(diào)節(jié)與控制。2你已經(jīng)學(xué)過(guò)的課程中哪些內(nèi)容與生物化學(xué)有關(guān)。提示提示生物化學(xué)是生命科學(xué)的基礎(chǔ)學(xué)科，注意從不同的角度，去理解并運(yùn)用生物化學(xué)的知識(shí)。3說(shuō)明生物分子的元素組成和分子組成有哪些相似的規(guī)侓。解答解答生物大分子在元素組成上有相似的規(guī)侓性。碳、氫、氧、氮、磷、硫等6種是蛋白質(zhì)、核酸、糖和脂的主要組成元素。碳原子具有特殊的成鍵性質(zhì)，即碳原子最外層的4個(gè)電子可使碳與自身形成共價(jià)單鍵、共價(jià)雙鍵和共價(jià)三鍵，碳還可與氮、氧和氫原子形成共價(jià)鍵。碳與被鍵合原子形成4個(gè)共價(jià)鍵的性質(zhì)使得碳骨架可形成線性、分支以及環(huán)狀的多種多性的化合物。特殊的成鍵性質(zhì)適應(yīng)了生物大分子多樣性的需要。氮、氧、硫、磷元素構(gòu)成了生物分子碳骨架上的氨基（NH2）、羥基（OH）、羰基（CO）、羧基（COOH）、巰基（SH）、磷酸基（PO4）等功能基團(tuán)。這些功能基團(tuán)因氮、硫和磷有著可變的氧化數(shù)及氮和氧有著較強(qiáng)的電負(fù)性而與生命物質(zhì)的許多關(guān)鍵作用密切相關(guān)。生物大分子在結(jié)構(gòu)上也有著共同的規(guī)律性。生物大分子均由相同類(lèi)型的構(gòu)件通過(guò)一定的共價(jià)鍵聚合成鏈狀，其主鏈骨架呈現(xiàn)周期性重復(fù)。構(gòu)成蛋白質(zhì)的構(gòu)件是20種基本氨基酸。氨基酸之間通過(guò)肽鍵相連。肽鏈具有方向性（N端→C端）蛋白質(zhì)主鏈骨架呈“肽單位”重復(fù)；核酸的構(gòu)件是核苷酸核苷酸通過(guò)3′5′磷酸二酯鍵相連，核酸鏈也具有方向性5′、→3′核酸的主鏈骨架呈“磷酸核糖（或脫氧核糖）”重復(fù)；構(gòu)成脂質(zhì)的構(gòu)件是甘油、脂肪酸和膽堿，其非極性烴長(zhǎng)鏈也是一種重復(fù)結(jié)構(gòu)；構(gòu)成多糖的構(gòu)件是單糖，單糖間通過(guò)糖苷鍵相連，淀粉、纖維素、糖原的糖鏈骨架均呈葡萄糖基的重復(fù)。2蛋白質(zhì)化學(xué)蛋白質(zhì)化學(xué)1用于測(cè)定蛋白質(zhì)多肽鏈N端、C端的常用方法有哪些基本原理是什么解答解答（1）N末端測(cè)定法常采用24二硝基氟苯法、EDMAN降解法、丹磺酰氯法。①24二硝基氟苯DNFB或FDNB法多肽或蛋白質(zhì)的游離末端氨基與24二硝_3指出下面PH條件下，各蛋白質(zhì)在電場(chǎng)中向哪個(gè)方向移動(dòng)，即正極，負(fù)極，還是保持原點(diǎn)（1）胃蛋白酶（PI10），在PH50；（2）血清清蛋白（PI49），在PH60；（3）Α脂蛋白（PI58），在PH50和PH90；解答解答（1）胃蛋白酶PI10＜環(huán)境PH50，帶負(fù)電荷，向正極移動(dòng)；（2）血清清蛋白PI49＜環(huán)境PH60，帶負(fù)電荷，向正極移動(dòng)；（3）Α脂蛋白PI58＞環(huán)境PH50，帶正電荷，向負(fù)極移動(dòng)；Α脂蛋白PI58＜環(huán)境PH90，帶負(fù)電荷，向正極移動(dòng)。4何謂蛋白質(zhì)的變性與沉淀二者在本質(zhì)上有何區(qū)別解答解答蛋白質(zhì)變性的概念天然蛋白質(zhì)受物理或化學(xué)因素的影響后，使其失去原有的生物活性，并伴隨著物理化學(xué)性質(zhì)的改變，這種作用稱為蛋白質(zhì)的變性。變性的本質(zhì)分子中各種次級(jí)鍵斷裂，使其空間構(gòu)象從緊密有序的狀態(tài)變成松散無(wú)序的狀態(tài)，一級(jí)結(jié)構(gòu)不破壞。蛋白質(zhì)變性后的表現(xiàn)①生物學(xué)活性消失；②理化性質(zhì)改變?nèi)芙舛认陆担ざ仍黾?，紫外吸收增加，?cè)鏈反應(yīng)增強(qiáng)，對(duì)酶的作用敏感，易被水解。蛋白質(zhì)由于帶有電荷和水膜，因此在水溶液中形成穩(wěn)定的膠體。如果在蛋白質(zhì)溶液中加入適當(dāng)?shù)脑噭茐牧说鞍踪|(zhì)的水膜或中和了蛋白質(zhì)的電荷，則蛋白質(zhì)膠體溶液就不穩(wěn)定而出現(xiàn)沉淀現(xiàn)象。沉淀機(jī)理破壞蛋白質(zhì)的水化膜，中和表面的凈電荷。蛋白質(zhì)的沉淀可以分為兩類(lèi)（1）可逆的沉淀蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)未發(fā)生顯著的變化，除去引起沉淀的因素，蛋白質(zhì)仍能溶于原來(lái)的溶劑中，并保持天然性質(zhì)。如鹽析或低溫下的乙醇（或丙酮）短時(shí)間作用蛋白質(zhì)。（2）不可逆沉淀蛋白質(zhì)分子內(nèi)部結(jié)構(gòu)發(fā)生重大改變，蛋白質(zhì)變性而沉淀，不再能溶于原溶劑。如加熱引起蛋白質(zhì)沉淀，與重金屬或某些酸類(lèi)的反應(yīng)都屬于此類(lèi)。

簡(jiǎn)介：1動(dòng)物生化習(xí)題庫(kù)動(dòng)物生化習(xí)題庫(kù)一、名詞解釋一、名詞解釋1酶的活性中心酶分子中直接與底物結(jié)合，并和酶催化作用直接有關(guān)的區(qū)域叫酶的活性中心2酶原生物體內(nèi)能轉(zhuǎn)變成酶的化學(xué)物質(zhì)3競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用有些抑制劑與酶的底物結(jié)構(gòu)相似，可與底物競(jìng)爭(zhēng)，與酶結(jié)合，此種抑制作用稱為競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用4同工酶是指催化的化學(xué)反應(yīng)相同，酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)，理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶5米氏常數(shù)用KM值表示，是酶的一個(gè)重要參數(shù)。KM值是酶反應(yīng)速度（V）達(dá)到最大反應(yīng)速度（VMAX）一半時(shí)底物的濃度（單位M或MM）米氏常數(shù)是酶的特征常數(shù)，只酶的性質(zhì)有關(guān)，不受底物濃度和酶濃度的影響6碳單位具有一個(gè)碳原子的基因稱為一碳單位7全酶具有催化活性的酶，包括所有必須的亞基，輔基和其他輔助因子8必需基團(tuán)酶分子有些基團(tuán)若經(jīng)化學(xué)修飾（如氧化、還原，酶化、烷化等）使其改變，則酶的活性喪失，這些基團(tuán)即稱為必需基團(tuán)9非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用有些抑制劑和底物與酶的結(jié)合沒(méi)有競(jìng)爭(zhēng)性，底物和酶結(jié)合后還可與抑制劑結(jié)合；若抑制劑與酶結(jié)合后還可與底物結(jié)合，此種抑制作用稱為非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用10酶活力酶活力（ENZYMEACTIVITY）也稱為酶活性，是指酶催化一定化學(xué)反應(yīng)的能力11酶的專一性酶的專一性是指酶對(duì)底物及其催化反應(yīng)的嚴(yán)格選擇性。通常酶只能催化一種化學(xué)反應(yīng)或一類(lèi)相似的反應(yīng)，不同的酶具有不同程度的專一性，酶的專一性可分為三種類(lèi)型絕對(duì)專一性、相對(duì)專一性、立體專一性12輔助因子結(jié)合酶的非蛋白質(zhì)部分為輔助因子13比活力又稱比活性，是指每毫克酶蛋白所具有的活力單位14不可逆抑制作用某些抑制劑通常以共價(jià)鍵與酶蛋白中的必需基團(tuán)結(jié)合，而使酶失活，抑劑不能用透析、超濾等物理方法除去，有這種作用的不可逆抑制劑引起的抑制作用稱不可逆抑制作15可逆抑制作用酶蛋白與抑制劑以非共價(jià)鍵方式結(jié)合，使酶活力降低或喪失，但可用透析，超濾等方法將抑制劑除去，酶活性得以恢復(fù)16酶原的激活無(wú)活性的酶原轉(zhuǎn)化成有活性的酶稱酶原的激活17抗體酶具有催化作用的免疫球蛋白18輔酶與輔基輔酶是指以非共價(jià)鍵和酶蛋白結(jié)合的小分子有機(jī)物質(zhì)，通過(guò)透析或超濾等物理方法可以除去，輔基是指以共價(jià)鍵和酶蛋白結(jié)合的小分子有機(jī)物質(zhì)，不能通過(guò)透析或超濾的方法除去340糖的有氧氧化葡萄糖在有氧條件下徹底氧化成水和二氧化碳的反應(yīng)過(guò)程就叫做有氧氧化，并且有氧氧化是糖氧化的主要方式，絕大多數(shù)細(xì)胞都通過(guò)它來(lái)獲得能量。41糖原的合成糖原合成就是在糖原合酶的催化下活化形式的葡萄糖與引物分子（未降解完全的糖原分子或糖原素）合成糖原42細(xì)胞內(nèi)能量水平43乳酸循環(huán)乳酸循環(huán)是肌糖原無(wú)氧氧化為乳酸，進(jìn)入血液回到肝臟在乳酸脫氫酶作用下變成丙酮酸，再經(jīng)糖原異生為肝糖原，再由血液在肌肉中轉(zhuǎn)變?yōu)榧√窃难h(huán)過(guò)程44磷酸戊糖途徑磷酸戊糖途徑指機(jī)體某些組織以6磷酸葡萄糖為起始物在6磷酸葡萄糖脫氫酶催化下形成6磷酸葡萄糖酸進(jìn)而代謝生成中間代謝產(chǎn)物的過(guò)程有稱為磷酸己糖旁路45活性葡萄糖47高能鍵含有高能的化學(xué)鍵，在水解反應(yīng)或基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)過(guò)程中能釋放大量自由能，一般超過(guò)5KCALMOL1CAL418KJ。通常用“～”符號(hào)表示48細(xì)胞呼吸細(xì)胞呼吸是指有機(jī)物在細(xì)胞內(nèi)經(jīng)過(guò)一系列的氧化分解，生成二氧化碳或其他產(chǎn)物，釋放出能量并生成ATP的過(guò)程49底物水平磷酸化底物水平磷酸化是在被氧化的底物上發(fā)生磷酸化作用。即底物被氧化的過(guò)程中，形成了某些高能磷酸化合物的中間產(chǎn)物，通過(guò)酶的作用可使ADP生成ATP50PO比值每消耗1MOL原子氧時(shí)所消耗的用于ADP磷酸化的無(wú)機(jī)磷酸中的磷原子摩爾數(shù)，即每消耗1MOL原子氧時(shí)生成的ATP的摩爾數(shù)51呼吸鏈呼吸鏈又稱電子傳遞鏈，是由一系列電子載體構(gòu)成的，從NADH或FADH2向氧傳遞電子的系統(tǒng)。52生物氧化在生物體內(nèi)，從代謝物脫下的氫及電子﹐通過(guò)一系列酶促反應(yīng)與氧化合成水﹐并釋放能量的過(guò)程。53阻抑作用54解偶聯(lián)作用在氧化磷酸化反應(yīng)中，有些物質(zhì)能使電子傳遞和ATP的生成兩個(gè)過(guò)程分離，它只抑制ATP的形成，而不抑制電子傳遞，這一作用稱為解偶聯(lián)作用55氧化磷酸化作用氧化磷酸化作用OXIDATIVEPHOSPHYLATION是指在生物氧化中伴隨著ATP生成的作用56蘋(píng)果酸穿梭作用57酮體在肝臟中，脂肪酸氧化分解的中間產(chǎn)物乙酰乙酸、Β羥基丁酸及丙酮，三者統(tǒng)稱為酮體58血漿脂蛋白血漿中血脂與蛋白質(zhì)的結(jié)合物稱為血漿脂蛋白59脂肪酸的Β氧化飽和脂肪酸在一系列酶的作用下羧基端的Β位C原子發(fā)生氧化C鏈在Α位C原子與Β位C原子間發(fā)生斷裂每次生成一個(gè)乙酰COA和較原來(lái)少兩個(gè)C單位的脂肪酸這個(gè)

簡(jiǎn)介：19糖代謝糖代謝1假設(shè)細(xì)胞勻漿中存在代謝所需要的酶和輔酶等必需條件若葡萄糖的C1處用14C標(biāo)記那么在下列代謝產(chǎn)物中能否找到14C標(biāo)記。（1）CO2；（2）乳酸；（3）丙氨酸。解答解答（1）能找到14C標(biāo)記的CO2葡萄糖→→丙酮酸C1→氧化脫羧生成標(biāo)記的CO2。（2）能找到14C標(biāo)記的乳酸丙酮酸C1加NADHH還原成乳酸。（3）能找到14C標(biāo)記的丙氨酸丙酮酸C1加谷氨酸在谷丙轉(zhuǎn)氨酶作用下生成14C標(biāo)記的丙氨酸。2某糖原分子生成N個(gè)葡糖1磷酸，該糖原可能有多少個(gè)分支及多少個(gè)?。?6）糖苷鍵（設(shè)糖原與磷酸化酶一次性作用生成）如果從糖原開(kāi)始計(jì)算，LMOL葡萄糖徹底氧化為CO2和H2O，將凈生成多少M(fèi)OLATP解答解答經(jīng)磷酸化酶作用于糖原的非還原末端產(chǎn)生N個(gè)葡萄糖1磷酸則該糖原可能有N1個(gè)分支及N1個(gè)?。?6）糖苷鍵。如果從糖原開(kāi)始計(jì)算，LMOL葡萄糖徹底氧化為CO2和H2O將凈生成33MOLATP。3試說(shuō)明葡萄糖至丙酮酸的代謝途徑在有氧與無(wú)氧條件下有何主要區(qū)別解答解答1葡萄糖至丙酮酸階段，只有甘油醛3磷酸脫氫產(chǎn)生NADHH。NADHH代謝去路不同在無(wú)氧條件下去還原丙酮酸在有氧條件下進(jìn)入呼吸鏈。2生成ATP的數(shù)量不同凈生成2MOLATP有氧條件下凈生成7MOLATP。葡萄糖至丙酮酸階段，在無(wú)氧條件下，經(jīng)底物磷酸化可生成4MOLATP（甘油酸13二磷酸生成甘油酸3磷酸，甘油酸2磷酸經(jīng)烯醇丙酮酸磷酸生成丙酮酸），葡萄糖至葡糖6磷酸，果糖6磷酸至果糖16二磷酸分別消耗了1MOLATP在無(wú)氧條件下凈生成2MOLATP。在有氧條件下，甘油醛3磷酸脫氫產(chǎn)生NADHH進(jìn)入呼吸鏈將生成225MOLATP，所以凈生成7MOLATP。4O2沒(méi)有直接參與三羧酸循環(huán)但沒(méi)有O2的存在三羧酸循環(huán)就不能進(jìn)行為什么丙二酸對(duì)三羧酸循環(huán)有何作用解答解答三羧酸循環(huán)所產(chǎn)生的3個(gè)NADHH和1個(gè)FADH2需進(jìn)入呼吸鏈，將H和電子傳遞給O2生成H2O。沒(méi)有O2將造成NADHH和FADH2的積累，而影響三羧酸循環(huán)的進(jìn)行。丙二酸是琥珀酸脫氫酶的竟?fàn)幮砸种苿?，加入丙二酸?huì)使三羧酸循環(huán)受阻。5患腳氣病病人丙酮酸與Α–酮戊二酸含量比正常人高（尤其是吃富含葡萄糖的食物后），請(qǐng)說(shuō)明其理由。解答解答因?yàn)榇呋崤cΑ–酮戊二酸氧化脫羧的酶系需要TPP作酶的輔因子TPP是VB1的衍生物患腳氣病病人缺VB1丙酮酸與Α–酮戊二酸氧化受阻因而含量比正常人高。6油料作物種子萌發(fā)時(shí)脂肪減少糖増加，利用生化機(jī)制解釋該現(xiàn)象，寫(xiě)出所經(jīng)歷的主要生化反應(yīng)歷程。解答解答油料作物種子萠發(fā)時(shí)脂肪減少，糖増加表明脂肪轉(zhuǎn)化成了糖。轉(zhuǎn)化途徑是脂肪酸氧化分解成乙酰輔酶A乙酰輔酶A經(jīng)乙醛酸循環(huán)中的異檸檬酸裂解酶與蘋(píng)果酸合成酶催化生成草酰乙酸再經(jīng)糖異生轉(zhuǎn)化為糖。7激烈運(yùn)動(dòng)后人們會(huì)感到肌肉酸痛幾天后酸痛感會(huì)消失利用生化機(jī)制解釋該現(xiàn)象。解答解答激烈運(yùn)動(dòng)時(shí)肌肉組織中氧氣供應(yīng)不足酵解作用加強(qiáng)生成大量的乳酸會(huì)感到肌肉酸痛經(jīng)過(guò)代謝乳酸可轉(zhuǎn)變成葡萄糖等其他物質(zhì)或徹底氧化為CO2和H2O因乳酸含量減少酸痛感會(huì)消失。8寫(xiě)出UDPG的結(jié)構(gòu)式。以葡萄糖為原料合成糖原時(shí)每增加一個(gè)糖殘基將消耗多少ATP解答解答以葡萄糖為原料合成糖原時(shí)每增加一個(gè)糖殘基將消耗3MOLATP。過(guò)程如下3酶和△2反，△4順二烯脂酰COA還原酶。詳見(jiàn)10225“不飽和脂肪酸的氧化”。不飽和脂肪酸C161比相同碳原子數(shù)的飽和脂肪酸少生成15個(gè)ATP。5酮體是如何產(chǎn)生和氧化的為什么肝中產(chǎn)生的酮體要在肝外組織才能被利用解答解答丙酮、乙酰乙酸、Β羥丁酸在醫(yī)學(xué)上稱為酮體，其如何產(chǎn)生和氧化詳見(jiàn)10241“酮體的生成”和10242“酮體的氧化”。肝產(chǎn)生的酮體要在肝外組織才能被利用，是因?yàn)楦沃杏谢盍軓?qiáng)的生成酮體的酶，但缺少利用酮體的酶。6脂肪酸是如何進(jìn)行生物合成的解答解答詳見(jiàn)1032“脂肪酸的生物合成”。71MOL三辛脂酰甘油在生物體內(nèi)分解成CO2和H2O時(shí)，可凈產(chǎn)生多少摩爾ATP解答解答1MOL三辛脂酰甘油在生物體內(nèi)加H2O分解成1MOL甘油和3MOL辛酸。甘油氧化成CO2和H2O時(shí)，可凈產(chǎn)生185MOLATP，3MOL辛酸經(jīng)3次Β氧化，生成4MOL乙酰COA。3MOL辛酸3【1532531042】150MOLATP，1MOL三辛脂酰甘油可凈產(chǎn)生1685MOLATP。8試以磷脂酰膽堿為例敘述磷脂合成和分解的途徑。解答解答磷脂酰膽堿的合成詳見(jiàn)104節(jié)，分解見(jiàn)1012“磷脂的酶促水解”。9膽固醇在體內(nèi)是如何生成、轉(zhuǎn)化和排泄的解答解答詳見(jiàn)105節(jié)。11蛋白質(zhì)分解和氨基酸代謝蛋白質(zhì)分解和氨基酸代謝1蛋白質(zhì)在細(xì)胞內(nèi)不斷地降解又合成有何生物學(xué)意義解答解答細(xì)胞不停地將氨基酸合成蛋白質(zhì)，并又將蛋白質(zhì)降解為氨基酸。這種看似浪費(fèi)的過(guò)程對(duì)于生命活動(dòng)是非常必要的。首先可去除那些不正常的蛋白質(zhì)，它們的積累對(duì)細(xì)胞有害。其次，通過(guò)降解多余的酶和調(diào)節(jié)蛋白來(lái)調(diào)節(jié)物質(zhì)在細(xì)胞中的代謝。研究表明降解最迅速的酶都位于重要的代謝調(diào)控位點(diǎn)上，這樣細(xì)胞才能有效地應(yīng)答環(huán)境變化和代謝的需求。另外細(xì)胞也可以蛋白質(zhì)的形式貯存養(yǎng)分，在代謝需要時(shí)將其降解產(chǎn)生能量供機(jī)體需要。2何謂氨基酸代謝庫(kù)解答解答所謂氨基酸代謝庫(kù)即指體內(nèi)氨基酸的總量。3氨基酸脫氨基作用有哪幾種方式為什么說(shuō)聯(lián)合脫氨基作用是生物體主要的脫氨基方式解答解答氨基酸的脫氨基作用主要有氧化脫氨基作用、轉(zhuǎn)氨基作用、聯(lián)合脫氨基作用和非氧化脫氨基作用。生物體內(nèi)L氨基酸氧化酶活力不高，而L谷氨酸脫氫酶的活力卻很強(qiáng)，轉(zhuǎn)氨酶雖普遍存在，但轉(zhuǎn)氨酶的作用僅僅使氨基酸的氨基發(fā)生轉(zhuǎn)移并不能使氨基酸真正脫去氨基。故一般認(rèn)為L(zhǎng)氨基酸在體內(nèi)往往不是直接氧化脫去氨基，主要以聯(lián)合脫氨基的方式脫氨。詳見(jiàn)1121氨基酸的脫氨基作用。4試述磷酸吡哆醛在轉(zhuǎn)氨基過(guò)程中的作用。解答解答轉(zhuǎn)氨酶的種類(lèi)雖多，但其輔酶只有一種，即吡哆醛5￠磷酸，它是維生素B6的磷酸酯。吡哆醛5￠磷酸能接受氨基酸分子中的氨基而變成吡哆胺5￠磷酸，同時(shí)氨基酸則變成Α酮酸。吡哆胺5￠磷酸再將其氨基轉(zhuǎn)移給另一分子Α酮酸，生成另一種氨基酸，而其本身又變成吡哆醛5￠磷酸，吡哆醛5￠磷酸在轉(zhuǎn)氨基作用中起到轉(zhuǎn)移氨基的作用。5假如給因氨中毒導(dǎo)致肝昏迷的病人注射鳥(niǎo)氨酸、谷氨酸和抗生素，請(qǐng)解釋注射這幾種物質(zhì)的用意何在解答解答人和哺乳類(lèi)動(dòng)物是在肝中依靠鳥(niǎo)氨酸循環(huán)將氨轉(zhuǎn)變?yōu)闊o(wú)毒的尿素。鳥(niǎo)氨酸作為C和N的載體，可以促進(jìn)鳥(niǎo)氨酸循環(huán)。谷氨酸可以和氨生成無(wú)毒的谷氨酰胺?？股乜梢砸种颇c道微生物的生長(zhǎng)，減少氨的生成。6什么是鳥(niǎo)氨酸循環(huán)，有何實(shí)驗(yàn)依據(jù)合成LMOL尿素消耗多少高能磷酸鍵解答解答尿素的合成不是一步完成，而是通過(guò)鳥(niǎo)氨酸循環(huán)的過(guò)程形成的。此循環(huán)可分

簡(jiǎn)介：1【生物化學(xué)生物化學(xué)名詞解釋大全名詞解釋大全】第一章第一章蛋白質(zhì)1兩性離子（DIPOLARION）2必需氨基酸（ESSENTIALAMINOACID）3等電點(diǎn)ISOELECTRICPOINTPI4稀有氨基酸RAREAMINOACID5非蛋白質(zhì)氨基酸NONPROTEINAMINOACID6構(gòu)型CONFIGURATION7蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)PROTEINPRIMARYSTRUCTURE8構(gòu)象CONFMATION9蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)PROTEINSECONDARYSTRUCTURE10結(jié)構(gòu)域DOMAIN11蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)PROTEINTERTIARYSTRUCTURE12氫鍵HYDROGENBOND13蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)PROTEINQUATERNARYSTRUCTURE14離子鍵IONICBOND15超二級(jí)結(jié)構(gòu)SUPERSECONDARYSTRUCTURE16疏水鍵HYHOBICBOND17范德華力VANDERWAALSFCE18鹽析SALTINGOUT19鹽溶SALTINGIN20蛋白質(zhì)的變性DENATURATION21蛋白質(zhì)的復(fù)性RENATURATION22蛋白質(zhì)的沉淀作用PRECIPITATION23凝膠電泳（GELELECTROPHESIS）24層析（CHROMATOGRAPHY）第二章第二章核酸1單核苷酸MONONUCLEOTIDE2磷酸二酯鍵（PHOSPHODIESTERBONDS）3不對(duì)稱比率（DISSYMMETRYRATIO）4堿基互補(bǔ)規(guī)律COMPLEMENTARYBASEPAIRING5反密碼子（ANTICODON）6順?lè)醋樱–ISTRON）7核酸的變性與復(fù)性（DENATURATION、RENATURATION）8退火（ANNEALING）9增色效應(yīng)（HYPERCHROMICEFFECT）10減色效應(yīng)（HYPOCHROMICEFFECT）11噬菌體（PHAGE）12發(fā)夾結(jié)構(gòu)（HAIRPINSTRUCTURE）13DNA的熔解溫度（MELTINGTEMPERATURETM）14分子雜交（MOLECULARHYBRIDIZATION）15環(huán)化核苷酸CYCLICNUCLEOTIDE第三章第三章酶與輔酶酶與輔酶1米氏常數(shù)（KM值）2底物專一性（SUBSTRATESPECIFICITY）3輔基（PROSTHETICGROUP）4單體酶（MONOMERICENZYME）5寡聚酶（OLIGOMERICENZYME）6多酶體系（MULTIENZYMESYSTEM）7激活劑（ACTIVAT）8抑制劑（INHIBITINHIBITON）9變構(gòu)酶（ALLOSTERICENZYME）10同工酶（ISOZYME）11誘導(dǎo)酶（INDUCEDENZYME）12酶原（ZYMOGEN）13酶的比活力（ENZYMATICCOMPAREENERGY）14活性中心（ACTIVECENTER）第四章第四章生物氧化與氧化磷酸化生物氧化與氧化磷酸化1生物氧化（BIOLOGICALOXIDATION）2呼吸鏈（RESPIRATYCHAIN）3氧化磷酸化（OXIDATIVEPHOSPHYLATION）4磷氧比PO（PO）5底物水平磷酸化（SUBSTRATELEVELPHOSPHYLATION）6能荷（ENERGYG第五章第五章糖代謝1糖異生GLYCOGENOLYSIS2Q酶QENZYME3乳酸循環(huán)LACTATECYCLE4發(fā)酵FERMENTATION5變構(gòu)調(diào)節(jié)ALLOSTERICREGULATION6糖酵解途徑GLYCOLYTICPATHWAY7糖的有氧氧化AEROBICOXIDATION8肝糖原分解GLYCOGENOLYSIS9磷酸戊糖途徑PENTOSEPHOSPHATEPATHWAY3第一章第一章蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)1兩性離子指在同一氨基酸分子上含有等量的正負(fù)兩種電荷，又稱兼性離子或偶極離子。2必需氨基酸指人體（和其它哺乳動(dòng)物）自身不能合成，機(jī)體又必需，需要從飲食中獲得的氨基酸。3氨基酸的等電點(diǎn)指氨基酸的正離子濃度和負(fù)離子濃度相等時(shí)的PH值，用符號(hào)PI表示。4稀有氨基酸指存在于蛋白質(zhì)中的20種常見(jiàn)氨基酸以外的其它罕見(jiàn)氨基酸，它們是正常氨基酸的衍生物。5非蛋白質(zhì)氨基酸指不存在于蛋白質(zhì)分子中而以游離狀態(tài)和結(jié)合狀態(tài)存在于生物體的各種組織和細(xì)胞的氨基酸。6構(gòu)型指在立體異構(gòu)體中不對(duì)稱碳原子上相連的各原子或取代基團(tuán)的空間排布。構(gòu)型的轉(zhuǎn)變伴隨著共價(jià)鍵的斷裂和重新形成。7蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序，以及二硫鍵的位置。8構(gòu)象指有機(jī)分子中，不改變共價(jià)鍵結(jié)構(gòu)，僅單鍵周?chē)脑有D(zhuǎn)所產(chǎn)生的原子的空間排布。一種構(gòu)象改變?yōu)榱硪环N構(gòu)象時(shí)，不涉及共價(jià)鍵的斷裂和重新形成。構(gòu)象改變不會(huì)改變分子的光學(xué)活性。9蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)指在蛋白質(zhì)分子中的局部區(qū)域內(nèi)，多肽鏈沿一定方向盤(pán)繞和折疊的方式。10結(jié)構(gòu)域指蛋白質(zhì)多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步卷曲折疊成幾個(gè)相對(duì)獨(dú)立的近似球形的組裝體。11蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上借助各種次級(jí)鍵卷曲折疊成特定的球狀分子結(jié)構(gòu)的構(gòu)象。12氫鍵指蛋白質(zhì)在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上借助各種次級(jí)鍵卷曲折疊成特定的球狀分子結(jié)構(gòu)的構(gòu)象。13蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)指多亞基蛋白質(zhì)分子中各個(gè)具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈以適當(dāng)方式聚合所呈現(xiàn)的三維結(jié)構(gòu)。14離子鍵帶相反電荷的基團(tuán)之間的靜電引力，也稱為靜電鍵或鹽鍵。15超二級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)分子中相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)單位組合在一起所形成的有規(guī)則的、在空間上能辨認(rèn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體。16疏水鍵非極性分子之間的一種弱的、非共價(jià)的相互作用。如蛋白質(zhì)分子中的疏水側(cè)鏈避開(kāi)水相而相互聚集而形成的作用力。17范德華力中性原子之間通過(guò)瞬間靜電相互作用產(chǎn)生的一種弱的分子間的力。當(dāng)兩個(gè)原子之間的距離為它們的范德華半徑之和時(shí)，范德華力最強(qiáng)。18鹽析在蛋白質(zhì)溶液中加入一定量的高濃度中性鹽（如硫酸氨），使蛋白質(zhì)溶解度降低并沉淀析出的現(xiàn)象稱為鹽析。19鹽溶在蛋白質(zhì)溶液中加入少量中性鹽使蛋白質(zhì)溶解度增加的現(xiàn)象。20蛋白質(zhì)的變性作用蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象遭到破壞導(dǎo)致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在受到光照、熱、有機(jī)溶劑以及一些變性劑的作用時(shí)，次級(jí)鍵遭到破壞導(dǎo)致天然構(gòu)象的破壞，但其一級(jí)結(jié)構(gòu)不發(fā)生改變。21蛋白質(zhì)的復(fù)性指在一定條件下，變性的蛋白質(zhì)分子恢復(fù)其原有的天然構(gòu)象并恢復(fù)生物活性的現(xiàn)象。22蛋白質(zhì)的沉淀作用在外界因素影響下，蛋白質(zhì)分子失去水化膜或被中和其所帶電荷，導(dǎo)致溶解度降低從而使蛋白質(zhì)變得不穩(wěn)定而沉淀的現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的沉淀作用。23凝膠電泳以凝膠為介質(zhì)，在電場(chǎng)作用下分離蛋白質(zhì)或核酸等分子的分離純化技術(shù)。24層析按照在移動(dòng)相（可以是氣體或液體）和固定相（可以是液體或固體）之間的分配比例將混合成分分開(kāi)的技術(shù)。第二章第二章核酸核酸1單核苷酸MONONUCLEOTIDE核苷與磷酸縮合生成的磷酸酯稱為單核苷酸。2磷酸二酯鍵（PHOSPHODIESTERBONDS）單核苷酸中，核苷的戊糖與磷酸的羥基之間形成的磷酸酯鍵。3不對(duì)稱比率（DISSYMMETRYRATIO）不同生物的堿基組成由很大的差異，這可用不對(duì)稱比率（AT）（GC）示。4堿基互補(bǔ)規(guī)律COMPLEMENTARYBASEPAIRING在形成雙螺旋結(jié)構(gòu)的過(guò)程中，由于各種堿基的大小與結(jié)構(gòu)的不同，

簡(jiǎn)介：1緒論緒論1生物化學(xué)研究的對(duì)象和內(nèi)容是什么解答解答生物化學(xué)主要研究（1）生物機(jī)體的化學(xué)組成、生物分子的結(jié)構(gòu)、性質(zhì)及功能；（2）生物分子分解與合成及反應(yīng)過(guò)程中的能量變化；（3）生物遺傳信息的儲(chǔ)存、傳遞和表達(dá)；（4）生物體新陳代謝的調(diào)節(jié)與控制。2你已經(jīng)學(xué)過(guò)的課程中哪些內(nèi)容與生物化學(xué)有關(guān)。提示提示生物化學(xué)是生命科學(xué)的基礎(chǔ)學(xué)科，注意從不同的角度，去理解并運(yùn)用生物化學(xué)的知識(shí)。3說(shuō)明生物分子的元素組成和分子組成有哪些相似的規(guī)侓。解答解答生物大分子在元素組成上有相似的規(guī)侓性。碳、氫、氧、氮、磷、硫等6種是蛋白質(zhì)、核酸、糖和脂的主要組成元素。碳原子具有特殊的成鍵性質(zhì)，即碳原子最外層的4個(gè)電子可使碳與自身形成共價(jià)單鍵、共價(jià)雙鍵和共價(jià)三鍵，碳還可與氮、氧和氫原子形成共價(jià)鍵。碳與被鍵合原子形成4個(gè)共價(jià)鍵的性質(zhì)使得碳骨架可形成線性、分支以及環(huán)狀的多種多性的化合物。特殊的成鍵性質(zhì)適應(yīng)了生物大分子多樣性的需要。氮、氧、硫、磷元素構(gòu)成了生物分子碳骨架上的氨基（NH2）、羥基（OH）、羰基（CO）、羧基（COOH）、巰基（SH）、磷酸基（PO4）等功能基團(tuán)。這些功能基團(tuán)因氮、硫和磷有著可變的氧化數(shù)及氮和氧有著較強(qiáng)的電負(fù)性而與生命物質(zhì)的許多關(guān)鍵作用密切相關(guān)。生物大分子在結(jié)構(gòu)上也有著共同的規(guī)律性。生物大分子均由相同類(lèi)型的構(gòu)件通過(guò)一定的共價(jià)鍵聚合成鏈狀，其主鏈骨架呈現(xiàn)周期性重復(fù)。構(gòu)成蛋白質(zhì)的構(gòu)件是20種基本氨基酸。氨基酸之間通過(guò)肽鍵相連。肽鏈具有方向性（N端→C端）蛋白質(zhì)主鏈骨架呈“肽單位”重復(fù)；核酸的構(gòu)件是核苷酸核苷酸通過(guò)3′5′磷酸二酯鍵相連，核酸鏈也具有方向性5′、→3′核酸的主鏈骨架呈“磷酸核糖（或脫氧核糖）”重復(fù)；構(gòu)成脂質(zhì)的構(gòu)件是甘油、脂肪酸和膽堿，其非極性烴長(zhǎng)鏈也是一種重復(fù)結(jié)構(gòu)；構(gòu)成多糖的構(gòu)件是單糖，單糖間通過(guò)糖苷鍵相連，淀粉、纖維素、糖原的糖鏈骨架均呈葡萄糖基的重復(fù)。2蛋白質(zhì)化學(xué)蛋白質(zhì)化學(xué)1用于測(cè)定蛋白質(zhì)多肽鏈N端、C端的常用方法有哪些基本原理是什么解答解答（1）N末端測(cè)定法常采用24二硝基氟苯法、EDMAN降解法、丹磺酰氯法。①24二硝基氟苯DNFB或FDNB法多肽或蛋白質(zhì)的游離末端氨基與24二硝基氟苯（24DNFB）反應(yīng)（SANGER反應(yīng)），生成DNP多肽或DNP蛋白質(zhì)。由于DNFB與氨基形成的鍵對(duì)酸水解遠(yuǎn)比肽鍵穩(wěn)定，因此DNP多肽經(jīng)酸水解后，只有N末端氨基酸為黃色DNP氨基酸衍生物，其余的都是游離氨基酸。②丹磺酰氯DNS法多肽或蛋白質(zhì)的游離末端氨基與與丹磺酰氯（DNSCL）反應(yīng)生成DNS多肽或DNS蛋白質(zhì)。由于DNS與氨基形成的鍵對(duì)酸水解遠(yuǎn)比肽鍵穩(wěn)定，因此DNS多肽經(jīng)酸水解后，只有N末端氨基酸為強(qiáng)烈的熒光物質(zhì)DNS氨基酸，其余的都是游離氨基酸。③苯異硫氰酸脂（PITC或EDMAN降解）法多肽或蛋白質(zhì)的游離末端氨基與異硫氰酸苯酯（PITC）反應(yīng)（EDMAN反應(yīng)），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白質(zhì)。在酸性有機(jī)溶劑中加熱時(shí)，N末端的PTC氨基酸發(fā)生環(huán)化，生成苯乙內(nèi)酰硫脲的衍生物并從肽鏈上掉下來(lái)，除去N末端氨基酸后剩下的肽鏈仍然是完整的。④氨肽酶法氨肽酶是一類(lèi)肽鏈外切酶或叫外肽酶，能從多肽鏈的N端逐個(gè)地向里切。根據(jù)不同的反應(yīng)時(shí)間測(cè)出酶水解釋放的氨基酸種類(lèi)和數(shù)量，按反應(yīng)時(shí)間和殘基釋放量作動(dòng)力學(xué)曲線，就能知道該蛋白質(zhì)的N端殘基序列。（2）C末端測(cè)定法常采用肼解法、還原法、羧肽酶法。白質(zhì)沉淀，與重金屬或某些酸類(lèi)的反應(yīng)都屬于此類(lèi)。蛋白質(zhì)變性后，有時(shí)由于維持溶液穩(wěn)定的條件仍然存在，并不析出。因此變性蛋白質(zhì)并不一定都表現(xiàn)為沉淀，而沉淀的蛋白質(zhì)也未必都已經(jīng)變性。5下列試劑和酶常用于蛋白質(zhì)化學(xué)的研究中CNBR，異硫氰酸苯酯，丹磺酰氯，脲，6MOLLHCLΒ巰基乙醇，水合茚三酮，過(guò)甲酸，胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，其中哪一個(gè)最適合完成以下各項(xiàng)任務(wù)（1）測(cè)定小肽的氨基酸序列。（2）鑒定肽的氨基末端殘基。（3）不含二硫鍵的蛋白質(zhì)的可逆變性。若有二硫鍵存在時(shí)還需加什么試劑（4）在芳香族氨基酸殘基羧基側(cè)水解肽鍵。（5）在甲硫氨酸殘基羧基側(cè)水解肽鍵。（6）在賴氨酸和精氨酸殘基側(cè)水解肽鍵。解答解答（1）異硫氰酸苯酯；（2）丹黃酰氯；（3）脲；巰基乙醇還原二硫鍵；（4）胰凝乳蛋白酶；（5）CNBR；（6）胰蛋白酶。6由下列信息求八肽的序列。（1）酸水解得ALA，ARG，LEU，MET，PHE，THR，2VAL。（2）SANGER試劑處理得DNPALA。（3）胰蛋白酶處理得ALA，ARG，THR和LEU，MET，PHE，2VAL。當(dāng)以SANGER試劑處理時(shí)分別得到DNPALA和DNPVAL。（4）溴化氰處理得ALA，ARG，高絲氨酸內(nèi)酯，THR，2VAL，和LEU，PHE，當(dāng)用SANGER試劑處理時(shí)，分別得DNPALA和DNPLEU。解答由（2）推出N末端為ALA；由（3）推出VAL位于N端第四，ARG為第三，而THR為第二；溴化氰裂解，得出N端第六位是MET，由于第七位是LEU，所以PHE為第八；由（4），第五為VAL。所以八肽為ALATHRARGVALVALMETLEUPHE。7一個(gè)Α螺旋片段含有180個(gè)氨基酸殘基，該片段中有多少圈螺旋計(jì)算該Α螺旋片段的軸長(zhǎng)。解答1803650圈，5005427NM，該片段中含有50圈螺旋，其軸長(zhǎng)為27NM。8當(dāng)一種四肽與FDNB反應(yīng)后，用57MOLLHCL水解得到DNPVAL及其他3種氨基酸；當(dāng)這四肽用胰蛋白酶水解時(shí)發(fā)現(xiàn)兩種碎片段；其中一片用LIBH4（下標(biāo)）還原后再進(jìn)行酸水解，水解液內(nèi)有氨基乙醇和一種在濃硫酸條件下能與乙醛酸反應(yīng)產(chǎn)生紫（紅）色產(chǎn)物的氨基酸。試問(wèn)這四肽的一級(jí)結(jié)構(gòu)是由哪幾種氨基酸組成的解答解答（1）四肽與FDNB反應(yīng)后，用57MOLLHCL水解得到DNPVAL，證明N端為VAL。（2）LIBH4還原后再水解，水解液中有氨基乙醇，證明肽的C端為GLY。（3）水解液中有在濃H2SO4條件下能與乙醛酸反應(yīng)產(chǎn)生紫紅色產(chǎn)物的氨基酸，說(shuō)明此氨基酸為T(mén)RP。說(shuō)明C端為GLY－TRP（4）根據(jù)胰蛋白酶的專一性，得知N端片段為VAL－ARG（LYS），以（1）、（2）、（3）結(jié)果可知道四肽的順序N－VAL－ARG（LYS）－TRP－GLY－C。9概述測(cè)定蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的基本步驟。解答解答（1）測(cè)定蛋白質(zhì)中氨基酸組成。（2）蛋白質(zhì)的N端和C端的測(cè)定。（3）應(yīng)用兩種或兩種以上不同的水解方法將所要測(cè)定的蛋白質(zhì)肽鏈斷裂，各自得到一系列大小不同的肽段。（4）分離提純所產(chǎn)生的肽，并測(cè)定出它們的序列。

簡(jiǎn)介：1生物化學(xué)（學(xué)術(shù)）考試大綱生物化學(xué)（學(xué)術(shù)）考試大綱Ⅰ考查目標(biāo)考查目標(biāo)掌握生物大分子糖、脂、蛋白質(zhì)、酶、維生素、核酸、激素的結(jié)構(gòu)、性質(zhì)和功能。掌握生物體內(nèi)主要的物質(zhì)代謝和能量轉(zhuǎn)化糖代謝、脂代謝、氨基酸代謝、核酸代謝、生物氧化。掌握遺傳信息傳遞的化學(xué)基礎(chǔ)，主要包括DNA的復(fù)制、RNA的合成、蛋白質(zhì)的合成及細(xì)胞代謝調(diào)控等。掌握生物化學(xué)領(lǐng)域研究前沿的動(dòng)態(tài)。Ⅱ考試形式和試卷結(jié)構(gòu)考試形式和試卷結(jié)構(gòu)一、試卷滿分及考試時(shí)間本試卷滿分為150分，考試時(shí)間為180分鐘。二、答題方式答題方式為閉卷、筆試。三、試卷題型結(jié)構(gòu)概念題共20分填空題、單項(xiàng)選擇題共20分簡(jiǎn)答題共90分論述題共20分Ⅲ考查范圍考查范圍第一章蛋白質(zhì)化學(xué)一、蛋白質(zhì)的元素組成二、蛋白質(zhì)的氨基酸組成三、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)（一）蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)（二）蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)（三）蛋白質(zhì)分子中的共價(jià)鍵和次級(jí)鍵四、蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（一）蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（二）蛋白質(zhì)構(gòu)象與功能的關(guān)系五、蛋白質(zhì)的性質(zhì)3（一）呼吸鏈（二）呼吸鏈的組成（三）呼吸鏈中傳遞體的順序三、氧化磷酸化作用（一）ATP的生成（二）氧化磷酸化作用機(jī)制第六章糖代謝一、自由能與高能化合物二、糖代謝（一）糖的分解代謝（二）糖的合成代謝第七章脂代謝一、脂肪的分解代謝（一）甘油的氧化（二）脂肪酸的Β氧化作用（三）酮體的生成和利用三、脂肪的合成代謝（一）脂肪的生物合成（二）脂肪的合成第八章氨基酸代謝一、氨基酸的一般代謝（一）脫氨基作用（二）脫羧基作用（三）氨基酸分解產(chǎn)物的代謝第九章核苷酸代謝一、嘌呤和嘧啶的分解（一）嘌呤分解的最終產(chǎn)物（二）嘧啶分解的最終產(chǎn)物二、核苷酸的生物合成

簡(jiǎn)介：生物化學(xué)講義上冊(cè)第一章緒論（12節(jié)）一如何學(xué)好生化課1生物化學(xué)的特點(diǎn)內(nèi)容分布生物化學(xué)這門(mén)課，從教材上看，通常都分為上下兩集，上集談的是生物分子的結(jié)構(gòu)、性質(zhì)、功能，很少涉及它們的變化，這些生物分子包括糖、脂、蛋白質(zhì)、核酸、酶、激素、維生素以及抗生素等，叫做靜態(tài)生化，以DNA結(jié)構(gòu)為例。而下集則講的是這些生物分子的來(lái)龍去脈，即合成與分解，叫動(dòng)態(tài)生化，以DNA的復(fù)制為例。特點(diǎn)概念性描述性的內(nèi)容居多，很少有推導(dǎo)性或計(jì)算性的內(nèi)容，因此，它不同于理科而更近似于文科，記憶的東西多，女生常常比男生學(xué)得好，巧妙記憶成為學(xué)好生化的一個(gè)重要方法，學(xué)完生化課后，你們應(yīng)該有一種意外的驚喜，阿，我的腦子咋變得這樣好使呢這與記身份證號(hào)碼和圓周率是異曲同工的，舉例314159265358979323846264338327（山巔一寺一壺酒，爾樂(lè)苦煞吾，把酒吃，酒殺爾，殺不死，樂(lè)而樂(lè)，撕殺，殺爸殺爾妻），320106630817209（三兒拎衣拎肉，又拎酒，給我過(guò)生日）。2師生合作老師備課由于生物化學(xué)是我院最重要的課程（課時(shí)多以及研考跑不掉），所以我得竭盡全力準(zhǔn)備，既要完成大綱規(guī)定的內(nèi)容又不能照本宣科，注意理論和實(shí)踐、經(jīng)典與前沿的融合，使生化課變得興趣盎然而不是枯燥無(wú)味，要做到這些，備課是相當(dāng)辛苦的，且聽(tīng)我來(lái)表一表，我在四川大學(xué)上了320節(jié)生化課（200節(jié)理論，120節(jié)實(shí)驗(yàn)），上課筆記成了現(xiàn)在的講課筆記的一部分，后來(lái)臨時(shí)抱佛腳，又到南大進(jìn)修了200學(xué)時(shí)的生化理論課（生化專業(yè)用）以及120學(xué)時(shí)的理論課（非生化專業(yè)用），講課教師叫楊榮武，是個(gè)教書(shū)天才（合作文章（在我?guī)资恼轮?，這是最得意的一篇）、同學(xué)的師弟、上海生化所），聽(tīng)課筆記真是一摞一摞，從中精煉出我們現(xiàn)在的670學(xué)時(shí)理論課（難吶），還要增補(bǔ)一些名人趣聞、科學(xué)前沿之類(lèi)的味精，總的算來(lái)，我給你們講一節(jié)課，自己要聽(tīng)7節(jié)課，再準(zhǔn)備三小時(shí)，代價(jià)不菲，所以我常掛在嘴邊的一句話就是，你們一定要學(xué)好這門(mén)課，學(xué)不好很對(duì)不起人，在你最對(duì)不起的人里面，我應(yīng)該列在前三名。學(xué)生學(xué)習(xí)看小說(shuō)似的預(yù)習(xí)幾遍，尤其上課要用心聽(tīng)講（省時(shí)省力），當(dāng)場(chǎng)或課后整理筆記（重要性），擇重記憶（注意方法），幾個(gè)小竅門(mén)早上多吃糖（原因，腦血糖），站立聽(tīng)課（腎上腺，恐怖電影，我講課）。二生化課的重要性1國(guó)際形勢(shì)美國(guó)的著名大學(xué)（哈佛、麻省、斯坦佛、普林斯頓等）文理皆必修生化。人體基因工程計(jì)劃上個(gè)世紀(jì)的三個(gè)計(jì)劃曼哈頓、阿波羅、人體基因工程人類(lèi)23對(duì)染色體（23對(duì)DNA分子）測(cè)序，幾十萬(wàn)個(gè)基因，大腸桿菌8000個(gè)基因，基因改造（治?。琖ATSON和CRICK開(kāi)玩笑，女兒賽過(guò)愛(ài)因斯坦和瑪麗蓮夢(mèng)露，兒子聰明高飛低潛力大無(wú)窮的超人。諾貝爾獎(jiǎng)金（90多萬(wàn)美元，最高榮譽(yù)）的分布化學(xué)，醫(yī)學(xué)生理學(xué)領(lǐng)域不說(shuō)獨(dú)占鰲頭也是多搶多占，如蛋白質(zhì)的螺旋和折迭（化學(xué)）、G蛋白、第二信使學(xué)說(shuō)的三代科學(xué)家三次獲獎(jiǎng)，光合作用機(jī)制，更不要說(shuō)核酸領(lǐng)域了（復(fù)制、轉(zhuǎn)錄、逆轉(zhuǎn)錄、RNA復(fù)制等中心法則中的內(nèi)容）2國(guó)內(nèi)形勢(shì)有悲有喜，悲者，生物學(xué)越來(lái)越不受中學(xué)重視（高考的變遷3050700），在1994年廣州中山大學(xué)召開(kāi)的生物科學(xué)前沿研討會(huì)上，北大教授、中科院院士瞿中和（電鏡DNA照片）說(shuō)得非常尖銳取消生物考試，瞧不起人類(lèi)本身，搞不好農(nóng)業(yè)、計(jì)劃生育、環(huán)保，是將我國(guó)教育事業(yè)引向歧途。在我國(guó)，生物化學(xué)還是一門(mén)非常專業(yè)的學(xué)科未能得到普及，，雖然，生化專業(yè)一直都是個(gè)重點(diǎn)大學(xué)的熱門(mén)，但那是為了好出國(guó)（我的同學(xué)），另外，我國(guó)的生化工業(yè)遠(yuǎn)遠(yuǎn)落后于日本和歐美列強(qiáng)，給畢業(yè)生就業(yè)帶來(lái)了困難。喜者是許多有識(shí)之士已經(jīng)看到了生化的光輝前景，紛紛搶灘這塊寶地，生化工業(yè)也在艱難的條件下起步并有蓬勃發(fā)展之勢(shì)，以我們身邊的人物為例，歐陽(yáng)老師和我們的專業(yè)發(fā)展。三生物化學(xué)的任務(wù)及其發(fā)展1生物化學(xué)的定義和歷史酒釀的制造2生物化學(xué)的任務(wù)總結(jié)7條生物大分子及其復(fù)合物的結(jié)構(gòu)與功能蛋白質(zhì)是怎樣工作的遺傳信息是怎樣表達(dá)和傳遞的生物大分子如何被合成細(xì)胞內(nèi)成千上萬(wàn)個(gè)生化反應(yīng)如何協(xié)調(diào)細(xì)胞生長(zhǎng)與分化的機(jī)制生命的起源3生物化學(xué)的現(xiàn)狀及其發(fā)展現(xiàn)狀淡紅色，由此可鑒別酮糖和醛糖。形成糖苷糖的半縮醛羥基與其它物質(zhì)的羥基或氨基脫水縮合形成的化合物。舉例麥芽糖的結(jié)構(gòu)式見(jiàn)書(shū)P22葡萄糖14葡萄糖苷，葡萄糖出半縮醛羥基，另一葡萄糖（、可互變）出4位上的羥基。反應(yīng)部位主體、配體、糖苷鍵的鍵型（半縮醛羥基的構(gòu)型半縮醛羥基的位置，另一羥基的位置）全名配體半縮醛羥基的構(gòu)型半縮醛羥基的位置另一羥基的位置主體苷糖的還原性費(fèi)林反應(yīng)（FEHLING）見(jiàn)P15費(fèi)林試劑反應(yīng)式定量法與鐵氰化鉀的反應(yīng)將葡萄糖與鐵氰化鉀（K3FE（CN）6）溶液共熱時(shí)，鐵氰化鉀被還原成亞鐵氰化鉀（K4FE（CN）6）。反應(yīng)式K3FE（CN）6葡萄糖→K4FE（CN）6葡萄糖酸形成糖脎糖與三分子苯肼的反應(yīng)反應(yīng)式見(jiàn)P17用途鑒定單糖的種類(lèi)糖脎為黃色的不溶于水的晶體，不同的糖脎其晶型和熔點(diǎn)均不同，由此可鑒別單糖的種類(lèi)。思考題葡萄糖、果糖、半乳糖、甘露糖哪幾種可被糖脎反應(yīng)所鑒別，哪些不能其余的反應(yīng)如酯化作用、對(duì)堿的作用、糖的氧化性等，請(qǐng)大家自己看看。3寡糖定義結(jié)構(gòu)單位環(huán)狀的糖糖苷鍵主體和配體寡糖（以及淀粉）中的單糖叫殘基一幾種重要的二糖1麥芽糖見(jiàn)P22葡萄糖14葡萄糖苷是直鏈淀粉的形成方式2異麥芽糖葡萄糖16葡萄糖苷是枝鏈淀粉分支處的的形成方式3蔗糖葡萄糖21果糖苷果糖12葡萄糖苷4乳糖見(jiàn)P22葡萄糖14半乳糖苷5纖維二糖見(jiàn)P22葡萄糖14葡萄糖苷是纖維素的形成方式。4多糖定義一同多糖即均一多糖定義1淀粉結(jié)構(gòu)單位D葡萄糖（在淀粉和寡糖中叫做葡萄糖殘基）連接方式（即糖苷鍵型）直鏈淀粉14糖苷鍵，枝鏈淀粉16糖苷鍵（僅出現(xiàn)在分支處）和14糖苷鍵（除了分支處以外的地方）直鏈淀粉的結(jié)構(gòu)見(jiàn)P24還原端和非還原端各一枝鏈淀粉的結(jié)構(gòu)見(jiàn)P25還原端一個(gè)，非還原端多個(gè)淀粉的二級(jí)結(jié)構(gòu)（空間結(jié)構(gòu)）見(jiàn)P24右手螺旋（像個(gè)彈簧），每一圈含有6個(gè)葡萄糖殘基碘顯色機(jī)理鉆圈，圈越多（分子量越大即葡萄糖殘基越多）色越深淀粉水解碘顯色的變化淀粉（藍(lán)色或紫色）→紅色糊精→無(wú)色糊精→寡糖→葡萄糖性質(zhì)與葡萄糖相比，它沒(méi)有還原性、有旋光性但無(wú)變旋現(xiàn)象、溶解度降低2糖原結(jié)構(gòu)上完全同枝鏈淀粉，只是分子量要大得多3纖維素見(jiàn)P27結(jié)構(gòu)單位D葡萄糖連接方式14糖苷鍵分子量上萬(wàn)個(gè)葡萄糖殘基二級(jí)結(jié)構(gòu)鋸齒帶狀，交織在一起，強(qiáng)度很大。4其余多糖半纖維素和幾丁質(zhì)等，請(qǐng)大家自己回去看看。二級(jí)結(jié)構(gòu)鋸齒的鏈狀，由于它們互相纏繞和交織，因此，強(qiáng)度很大。性質(zhì)不溶于水，僅能被高溫的強(qiáng)酸和少數(shù)幾種纖維素酶所水解二雜多糖

簡(jiǎn)介：醫(yī)學(xué)考研┆醫(yī)學(xué)院校┆執(zhí)業(yè)醫(yī)師┆執(zhí)業(yè)藥師┆執(zhí)業(yè)護(hù)士┆衛(wèi)生資格醫(yī)學(xué)圖譜┆資源下載┆醫(yī)學(xué)英語(yǔ)┆臨床技能┆理論教學(xué)┆藥學(xué)理論論壇┆網(wǎng)校┆博客網(wǎng)站地圖最新更新主站精華論壇精華院校首頁(yè)|北京大學(xué)|中國(guó)協(xié)和|復(fù)旦大學(xué)|中山大學(xué)|浙江大學(xué)|中南大學(xué)|同濟(jì)大學(xué)|更多|考研論壇您現(xiàn)在的位置醫(yī)學(xué)全在線考研院校華東地區(qū)1復(fù)旦大學(xué)報(bào)考指南正文復(fù)旦大學(xué)醫(yī)學(xué)考研生物化學(xué)筆記完整版復(fù)旦大學(xué)生物化學(xué)筆記完整版來(lái)源醫(yī)學(xué)全在線醫(yī)學(xué)考研論壇第一篇生物大分子的結(jié)構(gòu)與功能第一章氨基酸和蛋白質(zhì)一、組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸的分類(lèi)１、非極性氨基酸包括甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、極性氨基酸極性中性氨基酸色氨酸、酪氨酸、絲氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸第一篇生物大分子的結(jié)構(gòu)與功能第一章氨基酸和蛋白質(zhì)一、組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸的分類(lèi)１、非極性氨基酸包括甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、極性氨基酸極性中性氨基酸色氨酸、酪氨酸、絲氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸酸性氨基酸天冬氨酸、谷氨酸堿性氨基酸賴氨酸、精氨酸、組氨酸其中屬于芳香族氨基酸的是色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸屬于亞氨基酸的是脯氨酸含硫氨基酸包括半胱氨酸、蛋氨酸注意在識(shí)記時(shí)可以只記第一個(gè)字，如堿性氨基酸包括賴精組二、氨基酸的理化性質(zhì)１、兩性解離及等電點(diǎn)氨基酸分子中有游離的氨基和游離的羧基，能與酸或堿類(lèi)物質(zhì)結(jié)合成鹽，故它是一種兩性電解質(zhì)。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解離成陽(yáng)離子和陰離子的趨勢(shì)及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時(shí)溶液的ＰＨ稱為該氨基酸的等電點(diǎn)。２、氨基酸的紫外吸收性質(zhì)芳香族氨基酸在280NM波長(zhǎng)附近有最大的紫外吸收峰，由于大多數(shù)蛋白質(zhì)含有這些氨基酸殘基，氨基酸殘基數(shù)與蛋白質(zhì)含量成正比，故通過(guò)對(duì)280NM波長(zhǎng)的紫外吸光度的測(cè)量可對(duì)蛋白質(zhì)溶液進(jìn)行定量分析。３、茚三酮反應(yīng)氨基酸的氨基與茚三酮水合物反應(yīng)可生成藍(lán)紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570NM波長(zhǎng)處。由于此吸收峰值的大小與氨基酸釋放出的氨量成正比，因此可作為氨基酸定量分析方法。三、肽兩分子氨基酸可借一分子所含的氨基與另一分子所帶的羧基脫去１分子水縮合成最簡(jiǎn)稱正協(xié)同效應(yīng)。結(jié)合氧后由緊張態(tài)變?yōu)樗沙趹B(tài)。六、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)１、蛋白質(zhì)的兩性電離蛋白質(zhì)兩端的氨基和羧基及側(cè)鏈中的某些基團(tuán)，在一定的溶液ＰＨ條件下可解離成帶負(fù)電荷或正電荷的基團(tuán)。２、蛋白質(zhì)的沉淀在適當(dāng)條件下，蛋白質(zhì)從溶液中析出的現(xiàn)象。包括A丙酮沉淀，破壞水化層。也可用乙醇。B鹽析，將硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等加入蛋白質(zhì)溶液，破壞在水溶液中的穩(wěn)定因素電荷而沉淀。３、蛋白質(zhì)變性在某些物理和化學(xué)因素作用下，其特定的空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)的改變和生物活性的喪失。主要為二硫鍵和非共價(jià)鍵的破壞，不涉及一級(jí)結(jié)構(gòu)的改變。變性后，其溶解度降低，粘度增加，結(jié)晶能力消失，生物活性喪失，易被蛋白酶水解。常見(jiàn)的導(dǎo)致變性的因素有加熱、乙醇等有機(jī)溶劑、強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、重金屬離子及生物堿試劑、超聲波、紫外線、震蕩等。４、蛋白質(zhì)的紫外吸收由于蛋白質(zhì)分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280NM處有特征性吸收峰，可用蛋白質(zhì)定量測(cè)定。５、蛋白質(zhì)的呈色反應(yīng)A茚三酮反應(yīng)經(jīng)水解后產(chǎn)生的氨基酸可發(fā)生此反應(yīng)，詳見(jiàn)二、３B雙縮脲反應(yīng)蛋白質(zhì)和多肽分子中肽鍵在稀堿溶液中與硫酸酮共熱，呈現(xiàn)紫色或紅色。氨基酸不出現(xiàn)此反應(yīng)。蛋白質(zhì)水解加強(qiáng)，氨基酸濃度升高，雙縮脲呈色深度下降，可檢測(cè)蛋白質(zhì)水解程度。七、蛋白質(zhì)的分離和純化１、沉淀，見(jiàn)六、２２、電泳蛋白質(zhì)在高于或低于其等電點(diǎn)的溶液中是帶電的，在電場(chǎng)中能向電場(chǎng)的正極或負(fù)極移動(dòng)。根據(jù)支撐物不同，有薄膜電泳、凝膠電泳等。３、透析利用透析袋把大分子蛋白質(zhì)與小分子化合物分開(kāi)的方法。４、層析A離子交換層析，利用蛋白質(zhì)的兩性游離性質(zhì)，在某一特定ＰＨ時(shí)，各蛋白質(zhì)的電荷量及性質(zhì)不同，故可以通過(guò)離子交換層析得以分離。如陰離子交換層析，含負(fù)電量小的蛋白質(zhì)首先被洗脫下來(lái)。B分子篩，又稱凝膠過(guò)濾。小分子蛋白質(zhì)進(jìn)入孔內(nèi)，滯留時(shí)間長(zhǎng)，大分子蛋白質(zhì)不能時(shí)入孔內(nèi)而徑直流出。５、超速離心既可以用來(lái)分離純化蛋白質(zhì)也可以用作測(cè)定蛋白質(zhì)的分子量。不同蛋白質(zhì)其密度與形態(tài)各不相同而分開(kāi)。八、多肽鏈中氨基酸序列分析A分析純化蛋白質(zhì)的氨基酸殘基組成（蛋白質(zhì)水解為個(gè)別氨基酸，測(cè)各氨基酸的量及在蛋白質(zhì)中的百分組成↓測(cè)定肽鏈頭、尾的氨基酸殘基二硝基氟苯法（DNP法頭端尾端羧肽酶Ａ、Ｂ、Ｃ法等丹酰氯法↓水解肽鏈，分別分析胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶法水解芳香族氨基酸的羧基側(cè)肽鍵

簡(jiǎn)介：1生物化學(xué)生物化學(xué)Z一、選擇題一、選擇題A型題型題1氨在體內(nèi)主要轉(zhuǎn)變?yōu)槟姆N物質(zhì)解毒A尿素B尿酸C肌酸D多肽E氨基酸2組織中含量最高的組成成分是A蛋白質(zhì)B脂類(lèi)C糖D水E礦物質(zhì)3在DNA水解液中含量與DAMP相同的是ADCMPBDGMPCDIMPDDTMPEDUMP4小腸內(nèi)乳化脂肪的物質(zhì)主要由下列哪個(gè)器官合成A胰腺B胃C肝臟D小腸E十二指腸5生物素參與的化學(xué)反應(yīng)類(lèi)型是A羥化作用B脫羧作用C羧化作用D脫氨基作用E脫氫作用6三大營(yíng)養(yǎng)素是指A水，無(wú)機(jī)鹽，糖B糖，脂類(lèi)，蛋白質(zhì)C糖，脂肪，水D糖，脂肪，蛋白質(zhì)E蛋白質(zhì)，核酸，酶7核酸中連接單核苷酸之間的化學(xué)鍵是A肽鍵B磷酸二酯鍵C二硫鍵D氫鍵E糖苷鍵8長(zhǎng)期饑餓時(shí)尿中含量增高的是A葡萄糖B丙酮酸C膽紅素D酮體E脂肪9必需脂肪酸是A棕櫚酸B亞麻酸C硬脂酸D油酸E豆蔻酸10饑餓時(shí)，肝臟內(nèi)下列哪條途徑的酶活性最強(qiáng)A磷酸戊糖途徑B糖異生途徑C脂肪合成途徑D糖酵解途徑E糖原合成途徑11調(diào)節(jié)鈣磷代謝的維生素是A25OHD3B1，25（OH）2D3C1，24（OH）2D3D24，25（OH）2D3E1OHD312提供NADPH的代謝途徑是A糖酵解B糖的有氧氧化C氧化磷酸化D戊糖磷酸途徑E脂肪酸Β氧化13與MRNA中密碼5GCU3對(duì)應(yīng)的TRNA的反密碼子是A5UCG3B5UGC3C5AGC3D5CGA3E5ACG314關(guān)于腎臟鉀鹽排泄的錯(cuò)誤敘述是A多吃多排B少吃少排C不吃不排D不吃也排E以上都不是15下列說(shuō)法符合脂肪概念的是A脂肪是類(lèi)脂B脂酰甘油就是脂肪C脂肪中含有不飽和脂肪酸多D脂肪中含有磷酸基E脂肪是三脂酰甘油16食用糖中含有的糖主要是A葡萄糖B果糖C蔗糖D飴糖E麥芽糖3A氧化性B還原性C成酯D成苷E旋光性33有關(guān)DNA復(fù)制的敘述，錯(cuò)誤的是A不需DNA指導(dǎo)的RNA聚合酶B需RNA指導(dǎo)的RNA聚合酶C屬于半保留復(fù)制D需兩股DNA單鏈分別作為模板E需DNA指導(dǎo)的DNA聚合酶34合成DNA的原料是ADAMPDGMPDCMPDTMPBDADPDGDPDCDPDTDPCDATPDGTPDCTPDTTPDATPGTPCTPTTPEAMPGMPCMPTTP35葡萄糖在肝臟內(nèi)經(jīng)酶催化生成的解毒劑是A葡萄糖醛酸B葡萄糖酸C葡萄糖二酸D山梨醇E甘露醇36細(xì)胞間液與血液的主要差異是ANA含量BK含量CHCO3含量D有機(jī)酸含量E蛋白質(zhì)含量37DNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)是AΑ螺旋BΒ片層C三葉草狀D雙股螺旋E麻花狀38RNA和DNA在結(jié)構(gòu)上的主要區(qū)別是A所含戊糖不同B所含堿基不同C所含磷酸量不等D空間結(jié)構(gòu)不同E核苷酸排列順序不同39兒茶酚胺是由哪種氨基酸代謝轉(zhuǎn)變而來(lái)的A丙氨酸B酪氨酸C色氨酸D甲硫氨酸E谷氨酸40所有Α氨基酸共有的呈色反應(yīng)是A茚三酮反應(yīng)B米倫反應(yīng)C與2，4二硝基苯肼反應(yīng)D雙縮脲反應(yīng)E與三氯化鐵反應(yīng)41單純蛋白質(zhì)中含量最少的元素是ACBHCODNES42不存在于RNA分子中的堿基是ACBTCUDAEG43經(jīng)氧化脫氨基作用生成Α酮戊二酸A天冬氨酸B蘇氨酸C亮氨酸D谷氨酸E酪氨酸44標(biāo)準(zhǔn)氨基酸的分子中沒(méi)有A氨基B羥甲基C甲基D醛基E羥基45脂肪大量動(dòng)員時(shí)，血內(nèi)運(yùn)輸脂肪酸的載體是ACMBVLDLCLDLDHDLE清蛋白46維系蛋白質(zhì)Α螺旋結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵是A肽鍵B離子鍵C二硫鍵D氫鍵E疏水鍵471克分子葡萄糖酵解時(shí)生成ATP的克分子數(shù)是A1B2C3D4E548編碼氨基酸的密碼子有A20個(gè)B64個(gè)C61個(gè)D60個(gè)E16個(gè)49一個(gè)蛋白質(zhì)分子含有二硫鍵所以該蛋白質(zhì)含有

簡(jiǎn)介：第三章第三章氨基酸氨基酸提要提要ΑΑ氨基酸是蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子，當(dāng)用酸、堿或蛋白酶水解蛋白質(zhì)時(shí)可獲氨基酸是蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子，當(dāng)用酸、堿或蛋白酶水解蛋白質(zhì)時(shí)可獲得它們。蛋白質(zhì)中的氨基酸都是得它們。蛋白質(zhì)中的氨基酸都是L型的。但堿水解得到的氨基酸是型的。但堿水解得到的氨基酸是D型和型和L型的消旋混合物。型的消旋混合物。參與蛋白質(zhì)組成的基本氨基酸只有參與蛋白質(zhì)組成的基本氨基酸只有2020種。此外還有若干種氨基酸在某種。此外還有若干種氨基酸在某些蛋白質(zhì)中存在，但它們都是在蛋白質(zhì)生物合成后由相應(yīng)是基本氨基些蛋白質(zhì)中存在，但它們都是在蛋白質(zhì)生物合成后由相應(yīng)是基本氨基酸（殘基）經(jīng)化學(xué)修飾而成。除參與蛋白質(zhì)組成的氨基酸外，還有很酸（殘基）經(jīng)化學(xué)修飾而成。除參與蛋白質(zhì)組成的氨基酸外，還有很多種其他氨基酸存在與各種組織和細(xì)胞中，有的是多種其他氨基酸存在與各種組織和細(xì)胞中，有的是ΒΒ、Γ?；颚うぐ被幔被?，有些是有些是D型氨基酸。型氨基酸。氨基酸是兩性電解質(zhì)。當(dāng)氨基酸是兩性電解質(zhì)。當(dāng)PHPH接近接近1時(shí)，氨基酸的可解離基團(tuán)全部質(zhì)子時(shí)，氨基酸的可解離基團(tuán)全部質(zhì)子化，當(dāng)化，當(dāng)PHPH在1313左右時(shí)，則全部去質(zhì)子化。在這中間的某一左右時(shí)，則全部去質(zhì)子化。在這中間的某一PHPH（因不（因不同氨基酸而異）同氨基酸而異），氨基酸以等電的兼性離子（，氨基酸以等電的兼性離子（H3NCHRCOOH3NCHRCOO）狀態(tài)存）狀態(tài)存在。某一氨基酸處于凈電荷為零的兼性離子狀態(tài)時(shí)的介質(zhì)在。某一氨基酸處于凈電荷為零的兼性離子狀態(tài)時(shí)的介質(zhì)PHPH稱為該氨稱為該氨基酸的等電點(diǎn)，用基酸的等電點(diǎn)，用PIPI表示。表示。所有的所有的ΑΑ氨基酸都能與茚三酮發(fā)生顏色反應(yīng)。氨基酸都能與茚三酮發(fā)生顏色反應(yīng)。ΑNH2ΑNH2與2424二硝基氟苯二硝基氟苯（DNFBDNFB）作用產(chǎn)生相應(yīng)的）作用產(chǎn)生相應(yīng)的DNPDNP氨基酸（氨基酸（SANGERSANGER反應(yīng)）反應(yīng)）；ΑNH2ΑNH2與苯乙與苯乙硫氰酸酯（硫氰酸酯（PITCPITC）作用形成相應(yīng)氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（）作用形成相應(yīng)氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（EDMANEDMAN反應(yīng)）反應(yīng)）。胱氨酸中的二硫鍵可用氧化劑（如過(guò)甲酸）或還原劑。胱氨酸中的二硫鍵可用氧化劑（如過(guò)甲酸）或還原劑（如巰基乙醇）斷裂。半胱氨酸的（如巰基乙醇）斷裂。半胱氨酸的SHSH基在空氣中氧化則成二硫鍵。這基在空氣中氧化則成二硫鍵。這幾個(gè)反應(yīng)在氨基酸荷蛋白質(zhì)化學(xué)中占有重要地位。幾個(gè)反應(yīng)在氨基酸荷蛋白質(zhì)化學(xué)中占有重要地位。除甘氨酸外除甘氨酸外ΑΑ氨基酸的氨基酸的ΑΑ碳是一個(gè)手性碳原子，因此碳是一個(gè)手性碳原子，因此ΑΑ氨基酸具有光氨基酸具有光谷氨酸谷氨酸GLUTAMICGLUTAMICACIDACIDGLUGLUE蘇氨酸蘇氨酸THREONINETHREONINETHRTHRTGLNGLN和或GLUGLUGLSGLSZ甘氨酸甘氨酸GLYCINEGLYCINEGLYGLYG色氨酸色氨酸TRYPTOPHANTRYPTOPHANTRPTRPW組氨酸組氨酸HISTIDINEHISTIDINEHISHISH酪氨酸酪氨酸TYROSINETYROSINETYRTYRY異亮氨酸異亮氨酸ISOLEUCINEISOLEUCINEILEILEI纈氨酸纈氨酸VALINEVALINEVALVALV2、計(jì)算賴氨酸的、計(jì)算賴氨酸的ΕΑNH320ΕΑNH320被解離時(shí)的溶液被解離時(shí)的溶液PHPH。9999解解PHPHPKAPKALG20LG20PKAPKA10531053見(jiàn)表見(jiàn)表3333，P133P133PHPH10531053LG20LG209839833、計(jì)算谷氨酸的、計(jì)算谷氨酸的ΓCOOHΓCOOH三分之二被解離時(shí)的溶液三分之二被解離時(shí)的溶液PHPH。4646解解PHPHPKAPKALG23LG23PKAPKA425425PHPH42542501760176442644264、計(jì)算下列物質(zhì)、計(jì)算下列物質(zhì)03MOLL03MOLL溶液的溶液的PHPHAA亮氨酸鹽酸鹽；亮氨酸鹽酸鹽；BB亮氨酸鈉亮氨酸鈉鹽；鹽；CC等電亮氨酸。等電亮氨酸。AA約146B146B約115115CC約6056055、根據(jù)表、根據(jù)表3333中氨基酸的中氨基酸的PKAPKA值，計(jì)算下列氨基酸的值，計(jì)算下列氨基酸的PIPI值丙氨酸、值丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。PI6025023221076PI6025023221076解解PIPI1212（PKA1PKA1PKA2PKA2）PIALAPIALA1212（234969234969）602602PICYSPICYS1212（17110781711078）502502PIGLUPIGLU1212（219425219425）322322

簡(jiǎn)介：1大理學(xué)院成人高等教育大理學(xué)院成人高等教育生物化學(xué)生物化學(xué)課程作業(yè)課程作業(yè)第一章至第三章第一章至第三章一、名詞解釋一、名詞解釋1、蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)中共價(jià)連接的氨基酸殘基的排列順序包括二硫鍵的位置。2、蛋白質(zhì)變性是指蛋白質(zhì)在某些物理和化學(xué)因素作用下其特定的空間構(gòu)象被改變，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)的改變和生物活性的喪失，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)變性。3、DNA的解鏈溫度（TM）DNA的變性發(fā)生在一定范圍內(nèi)，這個(gè)溫度范圍的中點(diǎn)稱為溶解溫度，用（TM）表示。4、模體模體MOTIF表示具有特定功能的或作為一個(gè)獨(dú)立結(jié)構(gòu)域一部分的相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)的聚合體，它一般被稱為功能模體（FUNCTIONALMOTIF）或結(jié)構(gòu)模體（STRUCTURALMOTIF），相當(dāng)于超二級(jí)結(jié)構(gòu)（5、酶催化特定化學(xué)反應(yīng)的蛋白質(zhì)、RNA或其復(fù)合體。是生物催化劑，能通過(guò)降低反應(yīng)的活化能加快反應(yīng)速度，但不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)。絕大多數(shù)酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)。具有催化效率高、專一性強(qiáng)、作用條件溫和等特點(diǎn)。6、酶的活性中心酶分子中氨基酸殘基的側(cè)鏈有不同的化學(xué)組成。其中一些與酶的活性密切相關(guān)的化學(xué)基團(tuán)稱作酶的必需基團(tuán)。。這些必需基團(tuán)在一級(jí)結(jié)構(gòu)上可能相距很遠(yuǎn)，但在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成具有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，能和底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。這一區(qū)域稱為酶的活性中心。二、簡(jiǎn)答題二、簡(jiǎn)答題1、簡(jiǎn)述蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要形式及其結(jié)構(gòu)特點(diǎn)。蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)（SECONDARYSTRUCTUREOFPROTEIN）指蛋白質(zhì)多肽鏈本身的折疊和盤(pán)繞的方式。二級(jí)結(jié)構(gòu)主要有Α螺旋、Β折疊、Β轉(zhuǎn)角。常見(jiàn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)有Α螺旋和Β折疊。二級(jí)結(jié)構(gòu)是通過(guò)骨架上的羰基和酰胺基團(tuán)之間形成的氫鍵維持的，氫鍵是穩(wěn)定二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要作用力。蛋白質(zhì)在形成立體結(jié)構(gòu)時(shí)，其多肽鏈部分首先折疊成Α型螺旋（ΑHELIX）和Β型ΒSHEET結(jié)構(gòu)，并由此進(jìn)一步可折疊成球形。此時(shí)，將Α螺旋和Β型3一、名詞解釋一、名詞解釋1、糖酵解在缺氧狀態(tài)下，葡萄糖生成乳酸撾程。2、酮體脂肪酸在肝內(nèi)進(jìn)行代謝時(shí)所產(chǎn)生的特殊中間產(chǎn)物，。包括乙酰乙酸、Β羥丁酸及丙酮。3、脂肪動(dòng)員脂庫(kù)中貯存的脂肪經(jīng)常有一部分經(jīng)脂肪酶的水解作用而釋放出脂肪酸與甘油稱為脂肪的動(dòng)員。4、物質(zhì)在生物氧化過(guò)程中，常生成一些含有高能鍵的化合物，而這些化合物可直接偶聯(lián)ATP或GTP的合成，這種產(chǎn)生ATP等高能分子的方式稱為底物水平磷酸化。5、PO比值指物質(zhì)氧化時(shí)，每消耗1個(gè)原子氧所消耗無(wú)機(jī)磷的摩爾數(shù)（或ATP摩爾數(shù)），即生成ATP的克分子數(shù)。6、一碳單位某些氨基酸分解代謝過(guò)程中產(chǎn)生含有一個(gè)碳原子的基團(tuán)，包括甲基、亞甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亞氨甲基等。二、簡(jiǎn)答題二、簡(jiǎn)答題1、簡(jiǎn)述磷酸戊糖途徑的生理意義。、產(chǎn)生大量的NADPH，為細(xì)胞的各種合成反應(yīng)提供還原劑（力），比如參與脂肪酸和固醇類(lèi)物質(zhì)的合成。2、在紅細(xì)胞中保證谷胱甘肽的還原狀態(tài)。3、該途徑的中間產(chǎn)物為許多物質(zhì)的合成提供原料4、非氧化重排階段的一系列中間產(chǎn)物及酶類(lèi)與光合作用中卡爾文循環(huán)的大多數(shù)中間產(chǎn)物和酶相同，因而磷酸戊糖途徑可與光合作用聯(lián)系起來(lái)，并實(shí)現(xiàn)某些單糖間的互變。5、PPP途徑是由葡萄糖直接氧化起始的可單獨(dú)進(jìn)行氧化分解的途徑。因此可以和EMP、TCA相互補(bǔ)充、相互配合，增加機(jī)體的適應(yīng)能力2、簡(jiǎn)述NADH氧化呼吸鏈的組成、排列順序及氧化磷酸化的偶聯(lián)部位。又稱電子傳遞鏈，是由一系列電子載體構(gòu)成的，從NADH或FADH2向氧傳遞電子的系統(tǒng)。還原型輔酶通過(guò)呼吸鏈再氧化的過(guò)程稱為電子傳遞過(guò)程。其中的氫以質(zhì)子形式脫下，電子沿呼吸鏈轉(zhuǎn)移到分子氧，形成粒子型氧，再與質(zhì)子結(jié)合生成水。放出的能量則使

簡(jiǎn)介：生物化學(xué)復(fù)習(xí)重點(diǎn)1生物化學(xué)名詞解釋集錦生物化學(xué)名詞解釋集錦第一章第一章蛋白質(zhì)1兩性離子（DIPOLARION）2必需氨基酸（ESSENTIALAMINOACID）3等電點(diǎn)ISOELECTRICPOINTPI4稀有氨基酸RAREAMINOACID5非蛋白質(zhì)氨基酸NONPROTEINAMINOACID6構(gòu)型CONFIGURATION7蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)PROTEINPRIMARYSTRUCTURE8構(gòu)象CONFMATION9蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)PROTEINSECONDARYSTRUCTURE10結(jié)構(gòu)域DOMAIN11蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)PROTEINTERTIARYSTRUCTURE12氫鍵HYDROGENBOND13蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)PROTEINQUATERNARYSTRUCTURE14離子鍵IONICBOND15超二級(jí)結(jié)構(gòu)SUPERSECONDARYSTRUCTURE16疏水鍵HYHOBICBOND17范德華力VANDERWAALSFCE18鹽析SALTINGOUT19鹽溶SALTINGIN20蛋白質(zhì)的變性DENATURATION21蛋白質(zhì)的復(fù)性RENATURATION22蛋白質(zhì)的沉淀作用PRECIPITATION23凝膠電泳（GELELECTROPHESIS）24層析（CHROMATOGRAPHY）第二章第二章核酸1單核苷酸MONONUCLEOTIDE2磷酸二酯鍵（PHOSPHODIESTERBONDS）3不對(duì)稱比率（DISSYMMETRYRATIO）4堿基互補(bǔ)規(guī)律COMPLEMENTARYBASEPAIRING5反密碼子（ANTICODON）6順?lè)醋樱–ISTRON）7核酸的變性與復(fù)性（DENATURATION、RENATURATION）8退火（ANNEALING）9增色效應(yīng)（HYPERCHROMICEFFECT）10減色效應(yīng)（HYPOCHROMICEFFECT）11噬菌體（PHAGE）12發(fā)夾結(jié)構(gòu)（HAIRPINSTRUCTURE）13DNA的熔解溫度（MELTINGTEMPERATURETM）14分子雜交（MOLECULARHYBRIDIZATION）15環(huán)化核苷酸CYCLICNUCLEOTIDE第三章第三章酶與輔酶酶與輔酶1米氏常數(shù)（KM值）2底物專一性（SUBSTRATESPECIFICITY）3輔基（PROSTHETICGROUP）4單體酶（MONOMERICENZYME）5寡聚酶（OLIGOMERICENZYME）6多酶體系（MULTIENZYMESYSTEM）7激活劑（ACTIVAT）8抑制劑（INHIBITINHIBITON）9變構(gòu)酶（ALLOSTERICENZYME）10同工酶（ISOZYME）11誘導(dǎo)酶（INDUCEDENZYME）12酶原（ZYMOGEN）13酶的比活力（ENZYMATICCOMPAREENERGY）14活性中心（ACTIVECENTER）第四章第四章生物氧化與氧化磷酸化生物氧化與氧化磷酸化1生物氧化（BIOLOGICALOXIDATION）2呼吸鏈（RESPIRATYCHAIN）3氧化磷酸化（OXIDATIVEPHOSPHYLATION）4磷氧比PO（PO）5底物水平磷酸化（SUBSTRATELEVELPHOSPHYLATION）6能荷（ENERGYG第五章第五章糖代謝1糖異生GLYCOGENOLYSIS2Q酶QENZYME3乳酸循環(huán)LACTATECYCLE4發(fā)酵FERMENTATION5變構(gòu)調(diào)節(jié)ALLOSTERICREGULATION6糖酵解途徑GLYCOLYTICPATHWAY7糖的有氧氧化AEROBICOXIDATION8肝糖原分解GLYCOGENOLYSIS9磷酸戊糖途徑PENTOSEPHOSPHATEPATHWAY生物化學(xué)復(fù)習(xí)重點(diǎn)3第一章第一章蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)1兩性離子指在同一氨基酸分子上含有等量的正負(fù)兩種電荷，又稱兼性離子或偶極離子。2必需氨基酸指人體（和其它哺乳動(dòng)物）自身不能合成，機(jī)體又必需，需要從飲食中獲得的氨基酸。3氨基酸的等電點(diǎn)指氨基酸的正離子濃度和負(fù)離子濃度相等時(shí)的PH值，用符號(hào)PI表示。4稀有氨基酸指存在于蛋白質(zhì)中的20種常見(jiàn)氨基酸以外的其它罕見(jiàn)氨基酸，它們是正常氨基酸的衍生物。5非蛋白質(zhì)氨基酸指不存在于蛋白質(zhì)分子中而以游離狀態(tài)和結(jié)合狀態(tài)存在于生物體的各種組織和細(xì)胞的氨基酸。6構(gòu)型指在立體異構(gòu)體中不對(duì)稱碳原子上相連的各原子或取代基團(tuán)的空間排布。構(gòu)型的轉(zhuǎn)變伴隨著共價(jià)鍵的斷裂和重新形成。7蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序，以及二硫鍵的位置。8構(gòu)象指有機(jī)分子中，不改變共價(jià)鍵結(jié)構(gòu)，僅單鍵周?chē)脑有D(zhuǎn)所產(chǎn)生的原子的空間排布。一種構(gòu)象改變?yōu)榱硪环N構(gòu)象時(shí)，不涉及共價(jià)鍵的斷裂和重新形成。構(gòu)象改變不會(huì)改變分子的光學(xué)活性。9蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)指在蛋白質(zhì)分子中的局部區(qū)域內(nèi)，多肽鏈沿一定方向盤(pán)繞和折疊的方式。10結(jié)構(gòu)域指蛋白質(zhì)多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步卷曲折疊成幾個(gè)相對(duì)獨(dú)立的近似球形的組裝體。11蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上借助各種次級(jí)鍵卷曲折疊成特定的球狀分子結(jié)構(gòu)的構(gòu)象。12氫鍵指蛋白質(zhì)在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上借助各種次級(jí)鍵卷曲折疊成特定的球狀分子結(jié)構(gòu)的構(gòu)象。13蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)指多亞基蛋白質(zhì)分子中各個(gè)具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈以適當(dāng)方式聚合所呈現(xiàn)的三維結(jié)構(gòu)。14離子鍵帶相反電荷的基團(tuán)之間的靜電引力，也稱為靜電鍵或鹽鍵。15超二級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)分子中相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)單位組合在一起所形成的有規(guī)則的、在空間上能辨認(rèn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體。16疏水鍵非極性分子之間的一種弱的、非共價(jià)的相互作用。如蛋白質(zhì)分子中的疏水側(cè)鏈避開(kāi)水相而相互聚集而形成的作用力。17范德華力中性原子之間通過(guò)瞬間靜電相互作用產(chǎn)生的一種弱的分子間的力。當(dāng)兩個(gè)原子之間的距離為它們的范德華半徑之和時(shí)，范德華力最強(qiáng)。18鹽析在蛋白質(zhì)溶液中加入一定量的高濃度中性鹽（如硫酸氨），使蛋白質(zhì)溶解度降低并沉淀析出的現(xiàn)象稱為鹽析。19鹽溶在蛋白質(zhì)溶液中加入少量中性鹽使蛋白質(zhì)溶解度增加的現(xiàn)象。20蛋白質(zhì)的變性作用蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象遭到破壞導(dǎo)致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在受到光照、熱、有機(jī)溶劑以及一些變性劑的作用時(shí)，次級(jí)鍵遭到破壞導(dǎo)致天然構(gòu)象的破壞，但其一級(jí)結(jié)構(gòu)不發(fā)生改變。21蛋白質(zhì)的復(fù)性指在一定條件下，變性的蛋白質(zhì)分子恢復(fù)其原有的天然構(gòu)象并恢復(fù)生物活性的現(xiàn)象。22蛋白質(zhì)的沉淀作用在外界因素影響下，蛋白質(zhì)分子失去水化膜或被中和其所帶電荷，導(dǎo)致溶解度降低從而使蛋白質(zhì)變得不穩(wěn)定而沉淀的現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的沉淀作用。23凝膠電泳以凝膠為介質(zhì)，在電場(chǎng)作用下分離蛋白質(zhì)或核酸等分子的分離純化技術(shù)。24層析按照在移動(dòng)相（可以是氣體或液體）和固定相（可以是液體或固體）之間的分配比例將混合成分分開(kāi)的技術(shù)。第二章第二章核酸核酸1單核苷酸MONONUCLEOTIDE核苷與磷酸縮合生成的磷酸酯稱為單核苷酸。2磷酸二酯鍵（PHOSPHODIESTERBONDS）單核苷酸中，核苷的戊糖與磷酸的羥基之間形成的磷酸酯鍵。3不對(duì)稱比率（DISSYMMETRYRATIO）不同生物的堿基組成由很大的差異，這可用不對(duì)稱比率（AT）（GC）示。4堿基互補(bǔ)規(guī)律COMPLEMENTARYBASEPAIRING在形成雙螺旋結(jié)構(gòu)的過(guò)程中，由于各種堿基的大小與結(jié)構(gòu)的不同，使得堿基之間的互補(bǔ)配對(duì)只能在GC（或CG）和AT（或TA）之間進(jìn)行，這種堿基配對(duì)的規(guī)律就稱為堿基配對(duì)

簡(jiǎn)介：1王鏡巖生物化學(xué)名詞解釋王鏡巖生物化學(xué)名詞解釋1氨基酸（AMINOACID）是含有一個(gè)堿性氨基（NH2）和一個(gè)酸性羧基COOH的有機(jī)化合物，氨基一般連在Α碳上。氨基酸是蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子。2必需氨基酸（ESSENTIALAMINOACID）指人（或其它脊椎動(dòng)物）（賴氨酸，蘇氨酸等）自己不能合成，需要從食物中獲得的氨基酸。3非必需氨基酸（NONESSENTIALAMINOACID）指人（或其它脊椎動(dòng)物）自己能由簡(jiǎn)單的前體合成不需要從食物中獲得的氨基酸。4等電點(diǎn)（PIISOELECTRICPOINT）使氨基酸處于兼性離子狀態(tài)，在電場(chǎng)中不遷移（分子的靜電荷為零）的PH值。5茚三酮反應(yīng)（NINHYDRINREACTION）在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應(yīng)生成紫色（與脯氨酸及羥脯氨酸反應(yīng)生成黃色）化合物的反應(yīng)。6層析（CHROMATOGRAPHY）按照在移動(dòng)相和固定相（可以是氣體或液體）之間的分配比例將混合成分分開(kāi)的技術(shù)。7離子交換層析（IONEXCHANGECOLUMN）一種用離子交換樹(shù)脂作支持劑的層析技術(shù)。8透析（DIALYSIS）利用蛋白質(zhì)分子不能通過(guò)半透膜的性質(zhì)，使蛋白質(zhì)和其他小分子物質(zhì)如無(wú)機(jī)鹽、單糖等分開(kāi)的一種分離純化技術(shù)。9凝膠過(guò)濾層析（GELFILTRATIONCHROMATOGRAPHY，GPC）也叫做分子排阻層析凝膠滲透層析。一種利用帶孔凝膠珠作基質(zhì)，按照分子大小分離蛋白質(zhì)或其它分子混合物的層析技術(shù)。10親合層析（AFFINITYCHROMATOGRAPH）利用共價(jià)連接有特異配體的層析介質(zhì)，分離蛋白質(zhì)混合物中能特異結(jié)合配體的目的蛋白質(zhì)或其它分子的層析技術(shù)。11高壓液相層析（HPLC）使用顆粒極細(xì)的介質(zhì)，在高壓下分離蛋白質(zhì)或其他分子混合物的層析技術(shù)。12凝膠電泳（GELELECTROPHESIS）以凝膠為介質(zhì)，在電場(chǎng)作用下分離蛋白質(zhì)或核酸的分離純化技術(shù)。13SDS聚丙烯酰氨凝膠電泳（SDSPAGE）在去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰氨凝膠電泳。SDSPAGE只是按照分子的大小，而不是根據(jù)分子所帶的電荷大小分離的。14等電聚焦電泳（IEF）利用一種特殊的緩沖液（兩性電解質(zhì)）在聚丙烯酰氨凝膠制造一個(gè)PH梯度，電泳時(shí)，每種蛋白質(zhì)遷移到它的等電點(diǎn)（PI）處，即梯度為某一PH時(shí)，就不再帶有凈的正或負(fù)電荷了。15雙向電泳（TWODIMENSIONALELECTROPHESE）等電聚焦電泳和SDSPAGE的組合，即先進(jìn)行等電聚焦電泳（按照PI）分離，然后再進(jìn)行SDSPAGE（按照分子大小分離）。經(jīng)染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質(zhì)圖。16EDMAN降解（EDMANDEGRADATION）從多肽鏈游離的N末端測(cè)定氨基酸殘基的序列的過(guò)程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯PITC修飾，然后從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經(jīng)層析鑒定，余下的多肽鏈（少了一個(gè)殘基）被回收再進(jìn)行下一輪降解循環(huán)。17同源蛋白質(zhì)（HOMOLOGOUSPROTEIN）在不同生物體內(nèi)行使相同或相似功能的蛋白質(zhì)，例如血紅蛋白。18構(gòu)型（CONFIGURATION）有機(jī)分子中各個(gè)原子特有的固定的空間排列。這種排列不經(jīng)過(guò)共價(jià)鍵的斷裂和重新形成是不會(huì)改變的。構(gòu)型的改變往往使分子的光學(xué)活性發(fā)生變化。19構(gòu)象（CONFMATION）由于單鍵旋轉(zhuǎn)引起的組成原子的不同排列。一種構(gòu)象改變?yōu)榱硪环N構(gòu)象時(shí)，不要求共價(jià)鍵的斷裂和重新形成。構(gòu)象改變不會(huì)改變分子的光學(xué)活性。20蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)（PRIMARYSTRUCTURE）指多肽鏈的氨基酸序列。21蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)主鏈的折疊產(chǎn)生由氫鍵維系的有規(guī)則的構(gòu)象。常見(jiàn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)有Α螺旋、Β折疊片、Β轉(zhuǎn)角和無(wú)規(guī)卷曲。22蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)（PROTEINTERTIARYSTRUCTURE）多肽鏈借助各種非共價(jià)鍵彎曲、折疊成具特定走向的緊密球狀構(gòu)象。它包括一級(jí)結(jié)構(gòu)中相距較遠(yuǎn)的肽段之間的幾何相互關(guān)系和側(cè)鏈在三維空間中彼此間的相互關(guān)系。三級(jí)結(jié)構(gòu)主要是靠氨基酸側(cè)鏈之間的疏水相互作用、氫鍵、范德華力和鹽鍵離子鍵維持的。23蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)（PROTEINQUATERNARYSTRUCTURE）寡聚蛋白質(zhì)所有，EG血紅蛋白，寡聚蛋白質(zhì)中各亞基之間在空間上的相互關(guān)系和結(jié)合方式。24Α螺旋（ΑHELIV）P207要點(diǎn)12325超二級(jí)結(jié)構(gòu)（SUPERSECONDARYSTRUCTURE）在蛋白質(zhì)中，特別是球蛋白中，經(jīng)常可以看到由若干相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的，種類(lèi)不多的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合或二級(jí)結(jié)構(gòu)串，在各種蛋白質(zhì)中充當(dāng)三級(jí)結(jié)構(gòu)的構(gòu)件。分為ΑΑΒΑΒΒΒ三種26結(jié)構(gòu)域（DOMAIN）多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)或超二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上形成三級(jí)結(jié)構(gòu)的局部折疊區(qū)，它是相對(duì)獨(dú)立的緊密球狀實(shí)體。27疏水相互作用HYHOBICINTERACTION水介質(zhì)中球狀蛋白質(zhì)的折疊總是傾向于把疏水殘基埋藏在分子的內(nèi)部的現(xiàn)象。28蛋白質(zhì)變性（DENATURATION）天然蛋白質(zhì)受到某些物理因素如加熱、紫外線照射、高溫和表面張力等或化學(xué)因素如有機(jī)溶劑、脲、胍、酸、堿等的影響時(shí)，生物活性喪失，溶解度降低，不對(duì)稱程度增高以及其他的物理化學(xué)常數(shù)發(fā)生改變，這種過(guò)程稱蛋白質(zhì)變性。其實(shí)質(zhì)是次級(jí)鍵被破壞，但一級(jí)結(jié)構(gòu)仍完好。29蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子所有原子和基團(tuán)在三維空間結(jié)構(gòu)的構(gòu)象及走向。30肌紅蛋白（MYOGLOBIN）是由一條肽鏈和一個(gè)血紅素輔基組成的結(jié)合蛋白，是肌肉內(nèi)儲(chǔ)存氧的蛋白質(zhì)，它的氧飽和曲線為雙曲線型。360尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP）含有尼克酰胺的輔酶，在某些氧化還原中起著氫原子和電子載體的作用，常常作為脫氫酶的輔酶。61黃素單核苷酸（FMN）一種核黃素磷酸，是某些氧化還原反應(yīng)的輔酶。62硫胺素焦磷酸（THIAMINEPHOSPHATE）是維生素B1的輔酶形式，參與轉(zhuǎn)醛基反應(yīng)。63黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）是某些氧化還原反應(yīng)的輔酶，含有核黃素。64磷酸吡哆醛（PYIDOXALPHOSPHATE）是維生素B6（吡哆醇）的衍生物，是轉(zhuǎn)氨酶，脫羧酶和消旋酶的酶。65生物素（BIOTIN）參與脫羧反應(yīng)的一種酶的輔助因子。66輔酶ACOENZYMEA一種含有泛酸的輔酶，在某些酶促反應(yīng)中作為?；妮d體。67轉(zhuǎn)氨酶（TRANSAMINASE）稱為氨基轉(zhuǎn)移酶，在該酶的催化下，一個(gè)Α氨基酸的氨基可轉(zhuǎn)移給別一個(gè)Α酮酸。68糖類(lèi)多羥醛或多羥酮及其縮聚物和某些衍生物的總稱。69變旋（MUTAROTATION）一種具旋光性的物質(zhì)的溶液，經(jīng)放置，其旋光率發(fā)生改變的現(xiàn)象。70糖苷（DLYCOSIDE）單糖半縮醛羥基與另一個(gè)分子的羥基，胺基或巰基縮合形成的含糖衍生物。71，肽聚糖（PEPTIDOGLYCAN）N乙酰葡萄糖胺和N乙酰胞壁酸交替連接的雜多糖與不同的肽交叉連接形成的大分子。肽聚糖是許多細(xì)菌細(xì)胞壁的主要成分。72糖蛋白（GLYCOPROTEIN）含有共價(jià)連接的葡萄糖殘基的蛋白質(zhì)。73糖胺聚糖由含己糖醛酸和己糖胺成分的重復(fù)二糖單位構(gòu)成。74蛋白聚糖（PROTEOGLYCAN）一類(lèi)特殊的糖蛋白，由一條或多條糖胺聚糖和一個(gè)核心蛋白共價(jià)連接而成。75三脂酰甘油（TRIACYLGLYCEROL）稱為甘油三酯。一種含有與甘油酯化的三個(gè)脂?；孽?。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。76生物膜（BIOLIGICALMEMBRANE）鑲嵌有蛋白質(zhì)的脂雙層，起著劃分和分隔細(xì)胞和細(xì)胞器作用，生物膜也是與許多能量轉(zhuǎn)化和細(xì)胞內(nèi)通訊有關(guān)的重要部位。77內(nèi)在膜蛋白（INTEGRALMEMBRANEPROTEIN）插入脂雙層的疏水核和完全跨越脂雙層的膜蛋白。78外周膜蛋白（PERIPHERALMEMBRANEPROTEIN）通過(guò)與膜脂的極性頭部或內(nèi)在的膜蛋白的離子相互作用和形成氫鍵與膜的內(nèi)或外表面弱結(jié)合的膜蛋白。79流動(dòng)鑲嵌模型（FLUIDMOSAICMODEL）針對(duì)生物膜的結(jié)構(gòu)提出的一種模型。在這個(gè)模型中，生物膜被描述成鑲嵌有蛋白質(zhì)的流體脂雙層，脂雙層在結(jié)構(gòu)和功能上都表現(xiàn)出不對(duì)稱性。有的蛋白質(zhì)“鑲“在脂雙層表面，有的則部分或全部嵌入其內(nèi)部，有的則橫跨整個(gè)膜。另外脂和膜蛋白可以進(jìn)行橫向擴(kuò)散。80通透系數(shù)（PERMEABILITYCOEFFICIENT）是離子或小分子擴(kuò)散過(guò)脂雙層膜能力的一種量度。通透系數(shù)大小與這些離子或分子在非極性溶液中的溶解度成比例。81通道蛋白（CHANNELPROTEIN）是帶有中央水相通道的內(nèi)在膜蛋白，它可以使大小適合的離子或分子從膜的任一方向穿過(guò)膜。82（膜）孔蛋白（PEPROTEIN）其含意與膜通道蛋白類(lèi)似，只是該術(shù)語(yǔ)常用于細(xì)菌。83被動(dòng)轉(zhuǎn)運(yùn)（PASSIVETRANSPT）稱為易化擴(kuò)散。是一種轉(zhuǎn)運(yùn)方式，通過(guò)該方式溶質(zhì)特異的結(jié)合于一個(gè)轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白上，然后被轉(zhuǎn)運(yùn)過(guò)膜，但轉(zhuǎn)運(yùn)是沿著濃度梯度下降方向進(jìn)行的，所以被動(dòng)轉(zhuǎn)達(dá)不需要能量的支持。84主動(dòng)轉(zhuǎn)運(yùn)（ACTIVETRANSPT）一種轉(zhuǎn)運(yùn)方式，通過(guò)該方式溶質(zhì)特異的結(jié)合于一個(gè)轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白上然后被轉(zhuǎn)運(yùn)過(guò)膜，與被動(dòng)轉(zhuǎn)運(yùn)運(yùn)輸方式相反，主動(dòng)轉(zhuǎn)運(yùn)是逆著濃度梯度下降方向進(jìn)行的，所以主動(dòng)轉(zhuǎn)運(yùn)需要能量的驅(qū)動(dòng)。在原發(fā)主動(dòng)轉(zhuǎn)運(yùn)過(guò)程中能源可以是光，ATP或電子傳遞；而第二級(jí)主動(dòng)轉(zhuǎn)運(yùn)是在離子濃度梯度下進(jìn)行的。85協(xié)同運(yùn)輸（CONTRANSPT）兩種不同溶質(zhì)的跨膜的耦聯(lián)轉(zhuǎn)運(yùn)。可以通過(guò)一個(gè)轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白進(jìn)行同一方向（同向轉(zhuǎn)運(yùn)）或反方向（反向轉(zhuǎn)運(yùn)）轉(zhuǎn)運(yùn)。86胞吞（信用）（ENDOCYTOSIS）物質(zhì)被質(zhì)膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物質(zhì)在囊泡內(nèi)）被帶入到細(xì)胞內(nèi)的過(guò)程。87核苷（NUCLEOSIDE）是嘌呤或嘧啶堿通過(guò)共價(jià)鍵與戊糖連接組成的化合物。核糖與堿基一般都是由糖的異頭碳與嘧啶的N1或嘌呤的N9之間形成的ΒN糖鍵連接。88核苷酸（UNCLEOSIDE）核苷的戊糖成分中的羥基磷酸化形成的化合物。89CAMPCYCLEAMP3ˊ5ˊ環(huán)腺苷酸，是細(xì)胞內(nèi)的第二信使，由于某部些激素或其它分子信號(hào)刺激激活腺苷酸環(huán)化酶催化ATP環(huán)化形成的。90磷酸二酯鍵（PHOSPHODIESTERLINKAGE）一種化學(xué)基團(tuán)，指一分子磷酸與兩個(gè)醇（羥基）酯化形成的兩個(gè)酯鍵。該酯鍵成了兩個(gè)醇之間的橋梁。例如一個(gè)核苷的3ˊ羥基與另一個(gè)核苷的5ˊ羥基與同一分子磷酸酯化，就形成了一個(gè)磷酸二酯鍵。91脫氧核糖核酸（DNA）含有特殊脫氧核糖核苷酸序列的聚脫氧核苷酸，脫氧核苷酸之間是是通過(guò)3ˊ5ˊ磷酸二酯鍵連接的。DNA是遺傳信息的載體。