激光拉曼光譜與紅外光譜法研究氨基酸金屬配合物.pdf

1、氨基酸是生物體內(nèi)大量存在的一類生物配體，是蛋白質(zhì)、酶等的基本結(jié)構(gòu)單元。各種氨基酸與金屬配合參與人體內(nèi)的各種代謝及生理生化過程，在生命過程中所扮演著極其重要角色。因此，對氨基酸金屬配合物的研究可以為復(fù)雜生物體的深入研究提供十分重要的信息和有益的基礎(chǔ)。
　　 本論文主要研究L-谷氨酸、L-半胱氨酸、L-苯丙氨酸及其鋅配合物的結(jié)構(gòu)和配位反應(yīng)的機(jī)理。通過對這三種氨基酸及其鋅配合物的電導(dǎo)率的測定，探討反應(yīng)時間、反應(yīng)溫度、介質(zhì)pH值對氨基酸

2、鋅配位反應(yīng)體系的影響，確定三種氨基酸鋅配合物的配比：L-Glu:Zn為1∶1;L-Cys:Zn為2:1;L-Phe:Zn為2∶1。并在此基礎(chǔ)上研究谷氨酸鋅、半胱氨酸鋅、苯丙氨酸鋅配合物的拉曼與紅外光譜圖，分析氨基酸與Zr12+的相互作用，并探討pH值、共存陰離子對氨基酸鋅配合物的影響，總結(jié)了此三種氨基酸鋅配合物的配位規(guī)律及反應(yīng)機(jī)理。此外，還對它們的銅(Ⅱ)、鐵(Ⅱ)、鐵(Ⅲ)配合物進(jìn)行研究。研究結(jié)果表明：
　　 (1)當(dāng)氨基酸分

3、子處于等電點(diǎn)狀態(tài)時，氨基酸以-COO-氧原子參與和Zn2+進(jìn)行配位，其中L-谷氨酸分子中的羧基氧原予以橋式配位方式參與和Zri2+的配位，而L-半胱氨酸、L-苯丙氨酸分子中的羧基氧原子則以雙齒配位方式參與和Zri2+的配位。
　　 (2)當(dāng)氨基酸處于不同pH值條件下時，以不同的離子狀態(tài)存在。當(dāng)氨基酸以R-CH2-CH(NH3+)-COOH狀態(tài)存在時，氨基酸分子中的-NH3+、-COOH基團(tuán)中均不含有孤對電子，無法與Zn2+進(jìn)行配

4、位。當(dāng)氨基酸以R-CH2-CH(NH2)-COO-狀態(tài)存在時，氨基酸分子中的-NH2、-COO基團(tuán)中均能向Zn2+提供孤對電子，參與配對，此時-COO-中氧原子以單齒配位方式進(jìn)行配位。
　　 (3)當(dāng)在制備氨基酸鋅配合物時，其配位反應(yīng)體系中存在共存酸根離子(SO42-、NO3)時，SO42-、NO3-以單齒、雙齒配位方式參與配合物的生成，改變配合物的組成及結(jié)構(gòu)。
　　 (4)氨基酸以氨基氮原子、羧基氧氧原子與銅(Ⅱ)、鐵

5、(Ⅱ)、鐵(Ⅲ)進(jìn)行配位，而巰基硫原子則只與鐵(Ⅱ)、鐵(Ⅲ)進(jìn)行配位。其中銅(Ⅱ)采取sp3雜化，以四配位形式與氨基酸進(jìn)行配位，形成平面方形構(gòu)型的氨基酸銅(Ⅱ)配合物；鐵(Ⅱ)、鐵(Ⅲ)均采取d2sp3雜化，從而以六配位的形式進(jìn)行配位，形成八面體構(gòu)型的氨基酸鐵配合物。
　　 (5)氨基酸銅(Ⅱ)、氨基酸鐵(Ⅱ)配合物的穩(wěn)定性還與金屬離子電荷成正比，與離子半徑成反比。因此，兩者配合物的穩(wěn)定性為：氨基酸銅(Ⅱ)配合物＞氨基酸鐵(Ⅱ