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1、天然無規(guī)蛋白是自然狀態(tài)下結(jié)構(gòu)不規(guī)則的蛋白質(zhì),它們在細胞普遍存在,參與分子識別、化學修飾和分子伴侶等過程。無規(guī)蛋白的結(jié)構(gòu)柔性使它們與靶分子的識別結(jié)合比規(guī)則蛋白具有明顯的優(yōu)勢。但是,目前關(guān)于無規(guī)蛋白的識別機制還不是很清楚,因此我們利用分子動力學模擬(MD)來研究無規(guī)蛋白p53和CBP的相互作用。腫瘤抑制因子p53的轉(zhuǎn)錄活化子域(TAD)和環(huán)磷酸腺苷響應(yīng)元件結(jié)合蛋白(CBP)的細胞核受體共活化子域(NCBD)的結(jié)合可以調(diào)節(jié)細胞的轉(zhuǎn)錄和翻譯。N
2、MR實驗證明游離態(tài)NCBD和TAD都是天然無規(guī)的,它們經(jīng)過構(gòu)象轉(zhuǎn)變形成了規(guī)則的復(fù)合物結(jié)構(gòu)。NCBD和TAD在結(jié)合態(tài)和游離態(tài)的RMSD均值分析以及Kolmogorov-Smirnov假設(shè)檢驗說明局部TAD和NCBD的識別可能是誘導(dǎo)契合機制。量化分析的結(jié)果表明 NCBD和TAD整體結(jié)構(gòu)的結(jié)合主要服從構(gòu)象選擇機制。解折疊動力學和能量等高線圖分析進一步證明NCBD和TAD的識別是整體構(gòu)象選擇和局部誘導(dǎo)契合機制。這些研究方法可用來分析其他無規(guī)蛋白
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