ABEEMσπ-MM—應用于蛋白質體系的模擬與分子對接的研究.pdf_第1頁
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文檔簡介

1、本文利用ABEEMσπ浮動電荷力場(ABEEMσπ/MM)對DER F2、SARS-COV mainprotease、Plasminogen、Ascaris Trypsin inhibitor和Methianyl-TRNA synthetase六種蛋白質體系,在298K的真空條件下進行分子動力學模擬研究中,并將模擬計算所得的蛋白質中各類原子的位置(包括Cα原子、骨架原子(C,Cα,N,O)、重原子以及側鏈原子)、鍵長、鍵角、二面角值以及

2、回旋半徑值,分別與實驗晶體結構數(shù)據(jù)和AMBER力場的模擬結果對比,表現(xiàn)出很好的一致性。這表明ABEEMσπ/MM能夠通過分子力學模擬得到了與實驗結構十分接近的蛋白質結構。
　　 此外,我們進一步將ABEEMσπ/MM應用到重組人纖溶酶原Kringle1結構域(K1pg)與ε-Aminocaproic Acid(EACA)、Trans-4-(Aminomethyl)cyclohexane-1-carboxylic Acid(AMC

3、HA)、L-Lysine(Lys)、7-aminoheptanoic acid(7-AHA)和benzylamine五種配體的半柔性對接計算中。通過對接計算所得的復合物K1pg/EACA和K1pg/AMCHA的結構分析,我們可以得出,對接后的復合物結構很接近實驗晶體結構。通過對復合物中的配體和受體分別在單獨存在下、模擬所得的復合物及晶體結構中的電荷分布的分析表明:ABEEMσπ/MM模型能夠非常合理地描述受體與配體之間的靜電極化現(xiàn)象。此

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