固定化小分子研究生物分子相互作用的新方法.pdf_第1頁(yè)
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1、本論文提出了一種研究蛋白質(zhì)相互作用的新方法:先利用固定化小分子吸附目標(biāo)蛋白,以形成小分子-目標(biāo)蛋白復(fù)合物,再考察小分子-目標(biāo)蛋白復(fù)合物與其相關(guān)蛋白間的相互作用,并將其應(yīng)用于多巴胺-單胺氧化酶B復(fù)合物與其相關(guān)蛋白間相互作用的初步研究以及多巴胺參與下的多巴胺能神經(jīng)細(xì)胞中功能蛋白間相互作用的前期研究。 實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明:(1)串聯(lián)使用合成的高、低兩種密度多巴胺層析材料能有效地分離純化豬肝單胺氧化酶B。SDS-PAGE凝膠電泳結(jié)果顯示:分

2、離純化出的單胺氧化酶B為單一蛋白質(zhì)帶,Bandscan軟件分析其純度約為95﹪,其相對(duì)分子量約為60000Da。純化后的酶比活為8921.4U/mg,純化倍數(shù)為4.9。(2)基于底物與酶的相互作用,利用固定化多巴胺吸附單胺氧化酶B,鎖定結(jié)合狀態(tài),形成多巴胺-單胺氧化酶B復(fù)合物,制備成多巴胺-單胺氧化酶B復(fù)合物層析材料,在近似胞內(nèi)液環(huán)境下,通過(guò)層析操作獲得了可能參與調(diào)控單胺氧化酶B催化功能的三種調(diào)節(jié)蛋白,相對(duì)分子量分布在50000Da~8

3、0000Da。(3)利用多巴胺層析材料有效地吸附了一種多巴胺能神經(jīng)細(xì)胞中與固定化多巴胺有較強(qiáng)相互作用的蛋白,MALDI-TOF-MS質(zhì)譜結(jié)果顯示該蛋白的相對(duì)分子量為66652,Bandscan軟件分析其純度可達(dá)96﹪,可用于進(jìn)一步研究該蛋白的功能,也可用于研究多巴胺與該蛋白形成的復(fù)合物與其相關(guān)蛋白間的相互作用。 以上研究結(jié)果表明:利用固定化生物小分子吸附目標(biāo)蛋白,以及利用固定化小分子-目標(biāo)蛋白復(fù)合物研究其相關(guān)蛋白的研究方法可行

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