蛋白質(zhì)相互作用界面熱點殘基的預(yù)測研究方法.pdf

1、蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)之間相互作用在細(xì)胞功能的各個方面如新陳代謝和信號傳導(dǎo)中起著至關(guān)重要的作用。對蛋白質(zhì)相互作用的分子機(jī)制的研究表明蛋白質(zhì)界面上小部分殘基對結(jié)合自由能的貢獻(xiàn)很大，并且它們對維持蛋白質(zhì)的穩(wěn)定起著積極的作用。鑒別蛋白質(zhì)作用界面的熱點殘基對于藥物設(shè)計和研究癌癥具有非常重要的意義。目前，通過生物實驗技術(shù)來發(fā)現(xiàn)熱點殘基的方法，因其代價高不能被廣泛的應(yīng)用，因此，需要利用機(jī)器學(xué)習(xí)的方法來研究熱點殘基預(yù)測的問題。
　　本文提出了一種可靠的

2、熱點殘基預(yù)測的方法。針對每個殘基，本文提取108種序列、結(jié)構(gòu)和殘基的微環(huán)境特征（包括傳統(tǒng)的特征以及本文中提出的偽疏水性特征）。然后利用兩步特征選擇法，包括最小冗余最大相關(guān)性算法和窮舉法，選擇出最佳的3個特征。
　　本文利用支持向量機(jī)來構(gòu)建模型。和其他預(yù)測方法比較，本文的預(yù)測結(jié)果是最好的，F(xiàn)1和MCC分別達(dá)到了0.70和0.46。預(yù)測結(jié)果表明，通過本文的方法選取的3個特征比那些傳統(tǒng)的特征更加有效，同時表明，結(jié)構(gòu)和物理化學(xué)方面的特征是