人淀粉樣胰島多肽在磷脂雙層膜表面吸附和取向的分子動力學模擬研究.pdf_第1頁
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文檔簡介

1、蛋白質(zhì)錯誤折疊和聚集會導致諸如阿爾茲海默癥和二型糖尿病等嚴重的慢性疾病。人胰島淀粉樣多肽(human islet amyloid polypeptide-hIAPP或Amylin)是在二型糖尿病患者的胰腺中發(fā)現(xiàn)的淀粉樣沉淀的主要成分。越來越多的實驗數(shù)據(jù)顯示人β細胞膜毒性與能夠加快聚集的hIAPP和細胞膜相互作用密切相關(guān)。但是由于實驗方法在空間分辨和時間分辨上的局限性，對于hIAPP與細胞膜相互作用過程，尤其是相互作用的最初階段并不清楚，

2、分子動力學模擬可以在原子尺度上給出二者相互作用的詳細過程，從而彌補實驗方法的不足。本文中，作為了解hIAPP和膜相互作用的第一步，我們使用全原子動力學(MD)模擬從原子水平研究了hIAPP和膜相互作用的最初階段，包括吸附、取向及hIAPP單體的構(gòu)象變化等。我們發(fā)現(xiàn)hIAPP單體很快的吸附到磷脂雙分子層上，對于帶負電的POPG磷脂雙分子膜，hIAPP的N端最先吸附是由于強烈的靜電相互作用，尤其是帶正電的氨基酸K1和R11起到了很大的作用。

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