31136.酶催化機(jī)理及蛋白質(zhì)折疊的研究_第1頁(yè)
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1、天津理工大學(xué)碩士學(xué)位論文酶催化機(jī)理及蛋白質(zhì)折疊的研究姓名：邢達(dá)杰申請(qǐng)學(xué)位級(jí)別：碩士專業(yè)：應(yīng)用化學(xué)指導(dǎo)教師：黃積濤20090501ABSTRACTThestudiesaboutthemechanismofenzymecatalysisandproteinfolding，belongingtoproteinstructureandfunctionmaybedividedintotwoparts：(1)Preparationofartific

2、ialenzymesbybio—imprinting；and(2)Recognitionbetweentwo—stateandthree—statefomdingkineticsTheformerisbasedonexperimentaltechnology；thelatterisatheorticalresearchInthepreparationofbio—imprintedenzymes，twobio—imprintingappr

3、oachesareavailable：(1)bioimprintingofeggalbuminusingheat—denaturalization；and(2)bioimprintingofeggalbuminusingbovineserunlalbuminusingdissolving—precipitationprocessMoreover，HerringspermDNAisbio—imprintedusingthedissolvi

4、ngprecipitationprocessThesubstratetemplatesareBenzoyl—arginineOEt，BenzoylLargininepnitroanilideandBenzoyl—LarginineOHCatalyticactivitiesoftheseartificialenzymesaretestedbyusingUVvisspectrumTheresultsshowthatthethreemimic

5、simprintedbythetwotechniqueshaveenzymaticpowersuggestingthatalargenumberofefficientactivecavitiesareformedwithinthesebiomacromolculaesHerringspermDNAalsoexhibitthecatalyticpowerforhydrolysisTheseindicatthatnucleicacidsar

6、ecreatedtheactivecavitiestobecomeallenzyme，besidesnaturalproteinandribozynlesIntheorticalresearchofproteinfolding，proteinsaredifferentinfoldingrate，intermediumandfoldingmechanismbecauseofdifferentoffoldingkineticpassways

7、RecognitionbetweenthefoldingpasswaysisbasisofkineicsofproteinfoldingHereweusedlogsticregressionsandsupportvectmachinetorecognizebetweentwostateandthreestatefoldingkineticsWeobservedthatthreestatefoldingproteinscanberecog

8、nizedusingchainlength112residuesareboundarybetweentwostateandthree—stateproteinsIflengthismarkedlylowerthan112residues，theproteinpreferentiallyfolds晰tlltwostatekineticsIfmuchmorethan112residues，multistatefoldingisconside

9、redamoreeffectivecompetitorOnecannotdecideswhetherthe一112residueproteinsThepredictionsfromsequenceshowthatcysteine，tryptophan，phenylalanine，arginineandlysineplayallimportantroleinfoldingkineticpathways，andthereasonisthat

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