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文檔簡介
1、蛋白翻譯后修飾如磷酸化(phosphorylation)、乙?；?acetylation)和甲基化(methylation)等在生命活動(dòng)過程中發(fā)揮的重要作用使其成為近年來的研究熱點(diǎn)。蛋白精氨酸甲基轉(zhuǎn)移酶PRMT1是最主要的蛋白精氨酸甲基轉(zhuǎn)移酶，調(diào)控信號轉(zhuǎn)導(dǎo)、RNA代謝、DNA修復(fù)以及蛋白質(zhì)之間相互作用等。雖然PRMT1可以甲基化核受體HNF4，但孤兒受體(orphan receptor)TR3能否發(fā)生甲基化以及PRMT1的甲基化酶活性是
2、否被核受體調(diào)控等問題還不清楚。 本文中，我們發(fā)現(xiàn)，雖然TR3具有PRMT1典型底物基序特征，但是并不能被PRMT1進(jìn)行甲基化修飾。我們還進(jìn)一步發(fā)現(xiàn)，TR3不能被PRMT1甲基化的原因是TR3通過和PRMT1的催化區(qū)域直接結(jié)合抑制了PRMT1的甲基轉(zhuǎn)移酶活性。通過這一機(jī)制，TR3在體內(nèi)普遍抑制PRMT1對其底物的甲基化。我們通過PRMT1最常見的底物H4 R3來研究TR3抑制PRMT1甲基化酶活性的特異性以及TR3蛋白水平和PRM
3、T1甲基化酶活性的相關(guān)性，并通過PRMT1兩個(gè)功能互異的底物(Sam68、STAT3)研究TR3抑制PRMT1甲基化酶活性所產(chǎn)生的生物學(xué)效應(yīng)。我們發(fā)現(xiàn)，TR3的表達(dá)水平與H4 R3的甲基化程度負(fù)相關(guān)；TR3拮抗PRMT1誘導(dǎo)的Sam68在細(xì)胞核內(nèi)定位；TR3抑制PRMT1誘導(dǎo)的STAT3轉(zhuǎn)錄激活活性。此外，我們還發(fā)現(xiàn)，TR3激活劑通過提高TR3的蛋白水平，增強(qiáng)TR3與PRMT1的結(jié)合，從而抑制PRMT1對H4 R3的甲基化。 本
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