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文檔簡介
1、本文以小麥面筋蛋白(WG)為研究對象,研究蛋白酶限制性酶解和谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶(TG酶)交聯(lián)復(fù)合改性對小麥面筋蛋白流變性的影響;通過改性前后小麥面筋蛋白結(jié)構(gòu)變化,分析了堿性蛋白酶限制性酶解結(jié)合TG酶交聯(lián)改性小麥面筋蛋白的相關(guān)機(jī)理;將改性后的小麥面筋蛋白作為填充劑添加到肉丸中,研究其對肉丸耐蒸煮特性的影響;考察了熱誘導(dǎo)小麥面筋蛋白凝膠化過程中,蛋白質(zhì)分子間作用力及結(jié)構(gòu)的變化。主要結(jié)論如下:
分別通過胰蛋白酶、堿性蛋白酶和中性蛋白酶對
2、小麥面筋蛋白進(jìn)行限制性酶解,研究限制性酶解和TG酶交聯(lián)復(fù)合改性對小麥面筋蛋白流變性的影響,研究表明:三種復(fù)合改性小麥面筋蛋白的儲能模量G'分別比TG酶直接處理小麥面筋蛋白提高了31.7%、58.2%和19.6%。
研究堿性蛋白酶限制性酶解和TG酶交聯(lián)復(fù)合改性對小麥面筋蛋白結(jié)構(gòu)的影響。研究表明,適當(dāng)?shù)膲A性蛋白酶酶解(水解度DH為0.187%)和TG酶交聯(lián)使小麥面筋蛋白的熱變性溫度Tg由54.43℃提高為57.69℃,說明小麥面筋
3、蛋白結(jié)構(gòu)變得更為穩(wěn)定;SDS-PAGE電泳表明,DH0.187%的酶解和TG酶交聯(lián)復(fù)合改性后,小麥面筋蛋白生成了分子量更大的多聚體,而過度的水解使得大分子量麥谷蛋白亞基生成了分子量低于31.0 kDa的多肽;游離巰基和表面疏水性測定表明,DH0.187%的酶解能夠使小麥面筋蛋白結(jié)構(gòu)變松散,暴露出更多TG酶作用位點,從而促進(jìn)TG酶的共價交聯(lián);二級結(jié)構(gòu)研究表明,DH0.187%的酶解使小麥面筋蛋白α-螺旋和β-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)含量降低,β-折疊和無
4、規(guī)則卷曲結(jié)構(gòu)含量增加,并且α-螺旋與β-折疊的比例由0.608降為0.544,說明小麥面筋蛋白結(jié)構(gòu)的韌性增加;掃描電鏡結(jié)果表明,堿性蛋白酶限制性酶酶解有利于TG酶催化小麥面筋蛋白生成結(jié)構(gòu)致密的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),而過度水解將會使小麥面筋蛋白三維網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)消失。
研究復(fù)合改性小麥面筋蛋白(MWG)對肉丸高溫長時間蒸煮特性的影響。結(jié)果表明,在肉糜中添加MWG使肉丸在高溫長時間沸騰體系中的蒸煮損失率降低了49.16%,肉丸得率提高了15.48%
5、,保水性提高了18.27%,肉丸的質(zhì)構(gòu)特性,如硬度、彈性和咀嚼性分別提高了97.05%、6.68%和121.96%。研究表明,MWG對肉丸抗蒸煮特性的改善優(yōu)于大豆分離蛋白(SPI)和WG。流變性和SDS-PAGE研究表明,肉丸中的肌原纖維蛋白可能與MWG發(fā)生了相互作用,形成了更為穩(wěn)定且致密的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),因此改善了肉丸的蒸煮特性和質(zhì)構(gòu)。添加植物蛋白后,肉丸中不可移動水向結(jié)合水轉(zhuǎn)變,自由水向不可移動水轉(zhuǎn)變,并且結(jié)合水含量增大,自由水含量下降,
6、這與肉丸的保水性提高有關(guān)。
小麥面筋蛋白凝膠的形成主要歸因于蛋白質(zhì)分子間的相互作用,主要包括非共價鍵(離子鍵、氫鍵和疏水相互作用)和共價鍵(二硫鍵)的形成。通過流變學(xué)、SDS-PAGE、紫外光譜和傅里葉紅外光譜等研究發(fā)現(xiàn),在加熱過程中,小麥面筋蛋白結(jié)構(gòu)先發(fā)生伸展,隨后伸展的小麥面筋蛋白發(fā)生聚集,形成了三維網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)。對小麥面筋蛋白的二級結(jié)構(gòu)研究表明,90℃凝膠化的小麥面筋蛋白中由蛋白質(zhì)聚集引起的β折疊含量從38.10%升高為44
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