重組金黃色葡萄球菌次黃嘌呤單核苷酸脫氫酶與脂蛋白(a)的相互作用.pdf_第1頁(yè)
已閱讀1頁(yè),還剩50頁(yè)未讀, 繼續(xù)免費(fèi)閱讀

下載本文檔

版權(quán)說(shuō)明:本文檔由用戶(hù)提供并上傳,收益歸屬內(nèi)容提供方,若內(nèi)容存在侵權(quán),請(qǐng)進(jìn)行舉報(bào)或認(rèn)領(lǐng)

文檔簡(jiǎn)介

1、金黃色葡萄球菌(S. aureus)表面的纖溶酶原受體能夠與宿主纖溶酶原(Plg)結(jié)合,此外,與病菌結(jié)合的Plg可以在宿主或病菌的Plg激活劑的作用下轉(zhuǎn)變?yōu)槔w溶酶(Pm),從而協(xié)助S. aureus穿越宿主組織屏障,達(dá)到深層入侵的目的。
  次黃嘌呤單核苷酸脫氫酶(IMPDH)是S. aureus表面的纖溶酶原(Plg)受體之一,它可以與Plg的賴(lài)氨酸結(jié)合位點(diǎn)(LBS)相結(jié)合。脂蛋白(a)中的載脂蛋白(a)[Apo(a)]與Plg

2、有很高的同源性,且兩者的Kringle結(jié)構(gòu)域都含有LBS,其中Apo(a)的KIV10含有高親和力的LBS。因此本實(shí)驗(yàn)提出了Lp(a)可以與S. aureus表面的Plg受體相結(jié)合,進(jìn)而可能競(jìng)爭(zhēng)性抑制S. aureus與Plg結(jié)合的假說(shuō),目前已經(jīng)證明了Lp(a)可以與S. aureus表面的Plg受體之一α-烯醇化酶(α-enolase)相結(jié)合。
  本研究對(duì)S. aureus表面的另外一種Plg受體IMPDH與Lp(a)的相互作

3、用進(jìn)行了研究,首先克隆了S. aureus CMCC26003的IMPDH基因,酶切后將其連接到表達(dá)載體pASK-IBA37中,并在大腸桿菌BL?21中表達(dá)了該重組蛋白(rIMPDH)。通過(guò)酶聯(lián)免疫吸附試驗(yàn)(ELISA)、親和色譜層析及Western blot對(duì)rIMPDH與Lp(a)的相互作用機(jī)制進(jìn)行了研究。結(jié)果表明rIMPDH可以與Lp(a)和重組KIV10(rKIV10)的LBS發(fā)生特異性結(jié)合,而且一定濃度的賴(lài)氨酸類(lèi)似物6-氨基己

溫馨提示

  • 1. 本站所有資源如無(wú)特殊說(shuō)明,都需要本地電腦安裝OFFICE2007和PDF閱讀器。圖紙軟件為CAD,CAXA,PROE,UG,SolidWorks等.壓縮文件請(qǐng)下載最新的WinRAR軟件解壓。
  • 2. 本站的文檔不包含任何第三方提供的附件圖紙等,如果需要附件,請(qǐng)聯(lián)系上傳者。文件的所有權(quán)益歸上傳用戶(hù)所有。
  • 3. 本站RAR壓縮包中若帶圖紙,網(wǎng)頁(yè)內(nèi)容里面會(huì)有圖紙預(yù)覽,若沒(méi)有圖紙預(yù)覽就沒(méi)有圖紙。
  • 4. 未經(jīng)權(quán)益所有人同意不得將文件中的內(nèi)容挪作商業(yè)或盈利用途。
  • 5. 眾賞文庫(kù)僅提供信息存儲(chǔ)空間,僅對(duì)用戶(hù)上傳內(nèi)容的表現(xiàn)方式做保護(hù)處理,對(duì)用戶(hù)上傳分享的文檔內(nèi)容本身不做任何修改或編輯,并不能對(duì)任何下載內(nèi)容負(fù)責(zé)。
  • 6. 下載文件中如有侵權(quán)或不適當(dāng)內(nèi)容,請(qǐng)與我們聯(lián)系,我們立即糾正。
  • 7. 本站不保證下載資源的準(zhǔn)確性、安全性和完整性, 同時(shí)也不承擔(dān)用戶(hù)因使用這些下載資源對(duì)自己和他人造成任何形式的傷害或損失。

評(píng)論

0/150

提交評(píng)論