重組金黃色葡萄球菌次黃嘌呤單核苷酸脫氫酶與脂蛋白(a)的相互作用.pdf_第1頁
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文檔簡介

1、金黃色葡萄球菌(S. aureus)表面的纖溶酶原受體能夠與宿主纖溶酶原(Plg)結合,此外,與病菌結合的Plg可以在宿主或病菌的Plg激活劑的作用下轉變?yōu)槔w溶酶(Pm),從而協(xié)助S. aureus穿越宿主組織屏障,達到深層入侵的目的。
　　次黃嘌呤單核苷酸脫氫酶(IMPDH)是S. aureus表面的纖溶酶原(Plg)受體之一,它可以與Plg的賴氨酸結合位點(LBS)相結合。脂蛋白(a)中的載脂蛋白(a)[Apo(a)]與Plg

2、有很高的同源性,且兩者的Kringle結構域都含有LBS,其中Apo(a)的KIV10含有高親和力的LBS。因此本實驗提出了Lp(a)可以與S. aureus表面的Plg受體相結合,進而可能競爭性抑制S. aureus與Plg結合的假說,目前已經(jīng)證明了Lp(a)可以與S. aureus表面的Plg受體之一α-烯醇化酶(α-enolase)相結合。
　　本研究對S. aureus表面的另外一種Plg受體IMPDH與Lp(a)的相互作

3、用進行了研究,首先克隆了S. aureus CMCC26003的IMPDH基因,酶切后將其連接到表達載體pASK-IBA37中,并在大腸桿菌BL?21中表達了該重組蛋白(rIMPDH)。通過酶聯(lián)免疫吸附試驗(ELISA)、親和色譜層析及Western blot對rIMPDH與Lp(a)的相互作用機制進行了研究。結果表明rIMPDH可以與Lp(a)和重組KIV10(rKIV10)的LBS發(fā)生特異性結合,而且一定濃度的賴氨酸類似物6-氨基己

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