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文檔簡介
1、為了獲得有活性的hsTRAIL蛋白，本實(shí)驗(yàn)對hsTRAIL包含體進(jìn)行了復(fù)性的研究。通過對hsTRAIL包涵體洗滌條件的研究，使蛋白純度提高到90％以上，并確定了其簡單適宜的復(fù)性方法，純度達(dá)98％。采用稀釋法可使得近65％的蛋白恢復(fù)可溶性，而透析法也能獲得33％的可溶性蛋白。本實(shí)驗(yàn)中，我們對稀釋復(fù)性的 hsTRAIL蛋白進(jìn)行了生物學(xué)活性的測定。結(jié)果顯示：復(fù)性后的hsTRAIL蛋白能誘導(dǎo)Hela細(xì)胞凋亡，而對正常的人胚腎細(xì)胞293細(xì)胞無影響
2、，實(shí)驗(yàn)結(jié)果與國外文獻(xiàn)報(bào)道的結(jié)果相一致，表明復(fù)性后的hsTRAIL蛋白具有良好的生物學(xué)活性。 以重組枯草芽孢桿菌谷氨酰胺合成酶．(L-谷氨酸：氨連接酶，Glutamine Synthetase，GS EC 6.3.1.2)蛋白表達(dá)宿主菌株BL21(DE3)(pET3C/谷氨酰胺合成酶)作為研究對象，借助SDS PAGE分析方法，對于用乳糖誘導(dǎo)由T71ac啟動子控制的重組目的產(chǎn)物蛋白的各種基本參數(shù)進(jìn)行了初步的研究。研究了最佳誘導(dǎo)起始生
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