典型含鋅蛋白體系的理論研究.pdf

1、在眾多的化學(xué)和生命過程中，鋅蛋白發(fā)揮著非常重要的作用。鋅在蛋白質(zhì)中通常作為催化活性中心和起到蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的作用，因此研究鋅蛋白具有重要的意義。具體內(nèi)容如下:
　　1.鋅離子與組氨酸殘基、半胱氨酸殘基和水分子相互作用的理論研究
　　在氣相下，采用MP2/6-311++G(2d，2p)//B3 LYP/6-311++G(d，p)方法，對復(fù)合物進(jìn)行了結(jié)構(gòu)全優(yōu)化并進(jìn)行頻率分析和能量計(jì)算，采用CP方法進(jìn)行BSSE校正。在HF/STO

2、-3G水平下計(jì)算出單體和復(fù)合物Mulliken電荷。通過計(jì)算比較了各原子與鋅離子配位能力的強(qiáng)弱順序，半胱氨酸去質(zhì)子前后對結(jié)合能和電荷轉(zhuǎn)移的影響。
　　2.Zn2+-Cys3His型鋅指蛋白構(gòu)型轉(zhuǎn)變的理論研究
　　采用B3LYP/6-311++G(d，p)方法進(jìn)行優(yōu)化，同時也計(jì)算了頻率、吉布斯自由能、溶劑化自由能和NBO電荷。計(jì)算得出在構(gòu)型發(fā)生變化時，中心離子的配位數(shù)發(fā)生變化，反應(yīng)過程中活化能均小于21 kcal·mol-1，

3、說明反應(yīng)在室溫下可以進(jìn)行。從電荷轉(zhuǎn)移角度看出Zn-S結(jié)合能力比Zn-O強(qiáng)。
　　3.Zn(H2O)62+與氨基酸側(cè)鏈相互作用的理論研究
　　在氣相和水相下，采用MP2/6-311++G(2d，2p)//B3LYP/6-311++G(d，p)方法進(jìn)行幾何結(jié)構(gòu)優(yōu)化、頻率計(jì)算和能量計(jì)算，對Zn2+采用贗勢基組Lanl2dz。采用HF/STO-3G方法計(jì)算Mulliken電荷并與ABEEMσπ模型計(jì)算的電荷進(jìn)行比較。計(jì)算得出Zn(H

4、2O)62+與氨基酸側(cè)鏈形成復(fù)合物穩(wěn)定性由強(qiáng)到弱的順序。對O…H型氫鍵單根氫鍵鍵長與單根氫鍵二階穩(wěn)定化能有e指數(shù)形式的關(guān)系，相關(guān)系數(shù)為0.9648。ABEEMσπ模型計(jì)算的電荷與HF/STO-3G方法計(jì)算的Mulliken電荷具有很好的線性相關(guān)性。
　　4.含鋅蛋白結(jié)構(gòu)的電荷分布計(jì)算及動力學(xué)性質(zhì)初步研究
　　通過選取30多種的訓(xùn)練集分子及多個測試分子，擬合出ABEEMσπ模型中計(jì)算電荷的參數(shù)。選取含鋅蛋白片段3c5k1、2v