太平洋磷蝦胰蛋白酶樣酶的分離純化及其酶學(xué)性質(zhì)研究.pdf

1、⑨研究生學(xué)位論文太平洋磷蝦胰蛋白酶樣酶的分離純化及其酶學(xué)性質(zhì)研究研究拙名巫鹛黼名釜國蠱熬授申撇輊剮亟土割k名耪緝胞生翅堂刪日期墊鰻生鰻且Q!目蝴日搠墊煎璽盟且中國海洋大學(xué)中國海洋大學(xué)碩士研究生學(xué)位論文30℃時不穩(wěn)定。溫度對酶反應(yīng)速率影響的實驗結(jié)果表明：在pH80，以BApNA為底物的反應(yīng)體系中，TLEI最適宜反應(yīng)溫度為46“C48“(2：pH對酶反應(yīng)速率影響的實驗結(jié)果表明：在37“(2，以BApNA為底物的反應(yīng)體系中，pH3～11范圍內(nèi)

2、，TLEI的相對活性呈相鄰的兩個近似鐘形峰的曲線，最適宜反應(yīng)pH在9曲3之間。5種有機(jī)溶劑對酶反應(yīng)速率影響的實驗結(jié)果表明：乙醇和二甲亞砜在低濃度時對TLEI起激活作用，高濃度下表現(xiàn)為強(qiáng)烈抑制作用；丙三醇、丙酮、甲醛對TLEI有較強(qiáng)的抑制作用。對胰蛋白酶樣酶活性功能基團(tuán)的研究結(jié)果表明：TLEI中，色氨酸殘基、組氨酸殘基是構(gòu)成酶活性中心的必需基團(tuán)，NBS修飾酶的色氨酸殘基后，酶活力喪失同時伴隨著其紫外吸收光譜特征的改變，修飾精氨酸殘基提高了