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1、用親和層析和制備PAGE從蚯蚓勻漿中提取并純化了9種主要活性纖溶酶組分??疾炝薖MSF、aprotinin、benzamidine、chymostatin、leupeptin和SBTI對蚯蚓纖溶酶水解纖維蛋白活性的影響,并測出幾種抑制劑對各單組分的半數(shù)抑制量。通過分析各組分酶學性質(zhì)的差異性,得出結(jié)論:組分1#、2#既有類胰蛋白酶活性又有類糜蛋白酶活性;組分3#、4#對胰蛋白酶抑制劑和糜蛋白酶抑制劑都有較強的耐受性,有部分胰蛋白酶活性;組
2、分4.5#屬于類彈性蛋白酶;組分6.5#和7#的活性比較接近胰蛋白酶。各組分之間酶學性質(zhì)存在一定差異性,每個組分都有自己獨特的性質(zhì)。
用高碘酸-Schiffs試劑鑒定蚯蚓纖溶酶為一組糖蛋白,重點選取2#作為研究對象,考察其糖鏈的初步結(jié)構(gòu),研究去除糖鏈前后蚯蚓纖溶酶活性的變化,抗原性變化以及抗蛋白酶水解能力的變化。發(fā)現(xiàn)組分2#的寡糖鏈含有甘露糖末端,同時具有核心巖藻糖。用兩種糖苷酶(PNGase F和PNGase A)均不能
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