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文檔簡介
1、嫩度作為肉品最重要的食用品質(zhì)之一,其在宰后的變化規(guī)律以及內(nèi)在機制一直以來備受肉品科技工作者的關(guān)注。本文主要對宰后肌動球蛋白的解離和蛋白降解與雞肉嫩度的關(guān)系進行了研究,在此基礎上進一步研究了AMP、IMP和pH對肌動球蛋白解離的影響,最后探討了Ca2+、EGTA、E-64對肌動球蛋白解離和肌原纖維蛋白降解的影響。具體研究結(jié)果和內(nèi)容如下:
1.肌動球蛋白的解離和蛋白降解對雞肉嫩度的影響
三黃雞宰殺后取胸肉貯藏于4
2、℃冷庫中。宰后肌動蛋白與肌球蛋白之間相互作用的變化通過測定Mg2+和Ca2+-ATP酶活力的大小來觀察,同時測定剪切力、pH、肌原纖維蛋白的降解情況、Calpain酶活力以及肌原纖維的微觀結(jié)構(gòu)。結(jié)果表明Mg2+-ATP酶的活力在宰后12小后明顯下降,肌節(jié)的長度有所增加,據(jù)此肌動蛋白與肌球蛋白之間相互作用在前12小時逐漸加強,然后逐漸減弱。從SDS-PAGE和蛋白印記可以看出,30kDa條帶顯示的Troponin-T降解產(chǎn)物直到宰后12小
3、時才被檢測到,而此時Desmin已經(jīng)發(fā)生了迅速的降解。伴隨著成熟進行,m-calpain活力逐漸出現(xiàn)一定程度的下降。同時,剪切力的減小主要發(fā)生在宰后的12至24小時之間。這些發(fā)現(xiàn)表明肌僵直過程中形成的肌動球蛋白的強結(jié)合狀態(tài)逐漸減弱,這可能對宰后肉品的嫩化起到一定的作用。肌動蛋白與肌球蛋白之間相互作用的弱化導致了肌節(jié)長度增加,進一步有利于激活的Calpain擴散到位于肌原纖維上的水解位點發(fā)揮水解作用。這些過程可能涉及宰后貯藏過程中肌肉向肉
4、轉(zhuǎn)化的過程中。
2.ATP及其降解產(chǎn)物和pH對肌動球蛋白解離的影響
通過提取雞胸肉中的肌動球蛋白,然后加入一定濃度的(腺苷三磷酸)ATP或(腺苷一磷酸)AMP或(次黃嘌呤核苷酸)IMP,或調(diào)整溶液的pH,之后4℃條件下孵育一定時間,來觀察肌動球蛋白的解離情況。結(jié)果發(fā)現(xiàn)ATP、AMP和IMP處理組的肌動球蛋白Mg2+-ATP酶活力明顯小于對照組,其中ATP處理組的酶活力最小。SDS-PAGE的結(jié)果顯示經(jīng)ATP處
5、理后,肌動蛋白從肌球蛋白中釋放出來,而AMP和IMP處理組的孵育液在60℃加熱后,才在上清中檢測到釋放出肌動球蛋白條帶。同時,發(fā)現(xiàn)隨著pH的下降(7.0-5.5),肌動蛋白與肌球蛋白間的相互作用存在減小的趨勢。特別是當pH下降到6.5和5.0時,肌動球蛋白發(fā)生了解離,使得肌動球蛋白的Mg2+-ATP酶活力顯著降低。同時,伴隨著肌動蛋白從肌動球蛋白中解離出來,肌球蛋白輕鏈1(MLC1)也釋放到上清中。這些結(jié)果表明經(jīng)ATP處理后,肌動球蛋白
6、發(fā)生解離,而AMP以及IMP只是弱化了肌動球蛋白間的結(jié)合力,在低溫加熱過程中才發(fā)生解離,最終釋放出肌動蛋白。而酸性環(huán)境同樣會使肌動球蛋白解離,導致肌動蛋白從中釋放出來。肌動球蛋白發(fā)生解離的原因可能是MLC1在這些因素的作用下肌動球蛋白中解離釋放出來,弱化了肌動蛋白與肌球蛋白之間的相互作用。
3.Ca2+、EGTA和E-64對肌動球蛋白解離和肌原纖維蛋白降解的影響
將雞胸肉加入到含有一定濃度的Ca2+、EGTA
7、和E-64的溶液中在低溫條件下孵育一段時間后,觀察肌原纖維Mg2+/Ca2+-ATP酶活力、肌漿蛋白以及肌原纖維蛋白的降解情況和μ/m-calpain的活力變化。結(jié)果發(fā)現(xiàn)宰后各組肌原纖維Mg2+-ATP酶活力呈下降趨勢,Ca2+處理組的酶活力一直處于較高水平,而EGTA和E-64處理組的酶活力則相對較低;而Ca2+-ATP酶活力的變化與之基本相反。EGTA處理組的μ/m-calpain活力在宰后基本保持不變,而Ca2+處理組在各個時間點
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