小麥高分子量麥谷蛋白亞基1By15N端區(qū)三維結(jié)構(gòu)預(yù)測與分子動(dòng)力學(xué)模擬.pdf

1、面粉中麥谷蛋白和醇溶蛋白共同形成面筋，當(dāng)按一定比例相結(jié)合時(shí)賦予面團(tuán)特有的性質(zhì)。其中麥谷蛋白是影響面團(tuán)彈性及烘焙品質(zhì)的重要因素。麥谷蛋白的分子結(jié)構(gòu)具有控制亞基間相互作用的功能，是決定和影響小麥加工品質(zhì)的分子基礎(chǔ)。麥谷蛋白是一種非均質(zhì)的大分子聚合體，能形成分子內(nèi)和分子間的二硫鍵，容易發(fā)生聚集作用，能形成大分子面筋網(wǎng)絡(luò)。其肽鏈間的二硫鍵和氫鍵是決定面團(tuán)強(qiáng)度的主要因素。麥谷蛋白在還原條件下分解為高分子量麥谷蛋白亞基（HMW-GS）和低分子量麥谷

2、蛋白亞基（LMW-GS）。研究麥谷蛋白分子結(jié)構(gòu)的方法有兩種，一種是通過x射線晶體衍射、NMR或光譜進(jìn)行測定，另一種是利用生物信息學(xué)中的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)預(yù)測進(jìn)行三維結(jié)構(gòu)建模。
　　 本文通過二級結(jié)構(gòu)預(yù)測、折疊識別、三維結(jié)構(gòu)預(yù)測和分子動(dòng)力學(xué)模擬的方法，獲得三個(gè)小麥高分子量麥谷蛋白亞基1By15N端區(qū)的三維結(jié)構(gòu)模型。模型分析發(fā)現(xiàn)，y-型高分子量麥谷蛋白亞基N端的5個(gè)半胱氨酸具有兩種成鍵模式：(1)只有Cys22和Cys44之間形成一個(gè)鏈內(nèi)二

3、硫鍵，而N端剩余的三個(gè)半胱氨酸Cys10、45和55都是自由半胱氨酸用于形成鏈間二硫鍵；(2)Cys22和Cys44、Cys10和Cys55之間形成兩對鏈內(nèi)二硫鍵，剩余一個(gè)Cys45作為自由半胱氨酸用于形成鏈間二硫鍵。目前對于高分子量麥谷蛋白中的y-型亞基與其他麥谷蛋白亞基（x-型HMW-GS和LMW-GS）形成鏈間二硫鍵的半胱氨酸位點(diǎn)有兩種不同看法，我們根據(jù)1By15 N端區(qū)的三維結(jié)構(gòu)模型對Kasarda的觀點(diǎn)給予了證明，對已有的關(guān)于