版權說明:本文檔由用戶提供并上傳,收益歸屬內容提供方,若內容存在侵權,請進行舉報或認領
文檔簡介
1、病原菌在感染宿主細胞過程中,分泌大量的效應蛋白進入宿主細胞,特異性作用于宿主細胞中的關鍵信號分子,促進病原菌的入侵與增殖。OspI是志賀氏菌三型分泌系統(tǒng)分泌的效應蛋白,與宿主的泛素結合酶Ubc13相互作用,催化后者的第100位的谷氨酰胺脫酰胺化生成谷氨酸,阻礙Ubc13和泛素連接酶TRAF6合成K63多聚泛素鏈,抑制NF-κB免疫信號通路的激活。
為了研究OspI催化Ubc13脫酰胺化的分子機制,我們純化了OspI和Ubc13
2、并篩選到了復合物晶體,最終獲得了分辨率高達2.3埃的復合物晶體結構。在復合物結構中,OspI采用木瓜蛋白酶樣構象,而Ubc13采用經典泛素結合酶UBC構象。Ubc13與OspI之間存在廣泛的相互作用,Ubc13的α1螺旋與OspI的負電荷區(qū)域相互作用,L1和L2無規(guī)則卷曲結合OspI的疏水區(qū)域。生化實驗顯示參與OspI和Ubc13結合的氨基酸的突變影響兩者的相互作用并抑制NF-κB信號通路的激活。
結合Ubc13的OspI暴露
3、原本被Asn61所覆蓋的催化口袋,使得Ubc13的Gln100進入催化中心。因此,Ubc13結合引起的OspI的顯著構象變化參與脫酰胺化反應。在OspI的催化口袋中,Asp160通過與His145的氫鍵相互作用,使得Cys62與His145形成硫醇咪唑離子對,激活Cys62?;罨腃ys62進攻Ubc13的Gln100,使之脫酰胺化生成谷氨酸。
OspI作為脫酰胺酶,特異性地識別Ubc13作為底物,其中位于Ubc13的α1螺旋
溫馨提示
- 1. 本站所有資源如無特殊說明,都需要本地電腦安裝OFFICE2007和PDF閱讀器。圖紙軟件為CAD,CAXA,PROE,UG,SolidWorks等.壓縮文件請下載最新的WinRAR軟件解壓。
- 2. 本站的文檔不包含任何第三方提供的附件圖紙等,如果需要附件,請聯(lián)系上傳者。文件的所有權益歸上傳用戶所有。
- 3. 本站RAR壓縮包中若帶圖紙,網頁內容里面會有圖紙預覽,若沒有圖紙預覽就沒有圖紙。
- 4. 未經權益所有人同意不得將文件中的內容挪作商業(yè)或盈利用途。
- 5. 眾賞文庫僅提供信息存儲空間,僅對用戶上傳內容的表現(xiàn)方式做保護處理,對用戶上傳分享的文檔內容本身不做任何修改或編輯,并不能對任何下載內容負責。
- 6. 下載文件中如有侵權或不適當內容,請與我們聯(lián)系,我們立即糾正。
- 7. 本站不保證下載資源的準確性、安全性和完整性, 同時也不承擔用戶因使用這些下載資源對自己和他人造成任何形式的傷害或損失。
最新文檔
- 志賀氏菌檢測
- 志賀氏菌的檢測
- 志賀菌多重耐藥的分子機制研究.pdf
- 弗氏志賀菌熱休克蛋白HtrA蛋白酶功能及翻譯后修飾的研究.pdf
- 志賀氏菌ⅲ型分泌系統(tǒng)效應子蛋白ipah4.5功能研究
- 效應蛋白OspF參與志賀氏菌對氟喹諾酮類藥物敏感的研究.pdf
- 沙門氏菌Ⅲ型分泌系統(tǒng)效應蛋白SipA導致腸炎的分子機制.pdf
- 志賀氏菌快速測試片
- 志賀菌分型與分子耐藥機制的研究.pdf
- 泛素特異性蛋白酶USP13的分子克隆和表達.pdf
- 釀酒酵母泛素化酶與去泛素化酶基因敲除及泛素結合結構域表達純化.pdf
- 核蛋白STIP介導去泛素化酶USP7分子調控的機制研究.pdf
- 理論研究RING催化的泛素化機制.pdf
- 鱖魚泛素活化酶、泛素結合酶基因的克隆、表達和功能.pdf
- 志賀氏增菌肉湯使用小知識
- 福氏志賀氏菌耐藥相關基因的克隆、表達及蛋白純化與結晶的初步研究.pdf
- 志賀氏菌福氏2a 2457T全菌蛋白質組圖譜的重建及功能研究.pdf
- 福氏2a志賀氏菌waaI和rfbA功能的研究.pdf
- 志賀氏菌ELISA快速檢測技術研究.pdf
- 四株宋內氏志賀菌的比較研究.pdf
評論
0/150
提交評論